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L'amylase est associée à des alcalis comme antiacide dans Takazyme, avec des vitamines dans Taka-Combex et dans d'autres préparations.
Amylase de la germination contrôlée de l'orge.
L'amylase se présente sous la forme d'un liquide ambré clair à brun foncé ou d'une poudre blanche à beige.
Numéro CAS : 9000-92-4
Numéro EINECS : 232-567-7
Synonymes : CHEMBL65761, 148404-10-8, alpha-Amylase-IN-1, BDBM50292167, TS-09303, 1-[3-(4-Hydroxy-phényl)-5-(4-méthoxy-phényl)-4,5-dihydro-pyrazol-1-yl]-éthanone, 1-[3-(4-hydroxyphényl)-5-(4-méthoxyphényl)-4,5-dihydro-1H-pyrazol-1-yl]éthane-1-oneMALTIN,MALT DIASTASE, MALT, DIASTASE, DIASTASE (ASPERGILLUS ORYZAE), DIASTASE (EX MALT), DIASTASE (MALT), DIASTASE DU MALT
L'amylase est dérivée de l'action d'un champignon, Aspergillus oryzae Cohn (Ahlburg), sur les coques de riz ou le son de blé.
L'amylase est une poudre jaune, hygroscopique, presque insipide qui est librement soluble dans l'eau et peut solubiliser 300 fois son poids d'amidon en 10 minutes.
L'amylase est utilisée à des doses de 0,3 à 1,0 g dans les mêmes conditions que la diastase du malt.
Une classe d'enzymes qui convertissent l'amidon en sucres.
L'amylase fongique et bactérienne provenant de champignons et de bactéries spécifiques a été suggérée pour les processus de fermentation commerciaux.
L'amylase est une enzyme qui hydrolyse l'amidon.
Ces enzymes, largement distribuées chez les animaux et les plantes, décomposent l'amidon ou le glycogène en dextrine, en maltose ou en glucose.
L'amylase dans la salive humaine est appelée ptyaline.
L'amylase est une enzyme qui catalyse l'hydrolyse de l'amidon (latin amylum) en sucres.
L'amylase est présente dans la salive des humains et de certains autres mammifères, où elle commence le processus chimique de digestion.
Les aliments qui contiennent de grandes quantités d'amidon mais peu de sucre, comme le riz et les pommes de terre, peuvent acquérir un goût légèrement sucré lorsqu'ils sont mâchés, car l'amylase dégrade une partie de leur amidon en sucre.
Le pancréas et les glandes salivaires fabriquent l'amylase (alpha-amylase) pour hydrolyser l'amidon alimentaire en disaccharides et trisaccharides qui sont convertis par d'autres enzymes en glucose pour fournir de l'énergie au corps.
Les plantes et certaines bactéries produisent également de l'amylase.
Les protéines spécifiques de l'amylase sont désignées par différentes lettres grecques.
Toutes les amylases sont des glycosides hydrolases et agissent sur les liaisons α-1,4-glycosidiques.
L'amylase est une classe d'enzymes qui joue un rôle crucial dans la décomposition des glucides, en particulier les polysaccharides comme l'amidon et le glycogène, en sucres plus simples tels que le maltose et le glucose.
Ces enzymes sont essentielles à divers processus biologiques et industriels, car elles catalysent l'hydrolyse des liaisons glycosidiques dans les molécules de glucides.
Présente dans presque tous les organismes vivants, l'amylase est essentielle à la digestion et aux processus de métabolisme énergétique des plantes, des animaux et des micro-organismes.
Chez l'homme et d'autres animaux, l'amylase est principalement produite dans les glandes salivaires et le pancréas.
L'amylase salivaire, également connue sous le nom de ptyaline, initie la digestion des amidons dans la bouche, en les décomposant en chaînes de glucides plus petites dans le cadre de la première étape du processus digestif.
Cette activité enzymatique se poursuit brièvement dans l'estomac jusqu'à ce que l'environnement acide inhibe la fonction de l'enzyme.
L'amylase pancréatique, quant à elle, est sécrétée dans l'intestin grêle, où elle dégrade davantage les amidons partiellement digérés en maltose et autres disaccharides.
Ces sucres plus simples sont finalement convertis en glucose, que le corps absorbe et utilise comme source d'énergie primaire.
En biologie moléculaire, la présence d'amylase peut servir de méthode supplémentaire de sélection pour l'intégration réussie d'une construction rapporteure en plus de la résistance aux antibiotiques.
Comme les gènes rapporteurs sont flanqués de régions homologues du gène structurel de l'amylase, une intégration réussie perturbera le gène de l'amylase et empêchera la dégradation de l'amidon, qui est facilement détectable par coloration à l'iode.
Les amylases sont une source alimentaire riche en énergie.
Les gros polymères tels que l'amidon sont partiellement hydrolysés dans la bouche par l'enzyme amylase avant d'être clivés en sucres.
De nombreux mammifères ont vu de grandes expansions dans le nombre de copies du gène de l'amylase.
Ces duplications permettent à l'amylase pancréatique AMY2 de se recibler vers les glandes salivaires, ce qui permet aux animaux de détecter l'amidon par le goût et de digérer l'amidon plus efficacement et en plus grande quantité.
Cela s'est produit indépendamment chez les souris, les rats, les chiens, les porcs et, surtout, les humains après la révolution agricole.
Après la révolution agricole il y a 12 000 ans, l'alimentation humaine a commencé à se tourner vers la domestication des plantes et des animaux au lieu de la chasse et de la cueillette.
L'amidon est devenu un aliment de base de l'alimentation humaine.
Malgré les avantages évidents, les premiers humains ne possédaient pas d'amylase salivaire, une tendance qui est également observée chez les parents évolutifs de l'homme, tels que les chimpanzés et les bonobos, qui possèdent une ou aucune copie du gène responsable de la production de l'amylase salivaire.
Cependant, tous les humains ne possèdent pas le même nombre de copies du gène AMY1.
Les populations connues pour dépendre davantage des saccharides ont un nombre plus élevé de copies d'AMY1 que les populations humaines qui, en comparaison, consomment peu d'amidon.
Le nombre de copies du gène de l'amylase chez l'homme peut varier de six copies dans les groupes agricoles tels que les Européens-Américains et les Japonais (deux populations à forte teneur en amidon) à seulement deux à trois copies dans les sociétés de chasseurs-cueilleurs telles que les Biaka, les Datog et les Yakuts.
La corrélation qui existe entre la consommation d'amidon et le nombre de copies d'amylase spécifiques à la population suggère qu'un plus grand nombre de copies d'AMY1 dans les populations à forte teneur en amidon ont été sélectionnées par la sélection naturelle et considérées comme le phénotype favorable pour ces individus.
Par conséquent, il est plus probable que l'avantage qu'un individu possède plus de copies d'AMY1 dans une population à forte teneur en amidon augmente la valeur adaptative et produit une progéniture plus saine et plus en forme.
Ce fait est particulièrement évident lorsque l'on compare des populations géographiquement proches avec des habitudes alimentaires différentes qui possèdent un nombre différent de copies du gène AMY1.
C'est le cas de certaines populations asiatiques qui possèdent peu de copies d'AMY1 par rapport à certaines populations agricoles d'Asie.
Cela offre des preuves solides que la sélection naturelle a agi sur ce gène par opposition à la possibilité que le gène se soit propagé par dérive génétique.
Les variations du nombre de copies de l'amylase chez les chiens reflètent celles des populations humaines, ce qui suggère qu'ils ont acquis les copies supplémentaires en suivant les humains.
Contrairement aux humains dont les niveaux d'amylase dépendent de la teneur en amidon de l'alimentation, les animaux sauvages mangeant une large gamme d'aliments ont tendance à avoir plus de copies d'amylase.
Cela peut être lié principalement à la détection de l'amidon plutôt qu'à la digestion.
L'amylase, tout membre d'une classe d'enzymes qui catalysent l'hydrolyse (séparation d'un composé par l'ajout d'une molécule d'eau) de l'amidon en molécules de glucides plus petites telles que le maltose (une molécule composée de deux molécules de glucose).
Trois catégories d'amylases, notées alpha, bêta et gamma, diffèrent dans la façon dont elles attaquent les liaisons des molécules d'amidon.
L'alpha-amylase est répandue parmi les organismes vivants.
Dans le système digestif des humains et de nombreux autres mammifères, une alpha-amylase appelée ptyaline est produite par les glandes salivaires, tandis que l'amylase pancréatique est sécrétée par le pancréas dans l'intestin grêle.
L'amylase est mélangée à la nourriture dans la bouche, où elle agit sur les amidons. Bien que la nourriture ne reste dans la bouche que pendant une courte période, l'action de la ptyaline se poursuit jusqu'à plusieurs heures dans l'estomac, jusqu'à ce que la nourriture soit mélangée aux sécrétions de l'estomac, dont la forte acidité inactive la ptyaline.
L'action digestive de l'amylase dépend de la quantité d'acide contenue dans l'estomac, de la rapidité avec laquelle le contenu de l'estomac se vide et de la façon dont la nourriture s'est mélangée à l'acide.
Dans des conditions optimales, jusqu'à 30 à 40 % des amidons ingérés peuvent être décomposés en maltose par la ptyaline pendant la digestion dans l'estomac.
L'amylase est une enzyme (EC 3.2.1.1 ; nom systématique 4-α-D-glucane glucanohydrolase) qui hydrolyse α liaisons de grands polysaccharides liés à la α, tels que l'amidon et le glycogène, produisant des chaînes plus courtes, des dextrines et du maltose, par le processus biochimique suivant.
L'amylase est la principale forme d'amylase présente chez les humains et d'autres mammifères.
L'amylase est également présente dans les graines contenant de l'amidon comme réserve alimentaire, et est sécrétée par de nombreux champignons.
Il fait partie de la famille des glycosides hydrolases 13.
Bien qu'elle soit présente dans de nombreux tissus, l'amylase est plus importante dans le suc pancréatique et la salive, chacun ayant sa propre isoforme de α-amylase humaine.
Ils se comportent différemment lors de la focalisation isoélectrique et peuvent également être séparés lors des tests en utilisant des anticorps monoclonaux spécifiques.
Chez l'homme, toutes les isoformes de l'amylase sont liées au chromosome 1p21 (voir AMY1A).
Un test d'amylase mesure la quantité d'amylase dans le sang ou l'urine (urine). L'amylase est une enzyme, une protéine qui accélère les réactions chimiques dans le corps.
L'amylase vous aide à digérer les glucides. La majeure partie de l'amylase dans votre corps est fabriquée par le pancréas et les glandes salivaires (salive).
Il est normal d'avoir une petite quantité d'amylase dans le sang et l'urine.
Mais avoir trop d'amylase peut être le signe d'un trouble du pancréas ou des glandes salivaires ou d'une autre condition médicale.
Les tests de dépistage de l'amylase dans le sang ou l'urine sont principalement utilisés pour diagnostiquer les problèmes de pancréas, y compris la pancréatite, qui est une inflammation du pancréas.
Le test est également utilisé pour surveiller la pancréatite chronique (à long terme).
Les changements dans les taux d'amylase apparaissent dans le sang avant l'urine, de sorte qu'un test d'urine d'amylase peut être effectué avec ou après un test sanguin d'amylase.
L'un ou les deux types de test d'amylase peuvent également être utilisés pour aider à diagnostiquer ou à surveiller le traitement d'autres troubles qui peuvent affecter les niveaux d'amylase, tels que les troubles des glandes salivaires et certaines affections digestives.
Un test d'amylase est un moyen de mesurer la quantité d'amylase dans le sang ou l'urine (urine).
L'amylase est également appelée test « amylase », amylase sérique et amylase urinaire.
L'amylase est une enzyme, un type de protéine qui aide votre corps à décomposer les glucides.
Le pancréas et les glandes salivaires de votre bouche produisent de l'amylase.
Il y a normalement une petite quantité d'amylase dans le sang et l'urine.
Mais des niveaux trop élevés peuvent indiquer un problème de santé.
Il existe différents types d'amylase, les plus courants étant la α-amylase, la β-amylase et la γ-amylase, chacune ayant des rôles et des fonctions spécifiques.
L'amylase, présente chez l'homme et dans de nombreux autres organismes, clive les molécules d'amidon de manière aléatoire pour produire des chaînes de glucides plus petites, ce qui en fait une enzyme essentielle à l'extraction efficace de l'énergie.
β-amylase est plus fréquente chez les plantes et les micro-organismes, et elle agit en clivant l'amidon de l'extrémité non réductrice pour produire du maltose.
La γ-amylase, également connue sous le nom de glucoamylase, hydrolyse l'amidon en glucose en supprimant des unités de glucose uniques aux extrémités des chaînes polysaccharidiques.
Dans les applications industrielles, l'amylase est une enzyme indispensable utilisée dans un large éventail de processus.
C'est un ingrédient clé dans la production de pain, de bière et d'autres produits fermentés, où il aide à décomposer les amidons dans les grains pour libérer les sucres que la levure fermente en alcool et en dioxyde de carbone.
Dans l'industrie textile, l'amylase est utilisée pour éliminer les agents d'encollage à base d'amidon des tissus, améliorant ainsi la texture et la qualité du produit fini.
De plus, l'amylase joue un rôle essentiel dans la production de sirop de maïs à haute teneur en fructose, où elle aide à convertir l'amidon de maïs en sucres qui sont ensuite transformés en édulcorants.
L'amylase est également largement utilisée dans les domaines pharmaceutique et diagnostique.
En médecine, il est inclus dans certains suppléments d'enzymes digestives pour aider les personnes souffrant d'insuffisance pancréatique ou d'autres troubles digestifs à décomposer plus efficacement les amidons.
Dans le diagnostic, les taux d'amylase dans le sang ou l'urine sont mesurés pour détecter et surveiller des affections telles que la pancréatite ou d'autres troubles pancréatiques.
Des niveaux élevés ou diminués d'amylase peuvent fournir des informations précieuses sur l'état de la santé digestive et de la fonction métabolique d'une personne.
Température de stockage : 2 à 8 °C
solubilité : Peu soluble dans l'eau (sauf lorsqu'il est mélangé à un diluant insoluble) ; insolubles dans l'éthanol (95 %) et dans l'éther
Forme : Poudre
Couleur : Blanc
Odeur : Inodore
Plage de PH : 5,5 - 6,0
Numéro Merck : 599
Constante diélectrique : 2,7 (ambiant)
Stabilité : Stable. Incompatibles avec les agents oxydants puissants.
L'amylase est une enzyme hautement spécialisée qui joue un rôle essentiel dans la décomposition des glucides complexes en sucres plus simples.
Ce processus est fondamental non seulement pour la digestion et le métabolisme, mais aussi pour de nombreuses applications industrielles, faisant de l'amylase l'une des enzymes les plus étudiées et les plus largement utilisées dans des contextes biologiques et commerciaux.
Biologiquement, l'amylase fait partie d'une classe plus large d'enzymes qui catalysent l'hydrolyse des amidons et du glycogène.
Ces polysaccharides, qui sont de grosses molécules constituées d'unités de glucose répétitives, servent de formes de stockage d'énergie dans les plantes et les animaux.
L'amylase accélère la décomposition de ces longues chaînes en sucres plus petits, que le corps peut ensuite utiliser pour produire de l'énergie.
L'amylase fonctionne en clivant les liaisons glycosidiques entre les unités de sucre dans le polysaccharide, transformant l'amidon en maltose, glucose et autres oligosaccharides.
Chez l'homme, l'amylase est principalement produite dans les glandes salivaires et le pancréas.
L'amylase salivaire, également connue sous le nom de ptyaline, commence la digestion des amidons dans la bouche.
Au fur et à mesure que les aliments sont mâchés, l'amylase salivaire agit sur l'amidon contenu dans les aliments, le brisant en molécules plus petites, qui continueront d'être traitées dans l'estomac et l'intestin grêle.
Lorsque la nourriture atteint l'estomac, l'activité de l'enzyme diminue en raison de l'environnement acide, mais dans l'intestin grêle, l'amylase pancréatique prend le relais pour compléter la décomposition de l'amidon en sucres.
Ce processus aide le corps à absorber le glucose, qui est ensuite transporté dans la circulation sanguine et utilisé comme source d'énergie primaire pour diverses fonctions physiologiques.
L'amylase est essentielle non seulement dans la digestion humaine, mais aussi chez d'autres espèces.
Chez les plantes, l'amylase joue un rôle clé dans la germination des graines.
Lorsque les graines commencent à germer, l'amylase décompose l'amidon stocké en sucres qui fournissent l'énergie initiale nécessaire à la croissance.
Dans les micro-organismes, l'amylase aide à la décomposition des amidons pour générer des sucres fermentescibles, soutenant les processus métaboliques qui peuvent produire une variété de produits finaux, y compris des alcools, des acides et d'autres produits chimiques.
Il existe différents types d'enzymes amylases, les plus courantes étant la α-amylase, la β-amylase et la γ-amylase.
Chaque type d'amylase fonctionne de manière légèrement différente.
L'amylase, présente chez les humains, les animaux et de nombreuses bactéries, est la plus importante pour la digestion de l'amidon.
Il clive de longues molécules d'amidon à des points aléatoires le long de leur structure, produisant un mélange d'oligosaccharides.
L'amylase, que l'on trouve couramment dans les plantes et les champignons, agit en clivant deux unités de glucose à la fois de l'extrémité non réductrice de la molécule d'amidon, ce qui donne du maltose.
L'amylase, ou glucoamylase, est impliquée dans la décomposition de l'amidon jusqu'aux unités de glucose, ce qui est particulièrement important dans les processus qui nécessitent une décomposition complète de l'amidon.
L'amylase a également des applications industrielles importantes en raison de sa capacité à dégrader l'amidon en sucres fermentescibles.
Dans l'industrie alimentaire et des boissons, l'amylase est largement utilisée dans la production de produits comme le pain, la bière et divers édulcorants.
Dans la fabrication du pain, l'amylase aide à convertir les amidons de la farine en sucres, que la levure fermente ensuite pour produire du dioxyde de carbone, provoquant la levée de la pâte.
Dans le brassage, l'amylase décompose l'amidon de l'orge et d'autres céréales en sucres fermentescibles, que la levure fermente ensuite en alcool.
L'une des principales applications industrielles de l'amylase est la production de sirop de maïs à haute teneur en fructose (HFCS), où l'amylase est utilisée pour convertir l'amidon de maïs en sucres qui sont ensuite transformés en sirop utilisé dans de nombreux aliments et boissons sucrés.
Dans l'industrie textile, l'amylase est utilisée pour le désencollage, qui consiste à éliminer les agents d'encollage à base d'amidon des tissus.
Ces agents sont souvent utilisés pendant le processus de tissage pour renforcer les fils, mais ils doivent être retirés avant que le tissu puisse être teint ou fini.
L'amylase est utilisée pour décomposer ces amidons, améliorant ainsi la qualité et la texture du tissu tout en garantissant le bon déroulement du processus de teinture.
Dans l'industrie pharmaceutique, l'amylase est souvent utilisée dans les suppléments enzymatiques pour les personnes souffrant d'insuffisance pancréatique ou d'autres troubles digestifs.
Ces suppléments aident à la décomposition des amidons et autres glucides, aidant à soulager les symptômes de mauvaise digestion et de malabsorption des nutriments.
De plus, l'amylase est mesurée en milieu clinique pour diagnostiquer et surveiller des affections telles que la pancréatite.
Des taux élevés d'amylase dans le sang ou l'urine peuvent indiquer des lésions pancréatiques, tandis que des niveaux anormaux peuvent aider les médecins à évaluer la gravité de la maladie.
L'importance de l'amylase s'étend également à la biotechnologie et aux applications environnementales.
En biotechnologie, des formes modifiées d'amylase sont utilisées dans des processus tels que la production de biocarburants, où l'amidon est fermenté en éthanol.
De plus, l'amylase est utilisée dans les industries du papier et de la pâte à papier pour améliorer la qualité du papier en décomposant les résidus d'amidon dans la pâte.
L'enzyme est également explorée pour être utilisée dans la biorestauration de sites pollués, où sa capacité à dégrader les amidons peut être exploitée pour décomposer les polluants organiques.
L'amylase est un métalloenzyme calcique.
En agissant à des endroits aléatoires le long de la chaîne d'amidon, la α-amylase décompose les saccharides à longue chaîne, produisant finalement soit de la maltotriose et de la maltose à partir de l'amylose, soit du maltose, du glucose et de la « dextrine limite » de l'amylopectine.
Parce qu'elle peut agir n'importe où sur le substrat, la α-amylase a tendance à agir plus rapidement que la β-amylase.
Chez les animaux, l'amylase est une enzyme digestive majeure et son pH optimal est de 6,7 à 7,0.
En physiologie humaine, les amylases salivaires et pancréatiques sont toutes deux des α-amylases.
La forme α-amylase se trouve également dans les plantes, les champignons (ascomycètes et basidiomycètes) et les bactéries (Bacillus).
Une autre forme d'amylase, la β-amylase (EC 3.2.1.2 ) (noms alternatifs : 1,4-α-D-glucane maltohydrolase ; glycogénase ; saccharogène amylase) est également synthétisée par les bactéries, les champignons et les plantes.
Travaillant à partir de l'extrémité non réductrice, la β-amylase catalyse l'hydrolyse de la deuxième liaison glycosidique α-1,4, en coupant deux unités de glucose (maltose) à la fois.
Pendant la maturation des fruits, la β-amylase décompose l'amidon en maltose, ce qui donne la saveur sucrée des fruits mûrs.
Ils appartiennent à la famille des glycosides hydrolases 14.
La α-amylase et la β-amylase sont toutes deux présentes dans les graines ; La β-amylase est présente sous une forme inactive avant la germination, tandis que la α-amylase et les protéases apparaissent une fois la germination commencée.
De nombreux microbes produisent également de l'amylase pour dégrader les amidons extracellulaires.
Les tissus animaux ne contiennent pas de β-amylase, bien qu'elle puisse être présente dans les micro-organismes contenus dans le tube digestif.
L'amylase sérique sanguine peut être mesurée à des fins de diagnostic médical.
Une concentration supérieure à la normale peut refléter l'une ou l'autre des conditions médicales, y compris l'inflammation aiguë du pancréas (qui peut être mesurée en même temps que la lipase plus spécifique), l'ulcère gastroduodénal perforé, la torsion d'un kyste ovarien, l'étranglement, l'iléus, l'ischémie mésentérique, la macroamylasémie et les oreillons. L'amylase peut être mesurée dans d'autres liquides corporels, y compris l'urine et le liquide péritonéal.
Une étude de janvier 2007 de l'Université de Washington à St. Louis suggère que les tests salivaires de l'enzyme pourraient être utilisés pour indiquer les déficits de sommeil, car l'enzyme augmente son activité en corrélation avec la durée pendant laquelle un sujet a été privé de sommeil.
L'amylase a également des applications médicales dans l'utilisation de la thérapie substitutive de l'enzyme pancréatique (PERT).
C'est l'un des composants de Sollpura (liprotamase) pour aider à la décomposition des saccharides en sucres simples.
L'amylase se trouve dans la salive et décompose l'amidon en maltose et en dextrine.
Cette forme d'amylase est également appelée « ptyalin » /ˈtaɪəlɪn/, qui a été nommée par le chimiste Jöns Jacob Berzelius.
Le nom dérive du mot grec πτυω (je crache), car la substance a été obtenue à partir de la salive.
L'amylase décomposera les grosses molécules d'amidon insolubles en amidons solubles (amylodextrine, érythrodextrine et achrodextrine), produisant des amidons successivement plus petits et finalement du maltose.
La ptyaline agit sur les liaisons glycosidiques linéaires α(1,4), mais l'hydrolyse des composés nécessite une enzyme qui agit sur les produits ramifiés.
L'amylase salivaire est inactivée dans l'estomac par l'acide gastrique. Dans le suc gastrique ajusté à un pH de 3,3, la ptyaline a été totalement inactivée en 20 minutes à 37 °C.
En revanche, 50 % de l'activité de l'amylase est restée après 150 minutes d'exposition au suc gastrique à un pH de 4,3.
L'amidon, substrat de la ptyaline, et le produit (chaînes courtes de glucose) sont capables de le protéger partiellement contre l'inactivation de l'acide gastrique.
L'amylase ajoutée au tampon à pH 3,0 a subi une inactivation complète en 120 minutes ; Cependant, l'ajout d'amidon à un niveau de 0,1 % a entraîné le maintien de 10 % de l'activité, et un ajout similaire d'amidon à un niveau de 1,0 % a entraîné le maintien d'environ 40 % de l'activité à 120 minutes.
Le gène de l'amylase salivaire a subi une duplication au cours de l'évolution, et les études d'hybridation de l'ADN indiquent que de nombreux individus ont plusieurs répétitions en tandem du gène.
Le nombre de copies de gènes est en corrélation avec les niveaux d'amylase salivaire, tels que mesurés par des tests de transfert de protéines utilisant des anticorps contre l'amylase humaine.
Le nombre de copies de gènes est associé à une exposition évolutive apparente à des régimes riches en amidon.
Par exemple, un individu japonais avait 14 copies du gène de l'amylase (un allèle avec 10 copies et un deuxième allèle avec quatre copies).
Le régime alimentaire japonais contient traditionnellement de grandes quantités d'amidon de riz.
En revanche, un individu Biaka portait six copies (trois copies sur chaque allèle).
Les Biaka sont des chasseurs-cueilleurs de la forêt tropicale qui ont traditionnellement consommé un régime pauvre en amidon.
Perry et ses collègues ont émis l'hypothèse que l'augmentation du nombre de copies du gène de l'amylase salivaire pourrait avoir amélioré la survie coïncidant avec un passage à un régime riche en amidons au cours de l'évolution humaine.
Pour un test sanguin d'amylase, un professionnel de la santé prélèvera un échantillon de sang dans une veine de votre bras, à l'aide d'une petite aiguille.
Une fois l'aiguille insérée, une petite quantité de sang sera recueillie dans un tube à essai ou un flacon. Vous pouvez ressentir une petite piqûre lorsque l'aiguille entre ou sort.
Cela prend généralement moins de cinq minutes.
L'amylase est l'hydrolyse des liaisons alpha-glucosidiques internes dans l'amidon et d'autres oligo- et polysaccharides apparentés.
Ces enzymes sont répandues parmi les plantes, les animaux et les micro-organismes supérieurs.
Les alpha-amylases céréalières jouent un rôle important dans la production de bière et d'autres boissons alcoolisées.
Chez l'homme, l'alpha-amylase est présente dans les sécrétions salivaires et pancréatiques.
L'alpha-amylase pancréatique humaine (HPA) est une chaîne polypeptidique unique de 496 acides aminés qui se lie aux ions calcium et chlorure essentiels, et est responsable de l'hydrolyse de l'amidon partiellement digéré (oligosaccharides plus petits) atteignant l'intestin, en glucose.
L'inhibition de l'amylase constitue une cible efficace pour le traitement du diabète.
Utilise:
L'amylase est utilisée dans la fabrication du pain et pour décomposer les sucres complexes, tels que l'amidon (présent dans la farine), en sucres simples.
La levure se nourrit ensuite de ces sucres simples et les transforme en déchets d'éthanol et de dioxyde de carbone.
Cela donne du goût et fait lever le pain. Alors que les amylases se trouvent naturellement dans les cellules de levure, il faut du temps à la levure pour produire suffisamment de ces enzymes pour décomposer des quantités importantes d'amidon dans le pain.
C'est la raison pour laquelle les pâtes fermentées longues comme le levain. Les techniques modernes de panification ont inclus des amylases (souvent sous forme d'orge maltée) dans l'améliorant de panification, rendant ainsi le processus plus rapide et plus pratique pour un usage commercial.
Désencollage des textiles, conversion de l'amidon en sucre de glucose dans les sirops (en particulier les sirops de maïs), cuisson (pour améliorer la douceur des miettes et la durée de conservation), nettoyage à sec (pour attaquer les taches de nourriture et autres taches similaires).
Les amylases sont importantes dans le brassage de la bière et de la liqueur à base de sucres dérivés de l'amidon.
Lors de la fermentation, la levure ingère des sucres et excrète de l'éthanol.
Dans la bière et certaines liqueurs, les sucres présents au début de la fermentation ont été produits par le « brassage » de grains ou d'autres sources d'amidon (comme les pommes de terre).
Dans le brassage traditionnel de la bière, l'orge maltée est mélangée à de l'eau chaude pour créer un « moût », qui est maintenu à une température donnée pour permettre aux amylases du grain malté de convertir l'amidon de l'orge en sucres.
Différentes températures optimisent l'activité de l'alpha ou de la bêta-amylase, ce qui permet d'obtenir différents mélanges de sucres fermentescibles et non fermentescibles.
En sélectionnant la température du moût et le rapport grain/eau, un brasseur peut modifier la teneur en alcool, la sensation en bouche, l'arôme et la saveur de la bière finie.
Dans certaines méthodes historiques de production de boissons alcoolisées, la conversion de l'amidon en sucre commence par le brasseur qui mâche du grain pour le mélanger à la salive.
Cette pratique continue d'être pratiquée dans la production à domicile de certaines boissons traditionnelles, telles que le chhaang dans l'Himalaya, la chicha dans les Andes et le kasiri au Brésil et au Suriname.
L'amylase est une enzyme incroyablement polyvalente avec un large éventail d'utilisations dans plusieurs industries en raison de sa capacité à décomposer les glucides complexes en sucres plus simples.
Dans l'industrie alimentaire et des boissons, l'amylase est essentielle dans la production de pain, de bière et d'autres produits fermentés.
Dans la fabrication du pain, l'enzyme aide à décomposer les amidons de la farine en sucres plus simples, que la levure peut ensuite fermenter pour produire du dioxyde de carbone, ce qui fait lever la pâte et donne un pain moelleux et aéré.
En brassage, l'amylase agit sur les amidons des grains, comme l'orge, en les convertissant en sucres fermentescibles que la levure convertit ensuite en alcool et en dioxyde de carbone.
Cette décomposition enzymatique est essentielle dans les boissons alcoolisées et non alcoolisées, car elle permet une fermentation, un développement de l'arôme et une production d'alcool efficaces.
Une autre application clé de l'amylase est la production de sirop de maïs à haute teneur en fructose (HFCS), où l'enzyme joue un rôle crucial dans la conversion de l'amidon de maïs en sucres.
Ces sucres sont ensuite transformés pour produire du HFCS, qui est largement utilisé comme édulcorant dans les boissons gazeuses, les produits de boulangerie et divers aliments transformés.
L'industrie alimentaire s'appuie également sur l'amylase pour la production de sirop et de sucre, où l'enzyme aide à augmenter le goût sucré des produits dérivés de l'amidon et à améliorer leur fonctionnalité dans les processus de cuisson et de cuisson.
Dans l'industrie textile, l'amylase est utilisée comme agent de désencollage pour éliminer les agents d'encollage à base d'amidon appliqués sur les tissus pendant le processus de tissage.
Ces amidons doivent être éliminés avant que le tissu puisse subir d'autres traitements tels que la teinture ou la finition.
L'amylase aide à décomposer efficacement ces amidons, ce qui permet d'obtenir un tissu plus propre et plus lisse qui convient mieux au processus de teinture, ce qui se traduit par une meilleure texture et une meilleure conservation de la couleur.
Ce processus est couramment utilisé dans le coton et les textiles synthétiques, contribuant à la production de tissus de haute qualité.
L'amylase joue également un rôle important dans l'industrie des détergents.
L'amylase est incluse dans certains détergents à lessive et produits de nettoyage pour aider à décomposer les taches à base d'amidon, telles que celles causées par les aliments ou les boissons.
En ciblant et en décomposant ces molécules de glucides complexes, l'amylase aide à éliminer les taches qui seraient autrement difficiles à nettoyer, ce qui en fait une enzyme essentielle dans les détergents à lessive modernes.
Son utilisation dans les produits de nettoyage s'étend au-delà des vêtements, contribuant à améliorer l'efficacité des nettoyants de surface dans les environnements domestiques et industriels.
Dans l'industrie pharmaceutique, l'amylase est utilisée dans les suppléments enzymatiques, en particulier pour les personnes souffrant d'insuffisance pancréatique ou d'autres troubles digestifs.
Ces suppléments aident les patients en aidant à la décomposition des amidons et autres glucides complexes, qui seraient autrement mal digérés en raison d'un manque de production suffisante d'amylase.
En améliorant la digestion, les suppléments d'amylase aident à prévenir les symptômes tels que les ballonnements, l'indigestion et la malabsorption des nutriments.
L'amylase est également essentielle dans la production de biocarburants, en particulier l'éthanol, où elle facilite la conversion de l'amidon de cultures comme le maïs en sucres fermentescibles.
Ces sucres sont ensuite fermentés par des levures pour produire de l'éthanol, un carburant renouvelable.
L'amylase fait partie intégrante du processus de production de biocarburants car elle garantit que l'amidon est efficacement converti en une forme qui peut être utilisée par la levure pour générer le carburant.
Ce processus contribue à la demande croissante de sources d'énergie renouvelables et réduit la dépendance aux combustibles fossiles.
De plus, l'amylase est utilisée dans les industries du papier et de la pâte à papier pour améliorer la qualité des produits en papier.
L'enzyme est ajoutée pendant le processus de préparation de la pâte pour décomposer les amidons qui peuvent interférer avec la production de papier, ce qui contribue à améliorer la qualité et la texture du produit final.
Cette application est particulièrement importante dans la production de produits en papier de haute qualité, tels que ceux utilisés dans l'emballage et l'impression.
En biorestauration, l'amylase a été explorée comme un outil potentiel pour aider à décomposer les polluants organiques dans l'environnement.
Comme l'amylase peut dégrader les amidons et autres glucides complexes, elle pourrait être utilisée dans le nettoyage de sites pollués, en particulier dans l'assainissement des déchets organiques.
Son application dans les sciences de l'environnement fait encore l'objet de recherches, mais elle est prometteuse pour lutter contre la contamination de l'environnement de manière durable.
En plus de ses utilisations industrielles répandues, l'amylase joue un rôle essentiel dans les applications médicales et diagnostiques.
L'une de ces applications est le diagnostic et le suivi des troubles pancréatiques.
Les niveaux d'amylase sont mesurés dans des analyses de sang et d'urine pour aider à évaluer des conditions telles que la pancréatite, une condition dans laquelle le pancréas devient enflammé.
Des taux élevés d'amylase indiquent souvent des dommages au pancréas, ce qui aide les professionnels de la santé à diagnostiquer et à surveiller la gravité de la maladie.
De même, le test de l'amylase peut également aider au diagnostic de maladies telles que la fibrose kystique, les oreillons et certains troubles gastro-intestinaux, fournissant des informations cruciales sur la santé digestive et la fonction enzymatique.
L'amylase est également utilisée en biotechnologie, où elle est utilisée dans les processus de génie génétique pour créer des versions modifiées de l'enzyme pour des applications industrielles spécifiques.
Par exemple, les micro-organismes génétiquement modifiés peuvent être conçus pour produire de l'amylase en grandes quantités, ce qui est particulièrement utile pour les opérations à l'échelle industrielle.
Ces enzymes améliorées sont souvent plus efficaces et plus rentables, ce qui permet la production à grande échelle d'aliments, de biocarburants et d'autres produits nécessitant une conversion de l'amidon.
Cette innovation biotechnologique a révolutionné l'industrie des enzymes, permettant la production d'amylase à une échelle et une efficacité jusqu'alors inatteignables.
Dans l'alimentation animale, l'amylase est parfois ajoutée pour améliorer la digestibilité des glucides dans l'alimentation animale.
Le bétail, en particulier la volaille et les porcs, consomme souvent des régimes contenant des céréales contenant des céréales riches en amidon.
L'ajout d'amylase à l'alimentation animale aide à décomposer ces amidons en sucres plus simples, améliorant ainsi l'absorption des nutriments et l'efficacité alimentaire globale.
Cette application profite non seulement à la santé et à la croissance des animaux, mais réduit également les déchets et améliore la durabilité de l'élevage en optimisant l'utilisation des aliments.
L'amylase est également utilisée dans certains produits de soin des plaies, en particulier pour les plaies chroniques qui ont une forte concentration de tissu nécrotique ou de biofilms.
Dans ces cas, l'amylase peut aider à décomposer les amidons et autres matières organiques dans la plaie, aidant ainsi au processus de débridement.
Cette action enzymatique aide à éliminer les tissus morts, favorisant la cicatrisation de la plaie et prévenant l'infection.
La capacité de l'enzyme à décomposer les glucides complexes et d'autres substances biologiques en fait un agent efficace pour améliorer le soin des plaies et accélérer les temps de récupération.
De plus, dans l'industrie des boissons, l'amylase joue un rôle important dans la production de boissons non alcoolisées, telles que les jus de fruits et les boissons gazeuses.
Il est utilisé pour décomposer les amidons dans certaines boissons à base de fruits, ce qui contribue à améliorer la clarté et la douceur du produit final.
En décomposant les glucides complexes en sucres plus simples, l'amylase aide également à réduire le besoin d'édulcorants supplémentaires, créant ainsi un produit plus naturel et plus sain.
L'amylase se retrouve également dans la production de divers cosmétiques et produits de soins personnels.
L'enzyme est parfois incluse dans les nettoyants pour le visage et les traitements exfoliants, où elle aide à décomposer les amidons et autres glucides complexes qui peuvent s'accumuler à la surface de la peau.
Cette action peut aider à nettoyer la peau, la rendant plus lisse et plus éclatante.
De plus, l'amylase peut être utilisée dans les produits de soins capillaires pour aider à décomposer les amidons présents dans des produits tels que les laques pour cheveux, les shampooings secs et les revitalisants, contribuant ainsi à la propreté et à la brillance globales des cheveux.
Un autre domaine où l'amylase a été utilisée est la production de produits chimiques et pharmaceutiques spécialisés.
Il est souvent utilisé dans la synthèse de certains dérivés du sucre et oligosaccharides, qui sont des composants clés dans la production de divers produits chimiques et médicaments.
L'amylase peut décomposer les amidons en ces molécules plus petites, qui peuvent ensuite être utilisées comme éléments constitutifs pour la fabrication d'une gamme d'ingrédients pharmaceutiques, y compris ceux utilisés dans les vaccins, les antibiotiques et d'autres traitements.
De plus, l'amylase est utilisée dans diverses formes de biocatalyse pour la production de sucres de spécialité. Cette application est particulièrement utile dans la synthèse de sucres qui ne sont pas facilement obtenus par des procédés chimiques traditionnels, tels que des oligosaccharides rares qui peuvent avoir des utilisations médicales ou industrielles spécifiques.
En utilisant l'amylase dans des réactions biocatalytiques, les chercheurs peuvent accéder à des sucres et à des dérivés de sucre qui pourraient autrement être difficiles ou coûteux à produire.
Dans la transformation des aliments, il est parfois utilisé pour aider à prévenir la détérioration ou la croissance microbienne en décomposant les amidons de certains produits alimentaires.
Cette dégradation enzymatique rend l'environnement moins hospitalier pour les bactéries de détérioration, ce qui contribue à prolonger la durée de conservation des produits et à maintenir la qualité des aliments.
Profil de sécurité :
L'un des dangers les plus courants de l'amylase est le risque de réactions allergiques, en particulier chez les travailleurs qui sont exposés à de grandes quantités de l'enzyme, comme dans les milieux industriels.
Ces réactions allergiques peuvent aller de symptômes bénins comme une irritation cutanée ou une gêne respiratoire à des réactions plus graves telles que l'asthme ou l'anaphylaxie, qui peuvent nécessiter des soins médicaux immédiats.
Les personnes allergiques aux protéines présentes dans l'amylase ou aux composants utilisés dans sa production peuvent présenter des symptômes tels que des démangeaisons, des éruptions cutanées ou des difficultés respiratoires.
Dans certains cas, une exposition répétée peut entraîner une sensibilisation, où le système immunitaire d'un individu devient de plus en plus réactif à l'enzyme.
La forme en poudre de l'amylase, en particulier lorsqu'elle est utilisée dans des processus industriels à grande échelle, peut présenter des risques d'inhalation.
Si elle est inhalée, l'enzyme peut provoquer une irritation des voies respiratoires, entraînant potentiellement des symptômes tels que la toux, la respiration sifflante ou l'essoufflement.
L'inhalation prolongée ou répétée de poussière d'amylase peut augmenter le risque de développer des problèmes respiratoires, y compris l'asthme ou d'autres formes de maladies pulmonaires professionnelles, en particulier chez les travailleurs des industries alimentaires, des détergents ou des biocarburants.
Pour minimiser ce risque, une ventilation appropriée et un équipement de protection, comme des masques anti-poussière ou des respirateurs, doivent être utilisés lors de la manipulation de l'amylase sous sa forme en poudre.
L'amylase peut provoquer une irritation lorsqu'elle entre en contact avec la peau ou les yeux. Bien que l'enzyme elle-même ne soit généralement pas corrosive, les formes concentrées peuvent entraîner des rougeurs, des démangeaisons ou une gêne chez les personnes sensibles.
Dans le cas d'une exposition oculaire, l'amylase peut provoquer une irritation, entraînant des symptômes tels que le larmoiement, la rougeur ou une sensation de gravissement.
Un contact prolongé avec la peau, en particulier avec des formulations concentrées ou industrielles, peut entraîner une dermatite ou d'autres affections cutanées.
Pour prévenir de tels dangers, des gants de protection, des lunettes et d'autres équipements de protection individuelle doivent être portés lors de la manipulation de formes concentrées d'amylase.
