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AMYLODEXTRINE

AMYLODEXTRINE = amylo-1,6-glucosidase

N° CAS : 9012-47-9
CE n° : 3.2.1.33

Description : Cette enzyme hydrolyse une unité glucose non substituée liée par une liaison α(1→6) à une chaîne glucose (1→4).
L'activité de l'enzyme amylodextrine trouvée chez les mammifères et les levures se situe dans une chaîne polypeptidique contenant deux centres actifs.
L'autre activité de l'amylodextrine est similaire à celle de l'EC 2.4.1.25 (4-α-glucanotransférase), qui agit sur la glycogène phosphorylase limite les chaînes de dextrine pour exposer les résidus glucose uniques, que l'activité 6-α-glucosidase peut alors hydrolyser.
Ensemble, ces deux activités constituent le système de déramification du glycogène.

Forme : Liquide ou poudre lyophilisée

Numéro de commission des enzymes : EC 3.2.1.33

N° CAS : 9012-47-9

Stockage : Conservez-le à +4 ºC pour une courte durée.
Pour un stockage à long terme, stockez-le à -20 ºC～-80 ºC.

Synonymes : amylo-1,6-glucosidase ; dextrine 6-α-D-glucosidase; amylopectine 1,6-glucosidase; dextrine-1,6-glucosidase; dextrine limite glycogène phosphorylase α-1,6-glucohydrolase

Réaction : hydrolyse des liaisons de ramification (1→6)-α-D-glucosidique dans la dextrine limite de la glycogène phosphorylase

Remarques : Cet article nécessite une production personnalisée et le délai de livraison est compris entre 5 et 9 semaines.
Nous pouvons produire sur mesure selon vos spécifications.

Produit final de l'hydrolyse de l'amylopectine par l'-amylase ; une hydrolyse supplémentaire nécessite de l'amylo-1,6-glucosidase, qui attaque les points de ramification.
Identifié par sa réaction colorée avec l'iode (l'amylodextrine devient bleue).
Comparer : achroodextrine, érythrodextrine.

En tant que noms, la différence entre la dextrine et l'amylose est que la dextrine est (hydrate de carbone) l'un quelconque d'une gamme de polymères de glucose, de complexité intermédiaire entre le maltose et l'amidon, produit par l'hydrolyse enzymatique de l'amidon; utilisé commercialement comme adhésifs tandis que l'amylose est (glucides) la forme soluble de l'amidon (la forme insoluble étant l'amylopectine) qui est un polymère linéaire du glucose.

DESCRIPTION DU PRODUIT
Le produit d'amylodextrine est produit par fermentation submergée de Bacillus subtilis suivie d'une purification et d'une formulation.
L'amylodextrine est une enzyme de déramification thermiquement stable capable de fonctionner à faible pH et est largement utilisée dans le brassage, la transformation du sucre d'amidon, le glutamate monosodique et la fermentation alcoolique, etc.

MÉCANISME
La pullulanase est un type d'isoamylase qui peut hydrolyser sélectivement la liaison α-1,6-glucosidique dans le pullulane, l'amidon et les oligosaccharides, rendant ainsi possible l'hydrolyse complète de l'amidon ramifié.
Associé à d'autres enzymes (glucoamylase, -amylase), il accélère la saccharification et augmente le rendement en glucose ou en maltose.

RECOMMANDATION D'APPLICATION
Production de glucose : Le dosage recommandé est de 0,35-0,6 L par tonne d'amidon sec avec de la glucoamylase ensemble dans l'étape de saccharification.
Sirop de maltose : le dosage recommandé est de 1 à 2 L par tonne d'amidon sec avec l'alpha-amylase fongique pouvant être utilisé ensemble dans l'étape de saccharification.
En salle de brassage : Le dosage recommandé est de 0,4 à 0,8 L de préparation enzymatique par tonne de matières premières totales.
Amylo dextrine utilisée pour la dégradation de l'amylopectine et la production de bière sèche.

Le dosage doit être optimisé en fonction de chaque application, des spécifications des matières premières, des attentes du produit et des paramètres de traitement.
Amylo dextrine est préférable de commencer le test avec le volume convenable.

PRÉCAUTIONS DE MANIPULATION SÉCURITAIRE
Les préparations enzymatiques sont des protéines qui peuvent induire une sensibilisation et provoquer des symptômes de type allergique chez les individus sensibles.
Un contact prolongé peut provoquer une irritation mineure de la peau, des yeux ou de la muqueuse nasale.
Tout contact direct avec le corps humain doit être évité.
En cas d'irritation ou de réaction allergique de la peau ou des yeux, veuillez consulter un médecin.

MISES EN GARDE
Conserver scellé après utilisation à chaque fois pour éviter les infections microbiennes et l'inactivation des enzymes jusqu'à sa finition.

EMBALLAGE ET STOCKAGE
Paquet 25kgs/tambour ; 1 125 kg/tambour.

Stockage: Conservez scellé dans un endroit sec et frais et évitez la lumière directe du soleil.
Une légère sédimentation est acceptable car elle n'affectera pas les performances du produit.
Conservation : 12 mois dans un endroit sec et frais.

Amylo-alpha-1,6-glucosidase (EC 3.2.1.33, amylo-1,6-glucosidase, dextrine 6-alpha-D-glucosidase, amylopectine 1,6-glucosidase, dextrine-1,6-glucosidase, glycogène phosphorylase- limite dextrine alpha-1,6-glucohydrolase) est une enzyme avec le nom systématique glycogène phosphorylase limite dextrine 6-alpha-glucohydrolase.
L'enzyme amylodextrine catalyse la réaction chimique suivante

Hydrolyse des liaisons de ramifications (1->6)-alpha-D-glucosidiques dans le glycogène
L'enzyme amylodextrine hydrolyse une chaîne de glucose liée non substituée (1->4).

L'enzyme amylodextrine hydrolyse une unité glucose non substituée liée par une liaison alpha(1->6) à une chaîne glucose alpha(1->4).
L'activité de l'enzyme amylodextrine trouvée chez les mammifères et les levures se situe dans une chaîne polypeptidique contenant deux centres actifs.
L'autre activité de l'amylodextrine est similaire à celle de l'EC 2.4.1.25 (4-alpha-glucanotransférase), qui agit sur la glycogène phosphorylase limite les chaînes de dextrine pour exposer les résidus glucose uniques, que l'activité 6-alpha-glucosidase peut ensuite hydrolyser.
Ensemble, ces deux activités constituent le système de déramification du glycogène.

Synonymes
amylo-1,6-glucosidase,
enzyme de débranchement,
amylo-alpha-1,
6-glucosidase,
protéine de débranchement,
amylo-alpha-1,
activité 6-glucosidase,
amylo-1,
6-glucosidase/4-alpha-glucanotransférase,
dextrine 6-glucohydrolase,
amylo-1,
activité 6-glucosidase,
amylopectine 1,
activité 6-glucosidase,
activité dextrine 6-alpha-D-glucosidase,
activité dextrine-1,6-glucosidase,
activité dextrine alpha-1,6-glucohydrolase limite glycogène phosphorylase,
activité amylopectine 1,6-glucosidase,
activité dextrine-1,6-glucosidase,
dextrine alpha-1 limite glycogène phosphorylase,
Activité 6-glucohydrolase

Une carence en amylo-1,6-glucosidase entraîne l'incapacité de dégrader le glycogène au-delà de ses points de ramification 1:4/1:6 (d'où ce qu'on appelle une carence en débranchement).
Seulement environ 10 % des réserves de glycogène sont accessibles avant l'ouverture d'un point de branchement.
Une fois qu'un point de branchement est atteint, la glycogénolyse ne peut pas se poursuivre et l'hypoglycémie s'ensuit.
Des niveaux élevés de lactate ne se produisent pas car la glycolyse peut se dérouler complètement sans accumulation de lactate.
Le dépôt de glycogène dans le foie provoque une hépatomégalie massive, associée à des élévations marquées des enzymes hépatiques avec un retard de croissance.
Parce que la néoglucogenèse peut se produire efficacement, l'hypoglycémie n'est pas aussi grave que la GSD-Ia et ne survient qu'après un jeûne plus prolongé.
Il n'y a pas une telle surcharge d'hormones contre-régulatrices et donc la lipolyse n'est pas constamment activée et l'hyperlipidémie n'est pas une caractéristique.
La cétonurie survient avec un jeûne prolongé.

Les complications à long terme comprennent une faiblesse musculaire sévère et la mort par cardiomyopathie chez les personnes présentant une atteinte musculaire.
Une cirrhose du foie peut survenir, entraînant une insuffisance hépatique.

Le diagnostic d'amylodextrine est suspect chez les enfants présentant un retard de croissance et une hépatomégalie massive.
Contrairement aux patients avec GSD-Ia, ceux avec GSD-III ont une élévation marquée de l'AST et de l'ALT.
L'amylodextrine n'entraîne pas d'élévation du lactate avec hypoglycémie et il y a une élévation du glucose en réponse au test de stimulation au glucagon nourri, mais pas au test de stimulation au glucagon à jeun (après un jeûne de 6 à 8 heures).
Le diagnostic peut être posé par des études enzymatiques sur biopsie hépatique ou dans les globules blancs.
En plus des problèmes de foie, environ 33 à 50 % des patients présentent une myopathie entraînant une faiblesse musculaire et une cardiomyopathie.
Ces enfants développent des élévations de la créatine kinase (CK) à partir de 3 ou 4 ans.

Le traitement de la forme non myopathique est une alimentation fréquente et l'évitement du jeûne nocturne par une alimentation nasogastrique continue au glucose ou une thérapie nocturne à base d'amidon de maïs non cuit.
Pour les personnes atteintes de myopathie, un régime riche en protéines agit comme une source de substrat néoglucogénique et peut prévenir l'atrophie musculaire sévère et la cardiomyopathie.

Le développement de l'activité de l'amylo-1,6-glucosidase est étudié dans le foie fœtal de rat.
L'activité des fœtus témoins est élevée au jour 17,5, diminue du jour 17,5 au jour 19,5, puis augmente au cours des jours suivants.
Chez les fœtus hypophysectomisés, l'augmentation de l'activité est supprimée mais pas la diminution.
De plus, si la mère est surrénalectomisée, la diminution et l'augmentation sont abolies chez les fœtus hypophysectomisés.
L'administration d'hormone de croissance est assez efficace pour empêcher la diminution de l'activité enzymatique, mais le traitement au cortisol ne l'empêche pas.
Amylo dextrine contraste, le cortisol produit une diminution précoce de l'activité chez les fœtus intacts.
Ces résultats suggèrent que pendant la vie fœtale, deux mécanismes de régulation hormonaux sont impliqués dans la régulation de l'activité de l'amylo-1,6-glucosidase : le cortisol a un effet répressif sur l'activité enzymatique tandis que l'hormone de croissance agit comme un inducteur.

Dans cette étude, nous avons caractérisé le rôle de l'amylo-alpha-1,6-glucosidase (Aa16GL) dans la biologie et l'infectiosité de Toxoplasma gondii, en utilisant des parasites déficients en Aa16GL des souches de type I RH et de type II Prugniaud (Pru).
La localisation subcellulaire de la protéine Aa16GL a été caractérisée par le marquage d'un 3 × HA à l'extrémité 3' du locus endogène du gène Aa16GL.
L'immunocoloration de la protéine Aa16GL exprimée a révélé qu'elle est située dans plusieurs petits points lacrymogènes cytoplasmiques.
La caractérisation fonctionnelle des mutants ΔAa16GL à l'aide d'un essai sur plaque, d'un essai de sortie et d'un essai de réplication intracellulaire a montré que les parasites dépourvus d'Aa16GL présentent une légère réduction du taux de croissance, mais restent virulents pour les souris.
Bien que les tachyzoïtes PruΔAa16GL aient conservé la capacité de se différencier en bradyzoïtes in vitro, ils ont présenté une légère réduction de leur capacité à former des kystes chez la souris.
Les résultats de l'amylodextrine révèlent de nouvelles propriétés de l'Aa16GL et suggèrent que bien qu'elle ne joue pas un rôle substantiel dans la médiation de l'infectiosité de T. gondii, cette protéine peut influencer la formation de kystes parasitaires chez la souris.

Le gène de l'amylodextrine code pour l'enzyme de débranchement du glycogène qui est impliquée dans la dégradation du glycogène.
L'enzyme amylodextrine a deux activités catalytiques indépendantes qui se produisent à différents sites sur la protéine : une activité 4-alpha-glucotransférase et une activité amylo-1,6-glucosidase.
Des mutations dans ce gène sont associées à une maladie du stockage du glycogène, bien qu'une large gamme de variabilité enzymatique et clinique se produise qui peut être due à un épissage alternatif spécifique aux tissus.
Des transcrits épissés en variante codant pour différentes isoformes ont été décrits.

L'enzyme de débranchage du glycogène (GDE) a deux activités enzymatiques, la 4-alpha-glucanotransférase et l'amylo-alpha-1,6-glucosidase. Les produits à structure 6-O-alpha-glucosyle formés à partir de la dextrine limite phosphorylase par l'activité 4-alpha-glucanotransférase sont hydrolysés en glucose par l'activité amylo-alpha-1,6-glucosidase.
Ici, nous avons sondé le site actif de l'amylo-alpha-1,6-glucosidase dans le foie porcin GDE en utilisant divers 6-O-alpha-glucosyl-pyridylamino (PA)-maltooligosaccharides, avec des structures (Glcalpha1-4)(m)(Glcalpha1 -6)Glcalpha1-4(Glcalpha1-4)(n)GlcPA (GlcPA, résidu 1-désoxy-1-[(2-pyridyl)amino]-D-glucitol).
Des dextrines fluorogènes ont été préparées à partir de 6-O-alpha-glucosyl-alpha-, bêta- ou gamma-cyclodextrine par hydrolyse acide partielle, suivie d'un marquage fluorescent des résidus d'extrémité réductrice des hydrolysats et d'une séparation par filtration sur gel et phase inverse. HPLC.
Le foie de porc GDE hydrolysait les dextrines de structure Glcalpha1-4(Glcalpha1-6)Glcalpha1-4Glc en glucose et les PA-maltooligosaccharides correspondants, alors que les autres dextrines n'étaient pas hydrolysées.
Amylo dextrine, les substrats doivent avoir deux résidus glucosyle prenant en sandwich la fraction isomaltosyle pour être hydrolysés.
Le taux d'hydrolyse augmentait à mesure que m augmentait et atteignait son maximum à m = 4. Les taux étaient les plus élevés lorsque n = 1 mais ne variaient pas beaucoup avec les changements de n.
Parmi les dextrines examinées, Glcalpha1-4Glcalpha1-4Glcalpha1-4Glcalpha1-4(Glcalpha1-6)Glcalpha1-4Glcalpha1-4GlcPA (6(3)-O-alpha-glucosyl-PA-maltoheptaose) a été hydrolysée le plus rapidement, suggérant qu'elle correspond à la meilleur dans le site actif de l'amylo-alpha-1,6-glucosidase.
L'amylodextrine est susceptible que le site actif héberge le 6(2)-O-alpha-glucosyl-maltohexaose et que les interactions de sept résidus glucosyl avec le site actif permettent l'hydrolyse la plus rapide de la liaison alpha-1,6-glucosidique de la fraction isomaltosyle.

L'enzyme amylodextrine hydrolyse une unité glucose non substituée liée par une liaison alpha(1->6) à une chaîne glucose alpha(1->4).
L'activité de l'enzyme amylodextrine trouvée chez les mammifères et Saccharomyces cerevisiae est dans une chaîne polypeptidique contenant deux centres actifs.
L'autre activité de l'amylodextrine est similaire à celle de l'EC 2.4.1.25, qui agit sur la glycogène phosphorylase limite les chaînes de dextrine pour exposer les résidus glucose uniques, que l'activité 6-alpha-glucosidase peut ensuite hydrolyser.
Ensemble, ces deux activités constituent le système de déramification du glycogène.

Synonymes : amylo-1,6-glucosidase, dextrine 6-α-D-glucosidase, amylopectine 1,6-glucosidase, dextrine-1,6-glucosidase, glycogène phosphorylase-limite dextrine α 1,6 glucohydrolase

Nom systématique : glycogène phosphorylase-limite dextrine 6-α-glucohydrolase

Liens d'unification : BRENDA : 3.2.1.33, ENZYME : 3.2.1.33, IUBMB-ExplorEnz : 3.2.1.33

Réaction : une dextrine -limite à ramifications courtes + H2O → une dextrine -limite déramifiée + β-D-glucose

Réactions non officielles : une dextrine -limite + H2O → maltotétraose + une dextrine -limite déramifiée

Catalyse de l'hydrolyse des liaisons de ramifications (1->6)-alpha-D-glucosidiques dans la dextrine limite de la glycogène phosphorylase.
La dextrine limite est le noyau hautement ramifié qui reste après un traitement exhaustif du glycogène avec la glycogène phosphorylase.
L'amylodextrine est formée parce que ces enzymes ne peuvent pas hydrolyser les liaisons glycosidiques (1->6) présentes.

La sélection d'un polymère pour des applications biomédicales est une tâche exigeante, étant donné la grande variété de polymères naturels et synthétiques disponibles, souvent associée à une hétérogénéité structurelle et de taille.
Le choix dépend non seulement des propriétés physico-chimiques et biochimiques, mais aussi des tests précliniques obligatoires pour assurer la sécurité.
Amylo dextrine malgré la grande disponibilité de polymères biodégradables, la demande croissante continue d'alimenter l'intérêt non seulement pour le développement de nouveaux matériaux, mais aussi pour l'amélioration des performances de ceux existants. Les polymères naturels sont généralement biodégradables et nombre d'entre eux offrent une excellente biocompatibilité.
Les polymères d'amylodextrine peuvent être manipulés pour produire différentes formulations telles que des capsules, des hydrogels ou des nanogels (nanoparticules d'hydrogel), répondant à des exigences spécifiques telles que, dans le dernier cas, la capacité de charge, le temps de circulation et la capacité à s'accumuler dans des sites pathologiques ciblés.
L'amidon est le glucide de stockage le plus répandu et le plus abondant dans les plantes, les graines de céréales (riz, maïs, blé, orge, sorgho et autres) représentant la source la plus importante, suivies des tubercules (par exemple, pomme de terre, patate douce, igname), des racines ( par exemple, le manioc, le taro) et les graines de haricots et de pois.

La plupart des amidons natifs sont constitués de deux polymères de glucose, appelés amylose et amylopectine.
L'amylose est principalement une chaîne linéaire composée de résidus α-D-glycopyranose encrés par des liaisons -1,4 glycosidiques.
La molécule d'amylopectine a la même structure que l'amylose mais, en plus, contient des liaisons glycosidiques -1,6 aux points de ramification.
L'amylopectine est chimiquement similaire au glycogène (le polyglucane soluble accumulé comme composé de stockage chez les animaux, les champignons et les bactéries) également un polymère de glucose composé de chaînes -1,4 liées et -1,6 ramifiées.
Cependant, le glycogène est plus ramifié que l'amylopectine.
Les amidons de diverses origines botaniques diffèrent légèrement en termes de teneur en amylose, de distribution de longueur de chaîne, de poids moléculaire et de nombre de chaînes par grappe, entre autres.
Les caractéristiques moléculaires globales des amidons, cependant, sont plus ou moins les mêmes, contenant toutes 10 à 20 % d'amylose et 80 à 90 % d'amylopectine.
Récemment, plusieurs revues ont signalé l'utilisation de l'amidon à des fins biomédicales. Par conséquent, dans cette entrée, nous n'aborderons pas ce sujet.
L'entrée d'Amylo dextrine sera plutôt axée sur les applications biomédicales du dérivé d'amidon : la dextrine

Réaction
Hydrolyse des liaisons de ramification (1right6)-alpha-D-glucosidique dans la dextrine limite de la glycogène phosphorylase
Commentaires:
L'enzyme amylodextrine hydrolyse une unité glucose non substituée liée par une liaison (1→6) à une chaîne glucose (1→4).
L'activité enzymatique de l'amylodextrine trouvée chez les mammifères et la levure est dans une chaîne polypeptidique contenant deux actifs
L'autre activité de l'amylodextrine est similaire à celle de l'EC 2.4.1.25 (4-α-glucanotransférase), qui agit sur la glycogène phosphorylase limite les chaînes de dextrine pour exposer les résidus glucose uniques, que l'activité 6-α-glucosidase peut alors hydrolyser. Ensemble, ces deux activités constituent le système de déramification du glycogène.

Formation de mutants d'amylo-1,6-glucosidase,4-a-glucanotransférase (AGL).
(A) Les mutants AGL forment des aggresomes. Les cellules ont été transfectées avec des constructions AGL marquées HA pendant 12 h, puis 10 mM de MG-132 ont été inclus

CE 3.2.1.33 ;
autre nom : dextrine 6‐α‐d‐glucosidase ; une enzyme qui catalyse l'endohydrolyse des liaisons 1,6-α-d-glucoside aux points de ramification dans les chaînes de résidus α-d-glucose liés en 1,4.
L'enzyme humaine a également une activité de déramification du glycogène (4‐α‐glucanotransférase).

Symbole homologué : AGL
Nom approuvé. amylo-alpha-1, 6-glucosidase, 4-alpha glucanotransférase
Type de locus : gène avec produit protéique
Identifiant HGNC :HGNC:321
Statut du symbole : Approuvé
Noms antérieurs : amylo-1, 6-glucosidase, 4-alpha-glucanotransférase
Symboles d'alias :GDE
Noms d'alias : enzyme de déramification du glycogène, maladie de stockage du glycogène de type III
Localisation chromosomique : 1p21.2
Groupes de gènes :Glycoside hydrolases

Le gène AGL code pour l'enzyme de débranchement du glycogène, une grande protéine monomère avec une masse moléculaire d'environ 160 kD.
L'enzyme possède 2 activités catalytiques : l'amylo-1,6-glucosidase (EC 3.2.1.33) et la 4-alpha-glucanotransférase.
Les 2 activités sont déterminées sur des sites catalytiques séparés sur la chaîne polypeptidique et peuvent fonctionner indépendamment l'une de l'autre.
Les activités et la liaison au glycogène sont nécessaires pour une fonction complète.

L'amylo-1,6-glucosidase ou enzyme débranchante est présente dans les leucocytes des personnes normales.
L'activité de l'amylodextrine est 50 à 100 fois inférieure à l'activité de la phosphorylase des leucocytes.
Dans les leucocytes de patients atteints d'une maladie du stockage du glycogène due à un déficit en enzyme de déramification, aucune amylo-1,6-glucosidase n'est trouvée.

Entrée : CE 3.2.1.33

Nom:
amylo-alpha-1,6-glucosidase;
amylo-1,6-glucosidase;
dextrine 6-alpha-D-glucosidase;
amylopectine 1,6-glucosidase;
dextrine-1,6-glucosidase;
dextrine limite glycogène phosphorylase alpha-1,6-glucohydrolase

Classer:
Hydrolases;
Glycosylases;
Glycosidases, c'est-à-dire des enzymes qui hydrolysent les composés O- et S-glycosylés

Nom de système :
glycogène phosphorylase-limite dextrine 6-alpha-glucohydrolase

Réaction (IUBMB) :
Hydrolyse des liaisons de ramification (1->6)-alpha-D-glucosidique dans la dextrine limite de la glycogène phosphorylase

Réaction (KEGG):
(autre) R02109 R06158(G)

Commenter:
Cette enzyme hydrolyse une unité glucose non substituée liée par une liaison alpha(1->6) à une chaîne glucose alpha(1->4).
L'activité de l'enzyme amylodextrine trouvée chez les mammifères et les levures se situe dans une chaîne polypeptidique contenant deux centres actifs.
L'autre activité de l'amylodextrine est similaire à celle de l'EC 2.4.1.25 (4-alpha-glucanotransférase), qui agit sur la glycogène phosphorylase limite les chaînes de dextrine pour exposer les résidus glucose uniques, que l'activité 6-alpha-glucosidase peut ensuite hydrolyser.
Ensemble, ces deux activités constituent le système de déramification du glycogène.

Histoire :
CE 3.2.1.33 créé en 1965, modifié en 2000

Orthologie :
Enzyme de débranchage du glycogène K01196

Gènes :
HSA : 178 (AGL)
RPT : 469392 (AGL)
PPS : 100970156 (AGL)
GGO : 101124513 (AGL)
N° de téléphone : 100462408 (AGL)
NLE : 100607309 (AGL)
CCM : 710910 (AGL)
MCF : 102141897 (AGL)
CSAB : 103224377 (AGL)
CATÉ : 105590153 (AGL)

Référence:
1
  Auteurs :Brown, D.H. et Brown, B.I.
  Titre :Enzymes de déramification du glycogène : Amylo-1,6-glucosidase (I) et oligo-1,4->1,4-glucanotransférase (II).
  Journal : Méthodes Enzymol 8 : 515-524 (1966)

Référence:
2 [IDPM : 5424210]
  Auteurs :Lee EY, Carter JH, Nielsen LD, Fischer EH.
  Titre : Purification et propriétés de l'amylo-1,6-glucosidase--oligo-1,4 de levure conduit à la 1,4-glucantransférase.
  Revue :Biochimie 9:2347-55 (1970)
DOI : 10.1021/bi00813a019

AGL - Enzyme de débranchage du glycogène; Enzyme multifonctionnelle agissant comme 1,4-alpha-D-glucane:1,4-alpha-D-glucane 4-alpha-D-glycosyltransférase et amylo-1,6-glucosidase dans la dégradation du glycogène ; Appartient à la famille des enzymes de déramification du glycogène

AGL - Isoforme X1 de l'enzyme débranchant le glycogène; Dérivé par une analyse informatique automatisée utilisant la méthode de prédiction génétique : Gnomon.
Les preuves à l'appui incluent une similarité avec : 10 protéines et une couverture à 100 % de la caractéristique génomique annotée par les alignements RNAseq

Une enzyme qui catalyse l'hydrolyse du glycogène à des points de ramification spécifiques dans ses chaînes de résidus de glucose ; enzyme de débranchement.

La phosphorylase et l'amylo-1,6-glucosidase catalysent la réaction réversible glucose-1-phosphate en glycogène.
Le tissu mammaire abonde dans les deux enzymes, contrairement aux glandes sudoripares apocrines, qui n'en ont pas.
L'amylodextrine suggère que ces deux tissus ont une activité métabolique profondément différente, même si le tissu mammaire a été considéré comme une glande sudoripare apocrine modifiée.

L'amylo-alpha-1,6-glucosidase (AGL, EC 3.2.1.33) est l'un des sites catalytiques de l'enzyme de débranchement du glycogène, qui est codée par le gène AGL.
Amylo dextrine autre activité catalytique est et 4-alpha-glucanotransférase (EC 2.4.1.25).
Ces enzymes sont impliquées dans la dégradation du glycogène.
Des mutations dans le gène AGL sont associées à une maladie du stockage du glycogène.

Enzymes de déramification du glycogène : Amylo-1,6-glucosidase (I) et oligo-1,4→1,4-glucantransférase (II) :
Résumé de l'éditeur Ce chapitre décrit les substrats d'oligosaccharides spécifiques pour la mesure séparée de chaque activité enzymatique (I et II).
La nature amylodextrine de la réaction catalysée par II est démontrée à l'aide de ces substrats.
Les enzymes I et II agissent avec la phosphorylase pour provoquer la dégradation totale du glycogène en glucose 1-phosphate et glucose.
L'amylo-1,6-glucosidase semble agir directement sur une dextrine limite polysaccharidique pour former du glucose à partir de ses points de ramification les plus externes.
L'activité séparée de l'amylo-1,6-glucosidase (I) n'est mesurée avec certitude que lorsque le substrat utilisé est un oligosaccharide ramifié ayant les caractéristiques structurelles générales de B 5 .
Une dextrine limite (LD) de glycogène peut ne pas être un substrat spécifique pour (I), car le nombre de résidus de glucose au point de ramification exposés dans la LD n'est pas connu avec certitude. Le taux initial d'amylodextrine de formation de glucose à partir d'un LD peut dépendre uniquement de l'action de (I) et être indépendant de l'action préalable de (II).
L'activité enzymatique amylodextrine de l'oligo-1,4 → 1,4-glucantransférase (II) consiste en le transfert des résidus terminaux maltosyle et, dans une plus large mesure, maltotriosyle de la liaison α-1,4-1 en une chaîne vers α-l ,4-1linkage dans un autre.
Les réactifs utilisés, la procédure suivie et les étapes de la purification sont également décrits dans le chapitre

Le gène AGL fournit des instructions pour la fabrication de l'enzyme de déramification du glycogène. Cette enzyme est impliquée dans la dégradation d'un sucre complexe appelé glycogène, qui est une source majeure d'énergie stockée dans le corps. Le glycogène est composé de plusieurs molécules d'un sucre simple appelé glucose. Certaines molécules de glucose sont liées entre elles en ligne droite, tandis que d'autres se ramifient et forment des chaînes latérales. L'enzyme de déramification du glycogène est impliquée dans la dégradation de ces chaînes latérales. La structure ramifiée du glycogène le rend plus compact pour le stockage et lui permet de se décomposer plus facilement lorsqu'il est nécessaire pour le carburant.

Le gène de l'amylodextrine AGL fournit des instructions pour la fabrication de plusieurs versions différentes (isoformes) de l'enzyme de déramification du glycogène.
Ces isoformes varient selon la taille et sont actives (exprimées) dans différents tissus.

Il a été découvert qu'environ 100 mutations du gène AGL provoquent une maladie de stockage du glycogène de type III (également appelée GSDIII ou maladie de Cori). La plupart de ces mutations entraînent un signal d'arrêt prématuré dans les instructions de fabrication de l'enzyme de déramification du glycogène, ce qui entraîne une enzyme non fonctionnelle.
En conséquence, les chaînes latérales des molécules de glycogène ne peuvent pas être éliminées et des molécules de glycogène anormales et partiellement décomposées sont stockées dans les cellules. Une accumulation de glycogène anormal endommage les organes et les tissus dans tout le corps, en particulier le foie et les muscles, entraînant les signes et symptômes de GSDIII.

Les mutations du gène AGL peuvent affecter différentes isoformes de l'enzyme, selon l'emplacement des mutations dans le gène.
Par exemple, les mutations qui se produisent dans une partie du gène AGL appelée exon 3 affectent l'isoforme qui est principalement exprimée dans le foie.
Ces mutations conduisent presque toujours à la GSD de type IIIb, caractérisée par des problèmes hépatiques.

Synonymes : activité amylo-1,6-glucosidase

Définition : Catalyse de l'hydrolyse des liaisons ramifiées (1->6)-alpha-D-glucosidiques dans la dextrine limite de la glycogène phosphorylase.
La dextrine limite est le noyau hautement ramifié qui reste après un traitement exhaustif du glycogène avec la glycogène phosphorylase.
L'amylodextrine est formée parce que ces enzymes ne peuvent pas hydrolyser les liaisons glycosidiques (1->6) présentes.

Classes parents :
GO:0004133 - activité enzymatique de déramification du glycogène,
GO:0090599 - activité alpha-glucosidase

Membres à terme :
limite dextrine α-1,6-glucohydrolase (glgX) Déduit de l'expérience,
enzyme de débranchage du glycogène (AGL)

Le dosage de l'activité de déramification du glycogène par la mesure de la libération de glucose à partir de la dextrine limite de phosphorylase (PLD), a été initialement utilisé pour le dosage de l'activité enzymatique dans les tissus musculaires et hépatiques.
Les résultats sont corrigés de la présence de glucosidases non spécifiques par soustraction de l'activité obtenue avec le glycogène comme substrat.
Lorsque les dosages sont effectués sur le muscle ou le foie, l'activité obtenue avec le glycogène est très faible et sa nature exacte n'a pas d'importance pratique.
L'utilisation généralisée de l'amylodextrine dans les cellules sanguines et les fibroblastes, dont l'activité sur le glycogène est considérable, a incité à examiner les constantes cinétiques apparentes de cette réaction.
Dans le foie et le muscle, le Km apparent pour la PLD variait de 0,5 à 2,0 mg/ml, alors que celui pour le glycogène était inférieur d'un ordre de grandeur.
Le Vmax avec le glycogène comme substrat ne dépassait pas 20 % de celui avec le PLD. Dans les leucocytes et les plaquettes, le Km pour le glycogène était plus élevé que pour le PLD (0,1 et 0,5 mg/ml pour le PLD, 0,4 et 0,8 mg/ml pour le glycogène, respectivement dans les plaquettes et les leucocytes), et le Vmax pour le PLD dépassait celui du glycogène de 80 %, dans les fibroblastes, le Km pour la PLD et le glycogène était de 1,5 à 3 mg/ml et les différences de Vmax étaient faibles.
Ces résultats indiquent que la concentration du substrat doit être variée en fonction des constantes cinétiques de chaque type cellulaire et soulignent l'importance de distinguer entre l'activité (faible ?) de l'enzyme débranchante sur le glycogène et l'hydrolyse non spécifique.

Description générale
Nous nous engageons à vous proposer des produits alternatifs plus écologiques, qui adhèrent à un ou plusieurs des 12 principes d'une chimie plus verte.
Le produit Amylo dextrine a été amélioré pour l'efficacité énergétique et la prévention des déchets lorsqu'il est utilisé dans la recherche sur l'hydrolyse de l'amidon.
Pour plus d'informations, consultez l'article dans les biofichiers.

Application
L'α-glucosidase est utilisée pour le dosage de l'α-amylase et la synthèse de divers esters de 1′-O-saccharose et de 1-O-fructose.
L'amylodextrine a également été utilisée dans la mesure de l'inhibition de la glycosidase.
Pour le dosage de l'α-amylase et la synthèse de divers esters de 1′-O-saccharose et de 1-O-fructose

Emballage
100 unités en bouteille de verre
1000 unités en bouteille poly
Vendu sur la base d'unités p-nitrophényl α-D-glucoside.

Actions biochimiques/physiologiques
L'α-glucosidase hydrolyse les glucides en agissant sur les liaisons 1,4-α. L'inhibition de la -glucosidase est une cible importante dans la gestion du diabète sucré non insulino-dépendant.
Hydrolyse des résidus terminaux non réducteurs de D-glucose à liaison 1→4 avec libération de D-glucose.

Définition de l'unité
Une unité libérera 1,0 μmole de D-glucose à partir de p-nitrophényl α-D-glucoside par minute à pH 6,8 à 37 °C.

Note d'analyse
Protéine déterminée par biuret.

La constante d'affinité de l'amylo-1,6-glucosidase pour le glucose a été déterminée dans des érythrocytes hémolysés obtenus à partir de porteurs hétérozygotes probables de la maladie de stockage du glycogène de type III et de personnes normales avec des valeurs élevées et faibles de l'enzyme.
Un Km commun a été démontré dans tous les cas, indiquant qu'une activité enzymatique diminuée peut être causée par une production réduite de l'enzyme normale (éventuellement coexistant avec une modification enzymatique inactive) ou la présence d'inhibiteurs non compétitifs.
Aucune preuve de modifications structurelles de l'enzyme dans une population normale n'a été obtenue dans cette étude.

Numéro CAS : 9001-42-7
Numéro de commission des enzymes : 3.2.1.20 (BRENDA, IUBMB)
Numéro CE : 232-604-7
Numéro MDL : MFCD00081321
NACRES : NA.54

Glycogen Debranching Enzyme System" est un descripteur du thésaurus de vocabulaire contrôlé de la National Library of Medicine, MeSH (Medical Subject Headings).
Les descripteurs sont organisés dans une structure hiérarchique, ce qui permet une recherche à différents niveaux de spécificité.

1,4-alpha-D-glucane-1,4-alpha-D-glucane 4-alpha-D-glucosyltransférase/dextrine 6 alpha-D-glucanohydrolase.
Système enzymatique amylodextrine ayant à la fois des activités de 4-alpha-glucanotransférase (EC 2.4.1.25) et d'amylo-1,6-glucosidase (EC 3.2.1.33).
Amylo dextrine une transférase elle transfère un segment d'un 1,4-alpha-D-glucane à une nouvelle position 4 dans un accepteur, qui peut être du glucose ou un autre 1,4-alpha-D-glucane.
Amylo dextrine une glucosidase elle catalyse l'endohydrolyse des liaisons 1,6-alpha-D-glucoside aux points de ramification dans les chaînes de résidus alpha-D-glucose liés en 1,4.
L'activité de l'amylo-1,6-glucosidase est déficiente dans la maladie de stockage du glycogène de type III.
Amylo-1,6-glucosidase , enzyme débranchante (EC 3.2.1.33), une endoglucosidase qui sépare les liaisons 1 → 6-glycosidiques aux points de ramification du glycogène et de l'amylopectine.
Chez les mammifères et les levures, il est associé à une glycosyl transférase, qui élimine d'abord tous les résidus de glucose au-dessus de la liaison 1 → 6.
Le complexe trouvé dans le muscle ( M r 237 kDa) se compose de deux sous-unités de M r 130 kDa, tandis que le complexe trouvé dans la levure ( M r 210 kDa) se compose de trois sous-unités de M r 120 kDa, 85 kDa et 70 kDa.

La localisation de l'activité de la phosphorylase et de l'amylo-1,6-glucosidase a été étudiée dans des échantillons chirurgicaux de peau humaine provenant de la paume, de la sole, de l'aisselle, du méat auditif externe et d'autres régions représentatives du corps.
À quelques exceptions près, ces enzymes se trouvent dans des cellules connues pour contenir normalement du glycogène.
L'épiderme d'amylodextrine montre une certaine variabilité, mais l'amylo-1,6-glucosidase est généralement présente dans le stratum spinosum, tandis que la phosphorylase se trouve à la fois dans le stratum basale et le stratum spinosum.
Les quantités relatives des enzymes varient avec l'épaisseur de l'épiderme et avec l'âge du donneur.
Les follicules pileux en croissance contiennent de la phosphorylase et de l'amylo-1,6-glucosidase abondantes dans leurs gaines racinaires externes, tandis que ceux au repos ne contiennent que de la phosphorylase.
Une courte portion du canal épidermique des glandes sudoripares eccrines n'a pas d'activité enzymatique, mais le reste du canal et la partie sécrétoire de la glande sont plus riches en phosphorylase que toute autre structure de la peau.
Les glandes sudoripares amylodextrine apocrines n'ont aucune enzyme dans leurs enroulements sécrétoires, mais le canal de ces glandes est riche en phosphorylase.
Les glandes sébacées du temps contiennent les deux enzymes, mais la phosphorylase est plus concentrée dans les cellules périphériques de la glande.
Ni les centres des glandes ni le sébum ne contiennent l'une ou l'autre enzyme.

Sept cas de glycogénose de type III (déficit en amylo-1, 6-glucosidase) dans deux familles probablement apparentées des îles Féroé sont présentés.
Le groupe de patients comprenait deux paires de frères et sœurs.
Dans un total de 78 membres des deux familles, des histoires de cas ont été obtenues et des examens cliniques, des analyses de l'activité de l'amylo-1, 6-glucosidase dans les érythrocytes et les leucocytes, des déterminations des groupes de globules rouges, de sérum et d'enzymes ainsi que des types HL-A ont été effectué.
En plus de l'amylodextrine, tous les patients ont été soumis à des études de la fonction hépatique.
La répartition des patients dans ces familles appuie l'hypothèse d'une transmission autosomique récessive.
Les hétérozygotes n'ont pas pu être diagnostiqués avec certitude par les méthodes d'analyse de l'activité enzymatique employées.
L'incidence de la glycogénose de type III avec déficit en amylo-1,6-glucosidase s'est avérée élevée dans les îles Féroé.

Description générale
Nous nous engageons à vous proposer des produits alternatifs plus écologiques, qui adhèrent à un ou plusieurs des 12 principes d'une chimie plus verte.
Ce produit a été amélioré pour l'efficacité énergétique et la prévention des déchets lorsqu'il est utilisé dans la recherche sur l'hydrolyse de l'amidon.
Pour plus d'informations, consultez l'article dans les biofichiers.

Emballage
100 unités en bouteille de verre
1000 unités en bouteille poly
Vendu sur la base d'unités p-nitrophényl α-D-glucoside.

Actions biochimiques/physiologiques
L'α-glucosidase hydrolyse les glucides en agissant sur les liaisons 1,4-α.
L'inhibition de la -glucosidase est une cible importante dans la gestion du diabète sucré non insulino-dépendant.
Hydrolyse des résidus terminaux non réducteurs de D-glucose à liaison 1→4 avec libération de D-glucose.

Définition de l'unité
Une unité libérera 1,0 μmole de D-glucose à partir de p-nitrophényl α-D-glucoside par minute à pH 6,8 à 37 °C.
Note d'analyse
Protéine déterminée par biuret.

Un trouble métabolique autosomique récessif dû à une expression déficiente de l'amylo-1,6-glucosidase (une partie du système enzymatique de déramification du glycogène).
L'évolution clinique de la maladie à l'amylodextrine est similaire à celle de la maladie du stockage du glycogène de type I, mais plus légère.
L'hépatomégalie massive, qui est présente chez les jeunes enfants, diminue et disparaît parfois avec l'âge.
Les niveaux de glycogène avec des branches externes courtes sont élevés dans les muscles, le foie et les érythrocytes.
Six sous-groupes ont été identifiés, les sous-groupes de type IIIa et de type IIIb étant les plus répandus.

La maladie d'Andersen, également appelée glycogénose de type Iv, trouble métabolique héréditaire extrêmement rare produit par l'absence de l'enzyme amylo-1:4,1:6-transglucosidase, qui est un médiateur essentiel de la synthèse du glycogène.
Une forme anormale de glycogène, l'amylopectine, est produite et s'accumule dans les tissus de l'organisme, en particulier dans le foie et le cœur.
Les enfants atteints semblent normaux à la naissance mais ne parviennent pas à se développer et perdent plus tard le tonus musculaire, devenant léthargique.
Le foie et la rate d'amylodextrine s'agrandissent et une insuffisance hépatique progressive survient avant le décès, généralement avant l'âge de trois ans, causée par une insuffisance cardiaque ou un saignement de l'œsophage.
Les greffes de foie se sont avérées efficaces dans le traitement de la maladie.
Les foies donnés sont souvent capables de produire suffisamment d'enzymes nécessaires pour arrêter les accumulations de glycogène anormal.
La maladie d'Andersen est transmise comme un trait autosomique récessif, tout comme la plupart des défauts enzymatiques similaires.

Diverses études fonctionnelles ont été utilisées pour documenter la présence de glycogénose de type III et pour la distinguer du type I.
Le défaut moléculaire de l'amylodextrine réside dans l'activité de l'amylo-1,6-glucosidase.
La réaction globale de l'amylodextrine catalyse la production de glucose à partir de la dextrine limite phosphorylase.
Les réactions partielles de l'amylodextrine, la transférase et la glucosidase, semblent résider sur une seule chaîne polypeptidique.
Hépatomégalie, hypoglycémie, myopathie tardive, stockage de glycogène dans le foie et les muscles, élévation des transaminases et de la créatine phosphokinase et activité déficiente de l'enzyme de débranchement du glycogène amylo-1,6-glucosidase.
L'activité de l'amylo-1,6-glucosidase était pratiquement absente dans le foie et le muscle.
L'histoire de la maladie à l'amylodextrine est impressionnante dans la mesure où la nature du trouble et le défaut enzymatique ont été déterminés dans des études sur le patient index quelques années après le premier rapport.
L'enzyme amylodextrine a des activités catalytiques indépendantes, glucosidase et transférase.

Le développement de l'amylo-dextrine de l'activité de l'amylo-1,6-glucosidase est étudié dans le foie fœtal de rat.
L'activité de l'amylodextrine des fœtus témoins est élevée au jour 17,5, diminue du jour 17,5 au jour 19,5, puis augmente au cours des jours suivants.
Chez les fœtus hypophysectomisés, l'augmentation de l'activité est supprimée mais pas la diminution.
De plus, si la mère est surrénalectomisée, la diminution et l'augmentation sont abolies chez les fœtus hypophysectomisés.
L'administration d'hormone de croissance est assez efficace pour empêcher la diminution de l'activité enzymatique, mais le traitement au cortisol ne l'empêche pas.
En revanche, le cortisol produit une diminution précoce de l'activité chez les fœtus intacts.
Ces résultats suggèrent que pendant la vie fœtale, deux mécanismes de régulation hormonaux sont impliqués dans la régulation de l'activité de l'amylo-1,6-glucosidase : le cortisol a un effet répressif sur l'activité enzymatique tandis que l'hormone de croissance agit comme un inducteur.

Description : Homo sapiens amylo-alpha-1, 6-glucosidase, 4-alpha-glucanotransférase (AGL), variant de transcription 1, ARNm. (à partir de RefSeq NM_000642)
Résumé RefSeq (NM_000642) : Ce gène code pour l'enzyme de débranchement du glycogène qui est impliquée dans la dégradation du glycogène.
Cette enzyme possède deux activités catalytiques indépendantes qui se produisent à différents sites de la protéine : une activité 4-alpha-glucotransférase et une activité amylo-1,6-glucosidase.
Des mutations dans ce gène sont associées à une maladie du stockage du glycogène, bien qu'une large gamme de variabilité enzymatique et clinique se produise qui peut être due à un épissage alternatif spécifique aux tissus.
Des transcrits épissés en variante codant pour différentes isoformes ont été décrits.

Le déficit en activité amylo-1,6-glucosidase a été exprimé en parallèle dans les fibroblastes hépatiques et cutanés d'un patient atteint de glycogénose de type III.
Dans des extraits bruts de foie et de muscle témoins, l'amylo-1,6-glucosidase (M.W. 164000) a été identifiée par immunoprécipitation; aucun matériau de réaction croisée n'a été trouvé dans le foie du patient.
Le dosage de l'activité de l'amylo-1,6-glucosidase dans les fibroblastes cutanés cultivés de la famille affectée a révélé moins de 10 pour cent de la valeur de contrôle dans les cellules homozygotes mutantes alors que dans les cellules des parents, l'activité a été réduite à 40-60 pour cent du contrôle valeur.
L'activité dans les cellules de liquide amniotique cultivées était similaire à celle des fibroblastes témoins.
Dans les cellules de liquide amniotique en culture obtenues au cours de la grossesse ultérieure de la mère, l'activité normale de l'amylo-1,6-glucosidase mesurée prédisait correctement l'issue de cette grossesse avant la 20e semaine de gestation.

1 définition
L'enzyme de déramification est une enzyme impliquée dans la dégradation du glycogène lors de la glycogénolyse.

2 biochimie
L'enzyme débranchante a deux activités catalytiques et fonctionne comme la 4-α-glucanotransférase et l'amylo-α-1,6-glucosidase.

La glycogène phosphorylase décompose une chaîne linéaire de glycogène avec la libération de glucose-1-phosphate jusqu'à 4 unités glucose avant la prochaine branche 1,6-glycosidique.
L'activité α (1,4) -> α (1,4) -glucane transférase de l'enzyme de déramification transfère alors une unité trisaccharidique des 4 unités glucose restantes vers une autre chaîne.
Cela expose le point de branchement.
L'activité amylo-α-1,6-glucosidase de l'enzyme de déramification clive maintenant par hydrolyse la liaison 1,6-glycosidique, qui libère du glucose.

3 physiopathologie
Diverses mutations dans le gène qui code pour l'enzyme de débranchement sont à l'origine du syndrome de Forbes.
Dans cette maladie du stockage du glycogène, l'activité de l'amylo-α-1,6-glucosidase est réduite, ce qui conduit à une accumulation de glycogène dans le foie, les reins et le myocarde.

introduction
La glycogénolyse est la voie biochimique dans laquelle le glycogène se décompose en glucose-1-phosphate et en glycogène.
La réaction d'amylodextrine a lieu dans les hépatocytes et les myocytes.
Le processus d'amylodextrine est sous la régulation de deux enzymes clés : la phosphorylase kinase et la glycogène phosphorylase.

La glycémie est une source d'énergie pour tout le corps humain.
Pendant le jeûne, pour maintenir une glycémie normale, le foie joue un rôle central dans la production de glucose via la glycogénolyse et la gluconéogenèse.

Le glycogène est un polysaccharide ramifié constitué d'unités de glucose.
Chez l'homme, l'Amylo dextrine est la principale forme de stockage du glucose.
En période de besoin, le corps décompose le glycogène pour produire du glucose.

Fondamentaux
La glycogénolyse, avec la glycolyse, joue un rôle central dans le métabolisme des glucides.
L'amylodextrine est la principale voie d'utilisation du glycogène.

Moléculaire
Le glycogène est un polysaccharide de stockage constitué de résidus de D-glucose. Les résidus glucose sont reliés par -1,4, qui représentent la plupart des liaisons, et -1,6, qui constituent les points de ramification.
Ensemble, ils donnent à la molécule une structure ramifiée.
Les avantages de la nature hautement ramifiée sont la solubilité accrue et la capacité de concentrer une molécule plus grosse dans un espace plus court.
Fonction
Le foie décompose le glycogène pour maintenir une glycémie adéquate, tandis que les muscles décomposent le glycogène pour maintenir l'énergie nécessaire à la contraction.