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Glucose Oxydase est produite par submergé de fermentation d'Aspergillus niger, suivie par la purification, de la formulation et de séchage.
Le produit est capable de blanchir la farine, de renforcer le gluten et d'améliorer la maniabilité de la pâte propriétés et est souvent utilisé pour les différents produits de boulangerie.
Numéro CAS: 9001-37-0
Enzyme Nombre: 1.1.3.4
Autres noms: la Glucose-oxydase, DIEU, GOx, CE 1.1.3.4, Bêta-D-glucose:l'oxygène 1-oxydo-réductase, le D-glucose-1-oxydase, la Glucose aerodehydrogenase, le Glucose oxyhydrase, DIEU
MÉCANISME
La Glucose-Oxydase peut catalyser la β-D-glucose pour former de l'acide gluconique et de peroxyde d'hydrogène en présence d'oxygène, ce qui favorise la formation de réseau de gluten, et, par la suite, la pâte de la manipulation des propriétés et des propriétés sensorielles des produits de boulangerie.
Un C6H12O6+ O2 + H2O → C6H12O7 + H2O2
B C6H12O6+ 12 O2 →C6H12O7
APPLICATION DE LA RECOMMANDATION
Pour la cuisson de l'industrie: La posologie recommandée est de 2-40g par tonne de farine.
La posologie doit être optimisé en fonction de chaque application, les matières premières spécifications, produit les attentes et les paramètres de traitement.
La Glucose Oxydase est préférable de commencer le test avec la pratique de volume.
SÉCURITÉ PRÉCAUTIONS DE MANIPULATION
Préparations d'enzymes sont des protéines qui peut provoquer une sensibilisation et provoquer des allergies de type de symptômes chez les personnes sensibles.
Un contact prolongé peut provoquer une irritation mineure de la peau, les yeux ou les muqueuses nasales.
Tout contact direct avec le corps humain doit être évitée.
La Glucose Oxydase irritation ou une réaction allergique de la peau ou des yeux développe, veuillez consulter un médecin.
AVERTISSEMENTS
Garder scellé après utilisation à chaque fois pour éviter les infections microbiennes et l'inactivation d'enzymes jusqu'à sa finition.
La Glucose oxydase est un sous-ensemble de oxydoréductase enzymes qui catalyse le transfert d'électrons à partir d'un oxydant, d'un réducteur.
Le Glucose oxydases à utiliser l'oxygène comme externe accepteur d'électrons qui libère du peroxyde d'hydrogène (H2 O2 ).
La Glucose oxydase a de nombreuses applications dans les processus de l'entreprise, y compris l'amélioration de la couleur et du goût, de l'augmentation de la persistance de matières alimentaires, suppression de la glucose à partir de l'oeuf séché, et l'élimination de l'oxygène à partir de différents jus de fruits et boissons.
En outre, la glucose oxydase, le long de la catalase, est utilisé dans les kits de test de glucose (en particulier dans le domaine des biocapteurs) pour détecter et mesurer la présence de glucose dans l'industrie et les solutions biologiques (par exemple, du sang et des échantillons d'urine).
Par conséquent, la glucose oxydase est un précieux enzyme dans l'industrie et le diagnostic médical.
Par conséquent, l'évaluation de la structure et la fonction de la glucose-oxydase est crucial pour la modification ainsi que l'amélioration de ses propriétés catalytiques.
Trouver différentes sources de glucose oxydase est un moyen efficace de trouver le type d'enzyme avec le désiré de la catalyse.
En outre, la production recombinante de la glucose oxydase est la meilleure approche pour produire des quantités suffisantes de la glucose-oxydase pour divers usages.
En conséquence, l'étude de divers aspects de la glucose-oxydase dans les biotechnologies et bioprocédés est crucial.
La glucose oxydase (GOx ou de DIEU), aussi connue comme notatin (numéro CE 1.1.3.4) est une oxydoréductase qui catalyse l'oxydation du glucose au peroxyde d'hydrogène et D-glucono-δ-lactone.
Cette enzyme est produite par certaines espèces de champignons et d'insectes et affiche une activité antibactérienne lorsque de l'oxygène et de glucose sont présents.
La Glucose oxydase est largement utilisé pour la détermination de la libre glucose dans les fluides corporels (analyses médicales), végétale matières premières, et dans l'industrie alimentaire.
La Glucose Oxydase a également de nombreuses applications dans le domaine des biotechnologies, généralement des dosages enzymatiques de biochimie, y compris les biocapteurs dans les nanotechnologies.
La Glucose Oxydase a été isolé pour la première fois par Detlev Müller en 1928 à partir d'Aspergillus niger.
La fonction
Plusieurs espèces de champignons et d'insectes synthétiser du glucose oxydase, qui produit du peroxyde d'hydrogène, qui tue les bactéries
Notatin, extrait de antibactérienne cultures de Penicillium notatum, a été initialement nommé la Pénicilline A, mais a été renommé pour éviter la confusion avec la pénicilline.
Notatin a été montré pour être identique à la Pénicilline B et de la glucose-oxydase, les enzymes extraites à partir d'autres moules d'ailleurs P. notatum; il est maintenant généralement connu comme le glucose oxydase.
Les premiers essais ont montré que notatin expositions en activité antibactérienne in vitro (en présence de glucose), en raison de la formation de peroxyde d'hydrogène.
Dans les tests in vivo ont montré que notatin n'a pas été efficace dans la protection de rongeurs à partir de Streptococcus haemolyticus, Staphylococcus aureus, ou salmonella, et causé de graves dommages aux tissus à certaines doses.
La Glucose oxydase est également produite par les glandes hypopharyngiennes des abeilles travailleurs et déposés dans le miel où il agit comme un conservateur naturel.
GOx à la surface du miel réduit O2 atmosphérique de peroxyde d'hydrogène (H2O2), qui agit comme une barrière antimicrobienne.
Structure
La Glucose-oxydase, enzyme de la poudre à partir d'Aspergillus niger.
GOx est une protéine dimérique, la structure 3D de ce qui a été élucidé. Le site actif où le glucose se fixe est dans une profonde poche.
L'enzyme, comme beaucoup de protéines qui agissent en dehors des cellules, est couvert de chaînes glucidiques.
Mécanisme
À un pH de 7, le glucose existe en solution dans cyclique hemiacetal formulaire de 63,6% de β-D-glucopyranose et 36,4% de l'α-D-glucopyranose, la proportion de linéaire et de la forme furanose être négligeable.
La glucose oxydase se lie spécifiquement à la β-D-glucopyranose et n'agit pas sur les α-D-glucose.
La Glucose Oxydase s'oxyde tout le glucose dans une solution parce que l'équilibre entre les α et β anomers est dirigé vers la β côté, comme il est consommé dans la réaction.
La Glucose oxydase catalyse l'oxydation de la β-D-glucose D-glucono-1,5-lactone, qui ensuite s'hydrolyse en acide gluconique.
La Glucose-Oxydase, afin de travailler comme un catalyseur, GOx nécessite un coenzyme, flavine adénine dinucléotide (FAD).
La FAD est une commune de la composante biologique de l'oxydation-réduction (redox) des réactions. Les réactions d'oxydoréduction impliquant un gain ou la perte d'électrons à partir d'une molécule.
La Glucose Oxydase la GOx-catalyse la réaction d'oxydoréduction, de l'engouement des œuvres comme la première accepteur d'électrons et est réduit à FADH−.
Puis FADH− est oxydé par l'accepteur final d'électrons, de l'oxygène moléculaire (O2), ce qui peut le faire parce qu'il a un plus grand potentiel de réduction.
O2 est ensuite réduit en peroxyde d'hydrogène (H2O2).
Applications
Surveillance de la glycémie
La Glucose oxydase est largement utilisé couplé à la peroxydase de réaction qui permet de visualiser colorimétriquement le H2O2 formé, pour la détermination de la libre de glucose dans le sérum ou de plasma sanguin pour le diagnostic, en utilisant la spectrométrie de tests manuellement ou par des procédures automatisées, et même au point d'utilisation rapide des dosages biologiques.
Tests similaires qui permet de contrôler les niveaux de glucose dans la fermentation, les bioréacteurs, et de contrôle de glucose végétale matières premières et des produits alimentaires.
[citation nécessaire] Dans la glucose oxydase test, le glucose est d'abord oxydé, catalysée par la glucose oxydase, pour produire gluconate et de peroxyde d'hydrogène.
Le peroxyde d'hydrogène est ensuite oxydation couplée avec un chromogène pour produire un composé coloré qui peut être mesurée par spectroscopie.
Par exemple, le peroxyde d'hydrogène avec 4 amino-antipyrene (4-AAP) et le phénol en présence de peroxydase de rendement d'un rouge quinoeimine colorant qui peut être mesurée à 505 nm.
L'absorbance à 505 nm est proportionnelle à la concentration de glucose dans l'échantillon.
Enzymatique du glucose biocapteurs utilisation d'une électrode à la place de l'O2 à prendre les électrons nécessaires à l'oxydation du glucose et de produire un courant électronique en proportion de la concentration de glucose.
C'est la technologie derrière le jetable capteur de glucose bandes utilisées par les diabétiques pour surveiller les niveaux de glucose dans le sérum.
La conservation des aliments
La Glucose Oxydase de fabrication, GOx est utilisé comme additif grâce à ses effets d'oxydation: il demande plus forte de la pâte à la cuisson, en remplacement de oxydants tels que le bromate.
La Glucose Oxydase est également utilisé comme agent de conservation alimentaire pour aider à supprimer l'oxygène et du glucose à partir de la nourriture lorsqu'il est emballé comme la sécheresse de la poudre d'oeuf pour éviter les browning et un goût.
Traitement des plaies
Produits de soins des plaies, comme "Flaminal Hydro" rendre l'utilisation d'un hydrogel d'alginate contenant du glucose oxydase et d'autres composants comme un agent oxydant.
Les essais cliniques
Un spray nasal à partir d'un sac-sur-dispositif de vanne qui mélange glucose-oxydase de glucose a subi des essais cliniques en 2016 pour la prévention et le traitement du rhume.
La Glucose-oxydase (β-d-glucose:l'oxygène 1-oxydoréductase; CE 1.1.2.3.4) catalyse l'oxydation de la β-d-glucose en acide gluconique, en utilisant de l'oxygène moléculaire comme un accepteur d'électrons avec production simultanée de peroxyde d'hydrogène.
Microbienne de la glucose-oxydase reçoit actuellement beaucoup d'attention en raison de sa large gamme d'applications dans l'industrie chimique, pharmaceutique, alimentaire, des boissons, de la chimie clinique, de la biotechnologie et d'autres industries.
De nouvelles applications de la glucose oxydase dans les biocapteurs ont augmenté la demande au cours des dernières années.
Revue traite de la production, la récupération, la caractérisation, l'immobilisation et les applications de la glucose-oxydase.
La Production de glucose oxydase par la fermentation est détaillé, le long avec la protéine recombinante méthodes.
Différentes techniques de purification de recouvrement plus élevé de la glucose-oxydase sont décrites ici.
Les questions de la cinétique enzymatique, les études de stabilité et de caractérisation sont abordés.
Immobilisé les préparatifs de la glucose-oxydase sont également discutés.
Les Applications de la glucose-oxydase dans diverses industries, et que les enzymes ont un impact croissant sur les biotechnologies.
La Glucose oxydase (GOX) à partir d'Aspergillus niger est un bien caractérisé la glycoprotéine composée de deux identiques 80 kDa sous-unités avec deux FAD co-enzymes liés.
À la fois la séquence de l'ADN et des protéines de structure, à 1,9 Ǻ ont été déterminés et présentés précédemment.
GOX catalyse l'oxydation du D-glucose (C6H12O6) à D-gluconolactone (C6H10O6) et de peroxyde d'hydrogène.
GOX est produit naturellement dans certains champignons et les insectes où catalyseur son produit, le peroxyde d'hydrogène, agit comme un anti-bactériennes et anti-fongiques de l'agent.
GOX est Généralement Considéré Comme Sûr, et GOX d'A. niger est à la base de nombreuses applications industrielles.
GOX-réaction catalysée supprime l'oxygène et génère de l'hydrogène peroxyde, un trait de caractère utilisé dans la conservation des aliments.
GOX a également été utilisé dans la cuisson, sec, poudre d'oeufs de production, la production de vin, de l'acide gluconique de production, etc.
Son activité électrochimique en fait un élément important de capteurs de glucose et potentiellement dans les applications de piles à combustible.
Le présent document donne un bref aperçu de la présence à l'état naturel, les fonctions ainsi que les propriétés de la glucose-oxydase.
Une bonne couverture sur les diverses utilisations de la glucose-oxydase dans l'industrie est présenté avec un bref aperçu sur les principes de travail dans les différents paramètres.
En outre, de qualité alimentaire, GOX les préparatifs sont relativement abordables et disponibles; les lecteurs peuvent être encouragés à explorer d'autres utilisations potentielles de GOX.
Un exemple en est que GOX-catalysée réaction génère une quantité importante de chaleur (∼200 kJ/mol), et cette propriété a été négligés dans les diverses applications décrites jusqu'à présent.
La Glucose-oxydase (bêta-D-glucose:l'oxygène 1-oxydoréductase; CE 1.1.2.3.4) catalyse l'oxydation de la bêta-D-glucose en acide gluconique, en utilisant de l'oxygène moléculaire comme un accepteur d'électrons avec production simultanée de peroxyde d'hydrogène.
Microbienne de la glucose-oxydase reçoit actuellement beaucoup d'attention en raison de sa large gamme d'applications dans l'industrie chimique, pharmaceutique, alimentaire, des boissons, de la chimie clinique, de la biotechnologie et d'autres industries.
De nouvelles applications de la glucose oxydase dans les biocapteurs ont augmenté la demande au cours des dernières années.
Revue traite de la production, la récupération, la caractérisation, l'immobilisation et les applications de la glucose-oxydase.
La Production de glucose oxydase par la fermentation est détaillé, le long avec la protéine recombinante méthodes.
Différentes techniques de purification de recouvrement plus élevé de la glucose-oxydase sont décrites ici.
Les questions de la cinétique enzymatique, les études de stabilité et de caractérisation sont abordés.
Immobilisé les préparatifs de la glucose-oxydase sont également discutés.
Les Applications de la glucose-oxydase dans diverses industries, et que les enzymes ont un impact croissant sur les biotechnologies.
La Glucose oxydase avec le FAD en rouge.
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Le diabète est un problème de santé qui affecte des centaines de millions de personnes.
Heureusement, grâce à une gestion rigoureuse de l'alimentation et des médicaments, le nombre de complications du diabète peuvent être réduits.
Une partie de ce traitement inclut la surveillance des niveaux de glucose dans le sang, de sorte que des mesures appropriées peuvent être prises si les niveaux sont trop élevés.
L'enzyme glucose oxydase a fait de la mesure de la glycémie rapide, facile et peu coûteux.
De Défense Chimique
La Glucose-oxydase, illustré ici de APB entrée 1gpe , est un petit, stable enzyme qui oxyde le glucose dans glucolactone, la conversion de l'oxygène en peroxyde d'hydrogène dans le processus.
La Glucose Oxydase fonction biologique normale semble être centrée sur le peroxyde qui est formé: le peroxyde d'hydrogène est un composé toxique qui peut être utilisé pour tuer les bactéries.
Par exemple, la glucose oxydase est trouvé sur la surface de champignons, où elle aide à protéger contre les infections bactériennes, et c'est aussi dans le miel, où il agit comme un conservateur naturel.
Biotech Bonanza
La Glucose Oxydase est utilisé comme le cœur de biocapteurs qui mesure la quantité de glucose dans le sang.
L'astuce de ces biocapteurs est que l'enzyme prend quelque chose qui est difficile à mesurer--glucose-et crée quelque chose qui est facile à mesurer,--peroxyde d'hydrogène.
Un classique de laboratoire de compteurs de glucose comprend certains de l'enzyme pris au piège à l'intérieur d'une membrane.
Le Glucose entre dans le capteur et est converti à glucolactone.
La Glucose Oxydase le processus, le peroxyde d'hydrogène est formé, qui est ensuite détectée par une électrode de platine.
Le Glucose OxidaseThe plus de sucre dans l'échantillon, plus le peroxyde est formé, et plus le signal est fort au niveau de l'électrode.
Le Contrôle Des Coûts
Bien sûr, les électrodes de platine sont chers, donc nouveaux biocapteurs utiliser un heureux hasard de la propriété de la glucose-oxydase pour faire encore plus abordable du glucose.
La Glucose oxydase est très spécifique pour le glucose dans la phase initiale de la réaction d'oxydation, mais peut utiliser beaucoup de différents composés comme accepteur final d'électrons, et pas seulement de l'oxygène.
Ainsi, la biotechnologie, les chercheurs ont développé différents "médiateur" des molécules, telles que le ferrocène, de travailler à la place de l'oxygène.
La Glucose Oxydase molécules ramasser des électrons à partir du glucose réaction, puis de les livrer directement à un meilleur type d'électrode.
La Glucose Oxydase méthode est utilisée pour créer à usage unique, jetables, les bandelettes de test qui ont de la glucose-oxydase, le médiateur, et l'électrode composé de tous imprimés sur la surface.
Deux bactériennes glucose déshydrogénases.
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Choix pour les Biocapteurs
D'autres enzymes oxyder le glucose sont également utilisés comme les glucomètres.
Deux de glucose déshydrogénases qui sont en train d'être explorées pour une utilisation dans le domaine des biocapteurs sont présentés ici.
En haut est une enzyme qui utilise le NAD comme cofacteur pour effectuer la réaction d'oxydation (APB entrée 1gco ), et l'enzyme à la base (PDB entrée 1cq1 ) utilise une inhabituelle pyrroloquinoline quinone cofacteur.
La Glucose oxydase à partir d'Aspergillus niger est un dimère constitué de 2 sous-unités avec une masse moléculaire de 80 kDa chacune.
Chaque sous-unité contient une flavine adénine dinulceotide fraction et un fer à repasser.
L'enzyme est une glycoprotéine contenant ~16% neutre de sucre et 2% de sucres aminés. L'enzyme contient également 3 résidus cystéine et 8 sites potentiels de N-glycosylation.
La Glucose oxydase est capable d'oxyder D-aldohexoses, monodeoxy-D-glucoses, et le méthyl-D-glucoses à des taux variables.
Le Glucose OxidaseGlucose oxydase est spécifique pour les β-D-glucose avec un KM de 33-110 mM.
La Glucose oxydase ne nécessite aucune activateurs, mais elle est inhibée par Ag+, Hg2+, Cu2+, l'acétate de phénylmercure, et p-chloromercuribenzoate. Il n'est pas inhibée par le non métalliques SH réactifs: N-éthylmaléimide, iodoacetate, et iodoacétamide.
La Glucose-oxydase peut être utilisé dans la détermination enzymatique de D-glucose en solution.
Comme la glucose oxydase oxyde de β-D-glucose D-gluconolactate et de peroxyde d'hydrogène, la peroxydase de raifort est souvent utilisé comme le couplage de l'enzyme pour la détermination du glucose.
Bien que la glucose oxydase est spécifique pour les β-D-glucose, des solutions de D-glucose peut être quantifiée comme α-D-glucose va mutorotate de β-D-glucose comme la β-D-glucose est consommé par la réaction enzymatique.
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Pour plus d'informations, voir l'article dans biofiles.
Application
La Glucose Oxydase à partir d'Aspergillus niger a été utilisé:
dans l' (glucose oxydase) ALLER réactif pour mesurer la teneur en glucose par la glucose oxydase (ALLER) de la méthode
pour activer l'homme rénale lignée de cellules de carcinome de la construction du modèle de stress oxydatif
l'étude de son influence dans les coller sur les performances analytiques de la bioelectrode
La Glucose oxydase est largement utilisé dans les industries alimentaires et pharmaceutiques ainsi comme une composante majeure de glucose biocapteurs.
L'emballage
10000, 50000, 250000, 1000000, 2500000 les unités en poly bouteille
Biochem/physiol Actions
La Glucose oxydase (GOX) s'oxyde D-glucose D-gluconolactone et de peroxyde d'hydrogène.
Le peroxyde d'hydrogène, le catalyseur de produit de GOX, sert comme un anti-bactériennes et anti-fongiques de l'agent.
La Glucose Oxydase est sûr et peut être utilisé dans de nombreuses applications industrielles comme le bicarbonate, sec, poudre d'oeufs de production, la production de vin, de l'acide gluconique de production, etc.
La Glucose Oxydase possède activité électrochimique, ce qui fait qu'il est extrêmement important de capteurs de glucose et dans les applications de piles à combustible.
La Glucose oxydase catalyse l'oxydation de la β-d-glucose d-glucono-β-lactone et de peroxyde d'hydrogène avec de l'oxygène moléculaire comme un accepteur d'électrons.
La qualité de l'
Peut contenir des traces de l'amylase, la maltase, glycogenase, l'invertase, et de galactose oxydase.
Définition De L'Unité
Une unité oxyder 1.0 µmole de β-D-glucose D-gluconolactone et de H2O2 par minute à pH 5.1 à 35 °C, équivalent à une absorption de O2, de 22,4 µl / min.
La Glucose Oxydase le mélange réactionnel est saturé avec de l'oxygène, l'activité peut augmenter jusqu'à 100%.
Note D'Analyse De L'
La protéine déterminée par biuret
Fongique de la glucose oxydase (GOD) est largement utilisé dans les différents secteurs des industries alimentaires pour utilisation dans les produits de boulangerie, sec, poudre d'oeufs, boissons, et de l'acide gluconique de production.
DIEU a également plusieurs autres nouvelles applications dans l'industrie chimique, pharmaceutique, textile et autres industries biotechnologiques.
La Glucose Oxydase électrochimique de l'aptitude de DIEU réactions catalysées a permis le succès de son utilisation dans la bioélectronique dispositifs, en particulier les cellules de biocarburants, et les biocapteurs.
D'autres aspects cruciaux de DIEU, comme l'amélioration de l'efficacité de l'alimentation en réponse à DIEU complémentaire de l'alimentation, des rôles dans des activités antimicrobiennes, et de renforcer la défense des agents pathogènes réponse, offrant ainsi la résistance induite chez les plantes ont également été signalés.
En outre, la science médicale, une autre nouvelle branche où DIEU a été récemment signalé à induire plusieurs caractéristiques de l'apoptose ainsi que la sénescence cellulaire par la régulation négative de l'expression du gène Klotho.
Ces applications étendues de DIEU ont conduit à l'augmentation de la demande pour une recherche plus approfondie afin d'améliorer sa production, la caractérisation et l'amélioration de la stabilité pour permettre à long terme d'usages.
Actuellement, DIEU est principalement produite et purifiée à partir d'Aspergillus niger et Penicillium espèces, mais le rendement est relativement faible et le processus de purification est très gênante.
La Glucose Oxydase est pratique pour construire un super-DIEU souche productrice.
Par conséquent, la présente étude décrit des méthodes novatrices d'améliorer fongiques DIEU de production en utilisant génétiques et non-génétiques approches en profondeur le long avec des techniques de purification.
L'examen a également fait le point sur les avancées de la recherche dans le coût de production effectif de DIEU, y compris les progrès, les applications possibles et les limites. Par conséquent, il existe un important besoin de commercialiser ces processus par le développement et l'optimisation de nouvelles stratégies pour rentable DIEU de production.
Vue d'ensemble
La Glucose oxydase (GOD; β-D-glucose:l'oxygène 1-oxydoréductase; glucose aerodehydrogenase; est un élément très important de l'enzyme oxydoréductase (flavoprotéine). Structurellement, DIEU est une holoenzyme composé de deux satellites de 80 kDa sous-unités au site actif et qui contient un cofacteur flavine adénine dinucléotide (FAD).
Ces sous-unités de la loi sur l'oxydoréduction transporteur dans la catalyse.
DIEU appartient le glucose/méthanol/choline (GMC) oxydoréductase de la famille, qui comprend de nombreux autres industriellement impératif de catalyseurs, en particulier dans le domaine du diagnostic, par exemple, le taux de cholestérol-oxydase, de la choline oxydase, le méthanol oxydase, l'alcool oxydase, amino acide oxydase, et la pyranose-oxydase (Ferri et coll., 2011).
Ces membres du GMC oxydoréductase de la famille de partager un homologue structural de base, y compris une adénine-dinucléotide-phosphate de liaison βαβ fois à proximité de leur extrémité amino-terminale et cinq autres segments de séquences conservées dispersés tout au long de leurs séquences primaires.
DIEU catalyse l'oxydation de la β-D-glucose D-glucono-δ-lactone à son premier groupe hydroxyle en utilisant atomique de l'oxygène (O2) comme accepteur d'électrons avec la machine synchrone génération de peroxyde d'hydrogène (H2O2).
Les deux produits finaux décomposer spontanément et catalytique.
Plus précisément, D-glucono-δ-lactone est ensuite hydrolysé lentement par l'enzyme lactonase à D-acide gluconique (GA), tandis que le générés H2O2 se décompose de O2 et de l'eau (H2O) par la catalase (CAT). DIEU catalyse l'oxydation du glucose, selon un mécanisme de ping-pong.
DIEU est profondément en particulier pour les β-anomer de D-glucose, tandis que l'α-anomer ne semble pas, par tous les comptes, à être raisonnable de substrat . Ainsi, DIEU se manifeste à faire baisser les exercices en utilisant le 2-désoxy-D-glucose, D-mannose, D-galactose comme substrats.
Parmi les enzymes qui sont connus pour oxyder le glucose; DIEU est le plus connu en raison de son haut degré de spécificité.
DIEU peut être obtenu à partir d'un grand nombre de sources différentes, y compris les algues rouges, les agrumes, les insectes, les bactéries, les plantes, les animaux et les champignons.
L'ordinaire de la capacité de DIEU à ces cadres organiques est d'agir principalement comme un agent antibactérien et antifongique spécialiste grâce à la production de H2O2.
Parmi ces sources, les champignons ont un statut éminent et industriellement sources fongiques ont été préférés depuis le début des années 1950 (Fiedurek et Gromada, 1997a).
Pendant des décennies, les champignons ont été soigneusement inspectés pour DIEU production des usines cellulaires en raison de leur magnifique capacités à utiliser un assortiment de sources de carbone et d'accumuler une grande proportion naturelle de DIEU dans des conditions de stress.
Parce que DIEU à partir de champignons a des applications dans un large spectre, il doit être stable à la température plus élevée et pour une plus longue durée de sorte qu'il peut être utilisé sur le plan économique.
Néanmoins, les mécanismes de DIEU accumulation par différents champignons ne sont pas entièrement compris, même si de nombreuses tentatives ont été faites pour améliorer et optimiser fongiques DIEU de production en utilisant des modifications génétiques et d'autres approches.
Les champignons filamenteux Aspergillus et Penicillium servir en tant que producteurs industriels de DIEU, à une grande échelle, parmi lesquels Aspergillus niger est le plus habituellement utilisé pour les industriels de rendement de DIEU (Pluschkell et coll., 1996).
Différentes propriétés de DIEU produite par A. niger sont répertoriés dans le Tableau 1, y compris les méthodes qui ont été signalés pour la stabilisation de DIEU, l'utilisation d'additifs, en passant par l'ingénierie dirigée vers le site ou la mutagenèse aléatoire couplé à l'expression hétérologue des hôtes
Vif et Porter (1975) ont examiné le comportement cinétique et les états redox de la flavine coenzyme. Bentley (1963) a étudié les propriétés générales de l'enzyme.
Depuis sa découverte comme un "antibiotique" (montré par la suite être due à la formation de peroxyde d') il y a eu un intérêt dans la glucose oxydase, principalement en raison de son utilité dans le glucose de l'estimation.
Suivant Keston du rapport en 1956 de couplage de la réaction à la peroxydase et un chromogène, (qualitative) de glucose "dip-bâtons" est devenu disponible pour le dépistage de glucose dans l'urine.
Basé sur les Guichets du papier dans la même année, Worthington a offert la première quantitative système enzymatique pour la détermination colorimétrique de glucose.
Pour la plupart des travaux cliniques de la forme grossière de l'A. niger enzyme a été satisfaisante.
Cependant, il contient des traces de polysaccharidases telles que l'amylase, de la maltase et de déficit en sucrase, ce qui peut contribuer à tort niveaux élevés de glucose.
L'enzyme purifiée est libre de ces traces et est recommandé pour un usage analytique de la présence de di - ou polysaccharides.
Caractéristiques de la Glucose-Oxydase d'A. niger:
Poids moléculaire: de 160 000 (Tsuge et coll. 1975).
Composition: L'enzyme est constituée de deux identiques chaîne polypeptidique sous-unités (de 80 000 daltons), liées de façon covalente par des ponts disulfures (O'Malley et Weaver 1972). Chaque sous-unité contient une mole de Fe et d'une mole de FAD (flavine adénine dinucléotide).
Tsuge et coll. (1975) rapport de la molécule d'environ 74% de protéines, 16% neutre de sucre et 2% de sucres aminés.
La Glucose Oxydase indiquent que l'effet de mode est remplaçable avec FHD (flavine-hypoxanthine dinucléotide), sans perte d'activité.
Le pH optimal: 5.5 avec une large gamme 4 - 7 (Lumineux et Appleby 1969).
Voir aussi les corps de Weibel et Lumineux (1971b).
Spécificité: L'enzyme est très spécifique pour la β-D-glucose.
L'α anomer n'est pas donné suite. 2-désoxy-D-glucose, D-mannose et le D-galactose présentent de faibles activités comme substrat. (Voir Bentley 1966).
Les inhibiteurs de l': Ag+, Hg2+, Cu2+ ( Nakamura et Ogura 1968).
FAD liaison est inhibée par plusieurs nucléotides (Swobada 1969). Voir aussi Rogers et Brandt (1971).
Stabilité: Sec préparations sont stables depuis des années quand conservées au froid.
Les Solutions sont relativement stables dans une variété de conditions.
La Glucose oxydase Utilisation d'antioxydants, protecteurs de couleur, les conservateurs, les préparations d'enzymes. La farine de renforcement de l'agent. La force du gluten glucose oxydase comme un additif alimentaire avec du glucose conversion et la suppression de l'oxygène résiduel
La Glucose oxydase d'Emballage et d'Expédition
Emballage:25KG/Drum
La Glucose oxydase de Stockage
Doit être conservé à température ambiante, loin de la chaleur, de l'humidité et de la lumière directe.
La Glucose Oxydase (GOD) oxyde le glucose à -gluconolactone, en présence de moleculer de l'oxygène par la formation de peroxyde d'hydrogène.
Comme résultat de la réaction catalysée, DIEU est largement utilisé dans les cas où le glucose ou l'oxygène moléculaire devraient être supprimés afin de prolonger la durée de vie des aliments ou utilisé dans la production de contrôlée de peroxyde d'hydrogène ou l'acide gluconique.
L'un des plus importants domaines d'application de DIEU est la construction de la glucose biocapteurs.
La Glucose-Oxydase sont plusieurs études sur le DIEU de la purification, l'immobilisation, industrielle et des applications analytiques, donc, rapide et sensible de la détermination de DIEU activité est essentielle pour ces études.
La Glucose Oxydase cette étude, DIEU détermination de l'activité de méthodes ont été examinés principalement de quatre approches: détermination de la diminution de la glycémie ou de la concentration en oxygène et de la détermination de l'augmentation du peroxyde d'hydrogène ou l'acide gluconique niveaux.
Qu'est-ce que la Glucose Oxydase?
La Glucose-oxydase, ou tout simplement GOX, est un type d'enzyme qui appartient au groupe des oxydoréductases. Il a une large application dans l'industrie alimentaire. GOX est devenu une partie de la farine improver les mélanges et les conditionneurs de pâte. Il est propre label alternative à l'ADA, le bromate de potassium et d'autres agents oxydants qui sont sous le contrôle public en raison de problèmes de santé.
L'oxygène de nettoyage / d'épuisement dans les boissons pour prolonger leur durée de vie
Le Glucose enlèvement des œufs de traitement de la poudre
Pain à la farine de la pâte strengthener
En ligne surveillance de la glycémie et de contrôle commercial des bioprocédés (fermentations)
La prévention de la perte de couleur dans les aliments déclenchée par les réactions enzymatiques et de l'oxygène présence
Le Glucose de la détermination ou de la quantification (méthodes d'analyse dans les aliments)
Origine
Presque tous les GOX préparations disponibles sur le marché sont produites par Aspergillus niger et d'autres espèces appartenant à ce genre fongique.
La Production de glucose oxydase est censé être un mécanisme de survie pour le champignon sous certaines conditions défavorables.
La fonction
Le tableau suivant résume certains des principaux aspects de GOX lorsque utilisé à grande vitesse de panification:
GOX, de manière irréversible oxyde de β-D-glucose à glucono-δ-lactone, qui est immédiatement convertie en acide gluconique en présence d'eau. En plus du glucose, il s'oxyde un certain nombre de aldose molécules telles que l'α-D-glucose, le mannose, le xylose, et le galactose.2
GOX plus de levure-levain systèmes crée des conditions oxydantes qui favorisent la formation d'un supérieur ou plus développées réseau polymère par un ou une combinaison des mécanismes ci-après:3
L'oxydation de sulfhydryle (SH) des groupes et la formation de plus grandes quantités de disulfure (S–S) les obligations qui apportent de séparer les chaînes de protéines ensemble.
2R–SH (2 résidus de cystéine à partir de différentes chaînes de protéines) + H2O2 à partir de GOX → R–S–S–R’ (cystéine molécules de liaison et d'apporter de chaînes de protéines ensemble)
Non-disulfure de la réticulation des protéines (agrégation) par la formation de dityrosine des ponts entre les différents gluten formant des chaînes.
Ceci est possible grâce à l'oxydation des résidus tyrosine.
Ce mécanisme est très apprécié dans sans gluten formulations riches en protéines d'œuf.
Oxidate gélification bénéfique de NOUS-AXs qui renforce le gluten, amidon de la matrice.
L'acide férulique résidus lien adjacent AX chaînes en formant diferulic acide ponts.
Lors de l'ajout de GOX à pain et à brioche formulations, le but ultime est de produire du peroxyde d'hydrogène H2O2 et de créer des conditions oxydantes qui fournissent la pâte en renforcer les effets.
La production commerciale
La production à grande échelle de GOX repose sur la fermentation et le traitement en aval à l'aide de la biotechnologie moderne.
L'enzyme est généralement obtenues à partir de sources fongiques, comme l'Aspergillus oryzae ou Penicillium chrysogenum.
Le schéma suivant résume la production commerciale de GOX:
La production commerciale de la Glucose-Oxydase.
Application
L'ajout de GOX crée une plus forte pâte qui rend les résultats suivants:
Plus le volume du pain
Réduit la viscosité de la pâte en raison de la surface de séchage effet de peroxyde d'hydrogène
Supérieure four printemps et la rétention de gaz
Améliorée avec plus de même et étroite, plus la texture de la mie
Augmentation de la tolérance à overproofing de gaz et de la coalescence des bulles dues à des arrêts de la ligne
Réduction de l'utilisation de gluten de blé vital
Légèrement augmenté l'absorption de l'eau
Comme n'importe quel autre enzyme, la fonctionnalité de GOX dans l'industrie de la boulangerie est affectée par la température, le pH, la force ionique, et le niveau d'humidité dans la pâte touchés par de la farine de l'hydratation.
Comme GOX nécessite à la fois de l'oxygène et de glucose, de ses le renforcement de l'effet sur la masse de la rhéologie de la pâte se produit principalement pendant le mélange, là où l'oxygène n'est pas limité.
La Glucose-Oxydase, plus tard, les étapes de la panification processus, tels que la vérification et le bicarbonate, la vitesse de réaction et GOX fonctionnalité n'est pas encore complètement compris.
La Glucose Oxydase est raisonnable de supposer que GOX action s'arrête rapidement après mélange, comme l'oxygène incorporé comme de l'air pendant le mélange est rapidement consommé par la levure.
Règlement
GOX est GRAS (generally recognized as Safe) et considéré comme un aliment de traitement de l'aide, selon le Codex Alimentarius.
La FDA réglemente leur origine (alimentation compatible) et établit des limites à leur utilisation (le cas échéant) basé sur les BPF.
L'optimisation de la communication électrique entre les enzymes et les électrodes est critique dans le développement de biocapteurs enzymatiques cellules de biocarburants et d'autres bioelectrocatalytic applications.
Une approche pour remédier à cette limitation, c'est l'attachement de médiateurs redox ou de relais pour les enzymes. Nous rapportons ici une simple modification génétique d'une glucose-oxydase, enzyme pour afficher un groupe thiol libre à proximité de son site actif.
La Glucose Oxydase facilite la fixation spécifique de site de un maléimide-d'or modifiées de nanoparticules pour l'enzyme, ce qui permet électrique directe la communication entre l'enzyme conjugué et d'une électrode.
La Glucose oxydase est d'un intérêt particulier dans les biocarburants de la cellule et les applications de biocapteurs, et l'approche de la “prewiring” enzyme se conjugue à une manière spécifique de site sera d'une aide précieuse dans la poursuite du développement de ces systèmes.
Notes D'Application
La Glucose-oxydase peut être utilisé dans la détermination enzymatique de D-glucose en solution.
Comme la glucose oxydase oxyde de β-D-glucose D-gluconolactate et de peroxyde d'hydrogène, la peroxydase de raifort est souvent utilisé comme le couplage de l'enzyme pour la détermination du glucose.
Bien que la glucose oxydase est spécifique pour les β-D-glucose, des solutions de D-glucose peut être quantifiée comme α-D-glucose va mutorotate de β-D-glucose comme la β-D-glucose est consommé par la réaction enzymatique. La Glucose oxydase est largement utilisé dans les industries alimentaires et pharmaceutiques ainsi comme une composante majeure de glucose biocapteurs.
L'Utilisation De La Déclaration
Sauf indication contraire, DÉPUTÉ Biomedical les produits sont destinés à la recherche ou à la poursuite de la fabrication uniquement, pas pour les humains directs utilisation.
Pour plus d'informations, veuillez communiquer avec notre service à la clientèle.
La Glucose Oxydase de la nourriture de l'enzyme glucose-oxydase (β-d-glucose:l'oxygène 1-oxydoréductase; CE 1.1.3.4) est produite avec un génétiquement modifiés Aspergillus niger souche ZGL par le DSM Food Specialties B. V.. Les modifications génétiques ne donnent pas lieu à des problèmes de sécurité.
La Glucose Oxydase, enzyme alimentaire est gratuite à partir de cellules viables de l'organisme de production et de l'ADN recombinant.
La Glucose Oxydase, la glucose-oxydase est destiné à être utilisé dans les procédés de cuisson.
Basé sur l'utilisation maximale des niveaux, l'exposition alimentaire à l'enzyme alimentaire-total des solides organiques (TOS) a été estimée à jusqu'à 0,004 mg TOS/kg de poids corporel) par jour.
La Glucose-Oxydase, les études de toxicité ont été réalisées avec une asparaginase à partir de A. niger (souche ASP).
La Glucose Oxydase groupe a considéré que cette enzyme comme un substitut approprié pour être utilisé dans les études toxicologiques, car ils proviennent de la même bénéficiaire de la souche, l'emplacement de l'insertion sont comparables, aucun partielle plaquettes étaient présents et les méthodes de production sont essentiellement les mêmes.
Des tests de génotoxicité n'ont pas soulevé de problème de sécurité.
La Glucose Oxydase toxicité systémique a été évaluée au moyen d'une dose répétée de 90 jours étude de la toxicité orale chez le rat.
La Glucose Oxydase Panneau identifié aucun effet nocif observé (DSENO) à la dose la plus élevée de 1 038 et de 1 194 mg TOS/kg de poids corporel par jour (pour les mâles et les femelles, respectivement) que, par rapport à l'estimation de l'exposition alimentaire, les résultats à un niveau suffisamment élevé de la marge d'exposition (MoE) (d'au moins de 260 000).
La similarité de la séquence d'acides aminés à ceux des allergènes connus a été fouillé, et une correspondance a été trouvée.
La Glucose Oxydase groupe spécial a estimé que, dans les conditions prévues d'utilisation, le risque de sensibilisation allergique et le déclenchement des réactions à l'exposition alimentaire ne peut pas être exclue, mais la probabilité de se produire est considéré comme faible.
Sur la base des données fournies, le comité a conclu que cette enzyme alimentaire ne donne pas lieu à des problèmes de sécurité dans les conditions prévues d'utilisation.
Conversion du saccharose en fructose et l'acide gluconique à l'aide de l'invertase, de la glucose-oxydase et catalase a été étudiée par discontinue (séquentielle ou simultanée outre des enzymes) et continu (addition simultanée de ces enzymes dans un 100 kDa-membrane d'ultrafiltration réacteur) processus.
Les paramètres suivants ont été variées: la concentration des enzymes, la concentration initiale de substrat (saccharose et de glucose), le pH, la température et le taux d'alimentation (pour le processus continu).
Le plus haut rendement de conversion (100%) a été atteint par le discontinu (batch) effectuée à un pH de 4,5 et 37 ° c par l'addition successive de l'invertase (14.3 U), la glucose-oxydase (de 10 000 U) et de la catalase.
Depuis sa découverte en 1928, la glucose oxydase (GOx) est encore l'un des plus étudiés, les enzymes dans le monde entier en raison de ses diverses applications industrielles.
GOx peut être utilisé pour le blanchiment des textiles, dans l'alimentaire et le bicarbonate de industr ou pour la production de l'acide gluconique par exemple.
Le plus connu d'application de la glucose-oxydase est son utilisation quotidienne et les capteurs de glucose en continu pour la gestion du diabète.
GOx peut également trouver des applications dans de glucose/O2 biocarburants de la cellule ou de l'auto-alimentation des capteurs.
L'histoire de électrochimique capteurs de glucose est bien documenté et a été récemment revu ailleurs.
Le plus grand avantages de la glucose oxydase sur les autres sucres enzymes pour bioelectrochemical applications sont sa grande spécificité pour le glucose, le faible potentiel redox (~ -0.42 V vs Ag/AgCl à pH 7.4), et de la bonne thermostabilité.
Les trois principaux inconvénients sont la production de H2O2 au cours de l'oxydation de demi-réaction qui peut diminuer la stabilité des enzymes, la concurrence entre O2 et d'oxydo-réduction des médiateurs pour GOx électrons et le fait que l'actif redox centre en natif GOx est profondément enfouie à l'intérieur de la protéine de la prévention directe de transfert d'électrons (DET) de surfaces des électrodes.
Divers efforts ont été mis de l'avant pour résoudre ces problèmes, principalement l'accent sur l'augmentation des surfaces des électrodes pour améliorer actuel/densité de puissance et/ou l'amélioration de la communication électrique entre le redox site de GOx et des électrodes de surfaces.
Ainsi, nombreuses et variées, des stratégies, plus ou moins de succès, ont été signalés qui rend impossible un résumé de ces méthodes.
Génie enzymatique a été également utilisée pour améliorer l'activité spécifique,le glucose affinité et O2 sensibilité de GOx y compris les ultra-criblage à haut débit.
Mais, la plupart de ces efforts ont été réalisées dans une solution homogène à l'aide d'O2 comme accepteur d'électrons et ne sont pas adaptés pour des applications électrochimiques.
En outre, d'autres paramètres tels que l'interaction entre GOx et d'oxydo-réduction les médiateurs n'ont pas été prises en compte.
Très peu de rapports de décrire le reengineering de GOx pour des applications électrochimiques et sont l'objet de cet examen.
Cet examen n'est pas un examen sur l'utilisation de la glucose-oxydase dans les biocapteurs et les cellules de biocarburants ni sur l'étude des matériaux d'électrode ou médiateurs redox développés pour rendre ces capteurs de glucose/anodes plus efficace.
Cet examen sera d'abord commencer par une brève présentation de la glucose-oxydase, de ses biens, et de la structure.
Ensuite, je vais discuter de quelques rapports visant à la réingénierie de la glucose-oxydase, soit par des rationnels/semi-rationnel ou d'évolution dirigée stratégies pour l'amélioration des applications électrochimiques.
En particulier, la nature de l'ingénierie/mutations réalisée afin d'augmenter le taux de transfert d'électron entre GOx et les surfaces des électrodes et de la diminution de l'O2 de la sensibilité de l'enzyme sera présenté.
Divers
Cette enzyme est largement appliquée pour la détermination du glucose dans les fluides corporels et la suppression résiduelle de glucose ou de l'oxygène à partir d'aliments et de boissons. En outre, la glucose oxydase-la production de moules comme l'aspergillus et penicillium espèces sont utilisées pour la production biologique de l'acide gluconique.
L'inactivation thermique de la glucose oxydase (GOD; β-d-glucose: l'oxygène oxydoréductase), à partir d'Aspergillus niger, le suivi cinétique de premier ordre à la fois dans l'absence et de la présence d'additifs.
Des additifs tels que le lysozyme, NaCl, et K2SO4 augmentation de la demi-vie de l'enzyme de 3,5-, de 33,4, et 23,7 fois respectivement, à partir de sa valeur initiale à 60 °C.
L'énergie d'activation accrue de 60,3 kcal mol–1 à 72,9, 76.1, et 88,3 kcal mol–1, tandis que l'entropie d'activation augmenté, passant de 104 à 141, 147, 184 cal·mol–1·deg–1 en présence de 7,1 × 10–5m lysozyme, 1 m de NaCl, et de 0,2 m K2SO4, respectivement.
La Glucose Oxydase thermique déroulement de DIEU dans la gamme de température de proportion de 25 à 90 °C a été étudiée à l'aide de mesures de dichroïsme circulaire à 222 274, et 375 nm.
La chromatographie d'exclusion stérique a été utilisé pour suivre l'état de l'association de l'enzyme et de la dissociation de la FAD de DIEU. Le milieu de l'inactivation thermique de résidus de l'activité et de la dissociation de la FAD a été de 59 °C, tandis que le correspondant milieu de la perte de structure secondaire et tertiaire était de 62 °C.
La Dissociation de la FAD de l'holoenzyme était responsable de l'inactivation thermique de DIEU.
La Glucose Oxydase caractère irréversible de l'inactivation a été causé par un changement dans l'état de l'association de l'apoenzyme.
La Glucose Oxydase dissociation de la FAD a entraîné la perte de la structure secondaire et tertiaire, conduisant à l'épanouissement et non spécifique de l'agrégation de l'enzyme molécule en raison des interactions hydrophobes de chaînes latérales. Cela a confirmé le rôle essentiel de la FAD dans la structure et l'activité.
L'oxydation de la cystéine n'a pas contribué à la non spécifique de l'agrégation.
La Glucose Oxydase de stabilisation de l'enzyme par le NaCl et le lysozyme a été principalement le résultat de la neutralisation de la charge. K2SO4 amélioré la stabilité thermique principalement à renforcer les interactions hydrophobes et fait l'holoenzyme plus compact structure dimérique.
La Glucose-oxydase (β-d-glucose:oxygène-oxydoréductase, CE 1.1.3.4) à partir d'Aspergillus niger est une flavoprotéine qui catalyse l'oxydation de la β-d-glucose d-glucono-δ-lactone et de peroxyde d'hydrogène, en utilisant de l'oxygène moléculaire comme accepteur d'électrons.
La Glucose Oxydase abréviations utilisées sont: DIEU, la glucose-oxydase; ANS, 8-anilino-1-naphthalenesulfonic acide; le DTNB, 5,5'-dithiobis-(acide 2-nitrobenzoïque); HPLC, chromatographie liquide à haute performance.
trouve des applications dans les aliments et la fermentation de l'industrie en plus d'être un outil d'analyse dans le domaine des biocapteurs pour les applications médicales et de surveillance de l'environnement.
La Glucose Oxydase protéine est un dimère de deux sous-unités identiques avec un poids moléculaire de 160 000.
La Glucose Oxydase dimère contient deux ponts disulfures, les deux groupes sulfhydryle libres , et deux FAD molécules (étroitement lié) pas liée de façon covalente à l'enzyme.
La Glucose Oxydase dimère a un haut degré de localisation des charges négatives sur l'enzyme de surface et d'interface du dimère.
La Glucose Oxydase flavin cofacteurs sont responsables de l'oxydation-réduction des propriétés de l'enzyme.
Dans des conditions dénaturantes, les sous-unités de DIEU dissocier accompagnée par la perte d'un cofacteur FAD.
Divers additifs tels que des sels de mono - et de polyalcools, et des polyélectrolytes ont été utilisés pour augmenter la stabilité thermique de DIEU.
L'efficacité des additifs dépend de la nature de l'enzyme, son hydrophobe/hydrophile de caractère, et le degré de son interaction avec les additifs.
L'agrégation, le principal facteur causal de l'inactivation de la glucose-oxydase, pourraient être évités en modifiant le microenvironnement de l'enzyme.
La Glucose Oxydase stabilité thermique de DIEU à 60 °C pourrait être augmenté par incorporation de lysozyme comme additif lors de l'immobilisation.
La Glucose Oxydase rôle joué par la complémentarité des charges de surface de l'enzyme et le lysozyme est apparu crucial dans la stabilisation de DIEU .
La Glucose Oxydase présence de sel d'ions (principalement de sulfate) est connu pour augmenter la stabilité de la plié conformations de protéines.
Les détails du mécanisme ne sont pas encore complètement compris, en partie en raison de la présence de plusieurs intra - et des interactions intermoléculaires dans les protéines qui peut ou ne peut pas être stabilisée par du sulfate.
La lumière est encore pour être versé sur le mécanisme de l'inactivation thermique de DIEU, en dépit de plusieurs tentatives d'améliorer sa stabilité.
La compréhension de l'inactivation thermique mécanisme de DIEU pourrait conduire à thermostabilization de l'enzyme en utilisant des additifs appropriés.
Avec cet objectif, des expériences ont été menées sur l'effet de certains additifs sélectionnés sur la stabilité thermique de DIEU.
En plus de lysozyme, trouvé plus tôt par nous pour augmenter la stabilité de DIEU, plus de deux sels NaCl et K2SO4, qui sont généralement connus pour stabiliser les enzymes par ioniques et des interactions hydrophobes, respectivement, ont été sélectionnés pour la stabilité thermique des études rapportées ici.
Le mécanisme d'inactivation et de l'effet des additifs sur la stabilité thermique de l'enzyme ont été suivies par la cinétique de l'inactivation, des mesures spectroscopiques, et la chromatographie par exclusion de taille.
Comment peut-Glucose Oxydase être utilisé? La Glucose-Oxydase (GO) est utilisé dans le liquide et la poudre de glucose réactifs de laboratoire, des tests d'urine bandes, colorimétrie sang bandelettes de test de glycémie et de biocapteurs pour la surveillance de la glycémie.
Ce qui fait BBI un fabricant de premier plan de la Glucose-Oxydase?
Avec plus de 60 années d'expérience dans la fourniture de matières premières critiques de l'industrie du diagnostic, BBI Solutions (BBI) est reconnu comme l'un des principaux fournisseurs mondiaux de haute qualité des enzymes pour les applications de biocapteurs.
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La réaction catalysée par la glucose oxydase à partir d'Aspergillus niger a été fortement inhibée par Ag+, Hg++, Cu++, PCMB et de la PMA, mais pas par des non-métalliques SH-réactifs, tels que les NEM, les IA et les IAA. Aucun groupe sulfhydryle a été détecté dans l'enzyme protéine par spectrophotométrie d'titrage avec PCMB et NEM. Différence caractéristique des spectres en raison de l'absorption par le FAD fraction de l'enzyme ont été obtenus sur l'ajout de Ag+, Hg++, Cu++, PCMB et de la PMA à l'enzyme, des solutions, tout en n'spectrale changement a été observé sur l'ajout d'autres ions métalliques et NEM, qui n'a pas inhiber la réaction enzymatique.
À partir de l'étude de global - cinétique de la réaction et de la “méthode des flux”, il a été confirmé que Ag+ et Hg++ ions inhiber l'oxydation de la réduction de la MANIE de la fraction, en compétition avec l'oxygène moléculaire utilisé comme accepteur d'hydrogène.
Tandis que Ag+ ion n'a pas inhibé la réduction de l'effet de mode de groupement, Hg++ ions plus ou moins inhibé la réduction décrite ci-dessus.
Il a été suggéré qu'il existe une interaction, probablement par encombrement stérique, entre le substrat et le Hg++ ion pour la liaison à l'enzyme de la molécule.
À partir de la cinétique des données obtenues en présence de Ag+ et Hg++ ions, il a été conclu que les sites de liaison de ces deux types d'ions métalliques sur l'enzyme molécule sont différents.
Résumé
La localisation subcellulaire de la glucose-oxydase chez Aspergillus niger N400 a été étudiée par (immuno)cytochemical méthodes.
Par ces méthodes, l'essentiel de l'enzyme a été trouvé à être localisée dans la paroi cellulaire.
La Glucose Oxydase ailleurs, quatre catalases ont été démontrés par nondenaturing électrophorèse sur gel de polyacrylamide des extraits bruts de l'induit et de cellules non induites.
La comparaison des deux méthodes de protoplastes et du mycélium extraits indiqué que, de deux constitutive catalases, l'un est situé à l'extérieur de la membrane de la cellule, alors que l'autre est intracellulaire.
En parallèle avec l'induction de la glucose-oxydase, deux autres catalases sont également induits, l'un situé à l'intérieur de la cellule et l'un situé extracellulaire.
En outre, lactonase activité, catalysant l'hydrolyse de la glucono-δ-lactone de l'acide gluconique, a été trouvé à être exclusivement situés à l'extérieur de la membrane cellulaire, indiquant que le gluconate de formation en A. niger se produit extracellulaire.
La Glucose oxydase est fermenté par l'amélioration des souches à l'aide d'un liquide de fermentation submergée technique, et produite par une avancée de post-traitement technique.
La Glucose Oxydase est une sorte de vert de nouveaux additifs pour l'alimentation animale qui protège et favorise la santé intestinale, favorise la digestion et l'absorption des nutriments, inhibe la mycotoxine, élimine les toxines et améliore le rendement de la production de volaille et de bétail.
Récemment il y a eu un regain d'intérêt dans les programmes de dépistage pour le diabète, et plusieurs différentes méthodes de dépistage ont été préconisées.1 Les résultats des programmes de dépistage diffèrent considérablement selon l'âge, le poids, et l'histoire de la famille du groupe projeté; le type, la technique et les normes de dépistage; sur la portée de l'évaluation diagnostique; et sur les critères de diagnostic du diabète sucré utilisé dans le programme.1a
Bien qu'il y a désaccord quant au choix d'une procédure de dépistage, certains principes généraux sont acceptables pour la plupart des autorités.1e
La Glucose Oxydase est généralement reconnu que, si le test de tolérance au glucose serait l'idéal de la procédure, c'est trop cher et trop compliqué pour la plupart des programmes à grande échelle.
La combinaison de l'urine de sucre de test et d'un post-prandiale de sucre dans le sang d'essai est considérée comme l'une des méthodes les plus efficaces, mais cela a une application limitée en raison de la nécessité de l'obtention d'un échantillon de sang.
La Glucose oxydase est utilisé dans la détermination enzymatique de D-glucose dans la solution (1).
La Glucose oxydase oxyde de β-D-glucose D-gluconolactate et de peroxyde d'hydrogène. La peroxydase de raifort est ensuite utilisé comme le couplage de l'enzyme pour la détermination du glucose.
Bien que la glucose oxydase est spécifique pour les β-D-glucose, des solutions de D-glucose peut être quantifiée comme α-D-glucose va mutorotate de β-D-glucose comme la β-D-glucose est consommé par la réaction enzymatique.
Ca. 300 U/mg de protéine.
Définition de l'unité: 1 U catalyse l'oxydation de 1 µmole de glucose à l'acide glucuronique par minute à 25 °C, pH 7 couplé à la peroxydase et de l'o-du dianisidine.
Activités extérieures: Amylase, la saccharase et de la maltase moins de 0,05 %; DIEU/la catalase min. 2000.
Vue d'ensemble
Oxydoréductase qui catalyse la conversion de D-glucose D-glucono-1,5-lactone qui hydrolyse les spontanously de gluconate.
Application
L'utilisation de Glucose Oxydase (GOD), de Grade I, pour la détermination de l'α-amylase et D-glucose ou d'O2.
