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Numéro CAS : 51-35-4
Nom IUPAC : acide (2S,4R)-4-hydroxypyrrolidine-2-carboxylique
APPLICATIONS
La trans-4-hydroxy-L-proline est une forme optiquement active de 4-hydroxyproline ayant une configuration L-trans.
L'hydroxyproline joue un rôle en tant que métabolite humain, métabolite végétal et métabolite murin.
L'hydroxyproline est un tautomère d'un zwitterion trans-4-hydroxy-L-proline.
L'hydroxyproline est un acide aminé protéique hétérocyclique neutre.
L'hydroxyproline se trouve dans le collagène et en tant que telle, elle est courante dans de nombreux produits à base de gélatine.
L'hydroxyproline est principalement utilisée comme marqueur diagnostique du remodelage osseux et de la fibrose hépatique.
Sur le plan thérapeutique, l'hydroxyproline est à l'étude en tant que médicament expérimental mais est approuvée en France en tant que gel topique combiné appelé Cicactive pour les petites plaies superficielles.
L'hydroxyproline ainsi que la proline et la glycine sont les principaux composants du collagène.
Le collagène est l'un des principaux éléments constitutifs du tissu conjonctif comme la peau, les os et le cartilage.
Ainsi, lorsque ces tissus sont endommagés, l'hydroxyproline est nécessaire pour la réparation de la zone endommagée.
L'hydroxyproline est le marqueur traditionnel de la résorption osseuse.
L'hydroxyproline est un produit de l'hydroxylation post-traductionnelle de la proline dans la chaîne procollagène, qui est libérée lorsque le collagène de type I est dégradé.
L'hydroxyproline est un acide aminé protéique hétérocyclique neutre.
L'hydroxyproline se trouve dans le collagène et en tant que telle, elle est courante dans de nombreux produits à base de gélatine.
L'hydroxyproline est principalement utilisée comme marqueur diagnostique du remodelage osseux et de la fibrose hépatique.
Sur le plan thérapeutique, l'hydroxyproline est à l'étude en tant que médicament expérimental mais est approuvée en France en tant que gel topique combiné appelé Cicactive pour les petites plaies superficielles.
L'hydroxyproline est un composant majeur de la protéine collagène.
L'hydroxyproline et la proline jouent un rôle clé pour la stabilité du collagène.
Ils permettent la torsion nette de l'hélice de collagène.
L'hydroxyproline aide à stabiliser la structure en triple hélice du collagène en formant des liaisons hydrogène.
L'hydroxyproline se trouve dans quelques protéines autres que le collagène.
La seule autre protéine de mammifère qui comprend l'hydroxyproline est l'élastine.
Pour cette raison, la teneur en hydroxyproline a été utilisée comme indicateur pour déterminer la quantité de collagène et/ou de gélatine.
L'hydroxyproline est utilisée comme intermédiaire pharmaceutique.
L'hydroxyproline est principalement utilisée dans les cosmétiques.
L'hydroxyproline est utilisée comme complément alimentaire.
L'hydroxyproline est utilisée comme indicateur dans la détermination de la quantité de collagène présent dans le mélange, additif pour améliorer la qualité gustative des jus de fruits, boissons gazeuses et autres liquides aromatisés.
En outre, l'hydroxyproline est utilisée dans les bâtons d'encens à des fins d'odeur douce et utilisée dans les produits de soins personnels, tels que le revitalisant pour les cheveux et les ongles en raison de ses avantages - pour augmenter la rétention d'humidité des cheveux et des ongles.
LA DESCRIPTION
En 1902, Hermann Emil Fischer a isolé l'hydroxyproline de la gélatine hydrolysée.
En 1905, Hermann Leuchs a synthétisé un mélange racémique de 4-hydroxyproline.
L'hydroxyproline diffère de la proline par la présence d'un groupe hydroxyle (OH) attaché à l'atome de carbone gamma.
L'hydroxyproline est un composant majeur du collagène fibrillaire de tous types, comprenant ~ 14% de la teneur totale en acides aminés et imino.
L'hydroxyproline est produite par la modification post-traductionnelle de la proline par l'enzyme 4-prolyl hydroxylase.
Dans le plasma, l'hydroxyproline existe sous des formes liées aux protéines, liées aux peptides et libres.
La majeure partie de l'hydroxyproline est oxydée dans le foie, mais une faible proportion (environ 10 %) est excrétée dans l'urine.
Environ 90 % de l'excrétion d'hydroxyproline dérivée du collagène est sous forme de peptides résultant de la dégradation du collagène, le reste sous forme de fragments des peptides de procollagène N- et C-terminaux clivés lors de la synthèse du collagène.
Lorsque la résorption osseuse est augmentée, l'excrétion urinaire d'hydroxyproline augmente, en raison du taux accru de catabolisme du collagène osseux de type 1.
L'hydroxyproline, peut-être l'un des marqueurs les plus anciens de la résorption osseuse, est un produit de la dégradation de la région hélicoïdale du collagène de type I.
L'hydroxyproline représente environ 13 % de la teneur en acides aminés du collagène et est libérée dans la circulation lors de la résorption osseuse mais n'est pas réincorporée dans le nouveau collagène.
Hydroxyproline, un acide aminé formé lors de l'hydrolyse des protéines du tissu conjonctif telles que le collagène (environ 14 pour cent en poids) et l'élastine, mais rarement à partir d'autres protéines.
D'abord isolée (1902) de la gélatine, un produit de dégradation du collagène, l'hydroxyproline est l'un des nombreux acides aminés dits non essentiels ; c'est-à-dire que les animaux peuvent le synthétiser à partir d'acide glutamique et n'ont pas besoin de sources alimentaires.
L'excrétion de quantités anormales d'hydroxyproline est un symptôme de la maladie du tissu conjonctif appelée syndrome de Marfan.
L'hydroxyproline est un acide aminé non protéinogène, qui a un poids moléculaire de 131,13 g/mol et est synthétisé par hydroxylation post-traductionnelle de la proline lors de la biosynthèse du collagène.
Les recherches sur le métabolisme physiologique et pathologique du collagène utilisent le plus souvent des mesures de l'hydroxyproline dans le plasma, l'urine et les tissus corporels. Par conséquent, la détermination de l'hydroxyproline fournit des informations utiles pour le diagnostic et le pronostic des maladies causées par des troubles du métabolisme du collagène.
Ces conditions comprennent l'hyperthyroïdie, l'hyperparathyroïdie, l'acromégalie, la maladie de Paget, l'ostéomalacie, le rachitisme, le syndrome de Marfan, l'ostéogenèse imparfaite, la sclérodactylie, la dermatomyosite et le syndrome de Cushing.
La proline n'est pas courante dans les structures hélicoïdales.
Cependant, 13,5 % du collagène de mammifère est composé d'hydroxyproline, un acide aminé modifié contenant un groupe hydroxy sur le groupe R.
Sachant que le collagène est une protéine structurelle majeure, expliquez comment, dans ce cas, la structure de l'hydroxyproline correspond à sa fonction.
L'hydroxyproline est un acide aminé protéique hétérocyclique neutre.
L'hydroxyproline se trouve dans le collagène et en tant que telle, elle est courante dans de nombreux produits à base de gélatine.
L'hydroxyproline est principalement utilisée comme marqueur diagnostique du remodelage osseux et de la fibrose hépatique.
Sur le plan thérapeutique, l'hydroxyproline est à l'étude en tant que médicament expérimental mais est approuvée en France en tant que gel topique combiné appelé Cicactive pour les petites plaies superficielles.
L'hydroxyproline est un iminoacide structurellement et physiologiquement important chez les animaux.
L'hydroxyproline est fournie par les régimes alimentaires et la synthèse endogène, et sa conversion en glycine améliore la production de glutathion, d'ADN, d'hème et de protéines.
De plus, l'oxydation de l'hydroxyproline par l'hydroxyproline oxydase (OH-POX) joue un rôle important dans les réactions antioxydantes cellulaires, la survie et l'homéostasie. Comprendre les mécanismes par lesquels l'hydroxyproline participe au métabolisme et à la signalisation cellulaire peut améliorer la nutrition et la santé des animaux et des humains.
L'hydroxyproline est produite par hydroxylation de l'acide aminé proline par l'enzyme prolyl hydroxylase après la synthèse des protéines (en tant que modification post-traductionnelle).
La réaction catalysée par l'enzyme a lieu dans la lumière du réticulum endoplasmique.
Bien qu'elle ne soit pas directement incorporée dans les protéines, l'hydroxyproline comprend environ 4 % de tous les acides aminés présents dans les tissus animaux, une quantité supérieure à sept autres acides aminés incorporés par traduction.
PRODUCTION ET FONCTIONNEMENT
L'hydroxyproline est produite par hydroxylation de l'acide aminé proline par l'enzyme prolyl hydroxylase après la synthèse des protéines (en tant que modification post-traductionnelle).
La réaction catalysée par l'enzyme a lieu dans la lumière du réticulum endoplasmique.
Bien qu'elle ne soit pas directement incorporée dans les protéines, l'hydroxyproline comprend environ 4 % de tous les acides aminés présents dans les tissus animaux, une quantité supérieure à sept autres acides aminés incorporés par traduction.
Animaux
-Collagène
L'hydroxyproline est un composant majeur du collagène protéique, comprenant environ 13,5% du collagène de mammifère.
L'hydroxyproline et la proline jouent un rôle clé pour la stabilité du collagène.
Ils permettent la torsion nette de l'hélice de collagène.
Dans la triade canonique du collagène Xaa-Yaa-Gly (où Xaa et Yaa sont n'importe quel acide aminé), une proline occupant la position Yaa est hydroxylée pour donner une séquence Xaa-Hyp-Gly.
Cette modification du résidu proline augmente la stabilité de la triple hélice de collagène.
L'hydroxyproline a été initialement proposé que la stabilisation était due aux molécules d'eau formant un réseau de liaisons hydrogène reliant les groupes prolyl hydroxyle et les groupes carbonyle de la chaîne principale.
L'hydroxyproline a ensuite été montré que l'augmentation de la stabilité est principalement due aux effets stéréoélectroniques et que l'hydratation des résidus d'hydroxyproline fournit peu ou pas de stabilité supplémentaire.
-Sans collagène
En plus du collagène, les protéines de mammifères élastine et argonaute 2 ont des domaines de type collagène dans lesquels se forme l'hydroxyproline.
Certains poisons d'escargots, les conotoxines, contiennent de l'hydroxyproline, mais manquent de séquences de type collagène.
Il a été démontré que l'hydroxylation de la proline est impliquée dans le ciblage de la sous-unité alpha du facteur inductible par l'hypoxie (HIF) (HIF-1 alpha) pour la dégradation par protéolyse.
Sous normoxie (conditions d'oxygène normales), la protéine EGLN1 hydroxyle la proline à la position 564 de HIF-1 alpha, ce qui permet l'ubiquitylation par le suppresseur de tumeur von Hippel-Lindau (pVHL) et le ciblage ultérieur pour la dégradation du protéasome.
L'hydroxyproline se trouve dans quelques protéines autres que le collagène.
Pour cette raison, la teneur en hydroxyproline a été utilisée comme indicateur pour déterminer la quantité de collagène et/ou de gélatine.
Les plantes
Les glycoprotéines riches en hydroxyproline (HRGP) sont également présentes dans les parois cellulaires des plantes.
Ces hydroxyprolines servent de points de fixation pour les chaînes glycanes qui sont ajoutées en tant que modifications post-traductionnelles.
SIGNIFICATION CLINIQUE
L'hydroxylation de la proline nécessite de l'acide ascorbique (vitamine C).
Les premiers effets (problèmes gingivaux et capillaires) les plus évidents de l'absence d'acide ascorbique chez l'homme proviennent du défaut résultant d'hydroxylation des résidus de proline du collagène, avec une stabilité réduite de la molécule de collagène, provoquant le scorbut.
Des taux sériques et urinaires accrus d'hydroxyproline ont également été démontrés dans la maladie de Paget.
AUTRES HYDROXYPROLINES
D'autres hydroxyprolines existent également dans la nature.
Les plus notables sont la 2,3-cis-, la 3,4-trans- et la 3,4-dihydroxyproline, qui se produisent dans les parois cellulaires des diatomées et sont supposées jouer un rôle dans le dépôt de silice. L'hydroxyproline se trouve également dans les parois des oomycètes, des protistes ressemblant à des champignons apparentés aux diatomées.
La (2S,4S)-cis-4-hydroxyproline se trouve dans les peptides cycliques toxiques des champignons Amanita (par exemple, la phalloïdine).
SYNONYMES
Acide (2S,4R)-4-hydroxypyrrolidine-2-carboxylique
N-méthyl-trans-4-hydroxy-L-proline
NMH-Pro
trans-4-hydroxy-L-proline
trans-L-Hydroxyproline
trans-4-Hydroxy-L-proline
Hydroxyproline
