LACTOPEROXYDASE

La lactoperoxydase fait partie des benzamides.
La lactoperoxydase est une protéine de la paroi cellulaire bactérienne, qui présente une forte affinité pour l'immunoglobuline G (IgG).
La ​​lactoperoxydase est isolée à partir de souches de streptocoques du groupe G.

CAS : 9003-99-0
MF : NULL
PM : 0
EINECS : 232-668-6

Synonymes :
Peroxydase de raifort (qualité EIA, purifiée) ; myéloperoxydase de 84 kDa ; myéloperoxydase de 89 kDa ; anticorps anti-myéloperoxydase (N-TERMINAL) produit chez le lapin ; chaîne légère de la myéloperoxydase ; apoperoxydase ; isoenzymes de la peroxydase de type XI : apoenzyme de raifort ; anticorps anti-myéloperoxydase (CENTRE) produit chez le lapin

Lactoperoxydase de Streptococcus sp. est utilisée pour maintenir l'homéostasie du H₂O₂ dans les cellules.
La lactoperoxydase contribue à la régulation des gènes du complexe ABC Mn2+-perméase (psaBCA).
La ​​lactoperoxydase est une enzyme peroxydase sécrétée par les glandes mammaires, salivaires, lacrymales et autres muqueuses, notamment les poumons, les bronches et le nez, qui constitue une première ligne de défense naturelle contre les bactéries et les agents viraux.
La lactoperoxydase appartient à la famille des hèmes peroxydases.
Chez l'homme, la lactoperoxydase est codée par le gène LPO.

La lactoperoxydase catalyse l'oxydation de plusieurs substrats inorganiques et de nombreux substrats organiques par le peroxyde d'hydrogène.
La lactoperoxydase oxyde rapidement l'iodure et lentement le bromure ; elle est appelée haloperoxydase.
Un autre substrat important est le pseudo-halogénure thiocyanate.
Les produits oxydés présentent de puissantes activités bactéricides et antivirales non spécifiques, notamment la destruction du virus de la grippe.
La lactoperoxydase, associée à ses substrats ioniques inorganiques, le peroxyde d'hydrogène, DUOX1 et DUOX2, et à ses produits, constitue le système lactoperoxydase.
La LPO est donc considérée comme un moyen de défense essentiel contre les bactéries invasives et les agents viraux tels que la grippe et le virus SARS-CoV-2, lorsqu'un apport suffisant en iode est assuré.

Le système LPO joue un rôle important dans le système immunitaire inné en détruisant les bactéries présentes dans le lait et les sécrétions muqueuses (revêtements principalement endodermiques, recouverts d'épithélium impliqué dans l'absorption et la sécrétion).
L'augmentation du système lactoperoxydase pourrait donc avoir des applications thérapeutiques et permettre le contrôle des bactéries dans les aliments et les produits de santé grand public.
Ce système n'attaque pas vigoureusement l'ADN et n'est pas mutagène.
Cependant, dans certaines conditions, le système LPO peut contribuer au stress oxydatif, bien que des données récentes indiquent que la LPO a un effet protecteur. La lactoperoxydase pourrait contribuer à l'apparition du cancer du sein, par sa capacité à oxyder les hormones œstrogéniques, produisant ainsi des radicaux libres intermédiaires.

La lactoperoxydase est une enzyme dérivée du lait.
La lactoperoxydase est également présente dans la salive et les muqueuses du corps humain et agit comme un agent de défense contre les infections microbiennes de surface.
Dans l'industrie laitière, la lactoperoxydase est utilisée pour empêcher la prolifération de bactéries nocives dans le lait et les produits laitiers.
En soins de la peau, l'action antimicrobienne naturelle de la lactoperoxydase contribue à restaurer la flore cutanée (son microbiome), pour une peau plus saine et plus hydratée, ainsi qu'une amélioration de la fonction des pores.
La lactoperoxydase est considérée comme sûre dans les cosmétiques.
Le lait est un aliment très nutritif et une excellente source d'énergie, de protéines, de vitamines et de minéraux.

Cependant, la lactoperoxydase est également un milieu idéal pour la prolifération microbienne et le lait cru frais se détériore facilement, devenant impropre à la transformation et à la consommation humaine. Il existe de nombreux procédés permettant de prolonger la durée de conservation du lait et des produits laitiers, ainsi qu'un éventail croissant de technologies permettant d'améliorer leur sécurité et leur qualité, notamment la réfrigération, la pasteurisation, la microfiltration et le traitement à haute pression.
La lactoperoxydase (LPO), présente dans la salive, joue un rôle important dans la réponse immunitaire non spécifique impliquée dans le maintien de la santé bucco-dentaire.
Le rôle principal de cette enzyme est d'oxyder les ions thiocyanates salivaires (SCN−) en présence de peroxyde d'hydrogène (H₂O₂) pour obtenir des produits à activité antimicrobienne.

Propriétés chimiques de la lactoperoxydase
Densité : 1,37 [à 20 °C]
Pression de vapeur : 0,004 Pa à 25 °C
Température de stockage : -20 °C
Solubilité dans l’eau : soluble
Forme : poudre
Couleur : brun-rouge
PH : 6,5-7,5 (20 °C, 10 g/L dans l’eau)
Source biologique : leucocytes humains
Hydrosolubilité : soluble dans l’eau et le tampon phosphate.
Activité spécifique : 200-300 unités/mg solide (avec du pyrogallol)
LogP : -1,3 à 20 °C
Système d’enregistrement des substances de l’EPA : lactoperoxydase (9003-99-0)

Utilisations
La lactoperoxydase est une glycoprotéine à l'activité antimicrobienne. Elle est utilisée comme ingrédient stabilisant pour améliorer la stabilité des formulations et la durée de conservation des produits.
La lactoperoxydase est naturellement présente dans le lait.
Les peroxydases (EC 1.11.1.x) constituent un groupe diversifié d'oxydoréductases utilisant le peroxyde comme accepteur d'électrons.
Leur spectre de substrats s'étend du peroxyde d'hydrogène décomposé par la catalase (peroxyde d'hydrogène : peroxyde d'hydrogène oxydoréductase, EC 1.11.1.6), aux composés phénoliques dégradés par les peroxydases Mn-dépendantes et lignine (Mn(II) : peroxyde d'hydrogène oxydoréductase, EC 1.11.1.13 et 1,2-bis (3,4-diméthoxyphényl)propane-1,3-diol : peroxyde d'hydrogène oxydoréductase, EC 1.11.1.14), et aux colorants récalcitrants par les peroxydases de type DyP (bleu réactif 5 : peroxyde d'hydrogène oxydoréductase, EC 1.11.1.19).
Une supplémentation directe en peroxydases dans les aliments a été appliquée à la dégradation des caroténoïdes utilisés pour la coloration du fromage.
Le lactosérum issu de la production de fromage coloré présente une teinte orange-jaunâtre, ce qui nuit à son utilisation ultérieure.

Récemment, une peroxydase fongique de type DyP a été commercialisée pour le blanchiment de ce type de lactosérum liquide sous le nom de MaxiBright (DSM).
Pour générer le peroxyde d'hydrogène nécessaire à la peroxydase comme cofacteur in situ, une glucose oxydase et une β-galactosidase ont été utilisées comme enzymes auxiliaires.
La lactoperoxydase de raifort est utilisée dans l'oxydation du luminol en 3-aminophtalate.
La lactoperoxydase est souvent utilisée dans des conjugués pour déterminer la présence d'une cible moléculaire, notamment pour la détection d'une protéine spécifique dans un Western blot après conjugaison avec un anticorps.
De plus, la lactoperoxydase est très réactive envers les cellules tumorales humaines.

La lactoperoxydase est un agent antimicrobien et antiviral efficace.
La lactoperoxydase est utilisée dans la conservation des aliments, les cosmétiques et les solutions ophtalmiques.
De plus, elle a trouvé des applications dans le traitement des dents et des plaies.
Enfin, la lactoperoxydase pourrait être utilisée comme agent antitumoral et antiviral.
La lactoperoxydase a été utilisée avec de l'iode radioactif pour marquer sélectivement les surfaces membranaires.

Produits laitiers
La lactoperoxydase est un agent antimicrobien efficace et est utilisée comme agent antibactérien pour réduire la microflore bactérienne dans le lait et les produits laitiers.
L'activation du système lactoperoxydase par l'ajout de peroxyde d'hydrogène et de thiocyanate prolonge la durée de conservation du lait cru réfrigéré.
La lactoperoxydase est relativement résistante à la chaleur et est utilisée comme indicateur de surpasteurisation du lait.

Soins bucco-dentaires
Un système lactoperoxydase est indiqué pour le traitement de la gingivite et de la parodontose.
La lactoperoxydase est utilisée dans les dentifrices et les bains de bouche pour réduire la prolifération bactérienne buccale et, par conséquent, l'acide produit par ces bactéries.

Cosmétiques
Une combinaison de lactoperoxydase, de glucose, de glucose oxydase (GOD), d'iodure et de thiocyanate est réputée efficace pour la conservation des cosmétiques.

Cancer
Des conjugués d'anticorps anti-glucose oxydase et anti-lactoperoxydase se sont révélés efficaces pour détruire les cellules tumorales in vitro.
De plus, les macrophages exposés à la lactoperoxydase sont stimulés pour détruire les cellules cancéreuses.
Les souris knock-out déficientes en lactoperoxydase souffrent de problèmes de santé et développent des tumeurs.

Fonctions biologiques
Les peroxydases sont largement répandues chez les plantes, les animaux et les micro-organismes. Elles protègent les cellules contre les effets du stress oxydatif et les dommages cellulaires causés par le H₂O₂.
Les peroxydases (numéro CE 1.11.1.x) constituent une vaste famille d'oxydoréductases connues pour catalyser l'oxydation de divers substrats inorganiques et organiques par H₂O₂.
Elles possèdent un mécanisme catalytique commun pour la dégradation de H₂O₂, une oxydoréduction à deux électrons en trois étapes distinctes.
Elles interviennent dans des processus biologiques tels que la dégradation des toxines, la détoxification des métaux lourds et la régulation hormonale.
De plus, elles sont utilisées comme catalyseurs dans diverses industries, en biochimie clinique, dans les dosages immunoenzymatiques, pour l'élimination des peroxydes des déchets industriels et dans la synthèse de divers composés aromatiques.

Fonction
La lactoperoxydase catalyse l'oxydation par le peroxyde d'hydrogène (H₂O₂) de plusieurs molécules acceptrices :

accepteur réduit + H₂O₂ → accepteur oxydé + H₂O
Exemples spécifiques :

thiocyanate (SCN−) → hypothiocyanite (OSCN−)
iodure (I−) → hypoiodite (IO−)
bromure (Br−) → hypobromite (BrO−)
Selon les conditions, les taux de renouvellement avec SCN− ou I− sont sensiblement similaires.
Le taux de renouvellement avec Br− est environ 10−4 inférieur à celui des deux autres anions.
Chez les mammifères, la source de peroxyde d'hydrogène est l'une des enzymes duox1 ou duox2 qui réduisent le dioxygène en H₂O₂ par oxydation du NADPH. En laboratoire, le peroxyde d'hydrogène (H₂O₂) est généralement produit par la réaction du glucose avec l'oxygène en présence de l'enzyme glucose oxydase (EC 1.1.3.4), également présente dans la salive.
Le glucose, quant à lui, peut être formé à partir de l'amidon en présence de l'enzyme salivaire amyloglucosidase (EC 3.2.1.3).

Ces intermédiaires oxydés, relativement éphémères, possèdent de puissants effets bactéricides ; la lactoperoxydase fait donc partie du système de défense antimicrobien des tissus qui l'expriment.
Le système lactoperoxydase est efficace pour tuer divers micro-organismes aérobies et certains micro-organismes anaérobies. Recherche (1984) : « L'effet des mélanges lactoperoxydase-thiocyanate-peroxyde d'hydrogène sur les bactéries dépend des conditions expérimentales.
Si les bactéries sont cultivées après exposition à la lactoperoxydase-thiocyanate-peroxyde d'hydrogène sur gélose nutritive en conditions aérobies, elles peuvent ne pas se développer, alors qu'elles se développent facilement sur gélose au sang en conditions anaérobies. »
Par son pouvoir antimicrobien, la lactoperoxydase semble agir en synergie avec la lactoferrine et le lysozyme.

Structure
La structure de la lactoperoxydase est principalement constituée d'hélices alpha et de deux courts brins bêta antiparallèles.
La lactoperoxydase appartient à la famille des hèmes peroxydases, une famille d'enzymes mammaliennes qui comprend également la myéloperoxydase (MPO), la peroxydase éosinophile (EPO), la peroxydase thyroïdienne (TPO) et la prostaglandine H synthase (PGHS).
Un cofacteur hème est lié de manière covalente près du centre de la protéine.