PROTÉASE

Les protéases sont des enzymes qui catalysent l'hydrolyse (dégradation) des protéines en fragments peptidiques ou en acides aminés plus petits. Elles jouent un rôle crucial dans la digestion, la réponse immunitaire et la régulation des protéines.
Présentes chez tous les organismes vivants, elles sont essentielles à des processus comme la coagulation sanguine et la mort cellulaire. Elles sont également utilisées dans les compléments alimentaires pour la digestion et comme catalyseurs industriels.
Les protéases appartiennent au groupe des hydrolases et se classent en protéases acides, neutres et alcalines.

CAS : 9001-92-7
MF : NULL
MW : 0
EINECS : 232-990-7

Synonymes : Protéinase de type XXIII ; Protéase acide fongique ; Protéase neutre NB de haute activité de Clostridium histolyticum purifiée ; Protéase neutre de Bacillus polymyxa (purifiée) ; Protéase neutre non spécifique ; Endoprotéinase Asp-N de Pseudomonas fragi (mutée) ; Endoprotéinase Asp-N, qualité excision, Pseudomonas fragi ; Peptidase de Rhizopus oryzae

Une protéase (également appelée peptidase, protéinase ou enzyme protéolytique) est une enzyme qui catalyse la protéolyse, décomposant les protéines en polypeptides plus petits ou en acides aminés individuels, et stimulant la formation de nouveaux produits protéiques.
Elle agit en clivant le peptide. Les liaisons intraprotéiques sont rompues par hydrolyse, une réaction au cours de laquelle l'eau casse les liaisons.
Les protéases interviennent dans de nombreuses voies biologiques, notamment la digestion des protéines ingérées, le catabolisme protéique (dégradation des protéines sénescentes) et la signalisation cellulaire.
En l'absence d'accélérateurs fonctionnels, la protéolyse serait extrêmement lente, prenant des centaines d'années.
On trouve des protéases chez tous les organismes vivants et les virus.

Elles ont évolué indépendamment à de multiples reprises, et différentes classes de protéases peuvent catalyser la même réaction par des mécanismes catalytiques totalement différents.
Les protéases (également appelées enzymes protéolytiques ou peptidases) sont utilisées, ou ont été proposées ou testées, à des fins médicales ou chirurgicales diverses.
Certaines préparations à base de protéases ont fait l'objet d'essais cliniques concluants et ont obtenu une autorisation de mise sur le marché ; d'autres ont montré des effets apparemment bénéfiques lors d'études médicales expérimentales.
Les protéases sont également utilisées par les adeptes des médecines alternatives ou identifiées dans des préparations de médecine traditionnelle ou populaire.
Une sérine protéase d'origine humaine, activée. La protéine C, produite sous forme recombinante, était commercialisée sous le nom de Drotrecogin alfa (également connue sous le nom de Xigris™) et autorisée pour le traitement en soins intensifs des cas de sepsis sévère.
Le fabricant a retiré volontairement la protéase du marché en 2011 après qu'il a été démontré qu'elle était inefficace.

Certaines de ces utilisations reposent directement sur l'activité protéolytique ; d'autres s'appuient sur des observations d'activité anti-inflammatoire.
Les protéases, également appelées enzymes protéolytiques ou protéinases, constituent un vaste groupe d'enzymes qui jouent un rôle crucial dans de nombreux processus biologiques en dégradant les protéines.
Elles y parviennent en clivant les liaisons peptidiques entre les acides aminés, un processus essentiel à diverses fonctions telles que la digestion, la signalisation cellulaire, la régulation du cycle cellulaire et la réponse immunitaire.
Les protéases sont très spécifiques dans leur action, ciblant les protéines pour le clivage à des sites précis, ce qui permet une régulation précise de la fonction et du renouvellement des protéines dans les organismes vivants.
On les trouve dans tous les domaines du vivant, ce qui souligne leur importance fondamentale pour la santé et la maladie.

Protéase chimique Propriétés
Température de stockage : 2-8 °C
Solubilité : H₂O : 5-20 mg/mL
Aspect : poudre
Couleur : blanche
Source biologique : Streptomyces griseus
Solubilité dans l'eau : soluble à 10-20 g/L
Activité spécifique : ≥ 5 unités/mg de solide
Ingrédient cosmétique : Fonctions : Soin de la peau
Système d'enregistrement des substances de l'EPA : Protéinase (9001-92-7)

Poudre ou liquide amorphe, de couleur presque blanche à jaune brunâtre clair.
Soluble dans l'eau, les solutions aqueuses sont généralement jaune pâle.
Quasiment insoluble dans l'éthanol, le chloroforme et l'éther.
Sa fonction principale est d'hydrolyser les protéines en peptones, urées, peptides et acides aminés de faible masse moléculaire.
Ce produit est présent naturellement chez les animaux, les plantes et les micro-organismes, etc. Applications industrielles : production par les moisissures.
Produit par Aspergillus oryzae à pH 6,0. La température optimale est de 45 à 50 °C.
Celles produites par Aspergillus niger (Asp. niger 3350) et Bacillus cereus (B. cereus) sont également connues sous le nom de protéases acido-résistantes (ou protéinases acido-résistantes), avec un pH optimal de 2,5 et une température optimale de 45 °C.
La protéase est fortement activée par les ions cuivre ou manganèse à une concentration de 2 × 10⁻³ mol/L et inhibée par les ions argent et mercure.

Utilisations
La protéase est une enzyme utilisée pour décomposer les protéines par hydrolyse des liaisons peptidiques.
La protéase est utilisée pour dégrader les protéines, étudier les inhibiteurs de protéases et la cinétique d'inactivation thermique.
La protéase est extraite du pancréas bovin.
La protéase pancréatique bovine (type I) a été utilisée pour l'extraction d'hémicellulose.
La protéase est une enzyme utilisée pour décomposer les protéines par hydrolyse des liaisons peptidiques.
La protéase est utilisée pour dégrader les protéines, étudier les inhibiteurs de protéases et la cinétique d'inactivation thermique.
La protéase est utilisée dans les procédures d'isolement des acides nucléiques par incubation.
La protéase est utilisée pour étudier les récepteurs activés par les protéases, tels que les transducteurs de la signalisation médiée par les protéases dans l'inflammation et la réponse immunitaire.

Le produit P4032 est issu d'Aspergillus melleus et a été utilisé pour dégrader de manière non spécifique la xylanase de Streptomyces halstedii. Protéase de Rhizopus spp.
Cette protéase a été utilisée dans une étude pour évaluer les séquences d'acides aminés proches des extrémités N-terminales par dégradation d'Edman automatisée.
Elle a également été utilisée dans une étude visant à examiner l'inactivation de l'enzyme par réaction avec le diazoacétyl-DL-norleucine méthyl ester en présence d'acétate de cuivre.
Le domaine de la recherche sur les protéases est vaste.
Depuis 2004, environ 8 000 articles scientifiques relatifs à ce domaine sont publiés chaque année.
Les protéases sont utilisées dans l'industrie, la médecine et comme outil de recherche biologique fondamentale.
Les protéases digestives entrent dans la composition de nombreuses lessives et sont également largement utilisées dans l'industrie de la boulangerie comme améliorants.

Diverses protéases sont utilisées en médecine, soit pour leur fonction naturelle (par exemple, la régulation de la coagulation sanguine), soit pour des fonctions entièrement artificielles (par exemple, la dégradation ciblée de protéines pathogènes). Des protéases hautement spécifiques, telles que la protéase TEV et la thrombine, sont couramment utilisées pour cliver de manière contrôlée les protéines de fusion et les étiquettes d'affinité.
Des solutions végétales contenant des protéases, appelées présure végétale, sont utilisées depuis des siècles en Europe et au Moyen-Orient pour la fabrication de fromages casher et halal.
La présure végétale extraite de Withania coagulans est utilisée depuis des millénaires comme remède ayurvédique contre les troubles digestifs et le diabète dans le sous-continent indien.
Les protéases sont également utilisées pour la fabrication du paneer.

Applications médicales et chirurgicales
Traitement des caillots sanguins lors d'un accident vasculaire cérébral ischémique
L'activateur tissulaire du plasminogène (ATP) est une sérine protéase présente chez les animaux, y compris chez l'homme.

L'ATP identique à l'humain (produit industriellement par des micro-organismes génétiquement modifiés) est utilisé en médecine traditionnelle pour traiter l'accident vasculaire cérébral ischémique : grâce à son activité protéolytique, il active l'action d'une autre enzyme (la plasmine), qui dégrade la fibrine, la protéine des caillots sanguins. La venombine A, extraite du venin de serpent, était utilisée dans le traitement des AVC pour réduire le taux de fibrinogène en formant des caillots très fragiles et facilement solubles.
Les données disponibles ne confirment aucun bénéfice de cette utilisation.

Débridement des plaies
Le débridement consiste à retirer les tissus nécrosés ou endommagés des plaies afin de favoriser la cicatrisation. Une grande partie des débris à éliminer est protéique, et des enzymes protéolytiques ont été utilisées à cette fin.
La papaïne est une protéase extraite du latex du fruit du papayer.
La protéase a été utilisée (sans réglementation) pour le débridement des plaies pendant de nombreuses années, mais aux États-Unis, en 2008, son utilisation a été réglementée par la FDA (Food and Drug Administration) et retirée du marché pour cet usage, suite à des signalements d'effets indésirables.

Par ailleurs, des recherches récentes explorent de nouvelles méthodes d'administration de la papaïne pour le débridement des plaies. La papaïne, ainsi que d'autres protéases comme la bromélaïne, la collagénase, la trypsine et la thermolysine, ont également été testées ou utilisées, selon d'autres études, pour le débridement des plaies et des brûlures sans endommager les tissus sains.
La larvothérapie pour le débridement des plaies est une thérapie traditionnelle qui a récemment obtenu l'approbation de la FDA.
Il a été démontré que les larves produisent des enzymes protéolytiques qui participent au processus de débridement.

Applications des protéases en complément d'une antibiothérapie
Certaines bactéries pathogènes produisent des biofilms ou des exsudats protéiques qui, dans une certaine mesure, favorisent leur adhésion aux tissus hôtes, ou les protègent physiquement, voire entravent la pénétration de substances telles que les antibiotiques administrés dans le but d'établir un contact direct avec elles.
Par conséquent, des enzymes protéolytiques ont été testées en association avec des antibiotiques.
Ainsi, il a été démontré que la protéase de Serratia sp. E-15 (également connue sous le nom de serratiopeptidase ; P07268) était efficace pour éradiquer une infection causée par des bactéries formant un biofilm dans un modèle animal expérimental (impliquant une chirurgie expérimentale des membres chez des rats, associée à une infection expérimentale par Staphylococcus).
Les auteurs ont conclu que « les propriétés antibiofilm de l'enzyme pourraient renforcer l'efficacité des antibiotiques dans le traitement des infections staphylococciques ».
Il a également été rapporté que cette même enzyme, utilisée concomitamment à un antibiotique, augmentait la concentration de l'antibiotique au niveau de la cible.

Applications des protéases en enzymothérapie
Les protéases ont également des applications médicales.
La protéase est l'une des enzymes présentes dans Sollpura (liprotamase), un traitement enzymatique substitutif pancréatique (TESP).
Les protéases participent à la dégradation des protéines en acides aminés et en polypeptides.

Actions biochimiques et physiologiques
Les protéases catabolisent les protéines par hydrolyse des liaisons peptidiques.
Elles ont de nombreuses applications, notamment dans les détergents, les procédés de bioremédiation, l'industrie pharmaceutique et l'industrie agroalimentaire.
Les protéases sont impliquées dans la minéralisation de l'azote dans les sols.
Elles servent également de complément alimentaire dans l'alimentation des porcs et des volailles.