ПРОТЕИНАЗЫ

Протеиназы также участвуют в различных клеточных процессах, таких как регуляция активности белков, развитие клеточного цикла и апоптоз (запрограммированная гибель клеток).
Протеиназы подразделяются на различные типы в зависимости от их каталитических механизмов.
Протеиназа, полученная путем глубинной ферментации выбранного штамма Bacillus amyloliquefaciens.

Номер CAS: 37259-58-8
Номер ЕС: 253-431-3

Синонимы: сериновая протеиназа, 37259-58-8, сериновая эндопептидаза, сериновая эстераза, сериновая пептидаза, сериновая протеаза, серилпротеаза, триаза, протеиназа, серин, кальдолаза, церастобин, протеиназа Clp, EINECS 253-431-3, альфа-фибриногеназа, Максакал, Порзим 6, протеиназа Т, сериновые протеазы

Протеиназы можно найти во всех формах жизни и вирусах.
Они независимо эволюционировали несколько раз, и разные классы протеиназ могут выполнять одну и ту же реакцию с помощью совершенно разных каталитических механизмов.

Протеиназы были впервые сгруппированы в 84 семейства в соответствии с их эволюционным родством в 1993 году и классифицированы по четырем каталитическим типам: сериновые, цистеиновые, аспарагиновые и металлопротеиназы.
Протеиназа – это фермент, катализирующий гидролиз пептидных связей в белках.

Эти ферменты играют решающую роль в переваривании белков в организме, расщепляя их на более мелкие пептиды или отдельные аминокислоты.
Основные классы включают сериновые протеиназы, цистеиновые протеиназы, аспарагиновые протеиназы, металлопротеиназы и треонинпротеиназы.

Каждый класс протеиназ имеет различные свойства и участвует в определенных биологических процессах.
Секрецию протеиназы Bacillus amyloliquefaciens можно ингибировать путем лечения ингибитором синтетазы жирных кислот церуленином.

Протеиназа (также называемая пептидазой, протеиназой или протеолитическим ферментом) — это фермент, который катализирует протеолиз, расщепляя белки на более мелкие полипептиды или отдельные аминокислоты и стимулируя образование новых белковых продуктов.
Они делают это, расщепляя пептидные связи внутри белков путем гидролиза — реакции, при которой вода разрывает связи.

Протеиназы участвуют во многих биологических путях, включая переваривание проглоченных белков, катаболизм белков (расщепление старых белков) и передачу сигналов в клетках.
В отсутствие функциональных ускорителей протеолиз будет очень медленным и займет сотни лет.

Треониновая и глутаминовая протеиназы не были описаны до 1995 и 2004 годов соответственно.
Механизм, используемый для расщепления пептидной связи, включает в себя превращение аминокислотного остатка, содержащего цистеин и треонин (протеиназы) или молекулу воды (аспарагиновая, глутаминовая и металлопротеиназы), в нуклеофильный характер, чтобы протеиназа могла атаковать карбонильную группу пептида.

Одним из способов создания нуклеофила является использование каталитической триады, где остаток гистидина используется для активации серина, цистеина или треонина в качестве нуклеофила.
Однако это не эволюционная группировка, поскольку типы нуклеофилов эволюционировали конвергентно в разных суперсемействах, а некоторые суперсемейства демонстрируют дивергентную эволюцию с образованием множества разных нуклеофилов.

Металлопротеиназы, аспарагиновые и глутаминовые протеиназы используют остатки своего активного центра для активации молекулы воды, которая затем атакует разрезаемую связь.
Протеиназа может быть очень разнородной, так что гидролизуется широкий спектр белковых субстратов.

Это относится к пищеварительным ферментам, таким как трипсин, которые должны быть способны расщеплять массив потребляемых белков на более мелкие пептидные фрагменты.
Неразборчивые протеиназы обычно связываются с одной аминокислотой на субстрате и поэтому обладают специфичностью только к этому остатку.
Например, трипсин специфичен для этих последовательностей.

И наоборот, некоторые протеиназы высокоспецифичны и расщепляют субстраты только с определенной последовательностью.
Свертывание крови (например, тромбин) и обработка вирусных полипротеинов (например, TEV-протеиназа) требуют такого уровня специфичности для достижения точных событий расщепления.

Протеиназы – это ферменты, расщепляющие белок.
Эти ферменты производятся животными, растениями, грибами и бактериями.

Протеиназа расщепляет белки в организме или на коже.
Это может помочь пищеварению или расщеплению белков, вызывающих отек и боль.

Некоторые протеиназы, которые можно найти в добавках, включают бромелайн, химотрипсин, фицин, папаин, серрапептазу и трипсин.
Протеиназы, также называемые пептидазами или протеазами, представляют собой ферменты, осуществляющие протеолиз.

Протеиназа – одна из важнейших биологических реакций.
Протеиназную активность относят к классу ферментов, называемых протеиназами.

Эти ферменты имеют широкое распространение и осуществляют важные биологические процессы.
Протеиназы эволюционировали, чтобы выполнять эти реакции с помощью множества различных механизмов, и разные классы протеиназ могут выполнять одну и ту же реакцию с помощью совершенно разных каталитических механизмов.

Протеиназы обнаружены у животных, растений, бактерий, архей и вирусов.
Протеиназы участвуют в переработке белков, регуляции функции белков, апоптозе, вирусном патогенезе, пищеварении, фотосинтезе и многих других жизненно важных процессах.

Механизм действия протеиназ классифицирует их либо как сериновые, цистеиновые или треониновые протеиназы (аминоконцевые нуклеофильные гидролазы), либо как аспарагиновые, металло- и глутаминовые протеиназы (при этом глутаминовые протеиназы являются единственным подтипом, не обнаруженным до сих пор у млекопитающих).
Протеиназа пептидных связей признана важным и универсальным механизмом регуляции множества физиологических процессов.

Для описания протеиназ обычно используются четыре основных класса протеолитических ферментов.
Сериновые протеиназы, вероятно, охарактеризованы лучше всего.

Этот класс протеиназ включает трипсин, химотрипсин и эластазу.
Класс цистеинпротеиназ включает папаин, кальпаин и лизосомальные катепсины.

Аспарагиновые протеиназы включают пепсин и ренин.
Металлопротеиназы включают термолизин и карбоксипептидазу А.

Протеиназы – это ферменты, расщепляющие пептидные связи в белках.
Протеиназа служит нуклеофильной аминокислотой в активном центре (фермента).

Они встречаются повсеместно как у эукариот, так и у прокариот.
Протеиназы делятся на две широкие категории в зависимости от их структуры: химотрипсиноподобные (трипсиноподобные) и субтилизинподобные.

Протеиназа — общий термин для класса ферментов, гидролизующих пептидные связи белков.
В зависимости от способа гидролиза полипептида протеиназу можно разделить на два типа: эндопептидазу и экзопептидазу.

Эндопептидаза расщепляет внутреннюю часть молекулы белка с образованием низкомолекулярного пептида.
Экзопептидаза гидролизует пептидную связь одну за другой с конца свободной аминогруппы или карбоксильной группы белковой молекулы, и высвобождается аминокислота, первая из которых представляет собой аминопептидазу, а вторая - карбоксипептидазу.

Протеиназу можно разделить на сериновую протеиназу, тиоловую протеиназу, металлопротеиназу и аспарагиновую протеиназу в зависимости от ее активного центра.
В зависимости от оптимального значения pH реакции протеиназы делятся на кислые протеиназы, нейтральные протеиназы и щелочные протеиназы.

В промышленном производстве используются протеиназы, преимущественно эндопептидазы.
Протеиназы широко обнаружены во внутренностях животных, стеблях растений, листьях, плодах и микроорганизмах. Микробные протеиназы в основном продуцируются плесенями и бактериями, затем дрожжами и актиномицетами.

Протеиназы имеют много типов, наиболее важными из которых являются пепсин, трипсин, катепсин, папаин и субтилизин.
Протеиназа обладает строгой селективностью в отношении применяемого субстрата реакции.

Протеиназы могут действовать только на определенные пептидные связи в молекулах белка, например, на пептидные связи, образующиеся в результате катализируемого трипсином гидролиза основных аминокислот.
Протеиназа является широко распространенным белком, и ее особенно много в пищеварительном тракте человека и животных.

Из-за ограниченности ресурсов животных и растений промышленное производство препаратов протеиназ в основном осуществляется путем ферментации таких микроорганизмов, как Bacillus subtilis и Aspergillus oryzae.
Протеиназы — это класс белков, которые расщепляют другие белки.

Их еще называют протеолитическими ферментами.
Протеиназы классифицируются по аминокислотам или лигандам, которые катализируют реакцию гидролиза.
Например, протеиназы содержат серин в активном центре.

Протеиназе помогают соседние гистидин и аспарагиновая кислота.
Эта комбинация называется каталитической триадой и сохраняется во всех сериновых протеиназах.

Протеиназы работают в два этапа; во-первых, они образуют ковалентную связь с расщепляемым белком; на втором этапе поступает вода и высвобождает вторую половину расщепленного белка.
Протеиназы используют цистеин в качестве нуклеофила точно так же, как сериновые протеиназы используют серин в качестве нуклеофила.
Протеиназы включают ряд пищеварительных ферментов, в том числе трипсин, химотрипсин и эластазу.

Хотя все они содержат одни и те же три аминокислоты, которые вместе катализируют реакцию, называемую каталитической триадой, они различаются по месту расщепления белков.
Эта специфичность обусловлена связывающим карманом, содержащим разные функциональные группы.

Химотрипсин предпочитает большой гидрофобный остаток; Протеиназный карман большой и содержит гидрофобные остатки.
На этом изображении связывающего кармана гидрофобный фенилаланин субстрата показан зеленым цветом, а гидрофобность окружающих аминокислот показана серыми (гидрофобными) или фиолетовыми (гидрофильными) шариками.

Протеиназа специфична для положительно заряженных остатков, таких как лизин, и содержит отрицательную аминокислоту, аспарагиновую кислоту, в нижней части кармана.
Протеиназа предпочитает небольшой нейтральный остаток; Протеиназа имеет очень маленький карман.

Протеиназы включают ферменты, которые играют роль в регуляции клеточных процессов, такие как каспазы и деубиквитиназа.
Каспазы гидролизуют белки во время апоптоза.
Протеиназы играют роль в регуляции деградации белков, например, Cdu1 хламидий.

Другой класс протеиназ — аспартатпротеиназы.
В это семейство входит протеиназа ВИЧ.

ВИЧ производит белки протеиназы в виде одной длинной цепи; ВИЧ-протеиназа расщепляет длинный белок на функциональные единицы.
Поскольку протеиназа расщепляет длинные белки, у протеиназы есть туннель для размещения длинного пептидного субстрата, а верхние «створки» белка могут открываться и закрываться, пропуская субстрат и выводя продукты.

Аспартатпротеиназы включают два остатка аспартата в активном центре, которые повышают реакционную способность молекулы воды в активном центре непосредственно расщеплять белок-субстрат.
Третий класс протеиназ представляют собой металлопротеиназы, такие как карбоксипептидаза.

Карбоксипептидазы удаляют С-концевые аминокислоты из белков.
Активный центр содержит цинк, который связан с белком посредством взаимодействия с остатками гистидина (H), серина (S) и аспарагиновой кислоты (E).

Протеолитические ферменты (протеиназы) — это ферменты, которые вырабатывает поджелудочная железа для расщепления поступающего с пищей белка на аминокислоты, которые используются для роста и восстановления тканей.
Эти ферменты могут также уменьшать воспаление и поддерживать иммунную функцию, хотя необходимы дополнительные исследования.

Протеиназы (также называемые протеолитическими ферментами, пептидазами или протеазами) представляют собой ферменты, которые гидролизуют амидные связи внутри белков или пептидов.
Большинство протеиназ действуют специфическим образом, гидролизуя связи на определенных остатках или рядом с ними или на определенной последовательности остатков, содержащихся в белке-субстрате или пептиде.

Протеиназы играют важную роль в большинстве заболеваний и биологических процессов, включая пренатальное и постнатальное развитие, репродукцию, передачу сигналов, иммунный ответ, различные аутоиммунные и дегенеративные заболевания и рак.
Они также являются важным исследовательским инструментом, часто используемым при анализе и производстве белков.

Протеиназы называют биологической версией швейцарских армейских ножей, способных разрезать длинные последовательности белков на фрагменты.
Протеиназа — это фермент, который разрывает длинные цепочечные молекулы белков, чтобы их можно было переварить.

Этот процесс называется протеолизом, и протеиназа превращает молекулы белка в более короткие фрагменты, называемые пептидами, и, в конечном итоге, в их компоненты, называемые аминокислотами.
Белки изначально представляют собой жесткую, сложную, складчатую структуру, и их можно разрушить или разобрать только с помощью ферментов протеиназ.

Процесс переваривания белков начинается в желудке, где соляная кислота разворачивает белки, а фермент пепсин начинает их разбирать.
Поджелудочная железа выделяет ферменты протеиназы (в первую очередь трипсин), а в кишечнике они разрывают белковые цепи на более мелкие кусочки.
Затем ферменты на поверхности и внутри клеток кишечника еще больше расщепляют эти кусочки, превращая их в аминокислоты, готовые к использованию во всем организме.

Когда в организме отсутствуют ферменты протеиназы, способные расщеплять молекулы белка, слизистая оболочка кишечника не сможет их переваривать, что может привести к серьезным проблемам со здоровьем.
Протеиназы вырабатываются поджелудочной железой, а также они содержатся в некоторых фруктах, бактериях и других микробах.

Пищеварительный тракт вырабатывает три различные формы протеиназы: трипсиноген, химотрипсиноген и прокарбоксипептидазу.
Эти три протеиназы атакуют различные пептидные связи, обеспечивая образование аминокислот — строительных блоков белка.

Ферменты протеиназы часто классифицируют в зависимости от их происхождения.
Некоторые протеиназы вырабатываются в организме, некоторые происходят из растений, а другие имеют микробное происхождение.

Различные типы протеиназ имеют разные биологические процессы и механизмы.
Протеиназы – это ферменты, специализирующиеся на расщеплении пептидных связей.

Их деятельность может быть относительно неизбирательной, разрушая полипептиды до их основных элементов, или чрезвычайно точной, расщепляя субстрат по определенному остатку, чтобы изменить активность белка.
Эти иллюстрации подчеркивают научные концепции, основанные на протеолитической активности, и подчеркивают важность протеиназ в некоторых наиболее изученных областях клеточной биологии.

Эти ферменты содержат остаток серина в своем активном центре и играют решающую роль в пищеварении (например, трипсин, химотрипсин) и свертывании крови (например, тромбин).
Ферменты с остатком цистеина в активном центре, участвующие в различных клеточных процессах, включая апоптоз. Примеры включают каспазы.

Эти ферменты используют остаток аспартата в своем активном центре и участвуют в пищеварении (например, пепсин) и некоторой вирусной обработке.
Ионы металлов, обычно цинка, необходимы для каталитической активности этих ферментов.
Матриксные металлопротеиназы (ММП) являются примером, участвующим в ремоделировании тканей и заживлении ран.

Эти протеиназы имеют остаток треонина в активном центре и обнаруживаются у некоторых микроорганизмов.
В пищеварительной системе протеиназы расщепляют пищевые белки на более мелкие пептиды и аминокислоты, облегчая их всасывание в тонком кишечнике.

Протеиназы участвуют в регуляции различных клеточных процессов, включая развитие клеточного цикла, апоптоз и передачу сигналов.
Некоторые протеиназы ответственны за активацию или инактивацию белков путем расщепления определенных пептидных связей.

Протеиназы участвуют в иммунных реакциях, разрушая чужеродные белки, например белки патогенов.
Протеиназы используются в стиральных порошках и чистящих средствах для удаления белковых пятен.

Протеиназы можно использовать для расщепления специфических пептидных меток, используемых при производстве рекомбинантных белков, что способствует очистке целевого белка.
Ингибиторы и активаторы протеиназ используются при разработке лекарств от различных заболеваний, включая ВИЧ, рак и нейродегенеративные заболевания.

Протеиназы являются важными инструментами в молекулярной биологии для анализа белков, исследований структуры и функций и манипулирования белками.
Протеиназы — класс ферментов, катализирующих гидролиз пептидных связей в белках, — один из наиболее зрелых.

В начале 21 века было зарегистрировано более 900 видов микробных протеиназ, регулирующих биологическую деятельность организма и возникновение заболеваний, таких как переваривание и всасывание пищи, свертывание крови, гемолиз, воспаление, регуляция кровяного давления, клеточная дифференцировочный аутолиз, старение, метастазирование рака, активация физиологически активных пептидов и т. д. не связаны с протеиназами.

Протеиназы тесно связаны с человеком и участвуют во всех аспектах жизни.
Протеиназы широко используются в пищевой, фармацевтической, химической, моющей, кормовой и других областях, валовой продукт достиг 65% рынка ферментов.

Протеиназа — это своего рода фермент, катализирующий гидролиз белка, который является самым ранним и наиболее глубоким ферментом в изучении энзимологии.
Источник микробной протеиназы широк, потребность в клеточном питании невелика, ее легко культивировать, по сравнению с протеиназой животного и растительного происхождения, протеиназу легче реализовать в крупномасштабном производстве.

Ранние исследования микробной протеиназы, более сконцентрированные на выведении природных высокоурожайных штаммов, оптимизации условий ферментации и технологии последующей переработки, общий уровень исследований невысокий, на самом деле не учитываются различные аспекты технологии крупномасштабного производства. .
Вплоть до 70-х годов 20 века, после создания технологии рекомбинантной ДНК, проводились исследования в области молекулярной биологии протеиназ, осуществлялся анализ последовательностей, клонирование и экспрессия генов протеиназ, что позволило провести масштабные исследования. возможно производство.

Седьмой каталитический тип протеолитических ферментов — аспарагинпептидлиаза — был описан в 2011 году.
Протеолитический механизм протеиназы необычен, поскольку вместо гидролиза протеиназа выполняет реакцию элиминирования.
Во время этой реакции каталитический аспарагин образует циклическую химическую структуру, которая при правильных условиях расщепляется по остаткам аспарагина в белках.

Учитывая принципиально иной механизм протеиназы, ее включение в качестве пептидазы может быть дискуссионным.
Современная классификация эволюционных суперсемейств протеиназ находится в базе данных MEROPS.
В этой базе данных протеиназы классифицируются в первую очередь по «кланам» (суперсемействам) на основе структуры, механизма и порядка каталитических остатков (например, клан PA, где P указывает на смесь семейств нуклеофилов).

Внутри каждого «клана» протеиназы классифицируются на семейства на основе сходства последовательностей (например, семейства S1 и C3 в клане PA).
Каждое семейство может содержать многие сотни родственных протеиназ (например, трипсин, эластаза, тромбин и стрептогризин внутри семейства S1).

Протеиназы, будучи сами белками, расщепляются другими молекулами протеиназ, иногда того же типа.
Это действует как метод регуляции активности протеиназы.

Некоторые протеиназы менее активны после аутолиза (например, протеиназа TEV), тогда как другие более активны (например, трипсиноген).
В пищеварительной системе человека протеиназы, такие как пепсин, трипсин и химотрипсин, расщепляют пищевые белки на более мелкие пептиды и аминокислоты, облегчая их всасывание в тонком кишечнике.

Протеиназы обычно используются в стиральных порошках и чистящих средствах из-за их способности разрушать пятна на основе белка.
Это особенно эффективно при удалении таких пятен, как кровь, трава и еда.

Протеиназы можно использовать для смягчения мяса путем разрушения коллагена и соединительных тканей.
Протеиназы способствуют развитию вкуса некоторых пищевых продуктов, расщепляя белки на более мелкие, более приятные на вкус фрагменты.

Производство молочных продуктов: протеиназы используются в производстве сыра для изменения текстуры и вкуса.
Протеиназы играют решающую роль в очистке белков.

Их используют для отщепления слитых меток от рекомбинантных белков, что облегчает их выделение и очистку.
Ингибиторы протеиназы играют важную роль в разработке лекарств, особенно при лечении заболеваний, при которых необходимо модулировать активность протеиназы.
Например, ингибиторы протеиназы используются при лечении ВИЧ.

Исследователи модифицируют и конструируют протеиназы для конкретных применений.
Это может включать изменение их субстратной специфичности, стабильности или других свойств для удовлетворения промышленных или терапевтических целей.

Протеиназы являются ценным инструментом в исследованиях в области молекулярной биологии и биохимии.
Такие методы, как ограниченный протеолиз, используются для изучения структуры, функций и взаимодействий белков.

Определенные протеиназы, такие как матриксные металлопротеиназы (ММП), играют роль в ремоделировании тканей.
Понимание и контроль активности протеиназ важно в приложениях, связанных с заживлением ран и тканевой инженерией.

Некоторые протеиназы используются в качестве диагностических инструментов.
Например, простатспецифический антиген (ПСА) представляет собой протеиназу, используемую в качестве биомаркера рака простаты.

Протеиназы используются в процессах биоремедиации для разложения белков, присутствующих в органических отходах.
Это может быть полезно в усилиях по очистке окружающей среды.

Протеиназы иногда используются в косметике для отшелушивания.
Они могут помочь удалить омертвевшие клетки кожи и улучшить текстуру кожи.

Протеиназы встречаются во всех организмах, от прокариот до эукариот и вирусов.
Эти ферменты участвуют во множестве физиологических реакций, от простого переваривания пищевых белков до высокорегулируемых каскадов (например, каскада свертывания крови, системы комплемента, путей апоптоза и каскада активации профенолоксидазы у беспозвоночных).

Протеиназы могут либо разрывать специфические пептидные связи (ограниченный протеолиз), в зависимости от аминокислотной последовательности белка, либо полностью расщеплять пептид до аминокислот (неограниченный протеолиз).
Активность может представлять собой деструктивное изменение (отмена функции белка или расщепление протеиназы до его основных компонентов), протеиназа может быть активацией функции или протеиназа может быть сигналом в сигнальном пути.

Протеиназы используются в организме для различных метаболических процессов.
Кислые протеиназы, секретируемые в желудке (например, пепсин), и сериновые протеиназы, присутствующие в двенадцатиперстной кишке (трипсин и химотрипсин), позволяют нам переваривать белок пищи.

Присутствующие в сыворотке крови протеиназы (тромбин, плазмин, фактор Хагемана и др.) играют важную роль в свертывании крови, лизисе тромбов, правильном действии иммунной системы.
Другие протеиназы присутствуют в лейкоцитах (эластаза, катепсин G) и играют несколько различных ролей в метаболическом контроле.

Некоторые змеиные яды, такие как гемотоксин гадюки, также являются протеиназами и мешают каскаду свертывания крови жертвы.
Протеиназы определяют время жизни других белков, играющих важную физиологическую роль, таких как гормоны, антитела или другие ферменты.

Это один из наиболее быстрых «включающихся» и «выключающихся» регуляторных механизмов в физиологии организма.
Бактерии секретируют протеиназы для гидролиза пептидных связей в белках и, следовательно, расщепления белков на составляющие их аминокислоты.

Бактериальные и грибковые протеиназы особенно важны для глобальных циклов углерода и азота при переработке белков, и такая активность, как правило, регулируется сигналами питания в этих организмах.
Чистое влияние пищевой регуляции активности протеиназ среди тысяч видов, присутствующих в почве, можно наблюдать на уровне общего микробного сообщества, поскольку белки расщепляются в ответ на ограничение углерода, азота или серы.

Геномы некоторых вирусов кодируют один массивный полипротеин, для расщепления которого на функциональные единицы требуется протеиназа (например, вирус гепатита С и пикорнавирусы).
Эти протеиназы (например, протеиназа TEV) обладают высокой специфичностью и расщепляют лишь очень ограниченный набор последовательностей субстрата.

Поэтому они являются общей мишенью для ингибиторов протеиназы.
Клетки часто вырабатывают ингибиторы протеиназ для регулирования активности протеиназ.

Эти ингибиторы связываются с протеиназами и не позволяют им катализировать гидролиз пептидных связей.
Эта регуляция имеет решающее значение для поддержания баланса клеточных процессов.

Изменение активности протеиназ связано с прогрессированием рака.
Например, матриксные металлопротеиназы (ММП) участвуют в инвазии и метастазировании опухолей.

Протеиназы, такие как протеасомы, участвуют в выведении неправильно свернутых белков.
Нарушение регуляции протеиназ связано с нейродегенеративными расстройствами, такими как болезнь Альцгеймера и Паркинсона.

Протеасомы — это крупные белковые комплексы, ответственные за расщепление ненужных или поврежденных белков в клетке.
Они играют решающую роль в поддержании клеточного гомеостаза, регулируя концентрацию специфических белков.

В контексте ВИЧ-инфекции (вирус иммунодефицита человека) ингибиторы протеиназы представляют собой класс антиретровирусных препаратов.
Они блокируют активность фермента ВИЧ-протеиназы, не позволяя вирусу производить инфекционные частицы.

Ученые занимаются разработкой протеиназ, чтобы модифицировать и оптимизировать протеиназы для конкретных применений.
Это предполагает изменение их субстратной специфичности, стабильности или других свойств для промышленных или терапевтических целей.

Исследователи используют протеиназы в качестве инструментов в лаборатории для изучения структуры и функции белков.
Такие методы, как ограниченный протеолиз, включают обработку белков протеиназами для идентификации структурных доменов или определения конформационных изменений.

Протеиназы используются в пищевой промышленности для различных целей.
Например, их можно использовать при производстве определенных продуктов питания для улучшения вкуса или текстуры.

Кроме того, протеиназы играют роль в смягчении мяса.
Каспазы, семейство цистеинпротеиназ, играют центральную роль в процессе апоптоза.

Они расщепляют специфические белки, что приводит к контролируемому разрушению клетки.
Протеиназы являются мишенью для открытия лекарств.

Разработка лекарств, которые специфически ингибируют или активируют определенные протеиназы, может иметь терапевтические последствия, особенно в условиях, когда задействована дисрегуляция протеиназ.
Активность протеиназ ингибируется ингибиторами протеиназ.

Одним из примеров ингибиторов протеиназ является суперсемейство серпинов.
Протеиназа включает альфа-1-антитрипсин (который защищает организм от чрезмерного воздействия собственных воспалительных протеиназ), альфа-1-антихимотрипсин (который действует аналогичным образом), C1-ингибитор (который защищает организм от чрезмерной вызванной протеиназами активации собственной системы комплемента протеиназ). ), антитромбин (который защищает организм от чрезмерной коагуляции), ингибитор активатора плазминогена-1 (который защищает организм от неадекватной коагуляции путем блокирования фибринолиза, запускаемого протеиназой) и нейросерпина.

Природные ингибиторы протеиназ включают семейство белков липокалинов, которые играют роль в регуляции и дифференцировке клеток.
Было обнаружено, что липофильные лиганды, прикрепленные к белкам липокалина, обладают свойствами ингибирования опухолевых протеиназ.

Природные ингибиторы протеиназы не следует путать с ингибиторами протеиназы, используемыми в антиретровирусной терапии.
Некоторые вирусы, в том числе ВИЧ/СПИД, в своем репродуктивном цикле зависят от протеиназ.

Таким образом, ингибиторы протеиназ разрабатываются как противовирусные терапевтические средства.
Другие природные ингибиторы протеиназ используются в качестве защитных механизмов.

Распространенными примерами являются ингибиторы трипсина, обнаруженные в семенах некоторых растений, наиболее примечательными для людей являются соевые бобы, основная продовольственная культура, где они действуют, отпугивая хищников.
Сырые соевые бобы токсичны для многих животных, включая человека, пока содержащиеся в них ингибиторы протеиназы не будут денатурированы.

Протеолитические ферменты необходимы для многих важных процессов в организме.
Их также называют пептидазами или протеазами.

В организме человека они вырабатываются поджелудочной железой и желудком.
Хотя протеолитические ферменты наиболее известны своей ролью в переваривании пищевого белка, они также выполняют множество других важных функций.
Например, они необходимы для деления клеток, свертывания крови, иммунной функции и рециркуляции белка, а также для других жизненно важных процессов (1).

Как и люди, растения также зависят от протеолитических ферментов на протяжении всего своего жизненного цикла.
Эти ферменты не только необходимы для правильного роста и развития растений, но и помогают сохранить их здоровье, действуя в качестве защитного механизма от вредителей, таких как насекомые.

Интересно, что люди могут получить пользу от приема протеолитических ферментов растительного происхождения.
В результате добавки протеолитических ферментов могут содержать ферменты как животного, так и растительного происхождения.
Протеиназы (как эндо-, так и экзотипы без системного названия) представляют собой ферменты, которые коммерчески получают из грибов Aspergillus oryzae или Aspergillus niger посредством процесса ферментации.

На этапе восстановления производства производители уничтожают исходные грибы A. oryzae или A. niger, прежде чем удалить небелковый материал из препарата протеиназы.
Протеиназы выделяют из ферментационного бульона в водный раствор и затем перерабатывают до высушенного состояния.

Использование протеиназ:
Протеиназу Bacillus amyloliquefaciens использовали для удаления шерсти со шкур и шкур.
Протеиназа также использовалась в исследовании по изучению образования пептидных связей с использованием карбамоилметилового эфира в качестве ацильного донора.
Область исследований протеиназ огромна.

С 2004 года ежегодно публикуется около 8000 статей в этой области.
Протеиназы используются в промышленности, медицине и как основной инструмент биологических исследований.

Протеиназы можно использовать для разрушения биопленок — сообществ микроорганизмов, заключенных в защитную матрицу.
Разрушение матрицы биопленки помогает бороться с бактериальными инфекциями.

Исследователи изучают возможность использования протеиназ для таргетной терапии рака.
Протеиназы могут быть разработаны для избирательной активации пролекарств в раковых клетках, сводя к минимуму повреждение здоровых тканей.

Ингибиторы протеиназ исследуются для использования в сельском хозяйстве для защиты сельскохозяйственных культур от вредителей.
Эти ингибиторы мешают пищеварительным процессам некоторых насекомых, предлагая потенциальную экологически чистую стратегию борьбы с вредителями.

Протеиназы используются в продуктах по уходу за кожей из-за их отшелушивающих свойств.
Они помогают удалить омертвевшие клетки кожи, способствуя обновлению кожи и потенциально уменьшая появление тонких линий и морщин.

Протеиназы включаются в биосенсоры для обнаружения специфических биомолекул.
Изменения флуоресценции или других свойств, возникающие в результате активности протеиназы, могут использоваться как сигналы присутствия определенных веществ.

Протеиназы используются в биокаталитических процессах органического синтеза.
Они могут катализировать специфические реакции с высокой селективностью, обеспечивая экологически чистую альтернативу традиционным химическим методам.

Некоторые протеиназы исследуются в качестве биопестицидов для борьбы с насекомыми-вредителями в сельском хозяйстве.
Эти протеиназы могут нарушать пищеварительные процессы насекомых, что приводит к снижению питания и роста.

Протеиназы, связанные с развитием и прогрессированием опухоли, могут быть нацелены на цели визуализации.
Визуализирующие агенты, активируемые протеиназами, могут дать представление о присутствии и активности протеиназ в раковых тканях.

Протеиназы и их субстраты исследуются как потенциальные биомаркеры различных заболеваний.
Обнаружение специфических моделей активности протеиназ может помочь в ранней диагностике заболеваний.

Понимание индивидуальных различий в активности протеиназ может способствовать развитию персонализированной медицины.
Адаптация лечения на основе профилей протеиназ может повысить терапевтическую эффективность.

Протеиназы исследуются для мониторинга окружающей среды, особенно при оценке качества воды.
Изменения активности протеиназ могут указывать на загрязнение или изменения в микробных сообществах.

Пищеварительные протеиназы входят в состав многих моющих средств для стирки, а также широко используются в хлебной промышленности в качестве улучшителя хлеба.
Различные протеиназы используются в медицине как для их естественной функции (например, контроль свертывания крови), так и для полностью искусственных функций (например, для целенаправленного расщепления патогенных белков).

Высокоспецифичные протеиназы, такие как протеиназа TEV и тромбин, обычно используются для контролируемого расщепления слитых белков и аффинных меток.
Содержащие протеиназу растительные растворы, называемые вегетарианским сычужным ферментом, уже сотни лет используются в Европе и на Ближнем Востоке для изготовления кошерных и халяльных сыров.

Вегетарианский сычужный фермент Withania coagulans использовался на протяжении тысячелетий в качестве аюрведического средства для улучшения пищеварения и лечения диабета на Индийском субконтиненте.
Протеиназа также используется для приготовления панира.

Протеиназы используются в текстильной промышленности для таких процессов, как расшлихтовка и отделка.
Они помогают удалить нежелательные волокна и улучшить текстуру и внешний вид тканей.

Протеиназы могут быть использованы в производстве биотоплива.
Они способствуют разрушению стенок растительных клеток, выделяя сахара, которые можно ферментировать в биотопливо.

Протеиназы используются в кожевенной промышленности для удаления волос и смягчения шкур во время обработки кожи.
Протеиназы можно использовать в пищевой промышленности для изменения свойств определенных пищевых продуктов, например, для повышения растворимости белков в напитках или улучшения текстуры хлебобулочных изделий.

Некоторые протеиназы, например тромбин, используются в медицине как средства, препятствующие свертыванию крови.
Они используются в антикоагулянтной терапии для предотвращения аномального образования тромбов.

Протеиназы используются для гидролиза белков на более мелкие пептиды и аминокислоты, способствуя развитию пикантного вкуса обработанных пищевых продуктов.
Протеиназы могут применяться в целлюлозно-бумажной промышленности для изменения характеристик бумажной массы, что приводит к улучшению качества бумаги.

Воспалительные заболевания, такие как ревматоидный артрит, сопровождаются чрезмерной активностью протеиназ.
Терапия, направленная на модуляцию активности протеиназы, изучается в качестве потенциальных вариантов лечения.

Протеиназы используются в рецептурах кормов для рыб для улучшения усвояемости белков, способствуя лучшему росту и здоровью выращиваемой рыбы.
Протеиназы исследуются на предмет их потенциального использования для обеззараживания поверхностей, подвергшихся воздействию боевых биологических агентов.

Они могут расщеплять белки этих агентов, делая их безвредными.
Протеиназы используются в различных биохимических анализах и тестах для изучения кинетики ферментов, специфичности субстрата и других аспектов ферментативных реакций.

Протеиназы обычно используются в стиральных порошках и пятновыводителях.
Они помогают разрушить белковые пятна, такие как кровь, трава и еда, облегчая их смывку.

Тендеризация мяса: протеиназы используются для смягчения мяса путем разрушения коллагена и соединительных тканей, улучшая текстуру мяса.
Протеиназы используются в производстве сыра для изменения текстуры и вкуса.

В пивоварении протеиназы можно использовать для расщепления белков, которые могут вызвать помутнение пива. При выпечке они могут улучшить текстуру теста.
Протеиназы используются в биотехнологии для очистки белков.
Их можно использовать для отщепления слитых меток от рекомбинантных белков, что облегчает выделение и очистку желаемого белка.

Ингибиторы протеиназ играют важную роль в разработке лекарств.
Например, ингибиторы протеиназы используются при лечении ВИЧ путем ингибирования вирусной протеиназы, предотвращая созревание новых вирусных частиц.
Протеиназы могут использоваться в заместительной ферментной терапии для людей с определенными генетическими нарушениями, которые приводят к недостаточной активности протеиназы.

Протеиназы являются ценным инструментом в исследованиях молекулярной биологии.
Такие методы, как ограниченный протеолиз, используются для изучения структуры, функций и взаимодействий белков.

Протеиназы, такие как матриксные металлопротеиназы (ММП), играют роль в ремоделировании тканей.
Понимание и контроль активности протеиназ важно в приложениях, связанных с заживлением ран и тканевой инженерией.

Некоторые протеиназы, такие как простат-специфический антиген (ПСА), используются в качестве диагностических биомаркеров определенных заболеваний, таких как рак простаты.
Протеиназы используются в процессах биоремедиации для разложения белков, присутствующих в органических отходах, способствуя очистке окружающей среды.

Протеиназы иногда используются в косметике для отшелушивания.
Они могут помочь удалить омертвевшие клетки кожи и улучшить текстуру кожи.
При определенных заболеваниях для восполнения дефицитной или отсутствующей активности ферментов в организме может использоваться ферментозаместительная терапия с участием протеиназ.

Классификация протеиназ:
Протеиназы делятся на две категории: экзопептидазы и эндопептидазы.
Экзопептидазы действуют только на С-концевые или N-концевые пептидные связи субстрата, эндопептидаза может гидролизовать только пептидные связи внутри макромолекулярного белка и является настоящей протеиназой.

Существовало множество методов классификации протеиназ, но они не идеальны, некоторые из них касаются активного центра или способа действия, но также и оптимального значения pH, академического значения для активного центра.

Протеиназы можно разделить на четыре класса по активному центру:
(1) сериновые протеиназы
(2) аспарагиновые протеиназы
(3) цистеиновые протеиназы
(4) металлопротеиназы.

Ферменты серинпротеиназы широко встречаются в поджелудочной железе животных, бактериях, плесени, активный центр содержит остатки серина, активность фермента может быть диизопропилфосфорилфторидом (DFP), бензолметилсульфонилфторидом (PMSF) и ингибиторами картофеля (PI) и другим специфическим ингибированием.
Оптимальный pH фермента - щелочная протеиназа при 9,5 ~ 10,5, но некоторые сериновые протеиназы являются нейтральными протеиназами, а некоторые ферменты также содержат остатки цистеина из-за активного центра. Протеиназа может ингибироваться тиоловым реагентом, вызывающим хлор Ртуть-бензойную кислоту ( ПКМБ).

Специфичность субстрата аналогична специфичности трипсина химуса.
Металлопротеиназы. Этот тип протеиназы в основном нейтральная протеиназа, оптимальный pH составляет 7 ~ 8, большая часть активного центра содержит Zn2 и другие двухвалентные металлы, может подвергаться хелатированию металлов ЭДТА или фенантролином (O-фенантролин, OP), ингибируя такие протеиназы менее стабильны, ограничены в использовании и менее важны, чем щелочные и кислые протеиназы.

Металлопротеиназы также включают щелочную протеиназу Pseudomonas aeruginosa, змеиный яд и коллагеназу.
Микробные металло-нейтральные протеиназы, такие как бактериальные и грибковые нейтральные протеиназы, могут расщеплять аминоконцевые пептидные связи, состоящие из гидрофобных или других аминокислотных остатков.
Протеиназа аспарагиновой кислоты пепсин, протеиназа грибковой кислоты представляет собой активный центр, содержащий протеиназу аспарагиновой кислоты, оптимальный pH этого типа фермента составляет 2,0 ~ 5,0, кислотная стабильность, быстрая инактивация фермента при pH выше 6, PI 3-4,5, Метиловый эфир диазоацетил-N-лейцина (ДАН) и 1,2-эпокси-3-(п-нитрофенил)пропана (ЭПНП) является облигатным ингибитором этого вида ферментов, молекулярная масса фермента 30~45 кДа.

Цистеинпротеиназа. Этот тип фермента также называется тиолпротеиназой. Известно, что этот тип фермента насчитывает около 20 семейств, широко существует у прокариот и эукариот. Активный центр протеиназы содержит пару аминокислот, то есть Cys-His, различные группы ферментов до а после Циса и Хиса в разном порядке.
Обычно для активности таких ферментов требуется присутствие восстановителя, такого как HCN или цистеин.

Специфичность протеиназ:
Специфичность протеиназы выражается в избирательности пептидной связи субстрата. На протеиназу влияют не только аминокислотные остатки с одной или обеих сторон пептидной связи в точке расщепления, но иногда и несколько разделенных единиц аминокислотных остатков. от точки действия, а также зависит от длины пептидной связи.
Исследование специфичности протеиназ обычно проводят с использованием синтетических субстратов известной последовательности, по указанным выше причинам часто несовместимых с гидролизом природных белков.

Производство протеиназ:
Широко используется протеиназа, что не только упрощает производственный процесс соответствующих отраслей, но и экономит инвестиции. Протеиназа снижает расход сырья, повышает выход и качество продукции, а также вносит положительный вклад в улучшение охраны окружающей среды и снижение выбросов углекислого газа. выбросы.
Факторы, влияющие на выработку микробной протеиназы, очень сложны: один и тот же микроорганизм из-за разных условий культивирования может продуцировать различные протеиназы, большая часть бацилл является аэробной, нетоксичной и непатогенной, ее легко культивировать.
Состав фермента микробной протеиназы очень сложен, тот же ферментный электрофорез, хроматография и другие методы разделения, но также могут разделять ряд молекулярных масс, аминокислотный состав, оптимальный pH, температуру и изоэлектрическую точку различного состава, сходства и различия в Аминокислотную последовательность и конформацию фермента также можно увидеть с помощью иммунологической реакции антиген-антитело.

Профиль безопасности протеиназ:
Протеиназы могут вызывать раздражение кожи и глаз, особенно в более высоких концентрациях.
Прямой контакт с растворами, содержащими протеиназу, может привести к покраснению, зуду или раздражению.
При работе с этими ферментами следует использовать соответствующие средства индивидуальной защиты (СИЗ).

Вдыхание пыли или аэрозолей, содержащих протеиназу, может привести к респираторной сенсибилизации у некоторых людей.
В ситуациях, когда образуются аэрозоли, может потребоваться соответствующая вентиляция и защита органов дыхания.
У некоторых людей могут развиться аллергические реакции на протеиназы.

Сенсибилизация к этим ферментам может возникнуть в результате многократного воздействия, и люди, страдающие аллергией или астмой, могут быть более восприимчивы.
Проглатывание протеиназ может привести к раздражению и сенсибилизации желудочно-кишечного тракта.
Это актуально для отраслей, где работники могут подвергаться воздействию веществ, содержащих протеиназу.

Работники таких отраслей, как биотехнология, фармацевтика и пищевая промышленность, могут столкнуться с профессиональным воздействием протеиназ.
Для минимизации рисков следует принять надлежащие меры безопасности, включая обучение, средства индивидуальной защиты и инженерный контроль.
В некоторых приложениях, таких как биокатализ или белковая инженерия, протеиназы могут использоваться для катализа специфических реакций.

Идентификаторы протеиназ:
Химическое название: протеиназа
Номер CB: CB5670040
Молекулярный вес: 0
Номер леев: MFCD01940183

Свойства протеиназ:
температура хранения: 2-8°C
растворимость: H2O: 5-20 мг/мл
форма: порошок
белый цвет
FDA 21 CFR: 310.545
Оценка еды по версии EWG: 1

Растворимость: H2O: 5-20 мг/мл.
Внешний вид: порошок
Белый цвет
Условия хранения: 2-8°C

Характеристики протеиназ:
Внешний вид: Белый порошок
Анализ: 99% мин.