AMYLASE

L'amylase est une enzyme qui catalyse l'hydrolyse de l'amidon (du latin amylum) en sucres.
L'amylase est présente dans la salive des humains et de certains autres mammifères, où elle initie le processus chimique de la digestion.
Les aliments riches en amidon mais pauvres en sucre, comme le riz et les pommes de terre, peuvent acquérir un léger goût sucré lorsqu'on les mâche, car l'amylase dégrade une partie de leur amidon en sucre.

CAS : 9000-90-2
EINECS : 232-565-6
Synonymes

ALPHA-AMYLASE, TYPE X1-A ; ALPHA-AMYLASE TYPE XII-A ; ALPHA-AMYLASE TYPE XIII-A ; 3.2.1.1 ; 1,4-ALPHA-D-GLUCAN-GLUCANOHYDROLASE TYPE XII-A ; 1,4-ALPHA-D-GLUCAN-GLUCANOHYDROLASE TYPE XIII-A ; 1,4-ALPHA-D-GLUCAN-GLUCANOHYDROLASE ; 1,4-ALPHA-D-GLUCAN-GLUCANOHYDROLASE TYPE I-A

Le pancréas et les glandes salivaires produisent de l’amylase (alpha-amylase) pour hydrolyser l’amidon alimentaire en disaccharides et trisaccharides, lesquels sont ensuite transformés par d’autres enzymes en glucose afin de fournir de l’énergie à l’organisme.
Les plantes et certaines bactéries produisent également de l’amylase. Les protéines amylases spécifiques sont désignées par différentes lettres grecques.
Toutes les amylases sont des glycoside hydrolases et agissent sur les liaisons α-1,4-glycosidiques.
L'amylase est une enzyme capable d'hydrolyser les liaisons α des grands polysaccharides à liaisons α, notamment l'amidon et le glycogène.
L'amylase est une enzyme très petite et stable, résistante à de nombreuses conditions défavorables.

L'amylase peut hydrolyser l'amidon et le glycogène en maltose et en glucose, respectivement, fournissant ainsi de l'énergie aux êtres humains et aux animaux.
L'amylase est présente chez presque tous les végétaux, animaux et micro-organismes.
L'amylase a de nombreuses applications industrielles.
Par exemple, elle peut être utilisée dans la production d'éthanol en décomposant l'amidon des céréales en sucres fermentescibles.
L'amylase peut également être utilisée lors de la production de sirop de maïs à haute teneur en fructose.
De plus, elle entre dans la composition de certains détergents pour la vaisselle et pour éliminer l'amidon. L'amylase a été optimisée pour une meilleure efficacité énergétique et une réduction des déchets lors de son utilisation dans la recherche sur l'éthanol d'amidon.
L'amylase est une enzyme qui catalyse l'hydrolyse de l'amidon en sucres, jouant un rôle crucial dans la digestion des glucides.

L'amylase est classée comme une endoamylase, ce qui signifie qu'elle agit sur les liaisons internes de la molécule d'amidon, la décomposant en oligosaccharides plus petits, puis en glucose.
L'amylase est produite par divers organismes, notamment les plantes, les bactéries et les champignons, et est particulièrement abondante dans la salive et les sécrétions pancréatiques chez l'humain.
L'amylase fonctionne de manière optimale à un pH et une température spécifiques, qui peuvent varier selon son origine.
L'amylase est largement utilisée dans diverses industries, notamment l'agroalimentaire, le brassage et l'industrie pharmaceutique, en raison de sa capacité à améliorer la saveur sucrée et la digestibilité des amidons.
De plus, l'amylase est importante en diagnostic clinique, car son dosage peut indiquer certaines pathologies, comme la pancréatite. Cette enzyme est caractérisée par son activité glycosyl hydrolase et est souvent étudiée pour ses propriétés structurales et fonctionnelles, essentielles à la compréhension de son mécanisme d'action et de ses applications potentielles.

Propriétés chimiques de l'amylase
Point de fusion : 66-73 °C
Densité : 1,37 [à 20 °C]
Pression de vapeur : 0 Pa à 25 °C
Température de stockage : -20 °C
Solubilité : H₂O : soluble à 0,1 mg/mL, limpide, incolore
Aspect : suspension
Couleur : jaune-brun
Source biologique : pancréas humain
Solubilité dans l'eau : 100 g/L à 25 °C
Merck : 14 599
Activité spécifique : 300-1 500 unités/mg de protéines
LogP : -1,3 à 20 °C
Système d'enregistrement des substances de l'EPA : Amylase (9000-90-2)

Poudre amorphe presque blanche à jaune brunâtre clair, ou liquide jaune brunâtre clair à brun foncé.
Presque insoluble dans l'éthanol, le chloroforme et l'éther. Soluble dans l'eau, la solution aqueuse est de couleur jaune pâle à brun foncé.

Utilisations
L'amylase de Bacillus sp. a été utilisée :
comme enzyme de dispersion pour tester la dégradation des biofilms de S. aureus,
dans l'hydrolyse enzymatique de l'amidon de tapioca,
dans l'enzymolyse des amidons végétaux natifs et granulaires amorphes.
L'amylase a été utilisée dans diverses études végétales, notamment des études sur le métabolisme d'Arabidopsis.
L'amylase pancréatique humaine a été utilisée pour tester les interférences avec les méthodes enzymatiques de dosage du calcium dans le sérum et l'urine.
L'amylase de Sigma a été utilisée pour établir une courbe d'étalonnage standard lors de l'évaluation d'un système automatisé de détection de l'amylase sur des échantillons médico-légaux.
L'amylase hydrolyse les liaisons α des polysaccharides α-liés, tels que l'amidon et le glycogène. Le produit A1031, issu de salive humaine, est de type IIA et se présente sous forme de poudre lyophilisée. L'amylase a été utilisée dans diverses études végétales, notamment sur le métabolisme d'Arabidopsis thaliana¹.
L'amylase salivaire humaine a été utilisée pour étudier le développement de nutraceutiques susceptibles de contribuer au traitement du diabète et de l'obésité.

Fermentation
Les α- et β-amylases jouent un rôle important dans le brassage de la bière et des spiritueux à base de sucres issus de l'amidon. Lors de la fermentation, les levures ingèrent des sucres et produisent de l'éthanol.
Dans la bière et certains spiritueux, les sucres présents en début de fermentation proviennent du brassage de céréales ou d'autres sources d'amidon (comme les pommes de terre).
Dans le brassage traditionnel de la bière, l'orge maltée est mélangée à de l'eau chaude pour former une maische, maintenue à une température précise afin de permettre aux amylases du malt de convertir l'amidon de l'orge en sucres.
Différentes températures optimisent l'activité des α- et β-amylases, ce qui donne des proportions variables de sucres fermentescibles et non fermentescibles.
En choisissant la température de brassage et le rapport eau/céréales, le brasseur peut modifier le degré d'alcool, la texture en bouche, l'arôme et la saveur de la bière.
Dans certaines méthodes anciennes de production de boissons alcoolisées, la conversion de l'amidon en sucre commence par la mastication des céréales par le brasseur afin de les mélanger à sa salive. Cette pratique perdure dans la fabrication artisanale de certaines boissons traditionnelles, comme le chhaang dans l'Himalaya, la chicha dans les Andes et le kasiri au Brésil et au Suriname.

Additif pour farine
Les amylases sont utilisées en boulangerie pour décomposer les sucres complexes, comme l'amidon (présent dans la farine), en sucres simples.
La levure se nourrit ensuite de ces sucres simples et les transforme en éthanol et en dioxyde de carbone.
Ce processus confère au pain sa saveur et lui permet de lever.
Bien que les amylases soient naturellement présentes dans les cellules de levure, il faut du temps à la levure pour produire suffisamment de ces enzymes afin de décomposer des quantités importantes d'amidon dans le pain.
L'amylase est à l'origine des pâtes à fermentation longue, comme le levain.
Les techniques modernes de panification intègrent les amylases (souvent sous forme d'orge maltée) dans les améliorants de panification, ce qui rend le processus plus rapide et plus pratique pour une utilisation industrielle.
L'amylase figure souvent parmi les ingrédients des farines moulues du commerce. Les boulangers exposés de façon prolongée à la farine enrichie en amylase risquent de développer une dermatite ou de l'asthme.

Biologie moléculaire
En biologie moléculaire, la présence d'amylase peut servir de méthode supplémentaire de sélection pour l'intégration réussie d'un gène rapporteur, en complément de la résistance aux antibiotiques.
Comme les gènes rapporteurs sont flanqués de régions homologues au gène de structure de l'amylase, une intégration réussie perturbe ce gène et empêche la dégradation de l'amidon, facilement détectable par coloration à l'iode.

Utilisations médicales
L'amylase a également des applications médicales dans le cadre de la thérapie de remplacement enzymatique pancréatique (TREP).
L'amylase est l'un des composants du Sollpura (liprotamase), qui contribue à la dégradation des saccharides en sucres simples.

Utilisations scientifiques
L'alpha-amylase salivaire sert de biomarqueur du stress physiologique.
En réponse à une activation du système nerveux sympathique (par exemple, suite à un facteur de stress réel), le taux d'amylase salivaire augmente. Par conséquent, la quantité d'alpha-amylase salivaire peut renseigner les chercheurs spécifiquement sur l'activité du système nerveux sympathique impliquée dans la réponse au stress.
Comme pour d'autres biomarqueurs du stress, on sait que la réponse de l'alpha-amylase salivaire au stress est moins intense chez les personnes souffrant d'épuisement professionnel.

Autres utilisations
Un inhibiteur de l'amylase, la phaséolamine, a été testé comme complément alimentaire potentiel.
Utilisée comme additif alimentaire, l'amylase porte le numéro E1100 et peut être extraite du pancréas de porc ou de champignons.
L'amylase bacillaire est également utilisée dans les détergents pour le linge et la vaisselle afin de dissoudre l'amidon des textiles et de la vaisselle.
Les ouvriers d'usine manipulant de l'amylase pour l'une des utilisations mentionnées ci-dessus présentent un risque accru d'asthme professionnel.
Entre 5 et 9 % des boulangers ont un test cutané positif, et un quart à un tiers des boulangers souffrant de problèmes respiratoires sont hypersensibles à l'amylase.

Production biotechnologique
L'amylase dégrade l'amidon et les glucides similaires par endohydrolyse de leurs liaisons α-D-glucosidiques (1→4).
La majorité des α-amylases appartiennent au groupe des métalloenzymes et nécessitent des ions calcium (Ca²⁺).
Grâce à l'évolution directe, les performances de plusieurs amylases ont été optimisées et adaptées aux besoins de l'industrie de transformation de l'amidon.
L'amélioration de la thermostabilité de l'amylase a été obtenue par des techniques de recombinaison d'ADN.
L'industrie de la boulangerie et les consommateurs pourraient bénéficier d'enzymes de modification de l'amidon optimisées génétiquement.
Grâce à la meilleure thermostabilité de l'α-amylase en milieu acide, le rassissement du pain au levain peut être retardé.

Actions biochimiques/physiologiques
L'amylase catalyse l'hydrolyse de la liaison glycosidique α-1,4 des oligosaccharides. L'amylase joue un rôle crucial dans la digestion initiale de l'amidon, du glycogène et des polysaccharides.
Un taux élevé d'amylase sérique est associé à la pancréatite aiguë.