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N° CAS : 9001-05-2
N° CE : 1.11.1.6
La catalase est une enzyme courante présente dans presque tous les organismes vivants exposés à l'oxygène (tels que les bactéries, les plantes et les animaux) qui catalyse la décomposition du peroxyde d'hydrogène en eau et en oxygène.
La catalase est une enzyme très importante pour protéger la cellule des dommages oxydatifs causés par les espèces réactives de l'oxygène (ROS). De même, la catalase a l'un des chiffres de renouvellement les plus élevés de toutes les enzymes ; une molécule de catalase peut convertir des millions de molécules de peroxyde d'hydrogène en eau et en oxygène chaque seconde.
La catalase est un tétramère de quatre chaînes polypeptidiques, chacune de plus de 500 acides aminés.
La catalase contient quatre groupes hème contenant du fer qui permettent à l'enzyme de réagir avec le peroxyde d'hydrogène. Le pH optimal pour la catalase humaine est d'environ 7 et présente un maximum assez large : la vitesse de réaction ne varie pas sensiblement entre pH 6,8 et 7,5. Le pH optimal pour les autres catalases varie entre 4 et 11 selon les espèces. La température optimale varie également selon les espèces.
Histoire
La catalase a été remarquée pour la première fois en 1818 par Louis Jacques Thénard, qui a découvert le peroxyde d'hydrogène (H2O2). Thénard a suggéré que sa panne était causée par une substance inconnue. En 1900, Oscar Loew a été le premier à lui donner le nom de catalase et l'a trouvé dans de nombreuses plantes et animaux. En 1937, la catalase du foie de bœuf a été cristallisée par James B. Sumner et Alexander Dounce et le poids moléculaire a été trouvé en 1938.
La séquence d'acides aminés de la catalase bovine a été déterminée en 1969 et la structure tridimensionnelle en 1981.
La catalase, une enzyme qui provoque (catalyse) la réaction par laquelle le peroxyde d'hydrogène est décomposé en eau et en oxygène. Présente abondamment dans les organismes vivant en présence d'oxygène, la catalase empêche l'accumulation et protège les organites cellulaires et les tissus des dommages causés par le peroxyde, produit en continu par de nombreuses réactions métaboliques. Chez les mammifères, la catalase se trouve principalement dans le foie.
La catalase a diverses applications industrielles. Dans l'industrie alimentaire, il est utilisé en combinaison avec d'autres enzymes dans la conservation des denrées alimentaires et dans la fabrication de boissons et de certains produits alimentaires. Les catalases commerciales sont également utilisées pour décomposer le peroxyde d'hydrogène dans les eaux usées.
La catalase est une enzyme qui catalyse la décomposition du peroxyde d'hydrogène. Le nom système de 2H2O2—→2H2O+O2 est H2O2 ; H2O2 est l'oxydoréductase (E, C, 1, 11, 1, 6).
Le cofacteur des catalases est l'hème et le poids moléculaire est de 250 000, existant sous forme de tétramère.
La catalase est présente dans presque toutes les cellules animales. En plus des vrais anaérobies, cette enzyme est largement utilisée dans les plantes et dans tous les microbes.
Presque tous les organismes biologiques ont de la catalase.
La catalase est courante dans les organismes respiratoires, principalement dans les chloroplastes des plantes, les mitochondries, le réticulum endoplasmique, le foie des animaux et les globules rouges. Son activité enzymatique fournit un mécanisme de défense antioxydant au corps.
La catalase est une enzyme hormonale du sang rouge. Différentes sources ont des structures différentes. Le niveau d'activité est différent dans différents tissus. Le peroxyde d'hydrogène se décompose plus rapidement dans le foie que dans le cerveau ou les organes cardiaques, ce qui est dû aux niveaux élevés de catalase dans le foie.
Nom à usage général : catalase
Nom anglais : CATALASE DE MICROCOCCUS
Alias : catalase isolée du streptocoque hémolytique streptocoque
Cas No：9001-05-2
La catalase est utilisée dans l'industrie alimentaire pour éliminer le peroxyde d'hydrogène dans le lait utilisé pour faire du fromage.
La catalase est également utilisée dans les emballages alimentaires pour empêcher l'oxydation des aliments. Dans l'industrie textile, la catalase est utilisée pour éliminer le peroxyde d'hydrogène des textiles afin de garantir que le produit fini est exempt de peroxyde.
La catalase est également utilisée dans le nettoyage des lentilles de contact : les verres sont trempés dans des agents nettoyants contenant du peroxyde d'hydrogène, puis le peroxyde d'hydrogène résiduel est éliminé avec de la catalase avant utilisation. L'utilisation de la catalase dans l'industrie de la beauté : l'enzyme et le peroxyde d'hydrogène sont ajoutés à certains soins du visage pour augmenter la quantité d'oxygène dans la couche supérieure de l'épiderme.
La catalase est souvent utilisée en laboratoire comme outil pour comprendre les effets des enzymes sur la vitesse de réaction.
Les usages
En combinaison avec la glucose oxydase, pour le traitement des emballages alimentaires pour empêcher la détérioration oxydative des aliments : Sarett, Scott, US 2765233 (1956 à Ben L. Sarett). Dans l'élimination des traces de peroxyde dans le processus de stérilisation à froid (conservation du lait et du fromage par traitement au peroxyde d'hydrogène). Avec glucose oxydase, q.v., dans la conservation des aliments.
La catalase est également omniprésente dans les plantes et n'inclut pas les champignons, bien que certains champignons se soient avérés capables de produire cette enzyme dans des conditions de faible pH et chaudes. La grande majorité des micro-organismes aérobies contiennent de la catalase, à l'exception du streptocoque, une bactérie aérobie sans catalase. Certains microbes anaérobies, tels que methanosarcina barkeri, contiennent également de la catalase.
La catalase est présente dans tous les tissus de tous les animaux connus, en particulier dans lefoie à des concentrations élevées. Chez le scarabée bombardier, la catalase a un but unique. Le coléoptère a deux ensembles de produits chimiques stockés séparément dans la glande. Les grosses glandes stockent l'hydroquinone et le peroxyde d'hydrogène. Les petites glandes stockent la catalase et la peroxydase de raifort. Lorsque le coléoptère mélange les produits chimiques dans les deux glandes, il libère de l'oxygène. L'oxygène peut oxyder l'hydroquinone peut agir comme un booster.
La catalase a diverses fonctions physiologiques.
La catalase peut non seulement réguler le niveau de H2O2 dans le corps, mais aussi agir comme agent protecteur pour l'Hb et d'autres protéines sulfhydryle. Les modifications de l'activité de la catalase sérique sont observées dans les maladies suivantes : L'augmentation de la catalase est principalement observée dans la cirrhose du foie, la typhoïde, la fièvre, etc.
La diminution de la catalase est principalement observée dans toutes sortes de cancer, myocardite, pneumonie, cholécystite aiguë, pancréatite aiguë, etc. La catalase sérique de famine, de rhumatisme articulaire aigu, de traumatisme, d'infection purulente locale, d'anémie, etc. degrés.
À propos de cette substance
Information utile
La catalase est enregistrée au titre du règlement REACH et est fabriquée et/ou importée dans l'Espace économique européen, à raison de ≥ 10 à < 100 tonnes par an.
La catalase est utilisée par les consommateurs, dans les articles, par les professionnels (usages répandus), dans la formulation ou le reconditionnement, sur les sites industriels et dans la fabrication.
Utilisations par les consommateurs
La catalase est utilisée dans les produits suivants : produits de lavage et de nettoyage.
D'autres rejets de catalase dans l'environnement sont susceptibles de se produire à partir de : utilisation à l'intérieur comme auxiliaire technologique.
Durée de vie des articles
D'autres rejets de catalase dans l'environnement sont susceptibles de se produire : utilisation en intérieur dans des matériaux à longue durée de vie avec un faible taux de rejet (par ex. revêtements de sol, meubles, jouets, matériaux de construction, rideaux, chaussures, produits en cuir, produits en papier et équipement). L'ECHA ne dispose d'aucune donnée publique enregistrée indiquant si ou dans quels articles la substance a pu être transformée.
Utilisations répandues par les travailleurs professionnels
La catalase est utilisée dans les produits suivants : produits chimiques de laboratoire.
La catalase est utilisée dans les domaines suivants : services de santé.
D'autres rejets dans l'environnement de la catalase sont susceptibles de se produire lors d'une utilisation en intérieur comme auxiliaire technologique.
Formulation ou reconditionnement
La catalase est utilisée dans les produits suivants : produits chimiques de laboratoire, produits de lavage et de nettoyage et produits chimiques de traitement de l'eau.
Le rejet dans l'environnement de la catalase peut se produire lors d'une utilisation industrielle : formulation de mélanges.
Utilisations sur sites industriels
L'ECHA ne dispose d'aucune donnée publique enregistrée indiquant si ou dans quels produits chimiques la substance peut être utilisée.
La catalase est utilisée dans les domaines suivants : exploitation minière offshore, approvisionnement municipal (par exemple, électricité, vapeur, gaz, eau) et traitement des eaux usées et recherche et développement scientifiques.
La catalase est utilisée pour la fabrication de : pâtes, papiers et produits en papier, produits chimiques et textiles, cuir ou fourrure.
La libération dans l'environnement de la catalase peut se produire lors d'une utilisation industrielle : dans les auxiliaires technologiques sur les sites industriels et dans la production d'articles.
Fabrication
Le rejet dans l'environnement de la catalase peut se produire lors d'une utilisation industrielle : fabrication de la substance.
La catalase active la décomposition du peroxyde d'hydrogène, une espèce réactive de l'oxygène, en eau et en oxygène.
La catalase fonctionne comme un antioxydant naturel, protégeant les cellules contre les dommages oxydatifs des protéines, des lipides et des acides nucléiques.
La catalase a également été utilisée pour étudier le rôle que jouent les espèces réactives de l'oxygène dans l'expression des gènes et l'apoptose.
La catalase lyophilisée, un tétramère de quatre chaînes polypeptidiques, est utilisée dans l'industrie alimentaire pour éliminer le peroxyde d'hydrogène du lait afin de fabriquer du fromage.
Nom chimique : catalase
Numéro CAS : 9001-05-2
Formule moléculaire : C9H10O3
Poids moléculaire : 166,174
Catalogue : Additif alimentaire Enzyme
La catalase est incluse dans le milieu de respiration mitochondriale MiR06 (MiR06 = MiR05 plus catalase), de manière à permettre la réoxygénation du milieu de respiration (sans soulever le bouchon et risquer l'introduction de bulles d'air) par ajout d'un petit volume d'un Solution mère 200 mM de H2O2.
La catalase est une enzyme responsable de la dégradation du peroxyde d'hydrogène.
La catalase est une enzyme protectrice présente dans presque toutes les cellules animales.
Spécificité:
La réaction de la catalase se déroule en deux étapes. Une molécule de peroxyde d'hydrogène oxyde l'hème en une espèce oxyferryle. Un radical cation porphyrine est généré lorsqu'un équivalent d'oxydation est retiré du fer et un du cycle porphyrine. Une seconde molécule de peroxyde d'hydrogène agit comme un agent réducteur pour régénérer l'enzyme à l'état de repos, produisant une molécule d'oxygène et d'eau (Switala et Loewen 2002).
Caractéristiques moléculaires :
Le gène qui code la catalase, CAT, est situé sur le chromosome 15 du Bos taurus. Le gène est conservé chez l'homme, le chimpanzé, le chien, la souris, le rat, le poulet, le poisson zèbre, la mouche des fruits, le moustique, C. elegans, S. pombe, S. cerevisiae, K. lactis, E. gossypii, N. crassa, A. thaliana et riz (Gene ID: 531682).
Applications:
Commercialement partout où le peroxyde d'hydrogène est utilisé comme germicide
Conservateur de lait à la peroxydase
Augmente la synthèse et la stabilité du diacétyle dans le lait de culture
Recherche sur les radicaux libres
Désodorisation
Décomposition du peroxyde d'hydrogène résiduel après blanchiment des tissus de coton tissés et tricotés avant séchage
Détermination de la cystéamine
Production d'acide gluconique et glycolique
Nettoyage des plaques de silicium et semi-conducteurs
La catalase est une enzyme clé dans le métabolisme du H2O2 et des espèces réactives de l'oxygène (ROS), et son expression et sa localisation sont sensiblement altérées dans les tumeurs. Chasseur de radicaux libres d'oxygène.
La catalase (EC 1.11.1.6) est une enzyme présente principalement dans les peroxysomes des cellules de mammifères.
La catalase est une enzyme tétramère constituée de quatre sous-unités identiques de 60 kDa arrangées de manière tétraédrique, chacune contenant en son centre actif un groupe hème et du NADPH.
La catalase (EC 1.11.1.6) est une enzyme contenant de l'hème présente de manière ubiquitaire dans la plupart des organismes aérobies.
La catalase est l'enzyme antioxydante la plus abondante présente de manière ubiquitaire dans le foie, les érythrocytes et les cellules épithéliales alvéolaires.
À l'intérieur des cellules, il déclenche la décomposition du peroxyde d'hydrogène (H2O2) en eau et en oxygène. Une molécule de catalase peut décomposer 10 millions de molécules de peroxyde d'hydrogène en une seconde.
La catalase est une enzyme caractéristique des peroxysomes, dont elle est la protéine la plus abondante.
La catalase est largement utilisée comme exemple typique d'enzyme peroxysomale pendant l'enseignement de la biochimie et de la biologie moléculaire en raison de ses caractéristiques spécifiques, notamment une efficacité élevée, une spécificité et une stabilité élevées.
La catalase est produite naturellement et utilisée par les humains, les animaux et les plantes. À l'intérieur des cellules, l'enzyme antioxydante déclenche la décomposition du peroxyde d'hydrogène, qui peut être toxique, en eau et en oxygène. L'enzyme est également couramment utilisée dans le monde entier dans la production alimentaire et comme complément alimentaire.
La catalase (EC 1.11.1.6) est une enzyme antioxydante importante responsable de la dégradation de l'espèce réactive de l'oxygène, le peroxyde d'hydrogène.
La catalase est largement exprimée dans les cellules mammifères et non mammifères contenant le système cytochrome. La catalase catalyse la décomposition du peroxyde d'hydrogène en eau et en oxygène.
La catalase est une enzyme qui catalyse la décomposition du peroxyde d'hydrogène. Le nom système de 2H2O2—→2H2O+O2 est H2O2 ; H2O2 est l'oxydoréductase (E, C, 1, 11, 1, 6). Son cofacteur est l'hème et son poids moléculaire est de 250 000, existant sous forme de tétramère.
La catalase est une enzyme commune, présente dans presque tous les organismes vivants.
La catalase catalyse le peroxyde d'hydrogène en eau et en oxygène et protège les organismes des radicaux libres
La catalase a également des utilisations industrielles pour empêcher certains contaminants dans les aliments et comme désinfectant pour les lentilles de contact et comme agent nettoyant dans certains autres produits.
Industrie alimentaire
La catalase est largement utilisée dans l'industrie alimentaire. La catalase élimine le peroxyde d'hydrogène du lait et contribue ainsi à la production de fromage. La catalase empêche les aliments de s'oxyder, elle peut donc être utilisée dans l'emballage des aliments.
Agent de nettoyage
La catalase est parfois utilisée pour désinfecter les lentilles de contact. De nos jours, la catalase est utilisée dans l'industrie esthétique dans plusieurs traitements de masque car elle contribue à augmenter l'oxygénation cellulaire dans les couches supérieures de l'épiderme.
La catalase est constamment en lutte contre l'effet des radicaux libres sur le corps.
La catalase transforme les radicaux superoxydes nocifs en peroxyde d'hydrogène qui se décompose plus tard en eau et en oxygène.
L'enzyme catalase est connue pour catalyser la décomposition du peroxyde d'hydrogène en oxygène et en eau. Le métabolisme du peroxyde d'hydrogène est principalement régulé par cette enzyme.
La catalase est une enzyme commune trouvée dans presque tous les organismes vivants.
La catalase a l'un des renouvellements les plus élevés de toutes les enzymes car elle a la capacité de décomposer plus d'un million de molécules de peroxyde d'hydrogène, par molécule d'enzyme.
La catalase a été utilisée comme une enzyme importante dans de nombreux domaines biotechnologiques, y compris la bioremédiation.
La catalase est une enzyme cristalline rouge qui se compose d'un complexe protéique avec des groupes hématine et catalyse la décomposition du peroxyde d'hydrogène en eau et en oxygène.
Une protéine de manganèse contenant du Mn(III) à l'état de repos, qui appartient également ici, est souvent appelée pseudocatalase
Les enzymes de certains organismes, comme Penicillium simplicissimum, peuvent également agir comme une peroxydase Catalase (EC 1.11.1.7) pour laquelle plusieurs substances organiques, notamment l'éthanol, peuvent agir comme donneur d'hydrogène.
Les enzymes qui présentent à la fois une activité catalase et peroxydase appartiennent à Catalase EC 1.11.1.21
Information produit
Numéro CAS 9001-05-2
Activité ≥4 000 unités/mg de poids sec
Unité de définition Une unité est définie comme la quantité d'enzyme qui décomposera 1,0 µmol de H₂O₂ par minute à 30°C, pH 7,0.
Numéro CE 1.11.1.6
Poudre lyophilisée Form Green
Hygroscopique Hygroscopique
IP 5.7 - 8.5
Activité : 11000U/mg
Homogène en SDS-PAGE
MW~240000 à 250000
pH optimal = 7,0
Point isoélectrique = 5,4
LA DESCRIPTION
catalaseest une enzyme commune trouvée dans presque tous les organismes vivants exposés à l'oxygène (tels que les bactéries, les plantes et les animaux).
Il catalyse la décomposition du peroxyde d'hydrogène en eau et en oxygène.
APPLICATION
Catalase, pour la biochimie Cas 9001-05-2 - utilisé par les microbiologistes pour identifier les espèces de bactéries. Si les bactéries possèdent de la catalase (c'est-à-dire qu'elles sont catalase-positives), lorsqu'une petite quantité d'isolat bactérien est ajoutée au peroxyde d'hydrogène, des bulles d'oxygène sont observées.
Dérivée du champignon Aspergillus niger, cette enzyme est disponible sous forme de poudre ou de liquide.
L'enzyme est utilisée pour l'élimination du peroxyde d'hydrogène afin d'empêcher l'oxydation et d'empêcher l'attachement du substrat à l'équipement de traitement de l'acier inoxydable. Ceci est particulièrement utile pour le traitement du lait, des œufs, du poisson et des protéines de soja.
LES FONCTIONS
Catalyseur, Enzyme
INDUSTRIE
Alimentaire Chimie, Nutrition, Industrie
1.Préparation enzymatique. Principalement utilisé dans la production de fromage, de lait et d'ovoproduits
2. Enzymes diagnostiques courantes
3.Utilisé dans la recherche biochimique, la conservation des aliments, la stérilisation du lait et le dé-sucre, etc.
En tant qu'antioxydant naturel, il peut être utilisé pour étudier l'effet des espèces réactives de l'oxygène sur l'expression des gènes et l'apoptose
Aspect : Liquide blanc à légèrement jaune
La catalase est une catalase liquide concentrée de qualité industrielle dérivée d'une fermentation submergée d'une souche génétiquement modifiée de Bacillus Subtilis.
La catalase est destinée à une pré-dilution avant utilisation.
La catalase est efficace pour la décomposition du peroxyde d'hydrogène résiduel après le blanchiment des tricots de coton et des fils de coton.
Caractéristiques et avantages
* Faible consommation d'eau
* Temps de traitement court
* Teinture sûre
* Un processus respectueux de l'environnement
La catalase est une hémoprotéine contenant quatre sous-unités qui décompose le peroxyde. L'activité catalytique est présente dans presque toutes les cellules et organes animaux et dans les micro-organismes aérobies.
La catazyme est produite par fermentation d'un micro-organisme sélectionné suivie d'une purification et d'une formulation. L'enzyme catalyse efficacement l'hydrolyse du peroxyde d'hydrogène en oxygène et en eau, qui peut être largement utilisé dans l'alimentation, le textile, le papier, l'électronique et d'autres industries pour éliminer le peroxyde d'hydrogène avec une économie significative de ressources en eau et d'énergie.
La catalase est une hémine-enzyme tétramère, qui contient quatre groupes ferriprotoporphyrine par molécule. Les agents chélatants peuvent éliminer l'atome de fer du groupe hème de la catalase et ainsi l'inactiver. Les formulations d'eau de Javel contiennent généralement des agents séquestrants, tels que des silicates, des phosphates ou des oxalates.
Les fonctions
1. Industrie textile : pour éliminer le peroxyde d'hydrogène après le blanchiment et avant la teinture, économisant de l'eau, de l'énergie et du temps, n'endommageant pas les fibres et les colorants et ne polluant pas l'environnement ;
2. Industrie papetière : surveiller et optimiser la quantité de peroxyde d'hydrogène dans le processus de blanchiment, dégradant le peroxyde d'hydrogène résiduel après le blanchiment ;
3. Industrie électronique : pour éliminer le peroxyde d'hydrogène après érosion du germanium, des transistors au silicium et des composants semi-conducteurs ; économie d'eau, d'énergie et de temps;
4. Traitement de l'eau : Après l'utilisation de peroxyde pour le traitement des eaux usées, ajoutez de la catalase pour éliminer l'utilisation excessive de peroxyde au cas où cela entraînerait une eutrophisation de l'eau. De plus, cela n'affecterait pas les autres éléments du processus en raison de la spécificité de la catalase.
Noms IUPAC
catalase
catalase
catalase
Catalase, Aspergillus sp
CatalaseIUBMB 1.11.1.6
peroxyde d'hydrogène: peroxyde d'hydrogène oxydoréductase
SYNONYMES :
équilibre
Catalase-agarose
H2O2 oxydoréductase
Catalase d'A. niger, lyophil.
Catalase de foie bovin, lyophile.
Catalase-peroxydase
CATALASE DE LIVERCA BOVINE. 65000 U/MG SUSPENSION DE PROTÉINES
CATALASE D'ASPERGILLUSNIGER CA.2000 U/MG LYOPH.SANS SEL
CATALASE DE LIVERCA BOVINE. 11000 U/MG LYOPH. SANS SEL
Catalase de foie bovin, H2O2:H2O2 oxydoréductase
Catalase d'Aspergillus niger, H2O2:H2O2 oxydoréductase
Catalase d'érythrocytes humains, H2O2:H2O2 oxydoréductase
Catalase de foie murin, H2O2:H2O2 oxydoréductase
Catalase du foie de bison, H2O2:H2O2 oxydoréductase
Catalase [d'Aspergillus niger, 2000 unités/mg de protéine]
Catalase de foie de bovin env. 11 000 U/Mg lyophile. Sans sel
Catalase d'Aspergillus niger env. 1800 U/Mg lyophile. Sans sel
CATALASE DE FOIE DE BOVIN, ~1300 U/MG*
CATALASE DE MICROCOCCUS LYSODEIKTICUS, ~170000 U/ML
CatalasePoudre
Catalase/CH8530
catalase de foie de souris
CATALASE D'ASPERGILLUS NIGER GRADE I
Catalase du foie canin
CATALASE DE MICROCOQUE LYSODEIKTICU
Catalase, de foie de bovin, 2000-5000 unités/mg
Catalase, liquide (qualité alimentaire)
Catalase, Suspension
Catalase, filtrée
Fungalcatalase
optidase
