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N° CAS : 56-40-6
CE/LISTE N° : 200-272-2
La glycine (symbole Gly ou G; [6] /ˈɡlaɪsiːn/) est un acide aminé qui a un seul atome d'hydrogène comme chaîne latérale.
La glycine est l'acide aminé stable le plus simple (l'acide carbamique est instable), avec la formule chimique NH2-CH2-COOH.
La glycine fait partie des acides aminés protéinogènes.
La glycine est codée par tous les codons commençant par GG (GGU, GGC, GGA, GGG).
La glycine fait partie intégrante de la formation des hélices alpha dans la structure protéique secondaire en raison de sa forme compacte.
Pour la même raison, c'est l'acide aminé le plus abondant dans les triples hélices de collagène.
La glycine est également un neurotransmetteur inhibiteur - une interférence avec sa libération dans la moelle épinière (comme lors d'une infection à Clostridium tetani) peut provoquer une paralysie spastique due à une contraction musculaire non inhibée.
La glycine est le seul acide aminé protéinogène achiral.
La glycine peut s'intégrer dans des environnements hydrophiles ou hydrophobes, en raison de sa chaîne latérale minimale d'un seul atome d'hydrogène.
La glycine est une molécule avec un pI de 6,7, ce qui est similaire au pH du gel d'empilement.
La glycine a l'avantage d'une faible mobilité, d'une hydrophobicité et ne s'associe pas aux protéines.
La glycine est un composant des tampons de course Tris-glycine et Tris-glycine-SDS (dodécylsulfate de sodium) pour l'électrophorèse sur gel de polyacrylamide.
La glycine est également un composant du tampon de transfert de Towbin pour les Western blots.
La glycine est un acide aminé glucogénique non essentiel, non polaire et non optique.
La glycine, un neurotransmetteur inhibiteur du SNC, déclenche un influx d'ions chlorure via des récepteurs ionotropes, créant ainsi un potentiel post-synaptique inhibiteur.
En revanche, cet agent agit également comme co-agoniste, avec le glutamate, facilitant un potentiel excitateur au niveau des récepteurs glutaminergiques de l'acide N-méthyl-D-aspartique (NMDA).
La glycine est un composant important et un précurseur de nombreuses macromolécules dans les cellules.
La glycine est l'acide aminé protéinogène le plus simple (et le seul achiral), avec un atome d'hydrogène comme chaîne latérale.
La glycine a un rôle de nutraceutique, d'agent hépatoprotecteur, d'inhibiteur de l'EC 2.1.2.1 (glycine hydroxyméthyltransférase), d'agoniste des récepteurs NMDA, de micronutriment, de métabolite fondamental et de neurotransmetteur.
La glycine est un acide alpha-aminé, un acide aminé de la famille des sérines et un acide aminé protéinogène.
La glycine est une base conjuguée d'un glycinium.
La glycine est un acide conjugué d'un glycinate.
La glycine est un tautomère d'un zwitterion glycine.
La glycine est un acide aminé que votre corps utilise pour créer des protéines, dont il a besoin pour la croissance et l'entretien des tissus et pour fabriquer des substances importantes, telles que des hormones et des enzymes.
Votre corps produit naturellement de la glycine à partir d'autres acides aminés, mais on la trouve également dans les aliments riches en protéines et disponible sous forme de complément alimentaire.
En plus d'être un composant des protéines, la glycine a plusieurs autres avantages impressionnants pour la santé.
Voici les 9 principaux avantages et utilisations de la glycine pour la santé.
La glycine est un acide aminé.
Le corps peut fabriquer lui-même de la glycine, mais elle est également consommée dans l'alimentation. Les sources comprennent la viande, le poisson, les produits laitiers et les légumineuses.
La glycine est un élément constitutif de la fabrication des protéines dans le corps.
La glycine est également impliquée dans la transmission de signaux chimiques dans le cerveau, il y a donc intérêt à l'utiliser pour la schizophrénie et à améliorer la mémoire.
Un régime alimentaire typique contient environ 2 grammes de glycine par jour.
Les gens utilisent la glycine pour la schizophrénie, les accidents vasculaires cérébraux, la mémoire et les capacités de réflexion, l'insomnie et de nombreuses autres fins, mais il n'existe aucune preuve scientifique solide pour étayer la plupart de ces utilisations.
la glycine, l'acide aminé le plus simple, obtenu par hydrolyse des protéines.
Au goût sucré, il fait partie des premiers acides aminés isolés de la gélatine (1820).
Les sources particulièrement riches comprennent la gélatine et la fibroïne de soie.
La glycine est l'un des nombreux acides aminés dits non essentiels pour les mammifères ; c'est-à-dire qu'ils peuvent le synthétiser à partir des acides aminés sérine et thréonine et à partir d'autres sources et ne nécessitent pas de sources alimentaires.
La glycine est un acide aminé, un élément constitutif des protéines.
La glycine n'est pas considérée comme un "acide aminé essentiel" car le corps peut le fabriquer à partir d'autres produits chimiques.
Un régime alimentaire typique contient environ 2 grammes de glycine par jour.
Les principales sources sont les aliments riches en protéines, notamment la viande, le poisson, les produits laitiers et les légumineuses.
La glycine est utilisée pour traiter la schizophrénie, les accidents vasculaires cérébraux, l'hyperplasie bénigne de la prostate (HBP) et certains troubles métaboliques héréditaires rares.
La glycine est également utilisée pour protéger les reins des effets secondaires nocifs de certains médicaments utilisés après une transplantation d'organe ainsi que le foie des effets nocifs de l'alcool.
D'autres utilisations incluent la prévention du cancer et l'amélioration de la mémoire.
Certaines personnes appliquent de la glycine directement sur la peau pour traiter les ulcères de jambe et soigner d'autres plaies.
La glycine (Gly) est un acide alpha-aminé.
Ce sont des acides aminés dans lesquels le groupe amino est attaché à l'atome de carbone immédiatement adjacent au groupe carboxylate (carbone alpha).
Les acides aminés sont des composés organiques qui contiennent des groupes fonctionnels amino (-NH2) et carboxyle (-COOH), ainsi qu'une chaîne latérale (groupe R) spécifique à chaque acide aminé.
La glycine est l'un des 20 acides aminés protéinogènes, c'est-à-dire les acides aminés utilisés dans la biosynthèse des protéines.
La glycine se trouve dans tous les organismes allant des bactéries aux plantes en passant par les animaux.
La glycine est classée comme un acide aminé aliphatique non polaire et est le plus simple de tous les acides aminés.
Chez l'homme, la glycine est un acide aminé non essentiel, bien que les animaux expérimentaux montrent une croissance réduite sur les régimes à faible teneur en glycine.
L'homme adulte moyen ingère 3 à 5 grammes de glycine par jour.
La glycine est un solide cristallin incolore au goût sucré.
La glycine est le seul acide aminé protéinogène achiral.
La glycine a été découverte en 1820 par le chimiste français Henri Braconnot lorsqu'il a hydrolysé la gélatine en la faisant bouillir avec de l'acide sulfurique.
Le nom vient du mot grec glucus ou "goût sucré".
La glycine est biosynthétisée dans le corps à partir de la sérine, un acide aminé, qui est à son tour dérivé du 3-phosphoglycérate.
Dans le foie des vertébrés, la synthèse de la glycine est catalysée par la glycine synthase (également appelée enzyme de clivage de la glycine).
En plus d'être synthétisée à partir de la sérine, la glycine peut également être dérivée de la thréonine, de la choline ou de l'hydroxyproline via le métabolisme inter-organe du foie et des reins.
La glycine est dégradée par trois voies.
La voie prédominante chez les animaux et les plantes est l'inverse de la voie de la glycine synthase.
Dans ce contexte, le système enzymatique impliqué dans le métabolisme de la glycine est appelé système de clivage de la glycine.
Le système de clivage de la glycine catalyse la conversion oxydative de la glycine en dioxyde de carbone et en ammoniac, l'unité à un carbone restante étant transférée au folate sous forme de méthylènetétrahydrofolate.
La glycine est la principale voie catabolique de la glycine et elle contribue également au métabolisme à un seul carbone.
Les patients présentant une déficience de ce système enzymatique ont une augmentation de la glycine dans le plasma, l'urine et le liquide céphalo-rachidien (LCR) avec une augmentation du rapport LCR/glycine plasmatique (PMID : 16151895).
Les taux de glycine sont mesurés efficacement dans le plasma chez les patients normaux et chez ceux présentant des erreurs innées du métabolisme de la glycine.
L'hyperglycinémie non cétosique (OMIM : 606899) est une maladie autosomique récessive causée par une activité enzymatique déficiente du système enzymatique de clivage de la glycine (EC 2.1.1.10).
Le système enzymatique de clivage de la glycine comprend quatre protéines : les protéines P, T, H et L (EC 1.4.4.2, EC 2.1.2.10 et EC 1.8.1.4 pour les protéines P, T et L).
Des mutations ont été décrites dans les gènes GLDC (OMIM : 238300), AMT (OMIM : 238310) et GCSH (OMIM : 238330) codant respectivement pour les protéines P, T et H.
La glycine est impliquée dans la production d'ADN, d'hémoglobine et de collagène par le corps, ainsi que dans la libération d'énergie.
La fonction principale de la glycine est celle de précurseur des protéines.
La plupart des protéines n'incorporent que de petites quantités de glycine, une exception notable étant le collagène, qui contient environ 35 % de glycine.
Chez les eucaryotes supérieurs, l'acide delta-aminolévulinique, le précurseur clé des porphyrines (nécessaires à l'hémoglobine et aux cytochromes), est biosynthétisé à partir de la glycine et de la succinyl-CoA par l'enzyme ALA synthase.
La glycine fournit la sous-unité centrale C2N de toutes les purines, qui sont des constituants clés de l'ADN et de l'ARN.
La glycine est un neurotransmetteur inhibiteur du système nerveux central, en particulier de la moelle épinière, du tronc cérébral et de la rétine.
Lorsque les récepteurs de la glycine sont activés, le chlorure pénètre dans le neurone via les récepteurs ionotropes, provoquant un potentiel post-synaptique inhibiteur (IPSP).
La glycine est un acide aminé non essentiel qui est produit naturellement par le corps.
La glycine est l'un des 20 acides aminés du corps humain qui synthétisent les protéines, et elle joue un rôle clé dans la création de plusieurs autres composés et protéines importants.
La glycine, NH2CH2COOH, est un composé d'acide aminé organique utilisé pharmacologiquement comme solution d'irrigation urologique, dans des solutions intraveineuses et dans des qualités inférieures à usage industriel.
La glycine est également utilisée comme édulcorant, et certains produits de qualité pharmaceutique contiennent de la glycine pour améliorer l'absorption gastrique du médicament.
La glycine est également utilisée comme agent émollient, émulsifiant et solubilisant.
La glycine est un composé organique de formule HO2CCH2NH2.
La glycine est un acide aminé et se trouve souvent en petites quantités dans les protéines.
La glycine peut être trouvée dans la myoglobine et l'hémoglobine.
glycine; Glycine, un acide aminé non essentiel cristallin au goût sucré, C2H5NO2, qui est le principal acide aminé présent dans la canne à sucre.
La glycine est dérivée de l'hydrolyse alcaline de la gélatine et utilisée dans la recherche biochimique et la médecine.
La glycine est un acide aminé.
La glycine n'est pas essentielle pour fabriquer des protéines et son abréviation de 3 lettres est Gly.
La structure de la glycine consiste en un H, COOH et NH2 liés à CH.
La glycine est un composé organique de formule HO2CCH2NH2.
La glycine est le plus simple des vingt acides aminés.
La glycine est importante dans la synthèse des protéines, des peptides, des purines, etc.
La glycine est le composé de formule HO2CCH2NH2.
La glycine est l'un des 20 acides aminés présents dans les protéines animales.
Le code à trois lettres de la glycine est gly, son code à une lettre est G.
La glycine est un composé organique et l'un des vingt acides aminés couramment présents dans les protéines animales.
La glycine n'est pas essentielle à l'alimentation humaine, car elle est synthétisée dans l'organisme.
La glycine est l'un des 20 acides aminés couramment présents dans les protéines animales.
Glycine un neurotransmetteur inhibiteur dans le système nerveux central, en particulier dans la moelle épinière, le tronc cérébral et la rétine
La glycine est un composé organique que l'on trouve le plus souvent dans les protéines animales.
La formule chimique de la glycine est HO2CCH2NH2 et sa masse molaire est de 75,07.
De plus, la glycine se trouve généralement dans le matériau industriel appelé acide chloroacétique.
La glycine, C2H5NO2, est un acide aminé présent dans la canne à sucre.
La glycine a un goût sucré et provient de l'hydrolyse alcaline de la gélatine.
La glycine est utilisée comme édulcorant et médicament.
La glycine est un composé organique qui peut être obtenu par hydrolyse des protéines.
La glycine est connue pour être un acide aminé au goût sucré qui peut être synthétisé par le corps humain.
La glycine est un acide aminé non essentiel et le plus simple.
La glycine se trouve dans les protéines et a un goût sucré.
La glycine est utilisée pour réduire l'arrière-goût amer de la saccharine.
Glycine un composé organique qui se trouve généralement dans les protéines animales comme l'un des vingt acides aminés.
La glycine est également utilisée comme traitement de l'acide chloroacétique avec de l'ammoniaque.
glycine; La glycine est un composé organique de formule HO2CCH2NH2.
La glycine est l'un des acides aminés présents dans les protéines animales, mais seulement une petite partie.
La glycine est un acide aminé produit par le corps qui est essentiel à la production de collagène dans les os, la peau, les muscles et les tissus conjonctifs.
La glycine joue également un rôle dans la transmission des signaux nerveux et l'élimination des toxines du corps.
Contrairement à certains acides aminés obtenus uniquement par les aliments, la glycine peut être produite par l'organisme.
Pourtant, la glycine peut être trouvée dans les aliments riches en protéines comme la viande, la volaille, le poisson, les œufs, les produits laitiers, les haricots, les céréales et les pâtes.
En raison de ses nombreuses fonctions dans le corps, on pense que la glycine offre des avantages pour la santé si elle est prise sous forme de supplément.
Cela inclut le traitement ou la prévention de l'insomnie, du diabète, des accidents vasculaires cérébraux et même de certains troubles psychiatriques.
La glycine est un acide aminé non chiral.
La glycine est une molécule avec un pI de 6,7, qui est similaire au pH de la région d'empilement dans les gels de polyacrylamide.
La glycine a l'avantage d'une faible mobilité, d'une hydrophobicité et ne s'associe pas aux protéines.
De la glycine a été ajoutée dans le tampon de transfert lors de la procédure de transfert Western.
La glycine a été utilisée dans la solution préparée pour dissoudre les cristaux de formazan dans le test de cytotoxicité MTT (bromure de 3-[4,5-diméthylthiazol-2-yl]-2,5 diphényltétrazolium).
La glycine a été utilisée pour terminer le test de la leucémie basophile du rat (RBL).
La glycine est le plus petit des acides aminés.
La glycine est ambivalente, ce qui signifie qu'elle peut être à l'intérieur ou à l'extérieur de la molécule de protéine.
En solution aqueuse à pH neutre ou proche, la glycine existera principalement sous forme de zwitterion
Le point isoélectrique ou pH isoélectrique de la glycine sera centré entre les pKa des deux groupes ionisables, le groupe amino et le groupe acide carboxylique.
Lors de l'estimation du pKa d'un groupe fonctionnel, il est important de considérer la molécule dans son ensemble.
Par exemple, la glycine est un dérivé de l'acide acétique et le pKa de l'acide acétique est bien connu.
Alternativement, la glycine pourrait être considérée comme un dérivé de l'aminoéthane.
La glycine est le plus petit des 20 acides aminés essentiels à la vie humaine.
Dans une contradiction apparente, la glycine est qualifiée d'acide aminé "non essentiel" car elle peut être synthétisée par l'organisme et n'a donc pas à être incluse dans l'alimentation.
La glycine est le seul acide aminé achiral en ce que l'atome de carbone portant les groupes carboxylate et amino n'est pas un centre stéréogène.
En 1924, Hilda Louise Kingston et Samuel Barnett Schryver de l'Imperial College of Science and Technology (Londres) ont isolé la glycine des produits d'hydrolyse de la gélatine.
L'année suivante, deux synthèses de laboratoire de la glycine sont publiées dans Organic Syntheses.
Au cours des 30 années suivantes, des sources biologiques supplémentaires ont été identifiées et des synthèses en laboratoire ont été développées.
Rien que cette année, l'humble glycine a fait grand bruit dans l'actualité.
Des scientifiques du Goddard Space Center de la NASA (Greenbelt, MD) ont trouvé de la glycine dans des particules de la comète Wild 2 qui ont été renvoyées sur Terre par le vaisseau spatial Stardust.
Cette découverte confirme la croyance de certains scientifiques selon laquelle des blocs de construction biologiques pourraient être venus sur Terre depuis l'espace, mais parce que la molécule était la glycine, l'origine de la chiralité est encore trouble.
La glycine est un acide aminé non polaire.
C'est le plus simple des 20 acides aminés naturels ; sa chaîne latérale est un atome d'hydrogène.
Parce qu'il y a un deuxième atome d'hydrogène au ± carbone, la glycine n'est pas optiquement active.
Étant donné que la glycine a une si petite chaîne latérale, elle peut s'intégrer à de nombreux endroits où aucun autre acide aminé ne peut le faire. Par exemple, seule la glycine peut être l'acide aminé interne d'une hélice de collagène.
La glycine est très stable sur le plan évolutif à certaines positions de certaines protéines (par exemple, dans le cytochrome c, la myoglobine et l'hémoglobine), car les mutations qui la transforment en un acide aminé avec une chaîne latérale plus grande pourraient casser la structure de la protéine.
La plupart des protéines ne contiennent que de petites quantités de glycine.
Une exception notable est le collagène, qui est composé d'environ un tiers de glycine.
En 1994, une équipe d'astronomes de l'Université de l'Illinois, dirigée par Lewis Snyder, a affirmé avoir trouvé les molécules de glycine dans l'espace.
Glycine s'est avéré que non.
Mais huit ans plus tard, en 2002, Lewis Snyder et Yi-Jehng Kuan de l'Université nationale normale de Taiwan ont répété la découverte, cette fois pour de vrai.
La preuve que des molécules de glycine existent dans l'espace interstellaire a été trouvée lorsque 10 raies spectrales de glycine ont été identifiées par radiotélescope.
Selon des simulations informatiques et des expériences en laboratoire, la glycine s'est probablement formée lorsque des glaces contenant des molécules organiques simples ont été exposées à la lumière ultraviolette.
Avant la glycine, plus de 130 molécules plus simples ont été trouvées dans l'espace lointain, y compris les sucres et l'éthanol.
Mais les acides aminés, parfois appelés éléments constitutifs de la vie, sont une découverte beaucoup plus intéressante.
Cela ne prouve pas que la vie existe en dehors de la Terre, mais rend certainement cette possibilité plus probable, prouvant que les acides aminés existent dans l'espace.
Cela soutient également indirectement l'idée de Panspermia, en disant que la vie a été amenée sur Terre depuis l'espace.
La glycine est un neurotransmetteur inhibiteur du système nerveux central, en particulier de la moelle épinière. Lorsque les récepteurs de la glycine sont activés, les ions chlorure pénètrent dans le neurone et la cellule subit une hyperpolarisation.
Ainsi, la cellule a tendance à être dans un état inhibé.
La strychnine, un médicament qui provoque des convulsions, agit en bloquant ces récepteurs de la glycine.
La glycine a été découverte en 1820 par le chimiste français Henri Braconnot lorsqu'il a hydrolysé la gélatine en la faisant bouillir avec de l'acide sulfurique.
Il l'appelait à l'origine "sucre de gélatine", mais le chimiste français Jean-Baptiste Boussingault a montré qu'il contenait de l'azote.
Le scientifique américain Eben Norton Horsford, alors étudiant du chimiste allemand Justus von Liebig, a proposé le nom de « glycocoll » ; cependant, le chimiste suédois Berzelius a suggéré le nom plus simple "glycine".
Le nom vient du mot grec γλυκύς "goût sucré" (qui est également lié aux préfixes glyco- et gluco-, comme dans glycoprotéine et glucose).
En 1858, le chimiste français Auguste Cahours a déterminé que la glycine était une amine de l'acide acétique.
Bien que la glycine puisse être isolée à partir de protéines hydrolysées, celle-ci n'est pas utilisée pour la production industrielle, car elle peut être fabriquée plus facilement par synthèse chimique.
Les deux principaux procédés sont l'amination de l'acide chloroacétique avec de l'ammoniac, donnant de la glycine et du chlorure d'ammonium, et la synthèse d'acides aminés Strecker, qui est la principale méthode de synthèse aux États-Unis et au Japon.
Environ 15 000 tonnes sont ainsi produites chaque année.
La glycine est également cogénérée en tant qu'impureté dans la synthèse de l'EDTA, résultant des réactions du coproduit ammoniac.
La glycine fonctionne comme un ligand bidenté pour de nombreux ions métalliques, formant des complexes d'acides aminés.
Un complexe typique est Cu(glycinate)2, c'est-à-dire Cu(H2NCH2CO2)2, qui existe à la fois en isomères cis et trans.
Avec les chlorures d'acide, la glycine se transforme en acide amidocarboxylique, tel que l'acide hippurique et l'acétylglycine.
Avec l'acide nitreux, on obtient l'acide glycolique (détermination de van Slyke).
Avec l'iodure de méthyle, l'amine se quaternise pour donner la triméthylglycine, un produit naturel :
H3N+CH2COO + 3 CH3I → (CH3)3N+CH2COO− + 3 HI
La glycine se condense avec elle-même pour donner des peptides, en commençant par la formation de glycylglycine :
2 H3N+CH2COO− → H3N+CH2CONHCH2COO− + H2O
La pyrolyse de la glycine ou de la glycylglycine donne la 2,5-dicétopipérazine, le diamide cyclique.
La glycine forme des esters avec les alcools. Ils sont souvent isolés sous forme de chlorhydrate]], par exemple le chlorhydrate d'ester méthylique de glycine.
Sinon, l'ester libre a tendance à se transformer en dicétopipérazine.
En tant que molécule bifonctionnelle, la glycine réagit avec de nombreux réactifs.
Celles-ci peuvent être classées en réactions N-centrées et carboxylate-center.
Densité 1,161 g/cm3 (20 °C)
Point de fusion 233 °C (décomposition)
Valeur pH 5,9 - 6,4 (50 g/l, H₂O, 20 °C)
Pression de vapeur 0,0000171 Pa (25 °C)
Densité apparente 920 kg/m3
Solubilité 250 g/l soluble
Aux États-Unis, la glycine est généralement vendue en deux qualités : United States Pharmacopeia (« USP ») et qualité technique.
Les ventes de qualité USP représentent environ 80 à 85 % du marché américain de la glycine.
Si une pureté supérieure à la norme USP est nécessaire, par exemple pour les injections intraveineuses, une glycine de qualité pharmaceutique plus chère peut être utilisée.
La glycine de qualité technique, qui peut ou non répondre aux normes de qualité USP, est vendue à un prix inférieur pour une utilisation dans des applications industrielles, par exemple, comme agent de complexation et de finition des métaux
La glycine est peu utilisée dans les aliments pour sa valeur nutritive, sauf dans les infusions.
Au lieu de cela, le rôle de la glycine dans la chimie alimentaire est celui d'aromatisant.
La glycine est légèrement sucrée et contrecarre l'arrière-goût de la saccharine.
La glycine a également des propriétés conservatrices, peut-être en raison de sa complexation aux ions métalliques.
Complexes de glycinates métalliques, par ex. le glycinate de cuivre(II) sont utilisés comme suppléments pour l'alimentation animale.
Matière première chimique
La glycine est un intermédiaire dans la synthèse d'une variété de produits chimiques.
La glycine est utilisée dans la fabrication des herbicides glyphosate, iprodione, glyphosine, imiprothrine et eglinazine
La glycine est utilisée comme intermédiaire du médicament tel que le thiamphénicol.
Recherche en laboratoire
La glycine est un composant important de certaines solutions utilisées dans la méthode SDS-PAGE d'analyse des protéines.
La glycine sert d'agent tampon, en maintenant le pH et en évitant d'endommager l'échantillon pendant l'électrophorèse.
La glycine est également utilisée pour éliminer les anticorps de marquage des protéines des membranes Western blot afin de permettre le sondage de nombreuses protéines d'intérêt à partir du gel SDS-PAGE.
Cela permet de tirer davantage de données du même spécimen, ce qui augmente la fiabilité des données, réduit la quantité de traitement des échantillons et le nombre d'échantillons requis.
Ce processus est connu sous le nom de décapage.
La glycine a été utilisée pour la préparation d'échafaudages composites de gélatine.
La glycine a été utilisée dans le tampon d'élution pour extraire la protéine à l'aide de la colonne de protéine G HiTrap.
La glycine a été utilisée dans les tampons d'échantillon SDS, d'exécution et de transfert préparés pour SDS-PAGE (électrophorèse sur gel de polyacrylamide dodécylsulfate de sodium) et Western blot.
La glycine est un acide aminé qui sert de bloc de construction pour certaines protéines, notamment le collagène présent dans la peau, les ligaments, les muscles, les os et le cartilage.
La glycine représente environ 35 % du collagène du corps humain.
La glycine aide également à réguler les impulsions nerveuses, en particulier dans la moelle épinière, la rétine de l'œil et le tronc cérébral qui contrôle les fonctions subconscientes du corps comme la respiration et la fréquence cardiaque.
La glycine se lie également aux toxines afin qu'elles puissent être éliminées du corps.
On pense que la glycine en complétant la glycine déjà produite par le corps, certaines conditions de santé peuvent être traitées ou évitées.
La plupart des recherches actuelles se sont concentrées sur le rôle de la glycine dans le système nerveux central, où elle pourrait améliorer le sommeil, améliorer la mémoire et aider au traitement de la schizophrénie.
Certains pensent également que la glycine réduit les lésions cérébrales après un accident vasculaire cérébral, traite une hypertrophie de la prostate, guérit les ulcères de jambe et améliore la sensibilité à l'insuline chez les personnes atteintes de diabète.
NOM IUPAC :
Acide 2-amino-3-méthylpentanoïque
Acide 2-aminoacétique
Acide 2-aminoacétique
Acide 2-aminoacétique
Acide 2-aminoéthanoïque
Acide amino acétique
Acide aminoacétique
acide aminoacétique
Acide aminoacétique; Glycine
SYNONYMES :
200-272-2 [EINECS]
Acide 2-aminoacétique [Nom ACD/IUPAC]
56-40-6 [RN]
Acide acétique, amino-
Acide aminoacétique [Français] [DCI]
Acido aminoacetico [Espagnol] [DCI]
acide amino-acétique
Acide aminoacétique
Aminoessigsäure [Allemand]
Acide aminoéthanoïque
