Vite Recherche
Numéro CAS : 9001-57-4
Poids moléculaire : 261 940
Formule moléculaire : C5H10Br2O2
Point d'ébullition : 370,9±42,0°C à 760 mmHg
Densité : 2,0 ± 0,1 g/cm3
Point d'éclair : 178,1 ± 27,9 °C
EINECS : 232-615-7
L'invertase est une enzyme qui catalyse l'hydrolyse (dégradation) du saccharose (sucre de table) en fructose et glucose.
Les noms alternatifs pour l'invertase incluent EC 3.2.1.26, saccharase, glucosucrase, bêta-h-fructosidase, bêta-fructosidase, invertine, sucrase, maxinvert L 1000, fructosylinvertase, invertase alcaline, invertase acide et le nom systématique : bêta-fructofuranosidase.
Le mélange résultant de fructose et de glucose est appelé sirop de sucre inverti.
Les sucrases sont apparentées aux invertases.
Les invertases et les sucrases hydrolysent le saccharose pour donner le même mélange de glucose et de fructose.
Les invertases clivent la liaison OC (fructose), tandis que les sucrases clivent la liaison OC (glucose).
Pour un usage industriel, l'invertase est généralement dérivée de la levure.
L'invertase est également synthétisée par les abeilles, qui l'utilisent pour fabriquer du miel à partir du nectar.
L'invertase (INV) catalyse l'hydrolyse du saccharose en glucose et fructose.
L'INV est produit par les abeilles qui l'utilisent pour fabriquer du miel à partir du nectar.
L'invertase de la paroi cellulaire est cruciale pour le métabolisme, la croissance et la différenciation des plantes.
L'invertase extracellulaire catalyse le clivage du sucre de transport saccharose libéré dans l'app-dernière.
L'invertase est utilisée dans l'industrie alimentaire pour produire du fructose qui est plus sucré et ne cristallise pas facilement.
La température optimale à laquelle la vitesse de réaction est la plus élevée des invertases est de 60 °C et un pH optimal de 4,5.
En règle générale, le sucre est inversé avec de l'acide sulfurique.
L'invertase est chère, il peut donc être préférable de fabriquer du fructose à partir de glucose en utilisant de la glucose isomérase à la place.
Les cerises enrobées de chocolat, les autres cordiaux et les bonbons fondants comprennent l'invertase, qui liquéfie le sucre.
Une fois le bonbon fabriqué, il faut au moins quelques jours à quelques semaines de stockage pour que l'invertase ait le temps de décomposer le saccharose.
L'urée agit comme un inhibiteur non compétitif de l'invertase, vraisemblablement en rompant les liaisons hydrogène intramoléculaires contribuant à la structure tertiaire de l'enzyme.
L'invertase recombinante (b-fructofuranosidase ; EC 3.2.1.26) est purifiée à partir d'une souche E. coli modifiée.
L'invertase est une enzyme qui catalyse l'hydrolyse du saccharose.
L'enzyme est fournie dans du sulfate d'ammonium 3,2 M.
L'invertase est une S-bD-fructo-furanosidase isolée de S. cerevisiae et d'autres micro-organismes.
L'hydrolyse du saccharose en fructose et glucose est catalysée par cette enzyme.
La production de sucre inverti est l'une des nombreuses applications de l'invertase.
En raison de ses effets édulcorants, qui sont plus que le saccharose, il a une grande importance industrielle et a de bonnes perspectives pour son utilisation en biotechnologie.
L'invertase est plus active à des températures comprises entre 40 et 60°C et à un pH compris entre 3 et 5.
Les micro-organismes tels que les champignons filamenteux sont de bons producteurs d'invertase avec une utilisation potentielle dans diverses industries.
Cultivé le champignon filamenteux Rhizopus sp. dans un milieu au son de blé et obtenu l'invertase.
Aspergillus casiellus est un autre champignon potentiellement producteur d'invertase.
Intervase a été inoculé dans un milieu de tourteau de soja et après 72 h son extrait brut a été isolé.
Comme la plupart des invertases utilisées dans l'industrie sont produites par des levures, la recherche de champignons à haut rendement est une nécessité.
L'invertase est une enzyme qui catalyse l'hydrolyse (dégradation) du saccharose (sucre de table).
Le mélange résultant de fructose et de glucose est appelé sirop de sucre inverti.
Les sucrases sont apparentées aux invertases. Les invertases et les sucrases hydrolysent le saccharose pour donner le même mélange de glucose et de fructose.
Les invertases clivent la liaison OC (fructose), tandis que les sucrases clivent la liaison OC (glucose).
L'invertase (β-fructofuranosidase, EC 3.2.1.26) est facilement disponible et présente une activité transférase et peut donc être exploitée pour la synthèse de fructo-oligosaccharides en utilisant du saccharose comme donneur et accepteur du glycoside transféré.
Mais l'activité transférase de cette enzyme en milieu aqueux est généralement faible car l'eau est l'accepteur préféré.
Bien que l'Invertase soit connu que l'activité de transglycosylation de la glycosyl hydrolase peut être améliorée en utilisant une concentration de substrat élevée et/ou un milieu à faible teneur en eau, il n'est pas toujours possible d'utiliser une concentration de substrat élevée en raison du problème de solubilité ou d'inhibition du substrat.
En ce qui concerne la catalyse par invertase, une concentration élevée de substrat n'augmente pas de manière correspondante la formation d'oligosaccharides.
La quantité d'oligosaccharide synthétisée par cette enzyme en milieu aqueux est inférieure à 10 % (w/w) même dans des milieux contenant > 60 % (w/v) de saccharose.
L'enzyme invertase est l'outil rapide et sûr pour décomposer le saccharose en glucose et fructose à des taux de conversion très élevés, sans risque de produire de l'hydroxy-méthyl-furfural (HMF) qui est toxique pour les abeilles.
Les conditions d'une inversion optimale nécessitent une régulation du pH (acidité) et un contrôle de la température.
Inversion du sucre rapide et sûre pour l'apiculture.
L'invertase est l'un des ingrédients secrets de l'industrie de la confiserie.
L'invertase est une enzyme couramment utilisée pour fabriquer des centres liquides de bonbons, des cerises enrobées de chocolat, des bonbons fondants, des œufs à la crème et d'autres cordiaux.
L'invertase est généralement dérivée de la levure, soit des usines de pain ou des brasseries de bière.
L'invertase est vendue soit sous forme de liquide clair, soit sous forme de poudre pouvant être dissoute dans l'eau.
Lorsqu'elle est ajoutée au saccharose (sucre de table) ou à des aliments contenant du saccharose, l'invertase divise le sucre en ses composants de glucose et de fructose.
L'invertase est communément appelée "sucre inverti" ou "sirop de sucre inverti". Le sucre inverti est fréquemment utilisé dans les recettes commerciales de pâtisserie et de confiserie, car il garde les produits de boulangerie humides pendant de plus longues périodes.
Les chimistes des années 1800 étudiaient l'effet de la levure sur le sucre et ont réalisé qu'avant que le sucre ne commence à fermenter, il changeait de forme.
Après de nombreuses recherches, les chimistes ont isolé l'enzyme responsable de cela : l'invertase.
En l'an 1900, le processus de dérivation de l'invertase à partir de levure était couramment utilisé.
Au cours des 20 années suivantes, les chimistes ont trouvé de nombreuses utilisations pour l'invertase, surtout dans la fabrication de bonbons.
Activité enzymatique : sucrase/invertase
Numéro CE : 3.2.1.26
Famille CAZy : GH32
Numéro CAS : 9001-57-4
Synonymes : bêta-fructofuranosidase ; bêta-D-fructofuranoside fructohydrolase,EC 3.2.1.26; saccharase; glucosaccharase; bêta-h-fructosidase; bêta-fructosidase; invertine; sucrase; maxinvert L 1000; fructosylinvertase; l'invertase alcaline; l'invertase acide; bêta-fructofuranosidase
Source : Levure
Expression : Purifié à partir de levure
Spécificité : Hydrolyse des résidus terminaux non réducteurs de β-D-fructofuranosides en β-D-fructofuranosides.
Activité spécifique :~ 300 U/mg de solide (40oC, pH 4,5 sur saccharose)
Définition de l'unité : Une unité d'activité d'invertase est définie comme la quantité d'enzyme nécessaire pour hydrolyser une µmole de saccharose (1 % p/v) par minute dans un tampon d'acétate de sodium (100 mM), pH 4,5 à 40 oC.
Température optimale : 60 °C
pH optimal : 4,5
Numéro CAS : 9001-57-4
Numéro de la commission des enzymes : 3.2.1.26 (BRENDA, IUBMB)
Numéro CE : 232-615-7
Numéro MDL :MFCD00131410
NACRES:NA.21
Informations sur les propriétés physiques et chimiques de base :
Aspect : État physique à 20 ºC : Liquide
Apparence : Non disponible
Couleur : Non disponible
Odeur : Non disponible
Seuil olfactif : Non applicable *
Volatilité : Point d'ébullition à pression atmosphérique : 100 ºC
Pression de vapeur à 20 ºC : 2350 Pa
Pression de vapeur à 50 ºC : 12381,01 Pa (12,38 kPa)
Taux d'évaporation à 20 ºC : Non applicable *
Densité à 20 ºC : 1280,7 kg/m³
Densité relative à 20 ºC : 1 281
Viscosité dynamique à 20 ºC : 2,23 cP
Viscosité cinématique à 20 ºC : 1,74 cSt
Viscosité cinématique à 40 ºC : Non applicable *
Concentration : Non applicable *
pH : Non applicable *
Densité de vapeur à 20 ºC : Non applicable *
Coefficient de partage n-octanol/eau 20 ºC : Non applicable *
Solubilité dans l'eau à 20 ºC : Non applicable *
Propriétés de solubilité : Non applicable *
Température de décomposition : Non applicable *
Point de fusion/point de congélation : Non applicable *
Propriétés explosives : Non applicable *
Propriétés comburantes : Non applicable *
Point d'éclair : Non inflammable (>60 ºC)
Inflammabilité (solide, gaz): Non applicable *
Température d'auto-inflammation : 480 ºC
Limite inférieure d'inflammabilité : Non applicable *
Limite supérieure d'inflammabilité : Non applicable *
Limite inférieure d'explosivité : Non applicable *
Limite supérieure d'explosivité : Non applicable *
Tension superficielle à 20 ºC : Non applicable *
Indice de réfraction : Non applicable
L'invertase (EC 3.2.1.26; β-fructofuranosidase) catalyse l'hydrolyse du disaccharide saccharose (sucre de table) en glucose et fructose et est une enzyme majeure présente dans les plantes et les micro-organismes.
Parce que la levure Saccharomyces était l'un des matériaux préférés dans les premières études biochimiques, l'invertase de levure est devenue l'une des enzymes modèles classiques.
L'existence dans la levure d'une substance capable d'inverser le sucre de canne dextrogyre en un sucre lévogyre qui a été identifiée
Sur la base de la similarité des séquences, l'invertase est classée dans la famille 32 des glycoside hydrolases.
L'invertase est codée par le gène SUC2 (Saccharomyces cerevisiae S288C).
Dans la levure, l'enzyme invertase existe sous forme glycosylée (sécrétée) et non glycosylée (intracellulaire).
L'invertase externe est composée de glucides (50 %) et de 60 000 sous-unités D.
Invertase issue de la levure de boulanger (S. cerevisiae) utilisée ci-dessous :
-en milieu liquide (OUI) et sert à déterminer l'activité invertase
ajouté au mélange réactionnel dans l'extraction et l'analyse des sucres et de l'amidon
-pour l'hydrolyse du saccharose
L'invertase, également appelée bêta-fructofuranosidase clivant les résidus bêta-fructofuranosides terminaux non réducteurs, est une glycoprotéine avec un pH optimal de 4,5 et une stabilité à 50 °C.
L'invertase est largement distribuée dans la biosphère, en particulier dans les plantes et les micro-organismes.
Saccharomyces cerevisiae communément appelée levure de boulanger est la principale souche utilisée pour la production et la purification de l'enzyme. L'invertase dans la nature existe sous différentes isoformes.
Dans les levures, il est présent sous forme d'invertase extracellulaire ou d'invertase intracellulaire.
Chez les plantes, il existe trois isoformes, chacune différant par ses propriétés biochimiques et ses emplacements subcellulaires.
L'invertase dans les plantes est essentielle non seulement pour le métabolisme, mais aussi pour l'osmorégulation, le développement et le système de défense.
Chez l'homme, l'enzyme agit comme un stimulant immunitaire, comme un antioxydant, un antiseptique et utile pour les patients atteints d'un cancer des os ou d'un cancer de l'estomac dans certains cas.
L'invertase joue un rôle central car il s'agit d'une enzyme hydrolysant le saccharose, nommée en raison de l'inversion de la rotation optique lors de l'hydrolyse du saccharose.
L'invertase hydrolyse le saccharose en glucose et fructose donnant un produit incolore, contrairement à l'hydrolyse acide qui produit des produits colorés.
Une unité hydrolysera 1,0 μmole de saccharose en glucose et fructose par minute à pH 4,6 à 25 °C.
L'invertase est très courante dans le monde naturel, en particulier dans les plantes et divers micro-organismes.
Des plantes comme la poire japonaise, le pois de jardin commun et l'avoine céréalière sont de bonnes sources d'invertase.
Mais la source la plus courante est de loin Saccharomyces cerevisiae, également connue sous le nom de levure de bière, levure de pain ou levure de vin.
Alors pourquoi le voulons-nous ?
Eh bien, l'invertase est un ingrédient important dans la production de bonbons et de glaçages.
Lorsqu'il est ajouté au sirop de sucre ordinaire, il décompose (ou inverse) le saccharose disaccharide en deux monosaccharides, le glucose et le fructose.
Le mélange résultant, appelé sucre inverti ou sirop inverti, aide à garder les produits cuits au four doux et humides.
L'invertase est aussi l'ingrédient magique des cerises liquides enrobées de chocolat.
Les cerises sont recouvertes d'un fondant qui a été traité avec un peu d'invertase puis enrobé de chocolat.
Lentement, dans un processus qui s'étend sur plusieurs jours, l'invertase décompose le saccharose en une confiserie transparente, sucrée et sirupeuse qui entoure la cerise et remplit la coque de chocolat dur.
Les abeilles produisent leur propre invertase.
L'autre grand producteur d'invertase est l'abeille.
Pour stocker le miel sous sa forme liquide qui coule, les abeilles utilisent l'invertase pour décomposer la partie saccharose du nectar.
Le saccharose est un ingrédient courant du nectar, mais une fois que les abeilles ont ajouté de l'invertase, le nectar est inversé en ses deux composants principaux.
De plus, le produit inversé devient acide car le fructose cède un proton au cours de la réaction, le faisant se comporter comme un acide.
Cela fait partie de la raison pour laquelle le miel est si acide.
L'acidité est également renforcée par d'autres enzymes produites par les abeilles, notamment la glucose oxydase, qui forme de l'acide gluconique (entre autres).
L'invertase est principalement utilisée dans l'industrie alimentaire (confiserie) où le fructose est préféré au saccharose car il est plus sucré et ne cristallise pas facilement.
Sans l'aide de l'invertase, le saccharose peut être hydrolysé relativement facilement et la réaction se déroule dans un environnement acide.
Il existe six classes d'enzymes et l'invertase appartient à la classe des hydrolases.
Cependant, l'utilisation de l'invertase est plutôt limitée car, la glucose isomérase, peut être utilisée pour convertir le glucose en fructose à moindre coût.
Pour des raisons de santé et de goût, son utilisation dans l'industrie alimentaire nécessite que l'invertase soit hautement purifiée.
L'invertase est largement présente dans la nature et sa présence a été signalée dans les plantes, certains tissus animaux et les micro-organismes.
L'invertase ou β- fructofuranosidase (EC 3.2.1.26) conduisant à la production de sucre inverti qui a un cristal plus faible que le saccharose à fortes concentrations, trouve de nombreuses applications dans l'industrie agro-alimentaire.
La préférence de la confiserie pour le sucre inverti repose sur sa capacité à garder les produits frais et moelleux pendant de longues périodes.
L'invertase soluble est utilisée dans l'industrie sucrée pour la production de miel artificiel.
L'hydrolyse catalysée par des enzymes présente l'avantage de produits incolores par rapport à la version colorée obtenue par hydrolyse acide.
Une large gamme de micro-organismes produisent de l'invertase et peuvent ainsi utiliser le saccharose comme nutriment.
Commercialement, l'invertase est biosynthétisée principalement par des souches de levure Sacharomyces cerevisiae ou Sacharomyces carlsbergensis.
Même au sein d'une même culture de levure, l'invertase existe sous plusieurs formes.
Par exemple, l'invertase intracellulaire a un poids moléculaire de 135 000 Daltons alors que la variété extracellulaire a un poids moléculaire de 270 000 Daltons.
Contrairement à la plupart des autres enzymes, l'invertase présente une activité relativement élevée sur une large gamme de pH (3,5 à 5,5), avec un pH optimal proche de 4,5.
L'activité enzymatique atteint un maximum à environ 55°C. Les valeurs de Michaelis-Menten (Km) de diverses enzymes varient considérablement, mais pour la plupart des enzymes, Km se situe entre 2 mM et 5 mM.
La valeur de Michaelis-Menten pour l'enzyme libre est d'environ 30 mM. L'invertase est fortement inhibée par les métaux lourds.
L'aniline inhibe également l'activité enzymatique et est considérée comme un poison. Les pesticides ou les herbicides tirent généralement leur puissance de leur capacité à inhiber les enzymes nécessaires à la croissance ou à la survie des organismes.
La guérison de diverses maladies repose également sur la découverte d'inhibiteurs d'enzymes.
Le substrat et le produit peuvent également agir eux-mêmes comme inhibiteurs d'enzymes.
L'invertase peut être appliquée pour toute inversion de saccharose, en particulier les centres de cerise liquéfiés, les crèmes, les menthes, les truffes, la guimauve, le sirop inverti et autres fondants.
L'invertase est utilisée pour améliorer la durée de conservation des confiseries.
Invertase est disponible en concentrations simples, doubles et triples et est conditionné dans des conteneurs de 1, 10 et 44 livres pour une utilisation, un stockage et une rentabilité simplifiés.
Invertase 200 000 est une préparation d'invertase alimentée, qui peut être appliquée dans l'industrie de la confiserie pour la production de sirop inverti à partir de sucre de betterave ou de canne.
Lorsque l'invertase 200 000 est utilisée pour ce procédé, aucun brunissement n'apparaît et aucun hydroxyméthylfural ne se forme, ce qui est un phénomène normal lors de l'hydrolyse avec un acide.
L'invertase peut également être utilisée pour empêcher la cristallisation du sucre dans les confiseries par hydrolyse du saccharose (glucose et fructose) dans les fondants ou les bonbons enrobés de chocolat avec des centres mous.
En plus de son application principale en confiserie, l'Invertase 200 000 peut être utilisée pour produire du mélibiose à partir de raffinose ou du D-fructose à partir d'inuline, car elle contient une activité β - fructosidase.
L'invertase peut également être utilisée dans certains jus de fruits de spécialité pour réduire le niveau de saccharose.
L'invertase, également connue sous le nom de Fermvertase, est une enzyme naturelle utilisée pour transformer le fondant d'un solide à un liquide.
L'invertase est également utilisée dans la boulangerie commerciale et la fabrication de bonbons pour la rétention d'humidité.
L'ajout d'invertase aux recettes de bonbons, telles que les garnitures de bonbons fondants, entraînera la liquéfaction du fondant au fil du temps.
L'invertase est utilisée dans les bonbons comme les sirops de cerise et les œufs à la crème pour faire le centre liquide crémeux.
L'invertase peut également être utilisée pour empêcher la cristallisation dans les centres de ganache.
Ajoutez de l'invertase au fondant humide et vos crèmes enrobées de chocolat seront crémeuses et lisses après avoir été trempées.
Le taux d'application typique est de 1 à 0,25 % du total.
Plus on utilise d'invertase, plus le temps de réaction est rapide (deux fois le niveau d'invertase permettra à la réaction d'avoir lieu en deux fois moins de temps).
L'alcool et les acides peuvent avoir un impact négatif sur l'invertase.
Pour cette raison, il est préférable d'incorporer tous les ingrédients aux crèmes fondantes avant d'ajouter l'invertase.
Le processus de liquéfaction prend quelques jours et jusqu'à une semaine, alors prévoyez de faire des bonbons à l'avance pour permettre à la réaction d'avoir lieu.
Le stockage des bonbons à température ambiante accélérera le processus.
Pour une activité enzymatique et une durée de conservation maximales, conserver le produit au réfrigérateur.
La température de stockage recommandée est de 39º - 46ºF.
L'invertase (fructofuranoside fructohydrolase) (fructofuranoside fructohydrolase) catalyse spécifiquement l'hydrolyse des liaisons β-D-fructofuranoside dans les sucres non réducteurs.
Non seulement peut catalyser l'hydrolyse du saccharose pour produire du glucose et du fructose, mais peut également catalyser l'hydrolyse du raffinose pour produire un disaccharide dense et du fructose.
Enzyme intermédiaire qui catalyse l'hydrolyse du saccharose en fructose et glucose.
Intervase est largement présent chez les animaux, les plantes et les micro-organismes, et est principalement obtenu à partir de levure.
Depuis que Bertholet a découvert l'invertase de Sacchacomyces Cerevisiae en 1860, elle a été largement étudiée.
L'invertase (catalyse spécifiquement l'hydrolyse des liaisons glycosides α-fructofurane dans les sucres non réducteurs, est relativement spécifique.
Intervase peut non seulement catalyser l'hydrolyse du saccharose pour produire du glucose et du fructose, mais également l'hydrolyse du raffinose pour produire des disaccharides denses et du fructose.
L'enzyme intervase existe sous deux formes à l'extérieur et à l'intérieur de la membrane cellulaire de la levure.
L'intervase est appelée invertase de levure externe dans la paroi cellulaire externe de la membrane cellulaire, et son activité représente la majeure partie de l'activité de la sucrase, qui contient 50 % ~ 70 (fraction de masse).
La glycoprotéine du composant sucre; ce qu'on appelle l'invertase de levure interne dans le cytoplasme à l'intérieur de la membrane cellulaire contient une petite quantité de sucre.
La partie protéique des deux enzymes est une structure à double sous-unité (dimère).
La composition en acides aminés des deux formes d'enzymes est différente. Chaque sous-unité de l'enzyme externe a deux acides aminés de plus que l'enzyme interne, la sérine et la méthionine.
L'enzyme externe est d'environ 270KD (ou 220KD, selon la source de levure) et l'enzyme interne est d'environ 135KD.
Bien que les deux enzymes aient une composition assez différente, la spécificité du substrat et les propriétés cinétiques sont toujours très similaires, mais comme la teneur en enzyme interne est très faible, il est extrêmement difficile à extraire.
Sources d'invertase :
Le nom officiel de l'invertase est bêta-fructofuranosidase (EC.3.2.1.26), ce qui implique que la réaction catalysée par l'enzyme est l'hydrolyse des résidus bêta-fructofuranosides terminaux non réducteurs en bêta-fructofuranosides.
L'invertase est largement distribuée dans la biosphère.
L'invertase est principalement caractérisée dans les plantes et les micro-organismes.
Saccharomyces cerevisiae communément appelée levure de boulanger est la principale souche utilisée pour la production commerciale d'invertase.
On les trouve à l'état sauvage, sur la peau des raisins et autres fruits.
Bien que des plantes comme la poire japonaise (Pyrus pyrifolia), le pois (Pisum sativum), l'avoine (Avena sativa) puissent également être utilisées, mais généralement des micro-organismes comme S.cerevisiae, Candida utilis, A.niger sont considérés comme idéaux pour leur étude.
Cinétique de l'enzyme Invertase
Contrairement à la plupart des autres enzymes, l'invertase présente une activité relativement élevée sur une large gamme de pH (3,5 à 4,5) avec un pH optimal proche de 4,5.
L'activité enzymatique Invertase atteint un maximum à 55 °C.
La valeur Michaelis-Menten (Km) pour l'enzyme libre est généralement de 30 mM.
L'enzyme Invertase est une glycoprotéine, stable à 50 °C.
Les cations Hg²+, Ag+, Ca²+ et Cu²+ présentent une inhibition marquée de l'enzyme.
Une inhibition compétitive a été observée avec l'analogue de fructose 2, 5-anhydro-D-mannitol suggérant que l'enzyme était inhibée par la forme furanose du fructose.
Isoformes de l'invertase chez les plantes
Plusieurs isoformes d'invertase existent avec différentes propriétés biochimiques et emplacements subcellulaires dans les plantes.
Sur la base de la solubilité, du pH optimal, du point isoélectrique et de la localisation subcellulaire, l'invertase végétale peut être classée en trois sous-groupes.
Trois sous-groupes biochimiques d'Invertase chez les plantes :
vacuolaire (acide soluble), cytoplasmique (alcaline soluble) et invertase liée à la paroi cellulaire.
La présence de multiples isoformes d'invertase dans la nature a un rôle fonctionnellement bénéfique pour les plantes.
Invertase insoluble liée à l'acide/à la paroi cellulaire :
L'invertase acide insoluble (INAC-INV) est une protéine glycosylée liée à la paroi cellulaire avec un poids moléculaire variable compris entre 28 et 64 KDa.
L'invertase acide insoluble a un pH optimal de 4,0, une température optimale de 45 °C et un point isoélectrique de 9.
L'activité des invertases acides insolubles est inhibée par 6,2 mM de sulfate de cuivre.
L'invertase acide insoluble est localisée dans l'endosperme basal et le tissu pédicelle des grains de maïs.
À l'aide de techniques immunologiques, il a été conclu qu'elle est impliquée dans le développement normal des cellules de l'endosperme et des cellules maternelles dans les tissus du pédicelle du maïs.
En utilisant un haricot comme matériel végétal, dans le développement des graines, il a été trouvé dans les parois minces du tégument des cellules du parenchyme.
L'invertase acide insoluble est un véritable membre des β-fructofuranosidases qui peuvent réagir avec le saccharose et le raffinose comme substrats.
Acide soluble/Invertase vacuolaire :
Les invertases acides, CWIs et VIs, appartiennent à la famille GH32.
Les CWI jouent un rôle clé dans la séparation du saccharose, le développement des plantes et la différenciation cellulaire, tandis que les VI sont impliqués dans l'expansion cellulaire, le stockage du sucre et la régulation de l'édulcoration induite par le froid .
Les deux sont régulés post-traductionnellement par des inhibiteurs protéiques (INH) qui appartiennent, avec les inhibiteurs de la pectine méthylestérase (PMEI), à la famille des protéines apparentées aux inhibiteurs de la pectine méthylestérase (PMEI-RP) (Pfam 04043).
L'invertase vacuolaire a un pi acide avec une plage de pH comprise entre 4,5 et 5,0.
Avec le saccharose, l'invertase hydrolyse également le raffinose ou le stachiose en tant que véritable membre de la famille des β-fructofuranosides.
L'enzyme Invertase perd l'activité des Invertases lorsqu'elle réagit avec des ions de métaux lourds comme le mercure ou l'argent.
De plus, le glucose agit comme un inhibiteur non compétitif pour l'enzyme et le fructose comme un inhibiteur compétitif.
Le polypeptide mature est N-glycosylé et a une masse moléculaire d'environ 70 KDa.
L'acide soluble Invertase joue des fonctions biologiques importantes liées au métabolisme du saccharose et hydrolyse principalement le saccharose pour les processus de croissance et de développement.
De plus, l'hydrolyse du saccharose par l'invertase acide soluble aide à la régulation de la pression osmotique qui est contrôlée par l'expansion cellulaire qui dépend de la taille de la vacuole.
Invertase alcaline/cytoplasmique soluble :
L'invertase alcaline soluble est un polypeptide non glycosylé exprimé à de faibles niveaux.
Les deux isoformes sont codées par le même gène et deux transcrits proviennent de l'épissage différentiel d'un ARNm hétéronucléaire.
Les polypeptides natifs sont des homo tétramères avec une masse moléculaire de 54 à 65 KDa.
En utilisant l'expression d'ADNc, lorsque la séquence d'acides aminés de l'invertase alcaline soluble a été déduite, elle est dépourvue du peptide signal N-terminal et n'a aucune similitude avec d'autres formes d'invertases.
L'invertase alcaline soluble n'est pas un membre de la famille des β-fructofuranosidases car elle n'hydrolyse que le saccharose contrairement aux autres invertases acides.
L'invertase alcaline soluble se trouve dans tous les organes végétaux à différents stades de développement, en particulier dans les tissus en développement, ce qui implique qu'elle a des fonctions liées à la croissance
Osmorégulation et métabolisme des plantes :
Fournir à la cellule, carburant pour la respiration, carbone et énergie pour la synthèse de différents composés,
L'invertase clive le saccharose en monosaccharide correspondant. En générant le gradient de concentration de saccharose nécessaire entre les sites de chargement et de déchargement du phloème, l'Invertase aide également au transport longue distance du saccharose.
L'hydrolyse du saccharose en glucose et fructose influence la pression osmotique des cellules et contribue ainsi à l'allongement cellulaire et à la croissance des plantes.
Les racines en développement de la carotte ou les tiges allongées du haricot sont quelques-uns des organes de la plante qui contiennent une activité élevée d'invertase acide, en particulier dans les tissus à croissance rapide.
L'activité élevée de l'invertase acide peut également être corrélée à l'accumulation d'hexoses dans les organes récepteurs de sucre tels que les fruits.
Ainsi, indiquant qu'une invertase acide soluble fonctionne également comme un régulateur de la composition en sucre dans les processus post-récolte.
Les isoenzymes de l'invertase sont potentiellement présentes dans tous les compartiments susceptibles de contenir du saccharose comme métabolite, que ce soit sous forme de molécule transitoire ou stockée.
Dans le cytosol, la saccharose synthase fournit une alternative importante à l'action de l'invertase et devient même parfois la voie obligatoire dominante du clivage du saccharose.
Le degré d'expression de chacune des isoenzymes d'invertase peut présenter une grande variation selon le stade physiologique et de développement de l'organe particulier examiné et peut varier dans différentes espèces de plantes.
La base moléculaire des modèles de régulation de l'activité de l'invertase est peu comprise.
Une évaluation du rôle de l'invertase dans les feuilles a conclu qu'une activité élevée de l'invertase vacuolaire chez des espèces telles que le soja et le tabac empêche l'accumulation de saccharose dans la vacuole.
Rôle de l'Invertase dans le développement des plantes :
Dans les premiers stades, en contrôlant la composition des sucres et les flux métaboliques, l'invertase semble jouer un rôle clé dans le développement des plantes.
Les deux isoenzymes, à savoir l'invertase de la paroi cellulaire et l'invertase vacuolaire, remplissent des fonctions dans la séparation du saccharose, lorsque leurs activités ont déplacé le développement en faveur des feuilles.
Les niveaux plus élevés d'activité de l'invertase peuvent être observés dans les entre-nœuds de l'avoine, reflétant les besoins accrus en énergie et en carbone pour soutenir les réactions biochimiques pendant la période de croissance.
Ainsi, suggérant qu'une relation étroite existe entre le taux de croissance et le niveau d'activité de l'invertase.
La dégradation des glucides dans les tissus est également observée proportionnellement aux améliorations de la respiration et de la biosynthèse des protéines et des parois cellulaires pendant la période de croissance.
Invertase dans le mécanisme de défense
L'invertase entraîne une réaction de liaison entre la dégradation des glucides et les réponses des agents pathogènes.
Cela inclut le phénomène de résistance élevée au sucre dans lequel des gènes clés liés à la pathogenèse qui sont inductibles par le sucre sont surexprimés dans l'apoplaste de la plante.
Cela se traduit par une expression accrue des protéines liées aux agents pathogènes (PR) et donc une résistance accrue contre les infections virales.
La régulation de l'invertase extracellulaire par les phytohormones pourrait également contribuer aux réponses phytopathogènes impliquant l'expression de divers gènes liés aux défenses.
Dans ce processus, l'invertase extracellulaire induite par les sucres fournit un mécanisme dans lequel la force d'absorption augmentera en augmentant la concentration en sucre.
Cela induit des gènes PR et réprime les gènes photosynthétiques en plus des signaux dérivés de l'agent pathogène.
Applications de l'enzyme Invertase
Un mélange équimolaire de fructose et de glucose (sirop inverti) obtenu par hydrolyse du saccharose est plus sucré que le saccharose en raison du degré élevé de douceur du fructose, de sorte que la teneur en sucre peut être augmentée sans cristallisation du matériau.
La production de sirop de sucre non cristallisable à partir de saccharose est l'une des principales applications de l'enzyme Invertase.
Le sirop inverti a des propriétés hygroscopiques qui le rendent utile dans la fabrication de bonbons à centre mou et de fondants comme ahumectants.
Les boissons alcoolisées, l'acide lactique, le glycérol, etc. produits par fermentation de substrats contenant du saccharose nécessitent l'utilisation d'Invertase.
L'enzyme invertase est également associée à l'insulinase pour l'hydrolyse de l'inuline (poly-fructose) en fructose.
Une autre application de l'enzyme Invertase est observée dans les industries pharmaceutiques et pharmaceutiques.
L'enzyme invertase est également utilisée dans la fabrication de miel artificiel et d'agents plastifiants utilisés dans les cosmétiques.
Les électrodes à enzyme invertase sont utilisées pour la détection du saccharose.
La formation d'agents aromatisants indésirables ainsi que d'impuretés colorées n'a pas lieu lors de l'hydrolyse enzymatique du saccharose au lieu de l'hydrolyse acide.
L'invertase immobilisée est utilisée pour l'hydrolyse continue du saccharose car les changements de pH résultants peuvent être utilisés pour empêcher la formation d'oligosaccharides par l'activité transférase associée à l'enzyme soluble.
L'invertase étant un puissant agent antimicrobien et un antioxydant, il aide à prévenir les infestations bactériennes et la fermentation intestinale due à l'oxydation.
Le miel brut était utilisé dans l'Inde ancienne pour tuer les bactéries, réduire les affections intestinales et était administré aux patients ayant un cœur faible.
L'enzyme invertase peut également être utilisée pour calmer les infections bactériennes en raison de sa capacité à extraire l'humidité du corps du patient. Le miel s'est avéré efficace dans le traitement des infections des voies respiratoires telles que la bronchite, l'asthme et les allergies.
Il a également été démontré que l'invertase et d'autres enzymes aident à guérir le rhume, la grippe et d'autres problèmes respiratoires.
Invertase (EC 3.2.1.26) également connue sous le nom de β-fructofuranosidase
est une enzyme qui catalyse la dégradation du saccharose qui est un disaccharide non réducteur en fructose et glucose qui sont des monosaccharides réducteurs.
Le mélange de glucose et de fructose produit est appelé sirop de sucre inverti.
Les invertases existent sous différentes isoformes dans la nature et ces isoformes se différencient par leurs emplacements, dans les cellules de levures par exemple, elles sont présentes sous deux formes sous forme d'invertase extracellulaire ou intracellulaire, tandis que chez les plantes, sous trois isoformes, chacune différente dans leurs propriétés biochimiques et localisations subcellulaires.
Le sucre inverti consiste en un mélange équimolaire de fructose et de glucose qui a été signalé comme étant plus sucré et ayant une cristallinité inférieure à celle du saccharose.
Les invertases sont connues pour être utilisées dans diverses applications alimentaires industrielles notamment dans la préparation de confitures et de bonbons, ces enzymes sont également indispensables dans la fabrication de crèmes non cristallisantes, de miel artificiel, d'acide lactique, d'éthanol, de confiserie (alimentaire), en aide digestive comprimés, lait en poudre pour nourrissons et autres aliments pour nourrissons.
Malgré le large éventail d'applications de l'invertase dans diverses industries, l'invertase disponible dans le commerce est plutôt coûteuse, ce qui limite l'applicabilité de l'enzyme.
Les micro-organismes sont principalement employés dans la production d'invertase dans un processus qui nécessite une réglementation très stricte des conditions de production et nécessite un haut niveau de purification pour des raisons de goût et de santé, ce qui rend l'enzyme coûteuse.
Il a été rapporté que les enzymes végétales ont une stabilité thermique plus élevée que les enzymes microbiennes.
La thermostabilité est une condition préalable très importante pour l'applicabilité industrielle des enzymes.
Utilisations de l'invertase
Lorsque l'invertase est ajoutée aux recettes de sucre candi, comme les garnitures de bonbons fondants, elle liquéfie progressivement le fondant.
C'est une façon de produire le centre liquide des bonbons comme les sirops de cerise.
La réaction prend quelques jours à se produire, il y a donc une période d'attente lors de la fabrication de centres liquides avec de l'invertase.
Cette enzyme Intervase rend également le fondant plus lisse.
Bien que l'enzyme Intervase ressemble à quelque chose de fabriqué en laboratoire, l'invertase fait partie de nombreux processus naturels différents.
Outre les abeilles, nous avons en fait notre propre réserve d'invertase dans le cadre de notre salive.
Les avantages pour la santé de l'invertase :
1. Booster immunitaire naturel
Les enzymes présentes dans le miel, telles que l'invertase, ont été étudiées pour leur activité métabolique.
Des études effectuées sur les asperges ont révélé qu'une activité élevée d'invertase trouvée dans la partie supérieure des pointes d'asperges pourrait être liée au métabolisme élevé qui se produit dans cette partie.
2. Soutien antioxydant
L'invertase possède de nombreuses propriétés antioxydantes et est un puissant agent contre les organismes nuisibles.
Ces deux aspects lui permettent d'aider à la défense contre les infestations bactériennes et la fermentation intestinale due à l'oxydation.
Dans l'Inde ancienne, le miel brut était souvent utilisé chez les patients ayant un cœur faible.
L'invertase était connue pour tuer les bactéries et réduire les affections intestinales.
L'invertase a également été utilisée pour ses propriétés hygroscopiques (retenues d'humidité) et sa capacité à extraire l'humidité du corps, provoquant la disparition des infestations bactériennes.
L'invertase est l'un de ces éléments clés du support enzymatique présent dans le miel.
3. Ulcères
Parce que l'invertase crée des sucres simples pré-digérés, elle aide à réduire la toxicité de l'estomac, en ce sens que les sucres ne restent pas dans l'estomac assez longtemps pour créer une fermentation toxique.
La fermentation est ce qui provoque l'accumulation de bactéries et de maladies dans le tube digestif.
De cette façon, l'invertase aide à protéger le corps contre les ulcères, ainsi que de nombreuses autres maladies digestives.
4. Naturellement toxique pour les organismes nuisibles
Encore une fois, dans le miel, des enzymes telles que l'invertase montrent la capacité de transformer le glucose en peroxyde d'hydrogène naturel.
5. Assistance respiratoire naturelle
Il a été démontré que les enzymes, y compris l'invertase, aident à réduire les rhumes, la grippe et d'autres infections respiratoires.
Une étude européenne portant sur 18 000 patients a révélé que le miel aidait considérablement les infections des voies respiratoires supérieures telles que la bronchite, l'asthme et les allergies.
6. Soutien aux cancéreux
Certaines études médicales montrent également que l'enzyme invertase peut présenter certaines propriétés chimiothérapeutiques.
Des recherches effectuées en Australie et au Japon ont montré que les enzymes du miel aidaient les patients atteints de cas avancés de cancer des os et de l'estomac.
Dans certains cas, les cancers sont même entrés en régression.
Actuellement, la thérapie enzymatique est utilisée comme élément essentiel de nombreuses thérapies naturelles contre le cancer.
Des chercheurs européens ont rapporté : « Des études ont montré que la thérapie enzymatique peut réduire les effets indésirables causés par la radiothérapie et la chimiothérapie.
Il existe également des preuves que, dans certains types de tumeurs, la survie peut être prolongée et que l'effet bénéfique de l'enzymothérapie systémique semble être basé sur son potentiel à réduire la rougeur et l'enflure."
Stockage d'Intervase :
L'invertase elle-même doit être conservée au réfrigérateur pour plus de longévité.
Les températures froides ralentissent la réaction de l'invertase.
Les bonbons contenant de l'invertase doivent être conservés à température ambiante plutôt qu'au réfrigérateur pour obtenir les meilleurs résultats et les plus rapides.
Si les bonbons sont conservés au frais, l'invertase ne peut pas décomposer le saccharose et le processus de liquéfaction ne se produira pas (ou prendra beaucoup plus de temps).
Conditions d'un stockage sûr, y compris d'éventuelles incompatibilités:
Mesures techniques de stockage
- Conserver dans un endroit frais, sec et bien aéré
Conditions générales de stockage :
-Éviter les sources de chaleur, de rayonnement, d'électricité statique et le contact avec les aliments.
Les meilleures conditions de stockage sont de 0 à 10 °C.
Des températures plus élevées entraîneront une réduction de la durée de conservation du produit.
Éviter les températures supérieures à 25 °C.
Refermer les emballages ouverts et les utiliser complètement à court terme.
Histoire de l'enzyme invertase
Invertase remonte en fait à plusieurs années.
Les chimistes des années 1800 étudiaient l'effet de la levure sur le sucre et ont réalisé qu'avant que le sucre ne commence à fermenter, il changeait de forme.
Après de nombreuses recherches, les chimistes ont isolé l'enzyme responsable de cela : l'invertase.
En l'an 1900, le processus de dérivation de l'invertase à partir de levure était couramment utilisé.
Au cours des 20 années suivantes, les chimistes ont trouvé de nombreuses utilisations pour l'invertase, surtout dans la fabrication de bonbons.
Production d'enzyme invertase
Le sucre commun peut être inversé rapidement en mélangeant du sucre et de l'acide citrique ou de la crème de tartre dans un rapport d'environ 1000: 1 en poids et en ajoutant de l'eau.
Si du jus de citron contenant environ cinq pour cent d'acide citrique en poids est utilisé à la place, le rapport devient 50:1.
Un tel mélange, chauffé à 114 ° C (237 ° F) et ajouté à un autre aliment, empêche la cristallisation sans goût aigre.
Le sirop de sucre inverti peut être fabriqué sans acides ni enzymes en le chauffant seul : deux parties de sucre cristallisé et une partie d'eau, mijotées pendant cinq à sept minutes, seront partiellement inversées.
Les solutions catalysées par des enzymes préparées dans le commerce sont inversées à 60 ° C (140 ° F).
Le pH optimal pour l'inversion est de 5,0. L'invertase est ajoutée à raison d'environ 0,15 % du poids du sirop et le temps d'inversion sera d'environ 8 heures.
Une fois terminé, la température du sirop est augmentée pour inactiver l'invertase, mais le sirop est concentré dans un évaporateur sous vide pour préserver la couleur.
Les solutions catalysées à l'acide chlorhydrique préparées dans le commerce peuvent être inversées à la température relativement basse de 50 ° C (122 ° F).
Le pH optimal pour l'inversion catalysée par un acide est de 2,15.
Lorsque la température d'inversion augmente, le temps d'inversion diminue.
Ils sont neutralisés lorsque le niveau d'inversion souhaité est atteint.
Dans la confiserie et la fabrication de bonbons, la crème de tartre est couramment utilisée comme acidulant, avec des quantités typiques comprises entre 0,15 et 0,25 % du poids du sucre.
L'utilisation de crème de tartre confère au sirop une saveur de miel. Une fois l'inversion terminée, il peut être neutralisé avec du bicarbonate de soude en utilisant un poids de 45% du poids de la crème de tartre.
La quantité d'eau peut être augmentée pour augmenter le temps qu'il faut pour atteindre la température finale souhaitée et l'augmentation du temps augmente la quantité d'inversion qui se produit.
En général, des températures finales plus élevées donnent des sirops plus épais et des températures finales plus basses, des sirops plus fluides.
Tous les sucres constitutifs (saccharose, glucose et fructose) favorisent la fermentation, de sorte que les solutions de sucre inverti de n'importe quelle composition peuvent être fermentées.
Purification de l'invertase
La solution enzymatique brute a été purifiée par Chromatographie sur colonne échangeuse d'anions O-Sepharose FF.
La solution enzymatique brute à haute activité sucrase extraite par la méthode d'extraction au SDS a été précipitée avec 50 % d'éthanol en masse, dissoute et dialysée, puis passée à travers une colonne échangeuse d'anions Q-Sepharose FF (avec pH 7,0, 0,05 mol/L de Tris- tampon HCl est entièrement équilibré).
L'intervase a été élué avec une solution de NaCl avec un gradient linéaire de 0 à 1 mol/L et 60 min (contenant des valeurs de pH de 7,0 et 0,05 mol/L% de tampon s-HCI).
Le débit volumique est de 0,5 ml/min et chaque ml est collecté.
Mesurez l'activité d'invertase et la teneur en protéines de chaque éluat de tube et combinez plusieurs effluents de tube avec une activité d'invertase élevée.
L'effluent est dessalé par dialyse et séché sous vide pour être purifié de l'invertase de levure.
Comment lire les unités de mesure pour Invertase
Les carbohydrases telles que l'invertase mesurent l'hydrolyse des glucides.
Une SU (Sumner Unit Invertase/Sucrase) est le test de mesure FCC, où une unité Sumner est la quantité d'enzyme qui convertira 1 mg de saccharose en glucose et fructose en 5 minutes.
La notation FCC signifie Foods Chemical Codex et est une division de l'USP (United States Pharmacopeia).
Invertase établit des normes pour les ingrédients.
Dans le cas des enzymes, le FCC est un test standard utilisé pour déterminer avec précision l'activité des enzymes.
Le recueil actuel est FCC VI
Synonymes :
bêta-fructofuranosidase
bêta-D-fructofuranoside fructohydrolase
saccharose
glucosucrase
bêta-h-fructosidase
bêta-fructosidase
ton inverti
sucrase
maxinvert L 1000
fructosilinvertase
invertase alcaline
invertase acide
bêta-fructofuranosida
