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Numéro CAS : 59-51-8
63-68-3 (isomère L)
348-67-4 (isomère D)
Numéro CE : 200-432-1
Nom IUPAC : Méthionine
PROPRIÉTÉS
Formule chimique : C5H11NO2S
Masse molaire : 149,21 g·mol−1
Aspect : Poudre cristalline blanche
Densité : 1.340 g/cm3
Point de fusion : 281 ° C (538 ° F; 554 K) se décompose
Solubilité dans l'eau: Soluble
Acidité (pKa) : 2,28 (carboxyle), 9,21 (amino)
APPLICATIONS
La méthionine est un acide aminé unique.
La méthionine contient du soufre et peut produire d'autres molécules contenant du soufre dans le corps.
De plus, la méthionine est impliquée dans le démarrage de la production de protéines dans vos cellules.
La méthionine est un acide aminé.
Les acides aminés sont les éléments constitutifs que notre corps utilise pour fabriquer des protéines.
La méthionine se trouve dans la viande, le poisson et les produits laitiers, et elle joue un rôle important dans de nombreuses fonctions cellulaires.
La méthionine est utilisée pour prévenir les dommages au foie lors d'un empoisonnement à l'acétaminophène (Tylenol). Il est également utilisé pour augmenter l'acidité de l'urine, traiter les troubles hépatiques et améliorer la cicatrisation des plaies. D'autres utilisations incluent le traitement de la dépression, de l'alcoolisme, des allergies, de l'asthme, de l'empoisonnement au cuivre, des effets secondaires des radiations, de la schizophrénie, du sevrage médicamenteux et de la maladie de Parkinson.
Dans l'empoisonnement au paracétamol, la méthionine empêche les produits de dégradation du paracétamol d'endommager le foie.
La méthionine peut également agir comme antioxydant et aider à protéger les tissus endommagés.
La DL-méthionine est parfois administrée en complément aux chiens ; La DL-méthionine aide à réduire les risques de calculs rénaux chez les chiens.
La méthionine est également connue pour augmenter l'excrétion urinaire de la quinidine en acidifiant les urines.
Les antibiotiques aminoglycosides utilisés pour traiter les infections des voies urinaires fonctionnent mieux dans des conditions alcalines, et l'acidification urinaire due à l'utilisation de la méthionine peut réduire son efficacité.
Si un chien suit un régime qui acidifie l'urine, la méthionine ne doit pas être utilisée.
La méthionine est autorisée en tant que complément aux aliments biologiques pour volaille dans le cadre du programme américain certifié biologique.
La méthionine peut être utilisée comme pesticide non toxique contre les chenilles géantes du machaon, qui sont un ravageur sérieux des cultures d'orangers.
La méthionine est couramment prise par voie orale pour traiter les troubles hépatiques et les infections virales ainsi que de nombreuses autres utilisations.
Mais il existe peu de recherches scientifiques qui soutiennent ces utilisations.
La méthionine chélate les métaux lourds, tels que le plomb et le mercure, facilitant leur excrétion.
La méthionine agit également comme un agent lipotrope et empêche l'accumulation excessive de graisse dans le foie.
La L-méthionine est l'énantiomère L de la méthionine.
La L-méthionine a un rôle de nutraceutique, de micronutriment, d'antidote à l'empoisonnement au paracétamol, de métabolite humain et de métabolite murin.
En outre, la L-méthionine est un acide aminé de la famille des aspartates, un acide aminé protéinogène, une méthionine et un acide L-alpha-aminé.
La méthionine est un acide aminé soufré qui améliore la tonicité et l'élasticité de la peau, favorise la santé des cheveux et renforce les ongles.
Les suppléments de méthionine sont couramment pris pour traiter diverses infections et troubles, mais il existe peu de recherches scientifiques pour étayer l'efficacité des suppléments pour le traitement des maladies.
Cependant, on pense que la méthionine est efficace dans le traitement de l'empoisonnement au Tylenol (acétaminophène).
La méthionine (Met), un acide aminé essentiel dans le corps humain, possède des caractéristiques polyvalentes basées sur sa modification chimique, son métabolisme cellulaire et ses dérivés métaboliques.
Bénéficiant de ses propriétés multifonctionnelles, la méthionine recèle un immense potentiel pour des applications biomédicales.
Tout d'abord, compte tenu des caractéristiques structurelles uniques de la méthionine, deux méthodes de modification chimique sont brièvement présentées.
Par la suite, en raison de l'état métabolique désordonné des cellules tumorales, la méthionine est utilisée dans le traitement et le diagnostic du cancer.
En outre, l'efficacité de la S-adénosylméthionine (SAM), en tant que dérivé métabolique le plus important de la méthionine, pour le traitement des maladies du foie.
Le soufre contenu dans la méthionine offre au corps de nombreux avantages potentiels pour la santé. Ceux-ci peuvent inclure :
- Nourrir les cheveux, la peau et les ongles
-Protéger les cellules des polluants
-Faciliter le processus de détoxification
- Ralentir le processus de vieillissement
-Aider à l'absorption d'autres nutriments (tels que le sélénium et le zinc)
-Aidant à l'excrétion des métaux lourds (tels que le plomb et le mercure) aidant le processus d'excrétion du corps
-Prévenir l'accumulation excessive de graisse dans le foie (en agissant comme un agent lipotrope, qui facilite la dégradation des graisses)
-Abaisser le taux de cholestérol en augmentant la production de lécithine dans le foie.
La méthionine est couramment prise pour d'autres troubles, mais il y a un manque de résultats d'études de recherche clinique pour sauvegarder la sécurité et l'efficacité de son utilisation dans ces conditions :
-Herpès simplex et zona (zona)
-Symptômes de la ménopause
- Inflammation du pancréas
- Problèmes de foie
-Dépression
-Alcoolisme
-Infections des voies urinaires (IVU)
-Asthme et allergies
-Schizophrénie
UTILISATION EN ALIMENTATION ANIMALE
Les utilisations médicales humaines de la méthionine synthétique ont été éclipsées dans les années 1950 par la prise de conscience de sa valeur dans l'alimentation animale.
Une augmentation de l'utilisation du soja et du maïs comme fourrage de base pour le bétail dans les années 1940 a entraîné des pénuries alimentaires chez les animaux en acides aminés essentiels tels que la méthionine et la lysine, difficiles à remédier avec des approvisionnements de plus en plus rares et coûteux en composants alimentaires protéiques entiers, tels que farine de poisson.
La méthionine peut limiter la production de protéines chez diverses espèces de bétail élevées avec des aliments pour animaux, en particulier dans l'alimentation des volailles.
Les plumes ont une teneur élevée en cystéine et une carence alimentaire en méthionine et en cystéine pousse les oiseaux à picorer les plumes d'autres oiseaux et limite l'absorption d'autres acides aminés dans l'alimentation.
LA DESCRIPTION
La méthionine (symbole Met ou M) est un acide aminé essentiel chez l'homme.
En tant que substrat pour d'autres acides aminés tels que la cystéine et la taurine, des composés polyvalents tels que SAM-e et l'important antioxydant glutathion, la méthionine joue un rôle essentiel dans le métabolisme et la santé de nombreuses espèces, y compris les humains.
La méthionine est codée par le codon AUG.
La méthionine est également une partie importante de l'angiogenèse, la croissance de nouveaux vaisseaux sanguins.
La supplémentation en méthionine peut être bénéfique pour les personnes souffrant d'empoisonnement au cuivre.
La surconsommation de méthionine, le donneur de groupe méthyle dans la méthylation de l'ADN, est liée à la croissance du cancer dans un certain nombre d'études.
La méthionine a été isolée pour la première fois en 1921 par John Howard Mueller.
La méthionine est un acide aminé.
Les acides aminés sont les éléments constitutifs que notre corps utilise pour fabriquer des protéines.
La méthionine se trouve dans la viande, le poisson et les produits laitiers.
La méthionine joue un rôle important dans les nombreuses fonctions de l'organisme.
La méthionine est un acide aminé présent dans de nombreuses protéines, y compris les protéines contenues dans les aliments et celles présentes dans les tissus et les organes de votre corps.
En plus d'être un élément constitutif des protéines, la méthionine possède plusieurs autres caractéristiques uniques.
L'un d'eux est sa capacité à être converti en importantes molécules contenant du soufre.
Les molécules soufrées ont diverses fonctions, notamment la protection de vos tissus, la modification de votre ADN et le maintien du bon fonctionnement de vos cellules.
Ces molécules importantes doivent être fabriquées à partir d'acides aminés contenant du soufre.
Parmi les acides aminés utilisés pour fabriquer des protéines dans le corps, seules la méthionine et la cystéine contiennent du soufre.
Bien que votre corps puisse produire lui-même l'acide aminé cystéine, la méthionine doit provenir de votre alimentation.
De plus, la méthionine joue un rôle essentiel dans le démarrage du processus de fabrication de nouvelles protéines à l'intérieur de vos cellules, ce qui se produit continuellement à mesure que les protéines plus anciennes se décomposent.
Par exemple, la méthionine démarre le processus de production de nouvelles protéines dans vos muscles après une séance d'exercice qui les endommage.
La méthionine est l'un des neuf acides aminés essentiels chez l'homme (fournis par l'alimentation), la méthionine est nécessaire à la croissance et à la réparation des tissus.
Acide aminé soufré, la méthionine améliore la tonicité et la souplesse de la peau, des cheveux et renforce les ongles.
Impliqué dans de nombreux processus de détoxification, le soufre apporté par la méthionine protège les cellules des polluants, ralentit le vieillissement cellulaire, et est indispensable à l'absorption et à la biodisponibilité du sélénium et du zinc.
La L-méthionine est une base conjuguée d'un L-méthioninium.
La L-méthionine est un acide conjugué d'un L-méthioninate.
De plus, la L-méthionine est un énantiomère d'une D-méthionine.
La L-méthionine est un tautomère d'un zwitterion L-méthionine.
La méthionine (L-méthionine) est un complément nutritionnel ainsi qu'un acide aminé essentiel présent dans les aliments.
La méthionine est nécessaire à la croissance normale et à la réparation des tissus corporels; il ne peut pas être fabriqué par le corps, mais doit être obtenu à partir de l'alimentation ; ainsi, il est considéré comme un acide aminé "essentiel".
Il existe deux types de méthionine : la L-méthionine (d'origine naturelle) et la D-méthionine.
Chacun contient le même maquillage chimique, mais les molécules sont des images miroir.
Un mélange des deux est appelé DL-méthionine.
Méthionine, acide aminé soufré obtenu par l'hydrolyse des protéines les plus courantes.
Isolée pour la première fois à partir de la caséine (1922), la méthionine représente environ 5 % du poids de l'ovalbumine ; d'autres protéines contiennent des quantités beaucoup plus petites de méthionine.
La méthionine est l'un des nombreux acides aminés dits essentiels pour les mammifères et la volaille ; c'est-à-dire qu'ils ne peuvent pas le synthétiser.
Dans les micro-organismes, il est synthétisé à partir des acides aminés cystéine et acide aspartique.
La méthionine est importante dans la méthylation (le processus par lequel les groupes méthyle ou -CH3 sont ajoutés aux composés) et est également un précurseur de deux autres acides aminés, la cystine et la cystéine.
La méthionine est l'un des neuf acides aminés essentiels que l'homme doit tirer des aliments et est l'acide aminé initiateur de la synthèse des protéines.
En tant que principal acide aminé soufré, il est un précurseur de tous les autres acides aminés soufrés et de leurs dérivés, tels que l'homocystéine et le glutathion.
La méthionine est un élément clé du métabolisme à un carbone, donnant des groupes méthyle aux voies épigénétiques et de détoxification sous la forme de S-adénosylméthionine.
Peu de temps après son identification comme acide aminé essentiel dans les années 1930, la méthionine a été reconnue comme un acide aminé limitant (c'est-à-dire qu'elle limite le taux de synthèse des protéines) impliqué dans la malnutrition humaine, ce qui en fait un intrant clé de l'alimentation humaine et de la des animaux élevés pour la nourriture.
Depuis les années 1950, la méthionine est devenue de plus en plus un facteur anthropique intégré dans nos systèmes alimentaires en raison de sa fabrication massive à partir de combustibles fossiles. La méthionine synthétique est principalement produite par synthèse pétrochimique sous les formes chimiques biodisponibles de la DL-méthionine et des analogues α-hydroxy.
Les produits de méthionine synthétique sont ajoutés en tant que composant standard aux aliments composés utilisés dans l'élevage industriel (mélanges de céréales, de minéraux, d'acides aminés et d'autres additifs conçus pour correspondre aux espèces de bétail et au stade de développement).
La méthionine est le principal acide aminé limitant dans l'alimentation des volailles et un stimulant de la production de protéines chez les vaches laitières, les poissons et les porcs.
Complément nécessaire aux céréales naturellement faibles en cet acide aminé limitant, la méthionine synthétique a été une technologie habilitante clé dans la conversion du soja et du maïs en biomasse d'animaux domestiques.
Cette conversion est particulièrement évidente dans l'expansion prodigieuse de la biomasse avicole qui a vu le poulet de chair moderne devenir un « signal d'une biosphère humaine reconfigurée ».
La méthionine synthétique est utilisée pour des raisons économiques et environnementales, principalement parce que la conversion optimisée des aliments pour animaux en protéines réduit la quantité globale d'absorption de protéines brutes, réduisant ainsi les coûts de production alimentaire tout en minimisant l'excrétion d'azote.
En raison de son coût relativement faible et de l'efficacité de l'utilisation de mélanges calibrés d'acides aminés au lieu de protéines entières, il existe un marché mondial en pleine expansion pour la méthionine synthétique.8 Plus d'un million de tonnes par an de méthionine synthétique alimente désormais l'approvisionnement alimentaire mondial. , modifiant fondamentalement la disponibilité de cet acide aminé historiquement limitant.
Auparavant limitée à la biosynthèse dans les plantes, les champignons et les procaryotes, plus de méthionine entre maintenant dans l'approvisionnement alimentaire humain qu'à tout moment de l'histoire (sous la forme de protéines animales bon marché provenant de la viande, du poisson, du lait et des œufs).
Les effets non intentionnels pourraient résider non pas dans l'origine synthétique de la méthionine elle-même, mais dans son utilisation à l'échelle industrielle.
L'assimilation biologique du soufre du sulfate à la méthionine est énergétiquement coûteuse et une fonction qui est effectuée par un sous-ensemble d'espèces dans un écosystème.
La synthèse de méthionine à l'échelle industrielle a ouvert une voie pour contourner les interdépendances écologiques de longue date en modifiant la façon dont le soufre est assimilé et circule dans les réseaux trophiques.
Ce changement rappelle la façon dont le processus Haber-Bosch a transformé l'économie mondiale de l'azote en fixant le diazote et en redistribuant l'azote au sol, à l'eau et aux personnes.
Dans ce point de vue personnel, nous plaidons pour une perspective de santé planétaire sur les implications liées à la santé humaine et à l'environnement de la production de masse de cet acide aminé essentiel et historiquement limitant.
Bien que la méthionine synthétique soit considérée comme une caractéristique courante de l'élevage pour les scientifiques travaillant dans la recherche agricole appliquée, les connaissances à son sujet sont restées cloisonnées.
Un examen approfondi du rôle de la méthionine dans le métabolisme cellulaire et la physiologie humaine rend urgente la question des effets sur la santé de ces pratiques industrielles.
Les métabolites du soufre apparaissent comme des facteurs importants dans les études sur l'alimentation et la longévité, et la restriction de la méthionine pourrait largement expliquer les effets sur la santé et la durée de vie précédemment attribués à la restriction calorique.
La restriction d'autres acides aminés ne donne pas de résultats comparables.
L'intérêt renouvelé pour le métabolisme du cancer a intensifié les recherches sur les types de cellules cancéreuses dépendantes de la méthionine.
Une analyse épidémiologique de 2020 aux États-Unis suggère que les acides aminés soufrés (c'est-à-dire la méthionine et la cystéine) sont actuellement consommés, en moyenne, à des quantités associées à un risque cardiométabolique accru, et que l'apport en acides aminés soufrés optimal pour la santé à long terme pourrait être nettement inférieur à celui consommé dans le régime américain moyen.
Malgré son importance dans la régulation du métabolisme, l'évolution historique de la disponibilité et de la prévalence de la méthionine dans l'approvisionnement alimentaire n'a pas été systématiquement évaluée.
Dans cette vue personnelle, nous traçons la méthionine synthétique de l'échelle mondiale de sa fabrication à celle du métabolisme cellulaire, en commençant par un historique des tendances de production.
Nous estimons ensuite la contribution de la méthionine d'origine industrielle à la physiologie humaine.
En utilisant les États-Unis comme exemple, nous modélisons la proportion de méthionine synthétique dans le corps humain, la première estimation de ce type.
Nous expliquons pourquoi cette proportion pourrait être pertinente pour la santé humaine, en plaçant nos résultats de modélisation dans le contexte d'études biomédicales en épigénétique, en biologie du cancer et en longévité.
DÉTAILS BIOCHIMIQUES
La méthionine (en abrégé Met ou M ; codée par le codon AUG) est un acide α-aminé utilisé dans la biosynthèse des protéines.
La méthionine contient un groupe α-amino (sous forme protonée -NH3+ dans des conditions biologiques), un groupe carboxyle (sous forme déprotonée -COO− dans des conditions biologiques) et une chaîne latérale S-méthylthioéther, la classant comme un acide aminé aliphatique non polaire.
Dans les gènes nucléaires des eucaryotes et chez Archaea, la méthionine est codée par le codon d'initiation, ce qui signifie qu'elle indique le début de la région codante et est le premier acide aminé produit dans un polypeptide naissant lors de la traduction de l'ARNm.
UN ACIDE AMINÉ PROTÉINOGÈNE
Avec la cystéine, la méthionine est l'un des deux acides aminés protéinogènes soufrés.
Hormis les quelques exceptions où la méthionine peut jouer le rôle de capteur redox, les résidus de méthionine n'ont pas de rôle catalytique.
Cela contraste avec les résidus cystéine, où le groupe thiol a un rôle catalytique dans de nombreuses protéines.
Le thioéther a cependant un rôle structurel mineur en raison de l'effet de stabilité des interactions S / π entre l'atome de soufre de la chaîne latérale et les acides aminés aromatiques dans un tiers de toutes les structures protéiques connues.
Cette absence de rôle important se reflète dans les expériences où peu d'effet est observé dans les protéines où la méthionine est remplacée par la norleucine, un acide aminé à chaîne latérale hydrocarbonée droite dépourvu de thioéther.
Il a été supposé que la norleucine était présente dans les premières versions du code génétique, mais la méthionine a fait intrusion dans la version finale du code génétique en raison du fait qu'elle est utilisée dans le cofacteur S-adénosyl méthionine (SAM-e).
Cette situation n'est pas unique et peut s'être produite avec l'ornithine et l'arginine.
CODAGE
La méthionine est l'un des deux seuls acides aminés codés par un seul codon (AUG) dans le code génétique standard (le tryptophane, codé par UGG, est l'autre).
En réflexion sur l'origine évolutive de son codon, les autres codons AUN codent pour l'isoleucine, qui est également un acide aminé hydrophobe. Dans le génome mitochondrial de plusieurs organismes, dont les métazoaires et la levure, le codon AUA code également pour la méthionine.
Dans le code génétique standard, les codes AUA pour l'isoleucine et l'ARNt respectif (ileX dans Escherichia coli) utilisent la base inhabituelle lysidine (bactérie) ou agmatidine (archaea) pour discriminer l'AUG.
Le codon de méthionine AUG est également le codon de départ le plus courant.
Un codon "Start" est un message pour un ribosome qui signale l'initiation de la traduction de la protéine à partir de l'ARNm lorsque le codon AUG est dans une séquence consensus Kozak.
En conséquence, la méthionine est souvent incorporée dans la position N-terminale des protéines chez les eucaryotes et les archées pendant la traduction, bien qu'elle puisse être éliminée par modification post-traductionnelle.
Chez les bactéries, le dérivé N-formylméthionine est utilisé comme acide aminé initial.
DÉRIVÉS : S-adénosyl-méthionine
La S-adénosyl méthionine dérivée de la méthionine (SAM-e) est un cofacteur qui sert principalement de donneur de méthyle.
SAM-e est composé d'une molécule d'adénosyle (via le carbone 5') attachée au soufre de la méthionine, ce qui en fait un cation sulfonium (c'est-à-dire trois substituants et une charge positive).
Le soufre agit comme un acide de Lewis doux (c'est-à-dire donneur/électrophile) qui permet de transférer le groupe S-méthyle vers un système oxygéné, azoté ou aromatique, souvent à l'aide d'autres cofacteurs tels que la cobalamine (vitamine B12 chez l'homme). ).
Certaines enzymes utilisent SAM-e pour initier une réaction radicale ; celles-ci sont appelées enzymes SAM-e radicales.
À la suite du transfert du groupe méthyle, la S-adénosyl-homocystéine est obtenue.
Chez les bactéries, celle-ci est soit régénérée par méthylation, soit récupérée en éliminant l'adénine et l'homocystéine, laissant le composé dihydroxypentandione se convertir spontanément en autoinducteur-2, qui est excrété en tant que déchet / signal de quorum.
BIOSYTHÈSE
En tant qu'acide aminé essentiel, la méthionine n'est pas synthétisée de novo chez l'homme et les autres animaux, qui doivent ingérer de la méthionine ou des protéines contenant de la méthionine.
Chez les plantes et les micro-organismes, la biosynthèse de la méthionine appartient à la famille de l'aspartate, avec la thréonine et la lysine (via le diaminopimélate, mais pas via l'α-aminoadipate).
Le squelette principal est dérivé de l'acide aspartique, tandis que le soufre peut provenir de la cystéine, du méthanethiol ou du sulfure d'hydrogène.
Premièrement, l'acide aspartique est converti via le β-aspartyl-semialdéhyde en homosérine par deux étapes de réduction du groupe carboxyle terminal (l'homosérine a donc un γ-hydroxyle, d'où l'homo-série).
L'aspartate-semialdéhyde intermédiaire est le point de ramification avec la voie de biosynthèse de la lysine, où il est plutôt condensé avec du pyruvate.
L'homosérine est le point de ramification avec la voie de la thréonine, où elle est plutôt isomérisée après activation de l'hydroxyle terminal avec du phosphate (également utilisé pour la biosynthèse de la méthionine chez les plantes).
L'homosérine est ensuite activée avec un groupe phosphate, succinyle ou acétyle sur l'hydroxyle.
Dans les plantes et éventuellement dans certaines bactéries, le phosphate est utilisé.
Cette étape est partagée avec la biosynthèse de la thréonine.
Dans la plupart des organismes, un groupe acétyle est utilisé pour activer l'homosérine.
Cela peut être catalysé dans les bactéries par une enzyme codée par metX ou metA (non homologues).
Dans les entérobactéries et un nombre limité d'autres organismes, le succinate est utilisé.
L'enzyme qui catalyse la réaction est MetA et la spécificité pour l'acétyl-CoA et le succinyl-CoA est dictée par un seul résidu.
La base physiologique de la préférence de l'acétyl-CoA ou du succinyl-CoA est inconnue, mais de telles voies alternatives sont présentes dans certaines autres voies (par exemple la biosynthèse de la lysine et la biosynthèse de l'arginine).
Le groupe d'activation hydroxyle est ensuite remplacé par la cystéine, le méthanethiol ou le sulfure d'hydrogène.
Une réaction de remplacement est techniquement une γ-élimination suivie d'une variante d'une addition de Michael.
Toutes les enzymes impliquées sont des homologues et des membres de la famille des enzymes dépendantes du PLP du métabolisme Cys/Met, qui est un sous-ensemble du clade de type I du pli dépendant du PLP. Ils utilisent le cofacteur PLP (phosphate de pyridoxal), qui agit en stabilisant les intermédiaires carbanions.
S'il réagit avec la cystéine, il produit de la cystathionine, qui est clivée pour donner de l'homocystéine.
Les enzymes impliquées sont la cystathionine-γ-synthase (codée par metB chez les bactéries) et la cystathionine-β-lyase (metC).
La cystathionine est liée différemment dans les deux enzymes, ce qui permet aux réactions β ou γ de se produire.
S'il réagit avec le sulfure d'hydrogène libre, il produit de l'homocystéine.
Ceci est catalysé par la O-acétylhomosérine aminocarboxypropyltransférase (anciennement connue sous le nom de O-acétylhomosérine (thiol)-lyase.
Il est codé par metY ou metZ chez les bactéries.
S'il réagit avec le méthanethiol, il produit directement de la méthionine. Le méthanethiol est un sous-produit de la voie catabolique de certains composés, cette voie est donc plus rare.
Si l'homocystéine est produite, le groupe thiol est méthylé, donnant la méthionine.
Deux méthionine synthases sont connues ; l'un est dépendant de la cobalamine (vitamine B12) et l'autre est indépendant.
La voie utilisant la cystéine est appelée "voie de transsulfuration", tandis que la voie utilisant le sulfure d'hydrogène (ou méthanethiol) est appelée "voie de sulfurylation directe".
La cystéine est produite de manière similaire, à savoir qu'elle peut être fabriquée à partir d'une sérine activée et soit à partir d'homocystéine (« voie de trans-sulfurylation inverse ») soit à partir d'hydrogène sulfuré (« voie de sulfurylation directe ») ; la sérine activée est généralement la O-acétyl-sérine (via CysK ou CysM dans E. coli ), mais dans Aeropyrum pernix et certaines autres archées, la O-phosphosérine est utilisée.
CysK et CysM sont homologues, mais appartiennent au clade PLP de type III.
SYTHESE CHIMIQUE
La synthèse industrielle associe l'acroléine, le méthanethiol et le cyanure, ce qui donne l'hydantoïne.
La méthionine racémique peut également être synthétisée à partir de phtalimidomalonate de diéthyl sodium par alkylation avec du sulfure de chloroéthylméthyle (ClCH2CH2SCH3) suivie d'une hydrolyse et d'une décarboxylation.
ORIGINES de la MÉTHIONINE SYNTHÉTIQUE
La recherche d'un moyen de produire de grandes quantités de méthionine purifiée pour compléter les régimes alimentaires trouve son origine dans la prise de conscience de son statut d'acide aminé essentiel et limitant.
La distinction entre les acides aminés essentiels et non essentiels a été établie dans les années 1930 par des expériences diététiques utilisant des compositions d'acides aminés hydrolysés à la place de protéines entières.
La restriction des acides aminés simples tels que la méthionine a conduit à une appréciation de leur importance dans l'alimentation des humains et des animaux.
William Rose, dans son article fondateur de 1949 sur les besoins en acides aminés des humains, a noté que la méthionine est plus susceptible que n'importe quel acide aminé d'être limitante dans les régimes alimentaires du monde entier, citant des données d'études d'anthropologie nutritionnelle sur l'incidence mondiale du kwashiorkor.
La pénurie de protéines dans l'alimentation avait été identifiée comme la principale cause de ce que l'on appelle l'hydropisie de guerre ou l'œdème nutritionnel, qui était répandu en Europe après la Première Guerre mondiale.
En 1945, il est redevenu un problème d'après-guerre immédiatement pressant, en particulier en Europe.
Les chercheurs avaient depuis longtemps noté le paradoxe de ne pas pouvoir traiter les personnes souffrant de malnutrition sévère avec une réalimentation à des stades avancés lorsque la digestion était profondément compromise. Les praticiens de l'alimentation par voie intraveineuse et par sonde, maintenant avec la connaissance des acides aminés, ont vu de meilleurs résultats chez les patients présentant des brûlures ou de la malnutrition avec des solutions d'acides aminés qu'avec des aliments entiers ou des protéines entières.
Cependant, les acides aminés tels que la méthionine devaient être hydrolysés à partir de protéines entières, ce qui était difficile et relativement coûteux.
Par conséquent, la motivation initiale pour un processus de synthèse était de fournir un acide aminé limitant abondant pour le traitement médical de la famine humaine.
La synthèse pétrochimique de la méthionine a été rendue possible par la fabrication commerciale d'acroléine par l'oxydation du propylène, qui a commencé en 1938.
En 1947, l'acroléine a été combinée avec du méthylmercaptan pour produire de la méthionine, et un certain nombre de premières publications et brevets montrent que cette méthode était un objectif de recherche intense pour les laboratoires des entreprises de chimie fine dans les années qui ont suivi la Seconde Guerre mondiale.
Le principal procédé encore utilisé aujourd'hui nécessite du sulfure d'hydrogène et du cyanure d'hydrogène.
Il génère un certain nombre de déchets dangereux, dont la pyridine, l'acétonitrile, le cyanure, les phénols et le benzène.
Des processus alternatifs biocatalytiques et basés sur la fermentation ont été activement explorés, bien que les rendements soient souvent limités par la régulation complexe de la rétroaction de la biosynthèse de novo de la méthionine.
NUTRITION HUMAINE
Conditions
Le Food and Nutrition Board de l'US Institute of Medicine a établi en 2002 les apports nutritionnels recommandés (AJR) pour les acides aminés essentiels.
Pour la méthionine associée à la cystéine, pour les adultes de 19 ans et plus, 19 mg/kg de poids corporel/jour.
Cela se traduit par environ 1,33 gramme par jour pour un individu de 70 kilogrammes.
Sources alimentaires
Des niveaux élevés de méthionine peuvent être trouvés dans les œufs, la viande et le poisson; graines de sésame, noix du Brésil et quelques autres graines de plantes ; et grains de céréales.
La plupart des fruits et légumes en contiennent très peu. La plupart des légumineuses, bien que denses en protéines, sont pauvres en méthionine.
Les protéines sans méthionine adéquate ne sont pas considérées comme des protéines complètes.
Pour cette raison, la méthionine racémique est parfois ajoutée comme ingrédient aux aliments pour animaux de compagnie.
Restriction
Certaines preuves scientifiques indiquent que la restriction de la consommation de méthionine peut augmenter la durée de vie des mouches des fruits.
Une étude de 2005 a montré que la restriction de la méthionine sans restriction énergétique prolonge la durée de vie des souris.
Cette extension nécessite une signalisation intacte de l'hormone de croissance, car les animaux sans signalisation intacte de l'hormone de croissance n'ont pas d'augmentation supplémentaire de la durée de vie lorsque la méthionine est restreinte.
La réponse métabolique à la restriction de la méthionine est également altérée chez les mutants de signalisation de l'hormone de croissance de la souris.
Une étude publiée dans Nature a montré que l'ajout de l'acide aminé essentiel méthionine au régime alimentaire des mouches des fruits sous restriction alimentaire, y compris la restriction des acides aminés essentiels (EAA), a restauré la fertilité sans réduire les durées de vie plus longues typiques de la restriction alimentaire, conduisant les chercheurs pour déterminer que la méthionine "agit en combinaison avec un ou plusieurs autres EAA pour raccourcir la durée de vie".
La restauration de la méthionine dans le régime alimentaire des souris suivant un régime de restriction alimentaire bloque de nombreux avantages aigus de la restriction alimentaire, un processus qui peut être médié par une production accrue de sulfure d'hydrogène.
Plusieurs études ont montré que la restriction de la méthionine inhibe également les processus pathologiques liés au vieillissement chez la souris et inhibe la carcinogenèse du côlon chez le rat.
Chez l'homme, la restriction de la méthionine par la modification du régime alimentaire pourrait être obtenue grâce à un régime à base de plantes.
La restriction de la méthionine alimentaire réduit les niveaux de son catabolite S-adénosylméthionine (SAM-e), ce qui entraîne une perte ultérieure de méthylation des histones.
Un processus actif médié par une méthylation spécifique et préservée de H3K9 préserve la mémoire du profil de méthylation d'origine, permettant à l'épigénome d'être restauré lorsque les niveaux de méthionine alimentaire reviennent.
Une étude de 2009 sur des rats a montré que "la supplémentation en méthionine dans l'alimentation augmente spécifiquement la production de ROS mitochondriales et les dommages oxydatifs de l'ADN mitochondrial dans les mitochondries du foie de rat, offrant un mécanisme plausible pour son hépatotoxicité".
Cependant, comme la méthionine est un acide aminé essentiel, elle ne peut pas être entièrement retirée de l'alimentation des animaux sans que la maladie ou la mort ne surviennent au fil du temps.
Par exemple, des rats nourris avec un régime sans méthionine ni choline ont développé une stéatohépatite (foie gras) et une anémie, et ont perdu les deux tiers de leur poids corporel en 5 semaines. L'administration de méthionine a amélioré les conséquences pathologiques de la privation de méthionine.
L'élimination à court terme de la seule méthionine de l'alimentation peut inverser l'obésité induite par l'alimentation et favoriser la sensibilité à l'insuline chez les souris, et la restriction de la méthionine protège également un modèle murin d'obésité et de diabète spontanés et polygéniques.
SANTÉ
La perte de méthionine a été liée au vieillissement sénile des cheveux.
Son absence entraîne une accumulation de peroxyde d'hydrogène dans les follicules pileux, une réduction de l'efficacité de la tyrosinase et une perte progressive de la couleur des cheveux.
La méthionine augmente la concentration intracellulaire de GSH, favorisant ainsi la défense cellulaire médiée par les antioxydants et la régulation redox.
Il protège également les cellules contre la perte de cellules nigrales induite par la dopamine en se liant aux métabolites oxydatifs.
La méthionine est un intermédiaire dans la biosynthèse de la cystéine, de la carnitine, de la taurine, de la lécithine, de la phosphatidylcholine et d'autres phospholipides.
Une mauvaise conversion de la méthionine peut conduire à l'athérosclérose due à l'accumulation d'homocystéine.
SOURCES ALIMENTAIRES de METHIONINE
Bien que pratiquement tous les aliments contenant des protéines contiennent de la méthionine, la quantité varie considérablement.
Les œufs, le poisson et certaines viandes contiennent de grandes quantités de méthionine.
On estime qu'environ 8 % des acides aminés contenus dans les blancs d'œufs sont des acides aminés soufrés (méthionine et cystéine).
Cette valeur est d'environ 5 % dans le poulet et le bœuf et de 4 % dans les produits laitiers.
Les protéines végétales contiennent généralement des quantités encore plus faibles de méthionine et de cystéine.
Certaines recherches ont également examiné la quantité globale d'acides aminés soufrés (méthionine et cystéine) dans différents types de régimes.
La teneur la plus élevée (6,8 grammes par jour) a été signalée dans les régimes riches en protéines, tandis que des apports plus faibles étaient présents pour les végétariens (3,0 grammes par jour) et les végétaliens (2,3 grammes par jour).
Malgré la faible consommation chez les végétariens, d'autres recherches ont montré qu'ils avaient en fait des concentrations sanguines de méthionine plus élevées que ceux qui mangent de la viande et du poisson.
Cette découverte a conduit les chercheurs à conclure que le contenu alimentaire et les concentrations sanguines de méthionine ne sont pas toujours directement liés.
Cependant, ces études ont révélé que les végétaliens avaient à la fois un faible apport alimentaire et de faibles concentrations sanguines de méthionine.
EFFETS SECONDAIRES et TOXICITÉ
L'utilisation d'un seul supplément d'acides aminés peut entraîner un bilan azoté négatif.
Cela peut réduire le bon fonctionnement de votre métabolisme.
Cela peut également faire travailler vos reins plus fort.
Chez les enfants, la prise de suppléments d'acides aminés simples peut également causer des problèmes de croissance.
Vous ne devez pas prendre de fortes doses d'acides aminés seuls pendant de longues périodes.
La méthionine peut provoquer :
-La nausée
-Vomissement
-Vertiges
-Somnolence
-Pression artérielle faible
-Irritabilité
La méthionine peut également aggraver les problèmes de foie.
Parlez à votre fournisseur de soins de santé avant d'utiliser la méthionine si vous souffrez d'une maladie hépatique grave.
Les personnes atteintes de trouble bipolaire ne devraient pas prendre de suppléments de méthionine.
Les femmes enceintes ou qui allaitent ne devraient pas utiliser de suppléments de méthionine.
La toxicité de la méthionine est rare.
Les personnes atteintes d'homocystinurie de type I, une maladie héréditaire, ne devraient pas prendre de suppléments de méthionine.
Si vous prenez des suppléments de méthionine sans suffisamment d'acide folique, de vitamine B-6 et de vitamine B-12, cela peut augmenter la conversion de la méthionine en homocystéine.
Cela peut augmenter votre risque de maladie cardiaque.
SYNONYMES
Acide 2-amino-4-(méthylthio)butanoïque
Acide (S)-2-amino-4-(méthylmercapto)butyrique
Acide L-2-amino-4-(méthylthio)butanoïque
L-méthionine
63-68-3
méthionine
h-Met-oh
D-méthionine
DL méthionine
DL-méthionine
Acide L-2-amino-4-(méthylthio) butyrique
acide a-amino-g-méthylthiol-n-butyrique
