PEPTIDASES

Les peptidases sont également impliquées dans divers processus cellulaires, tels que la régulation de l'activité des protéines, la progression du cycle cellulaire et l'apoptose (mort cellulaire programmée).
Les peptidases sont classées en différents types en fonction de leurs mécanismes catalytiques.
Peptidases produites par fermentation immergée d'une souche sélectionnée de Bacillus amyloliquefaciens.

Numéro CAS : 37259-58-8
Numéro CE : 253-431-3

Synonymes : Sérine protéinase, 37259-58-8, Sérine endopeptidase, Sérine estérase, Sérine peptidase, Sérine protéase, Séryl protéase, Tryase, Protéinase, sérine, Caldolase, Cérastobine, Clp protéinase, EINECS 253-431-3, alpha-Fibrinogénase, Maxacal, Porzyme 6, protéinase T, sérine protéases

Les peptidases peuvent être trouvées dans toutes les formes de vie et dans tous les virus.
Elles ont évolué indépendamment à plusieurs reprises et différentes classes de peptidases peuvent effectuer la même réaction par des mécanismes catalytiques complètement différents.

Les peptidases ont été regroupées pour la première fois en 84 familles selon leur relation évolutive en 1993 et classées en quatre types catalytiques : sérine, cystéine, aspartique et métalloPeptidases.
Une peptidase est une enzyme qui catalyse l'hydrolyse des liaisons peptidiques dans les protéines.

Ces enzymes jouent un rôle crucial dans la digestion des protéines dans les organismes, en les décomposant en peptides plus petits ou en acides aminés individuels.
Les principales classes comprennent les peptidases à sérine, les peptidases à cystéine, les peptidases aspartiques, les métalloPeptidases et les peptidases à thréonine.

Chaque classe de peptidases possède des propriétés distinctes et est impliquée dans des processus biologiques spécifiques.
La sécrétion de peptidases par Bacillus amyloliquefaciens peut être inhibée par un traitement avec la cérulénine, un inhibiteur de la synthétase des acides gras.

Une peptidase (également appelée peptidase, protéinase ou enzyme protéolytique) est une enzyme qui catalyse la protéolyse, décomposant les protéines en polypeptides plus petits ou en acides aminés uniques et stimulant la formation de nouveaux produits protéiques.
Pour ce faire, ils brisent les liaisons peptidiques au sein des protéines par hydrolyse, une réaction au cours de laquelle l'eau brise les liaisons.

Les peptidases sont impliquées dans de nombreuses voies biologiques, notamment la digestion des protéines ingérées, le catabolisme des protéines (dégradation des anciennes protéines) et la signalisation cellulaire.
En l’absence d’accélérateurs fonctionnels, la protéolyse serait très lente et prendrait des centaines d’années.

Les peptidases thréonine et glutamique n'ont été décrites qu'en 1995 et 2004 respectivement.
Le mécanisme utilisé pour cliver une liaison peptidique consiste à rendre nucléophile un résidu d'acide aminé contenant la cystéine et la thréonine (peptidases) ou une molécule d'eau (aspartique, glutamique et métalloPeptidases) afin que les peptidases puissent attaquer le groupe carbonyle peptidique.

Une façon de fabriquer un nucléophile consiste à utiliser une triade catalytique, dans laquelle un résidu histidine est utilisé pour activer la sérine, la cystéine ou la thréonine en tant que nucléophile.
Il ne s’agit cependant pas d’un groupe évolutif, car les types de nucléophiles ont évolué de manière convergente dans différentes superfamilles, et certaines superfamilles présentent une évolution divergente vers plusieurs nucléophiles différents.

Les métallopeptidases, les peptidases aspartiques et glutamiques utilisent leurs résidus de site actif pour activer une molécule d'eau, qui attaque ensuite la liaison scissile.
Les peptidases peuvent être très volatiles, de sorte qu'une large gamme de substrats protéiques sont hydrolysés.

C'est le cas des enzymes digestives comme la trypsine, qui doivent être capables de diviser l'ensemble des protéines ingérées en fragments peptidiques plus petits.
Les peptidases promiscueuses se lient généralement à un seul acide aminé sur le substrat et n'ont donc qu'une spécificité pour ce résidu.
Par exemple, la trypsine est spécifique des séquences.

À l’inverse, certaines peptidases sont hautement spécifiques et clivent uniquement les substrats ayant une certaine séquence.
La coagulation sanguine (telle que la thrombine) et le traitement des polyprotéines virales (telles que les peptidases TEV) nécessitent ce niveau de spécificité afin d'obtenir des événements de clivage précis.

Les peptidases sont des enzymes qui décomposent les protéines.
Ces enzymes sont fabriquées par des animaux, des plantes, des champignons et des bactéries.

Les peptidases décomposent les protéines dans le corps ou sur la peau.
Cela pourrait aider à la digestion ou à la dégradation des protéines impliquées dans l’enflure et la douleur.

Certaines peptidases pouvant être trouvées dans les suppléments comprennent la bromélaïne, la chymotrypsine, la ficine, la papaïne, la serrapeptase et la trypsine.
Les peptidases, également appelées protéases ou protéinases, sont des enzymes qui effectuent la protéolyse.

Les peptidases sont l'une des réactions biologiques les plus importantes.
L'activité des peptidases a été attribuée à une classe d'enzymes appelées peptidases.

Ces enzymes sont largement répandues et exécutent des processus biologiques importants.
Les peptidases ont évolué pour effectuer ces réactions par de nombreux mécanismes différents et différentes classes de peptidases peuvent effectuer la même réaction par des mécanismes catalytiques complètement différents.

Les peptidases se trouvent chez les animaux, les plantes, les bactéries, les archées et les virus.
Les peptidases sont impliquées dans le traitement des protéines, la régulation de la fonction protéique, l'apoptose, la pathogenèse virale, la digestion, la photosynthèse et de nombreux autres processus vitaux.

Le mécanisme d'action des peptidases les classe soit en peptidases à sérine, cystéine ou thréonine (hydrolases nucléophiles amino-terminales), soit en peptidases aspartiques, métallo et glutamiques (les peptidases glutamiques étant le seul sous-type introuvable jusqu'à présent chez les mammifères).
Les peptidases des liaisons peptidiques sont reconnues comme un mécanisme essentiel et omniprésent pour la régulation d'une myriade de processus physiologiques.

Quatre classes principales d'enzymes protéolytiques ont été couramment utilisées pour décrire les peptidases.
Les sérine peptidases sont probablement les mieux caractérisées.

Cette classe de peptidases comprend la trypsine, la chymotrypsine et l'élastase.
La classe des cystéines peptidases comprend la papaïne, la calpaïne et les cathepsines lysosomales.

Les peptidases aspartiques comprennent la pepsine et la rénine.
Les métallo-peptidases comprennent la thermolysine et la carboxypeptidase A.

Les peptidases sont des enzymes qui coupent les liaisons peptidiques dans les protéines.
Les peptidases servent d'acide aminé nucléophile sur le site actif (de l'enzyme).

On les trouve omniprésents chez les eucaryotes et les procaryotes.
Les peptidases se répartissent en deux grandes catégories en fonction de leur structure : de type chymotrypsine (de type trypsine) ou de type subtilisine.

Les peptidases sont un terme général désignant une classe d’enzymes qui hydrolysent les liaisons protéiques peptidiques.
Selon la manière dont le polypeptide est hydrolysé, les peptidases peuvent être divisées en deux types, une endopeptidase et une exopeptidase.

L'endopeptidase clive l'intérieur de la molécule protéique pour former un petit peptide moléculaire.
L'exopeptidase hydrolyse les liaisons peptidiques une par une à partir de l'extrémité du groupe amino libre ou du groupe carboxyle de la molécule protéique, et l'acide aminé est libéré, le premier étant une aminopeptidase et le second étant une carboxypeptidase.

Les peptidases peuvent être divisées en peptidases à sérine, peptidases à thiol, métallo-protéinase et peptidases aspartiques en fonction de leur centre actif.
Selon la valeur optimale du pH de la réaction, les peptidases sont divisées en peptidases acides, peptidases neutres et peptidases alcalines.

Les peptidases sont utilisées dans la production industrielle, principalement l'endopeptidase.
Les peptidases sont largement présentes dans les viscères des animaux, les tiges des plantes, les feuilles, les fruits et les micro-organismes. Les peptidases microbiennes sont principalement produites par les moisissures et les bactéries, suivies par les levures et les actinomycètes.

Les peptidases ont de nombreux types, les plus importants étant la pepsine, la trypsine, la cathepsine, la papaïne et la subtilisine.
Les peptidases ont une sélectivité stricte pour le substrat de réaction à appliquer.

Les peptidases ne peuvent agir que sur certaines liaisons peptidiques dans les molécules protéiques, telles que les liaisons peptidiques formées par l'hydrolyse catalysée par la trypsine des acides aminés basiques.
Les peptidases sont une protéine largement distribuée et sont particulièrement abondantes dans le tube digestif des humains et des animaux.

En raison des ressources limitées en animaux et en plantes, la production industrielle de préparations de Peptidases est principalement préparée par fermentation de micro-organismes tels que Bacillus subtilis et Aspergillus oryzae.
Les peptidases sont une classe de protéines qui décomposent d'autres protéines.

On les appelle aussi enzymes protéolytiques.
Les peptidases sont classées selon les acides aminés ou ligands qui catalysent la réaction d'hydrolyse.
Par exemple, les peptidases contiennent une sérine dans le site actif.

Les peptidases sont aidées par une histidine voisine et de l'acide aspartique.
Cette combinaison est appelée triade catalytique et est conservée dans toutes les sérine peptidases.

Les peptidases fonctionnent en deux étapes : premièrement, ils forment une liaison covalente avec la protéine à cliver ; dans la deuxième étape, l’eau entre et libère la seconde moitié de la protéine clivée.
Les peptidases utilisent la cystéine comme nucléophile, tout comme la sérine. Les peptidases utilisent la sérine comme nucléophile.
Les peptidases comprennent un certain nombre d'enzymes digestives, notamment la trypsine, la chymotrypsine et l'élastase.

Bien qu’ils contiennent tous les trois mêmes acides aminés qui travaillent ensemble pour catalyser la réaction, appelés triade catalytique, ils diffèrent par l’endroit où ils clivent les protéines.
Cette spécificité est due à une poche de liaison qui contient différents groupes fonctionnels.

La chymotrypsine préfère un gros résidu hydrophobe ; La poche des peptidases est grande et contient des résidus hydrophobes.
Dans cette représentation de la poche de liaison, la phénylalanine hydrophobe du substrat est représentée en vert et l'hydrophobie des acides aminés environnants est représentée par des boules grises (hydrophobes) ou violettes (hydrophiles).

Les peptidases sont spécifiques des résidus chargés positivement comme la lysine et contiennent un acide aminé négatif, l'acide aspartique, au fond de la poche.
Les peptidases préfèrent un petit résidu neutre ; Les peptidases ont une très petite poche.

Les peptidases comprennent des enzymes qui jouent un rôle dans la régulation des processus cellulaires tels que les caspases et la deubiquitinase.
Les caspases hydrolysent les protéines pendant l'apoptose.
Les peptidases jouent un rôle dans la régulation de la dégradation des protéines, par exemple Cdu1 de Chlamydia.

Une autre classe de peptidases est celle des aspartates peptidases.
Cette famille comprend les peptidases du VIH.

Le VIH produit des protéines peptidases sous la forme d'une longue chaîne ; Les peptidases du VIH clive la protéine longue en unités fonctionnelles.
Parce que les peptidases clive les protéines longues, les peptidases ont un tunnel pour accueillir le long substrat peptidique, et les « volets » supérieurs de la protéine peuvent s'ouvrir et se fermer pour permettre au substrat d'entrer et aux produits de sortir.

Les aspartate peptidases comprennent deux résidus aspartate dans le site actif, qui augmentent la réactivité d'une molécule d'eau du site actif pour cliver directement la protéine substrat.
Une troisième classe de peptidases sont les métalloPeptidases telles que la carboxypeptidase.

La CarboxyProtease élimine les acides aminés C-terminaux des protéines.
Le site actif contient du zinc, qui est lié à la protéine par des interactions avec les résidus histidine (H), sérine (S) et acide aspartique (E).

Les enzymes protéolytiques (peptidases) sont des enzymes produites par votre pancréas pour décomposer les protéines de l'alimentation en acides aminés, qui sont utilisés pour la croissance et la réparation des tissus.
Ces enzymes peuvent également réduire l’inflammation et soutenir la fonction immunitaire, même si des recherches supplémentaires sont nécessaires.

Les peptidases (également appelées enzymes protéolytiques, protéases ou protéases) sont des enzymes qui hydrolysent les liaisons amide au sein des protéines ou des peptides.
La plupart des peptidases agissent d'une manière spécifique, en hydrolysant les liaisons au niveau ou à proximité de résidus spécifiques ou d'une séquence spécifique de résidus contenus dans la protéine ou le peptide substrat.

Les peptidases jouent un rôle important dans la plupart des maladies et processus biologiques, notamment le développement prénatal et postnatal, la reproduction, la transduction du signal, la réponse immunitaire, diverses maladies auto-immunes et dégénératives et le cancer.
Ils constituent également un outil de recherche important, fréquemment utilisé dans l’analyse et la production de protéines.

Les peptidases ont été appelées la version biologique des couteaux suisses, capables de couper de longues séquences de protéines en fragments.
Une peptidase est une enzyme qui brise les longues molécules de protéines en forme de chaîne afin qu'elles puissent être digérées.

Ce processus est appelé protéolyse et les peptidases transforment les molécules protéiques en fragments plus courts, appelés peptides, et finalement en leurs composants, appelés acides aminés.
Les protéines commencent par une structure solide, complexe et repliée, et elles ne peuvent être décomposées ou désassemblées qu’avec les enzymes peptidases.

Le processus de digestion des protéines commence dans l’estomac, où l’acide chlorhydrique déplie les protéines et où l’enzyme pepsine commence à les désassembler.
Le pancréas libère des enzymes peptidases (principalement de la trypsine) et, dans les intestins, elles brisent les chaînes protéiques en morceaux plus petits.
Ensuite, les enzymes à la surface et à l’intérieur des cellules intestinales décomposent encore plus les morceaux, de sorte qu’ils deviennent des acides aminés prêts à être utilisés dans tout le corps.

Lorsque ces enzymes peptidases ne sont pas présentes dans le corps pour décomposer les molécules de protéines, la muqueuse intestinale ne serait pas en mesure de les digérer, ce qui peut entraîner de graves problèmes de santé.
Les peptidases sont produites par le pancréas et se trouvent également dans certains fruits, bactéries et autres microbes.

Le tube digestif produit trois formes différentes de peptidases dans le tube digestif : le trypsinogène, le chymotrypsinogène et la procarboxypeptidase.
Ces trois peptidases attaquent différentes liaisons peptidiques pour permettre la génération d’acides aminés, les éléments constitutifs des protéines.

Les enzymes peptidases sont souvent classées en fonction de leurs origines.
Certaines peptidases sont produites dans l’organisme, certaines proviennent de plantes et d’autres encore ont une origine microbienne.

Différents types de peptidases ont des processus et mécanismes biologiques différents.
Les peptidases sont des enzymes spécialisées dans le clivage des liaisons peptidiques.

Leurs activités peuvent être relativement aveugles, décomposant les polypeptides en leurs éléments de base, ou extrêmement précises, clivant un substrat au niveau d'un résidu spécifique pour modifier l'activité des protéines.
Ces illustrations mettent en évidence des concepts scientifiques qui reposent sur l'activité protéolytique et soulignent l'importance des peptidases dans certains des domaines les plus étudiés de la biologie cellulaire.

Ces enzymes contiennent un résidu sérine dans leur site actif et jouent un rôle crucial dans la digestion (par exemple, la trypsine, la chymotrypsine) et la coagulation sanguine (par exemple, la thrombine).
Enzymes avec un résidu cystéine dans leur site actif, impliquées dans divers processus cellulaires, dont l'apoptose. Les exemples incluent les caspases.

Ces enzymes utilisent un résidu aspartate dans leur site actif et sont impliquées dans la digestion (par exemple, la pepsine) et dans une certaine transformation virale.
Les ions métalliques, généralement le zinc, sont essentiels à l'activité catalytique de ces enzymes.
Les métalloprotéinases matricielles (MMP) en sont un exemple, impliquées dans le remodelage des tissus et la cicatrisation des plaies.

Ces peptidases possèdent un résidu thréonine dans leur site actif et se retrouvent dans certains micro-organismes.
Dans le système digestif, les peptidases décomposent les protéines alimentaires en peptides et acides aminés plus petits, facilitant ainsi leur absorption dans l'intestin grêle.

Les peptidases sont impliquées dans la régulation de divers processus cellulaires, notamment la progression du cycle cellulaire, l'apoptose et la transduction du signal.
Certaines peptidases sont responsables de l'activation ou de l'inactivation des protéines en clivant des liaisons peptidiques spécifiques.

Les peptidases participent aux réponses immunitaires en dégradant les protéines étrangères, telles que celles provenant d'agents pathogènes.
Les peptidases sont utilisées dans les détergents à lessive et les produits de nettoyage pour éliminer les taches à base de protéines.

Les peptidases peuvent être utilisées pour cliver des étiquettes peptidiques spécifiques utilisées dans la production de protéines recombinantes, contribuant ainsi à la purification de la protéine cible.
Les inhibiteurs et activateurs de peptidases sont utilisés dans le développement de médicaments pour diverses pathologies, notamment le VIH, le cancer et les maladies neurodégénératives.

Les peptidases sont des outils essentiels en biologie moléculaire pour l’analyse des protéines, les études structure-fonction et la manipulation des protéines.
Les peptidases sont une classe d'enzymes qui catalysent l'hydrolyse des liaisons peptidiques dans les protéines, et est l'une des plus matures.

Au début du 21ème siècle, plus de 900 espèces de peptidases microbiennes ont été signalées, les activités biologiques de l'organisme et l'apparition de maladies, telles que la digestion et l'absorption des aliments, la coagulation sanguine, l'hémolyse, l'inflammation, la régulation de la pression artérielle, la cellule l'autolyse de différenciation, le vieillissement, les métastases cancéreuses, l'activation de peptides physiologiquement actifs, etc., ne sont pas liés aux peptidases.

Les peptidases sont étroitement liées aux humains et sont impliquées dans tous les aspects de la vie.
Les peptidases sont largement utilisées dans les domaines alimentaire, pharmaceutique, chimique, détergent, alimentaire et autres, le produit brut a atteint 65 % du marché des enzymes.

Les peptidases sont une sorte d'enzyme qui catalyse l'hydrolyse des protéines, qui est l'enzyme la plus ancienne et la plus approfondie dans l'étude de l'enzymologie.
La source de peptidases microbiennes est large, les besoins en nutrition cellulaire sont faibles, faciles à cultiver, par rapport aux peptidases d'origine animale et végétale, les peptidases sont plus faciles à réaliser une production à grande échelle.

Les premières recherches sur les peptidases microbiennes, plus concentrées dans la sélection de souches naturelles à haut rendement, l'optimisation des conditions de fermentation et la technologie de transformation en aval, le niveau global de recherche n'est pas élevé, n'ont pas vraiment pris en compte divers aspects de la technologie de production à grande échelle. .
Jusque dans les années 70 du 20ème siècle, après l'établissement de la technologie de l'ADN recombinant, des recherches dans le domaine de la biologie moléculaire des peptidases ont été menées et l'analyse des séquences, le clonage et l'expression des gènes des peptidases ont été réalisés, ce qui a permis de réaliser des recherches à grande échelle. production possible.

Un septième type catalytique d'enzymes protéolytiques, l'asparagine peptide lyase, a été décrit en 2011.
Le mécanisme protéolytique des peptidases est inhabituel puisque, plutôt que l’hydrolyse, les peptidases effectuent une réaction d’élimination.
Au cours de cette réaction, l'asparagine catalytique forme une structure chimique cyclique qui se clive en résidus d'asparagine dans les protéines dans de bonnes conditions.

Étant donné le mécanisme fondamentalement différent des peptidases, son inclusion en tant que peptidase peut être discutable.
Une classification à jour des superfamilles évolutives de Peptidases se trouve dans la base de données MEROPS.
Dans cette base de données, les peptidases sont classées d'abord par « clan » (superfamille) en fonction de la structure, du mécanisme et de l'ordre des résidus catalytiques (par exemple le clan PA où P indique un mélange de familles nucléophiles).

Au sein de chaque « clan », les peptidases sont classées en familles sur la base de la similarité des séquences (par exemple les familles S1 et C3 au sein du clan PA).
Chaque famille peut contenir plusieurs centaines de peptidases apparentées (par exemple, trypsine, élastase, thrombine et streptogrisine au sein de la famille S1).

Les peptidases, étant elles-mêmes des protéines, sont clivées par d'autres molécules de peptidases, parfois de la même variété.
Cela agit comme une méthode de régulation de l’activité des peptidases.

Certaines peptidases sont moins actives après autolyse (par exemple les peptidases TEV) tandis que d'autres sont plus actives (par exemple le trypsinogène).
Dans le système digestif humain, les peptidases comme la pepsine, la trypsine et la chymotrypsine décomposent les protéines alimentaires en peptides et acides aminés plus petits, facilitant ainsi leur absorption dans l'intestin grêle.

Les peptidases sont couramment utilisées dans les détergents à lessive et les produits de nettoyage pour leur capacité à décomposer les taches à base de protéines.
Ceci est particulièrement efficace pour éliminer les taches comme le sang, l’herbe et la nourriture.

Les peptidases peuvent être utilisées pour attendrir la viande en dégradant le collagène et les tissus conjonctifs.
Les peptidases contribuent au développement des saveurs de certains produits alimentaires en décomposant les protéines en fragments plus petits et plus savoureux.

Transformation des produits laitiers : Les peptidases sont utilisées dans la production de fromage pour modifier la texture et la saveur.
Les peptidases jouent un rôle crucial dans la purification des protéines.

Ils sont utilisés pour cliver les étiquettes de fusion des protéines recombinantes, facilitant ainsi leur isolement et leur purification.
Les inhibiteurs des peptidases jouent un rôle important dans le développement de médicaments, en particulier dans le traitement de maladies où l'activité des peptidases doit être modulée.
Par exemple, les inhibiteurs des peptidases sont utilisés dans le traitement du VIH.

Les chercheurs modifient et conçoivent des peptidases pour des applications spécifiques.
Cela peut impliquer de modifier leur spécificité de substrat, leur stabilité ou d'autres propriétés pour les adapter à des fins industrielles ou thérapeutiques.

Les peptidases sont des outils précieux dans la recherche en biologie moléculaire et en biochimie.
Des techniques telles que la protéolyse limitée sont utilisées pour étudier la structure, la fonction et les interactions des protéines.

Certaines peptidases, comme les métalloprotéinases matricielles (MMP), jouent un rôle dans le remodelage tissulaire.
Comprendre et contrôler l’activité des peptidases est important dans les applications liées à la cicatrisation des plaies et à l’ingénierie tissulaire.

Certaines peptidases sont utilisées comme outils de diagnostic.
Par exemple, l’antigène prostatique spécifique (PSA) est une peptidase utilisée comme biomarqueur du cancer de la prostate.

Les peptidases sont utilisées dans les processus de bioremédiation pour dégrader les protéines présentes dans les déchets organiques.
Cela peut être utile dans les efforts de nettoyage de l’environnement.

Les peptidases sont parfois utilisées en cosmétique à des fins d'exfoliation.
Ils peuvent aider à éliminer les cellules mortes de la peau et à améliorer la texture de la peau.

Les peptidases sont présentes dans tous les organismes, des procaryotes aux eucaryotes en passant par les virus.
Ces enzymes sont impliquées dans une multitude de réactions physiologiques depuis la simple digestion des protéines alimentaires jusqu'aux cascades hautement régulées (par exemple, la cascade de la coagulation sanguine, le système du complément, les voies de l'apoptose et la cascade d'activation de la prophénoloxydase des invertébrés).

Les peptidases peuvent soit rompre des liaisons peptidiques spécifiques (protéolyse limitée), en fonction de la séquence d'acides aminés d'une protéine, soit décomposer complètement un peptide en acides aminés (protéolyse illimitée).
L'activité peut être un changement destructeur (abolir la fonction d'une protéine ou digérer les peptidases jusqu'à ses principaux composants), les peptidases peuvent être une activation d'une fonction, ou les peptidases peuvent être un signal dans une voie de signalisation.

Les peptidases sont utilisées dans tout l'organisme pour divers processus métaboliques.
Les peptidases acides sécrétées dans l'estomac (comme la pepsine) et les peptidases sérine présentes dans le duodénum (trypsine et chymotrypsine) permettent de digérer les protéines présentes dans les aliments.

Les peptidases présentes dans le sérum sanguin (thrombine, plasmine, facteur Hageman, etc.) jouent un rôle important dans la coagulation sanguine, ainsi que dans la lyse des caillots et dans le bon fonctionnement du système immunitaire.
D'autres peptidases sont présentes dans les leucocytes (élastase, cathepsine G) et jouent plusieurs rôles différents dans le contrôle métabolique.

Certains venins de serpent sont également des peptidases, comme l'hémotoxine de la vipère, et interfèrent avec la cascade de coagulation sanguine de la victime.
Les peptidases déterminent la durée de vie d'autres protéines jouant des rôles physiologiques importants comme les hormones, les anticorps ou d'autres enzymes.

Il s’agit de l’un des mécanismes de régulation « d’activation » et de « désactivation » les plus rapides de la physiologie d’un organisme.
Les bactéries sécrètent des peptidases pour hydrolyser les liaisons peptidiques des protéines et donc décomposer les protéines en leurs acides aminés constitutifs.

Les peptidases bactériennes et fongiques sont particulièrement importantes pour les cycles mondiaux du carbone et de l’azote dans le recyclage des protéines, et cette activité tend à être régulée par les signaux nutritionnels de ces organismes.
L’impact net de la régulation nutritionnelle de l’activité des peptidases parmi les milliers d’espèces présentes dans le sol peut être observé au niveau global de la communauté microbienne, à mesure que les protéines sont décomposées en réponse à une limitation en carbone, en azote ou en soufre.

Les génomes de certains virus codent pour une polyprotéine massive, qui a besoin d'une peptidase pour la diviser en unités fonctionnelles (par exemple le virus de l'hépatite C et les picornavirus).
Ces peptidases (par exemple les peptidases TEV) ont une spécificité élevée et ne coupent qu'un ensemble très restreint de séquences de substrat.

Ils constituent donc une cible commune pour les inhibiteurs des peptidases.
Les cellules produisent souvent des inhibiteurs des peptidases pour réguler l’activité des peptidases.

Ces inhibiteurs se lient aux peptidases et les empêchent de catalyser l'hydrolyse des liaisons peptidiques.
Cette régulation est cruciale pour maintenir un équilibre dans les processus cellulaires.

Une activité altérée des peptidases est associée à la progression du cancer.
Les métalloprotéinases matricielles (MMP), par exemple, sont impliquées dans l’invasion tumorale et les métastases.

Les peptidases, telles que les protéasomes, sont impliquées dans la clairance des protéines mal repliées.
La dérégulation des peptidases a été associée à des troubles neurodégénératifs comme la maladie d'Alzheimer et la maladie de Parkinson.

Les protéasomes sont de grands complexes protéiques responsables de la dégradation des protéines inutiles ou endommagées dans la cellule.
Ils jouent un rôle crucial dans le maintien de l’homéostasie cellulaire en régulant la concentration de protéines spécifiques.

Dans le contexte de l’infection par le VIH (virus de l’immunodéficience humaine), les inhibiteurs des peptidases constituent une classe de médicaments antirétroviraux.
Ils bloquent l’activité de l’enzyme peptidases du VIH, empêchant ainsi le virus de produire des particules infectieuses.

Les scientifiques s'engagent dans l'ingénierie des peptidases pour modifier et optimiser les peptidases pour des applications spécifiques.
Cela implique de modifier leur spécificité de substrat, leur stabilité ou d'autres propriétés à des fins industrielles ou thérapeutiques.

Les chercheurs utilisent les peptidases comme outils en laboratoire pour étudier la structure et la fonction des protéines.
Des techniques telles que la protéolyse limitée impliquent de traiter des protéines avec des peptidases pour identifier des domaines structurels ou déterminer des changements de conformation.

Les peptidases sont utilisées dans l'industrie alimentaire à diverses fins.
Par exemple, ils peuvent être utilisés dans la production de certains aliments pour rehausser la saveur ou la texture.

De plus, les peptidases jouent un rôle dans l’attendrissement de la viande.
Les caspases, une famille de cystéine peptidases, jouent un rôle central dans le processus d'apoptose.

Ils clivent des protéines spécifiques, conduisant au démantèlement contrôlé de la cellule.
Les peptidases sont des cibles pour la découverte de médicaments.

Le développement de médicaments qui inhibent ou activent spécifiquement certaines peptidases peut avoir des implications thérapeutiques, en particulier dans les conditions où une dérégulation des peptidases est impliquée.
L'activité des peptidases est inhibée par les inhibiteurs des peptidases.

Un exemple d’inhibiteurs des peptidases est la superfamille des serpines.
Les peptidases comprennent l'alpha 1-antitrypsine (qui protège le corps des effets excessifs des propres peptidases inflammatoires des peptidases), l'alpha 1-antichymotrypsine (qui fait de même), l'inhibiteur C1 (qui protège le corps de l'activation excessive déclenchée par les peptidases du propre système du complément des peptidases. ), l'antithrombine (qui protège l'organisme d'une coagulation excessive), l'inhibiteur de l'activateur du plasminogène-1 (qui protège l'organisme d'une coagulation inadéquate en bloquant la fibrinolyse déclenchée par les peptidases) et la neuroserpine.

Les inhibiteurs naturels des peptidases comprennent la famille des protéines lipocalines, qui jouent un rôle dans la régulation et la différenciation cellulaire.
Les ligands lipophiles, attachés aux protéines lipocalines, possèdent des propriétés inhibant les peptidases tumorales.

Les inhibiteurs naturels des peptidases ne doivent pas être confondus avec les inhibiteurs des peptidases utilisés en thérapie antirétrovirale.
Certains virus, parmi lesquels le VIH/SIDA, dépendent des peptidases dans leur cycle de reproduction.

Ainsi, les inhibiteurs des peptidases sont développés comme agents thérapeutiques antiviraux.
D'autres inhibiteurs naturels des peptidases sont utilisés comme mécanismes de défense.

Des exemples courants sont les inhibiteurs de trypsine trouvés dans les graines de certaines plantes, le plus remarquable pour les humains étant le soja, une culture vivrière majeure, où ils agissent pour décourager les prédateurs.
Le soja cru est toxique pour de nombreux animaux, y compris les humains, jusqu'à ce que les inhibiteurs des peptidases qu'ils contiennent soient dénaturés.

Les enzymes protéolytiques sont essentielles à de nombreux processus importants de votre corps.
Ils sont également appelés protéases ou protéinases.

Dans le corps humain, ils sont produits par le pancréas et l’estomac.
Bien que les enzymes protéolytiques soient surtout connues pour leur rôle dans la digestion des protéines alimentaires, elles remplissent également de nombreuses autres fonctions essentielles.
Par exemple, ils sont essentiels à la division cellulaire, à la coagulation sanguine, à la fonction immunitaire et au recyclage des protéines, entre autres processus vitaux (1Trusted Source).

Comme les humains, les plantes dépendent également d’enzymes protéolytiques tout au long de leur cycle de vie.
Non seulement ces enzymes sont nécessaires à la croissance et au développement adéquats des plantes, mais elles contribuent également à les maintenir en bonne santé en agissant comme un mécanisme de défense contre les ravageurs comme les insectes.

Il est intéressant de noter que les gens peuvent bénéficier de l’ingestion d’enzymes protéolytiques d’origine végétale.
En conséquence, les suppléments d’enzymes protéolytiques peuvent contenir des enzymes d’origine animale et végétale.
Les peptidases (à la fois endo- et exotypes sans nom systémique) sont des enzymes dérivées commercialement du champignon Aspergillus oryzae ou Aspergillus niger, via un processus de fermentation.

Lors de la phase de récupération de la production, les fabricants détruisent les champignons de départ, A. oryzae ou A. niger, avant de retirer le matériel non protéique de la préparation de Peptidases.
Les peptidases sont récupérées du bouillon de fermentation dans une solution aqueuse puis traitées à l'état séché.

Utilisations des peptidases :
Les peptidases de Bacillus amyloliquefaciens ont été utilisées pour l'épilage des cuirs et peaux.
Les peptidases ont également été utilisées dans une étude visant à étudier la formation de liaisons peptidiques en utilisant l'ester carbamoylméthylique comme donneur d'acyle.
Le domaine de la recherche sur les Peptidases est immense.

Depuis 2004, environ 8 000 articles liés à ce domaine ont été publiés chaque année.
Les peptidases sont utilisées dans l’industrie, en médecine et comme outil de recherche biologique fondamentale.

Les peptidases peuvent être utilisées pour perturber les biofilms, qui sont des communautés de micro-organismes enfermés dans une matrice protectrice.
La destruction de la matrice du biofilm aide à lutter contre les infections bactériennes.

Les chercheurs explorent l’utilisation des peptidases pour des thérapies ciblées contre le cancer.
Les peptidases peuvent être conçues pour activer sélectivement des promédicaments dans les cellules cancéreuses, minimisant ainsi les dommages causés aux tissus sains.

Les inhibiteurs de peptidases sont étudiés pour une utilisation en agriculture afin de protéger les cultures contre les ravageurs.
Ces inhibiteurs interfèrent avec les processus digestifs de certains insectes, offrant ainsi une potentielle stratégie de lutte antiparasitaire écologique.

Les peptidases sont utilisées dans les produits de soin pour leurs propriétés exfoliantes.
Ils aident à éliminer les cellules mortes de la peau, favorisant le renouvellement cutané et réduisant potentiellement l’apparence des rides et ridules.

Les peptidases sont incorporées dans des biocapteurs pour détecter des biomolécules spécifiques.
Les changements de fluorescence ou d'autres propriétés résultant de l'activité des peptidases peuvent être utilisés comme signaux pour la présence de certaines substances.

Les peptidases sont utilisées dans les processus biocatalytiques de synthèse organique.
Ils peuvent catalyser des réactions spécifiques avec une sélectivité élevée, offrant ainsi des alternatives respectueuses de l’environnement aux méthodes chimiques traditionnelles.

Certaines peptidases sont explorées comme biopesticides pour lutter contre les insectes nuisibles en agriculture.
Ces peptidases peuvent perturber les processus digestifs des insectes, entraînant une réduction de l’alimentation et de la croissance.

Les peptidases associées au développement et à la progression de la tumeur peuvent être ciblées à des fins d'imagerie.
Les agents d'imagerie activés par les peptidases peuvent fournir des informations sur la présence et l'activité des peptidases dans les tissus cancéreux.

Les peptidases et leurs substrats sont étudiés en tant que biomarqueurs potentiels de diverses maladies.
La détection de modèles d'activité spécifiques des peptidases peut faciliter le diagnostic précoce de la maladie.

Comprendre les variations individuelles de l’activité des peptidases pourrait contribuer au développement d’une médecine personnalisée.
L'adaptation de traitements basés sur les profils des peptidases pourrait améliorer l'efficacité thérapeutique.

Les peptidases sont étudiées pour la surveillance de l'environnement, notamment pour évaluer la qualité de l'eau.
Des changements dans l'activité des peptidases peuvent indiquer une contamination ou des changements dans les communautés microbiennes.

Les peptidases digestives font partie de nombreux détergents à lessive et sont également largement utilisées dans l'industrie du pain comme améliorant de panification.
Diverses peptidases sont utilisées en médecine aussi bien pour leur fonction native (par exemple le contrôle de la coagulation sanguine) que pour des fonctions totalement artificielles (par exemple pour la dégradation ciblée de protéines pathogènes).

Des peptidases hautement spécifiques telles que les peptidases TEV et la thrombine sont couramment utilisées pour cliver les protéines de fusion et les étiquettes d'affinité de manière contrôlée.
Des solutions végétales contenant des peptidases appelées présure végétarienne sont utilisées depuis des centaines d'années en Europe et au Moyen-Orient pour fabriquer des fromages casher et halal.

La présure végétarienne de Withania coagulans est utilisée depuis des milliers d'années comme remède ayurvédique pour la digestion et le diabète dans le sous-continent indien.
Les peptidases sont également utilisées pour fabriquer du Paneer.

Les peptidases sont utilisées dans l'industrie textile pour des processus tels que le désencollage et la finition.
Ils aident à éliminer les fibres indésirables et améliorent la texture et l'apparence des tissus.

Les peptidases peuvent être utilisées dans la production de biocarburants.
Ils contribuent à la dégradation des parois cellulaires végétales, libérant des sucres qui peuvent être fermentés en biocarburants.

Les peptidases sont utilisées dans l'industrie du cuir pour faciliter l'épilage et l'assouplissement des peaux pendant le traitement du cuir.
Les peptidases peuvent être utilisées dans l'industrie alimentaire pour modifier les propriétés de certains aliments, par exemple en améliorant la solubilité des protéines dans les boissons ou en améliorant la texture des produits de boulangerie.

Certaines peptidases, comme la thrombine, sont utilisées en médecine comme agents anticoagulants.
Ils sont utilisés dans les thérapies anticoagulantes pour prévenir la formation anormale de caillots sanguins.

Les peptidases sont utilisées pour hydrolyser les protéines en peptides et acides aminés plus petits, contribuant ainsi au développement de saveurs savoureuses dans les aliments transformés.
Les peptidases peuvent être appliquées dans l'industrie des pâtes et papiers pour modifier les caractéristiques de la pâte à papier, conduisant ainsi à une qualité améliorée du papier.

Les maladies inflammatoires, telles que la polyarthrite rhumatoïde, impliquent une activité excessive des peptidases.
Des thérapies visant à moduler l’activité des peptidases sont à l’étude pour des options thérapeutiques potentielles.

Les peptidases sont utilisées dans les formulations d'aliments pour poissons pour améliorer la digestibilité des protéines, favorisant ainsi une meilleure croissance et une meilleure santé des poissons d'élevage.
Les peptidases sont étudiées pour leur utilisation potentielle dans la décontamination des surfaces exposées à des agents de guerre biologique.

Ils peuvent décomposer les protéines de ces agents, les rendant ainsi inoffensifs.
Les peptidases sont utilisées dans divers dosages et tests biochimiques pour étudier la cinétique enzymatique, la spécificité du substrat et d'autres aspects des réactions enzymatiques.

Les peptidases sont couramment utilisées dans les détergents à lessive et les détachants.
Ils aident à éliminer les taches à base de protéines, telles que le sang, l'herbe et la nourriture, ce qui les rend plus faciles à éliminer.

Attendrissement de la viande : les peptidases sont utilisées pour attendrir la viande en décomposant le collagène et les tissus conjonctifs, améliorant ainsi la texture de la viande.
Les peptidases sont utilisées dans la production de fromage pour modifier la texture et la saveur.

En brassage, les peptidases peuvent être utilisées pour décomposer les protéines susceptibles de provoquer un trouble dans la bière. En pâtisserie, ils peuvent améliorer la texture de la pâte.
Les peptidases sont utilisées en biotechnologie pour la purification des protéines.
Ils peuvent être utilisés pour cliver les étiquettes de fusion des protéines recombinantes, facilitant ainsi l'isolement et la purification de la protéine souhaitée.

Les inhibiteurs des peptidases sont essentiels au développement de médicaments.
Par exemple, les inhibiteurs des peptidases sont utilisés dans le traitement du VIH en inhibant les peptidases virales, empêchant ainsi la maturation de nouvelles particules virales.
Les peptidases peuvent être utilisées dans les thérapies enzymatiques de remplacement pour les personnes atteintes de certains troubles génétiques entraînant une activité déficiente des peptidases.

Les peptidases sont des outils précieux dans la recherche en biologie moléculaire.
Des techniques telles que la protéolyse limitée sont utilisées pour étudier la structure, la fonction et les interactions des protéines.

Les peptidases, telles que les métalloprotéinases matricielles (MMP), jouent un rôle dans le remodelage tissulaire.
Comprendre et contrôler l’activité des peptidases est important dans les applications liées à la cicatrisation des plaies et à l’ingénierie tissulaire.

Certaines peptidases, comme l'antigène prostatique spécifique (PSA), sont utilisées comme biomarqueurs diagnostiques pour certaines conditions médicales, comme le cancer de la prostate.
Les peptidases sont utilisées dans les processus de bioremédiation pour dégrader les protéines présentes dans les déchets organiques, contribuant ainsi aux efforts de nettoyage de l'environnement.

Les peptidases sont parfois utilisées en cosmétique à des fins d'exfoliation.
Ils peuvent aider à éliminer les cellules mortes de la peau et à améliorer la texture de la peau.
Dans certaines conditions médicales, un traitement enzymatique substitutif impliquant des peptidases peut être utilisé pour compléter une activité enzymatique déficiente ou manquante dans le corps.

Classification des peptidases :
Les peptidases sont divisées en deux catégories : les exoPeptidase et les endopeptidases.
L'exoPeptidase n'agit que sur les liaisons peptidiques C-terminales ou N-terminales du substrat, l'endopeptidase ne peut hydrolyser que les liaisons peptidiques à l'intérieur de la protéine macromoléculaire et est une véritable peptidase.

Il existe diverses méthodes de classification des peptidases, mais elles ne sont pas parfaites, certaines en fonction du centre actif ou du mode d'action, mais aussi en fonction de la valeur optimale du pH, académique en fonction du centre actif.

Les peptidases peuvent être divisées en quatre classes selon le centre actif :
(1) sérine peptidases
(2) peptidases aspartiques
(3) cystéine peptidases
(4) métalloPeptidases.

Les enzymes sérine peptidases sont largement présentes dans le pancréas animal, les bactéries, les moisissures, le centre actif contient des résidus de sérine, l'activité enzymatique peut être du fluorure de diisopropylphosphoryl (DFP), du fluorure de benzène méthyl sulfonyle (PMSF) et des inhibiteurs de pomme de terre (PI) et d'autres inhibitions spécifiques.
Le pH optimal de l'enzyme est celui des peptidases alcalines à 9,5 ~ 10,5, mais certaines peptidases à sérine sont des peptidases neutres, et certaines enzymes contiennent également des résidus de cystéine en raison du centre actif, les peptidases peuvent être inhibées par le réactif thiol du chlore Mercure acide benzoïque ( PCMB).

La spécificité du substrat est similaire à celle de la trypsine du chyme.
Les métalloprotéinases ce type de peptidases sont principalement des peptidases neutres, le pH optimal est de 7 à 8, la plupart du centre actif contient du Zn2 et d'autres métaux divalents, peuvent être soumis à l'agent chélateur des métaux EDTA ou à la phénanthroline (O-phénanthroline, OP) l'inhibition de ces peptidases sont moins stables, d'utilisation limitée et moins importantes que les peptidases alcalines et acides.

Les métalloprotéinases comprennent également les peptidases alcalines de Pseudomonas aeruginosa, le venin de serpent et la collagénase.
Les peptidases microbiennes métallo-neutres, telles que les peptidases neutres bactériennes et fongiques, peuvent cliver les liaisons peptidiques amino-terminales composées de résidus hydrophobes ou d'autres acides aminés.
Peptidases d'acide aspartique pepsine, les peptidases d'acide fongique sont le centre actif contenant des peptidases d'acide aspartique, le pH optimal de ce type d'enzyme est de 2,0 ~ 5,0, en stabilité acide, inactivation rapide de l'enzyme à un pH supérieur à 6, PI 3-4,5, L'ester méthylique de diazoacétyl-N-leucine (DAN) et le 1, 2-époxy-3-(p-nitrophényl) propane (EPNP), est un inhibiteur obligatoire de ce type d'enzyme, le poids moléculaire de l'enzyme étant de 30 à 45 kDa.

Cystéine Peptidases, ce type d'enzyme est également appelé thiol Peptidases. On sait que ce type d'enzyme compte environ 20 familles et existe largement chez les procaryotes et les eucaryotes. Le centre actif des Peptidases contient une paire d'acides aminés qui est Cys-His, différents groupes d'enzymes avant et après Cys et His dans un ordre différent.
Généralement, ces enzymes nécessitent la présence d'un agent réducteur, tel que HCN ou la cystéine, pour être actives.

Spécificité des Peptidases :
La spécificité des peptidases s'exprime dans la sélectivité de la liaison peptidique du substrat. Les peptidases ne sont pas seulement affectées par les résidus d'acides aminés sur un ou les deux côtés de la liaison peptidique au point de clivage, mais aussi parfois par plusieurs unités de résidus d'acides aminés séparées. du point d'action, et également affecté par la longueur de la liaison peptidique.
L'étude de la spécificité des Peptidases est généralement réalisée avec des substrats synthétiques de séquence connue, pour les raisons ci-dessus, souvent incompatibles avec l'hydrolyse de protéines naturelles.

Production de peptidases :
Les peptidases sont largement utilisées, ce qui simplifie non seulement le processus de production des industries concernées, mais permet également d'économiser des investissements. Les peptidases réduisent la consommation de matières premières, améliorent le rendement et la qualité des produits et contribuent positivement à l'amélioration de la protection de l'environnement et à la réduction du dioxyde de carbone. émissions.
Les facteurs affectant la production de peptidases microbiennes sont très complexes, le même micro-organisme, en raison de conditions de culture différentes, peut produire une variété de peptidases, la plupart des bacilles sont aérobies, non toxiques et non pathogènes, faciles à cultiver.
La composition enzymatique des peptidases microbiennes est très complexe, la même électrophorèse enzymatique, la même chromatographie et d'autres techniques de séparation, mais peut également séparer un certain nombre de poids moléculaires, la composition en acides aminés, le pH optimal, la température et le point isoélectrique de composition différente, les similitudes et les différences dans le la séquence d'acides aminés et la conformation de l'enzyme peuvent également être observées par la réaction immunologique antigène-anticorps.

Profil de sécurité des peptidases :
Les peptidases peuvent être irritantes pour la peau et les yeux, en particulier à des concentrations plus élevées.
Le contact direct avec des solutions contenant des peptidases peut entraîner des rougeurs, des démangeaisons ou une irritation.
Un équipement de protection individuelle (EPI) approprié doit être utilisé lors de la manipulation de ces enzymes.

L'inhalation de poussières ou d'aérosols contenant des peptidases peut entraîner une sensibilisation respiratoire chez certaines personnes.
Une ventilation et une protection respiratoire adéquates peuvent être nécessaires dans les situations où des aérosols sont générés.
Certaines personnes peuvent développer des réactions allergiques aux peptidases.

Une sensibilisation à ces enzymes peut survenir suite à une exposition répétée, et les personnes ayant des antécédents d'allergies ou d'asthme peuvent être plus sensibles.
L'ingestion de peptidases peut entraîner une irritation et une sensibilisation du tractus gastro-intestinal.
Ceci est pertinent dans les industries où les travailleurs peuvent être exposés à des substances contenant des peptidases.

Les travailleurs des secteurs tels que la biotechnologie, les produits pharmaceutiques et la transformation des aliments peuvent être confrontés à une exposition professionnelle aux peptidases.
Des mesures de sécurité appropriées, notamment une formation, des EPI et des contrôles techniques, doivent être mises en œuvre pour minimiser les risques.
Dans certaines applications, telles que la biocatalyse ou l'ingénierie des protéines, les peptidases peuvent être utilisées pour catalyser des réactions spécifiques.

Identifiants des peptidases :
Nom chimique : Peptidases
Numéro CBN : CB5670040
Poids moléculaire : 0
Numéro MDL : MFCD01940183

Propriétés des peptidases :
température de stockage : 2-8°C
solubilité : H2O : 5-20 mg/mL
forme : poudre
Couleur blanche
FDA 21 CFR : 310,545
Scores alimentaires de l'EWG : 1

Solubilité : H2O : 5-20 mg/mL
Aspect : poudre
Couleur blanche
Conditions de stockage : 2-8 °C

Spécifications des peptidases :
Aspect : Poudre blanche
Analyse : 99 % min