ПЕПТИДАЗЫ

Пептидазы также участвуют в различных клеточных процессах, таких как регуляция активности белков, развитие клеточного цикла и апоптоз (запрограммированная гибель клеток).
Пептидазы подразделяются на различные типы в зависимости от их каталитических механизмов.
Пептидазы, полученные путем глубинной ферментации выбранного штамма Bacillus amyloliquefaciens.

Номер CAS: 37259-58-8
Номер ЕС: 253-431-3

Синонимы: сериновая протеиназа, 37259-58-8, сериновая эндопептидаза, сериновая эстераза, сериновая пептидаза, сериновая протеаза, серилпротеаза, триаза, протеиназа, серин, кальдолаза, церастобин, протеиназа Clp, EINECS 253-431-3, альфа-фибриногеназа, Максакал, Порзим 6, протеиназа Т, сериновые протеазы

Пептидазы можно найти во всех формах жизни и вирусах.
Они неоднократно эволюционировали независимо, и разные классы пептидаз могут выполнять одну и ту же реакцию с помощью совершенно разных каталитических механизмов.

Пептидазы были впервые сгруппированы в 84 семейства в соответствии с их эволюционным родством в 1993 году и классифицированы по четырем каталитическим типам: сериновые, цистеиновые, аспарагиновые и металлопептидазы.
Пептидаза – фермент, катализирующий гидролиз пептидных связей в белках.

Эти ферменты играют решающую роль в переваривании белков в организме, расщепляя их на более мелкие пептиды или отдельные аминокислоты.
Основные классы включают сериновые пептидазы, цистеиновые пептидазы, аспарагиновые пептидазы, металлопептидазы и треониновые пептидазы.

Каждый класс пептидаз обладает различными свойствами и участвует в определенных биологических процессах.
Секрецию пептидаз Bacillus amyloliquefaciens можно ингибировать путем лечения ингибитором синтетазы жирных кислот церуленином.

Пептидаза (также называемая пептидазой, протеиназой или протеолитическим ферментом) — это фермент, который катализирует протеолиз, расщепляя белки на более мелкие полипептиды или отдельные аминокислоты и стимулируя образование новых белковых продуктов.
Они делают это, расщепляя пептидные связи внутри белков путем гидролиза — реакции, при которой вода разрывает связи.

Пептидазы участвуют во многих биологических путях, включая переваривание проглоченных белков, катаболизм белков (расщепление старых белков) и передачу сигналов в клетках.
В отсутствие функциональных ускорителей протеолиз будет очень медленным и займет сотни лет.

Треониновые и глутаминовые пептидазы не были описаны до 1995 и 2004 годов соответственно.
Механизм, используемый для расщепления пептидной связи, включает в себя превращение аминокислотного остатка, содержащего цистеин и треонин (пептидазы) или молекулу воды (аспарагиновая, глутаминовая и металлопептидазы), в нуклеофильный характер, так что пептидазы могут атаковать карбонильную группу пептида.

Одним из способов создания нуклеофила является использование каталитической триады, где остаток гистидина используется для активации серина, цистеина или треонина в качестве нуклеофила.
Однако это не эволюционная группировка, поскольку типы нуклеофилов эволюционировали конвергентно в разных суперсемействах, а некоторые суперсемейства демонстрируют дивергентную эволюцию с образованием множества разных нуклеофилов.

Металлопептидазы, аспарагиновые и глутаминовые пептидазы используют остатки своего активного центра для активации молекулы воды, которая затем атакует разрезаемую связь.
Пептидазы могут быть очень разнородными, так что гидролизуется широкий спектр белковых субстратов.

Так обстоит дело с пищеварительными ферментами, такими как трипсин, которые должны быть способны расщеплять массив потребляемых белков на более мелкие пептидные фрагменты.
Неразборчивые пептидазы обычно связываются с одной аминокислотой на субстрате и поэтому обладают специфичностью только к этому остатку.
Например, трипсин специфичен для этих последовательностей.

И наоборот, некоторые пептидазы высокоспецифичны и расщепляют только субстраты с определенной последовательностью.
Свертывание крови (например, тромбин) и обработка вирусных полипротеинов (например, TEV-пептидазами) требуют такого уровня специфичности для достижения точных событий расщепления.

Пептидазы – это ферменты, расщепляющие белок.
Эти ферменты производятся животными, растениями, грибами и бактериями.

Пептидазы расщепляют белки в организме или на коже.
Это может помочь пищеварению или расщеплению белков, вызывающих отек и боль.

Некоторые пептидазы, которые можно найти в добавках, включают бромелайн, химотрипсин, фицин, папаин, серрапептазу и трипсин.
Пептидазы, также называемые протеазами или протеиназами, представляют собой ферменты, осуществляющие протеолиз.

Пептидазы – одна из важнейших биологических реакций.
Активность пептидаз относят к классу ферментов, называемых пептидазами.

Эти ферменты имеют широкое распространение и осуществляют важные биологические процессы.
Пептидазы эволюционировали, чтобы осуществлять эти реакции с помощью множества различных механизмов, и разные классы пептидаз могут выполнять одну и ту же реакцию с помощью совершенно разных каталитических механизмов.

Пептидазы обнаружены у животных, растений, бактерий, архей и вирусов.
Пептидазы участвуют в переработке белков, регуляции функции белков, апоптозе, вирусном патогенезе, пищеварении, фотосинтезе и многих других жизненно важных процессах.

Механизм действия пептидаз классифицирует их либо как сериновые, цистеиновые или треониновые пептидазы (аминоконцевые нуклеофильные гидролазы), либо как аспарагиновые, металло- и глутаминовые пептидазы (при этом глутаминовые пептидазы являются единственным подтипом, не обнаруженным до сих пор у млекопитающих).
Пептидазы пептидных связей признаны важным и универсальным механизмом регуляции множества физиологических процессов.

Для описания пептидаз обычно используются четыре основных класса протеолитических ферментов.
Сериновые пептидазы, вероятно, охарактеризованы лучше всего.

Этот класс пептидаз включает трипсин, химотрипсин и эластазу.
Класс цистеиновых пептидаз включает папаин, кальпаин и лизосомальные катепсины.

Аспарагиновые пептидазы включают пепсин и ренин.
Металлопептидазы включают термолизин и карбоксипептидазу А.

Пептидазы – это ферменты, расщепляющие пептидные связи в белках.
Пептидазы служат нуклеофильной аминокислотой в активном центре (фермента).

Они встречаются повсеместно как у эукариот, так и у прокариот.
Пептидазы делятся на две широкие категории в зависимости от их структуры: химотрипсиноподобные (трипсиноподобные) и субтилизинподобные.

Пептидазы – это общий термин для класса ферментов, гидролизующих пептидные связи белков.
По способу гидролиза полипептидазы пептидазы можно разделить на два типа: эндопептидазы и экзопептидазы.

Эндопептидаза расщепляет внутреннюю часть молекулы белка с образованием низкомолекулярного пептида.
Экзопептидаза гидролизует пептидную связь одну за другой с конца свободной аминогруппы или карбоксильной группы белковой молекулы, и высвобождается аминокислота, первая из которых представляет собой аминопептидазу, а вторая - карбоксипептидазу.

Пептидазы можно далее разделить на сериновые пептидазы, тиоловые пептидазы, металлопротеиназы и аспарагиновые пептидазы в зависимости от их активного центра.
По оптимальному значению pH реакции пептидазы делятся на кислые пептидазы, нейтральные пептидазы и щелочные пептидазы.

В промышленном производстве используются пептидазы, преимущественно эндопептидазы.
Пептидазы широко обнаружены во внутренностях животных, стеблях растений, листьях, фруктах и микроорганизмах. Микробные пептидазы в основном продуцируются плесенями и бактериями, затем дрожжами и актиномицетами.

Пептидазы имеют много типов, наиболее важными из которых являются пепсин, трипсин, катепсин, папаин и субтилизин.
Пептидазы обладают строгой селективностью в отношении применяемого субстрата реакции.

Пептидазы могут действовать только на определенные пептидные связи в молекулах белка, например, на пептидные связи, образующиеся в результате катализируемого трипсином гидролиза основных аминокислот.
Пептидазы представляют собой широко распространенный белок, и их особенно много в пищеварительном тракте человека и животных.

Из-за ограниченности ресурсов животных и растений промышленное производство препаратов пептидаз в основном осуществляется путем ферментации таких микроорганизмов, как Bacillus subtilis и Aspergillus oryzae.
Пептидазы — это класс белков, которые расщепляют другие белки.

Их еще называют протеолитическими ферментами.
Пептидазы классифицируются по аминокислотам или лигандам, которые катализируют реакцию гидролиза.
Например, пептидазы содержат серин в активном центре.

Пептидазам помогают соседние гистидин и аспарагиновая кислота.
Эта комбинация называется каталитической триадой и сохраняется во всех сериновых пептидазах.

Пептидазы действуют в два этапа; во-первых, они образуют ковалентную связь с расщепляемым белком; на втором этапе поступает вода и высвобождает вторую половину расщепленного белка.
Пептидазы используют цистеин в качестве нуклеофила точно так же, как сериновые пептидазы используют серин в качестве нуклеофила.
Пептидазы включают ряд пищеварительных ферментов, в том числе трипсин, химотрипсин и эластазу.

Хотя все они содержат одни и те же три аминокислоты, которые вместе катализируют реакцию, называемую каталитической триадой, они различаются по месту расщепления белков.
Эта специфичность обусловлена связывающим карманом, содержащим разные функциональные группы.

Химотрипсин предпочитает большой гидрофобный остаток; Карман пептидаз большой и содержит гидрофобные остатки.
На этом изображении связывающего кармана гидрофобный фенилаланин субстрата показан зеленым цветом, а гидрофобность окружающих аминокислот показана серыми (гидрофобными) или фиолетовыми (гидрофильными) шариками.

Пептидазы специфичны для положительно заряженных остатков, таких как лизин, и содержат отрицательную аминокислоту, аспарагиновую кислоту, в нижней части кармана.
Пептидазы предпочитают небольшой нейтральный остаток; У пептидаз очень маленький карман.

Пептидазы включают ферменты, которые играют роль в регуляции клеточных процессов, такие как каспазы и деубиквитиназа.
Каспазы гидролизуют белки во время апоптоза.
Пептидазы играют роль в регуляции деградации белков, например Cdu1 хламидий.

Другой класс пептидаз — аспартатпептидазы.
В это семейство входят пептидазы ВИЧ.

ВИЧ продуцирует белки пептидазы в виде одной длинной цепи; ВИЧ-пептидазы расщепляют длинный белок на функциональные единицы.
Поскольку пептидазы расщепляют длинные белки, у пептидаз есть туннель для размещения длинного пептидного субстрата, а верхние «створки» белка могут открываться и закрываться, пропуская субстрат внутрь и выводя продукты.

Аспартатпептидазы включают два остатка аспартата в активном центре, которые повышают реакционную способность молекулы воды в активном центре непосредственно расщеплять белок-субстрат.
Третий класс пептидаз представляют собой металлопептидазы, такие как карбоксипептидаза.

Карбоксипротеаза удаляет С-концевые аминокислоты из белков.
Активный центр содержит цинк, который связан с белком посредством взаимодействия с остатками гистидина (H), серина (S) и аспарагиновой кислоты (E).

Протеолитические ферменты (пептидазы) — это ферменты, которые вырабатывает поджелудочная железа для расщепления поступающего с пищей белка на аминокислоты, которые используются для роста и восстановления тканей.
Эти ферменты могут также уменьшать воспаление и поддерживать иммунную функцию, хотя необходимы дополнительные исследования.

Пептидазы (также называемые протеолитическими ферментами, протеазами или протеиназами) представляют собой ферменты, которые гидролизуют амидные связи внутри белков или пептидов.
Большинство пептидаз действуют определенным образом, гидролизуя связи на определенных остатках или рядом с ними или на определенной последовательности остатков, содержащихся в белке-субстрате или пептиде.

Пептидазы играют важную роль в большинстве заболеваний и биологических процессов, включая пренатальное и постнатальное развитие, репродукцию, передачу сигналов, иммунный ответ, различные аутоиммунные и дегенеративные заболевания и рак.
Они также являются важным исследовательским инструментом, часто используемым при анализе и производстве белков.

Пептидазы называют биологической версией швейцарских армейских ножей, способных разрезать длинные последовательности белков на фрагменты.
Пептидаза — это фермент, который разрывает длинные цепочечные молекулы белков, чтобы их можно было переварить.

Этот процесс называется протеолизом, и пептидазы превращают молекулы белка в более короткие фрагменты, называемые пептидами, и, в конечном итоге, в их компоненты, называемые аминокислотами.
Белки изначально представляют собой жесткую, сложную, складчатую структуру, и их можно разрушить или разобрать только с помощью ферментов пептидаз.

Процесс переваривания белков начинается в желудке, где соляная кислота разворачивает белки, а фермент пепсин начинает их разбирать.
Поджелудочная железа выделяет ферменты пептидазы (в первую очередь трипсин), а в кишечнике они разрывают белковые цепи на более мелкие кусочки.
Затем ферменты на поверхности и внутри клеток кишечника еще больше расщепляют эти кусочки, превращая их в аминокислоты, готовые к использованию во всем организме.

Когда в организме отсутствуют ферменты пептидазы, способные расщеплять молекулы белка, слизистая оболочка кишечника не сможет их переваривать, что может привести к серьезным проблемам со здоровьем.
Пептидазы вырабатываются поджелудочной железой, а также они содержатся в некоторых фруктах, бактериях и других микробах.

Пищеварительный тракт вырабатывает три различные формы пептидаз в пищеварительном тракте: трипсиноген, химотрипсиноген и прокарбоксипептидазу.
Эти три пептидазы атакуют различные пептидные связи, обеспечивая образование аминокислот — строительных блоков белка.

Ферменты пептидазы часто классифицируют в зависимости от их происхождения.
Некоторые пептидазы вырабатываются в организме, некоторые происходят из растений, а другие имеют микробное происхождение.

Различные типы пептидаз имеют разные биологические процессы и механизмы.
Пептидазы – это ферменты, специализирующиеся на расщеплении пептидных связей.

Их деятельность может быть относительно неизбирательной, разрушая полипептиды до их основных элементов, или чрезвычайно точной, расщепляя субстрат по определенному остатку, чтобы изменить активность белка.
Эти иллюстрации подчеркивают научные концепции, основанные на протеолитической активности, и подчеркивают важность пептидаз в некоторых наиболее изученных областях клеточной биологии.

Эти ферменты содержат остаток серина в своем активном центре и играют решающую роль в пищеварении (например, трипсин, химотрипсин) и свертывании крови (например, тромбин).
Ферменты с остатком цистеина в активном центре, участвующие в различных клеточных процессах, включая апоптоз. Примеры включают каспазы.

Эти ферменты используют остаток аспартата в своем активном центре и участвуют в пищеварении (например, пепсин) и некоторой вирусной обработке.
Ионы металлов, обычно цинка, необходимы для каталитической активности этих ферментов.
Матриксные металлопротеиназы (ММП) являются примером, участвующим в ремоделировании тканей и заживлении ран.

Эти пептидазы имеют остаток треонина в активном центре и обнаруживаются у некоторых микроорганизмов.
В пищеварительной системе пептидазы расщепляют пищевые белки на более мелкие пептиды и аминокислоты, облегчая их всасывание в тонком кишечнике.

Пептидазы участвуют в регуляции различных клеточных процессов, включая развитие клеточного цикла, апоптоз и передачу сигналов.
Некоторые пептидазы ответственны за активацию или инактивацию белков путем расщепления определенных пептидных связей.

Пептидазы участвуют в иммунных реакциях, разрушая чужеродные белки, например белки патогенов.
Пептидазы используются в стиральных порошках и чистящих средствах для удаления белковых пятен.

Пептидазы можно использовать для расщепления специфических пептидных меток, используемых при производстве рекомбинантных белков, что способствует очистке целевого белка.
Ингибиторы и активаторы пептидаз используются при разработке лекарств от различных заболеваний, включая ВИЧ, рак и нейродегенеративные заболевания.

Пептидазы являются важными инструментами в молекулярной биологии для анализа белков, исследований структуры и функций и манипулирования белками.
Пептидазы — класс ферментов, катализирующих гидролиз пептидных связей в белках, — один из наиболее зрелых.

В начале 21 века было зарегистрировано более 900 видов микробных пептидаз, регулирующих биологическую активность организма и возникновение заболеваний, таких как переваривание и всасывание пищи, свертывание крови, гемолиз, воспаление, регуляция кровяного давления, клеточная дифференцировочный аутолиз, старение, метастазирование рака, активация физиологически активных пептидов и т. д. не связаны с пептидазами.

Пептидазы тесно связаны с человеком и участвуют во всех аспектах жизни.
Пептидазы широко используются в пищевой, фармацевтической, химической, моющей, кормовой и других областях, валовой продукт достиг 65% рынка ферментов.

Пептидазы — это своего рода фермент, катализирующий гидролиз белка, который является самым ранним и наиболее глубоким ферментом в изучении энзимологии.
Источник микробных пептидаз широк, потребность в клеточном питании невелика, их легко культивировать, по сравнению с пептидазами животного и растительного происхождения, пептидазы легче реализовать в крупномасштабном производстве.

Ранние исследования микробных пептидаз, более сконцентрированные на выведении природных высокопродуктивных штаммов, оптимизации условий ферментации и технологии последующей переработки, общий уровень исследований невысокий, на самом деле не учитывались различные аспекты технологии крупномасштабного производства. .
Вплоть до 70-х годов 20 века, после создания технологии рекомбинантной ДНК, проводились исследования в области молекулярной биологии пептидаз, осуществлялся анализ последовательности, клонирование и экспрессия генов пептидаз, что позволило провести масштабные исследования. возможно производство.

Седьмой каталитический тип протеолитических ферментов — аспарагинпептидлиаза — был описан в 2011 году.
Механизм протеолитического действия пептидаз необычен, поскольку вместо гидролиза пептидазы осуществляют реакцию элиминирования.
Во время этой реакции каталитический аспарагин образует циклическую химическую структуру, которая при правильных условиях расщепляется по остаткам аспарагина в белках.

Учитывая принципиально иной механизм действия пептидазы, ее включение в качестве пептидазы может быть дискуссионным.
Современная классификация эволюционных суперсемейств пептидаз содержится в базе данных MEROPS.
В этой базе данных пептидазы классифицируются в первую очередь по «кланам» (суперсемействам) на основе структуры, механизма и порядка каталитических остатков (например, клан PA, где P указывает на смесь семейств нуклеофилов).

Внутри каждого «клана» пептидазы классифицируются на семейства на основе сходства последовательностей (например, семейства S1 и C3 в клане PA).
Каждое семейство может содержать многие сотни родственных пептидаз (например, трипсин, эластаза, тромбин и стрептогризин внутри семейства S1).

Пептидазы, будучи сами белками, расщепляются другими молекулами пептидаз, иногда того же типа.
Это действует как метод регуляции активности пептидаз.

Некоторые пептидазы менее активны после аутолиза (например, TEV-пептидазы), тогда как другие более активны (например, трипсиноген).
В пищеварительной системе человека пептидазы, такие как пепсин, трипсин и химотрипсин, расщепляют пищевые белки на более мелкие пептиды и аминокислоты, облегчая их всасывание в тонком кишечнике.

Пептидазы обычно используются в стиральных порошках и чистящих средствах из-за их способности разрушать пятна на основе белка.
Это особенно эффективно при удалении таких пятен, как кровь, трава и еда.

Пептидазы можно использовать для смягчения мяса путем разрушения коллагена и соединительных тканей.
Пептидазы способствуют развитию вкуса некоторых пищевых продуктов, расщепляя белки на более мелкие, более приятные на вкус фрагменты.

Производство молочных продуктов: пептидазы используются в производстве сыра для изменения текстуры и вкуса.
Пептидазы играют решающую роль в очистке белков.

Их используют для отщепления слитых меток от рекомбинантных белков, что облегчает их выделение и очистку.
Ингибиторы пептидаз играют важную роль при разработке лекарств, особенно при лечении заболеваний, при которых необходимо модулировать активность пептидаз.
Например, ингибиторы пептидаз используются при лечении ВИЧ.

Исследователи модифицируют и конструируют пептидазы для конкретных применений.
Это может включать изменение их субстратной специфичности, стабильности или других свойств для удовлетворения промышленных или терапевтических целей.

Пептидазы являются ценным инструментом в исследованиях в области молекулярной биологии и биохимии.
Такие методы, как ограниченный протеолиз, используются для изучения структуры, функций и взаимодействий белков.

Определенные пептидазы, такие как матриксные металлопротеиназы (ММП), играют роль в ремоделировании тканей.
Понимание и контроль активности пептидаз важно в приложениях, связанных с заживлением ран и тканевой инженерией.

Некоторые пептидазы используются в качестве диагностических инструментов.
Например, простатспецифический антиген (ПСА) представляет собой пептидазу, используемую в качестве биомаркера рака простаты.

Пептидазы используются в процессах биоремедиации для разложения белков, присутствующих в органических отходах.
Это может быть полезно в усилиях по очистке окружающей среды.

Пептидазы иногда используются в косметике для отшелушивания.
Они могут помочь удалить омертвевшие клетки кожи и улучшить текстуру кожи.

Пептидазы встречаются во всех организмах, от прокариот до эукариот и вирусов.
Эти ферменты участвуют во множестве физиологических реакций, от простого переваривания пищевых белков до высокорегулируемых каскадов (например, каскада свертывания крови, системы комплемента, путей апоптоза и каскада активации профенолоксидазы у беспозвоночных).

Пептидазы могут либо разрывать специфические пептидные связи (ограниченный протеолиз), в зависимости от аминокислотной последовательности белка, либо полностью расщеплять пептид до аминокислот (неограниченный протеолиз).
Активность может представлять собой деструктивное изменение (отмена функции белка или расщепление пептидаз до его основных компонентов), пептидазы могут быть активацией функции или пептидазы могут быть сигналом в сигнальном пути.

Пептидазы используются в организме для различных метаболических процессов.
Кислые пептидазы, секретируемые в желудке (например, пепсин), и сериновые пептидазы, присутствующие в двенадцатиперстной кишке (трипсин и химотрипсин), позволяют нам переваривать белок пищи.

Присутствующие в сыворотке крови пептидазы (тромбин, плазмин, фактор Хагемана и др.) играют важную роль в свертывании крови, лизисе тромбов, правильном действии иммунной системы.
Другие пептидазы присутствуют в лейкоцитах (эластаза, катепсин G) и играют несколько различных ролей в метаболическом контроле.

Некоторые змеиные яды также являются пептидазами, например, гемотоксин гадюки, и мешают каскаду свертывания крови жертвы.
Пептидазы определяют время жизни других белков, играющих важную физиологическую роль, таких как гормоны, антитела или другие ферменты.

Это один из наиболее быстрых «включающихся» и «выключающихся» регуляторных механизмов в физиологии организма.
Бактерии секретируют пептидазы для гидролиза пептидных связей в белках и, следовательно, расщепления белков на составляющие их аминокислоты.

Бактериальные и грибковые пептидазы особенно важны для глобальных циклов углерода и азота при переработке белков, и такая активность, как правило, регулируется сигналами питания в этих организмах.
Чистое влияние пищевой регуляции активности пептидаз среди тысяч видов, присутствующих в почве, можно наблюдать на уровне общего микробного сообщества, поскольку белки расщепляются в ответ на ограничение углерода, азота или серы.

Геномы некоторых вирусов кодируют один массивный полипротеин, который нуждается в пептидазах для расщепления его на функциональные единицы (например, вирус гепатита С и пикорнавирусы).
Эти пептидазы (например, пептидазы TEV) обладают высокой специфичностью и расщепляют лишь очень ограниченный набор последовательностей субстрата.

Поэтому они являются общей мишенью для ингибиторов пептидаз.
Клетки часто вырабатывают ингибиторы пептидаз для регулирования активности пептидаз.

Эти ингибиторы связываются с пептидазами и не позволяют им катализировать гидролиз пептидных связей.
Эта регуляция имеет решающее значение для поддержания баланса клеточных процессов.

Изменение активности пептидаз связано с прогрессированием рака.
Например, матриксные металлопротеиназы (ММП) участвуют в инвазии и метастазировании опухолей.

Пептидазы, такие как протеасомы, участвуют в выведении неправильно свернутых белков.
Нарушение регуляции пептидаз связано с нейродегенеративными расстройствами, такими как болезнь Альцгеймера и Паркинсона.

Протеасомы — это крупные белковые комплексы, ответственные за расщепление ненужных или поврежденных белков в клетке.
Они играют решающую роль в поддержании клеточного гомеостаза, регулируя концентрацию специфических белков.

В контексте ВИЧ-инфекции (вирус иммунодефицита человека) ингибиторы пептидаз представляют собой класс антиретровирусных препаратов.
Они блокируют активность фермента ВИЧ-пептидазы, не позволяя вирусу производить инфекционные частицы.

Ученые занимаются разработкой пептидаз, чтобы модифицировать и оптимизировать пептидазы для конкретных применений.
Это предполагает изменение их субстратной специфичности, стабильности или других свойств для промышленных или терапевтических целей.

Исследователи используют пептидазы в качестве инструментов в лаборатории для изучения структуры и функции белков.
Такие методы, как ограниченный протеолиз, включают обработку белков пептидазами для идентификации структурных доменов или определения конформационных изменений.

Пептидазы используются в пищевой промышленности для различных целей.
Например, их можно использовать при производстве определенных продуктов питания для улучшения вкуса или текстуры.

Кроме того, пептидазы играют роль в смягчении мяса.
Каспазы, семейство цистеиновых пептидаз, играют центральную роль в процессе апоптоза.

Они расщепляют специфические белки, что приводит к контролируемому разрушению клетки.
Пептидазы являются мишенью для открытия лекарств.

Разработка лекарств, которые специфически ингибируют или активируют определенные пептидазы, может иметь терапевтические последствия, особенно в условиях, когда задействована дисрегуляция пептидаз.
Активность пептидаз ингибируется ингибиторами пептидаз.

Одним из примеров ингибиторов пептидаз является суперсемейство серпинов.
Пептидазы включают альфа-1-антитрипсин (который защищает организм от чрезмерного воздействия собственных воспалительных пептидаз), альфа-1-антхимотрипсин (который действует аналогичным образом), C1-ингибитор (который защищает организм от чрезмерной активации пептидазами собственной системы комплемента). ), антитромбин (который защищает организм от чрезмерной коагуляции), ингибитор активатора плазминогена-1 (который защищает организм от неадекватной коагуляции путем блокирования фибринолиза, запускаемого пептидазами) и нейросерпина.

Природные ингибиторы пептидаз включают семейство белков липокалинов, которые играют роль в регуляции и дифференцировке клеток.
Было обнаружено, что липофильные лиганды, прикрепленные к белкам липокалина, обладают свойствами ингибирования опухолевых пептидаз.

Природные ингибиторы пептидаз не следует путать с ингибиторами пептидаз, используемыми в антиретровирусной терапии.
Некоторые вирусы, в том числе ВИЧ/СПИД, в своем репродуктивном цикле зависят от пептидаз.

Таким образом, ингибиторы пептидаз разрабатываются как противовирусные терапевтические средства.
Другие природные ингибиторы пептидаз используются в качестве защитных механизмов.

Распространенными примерами являются ингибиторы трипсина, обнаруженные в семенах некоторых растений, наиболее примечательными для людей являются соевые бобы, основная продовольственная культура, где они действуют, отпугивая хищников.
Сырые соевые бобы токсичны для многих животных, включая человека, пока содержащиеся в них ингибиторы пептидаз не будут денатурированы.

Протеолитические ферменты необходимы для многих важных процессов в организме.
Их также называют протеазами или протеиназами.

В организме человека они вырабатываются поджелудочной железой и желудком.
Хотя протеолитические ферменты наиболее известны своей ролью в переваривании пищевого белка, они также выполняют множество других важных функций.
Например, они необходимы для деления клеток, свертывания крови, иммунной функции и рециркуляции белка, а также для других жизненно важных процессов (1).

Как и люди, растения также зависят от протеолитических ферментов на протяжении всего своего жизненного цикла.
Эти ферменты не только необходимы для правильного роста и развития растений, но и помогают сохранить их здоровье, действуя в качестве защитного механизма от вредителей, таких как насекомые.

Интересно, что люди могут получить пользу от приема протеолитических ферментов растительного происхождения.
В результате добавки протеолитических ферментов могут содержать ферменты как животного, так и растительного происхождения.
Пептидазы (как эндо-, так и экзотипы без системного названия) представляют собой ферменты, которые коммерчески получают из грибов Aspergillus oryzae или Aspergillus niger посредством процесса ферментации.

На этапе восстановления производства производители уничтожают исходные грибы A. oryzae или A. niger, прежде чем удалять небелковый материал из препарата пептидаз.
Пептидазы выделяют из ферментационного бульона в водный раствор, а затем перерабатывают до высушенного состояния.

Использование пептидаз:
Пептидазы Bacillus amyloliquefaciens использовались для расчесывания шкур и кож.
Пептидазы также использовались в исследовании по изучению образования пептидных связей с использованием карбамоилметилового эфира в качестве ацильного донора.
Область исследования пептидаз огромна.

С 2004 года ежегодно публикуется около 8000 статей в этой области.
Пептидазы используются в промышленности, медицине и в качестве основного инструмента биологических исследований.

Пептидазы можно использовать для разрушения биопленок — сообществ микроорганизмов, заключенных в защитную матрицу.
Разрушение матрицы биопленки помогает бороться с бактериальными инфекциями.

Исследователи изучают возможность использования пептидаз для таргетной терапии рака.
Пептидазы могут быть разработаны для избирательной активации пролекарств в раковых клетках, сводя к минимуму повреждение здоровых тканей.

Ингибиторы пептидаз исследуются на предмет использования в сельском хозяйстве для защиты сельскохозяйственных культур от вредителей.
Эти ингибиторы мешают пищеварительным процессам некоторых насекомых, предлагая потенциальную экологически чистую стратегию борьбы с вредителями.

Пептидазы используются в продуктах по уходу за кожей из-за их отшелушивающих свойств.
Они помогают удалить омертвевшие клетки кожи, способствуя обновлению кожи и потенциально уменьшая появление тонких линий и морщин.

Пептидазы включаются в биосенсоры для обнаружения специфических биомолекул.
Изменения флуоресценции или других свойств, возникающие в результате активности пептидаз, могут использоваться как сигналы присутствия определенных веществ.

Пептидазы используются в биокаталитических процессах органического синтеза.
Они могут катализировать специфические реакции с высокой селективностью, обеспечивая экологически чистую альтернативу традиционным химическим методам.

Некоторые пептидазы исследуются в качестве биопестицидов для борьбы с насекомыми-вредителями в сельском хозяйстве.
Эти пептидазы могут нарушать пищеварительные процессы насекомых, что приводит к снижению питания и роста.

Пептидазы, связанные с развитием и прогрессированием опухоли, могут быть нацелены на цели визуализации.
Визуализирующие агенты, активируемые пептидазами, могут дать представление о присутствии и активности пептидаз в раковых тканях.

Пептидазы и их субстраты исследуются как потенциальные биомаркеры различных заболеваний.
Обнаружение специфических моделей активности пептидаз может помочь в ранней диагностике заболеваний.

Понимание индивидуальных различий в активности пептидаз может способствовать развитию персонализированной медицины.
Адаптация лечения на основе профилей пептидаз может повысить терапевтическую эффективность.

Пептидазы изучаются для мониторинга окружающей среды, особенно при оценке качества воды.
Изменения активности пептидаз могут указывать на загрязнение или изменения микробных сообществ.

Пищеварительные пептидазы входят в состав многих моющих средств для стирки, а также широко используются в хлебной промышленности в качестве улучшителя хлеба.
Различные пептидазы используются в медицине как для их естественной функции (например, контроль свертывания крови), так и для полностью искусственных функций (например, для целенаправленной деградации патогенных белков).

Высокоспецифичные пептидазы, такие как TEV-пептидазы и тромбин, обычно используются для контролируемого расщепления слитых белков и аффинных меток.
Содержащие пептидазы растительные растворы, называемые вегетарианским сычужным ферментом, уже сотни лет используются в Европе и на Ближнем Востоке для изготовления кошерных и халяльных сыров.

Вегетарианский сычужный фермент Withania coagulans использовался на протяжении тысячелетий в качестве аюрведического средства для улучшения пищеварения и лечения диабета на Индийском субконтиненте.
Пептидазы также используются для изготовления Панира.

Пептидазы используются в текстильной промышленности для таких процессов, как расшлихтовка и отделка.
Они помогают удалить нежелательные волокна и улучшить текстуру и внешний вид тканей.

Пептидазы могут быть использованы в производстве биотоплива.
Они способствуют разрушению стенок растительных клеток, выделяя сахара, которые можно ферментировать в биотопливо.

Пептидазы используются в кожевенной промышленности для удаления волос и смягчения шкур во время обработки кожи.
Пептидазы можно использовать в пищевой промышленности для изменения свойств определенных пищевых продуктов, например, для повышения растворимости белков в напитках или улучшения текстуры хлебобулочных изделий.

Некоторые пептидазы, например тромбин, используются в медицине как средства, препятствующие свертыванию крови.
Они используются в антикоагулянтной терапии для предотвращения аномального образования тромбов.

Пептидазы используются для гидролиза белков на более мелкие пептиды и аминокислоты, способствуя развитию пикантного вкуса обработанных пищевых продуктов.
Пептидазы могут применяться в целлюлозно-бумажной промышленности для изменения характеристик бумажной массы, что приводит к улучшению качества бумаги.

Воспалительные заболевания, такие как ревматоидный артрит, связаны с чрезмерной активностью пептидаз.
Терапия, направленная на модуляцию активности пептидаз, изучается в качестве потенциальных вариантов лечения.

Пептидазы используются в рецептурах кормов для рыб для улучшения усвояемости белков, способствуя лучшему росту и здоровью выращиваемой рыбы.
Пептидазы исследуются на предмет их потенциального использования для обеззараживания поверхностей, подвергшихся воздействию боевых биологических агентов.

Они могут расщеплять белки этих агентов, делая их безвредными.
Пептидазы используются в различных биохимических анализах и тестах для изучения кинетики ферментов, субстратной специфичности и других аспектов ферментативных реакций.

Пептидазы обычно используются в стиральных порошках и пятновыводителях.
Они помогают разрушить белковые пятна, такие как кровь, трава и еда, облегчая их смывку.

Тендеризация мяса: пептидазы используются для смягчения мяса путем разрушения коллагена и соединительных тканей, улучшения текстуры мяса.
Пептидазы используются в производстве сыра для изменения текстуры и вкуса.

В пивоварении пептидазы можно использовать для расщепления белков, которые могут вызвать помутнение пива. При выпечке они могут улучшить текстуру теста.
Пептидазы используются в биотехнологии для очистки белков.
Их можно использовать для отщепления слитых меток от рекомбинантных белков, что облегчает выделение и очистку желаемого белка.

Ингибиторы пептидаз играют важную роль в разработке лекарств.
Например, ингибиторы пептидаз используются при лечении ВИЧ путем ингибирования вирусных пептидаз, предотвращая созревание новых вирусных частиц.
Пептидазы могут использоваться в заместительной ферментной терапии для людей с определенными генетическими нарушениями, которые приводят к недостаточной активности пептидаз.

Пептидазы являются ценным инструментом в исследованиях молекулярной биологии.
Такие методы, как ограниченный протеолиз, используются для изучения структуры, функций и взаимодействий белков.

Пептидазы, такие как матриксные металлопротеиназы (ММП), играют роль в ремоделировании тканей.
Понимание и контроль активности пептидаз важно в приложениях, связанных с заживлением ран и тканевой инженерией.

Некоторые пептидазы, такие как простатспецифический антиген (ПСА), используются в качестве диагностических биомаркеров определенных заболеваний, таких как рак простаты.
Пептидазы используются в процессах биоремедиации для разложения белков, присутствующих в органических отходах, способствуя очистке окружающей среды.

Пептидазы иногда используются в косметике для отшелушивания.
Они могут помочь удалить омертвевшие клетки кожи и улучшить текстуру кожи.
При определенных заболеваниях для восполнения недостаточной или отсутствующей активности ферментов в организме может использоваться заместительная ферментная терапия с использованием пептидаз.

Классификация пептидаз:
Пептидазы делятся на две категории: экзопептидазы и эндопептидазы.
Экзопептидаза действует только на С-концевые или N-концевые пептидные связи субстрата, эндопептидаза может гидролизовать только пептидные связи внутри макромолекулярного белка и является настоящей пептидазой.

Существовало множество методов классификации пептидаз, но они не идеальны, некоторые по активному центру или по способу действия, но также по оптимальному значению pH, академическому для активного центра.

По активному центру пептидазы можно разделить на четыре класса:
(1) сериновые пептидазы
(2) аспарагиновые пептидазы
(3) цистеиновые пептидазы
(4) металлопептидазы.

Ферменты серинпептидазы широко встречаются в поджелудочной железе животных, бактериях, плесени, активный центр содержит остатки серина, активность фермента может быть диизопропилфосфорилфторидом (DFP), бензолметилсульфонилфторидом (PMSF) и ингибиторами картофеля (PI) и другим специфическим ингибированием.
Оптимальный pH фермента — щелочные пептидазы при 9,5–10,5, но некоторые сериновые пептидазы являются нейтральными пептидазами, а некоторые ферменты также содержат остатки цистеина из-за активного центра. Пептидазы могут ингибироваться тиоловым реагентом, вызывающим хлор Ртуть-бензойную кислоту ( ПКМБ).

Специфичность субстрата аналогична специфичности трипсина химуса.
Металлопротеиназы этого типа пептидазы в основном нейтральные пептидазы, оптимальный pH составляет 7 ~ 8, большая часть активного центра содержит Zn2 и другие двухвалентные металлы, могут подвергаться хелатированию металлов ЭДТА или фенантролином (O-фенантролин, OP), ингибируя такие пептидазы менее стабильны, ограничены в использовании и менее важны, чем щелочные и кислотные пептидазы.

Металлопротеиназы также включают щелочные пептидазы Pseudomonas aeruginosa, змеиного яда и коллагеназу.
Микробные металло-нейтральные пептидазы, такие как бактериальные и грибковые нейтральные пептидазы, могут расщеплять аминоконцевые пептидные связи, состоящие из гидрофобных или других аминокислотных остатков.
Пептидазы аспарагиновой кислоты пепсин, пептидазы грибковой кислоты представляют собой активный центр, содержащий пептидазы аспарагиновой кислоты, оптимальный pH этого типа фермента составляет 2,0 ~ 5,0, кислотная стабильность, быстрая инактивация фермента при pH выше 6, PI 3-4,5, Метиловый эфир диазоацетил-N-лейцина (ДАН) и 1,2-эпокси-3-(п-нитрофенил)пропана (ЭПНП) является облигатным ингибитором этого вида ферментов, молекулярная масса фермента 30~45 кДа.

Цистеиновые пептидазы. Этот вид ферментов также называют тиоловыми пептидазами. Известно, что этот вид ферментов насчитывает около 20 семейств, широко распространен у прокариот и эукариот. Активный центр пептидазы содержит пару аминокислот, то есть Cys-His, различные группы ферментов, а после Циса и Хиса в разном порядке.
Обычно для активности таких ферментов требуется присутствие восстановителя, такого как HCN или цистеин.

Специфичность пептидаз:
Специфичность пептидаз выражается в селективности пептидной связи субстрата. На пептидазы влияют не только аминокислотные остатки с одной или обеих сторон пептидной связи в точке расщепления, но иногда также влияют несколько разделенных единиц аминокислотных остатков. от точки действия, а также зависит от длины пептидной связи.
Исследование специфичности пептидаз обычно проводят с использованием синтетических субстратов с известной последовательностью, по указанным выше причинам часто несовместимой с гидролизом природных белков.

Производство пептидаз:
Пептидазы широко используются, что не только упрощает производственный процесс соответствующих отраслей, но и экономит инвестиции. Пептидазы сокращают расход сырья, повышают выход и качество продукции, вносят положительный вклад в улучшение охраны окружающей среды и снижение выбросов углекислого газа. выбросы.
Факторы, влияющие на выработку микробных пептидаз, очень сложны: один и тот же микроорганизм из-за разных условий культивирования может продуцировать различные пептидазы, большая часть бацилл является аэробными, нетоксичными и непатогенными, их легко культивировать.
Состав ферментов микробных пептидаз очень сложен, тот же ферментный электрофорез, хроматография и другие методы разделения, но также могут разделять ряд молекулярных масс, аминокислотный состав, оптимальный pH, температуру и изоэлектрическую точку различного состава, сходства и различия в Аминокислотную последовательность и конформацию фермента также можно увидеть с помощью иммунологической реакции антиген-антитело.

Профиль безопасности пептидаз:
Пептидазы могут вызывать раздражение кожи и глаз, особенно в более высоких концентрациях.
Прямой контакт с растворами, содержащими пептидазы, может привести к покраснению, зуду или раздражению.
При работе с этими ферментами следует использовать соответствующие средства индивидуальной защиты (СИЗ).

Вдыхание пыли или аэрозолей, содержащих пептидазы, может привести к респираторной сенсибилизации у некоторых людей.
В ситуациях, когда образуются аэрозоли, может потребоваться соответствующая вентиляция и защита органов дыхания.
У некоторых людей могут развиться аллергические реакции на пептидазы.

Сенсибилизация к этим ферментам может возникнуть в результате многократного воздействия, и люди, страдающие аллергией или астмой, могут быть более восприимчивы.
Проглатывание пептидаз может привести к раздражению и сенсибилизации желудочно-кишечного тракта.
Это актуально для отраслей, где работники могут подвергаться воздействию веществ, содержащих пептидазы.

Работники таких отраслей, как биотехнология, фармацевтика и пищевая промышленность, могут столкнуться с профессиональным воздействием пептидаз.
Для минимизации рисков следует принять надлежащие меры безопасности, включая обучение, средства индивидуальной защиты и инженерный контроль.
В некоторых приложениях, таких как биокатализ или белковая инженерия, пептидазы могут использоваться для катализа специфических реакций.

Идентификаторы пептидаз:
Химическое название: Пептидазы
Номер CB: CB5670040
Молекулярный вес: 0
Номер леев: MFCD01940183

Свойства пептидаз:
температура хранения: 2-8°C
растворимость: H2O: 5-20 мг/мл
форма: порошок
белый цвет
FDA 21 CFR: 310.545
Оценка еды по версии EWG: 1

Растворимость: H2O: 5-20 мг/мл.
Внешний вид: порошок
Белый цвет
Условия хранения: 2-8°C

Характеристики пептидаз:
Внешний вид: Белый порошок
Анализ: 99% мин.