PROTÉASE

NUMÉRO CAS : 9001-92-7

La protéase (également appelée peptidase ou protéinase) est une enzyme qui catalyse (augmente la vitesse de réaction ou « accélère ») la protéolyse, la décomposition des protéines en polypeptides plus petits ou en acides aminés simples.
Ils le font en clivant les liaisons peptidiques au sein des protéines par hydrolyse, une réaction au cours de laquelle l'eau brise les liaisons. Les protéases sont impliquées dans de nombreuses fonctions biologiques, notamment la digestion des protéines ingérées, le catabolisme des protéines (dégradation des anciennes protéines) et la signalisation cellulaire.
En l'absence d'accélérateurs fonctionnels, la protéolyse serait très lente, prenant des centaines d'années.
Les protéases peuvent être trouvées dans toutes les formes de vie et de virus.
Ils ont évolué indépendamment plusieurs fois et différentes classes de protéases peuvent effectuer la même réaction par des mécanismes catalytiques complètement différents.
Les protéases ont d'abord été regroupées en 84 familles selon leur relation évolutive en 1993, et classées en quatre types catalytiques : sérine, cystéine, aspartique et métallo protéases.
Les protéases à thréonine et à acide glutamique n'ont été décrites qu'en 1995 et 2004 respectivement. Le mécanisme utilisé pour cliver une liaison peptidique consiste à rendre nucléophile un résidu d'acide aminé qui a la cystéine et la thréonine (protéases) ou une molécule d'eau (acide aspartique, métallo- et acide protéases) afin qu'il puisse attaquer le groupe carboxyle du peptide.
Une façon de fabriquer un nucléophile consiste à utiliser une triade catalytique, où un résidu d'histidine est utilisé pour activer la sérine, la cystéine ou la thréonine en tant que nucléophile.
Ce n'est pas un groupement évolutif, cependant, car les types nucléophiles ont évolué de manière convergente dans différentes superfamilles, et certaines superfamilles montrent une évolution divergente vers plusieurs nucléophiles différents.

Les protéases sont présentes dans tous les organismes, des procaryotes aux eucaryotes en passant par les virus.
Ces enzymes sont impliquées dans une multitude de réactions physiologiques allant de la simple digestion de protéines alimentaires à des cascades hautement régulées (par exemple, la cascade de la coagulation sanguine, le système du complément, les voies de l'apoptose et la cascade d'activation de la prophénoloxydase chez les invertébrés).
Les protéases peuvent soit casser des liaisons peptidiques spécifiques (protéolyse limitée), selon la séquence d'acides aminés d'une protéine, soit complètement casser un peptide en acides aminés (protéolyse illimitée).
L'activité peut être un changement destructeur (abolir la fonction d'une protéine ou digérer la protéase en ses principaux composants), la protéase peut être une activation d'une fonction, ou la protéase peut être un signal dans une voie de signalisation.
L'activité des protéases est inhibée par les inhibiteurs de protéase.
Un exemple d'inhibiteurs de protéase est la superfamille des serpines.
La protéase comprend l'alpha 1-antitrypsine (qui protège le corps des effets excessifs de ses propres protéases inflammatoires), l'alpha 1-antichymotrypsine (qui fait de même), l'inhibiteur C1 (qui protège le corps de l'activation excessive déclenchée par la protéase de son propre système complémentaire ), l'antithrombine (qui protège le corps d'une coagulation excessive), l'inhibiteur 1 de l'activateur du plasminogène (qui protège le corps d'une coagulation inadéquate en bloquant la fibrinolyse déclenchée par la protéase) et la neuroserpine.
Les inhibiteurs naturels de la protéase comprennent la famille des protéines lipocalines, qui jouent un rôle dans la régulation et la différenciation cellulaires.

Les ligands lipophiles, attachés aux protéines lipocalines, se sont avérés posséder des propriétés d'inhibition de la protéase tumorale.
Les inhibiteurs de protéase naturels ne doivent pas être confondus avec les inhibiteurs de protéase utilisés en thérapie antirétrovirale.
Certains virus, dont le VIH/SIDA, dépendent de protéases dans leur cycle de reproduction.
Ainsi, des inhibiteurs de protéase sont développés en tant que moyens antiviraux.
D'autres inhibiteurs de protéase naturels sont utilisés comme mécanismes de défense.
Des exemples courants sont les inhibiteurs de trypsine trouvés dans les graines de certaines plantes, le plus notable pour l'homme étant le soja, une culture vivrière majeure, où ils agissent pour décourager les prédateurs.
Le soja cru est toxique pour de nombreux animaux, y compris les humains, jusqu'à ce que les inhibiteurs de protéase qu'ils contiennent aient été dénaturés.

La protéase est le nom donné à une classe d'enzymes qui catalysent le catabolisme des protéines par hydrolyse des liaisons peptidiques reliant les acides aminés entre eux.
Les protéases ont évolué pour effectuer ces réactions par de nombreux mécanismes différents et se trouvent chez les animaux, les plantes, les bactéries, les archées et les virus, soulignant le rôle important qu'elles jouent dans toutes les formes de vie sur Terre.
Les protéases sont impliquées dans le traitement des protéines, la régulation de la fonction des protéines, l'apoptose, la pathogenèse virale, la digestion, la photosynthèse et de nombreux autres processus vitaux.
Les protéases offrent également une cible précieuse dans de nombreux contextes thérapeutiques, notamment la maladie d'Alzheimer, le cancer et les infections virales.
En fait, l'une des classes de thérapies antivirales les plus largement utilisées est celle des inhibiteurs de protéase, qui sont utilisés pour traiter à la fois les infections par le VIH et le VHC.
La protéase est une enzyme qui catalyse l'hydrolyse des protéines.
La protéase le fait en brisant les liaisons peptidiques entre les acides aminés.
Cette enzyme est utilisée dans les produits de boulangerie comme conditionneur de pâte.
La protéase modifie la rhéologie de la pâte et les propriétés de manipulation, améliorant :

-Facilité de travail
-Souplesse
-Usinabilité
-La qualité des produits finis

Les enzymes protéolytiques (protéases) sont des enzymes qui décomposent les protéines.
Ces enzymes sont fabriquées par les animaux, les plantes, les champignons et les bactéries.
La protéase fait référence à un groupe d'enzymes dont la fonction catalytique est d'hydrolyser les liaisons peptidiques des protéines.
Elles sont également appelées enzymes protéolytiques ou protéinases.
Les protéases diffèrent par leur capacité à hydrolyser diverses liaisons peptidiques.
Les protéases ont également de nombreuses fonctions.
On pensait que l'action des protéases était limitée à des fins digestives, à la modélisation extracellulaire et/ou au remodelage des tissus, principalement par l'activité protéolytique sur les molécules interstitielles, se produisant tout au long de l'homéostasie et du développement ou, dans des circonstances inadaptées aberrantes, au cours de la pathogenèse de la maladie.

Les protéases sont impliquées dans de nombreux aspects de la biologie humaine. Par exemple, dans l'intestin grêle, les protéases digèrent les protéines alimentaires pour permettre l'absorption des acides aminés.
D'autres processus médiés par les protéases comprennent la coagulation sanguine, la fonction immunitaire, la maturation des prohormones, la formation osseuse, la mort cellulaire programmée et le recyclage des protéines cellulaires qui ne sont plus nécessaires.
Les protéases ne sont pas seulement limitées à des fins digestives et au remodelage de la matrice extracellulaire et des tissus, mais sont également des facteurs clés pour l'induction de réponses immunitaires physiologiques.
Cette induction peut être directe, via la dégradation d'agents pathogènes au sein des phagolysosomes, ou indirecte, via l'activation de récepteurs clés de reconnaissance de formes (PRR), tels que les récepteurs Toll-like (TLR).
Malheureusement, une production excessive de protéases entraîne des réponses inadaptées de l'hôte et une inflammation et des dommages excessifs des tissus.
Les protéases offrent également une cible précieuse dans de nombreux contextes thérapeutiques, notamment la maladie d'Alzheimer, le cancer et les infections virales.
La MMP-9, une métallopeptidase matricielle, joue un rôle dans l'angiogenèse et constitue une cible thérapeutique pour le cancer.
En raison de leur importance dans la pathologie de la maladie, les protéases sont une classe cible de médicaments pertinente.
Certaines enzymes protéolytiques que l'on peut trouver dans les suppléments comprennent la bromélaïne, la chymotrypsine, la ficine, la papaïne, la serrapeptase et la trypsine.

Les enzymes protéolytiques sont utilisées pour une longue liste de conditions, notamment le nettoyage des plaies sur la peau, l'aide à la digestion, la douleur et l'enflure, et de nombreuses autres conditions.
Les protéases sont classées par les acides aminés ou les ligands qui catalysent la réaction d'hydrolyse.
Par exemple, les protéases à sérine contiennent une sérine dans le site actif. La sérine est aidée par une histidine voisine et de l'acide aspartique.
Cette combinaison est appelée la triade catalytique et est conservée dans toutes les protéases à sérine.
Les protéases à sérine fonctionnent en deux étapes ; d'abord, ils forment une liaison covalente avec la protéine à cliver ; dans la deuxième étape, l'eau entre et libère la seconde moitié de la protéine clivée.
Les protéases à cystéine utilisent la cystéine comme nucléophile, tout comme les protéases à sérine utilisent la sérine comme nucléophile.
La protéase est un catalyseur biologique naturel.

La protéase peut être extraite de céréales et de fruits, comme la papaïne ou la bromélaïne.
Ou, la protéase provient de sources animales comme la chymosine ou la rénine de bovins.
Les protéases, également appelées peptidase ou protéinase, sont une sorte d'enzymes destructrices simples nécessaires au catabolisme des protéines et à la génération d'acides aminés dans les organismes primitifs en hydrolysant les liaisons peptidiques.
Les protéases sont susceptibles d'apparaître aux premiers stades de l'évolution des protéines et ont été appliquées plusieurs fois.
Différentes classes de protéases effectuent généralement la même réaction de protéolyse à travers des mécanismes catalytiques complètement différents.

Les protéases peuvent être trouvées dans une multitude de sources telles que les animaux, les plantes, les champignons, les bactéries, les archées et les virus et elles participent à de nombreux processus corporels, notamment la digestion, le fonctionnement du système immunitaire et la circulation sanguine.
Les enzymes protéases améliorent la digestibilité et la disponibilité des protéines, optimisant les coûts de l'alimentation en permettant l'utilisation d'alternatives protéiques de moindre qualité dans l'alimentation.
Cela permet d'économiser sur les coûts d'alimentation, car les prix des céréales et des tourteaux d'oléagineux continuent de fluctuer. Les chercheurs se sont également penchés sur les avantages supplémentaires de l'enzyme protéase et son lien avec la santé intestinale et l'équilibre des bactéries chez la volaille et les porcs.
Les enzymes protéases sont un facteur important dans la digestion des protéines car elles hydrolysent les protéines les moins digestibles dans les aliments pour animaux et les décomposent en peptides plus utilisables.
L'amélioration de la digestibilité des protéines alimentaires avec une protéase de qualité peut réduire le coût des aliments en permettant l'utilisation d'aliments protéiques bruts inférieurs avec des acides aminés de moindre qualité, abaissant efficacement les niveaux de protéines et d'acides aminés digestibles requis dans les aliments jusqu'à 10 %.

UNE FONCTION:

La protéase a été pendant longtemps que les études sur les protéases se sont principalement concentrées sur leurs rôles originaux en tant qu'agresseurs contondants pour la démolition des protéines.
Au-delà de ces fonctions de dégradation non spécifiques, les protéases catalysent également des réactions hautement spécifiques de traitement protéolytique pour produire de nouveaux produits protéiques, ce qui inaugure une nouvelle ère dans la recherche sur les protéases.
Une vaste collection de découvertes a démontré la pertinence des protéases dans le contrôle de multiples processus biologiques dans tous les organismes vivants en régulant le destin, la localisation et l'activité de nombreuses protéines, en modulant les interactions protéine-protéine, en créant de nouvelles molécules bioactives, en contribuant à la transformation de l'information cellulaire, et générer, transduire et amplifier des signaux moléculaires.
En raison de ces multiples actions, les protéases pourraient ainsi influencer la réplication et la transcription de l'ADN, la prolifération et la différenciation des cellules, la morphogenèse et le remodelage des tissus, les réponses aux chocs thermiques et aux protéines dépliées, l'inflammation, l'immunité, l'apoptose, etc.

LES USAGES:

Le domaine de la recherche sur les protéases est énorme.
Depuis 2004, environ 8000 articles liés à ce domaine ont été publiés chaque année.
Les protéases sont utilisées dans l'industrie, la médecine et comme outil de recherche biologique de base.
Les protéases digestives font partie de nombreux détergents à lessive et sont également largement utilisées dans l'industrie du pain dans les améliorants de panification.
Diverses protéases sont utilisées médicalement à la fois pour leur fonction native (par exemple, contrôler la coagulation du sang) ou pour des fonctions complètement artificielles (par exemple pour la dégradation ciblée de protéines pathogènes).
Des protéases hautement spécifiques telles que la protéase du TEV et la thrombine sont couramment utilisées pour cliver les protéines de fusion et les marqueurs d'affinité de manière contrôlée.

UTILISATIONS INDUSTRIELLES :

Les protéases ont une importance commerciale dans différents secteurs industriels et appliqués et ont de multiples applications.
En raison de leur grande variété de caractéristiques physiologiques, y compris l'hydrolyse à des pH extrêmes ou à des températures élevées, ils sont idéaux pour une utilisation dans les secteurs pharmaceutique, diagnostique, textile, alimentaire et des boissons.
Les applications spécifiques de ces protéases comprennent, sans s'y limiter ; analyse des fibres alimentaires et additifs de nettoyage en place pour l'élimination des contaminants.
Nous disposons d'une large gamme d'enzymes purifiées et de mélanges d'enzymes pour la recherche et le développement de nouveaux procédés, produits et tests.

UNE FONCTION:

Les protéases sont impliquées dans la digestion de longues chaînes protéiques en fragments plus courts en divisant les liaisons peptidiques qui relient les résidus d'acides aminés.
Certains détachent les acides aminés terminaux de la chaîne protéique (exopeptidases, telles que les aminopeptidases, la carboxypeptidase A) ; d'autres attaquent les liaisons peptidiques internes d'une protéine (endopeptidases, telles que la trypsine, la chymotrypsine, la pepsine, la papaïne, l'élastase).

SPÉCIFICITÉ:

La protéolyse peut être très proche, de sorte qu'une large gamme de substrats protéiques sont hydrolysés.
C'est le cas des enzymes digestives telles que la trypsine qui doivent être capables de cliver l'ensemble des protéines ingérées en fragments peptidiques plus petits.
Les protéases de promiscuité se lient généralement à un seul acide aminé sur le substrat et n'ont donc de spécificité que pour ce résidu.
Inversement, certaines protéases sont hautement spécifiques et ne clivent les substrats qu'avec une certaine séquence.
La coagulation du sang (comme la thrombine) et le traitement des polyprotéines virales (comme la protéase du TEV) nécessitent ce niveau de spécificité afin d'obtenir des événements de clivage précis.
Ceci est obtenu par des protéases ayant une longue fente ou tunnel de liaison avec plusieurs poches le long de celle-ci qui lient les résidus spécifiés.

APPLICATION:

La protéase est appelée un micro-ingrédient en pâtisserie.
La protéase est privilégiée dans les systèmes de panification qui ne nécessitent pas d'étapes de fermentation telles que les levures ou le levain.
L'ajout d'enzymes de spécialité est la façon dont un pain artisanal et varié de haute qualité peut être fabriqué en peu de temps.
Habituellement, la protéase est ajoutée pendant le mélange de la pâte.
Selon l'application et la formulation, les niveaux sont de 0,1 à 0,5 % en fonction du poids de la farine.

La protéase est également utilisée dans les applications d'étiquettes propres. Il peut y avoir des problèmes de pureté, tels que des réactions secondaires et une activité secondaire.
De plus, assurer une inactivation complète pendant la cuisson est très important pour des performances optimales.
Lors de la fourniture de protéase, Protease est une bonne pratique pour effectuer des tests de cuisson et des analyses en laboratoire avant la production en ligne.
Semblable à d'autres enzymes, la protéase nécessite des conditions spéciales pour une activité et des performances optimales.
La valeur de recherche de la protéase est énorme et les protéases ont été largement appliquées dans l'industrie, la médecine et la technologie biologique.
Conformément aux rôles essentiels des protéases dans les organismes vivants, des altérations mineures des systèmes protéolytiques seraient à l'origine de multiples pathologies telles que les troubles neurodégénératifs, le cancer, les maladies cardiovasculaires et inflammatoires.
Par conséquent, les protéases jouent en conséquence des rôles importants dans l'industrie pharmaceutique en tant que cibles potentielles de médicaments ou en tant que biomarqueurs diagnostiques et pronostiques.
Une variété de protéases est appliquée médicalement à la fois pour leur fonction native ou pour des fonctions complètement artificielles.

Les protéases contribuent également au traitement, à la maturation ou à la destruction d'ensembles spécifiques de protéines végétales en tant que reflet d'indices de développement ou de variations environnementales.
De même, de nombreux micro-organismes infectieux considèrent les protéases comme des nécessités pour la réplication ou les traitent comme des facteurs de virulence, ce qui a accéléré le développement de thérapies ciblées sur les protéases pour l'administration de maladies ayant une grande importance pour la vie humaine.
Les protéases sont également au centre des préoccupations de l'industrie biotechnologique en raison de leur utilité en tant que réactifs biochimiques ou dans la fabrication de nombreux produits.
Les protéases digestives faisant partie de nombreux détergents à lessive peuvent également être largement utilisées dans l'industrie du pain comme améliorant de panification.

Applications

- Isolement de l'ADN génomique de la queue de souris
- Isolement d'ADN génomique à partir de cellules en culture
- Élimination des DNases et RNases lors de l'isolement de l'ADN et de l'ARN à partir de tissus ou de lignées cellulaires
- Détermination de la localisation enzymatique
- Amélioration de l'efficacité du clonage des produits PCR

PROPRIETES PHYSIQUES ET CHIMIQUES:

-température de stockage : 2-8°C
-solubilité H2O : 5-20 mg/mL
-forme : poudre
-Couleur blanche

PRODUCTION:

D'autre part, la protéase peut être produite plus efficacement à partir de micro-organismes de qualité alimentaire.
Quelques exemples sont les champignons (Aspergillus oryzae) ou les bactéries (Bacillus subtilis).
Cela se produit par une fermentation à l'échelle industrielle et un traitement en aval.

COMMENT ÇA MARCHE:

Les enzymes protéolytiques sont des enzymes qui décomposent les protéines dans le corps ou sur la peau.
Cela pourrait aider à la digestion ou à la dégradation des protéines impliquées dans l'enflure et la douleur.

SYNONYME:

Inhibiteur de la cystéine protéase (chlorhydrate)
Inhibiteur de cystéine protéase HCl
HY-17541A
MFCD28167760
Chlorhydrate d'inhibiteur de cystéine protéase
2197053-49-7

NOM IUPAC :

protéases à l'exception de celles spécifiées ailleurs dans la présente annexe
Protéinase, Sérine Tritirachium album
protéinases
Enzyme protéolytique