НОМЕР КАС: 9001-92-7
Протеаза (также называемая пептидазой или протеиназой) - это фермент, который катализирует (увеличивает скорость реакции или «ускоряет») протеолиз, расщепление белков на более мелкие полипептиды или отдельные аминокислоты.
Они делают это, расщепляя пептидные связи в белках путем гидролиза, реакции, при которой вода разрывает связи. Протеазы участвуют во многих биологических функциях, включая переваривание проглоченных белков, катаболизм белков (расщепление старых белков) и передачу сигналов клетками.
В отсутствие функциональных ускорителей протеолиз был бы очень медленным, на сотни лет.
Протеазы можно найти во всех формах жизни и в вирусах.
Они независимо эволюционировали несколько раз, и разные классы протеаз могут выполнять одну и ту же реакцию с помощью совершенно разных каталитических механизмов.
Протеазы были впервые сгруппированы в 84 семейства в соответствии с их эволюционным родством в 1993 году и классифицированы по четырем каталитическим типам: сериновые, цистеиновые, аспарагиновые и металлопротеазы.
Протеазы треонина и глутаминовой кислоты не были описаны до 1995 и 2004 гг. Соответственно. Механизм, используемый для расщепления пептидной связи, включает превращение аминокислотного остатка, который имеет цистеин и треонин (протеазы) или молекулу воды (аспарагиновая кислота, металло- и кислотные протеазы), нуклеофильными, чтобы он мог атаковать карбоксильную группу пептида.
Один из способов получения нуклеофила - каталитическая триада, в которой остаток гистидина используется для активации серина, цистеина или треонина в качестве нуклеофила.
Это не эволюционная группировка, однако, поскольку типы нуклеофилов эволюционировали конвергентно в разных суперсемействах, а некоторые суперсемейства демонстрируют дивергентную эволюцию к множеству разных нуклеофилов.
Протеазы встречаются у всех организмов, от прокариот до эукариот и вирусов.
Эти ферменты участвуют во множестве физиологических реакций от простого переваривания пищевых белков до строго регулируемых каскадов (например, каскад свертывания крови, система комплемента, пути апоптоза и каскад активации пропенолоксидазы беспозвоночных).
Протеазы могут либо разрушать определенные пептидные связи (ограниченный протеолиз), в зависимости от аминокислотной последовательности белка, либо полностью расщеплять пептид до аминокислот (неограниченный протеолиз).
Активность может быть деструктивным изменением (отменой функции белка или перевариванием протеазы до его основных компонентов), протеаза может быть активацией функции или протеаза может быть сигналом в сигнальном пути.
Активность протеаз подавляется ингибиторами протеаз.
Одним из примеров ингибиторов протеаз является суперсемейство серпинов.
Протеаза включает альфа-1-антитрипсин (который защищает организм от чрезмерного воздействия собственных воспалительных протеаз), альфа-1-антихимотрипсин (который делает то же самое), C1-ингибитор (который защищает организм от чрезмерной активации его собственной системы комплемента, вызванной протеазой. ), антитромбин (который защищает организм от чрезмерной коагуляции), ингибитор активатора плазминогена-1 (который защищает организм от недостаточной коагуляции, блокируя фибринолиз, запускаемый протеазой) и нейросерпин.
Природные ингибиторы протеаз включают семейство белков липокалина, которые играют роль в регуляции и дифференцировке клеток.
Было обнаружено, что липофильные лиганды, присоединенные к белкам липокалина, обладают свойствами ингибирования опухолевых протеаз.
Не следует путать естественные ингибиторы протеазы с ингибиторами протеазы, используемыми в антиретровирусной терапии.
Некоторые вирусы, в том числе ВИЧ / СПИД, зависят от протеаз в репродуктивном цикле.
Таким образом, ингибиторы протеаз разработаны как противовирусные средства.
Другие природные ингибиторы протеаз используются в качестве защитных механизмов.
Распространенными примерами являются ингибиторы трипсина, содержащиеся в семенах некоторых растений, наиболее известными для человека являются соевые бобы, основная продовольственная культура, где они действуют, чтобы отпугнуть хищников.
Сырые соевые бобы токсичны для многих животных, включая человека, до тех пор, пока содержащиеся в них ингибиторы протеазы не будут денатурированы.
Протеаза - это название класса ферментов, которые катализируют катаболизм белков путем гидролиза пептидных связей, связывающих аминокислоты вместе.
Протеазы эволюционировали, чтобы выполнять эти реакции с помощью множества различных механизмов и обнаружены у животных, растений, бактерий, архей и вирусов, что подчеркивает важную роль, которую они играют во всех формах жизни на Земле.
Протеазы участвуют в процессинге белков, регуляции функции белков, апоптозе, вирусном патогенезе, пищеварении, фотосинтезе и многих других жизненно важных процессах.
Протеазы также представляют собой ценную мишень во многих терапевтических целях, включая болезнь Альцгеймера, рак и вирусные инфекции.
Фактически, одним из наиболее широко используемых классов противовирусных терапевтических средств являются ингибиторы протеазы, которые используются для лечения как ВИЧ-инфекций, так и HCV-инфекций.
Протеаза - это фермент, катализирующий гидролиз белков.
Протеаза делает это, разрушая пептидные связи между аминокислотами.
Этот фермент используется в хлебобулочных изделиях как кондиционер для теста.
Протеаза изменяет реологию теста и его характеристики обработки, улучшая:
-Работоспособность
-Ответственность
-Обрабатываемость
-Качество готовой продукции
Протеолитические ферменты (протеазы) - это ферменты, расщепляющие белок.
Эти ферменты производятся животными, растениями, грибами и бактериями.
Протеаза относится к группе ферментов, каталитическая функция которых заключается в гидролизе пептидных связей белков.
Их также называют протеолитическими ферментами или протеиназами.
Протеазы различаются по способности гидролизовать различные пептидные связи.
Протеазы также выполняют множество функций.
Считалось, что действие протеаз ограничивается целями пищеварения, внеклеточным моделированием и / или ремоделированием тканей, в основном за счет протеолитической активности в отношении интерстициальных молекул, происходящей на протяжении всего гомеостаза и развития или, при аберрантных дезадаптивных обстоятельствах, во время патогенеза заболевания.
Протеазы задействованы во многих аспектах биологии человека. Например, в тонком кишечнике протеазы переваривают пищевые белки, обеспечивая всасывание аминокислот.
Другие процессы, опосредованные протеазами, включают свертывание крови, иммунную функцию, созревание прогормонов, образование костей, запрограммированную гибель клеток и рециркуляцию клеточных белков, которые больше не нужны.
Протеазы не ограничиваются только целями пищеварения и ремоделированием внеклеточного матрикса и тканей, но также являются ключевыми факторами для индукции физиологических иммунных ответов.
Эта индукция может быть прямой, через деградацию патогенов внутри фаголизосом, или косвенной, через активацию рецепторов распознавания ключевых образов (PRR), таких как toll-подобные рецепторы (TLR).
К сожалению, избыточное производство протеаз приводит к дезадаптивным ответам хозяина и избыточному воспалению и повреждению тканей.
Протеазы также представляют собой ценную мишень во многих терапевтических целях, включая болезнь Альцгеймера, рак и вирусные инфекции.
ММР-9, матричная металлопептидаза, играет роль в ангиогенезе и является терапевтической мишенью для рака.
Из-за их значимости в патологии болезней протеазы являются подходящим целевым классом лекарств.
Некоторые протеолитические ферменты, которые можно найти в добавках, включают бромелайн, химотрипсин, фицин, папаин, серрапептазу и трипсин.
Протеолитические ферменты используются при большом количестве состояний, включая очищение ран на коже, помощь при пищеварении, боли и отеках и многих других состояниях.
Протеазы классифицируются по аминокислотам или лигандам, которые катализируют реакцию гидролиза.
Например, сериновые протеазы содержат серин в активном центре. Серину помогают соседние гистидин и аспарагиновая кислота.
Эта комбинация называется каталитической триадой и сохраняется во всех сериновых протеазах.
Сериновые протеазы работают в два этапа; во-первых, они образуют ковалентную связь с расщепляемым белком; на втором этапе вода поступает и высвобождает вторую половину расщепленного белка.
Цистеиновые протеазы используют цистеин в качестве нуклеофила, так же как сериновые протеазы используют серин в качестве нуклеофила.
Протеаза - естественный биологический катализатор.
Протеазу можно извлечь из злаков и фруктов, таких как папаин или бромелайн.
Или протеаза поступает из животных источников, таких как химозин или реннин крупного рогатого скота.
Протеазы, также называемые пептидазой или протеиназой, представляют собой разновидность простых деструктивных ферментов, необходимых для катаболизма белков и образования аминокислот в примитивных организмах путем гидролиза пептидных связей.
Протеазы, вероятно, возникают на самых ранних стадиях эволюции белка и применялись многократно.
Различные классы протеаз обычно выполняют одну и ту же реакцию протеолиза через совершенно разные каталитические механизмы.
Протеазы можно найти в самых разных источниках, таких как животные, растения, грибы, бактерии, археи и вирусы, и они участвуют во многих процессах организма, включая пищеварение, функцию иммунной системы и кровообращение.
Ферменты протеазы улучшают усвояемость и доступность белков, оптимизируя расходы на диету, позволяя использовать в рационе белковые альтернативы более низкого качества.
Это помогает сэкономить на расходах на корма, поскольку цены на зерно и шрот продолжают колебаться. Исследователи также изучают дополнительные преимущества фермента протеазы и его связь со здоровьем кишечника и балансом бактерий у домашней птицы и свиней.
Ферменты протеазы являются важным фактором переваривания белков, поскольку они гидролизуют менее усвояемые белки в кормах для животных и расщепляют их на более пригодные для использования пептиды.
Повышение перевариваемости диетического белка с помощью качественной протеазы может снизить стоимость корма, позволяя использовать корм с более низким содержанием сырого протеина и аминокислотами более низкого качества, эффективно снижая уровень белка и усвояемых аминокислот, требуемых в кормах, до 10%.
ФУНКЦИЯ:
Протеаза долгое время исследовала протеазы, которые в основном фокусировались на их исходной роли в качестве тупых агрессоров для уничтожения белков.
Помимо этих неспецифических функций деградации, протеазы также катализируют высокоспецифические реакции протеолитического процессинга с образованием новых белковых продуктов, что открывает новую эру в исследованиях протеаз.
Большой набор результатов продемонстрировал важность протеаз в контроле множества биологических процессов во всех живых организмах посредством регулирования судьбы, локализации и активности многих белков, модуляции межбелковых взаимодействий, создания новых биоактивных молекул, способствующих переработке. клеточной информации, а также генерации, преобразования и усиления молекулярных сигналов.
В результате этих множественных действий протеазы могут влиять на репликацию и транскрипцию ДНК, пролиферацию и дифференцировку клеток, морфогенез и ремоделирование ткани, тепловой шок и развернутые белковые реакции, воспаление, иммунитет, апоптоз и так далее.
ИСПОЛЬЗУЕТ:
Область исследования протеаз огромна.
С 2004 г. ежегодно публиковалось около 8000 статей, относящихся к этой области.
Протеазы используются в промышленности, медицине и как инструмент фундаментальных биологических исследований.
Пищеварительные протеазы входят в состав многих моющих средств для стирки, а также широко используются в хлебопекарной промышленности в улучшителях хлеба.
В медицине используются различные протеазы как для их естественной функции (например, контроль свертывания крови), так и для полностью искусственных функций (например, для целенаправленной деградации патогенных белков).
Высокоспецифичные протеазы, такие как протеаза TEV и тромбин, обычно используются для контролируемого расщепления слитых белков и аффинных меток.
ПРОМЫШЛЕННОЕ ИСПОЛЬЗОВАНИЕ:
Протеазы имеют коммерческое значение в различных промышленных и прикладных секторах и имеют множество применений.
Благодаря широкому спектру физиологических характеристик, включая гидролиз при экстремальных значениях pH или повышенных температурах, они идеально подходят для использования в фармацевтической, диагностической, текстильной, пищевой промышленности и производстве напитков.
Конкретные применения этих протеаз включают, но не ограничиваются ими; тестирование пищевых волокон и добавок для очистки на месте для удаления загрязнений.
У нас есть широкий спектр очищенных ферментов и смесей ферментов для исследования и разработки новых процессов, продуктов и анализов.
ФУНКЦИЯ:
Протеазы участвуют в переваривании длинных белковых цепей на более короткие фрагменты путем расщепления пептидных связей, связывающих аминокислотные остатки.
Некоторые отделяют концевые аминокислоты от белковой цепи (экзопептидазы, такие как аминопептидазы, карбоксипептидаза A); другие атакуют внутренние пептидные связи белка (эндопептидазы, такие как трипсин, химотрипсин, пепсин, папаин, эластаза).
СПЕЦИФИЧНОСТЬ:
Протеолиз может быть очень беспорядочным, так что гидролизуется широкий спектр белковых субстратов.
Так обстоит дело с пищеварительными ферментами, такими как трипсин, которые должны быть способны расщеплять массив поглощенных белков на более мелкие пептидные фрагменты.
Беспорядочные протеазы обычно связываются с одной аминокислотой на субстрате и поэтому обладают специфичностью только к этому остатку.
Напротив, некоторые протеазы высокоспецифичны и расщепляют только субстраты с определенной последовательностью.
Свертывание крови (например, тромбин) и процессинг вирусного полипротеина (например, протеаза TEV) требует такого уровня специфичности для достижения точных событий расщепления.
Это достигается с помощью протеаз, имеющих длинную щель для связывания или туннель с несколькими карманами вдоль него, которые связывают указанные остатки.
ПРИМЕНЕНИЕ:
Протеазу называют микрокомпонентом выпечки.
Протеаза предпочтительна в системах выпечки хлеба, которые не требуют этапов ферментации, таких как дрожжевое выделение или закваска.
Добавление специальных ферментов позволяет за короткое время приготовить высококачественный ремесленный и разнообразный хлеб.
Обычно протеазу добавляют во время замеса теста.
В зависимости от применения и рецептуры уровни составляют от 0,1 до 0,5% от веса муки.
Протеаза также используется в приложениях с чистой этикеткой. Могут быть проблемы с чистотой, такие как побочные реакции и вторичная активность.
Кроме того, обеспечение полной инактивации во время выпечки очень важно для оптимальной производительности.
При поставке протеазы Protease является хорошей практикой для проведения тестов на выпечку и лабораторных анализов перед производством линии.
Подобно другим ферментам, протеаза требует особых условий для оптимальной активности и производительности.
Исследовательское значение протеазы огромно, и протеазы широко применяются в промышленности, медицине и биотехнологии.
В соответствии с важной ролью протеаз в живых организмах, незначительные изменения в протеолитических системах лежат в основе множества патологических состояний, таких как нейродегенеративное расстройство, рак, сердечно-сосудистые и воспалительные заболевания.
Следовательно, протеазы играют важную роль в фармацевтической промышленности как потенциальные мишени для лекарственных средств или как диагностические и прогностические биомаркеры.
В медицине применяются различные протеазы как для их естественных, так и для полностью искусственных функций.
Протеазы также способствуют переработке, созреванию или разрушению определенных наборов растительных белков как отражение сигналов развития или изменений окружающей среды.
Точно так же многие инфекционные микроорганизмы принимают протеазы как необходимые для репликации или рассматривают их как факторы вирулентности, что ускорило разработку протеазно-направленных терапий для лечения заболеваний, имеющих большое значение для жизни человека.
Протеазы также являются основным объектом внимания биотехнологической промышленности из-за их полезности в качестве биохимических реагентов или при производстве многочисленных продуктов.
Пищеварительные протеазы, входящие в состав многих моющих средств для стирки, также могут широко использоваться в хлебопекарной промышленности в качестве улучшителя хлеба.
Приложения
- Выделение геномной ДНК из хвоста мыши
- Выделение геномной ДНК из культивируемых клеток
- Удаление ДНКаз и РНКаз при выделении ДНК и РНК из тканей или клеточных линий
- Определение локализации фермента
- Повышение эффективности клонирования продуктов ПЦР
ФИЗИЧЕСКИЕ И ХИМИЧЕСКИЕ СВОЙСТВА:
-температура хранения: 2-8 ° C
-растворимость H2O: 5-20 мг / мл
-форма: порошок
-белый цвет
ПРОИЗВОДСТВО:
С другой стороны, протеазу можно более эффективно производить из пищевых микроорганизмов.
Некоторые примеры - грибы (Aspergillus oryzae) или бактерии (Bacillus subtilis).
Это происходит за счет ферментации в промышленных масштабах и последующей обработки.
КАК ЭТО РАБОТАЕТ:
Протеолитические ферменты - это ферменты, расщепляющие белки в организме или на коже.
Это может помочь с пищеварением или расщеплением белков, вызывающих отек и боль.
СИНОНИМ:
Ингибитор цистеиновой протеазы (гидрохлорид)
Ингибитор цистеиновой протеазы HCl
HY-17541A
MFCD28167760
Ингибитор цистеиновых протеаз гидрохлорид
2197053-49-7
НАЗВАНИЕ ИЮПАК:
протеазы, за исключением тех, которые указаны в другом месте в этом Приложении
Протеиназа, серин Tritirachium album
протеиназы
Фермент Proteolytc