ПРОТЕОЛИТИЧЕСКИЕ ФЕРМЕНТЫ

Протеолитические ферменты также участвуют в различных клеточных процессах, таких как регуляция активности белка, развитие клеточного цикла и апоптоз (запрограммированная гибель клеток).
Протеолитические ферменты подразделяются на различные типы в зависимости от их каталитических механизмов.
Протеаза, полученная путем глубинной ферментации выбранного штамма Bacillus amyloliquefaciens.

Номер CAS: 37259-58-8
Номер ЕС: 253-431-3

Синонимы: Сериновая протеиназа, 37259-58-8, сериновая эндопептидаза, сериновая эстераза, сериновая пептидаза, сериновая протеаза, серилпротеаза, триаза, протеиназа, серин, кальдолаза, церастобин, протеиназа Clp, EINECS 253-431-3, альфа-фибриногеназа, Maxacal, Porzyme 6, протеиназа Т, сериновые протеолитические ферменты

Протеолитические ферменты можно найти во всех формах жизни и вирусах.
Они независимо эволюционировали несколько раз, и разные классы протеаз могут выполнять одну и ту же реакцию с помощью совершенно разных каталитических механизмов.

Протеолитические ферменты были впервые сгруппированы в 84 семейства в соответствии с их эволюционным родством в 1993 году и классифицированы по четырем каталитическим типам: сериновые, цистеиновые, аспарагиновые и металлопротеолитические ферменты.
Протеаза – это фермент, катализирующий гидролиз пептидных связей в белках.

Эти ферменты играют решающую роль в переваривании белков в организме, расщепляя их на более мелкие пептиды или отдельные аминокислоты.
Основные классы включают сериновые протеолитические ферменты, цистеиновые протеолитические ферменты, аспарагиновые протеолитические ферменты, металлопротеолитические ферменты и треониновые протеолитические ферменты.

Каждый класс протеаз имеет различные свойства и участвует в определенных биологических процессах.
Секрецию протеазы Bacillus amyloliquefaciens можно ингибировать путем лечения ингибитором синтетазы жирных кислот церуленином.

Протеаза (также называемая пептидазой, протеиназой или протеолитическим ферментом) — это фермент, который катализирует протеолиз, расщепляя белки на более мелкие полипептиды или отдельные аминокислоты и стимулируя образование новых белковых продуктов.
Они делают это, расщепляя пептидные связи внутри белков путем гидролиза — реакции, при которой вода разрывает связи.

Протеолитические ферменты участвуют во многих биологических путях, включая переваривание проглоченных белков, катаболизм белков (расщепление старых белков) и передачу сигналов в клетках.
В отсутствие функциональных ускорителей протеолиз будет очень медленным и займет сотни лет.

Треонин и глутаминовые протеолитические ферменты не были описаны до 1995 и 2004 годов соответственно.
Механизм, используемый для расщепления пептидной связи, включает в себя превращение аминокислотного остатка, содержащего цистеин и треонин (протеолитические ферменты) или молекулу воды (аспарагиновый, глутаминовый и металлопротеолитический ферменты), в нуклеофильный характер, чтобы протеаза могла атаковать карбонильную группу пептида.

Одним из способов создания нуклеофила является использование каталитической триады, где остаток гистидина используется для активации серина, цистеина или треонина в качестве нуклеофила.
Однако это не эволюционная группировка, поскольку типы нуклеофилов эволюционировали конвергентно в разных суперсемействах, а некоторые суперсемейства демонстрируют дивергентную эволюцию с образованием множества разных нуклеофилов.

Металлопротеолитические ферменты, аспарагиновые и глутаминовые протеолитические ферменты используют остатки своего активного центра для активации молекулы воды, которая затем атакует разрезаемую связь.
Протеаза может быть очень разнородной, так что гидролизуется широкий спектр белковых субстратов.

Так обстоит дело с пищеварительными ферментами, такими как трипсин, которые должны быть способны расщеплять массив потребляемых белков на более мелкие пептидные фрагменты.
Неразборчивые протеолитические ферменты обычно связываются с одной аминокислотой на субстрате и поэтому обладают специфичностью только к этому остатку.
Например, трипсин специфичен для этих последовательностей.

И наоборот, некоторые протеолитические ферменты очень специфичны и расщепляют субстраты только с определенной последовательностью.
Свертывание крови (например, тромбин) и обработка вирусных полипротеинов (например, протеаза TEV) требуют такого уровня специфичности для достижения точных событий расщепления.

Протеазы – это ферменты, расщепляющие белок.
Эти ферменты производятся животными, растениями, грибами и бактериями.

Протеаза расщепляет белки в организме или на коже.
Это может помочь пищеварению или расщеплению белков, вызывающих отек и боль.

Некоторые протеолитические ферменты, которые можно найти в добавках, включают бромелайн, химотрипсин, фицин, папаин, серрапептазу и трипсин.
Протеазы, также называемые пептидазами или протеиназами, представляют собой ферменты, осуществляющие протеолиз.

Протеаза – одна из важнейших биологических реакций.
Протеазную активность относят к классу ферментов, называемых протеолитическими ферментами.

Эти ферменты имеют широкое распространение и осуществляют важные биологические процессы.
Протеолитические ферменты эволюционировали, чтобы выполнять эти реакции с помощью множества различных механизмов, и разные классы протеаз могут выполнять одну и ту же реакцию с помощью совершенно разных каталитических механизмов.

Протеолитические ферменты встречаются у животных, растений, бактерий, архей и вирусов.
Протеолитические ферменты участвуют в переработке белков, регуляции функции белков, апоптозе, вирусном патогенезе, пищеварении, фотосинтезе и многих других жизненно важных процессах.

Механизм действия протеолитических ферментов классифицирует их либо как сериновые, цистеиновые или треониновые протеолитические ферменты (аминоконцевые нуклеофильные гидролазы), либо как аспарагиновые, металло- и глутаминовые протеолитические ферменты (при этом глутаминовые протеолитические ферменты являются единственным подтипом, не обнаруженным до сих пор у млекопитающих).
Протеаза пептидных связей признана важным и универсальным механизмом регуляции множества физиологических процессов.

Для описания протеолитических ферментов обычно используются четыре основных класса протеолитических ферментов.
Сериновые протеолитические ферменты, вероятно, характеризуются лучше всего.

Этот класс протеолитических ферментов включает трипсин, химотрипсин и эластазу.
Класс цистеиновых протеаз включает папаин, кальпаин и лизосомальные катепсины.

Аспарагиновые протеолитические ферменты включают пепсин и ренин.
Металлопротеолитические ферменты включают термолизин и карбоксипептидазу А.

Протеазы – это ферменты, расщепляющие пептидные связи в белках.
Протеаза служит нуклеофильной аминокислотой в активном центре (фермента).

Они встречаются повсеместно как у эукариот, так и у прокариот.
Протеазы делятся на две широкие категории в зависимости от их структуры: химотрипсиноподобные (трипсиноподобные) и субтилизинподобные.

Протеаза – это общий термин для класса ферментов, гидролизующих пептидные связи белков.
По способу гидролиза полипептида протеазу можно разделить на два типа: эндопептидазу и экзопептидазу.

Эндопептидаза расщепляет внутреннюю часть молекулы белка с образованием низкомолекулярного пептида.
Экзопептидаза гидролизует пептидную связь одну за другой с конца свободной аминогруппы или карбоксильной группы белковой молекулы, и высвобождается аминокислота, первая из которых представляет собой аминопептидазу, а вторая - карбоксипептидазу.

Протеазу можно разделить на сериновую протеазу, тиоловую протеазу, металлопротеиназу и аспарагиновую протеазу в зависимости от ее активного центра.
В зависимости от оптимального значения pH реакции протеазы делятся на кислые протеазы, нейтральные протеазы и щелочные протеазы.

В промышленном производстве используются протеазы, главным образом эндопептидазы.
Протеолитические ферменты широко встречаются во внутренностях животных, стеблях растений, листьях, фруктах и микроорганизмах. Микробные протеолитические ферменты в основном производятся плесенями и бактериями, затем дрожжами и актиномицетами.

Протеолитические ферменты имеют много типов, наиболее важными из которых являются пепсин, трипсин, катепсин, папаин и субтилизин.
Протеаза обладает строгой селективностью в отношении применяемого субстрата реакции.

Протеолитические ферменты могут действовать только на определенные пептидные связи в молекулах белка, например, на пептидные связи, образующиеся в результате катализируемого трипсином гидролиза основных аминокислот.
Протеаза является широко распространенным белком, и ее особенно много в пищеварительном тракте человека и животных.

Из-за ограниченности ресурсов животных и растений промышленное производство препаратов протеаз осуществляется в основном путем ферментации таких микроорганизмов, как Bacillus subtilis и Aspergillus oryzae.
Протеолитические ферменты — это класс белков, которые расщепляют другие белки.

Их еще называют протеазами.
Протеолитические ферменты классифицируются по аминокислотам или лигандам, которые катализируют реакцию гидролиза.
Например, протеазы содержат серин в активном сайте.

Протеазе помогают соседние гистидин и аспарагиновая кислота.
Эта комбинация называется каталитической триадой и сохраняется во всех сериновых протеолитических ферментах.

Протеолитические ферменты работают в два этапа; во-первых, они образуют ковалентную связь с расщепляемым белком; на втором этапе поступает вода и высвобождает вторую половину расщепленного белка.
Протеолитические ферменты используют цистеин в качестве нуклеофила точно так же, как серин. Протеолитические ферменты используют серин в качестве нуклеофила.
Протеазы включают ряд пищеварительных ферментов, в том числе трипсин, химотрипсин и эластазу.

Хотя все они содержат одни и те же три аминокислоты, которые вместе катализируют реакцию, называемую каталитической триадой, они различаются по месту расщепления белков.
Эта специфичность обусловлена связывающим карманом, содержащим разные функциональные группы.

Химотрипсин предпочитает большой гидрофобный остаток; Протеазный карман большой и содержит гидрофобные остатки.
На этом изображении связывающего кармана гидрофобный фенилаланин субстрата показан зеленым цветом, а гидрофобность окружающих аминокислот показана серыми (гидрофобными) или фиолетовыми (гидрофильными) шариками.

Протеаза специфична для положительно заряженных остатков, таких как лизин, и содержит отрицательную аминокислоту, аспарагиновую кислоту, в нижней части кармана.
Протеаза предпочитает небольшой нейтральный остаток; У протеазы очень маленький карман.

Протеазы включают ферменты, которые играют роль в регуляции клеточных процессов, такие как каспазы и деубиквитиназа.
Каспазы гидролизуют белки во время апоптоза.
Протеолитические ферменты играют роль в регуляции деградации белков, например Cdu1 хламидий.

Другой класс протеаз — аспартатные протеолитические ферменты.
В это семейство входит протеаза ВИЧ.

ВИЧ производит белки-протеазы в виде одной длинной цепи; ВИЧ-протеаза расщепляет длинный белок на функциональные единицы.
Поскольку протеаза расщепляет длинные белки, у протеазы есть туннель для размещения длинного пептидного субстрата, а верхние «створки» белка могут открываться и закрываться, пропуская субстрат внутрь и выводя продукты.

Аспартатные протеолитические ферменты включают два остатка аспартата в активном центре, которые повышают реакционную способность молекулы воды в активном центре непосредственно расщеплять белок-субстрат.
Третий класс протеолитических ферментов — это металлопротеолитические ферменты, такие как карбоксипептидаза.

Карбоксипептидазы удаляют С-концевые аминокислоты из белков.
Активный центр содержит цинк, который связан с белком посредством взаимодействия с остатками гистидина (H), серина (S) и аспарагиновой кислоты (E).

Протеолитические ферменты — это ферменты, которые вырабатывает ваша поджелудочная железа для расщепления поступающего с пищей белка на аминокислоты, которые используются для роста и восстановления тканей.
Эти ферменты могут также уменьшать воспаление и поддерживать иммунную функцию, хотя необходимы дополнительные исследования.

Протеолитические ферменты (также называемые протеазами, пептидазами или протеиназами) представляют собой ферменты, которые гидролизуют амидные связи внутри белков или пептидов.
Большинство протеолитических ферментов действуют определенным образом, гидролизуя связи на определенных остатках или рядом с ними или на определенной последовательности остатков, содержащихся в белке-субстрате или пептиде.

Протеолитические ферменты играют важную роль в большинстве заболеваний и биологических процессов, включая пренатальное и постнатальное развитие, репродукцию, передачу сигналов, иммунный ответ, различные аутоиммунные и дегенеративные заболевания и рак.
Они также являются важным исследовательским инструментом, часто используемым при анализе и производстве белков.

Протеолитические ферменты называют биологической версией швейцарских армейских ножей, способных разрезать длинные последовательности белков на фрагменты.
Протеаза — это фермент, который разрывает длинные цепочечные молекулы белков, чтобы их можно было переварить.

Этот процесс называется протеолизом, и протеаза превращает молекулы белка в более короткие фрагменты, называемые пептидами, и, в конечном итоге, в их компоненты, называемые аминокислотами.
Белки изначально представляют собой жесткую, сложную, складчатую структуру, и их можно расщепить или разобрать только с помощью ферментов протеаз.

Процесс переваривания белков начинается в желудке, где соляная кислота разворачивает белки, а фермент пепсин начинает их разбирать.
Поджелудочная железа выделяет ферменты протеазы (в первую очередь трипсин), а в кишечнике они разрывают белковые цепи на более мелкие кусочки.
Затем ферменты на поверхности и внутри клеток кишечника еще больше расщепляют эти кусочки, превращая их в аминокислоты, готовые к использованию во всем организме.

Когда в организме отсутствуют ферменты протеазы, способные расщеплять молекулы белка, слизистая оболочка кишечника не сможет их переваривать, что может привести к серьезным проблемам со здоровьем.
Протеолитические ферменты вырабатываются поджелудочной железой, они также содержатся в некоторых фруктах, бактериях и других микробах.

Пищеварительный тракт вырабатывает три различные формы протеазы в пищеварительном тракте: трипсиноген, химотрипсиноген и прокарбоксипептидазу.
Эти три протеолитических фермента атакуют различные пептидные связи, обеспечивая выработку аминокислот — строительных блоков белка.

Ферменты протеазы часто классифицируются в зависимости от их происхождения.
Некоторые протеолитические ферменты производятся в организме, некоторые происходят из растений, а другие имеют микробное происхождение.

Различные типы протеолитических ферментов имеют разные биологические процессы и механизмы.
Протеолитические ферменты – это ферменты, специализирующиеся на расщеплении пептидных связей.

Их деятельность может быть относительно неизбирательной, разрушая полипептиды до их основных элементов, или чрезвычайно точной, расщепляя субстрат по определенному остатку, чтобы изменить активность белка.
Эти иллюстрации подчеркивают научные концепции, основанные на протеолитической активности, и подчеркивают важность протеолитических ферментов в некоторых наиболее изученных областях клеточной биологии.

Эти ферменты содержат остаток серина в своем активном центре и играют решающую роль в пищеварении (например, трипсин, химотрипсин) и свертывании крови (например, тромбин).
Ферменты с остатком цистеина в активном центре, участвующие в различных клеточных процессах, включая апоптоз. Примеры включают каспазы.

Эти ферменты используют остаток аспартата в своем активном центре и участвуют в пищеварении (например, пепсин) и некоторой вирусной обработке.
Ионы металлов, обычно цинка, необходимы для каталитической активности этих ферментов.
Матриксные металлопротеиназы (ММП) являются примером, участвующим в ремоделировании тканей и заживлении ран.

Эти протеолитические ферменты имеют остаток треонина в активном центре и обнаруживаются у некоторых микроорганизмов.
В пищеварительной системе протеолитические ферменты расщепляют пищевые белки на более мелкие пептиды и аминокислоты, облегчая их всасывание в тонком кишечнике.

Протеолитические ферменты участвуют в регуляции различных клеточных процессов, включая развитие клеточного цикла, апоптоз и передачу сигналов.
Некоторые протеолитические ферменты отвечают за активацию или инактивацию белков путем расщепления определенных пептидных связей.

Протеолитические ферменты участвуют в иммунных реакциях, разрушая чужеродные белки, например, белки патогенов.
Протеолитические ферменты используются в стиральных порошках и чистящих средствах для удаления белковых пятен.

Протеолитические ферменты можно использовать для расщепления специфических пептидных меток, используемых при производстве рекомбинантных белков, что способствует очистке целевого белка.
Ингибиторы и активаторы протеазы используются при разработке лекарств от различных заболеваний, включая ВИЧ, рак и нейродегенеративные заболевания.

Протеолитические ферменты являются важными инструментами в молекулярной биологии для анализа белков, исследований структуры и функций и манипулирования белками.
Протеолитические ферменты — класс ферментов, катализирующих гидролиз пептидных связей в белках, — один из наиболее зрелых.

В начале 21 века было зарегистрировано более 900 видов микробных протеаз, биологическая активность организма и возникновение заболеваний, таких как переваривание и всасывание пищи, свертывание крови, гемолиз, воспаление, регуляция кровяного давления, клеточная дифференцировочный автолиз, старение, метастазирование рака, активация физиологически активных пептидов и т. д. не связаны с протеолитическими ферментами.

Протеолитические ферменты тесно связаны с человеком и участвуют во всех аспектах жизни.
Протеолитические ферменты широко используются в пищевой, фармацевтической, химической, моющей, кормовой и других областях, валовой продукт достиг 65% рынка ферментов.

Протеаза — это своего рода фермент, катализирующий гидролиз белка, который является самым ранним и наиболее глубоким ферментом в изучении энзимологии.
Источник микробной протеазы широк, потребность в клеточном питании невелика, ее легко культивировать по сравнению с протеазой животного и растительного происхождения, протеазу легче реализовать в крупномасштабном производстве.

Ранние исследования микробной протеазы, более сконцентрированные на выведении природных высокоурожайных штаммов, оптимизации условий ферментации и технологии последующей переработки, общий уровень исследований невысокий, на самом деле не учитываются различные аспекты технологии крупномасштабного производства. .
Вплоть до 70-х годов 20-го века, после создания технологии рекомбинантной ДНК, проводились исследования в области молекулярной биологии протеаз, осуществлялся анализ последовательностей, клонирование и экспрессия генов протеаз, что позволило провести масштабные исследования. возможно производство.

Седьмой каталитический тип протеолитических ферментов, аспарагин-пептидлиаза, был описан в 2011 году.
Механизм протеолитического протеазы необычен, поскольку вместо гидролиза протеаза выполняет реакцию элиминирования.
Во время этой реакции каталитический аспарагин образует циклическую химическую структуру, которая при правильных условиях расщепляется по остаткам аспарагина в белках.

Учитывая принципиально иной механизм протеазы, ее включение в состав пептидазы может быть дискуссионным.
Современная классификация эволюционных суперсемейств протеаз содержится в базе данных MEROPS.
В этой базе данных протеолитические ферменты классифицируются в первую очередь по «кланам» (суперсемействам) на основе структуры, механизма и порядка каталитических остатков (например, клан PA, где P указывает на смесь семейств нуклеофилов).

Внутри каждого «клана» протеолитические ферменты подразделяются на семейства на основе сходства последовательностей (например, семейства S1 и C3 в клане PA).
Каждое семейство может содержать многие сотни родственных протеолитических ферментов (например, трипсин, эластаза, тромбин и стрептогризин в семействе S1).

Протеолитические ферменты, будучи сами белками, расщепляются другими молекулами протеаз, иногда того же типа.
Это действует как метод регуляции активности протеазы.

Некоторые протеолитические ферменты менее активны после аутолиза (например, протеаза TEV), тогда как другие более активны (например, трипсиноген).
В пищеварительной системе человека протеолитические ферменты, такие как пепсин, трипсин и химотрипсин, расщепляют пищевые белки на более мелкие пептиды и аминокислоты, облегчая их всасывание в тонком кишечнике.

Протеолитические ферменты обычно используются в стиральных порошках и чистящих средствах из-за их способности разрушать пятна на основе белка.
Это особенно эффективно при удалении таких пятен, как кровь, трава и еда.

Протеолитические ферменты можно использовать для смягчения мяса путем разрушения коллагена и соединительных тканей.
Протеолитические ферменты способствуют развитию вкуса некоторых пищевых продуктов, расщепляя белки на более мелкие, более приятные на вкус фрагменты.

Производство молочных продуктов: протеолитические ферменты используются в производстве сыра для изменения текстуры и вкуса.
Протеолитические ферменты играют решающую роль в очистке белков.

Их используют для отщепления слитых меток от рекомбинантных белков, что облегчает их выделение и очистку.
Ингибиторы протеазы играют важную роль в разработке лекарств, особенно при лечении заболеваний, при которых необходимо модулировать активность протеазы.
Например, ингибиторы протеазы используются при лечении ВИЧ.

Исследователи модифицируют и разрабатывают протеолитические ферменты для конкретных применений.
Это может включать изменение их субстратной специфичности, стабильности или других свойств для удовлетворения промышленных или терапевтических целей.

Протеолитические ферменты являются ценными инструментами в исследованиях в области молекулярной биологии и биохимии.
Такие методы, как ограниченный протеолиз, используются для изучения структуры, функций и взаимодействий белков.

Некоторые протеолитические ферменты, такие как матриксные металлопротеиназы (ММП), играют роль в ремоделировании тканей.
Понимание и контроль активности протеаз важно в приложениях, связанных с заживлением ран и тканевой инженерией.

Некоторые протеолитические ферменты используются в качестве диагностических инструментов.
Например, простатспецифический антиген (ПСА) представляет собой протеазу, используемую в качестве биомаркера рака простаты.

Протеолитические ферменты используются в процессах биоремедиации для разложения белков, присутствующих в органических отходах.
Это может быть полезно в усилиях по очистке окружающей среды.

Протеолитические ферменты иногда используются в косметике для отшелушивания.
Они могут помочь удалить омертвевшие клетки кожи и улучшить текстуру кожи.

Протеолитические ферменты встречаются во всех организмах, от прокариот до эукариот и вирусов.
Эти ферменты участвуют во множестве физиологических реакций, от простого переваривания пищевых белков до высокорегулируемых каскадов (например, каскада свертывания крови, системы комплемента, путей апоптоза и каскада активации профенолоксидазы у беспозвоночных).

Протеолитические ферменты могут либо разрушать специфические пептидные связи (ограниченный протеолиз), в зависимости от аминокислотной последовательности белка, либо полностью расщеплять пептид до аминокислот (неограниченный протеолиз).
Активность может представлять собой деструктивное изменение (отмена функции белка или расщепление протеазы до ее основных компонентов), протеаза может быть активацией функции или протеаза может быть сигналом в сигнальном пути.

Протеолитические ферменты используются в организме для различных метаболических процессов.
Кислые протеолитические ферменты, секретируемые в желудке (например, пепсин), и сериновые протеолитические ферменты, присутствующие в двенадцатиперстной кишке (трипсин и химотрипсин), позволяют нам переваривать белок пищи.

Протеолитические ферменты, присутствующие в сыворотке крови (тромбин, плазмин, фактор Хагемана и др.), играют важную роль в свертывании крови, лизисе тромбов и правильном действии иммунной системы.
Другие протеолитические ферменты присутствуют в лейкоцитах (эластаза, катепсин G) и играют несколько различных ролей в метаболическом контроле.

Некоторые змеиные яды также являются протеолитическими ферментами, такими как гемотоксин гадюки, и мешают каскаду свертывания крови жертвы.
Протеолитические ферменты определяют время жизни других белков, играющих важную физиологическую роль, таких как гормоны, антитела или другие ферменты.

Это один из наиболее быстрых «включающихся» и «выключающихся» регуляторных механизмов в физиологии организма.
Бактерии секретируют протеолитические ферменты, которые гидролизуют пептидные связи в белках и, следовательно, расщепляют белки на составляющие их аминокислоты.

Бактериальные и грибковые протеолитические ферменты особенно важны для глобальных циклов углерода и азота при переработке белков, и такая активность, как правило, регулируется сигналами питания в этих организмах.
Чистое влияние пищевой регуляции активности протеаз среди тысяч видов, присутствующих в почве, можно наблюдать на уровне общего микробного сообщества, поскольку белки расщепляются в ответ на ограничение углерода, азота или серы.

Геномы некоторых вирусов кодируют один массивный полипротеин, для расщепления которого на функциональные единицы требуется протеаза (например, вирус гепатита С и пикорнавирусы).
Эти протеолитические ферменты (например, протеаза TEV) обладают высокой специфичностью и расщепляют лишь очень ограниченный набор последовательностей субстрата.

Поэтому они являются общей мишенью для ингибиторов протеазы.
Клетки часто вырабатывают ингибиторы протеаз для регулирования активности протеолитических ферментов.

Эти ингибиторы связываются с протеолитическими ферментами и не позволяют им катализировать гидролиз пептидных связей.
Эта регуляция имеет решающее значение для поддержания баланса клеточных процессов.

Изменение активности протеолитических ферментов связано с прогрессированием рака.
Например, матриксные металлопротеиназы (ММП) участвуют в инвазии и метастазировании опухолей.

Протеолитические ферменты, такие как протеасомы, участвуют в очистке неправильно свернутых белков.
Нарушение регуляции протеолитических ферментов связано с нейродегенеративными расстройствами, такими как болезнь Альцгеймера и Паркинсона.

Протеасомы — это крупные белковые комплексы, ответственные за расщепление ненужных или поврежденных белков в клетке.
Они играют решающую роль в поддержании клеточного гомеостаза, регулируя концентрацию специфических белков.

В контексте ВИЧ-инфекции (вирус иммунодефицита человека) ингибиторы протеазы представляют собой класс антиретровирусных препаратов.
Они блокируют активность фермента протеазы ВИЧ, не позволяя вирусу производить инфекционные частицы.

Ученые занимаются разработкой протеаз, чтобы модифицировать и оптимизировать протеолитические ферменты для конкретных применений.
Это предполагает изменение их субстратной специфичности, стабильности или других свойств для промышленных или терапевтических целей.

Исследователи используют протеолитические ферменты в качестве инструментов в лаборатории для изучения структуры и функции белков.
Такие методы, как ограниченный протеолиз, включают обработку белков протеолитическими ферментами для идентификации структурных доменов или определения конформационных изменений.

Протеолитические ферменты используются в пищевой промышленности для различных целей.
Например, их можно использовать при производстве определенных продуктов питания для улучшения вкуса или текстуры.

Кроме того, протеолитические ферменты играют роль в смягчении мяса.
Каспазы, семейство цистеиновых протеолитических ферментов, играют центральную роль в процессе апоптоза.

Они расщепляют специфические белки, что приводит к контролируемому разрушению клетки.
Протеолитические ферменты являются мишенью для открытия лекарств.

Разработка лекарств, которые специфически ингибируют или активируют определенные протеолитические ферменты, может иметь терапевтические последствия, особенно в условиях, когда задействована дисрегуляция протеаз.
Активность протеолитических ферментов ингибируется ингибиторами протеаз.

Одним из примеров ингибиторов протеаз является суперсемейство серпинов.
Протеаза включает альфа-1-антитрипсин (который защищает организм от чрезмерного воздействия собственных воспалительных протеолитических ферментов протеазы), альфа-1-антихимотрипсин (который действует аналогичным образом), C1-ингибитор (который защищает организм от чрезмерной протеазной активации собственного комплемента протеазы). система), антитромбин (который защищает организм от чрезмерной коагуляции), ингибитор активатора плазминогена-1 (который защищает организм от неадекватной коагуляции путем блокирования фибринолиза, запускаемого протеазой) и нейросерпина.

Природные ингибиторы протеаз включают семейство белков липокалинов, которые играют роль в регуляции и дифференцировке клеток.
Было обнаружено, что липофильные лиганды, прикрепленные к белкам липокалина, обладают свойствами ингибирования опухолевых протеаз.

Природные ингибиторы протеазы не следует путать с ингибиторами протеазы, используемыми в антиретровирусной терапии.
Некоторые вирусы, в том числе ВИЧ/СПИД, в своем репродуктивном цикле зависят от протеолитических ферментов.

Таким образом, ингибиторы протеаз разрабатываются как противовирусные терапевтические средства.
Другие природные ингибиторы протеаз используются в качестве защитных механизмов.

Распространенными примерами являются ингибиторы трипсина, обнаруженные в семенах некоторых растений, наиболее примечательными для людей являются соевые бобы, основная продовольственная культура, где они действуют, отпугивая хищников.
Сырые соевые бобы токсичны для многих животных, включая человека, пока содержащиеся в них ингибиторы протеазы не будут денатурированы.

Протеолитические ферменты необходимы для многих важных процессов в организме.
Их также называют пептидазами или протеиназами.

В организме человека они вырабатываются поджелудочной железой и желудком.
Хотя протеолитические ферменты наиболее известны своей ролью в переваривании пищевого белка, они также выполняют множество других важных задач.
Например, они необходимы для деления клеток, свертывания крови, иммунной функции и рециркуляции белка, а также для других жизненно важных процессов (1).

Как и люди, растения также зависят от протеолитических ферментов на протяжении всего своего жизненного цикла.
Эти ферменты не только необходимы для правильного роста и развития растений, но и помогают сохранить их здоровье, действуя в качестве защитного механизма от вредителей, таких как насекомые.

Интересно, что люди могут получить пользу от приема протеолитических ферментов растительного происхождения.
В результате добавки протеолитических ферментов могут содержать ферменты как животного, так и растительного происхождения.
Протеолитические ферменты (как эндо-, так и экзотипы без системного названия) представляют собой ферменты, которые коммерчески получают из гриба Aspergillus oryzae или Aspergillus niger в процессе ферментации.

На этапе восстановления производства производители уничтожают исходные грибы A. oryzae или A. niger, прежде чем удалить небелковый материал из препарата протеазы.
Протеолитические ферменты выделяют из ферментационного бульона в водный раствор, а затем перерабатывают до высушенного состояния.

Использование протеолитических ферментов:
Протеаза Bacillus amyloliquefaciens использовалась для удаления волос с шкур и шкур.
Протеаза также использовалась в исследовании по изучению образования пептидных связей с использованием карбамоилметилового эфира в качестве ацильного донора.
Область исследований протеаз огромна.

С 2004 года ежегодно публикуется около 8000 статей в этой области.
Протеолитические ферменты используются в промышленности, медицине и в качестве основного инструмента биологических исследований.

Протеолитические ферменты можно использовать для разрушения биопленок, которые представляют собой сообщества микроорганизмов, заключенных в защитную матрицу.
Разрушение матрицы биопленки помогает бороться с бактериальными инфекциями.

Исследователи изучают возможность использования протеолитических ферментов для таргетной терапии рака.
Протеолитические ферменты могут быть разработаны для избирательной активации пролекарств в раковых клетках, сводя к минимуму повреждение здоровых тканей.

Ингибиторы протеазы исследуются для использования в сельском хозяйстве для защиты сельскохозяйственных культур от вредителей.
Эти ингибиторы мешают пищеварительным процессам некоторых насекомых, предлагая потенциальную экологически чистую стратегию борьбы с вредителями.

Протеолитические ферменты используются в средствах по уходу за кожей из-за их отшелушивающих свойств.
Они помогают удалить омертвевшие клетки кожи, способствуя обновлению кожи и потенциально уменьшая появление тонких линий и морщин.

Протеолитические ферменты включаются в биосенсоры для обнаружения специфических биомолекул.
Изменения флуоресценции или других свойств, возникающие в результате активности протеазы, могут использоваться как сигналы присутствия определенных веществ.

Протеолитические ферменты используются в биокаталитических процессах органического синтеза.
Они могут катализировать специфические реакции с высокой селективностью, обеспечивая экологически чистую альтернативу традиционным химическим методам.

Некоторые протеолитические ферменты исследуются в качестве биопестицидов для борьбы с насекомыми-вредителями в сельском хозяйстве.
Эти протеолитические ферменты могут нарушать пищеварительные процессы насекомых, что приводит к снижению питания и роста.

Протеолитические ферменты, связанные с развитием и прогрессированием опухоли, могут быть нацелены на цели визуализации.
Активируемые протеазой визуализирующие агенты могут дать представление о присутствии и активности протеолитических ферментов в раковых тканях.

Протеолитические ферменты и их субстраты исследуются как потенциальные биомаркеры различных заболеваний.
Обнаружение специфических моделей активности протеаз может помочь в ранней диагностике заболеваний.

Понимание индивидуальных различий в активности протеаз может способствовать развитию персонализированной медицины.
Адаптация лечения на основе профилей протеаз может повысить терапевтическую эффективность.

Протеолитические ферменты изучаются для мониторинга окружающей среды, особенно для оценки качества воды.
Изменения активности протеаз могут указывать на загрязнение или изменения микробных сообществ.

Пищеварительные протеолитические ферменты входят в состав многих стиральных порошков, а также широко используются в хлебной промышленности в качестве улучшителя хлеба.
В медицине используются различные протеолитические ферменты как для их естественной функции (например, контроль свертывания крови), так и для полностью искусственных функций (например, для целенаправленного расщепления патогенных белков).

Высокоспецифичные протеолитические ферменты, такие как протеаза TEV и тромбин, обычно используются для контролируемого расщепления слитых белков и аффинных меток.
Содержащие протеазу растительные растворы, называемые вегетарианским сычужным ферментом, уже сотни лет используются в Европе и на Ближнем Востоке для изготовления кошерных и халяльных сыров.

Вегетарианский сычужный фермент Withania coagulans использовался на протяжении тысячелетий в качестве аюрведического средства для улучшения пищеварения и лечения диабета на Индийском субконтиненте.
Протеаза также используется для изготовления Панира.

Протеолитические ферменты используются в текстильной промышленности для таких процессов, как расшлихтовка и отделка.
Они помогают удалить нежелательные волокна и улучшить текстуру и внешний вид тканей.

Протеолитические ферменты можно использовать в производстве биотоплива.
Они способствуют разрушению стенок растительных клеток, выделяя сахара, которые можно ферментировать в биотопливо.

Протеолитические ферменты используются в кожевенной промышленности для удаления волос и смягчения шкур во время обработки кожи.
Протеолитические ферменты можно использовать в пищевой промышленности для изменения свойств определенных пищевых продуктов, например, для повышения растворимости белков в напитках или улучшения текстуры хлебобулочных изделий.

Некоторые протеолитические ферменты, такие как тромбин, используются в медицине как средства, препятствующие свертыванию крови.
Они используются в антикоагулянтной терапии для предотвращения аномального образования тромбов.

Протеолитические ферменты используются для гидролиза белков на более мелкие пептиды и аминокислоты, способствуя развитию пикантного вкуса обработанных пищевых продуктов.
Протеолитические ферменты могут применяться в целлюлозно-бумажной промышленности для изменения характеристик бумажной массы, что приводит к улучшению качества бумаги.

Воспалительные заболевания, такие как ревматоидный артрит, сопровождаются чрезмерной активностью протеаз.
Терапия, направленная на модуляцию активности протеазы, изучается в качестве потенциальных вариантов лечения.

Протеолитические ферменты используются в рецептурах кормов для рыб для улучшения усвояемости белков, способствуя лучшему росту и здоровью выращиваемой рыбы.
Протеолитические ферменты исследуются на предмет их потенциального использования для обеззараживания поверхностей, подвергшихся воздействию боевых биологических агентов.

Они могут расщеплять белки этих агентов, делая их безвредными.
Протеолитические ферменты используются в различных биохимических анализах и тестах для изучения кинетики ферментов, специфичности субстрата и других аспектов ферментативных реакций.

Протеолитические ферменты обычно используются в стиральных порошках и пятновыводителях.
Они помогают разрушить белковые пятна, такие как кровь, трава и еда, облегчая их смывку.

Тендеризация мяса: протеолитические ферменты используются для смягчения мяса путем разрушения коллагена и соединительных тканей, улучшая текстуру мяса.
Протеолитические ферменты используются в производстве сыра для изменения текстуры и вкуса.

В пивоварении протеолитические ферменты можно использовать для расщепления белков, которые могут вызвать помутнение пива. При выпечке они могут улучшить текстуру теста.
Протеолитические ферменты используются в биотехнологии для очистки белков.
Их можно использовать для отщепления слитых меток от рекомбинантных белков, что облегчает выделение и очистку желаемого белка.

Ингибиторы протеазы играют важную роль в разработке лекарств.
Например, ингибиторы протеазы используются при лечении ВИЧ, ингибируя вирусную протеазу, предотвращая созревание новых вирусных частиц.
Протеолитические ферменты могут использоваться в заместительной ферментной терапии у людей с определенными генетическими нарушениями, которые приводят к недостаточной активности протеазы.

Протеолитические ферменты являются ценными инструментами в исследованиях молекулярной биологии.
Такие методы, как ограниченный протеолиз, используются для изучения структуры, функций и взаимодействий белков.

Протеолитические ферменты, такие как матриксные металлопротеиназы (ММП), играют роль в ремоделировании тканей.
Понимание и контроль активности протеаз важно в приложениях, связанных с заживлением ран и тканевой инженерией.

Некоторые протеолитические ферменты, такие как простатспецифический антиген (ПСА), используются в качестве диагностических биомаркеров определенных заболеваний, таких как рак простаты.
Протеолитические ферменты используются в процессах биоремедиации для разложения белков, присутствующих в органических отходах, способствуя очистке окружающей среды.

Протеолитические ферменты иногда используются в косметике для отшелушивания.
Они могут помочь удалить омертвевшие клетки кожи и улучшить текстуру кожи.
При определенных заболеваниях для восполнения недостаточной или отсутствующей активности ферментов в организме может использоваться ферментозаместительная терапия с использованием протеолитических ферментов.

Классификация протеолитических ферментов:
Протеолитические ферменты делятся на две категории: экзопептидазы и эндопептидазы.
Экзопептидазы действуют только на С-концевые или N-концевые пептидные связи субстрата, эндопептидаза может гидролизовать только пептидные связи внутри макромолекулярного белка и является настоящей протеазой.

Существовали различные методы классификации протеаз, но они не идеальны, некоторые из них касаются активного центра или способа действия, но также и оптимального значения pH, академического значения для активного центра.

Протеолитические ферменты можно разделить на четыре класса в зависимости от активного центра:
(1) сериновые протеолитические ферменты
(2) аспарагиновые протеолитические ферменты
(3) цистеиновые протеолитические ферменты
(4) металлопротеолитические ферменты.

Ферменты сериновых протеаз широко встречаются в поджелудочной железе животных, бактериях, плесени, активный центр содержит остатки серина, активность фермента может быть диизопропилфосфорилфторидом (DFP), бензолметилсульфонилфторидом (PMSF) и ингибиторами картофеля (PI) и другим специфическим ингибированием.
Оптимальный pH фермента - щелочная протеаза при 9,5 ~ 10,5, но некоторые сериновые протеолитические ферменты нейтральны. Некоторые ферменты также содержат остатки цистеина из-за активного центра. Протеаза может ингибироваться тиоловым реагентом, вызывающим хлор бензойную ртуть. кислота (ПКМБ).

Специфичность субстрата аналогична специфичности трипсина химуса.
Металлопротеиназы. Этот тип протеазы в основном представляет собой нейтральную протеазу, оптимальный pH составляет 7 ~ 8, большая часть активного центра содержит Zn2 и другие двухвалентные металлы, может подвергаться хелатированию металлов ЭДТА или фенантролином (O-фенантролин, OP), ингибируя такие протеолитические ферменты менее стабильны, ограничены в использовании и менее важны, чем щелочные и кислотные протеолитические ферменты.

Металлопротеиназы также включают щелочную протеазу Pseudomonas aeruginosa, змеиный яд и коллагеназу.
Микробные металло-нейтральные протеолитические ферменты, такие как бактериальные и грибковые нейтральные протеолитические ферменты, могут расщеплять амино-концевые пептидные связи, состоящие из гидрофобных или других аминокислотных остатков.
Протеаза аспарагиновой кислоты пепсин, протеаза грибковой кислоты является активным центром, содержащим протеазу аспарагиновой кислоты, оптимальный pH этого фермента составляет 2,0 ~ 5,0, кислотная стабильность, быстрая инактивация фермента при pH выше 6, PI 3-4,5, Метиловый эфир диазоацетил-N-лейцина (ДАН) и 1,2-эпокси-3-(п-нитрофенил)пропана (ЭПНП) является облигатным ингибитором этого вида ферментов, молекулярная масса фермента 30~45 кДа.

Цистеиновая протеаза. Этот тип фермента также называется тиоловой протеазой. Известно, что этот тип фермента насчитывает около 20 семейств, широко существует у прокариот и эукариот. Активный центр протеазы содержит пару аминокислот, то есть Cys-His, различные группы ферментов перед а после Циса и Хиса в разном порядке.
Обычно для активности таких ферментов требуется присутствие восстановителя, такого как HCN или цистеин.

Специфичность протеолитических ферментов:
Специфичность протеазы выражается в селективности пептидной связи субстрата. На протеазу влияют не только аминокислотные остатки с одной или обеих сторон пептидной связи в точке расщепления, но иногда и несколько разделенных единиц аминокислотных остатков. от точки действия, а также зависит от длины пептидной связи.
Изучение специфичности протеолитических ферментов обычно проводится с использованием синтетических субстратов с известной последовательностью, по указанным выше причинам часто несовместимой с гидролизом природных белков.

Производство протеолитических ферментов:
Широко используется протеаза, что не только упрощает производственный процесс соответствующих отраслей, но и экономит инвестиции. Протеаза снижает расход сырья, повышает выход и качество продукции, а также вносит положительный вклад в улучшение охраны окружающей среды и снижение выбросов углекислого газа. выбросы.
Факторы, влияющие на выработку микробной протеазы, очень сложны: один и тот же микроорганизм из-за разных условий культивирования может продуцировать различные протеазы, большая часть бацилл является аэробной, нетоксичной и непатогенной, ее легко культивировать.
Состав фермента микробной протеазы очень сложен, тот же ферментный электрофорез, хроматография и другие методы разделения, но также могут разделять ряд молекулярных масс, аминокислотный состав, оптимальный pH, температуру и изоэлектрическую точку различного состава, сходства и различия в Аминокислотную последовательность и конформацию фермента также можно увидеть с помощью иммунологической реакции антиген-антитело.

Профиль безопасности протеолитических ферментов:
Протеолитические ферменты могут вызывать раздражение кожи и глаз, особенно в высоких концентрациях.
Прямой контакт с растворами, содержащими протеазу, может привести к покраснению, зуду или раздражению.
При работе с этими ферментами следует использовать соответствующие средства индивидуальной защиты (СИЗ).

Вдыхание пыли или аэрозолей, содержащих протеазу, может привести к респираторной сенсибилизации у некоторых людей.
В ситуациях, когда образуются аэрозоли, может потребоваться соответствующая вентиляция и защита органов дыхания.
У некоторых людей могут развиться аллергические реакции на протеолитические ферменты.

Сенсибилизация к этим ферментам может возникнуть в результате многократного воздействия, и люди, страдающие аллергией или астмой, могут быть более восприимчивы.
Проглатывание протеолитических ферментов может привести к раздражению и сенсибилизации желудочно-кишечного тракта.
Это актуально для отраслей, где работники могут подвергаться воздействию веществ, содержащих протеазу.

Работники таких отраслей, как биотехнология, фармацевтика и пищевая промышленность, могут столкнуться с профессиональным воздействием протеолитических ферментов.
Для минимизации рисков следует принять надлежащие меры безопасности, включая обучение, средства индивидуальной защиты и инженерный контроль.
В некоторых приложениях, таких как биокатализ или белковая инженерия, протеолитические ферменты могут использоваться для катализа конкретных реакций.

Идентификаторы протеолитических ферментов:
Химическое название: ПРОТЕАЗА
Номер CB: CB5670040
Молекулярный вес: 0
Номер леев: MFCD01940183

Свойства протеолитических ферментов:
температура хранения: 2-8°C
растворимость: H2O: 5-20 мг/мл
форма: порошок
белый цвет
FDA 21 CFR: 310.545
Оценка еды по версии EWG: 1

Растворимость: H2O: 5-20 мг/мл.
Внешний вид: порошок
Белый цвет
Условия хранения: 2-8°C

Характеристики протеолитических ферментов:
Внешний вид: Белый порошок
Анализ: 99% мин.