ÜRÜNLER

TRİPSİN

Tripsin, memelilerde protein hidrolizi ve emiliminde önemli bir rol oynayan bir serin proteazdır.
Tripsin, zimojen trypsinojeninden dönüştürüldüğünde, esas olarak lisin veya arginin amino asitlerinin karboksil tarafında bulunan peptit zincirlerini parçalamak için aktif bir peptit hidrolaz formu olarak mevcuttur.
Tripsin, enzimin aktif bölgesinde, bir asil-enzim ara maddesi oluşturmak üzere substrat peptid bağının karbonil kısmına saldıran bir nükleofilik kalıntı Ser içerir.
Bu nükleofilik saldırı, histidin-57, aspartat-102 ve serin-195'ten oluşan katalitik üçlü tarafından kolaylaştırılır.
Tripsin ayrıca, peptit bağlarının bölünmesinden oluşan karbonil oksijen atomu üzerindeki yük negatif yükünü stabilize eden bir oksianyon deliği içerir.
Tripsinin terapötik formları, domuz veya sığır pankreasının saflaştırılmış ekstraktlarından elde edilir ve ağızdan uygulandığında sindirime yardımcı olması amaçlanır.

Tripsin, memelilerin sindirim sisteminde bulunan doğal olarak oluşan bir proteolitik enzimdir.
Tripsin klinik olarak bazı inflamatuar durumların tedavisinde bromelain ve rutozidlerle kombinasyon halinde kullanılır.

CAS: 9002-07-7
Avrupa Topluluğu (EC) Numarası: 232-650-8

Triprar, Tripsin, trypsin, Tripsevas, Tripsin TPCK, α-ve β-tripsin, Tripsin, Sığır Pankreas, Tripsin domuz pankreası, domuz pankreasından trypsin, Tripsin, sığır, USP Sınıfı, Tripsin-EDTA Çözeltisi 1X, insan pankreasından trypsin, Tripsin TPCK, temel pankreas, Sığır pankreasından gelen Tripsin, Trrpsin, dizi, rekombinant, Trrpsin, dizi, rekombinant, Tripsin, E.coli'den rekombinant, Rekombinant Tripsin, E.coli'den, TRYPSIN, PROTEOMİK DİZİLİM GRADE, domuzdan trypsin tip ix pankreas, Rekombinant İnsan Tripsin, E.coli'den, Tripsin, TPCK ile tedavi edilmiş, sığır pankreası, Tripsin, DPCC ile tedavi edilmiş, sığır pankreası, tampon tuzları ile 1 mg trypsin tabletleri, sığır pankreasından trypsin tip xii-S, trypsin 1X çözelti hücre kültürü test edilmiştir , Tripsin, Eksizyon Derecesi, Sığır Pankreası, trypsin 10X çözelti hücresi* kültürü test edildi, trypsin tpck*sığır pankreasından tedavi edildi, Tripsin, İyotlama Derecesi, İnsan Pankreas, trypsin-edta çözelti hücresi*kültürü test edildi, E.coli'den rekombinant trypsinin dizilenmesi , trypsin-edta solüsyonu (1X)*hücre kültürü test edildi, trypsin type xi dpcc*sığır pankreasından muamele edildi, endotel*hücre kültürü için trypsin-edta solüsyonu, domuz pankreas hücre*kültüründen elde edilen trypsin test edildi, ENDOTHLİYAL*CE İÇİN TRYPSIN-EDTA ÇÖZÜMÜ LL KÜLTÜRLER

Tripsin, ince bağırsağın ilk bölümünde bulunan ve uzun amino asit zincirlerini daha küçük parçalara bölerek protein moleküllerinin sindirimini başlatan bir enzimdir.
Tripsin, birçok omurgalının sindirim sisteminde bulunan ve proteinleri hidrolize ettiği PA klan süper ailesinden bir serin proteazdır.
Tripsin ince bağırsakta, pankreas tarafından üretilen trypsinojen olan proenzim formu aktive edildiğinde oluşur.
Tripsin, peptid zincirlerini esas olarak lizin veya arginin amino asitlerinin karboksil tarafında keser.
Tripsin çok sayıda biyoteknolojik işlem için kullanılır.
Proses genel olarak trypsinojen proteolizi veya trypsinizasyon olarak anılır ve trypsin ile sindirilmiş/işlenmiş proteinlerin trypsinlenmiş olduğu söylenir.

Tripsin, 1876 yılında Wilhelm Kühne tarafından keşfedilmiştir.
Her ne kadar pek çok kaynak Kühne'nin, pankreasın cam tozu ve alkol ile ovularak enzimin izole edilmesinden dolayı, Tripsin'i Eski Yunanca sürtünme anlamına gelen 'tripsis' kelimesinden isimlendirdiğini söylese de, aslında Kühne, trypsin'i Antik Yunanca 'thrýpto' kelimesinden almıştır. 'Kırıldım' veya 'Parçalandım' anlamına gelir.

Tripsin bir serin proteaz enzimidir ve Lizin veya Arginin'in karboksil tarafındaki proteinleri hidrolize eder.
Tripsin PAR2 ve PAR4'ü aktive eder.
Tripsin, PDCoV'nin S glikoproteini ve pAPN'nin etkileşimi yoluyla PDCoV enfeksiyonunda hücreden hücreye membran füzyonunu indükler.
Tripsin ayrıca hücre çoğalmasını ve farklılaşmasını da destekler.
Tripsin yara iyileşmesi ve nörojenik inflamasyonun araştırılmasında kullanılabilir.

Tripsin, memelilerin sindirim sisteminde bulunan doğal olarak oluşan bir proteolitik enzimdir.
Bazı inflamatuar durumların tedavisinde klinik olarak bromelain ve rutosidlerle kombinasyon halinde kullanılır.

Tripsin veya serin proteaz 1, pankreas serin proteazı olarak işlev gören orta büyüklükte küresel bir proteindir.
Bu enzim, amino asit kalıntıları lisin ve arginin'in C-terminal tarafındaki peptitleri parçalayarak bağları hidrolize eder.
Tripsinin ayrıca, bölünme bölgesinin karboksil tarafında bir prolin kalıntısı olması durumunda bölünmenin gerçekleşmeyeceği de gösterilmiştir.
Tripsin ilk olarak 1876 yılında enzimin proteolitik aktivitesini araştıran Kuhne tarafından keşfedilmiştir.
1931'de Nothrotrop ve Kunitz tarafından enzim kristalleştirilerek saflaştırıldı ve daha sonra 1974'te tripsinin üç boyutlu yapısı belirlendi.
1990'lı yıllar boyunca, kalıtsal pankreatitte trypsin'in rolü ve buna neden olan mutasyon keşfedildi.
Tripsin günümüzde hücre ve doku protokollerinin geliştirilmesinde kullanıldığı gibi tıp alanında da pankreas hastalıklarında trypsin'in rolünün belirlenmesinde kullanılmaktadır.

Tripsin (EC 3.4.21.4), birçok omurgalının sindirim sisteminde bulunan ve proteinleri hidrolize ettiği PA klan süper ailesinden bir serin proteazdır.
Tripsin, pankreasta inaktif proteaz trypsinogen olarak üretilir.
Tripsin, peptit zincirlerini esas olarak lizin veya arginin amino asitlerinin karboksil tarafında keser, ancak her ikisinin de prolin tarafından takip edildiği durumlar hariç.
Tripsin çok sayıda biyoteknolojik işlem için kullanılır.
Proses genel olarak trypsin proteolizi veya trypsinizasyon olarak anılır ve trypsin ile sindirilmiş/işlenmiş proteinlerin trypsinlenmiş olduğu söylenir.

Katyonik trypsin veya Tripsin-1 pankreasta eksprese edilir.
Tripsin, lizin ve arginin içeren bağları ayırır.

Anyonik trypsin veya Tripsin-2 pankreasta eksprese edilir.

Mezotripsin veya Tripsin-3 beyinde ve pankreasta eksprese edilir ve yaygın olarak kullanılan trypsin inhibitörlerine karşı dirençlidir.

Tripsinojen, Tripsin'in öncü formu veya zimojenidir.
Zimojenler, hücrenin lizozomunda üretilen ve salgılanan enzim öncüleridir.
Zimojenler, hidroliz, bölünme veya aktif bölgeyi ortaya çıkaran diğer bölünmeler gibi kimyasal bir süreçten geçene kadar aktif değildir.
Zimojen öncüsü, hücresel proteinlerin yıkımını önlemek ve enzimin ancak uygun koşullarda aktif durumda kalabilmesini sağlamak için gereklidir.
Tripsinojen spesifik olarak pankreasın ekzokrin hücrelerinde üretilir.
Pankreas tarafından salgılanan Tripsinojenin üç izoformu vardır.
Öncü yalnızca ince bağırsağın lümenine ulaştığında etkinleştirilir.
Bu aktivasyon, bir enteropeptidazın yardımıyla meydana gelir ve bir kez aktive olan trypsin, daha fazla trypsinojen oluşumunu uyarır.
Sığır Tripsinojeninin yapısı sağdaki şekilde gösterilmektedir.
Tripsin, yüksek miktarlarda kolaylıkla saflaştırılabilmesi nedeniyle birçok uygulamaya sahiptir.
Tripsin enzimi genellikle araştırma ortamında proteinleri sindirmek ve daha sonra kütle spektrometresi kullanarak ortaya çıkan peptidleri tanımlamak için kullanılır.
Tripsinin tıp alanında kan pıhtılarını çözmek ve iltihabı tedavi etmek gibi birçok kullanımı vardır.
Diğer uygulamalar arasında bebek mamasının ön sindirimi, parmak izi alma ve sıralama çalışmaları ve çevresel izleme yer alıyor.

Tripsin, insan ve hayvanların sindirim sisteminde bulunan bir serin proteazdır.
Bu enzimin ana işlevi, proteinleri daha küçük peptitlere ve hatta amino asitlere hidrolize etmektir.
Tripsin ve kimotripsin gibi diğer sindirim proteazları, ince bağırsakta gıda proteininin sindiriminden sorumludur.
Tripsinin bu proteolitik işlevi, protein kimyası, proteomik ve beslenme araştırmalarında yaygın olarak kullanılmaktadır.
Bu fonksiyon, enzim kaynaklarından ve pH, sıcaklık ve enzimatik reaksiyon ortamındaki trypsin inhibitörlerinin varlığı gibi çevresel faktörlerden etkilenir.
Tripsin, gıda proteinlerinin çözünürlük, emülsifikasyon, köpüklenme ve jelleşme özellikleri gibi fonksiyonel özelliklerini geliştirmek, sebze ve tohum proteinlerinin sindirilebilirliğini geliştirmek için gıda işlemede kullanılır.
Tripsin, bazı gıdalardaki alerjen konsantrasyonunu azaltmak ve bebek mamalarında ve hipertansiyon gibi özel sağlık sorunları olan kişiler için kullanılan protein hidrolizatları ve biyoaktif peptidleri üretmek için kullanılır.
Gıda bilimi araştırmalarında, gıda proteini dizilimi, gıda proteini sindirilebilirliğinin in vitro tespiti için trypsin kullanılır.
Tripsin, bromelain ve rutin ile birlikte osteoartrit tedavisinde kullanılır.
Tripsin, yara ve ülser temizliği sırasında nekrotik dokuyu ve kalıntıları uzaklaştırmak için kullanılır.
Tripsin takviyeleri, travma, enfeksiyon veya cerrahi prosedürlerden sonra kalan ölü doku hücrelerini uzaklaştırmak ve yeni cilt veya doku hücrelerinin büyümesine izin vermek için kullanılabilir.

Özellikler
Erime noktası: 115°C
Yoğunluk: 1,37[20 ° C'de ]
buhar basıncı: 25 ° C'de 0Pa
depolama sıcaklığı: -20°C
çözünürlük: Sulu tamponda sulandırın
form: liyofilize toz
pka: pK1:6,25 (25°C,μ=0,1)
renk: Beyaz toz
Koku: Kokusuz
Suda Çözünürlüğü: Suda (10 mg/ml), fosfat tamponlarında (10 mg/ml) ve dengeli tuz çözeltilerinde (1 mg/ml) çözünür.
Merck: 13,9865
Kararlılık: Kararlı. Güçlü oksitleyici maddelerle uyumsuz.
LogP: 20 ° C'de -1,3

İşlev
Tripsin duodenumda peptit bağlarının hidrolizini katalize ederek proteinleri daha küçük peptitlere ayırır.
Peptid ürünleri daha sonra diğer proteazlar yoluyla amino asitlere hidrolize edilir ve kan akışında emilmeleri sağlanır.
Proteinler genellikle ince bağırsağın astarından emilemeyecek kadar büyük olduğundan, triptik sindirim, protein emiliminde gerekli bir adımdır.

Tripsin, pankreasta aktif olmayan zimojen trypsinojen olarak üretilir.
Pankreas kolesistokinin tarafından uyarıldığında, pankreas kanalı yoluyla ince bağırsağın ilk kısmına (duodenum) salgılanır.
İnce bağırsakta enterokinaz enzimi (enteropeptidaz olarak da bilinir) proteolitik bölünme yoluyla trypsinojeni trypsin'e aktive eder.
Tripsin daha sonra ilave trypsin, kimotripsin ve karboksipeptidazı aktive eder.

Başvuru
Peptitlerin trypsin sindirimi için, trypsin:peptid için yaklaşık 1:100 ila 1:20 oranını kullanın.
Bu ürünün tipik kullanımı, yapışık hücrelerin bir kültür yüzeyinden uzaklaştırılmasıdır.
Hücreleri substratlarından uzaklaştırmak için gerekli olan trypsin konsantrasyonu öncelikle hücre tipine ve kültürün yaşına bağlıdır.
Tripsinler ayrıca hücre kültürü sırasında hücrelerin yeniden süspansiyonu için, proteinlerin sindirimi için proteomik araştırmalarında ve çeşitli jel içi sindirimlerde de kullanılmıştır.
Ek uygulamalar arasında membran bazlı tekniklerle kristalizasyonun değerlendirilmesi ve protein katlanma oranlarının ve verimlerinin kinetik tuzakların varlığıyla sınırlanabileceğini belirlemeye yönelik bir çalışma yer alır.

Biyokimya/fizol Eylemleri
Tripsin, lizin ve arginin kalıntılarının C-terminal tarafındaki peptitleri parçalar.
Bölünme bölgesinin her iki tarafında da asidik bir kalıntı varsa bu reaksiyonun hidroliz hızı yavaşlar ve bölünme bölgesinin karboksil tarafında bir prolin kalıntısı varsa hidroliz durdurulur. Tripsin aktivitesi için optimal pH 7-9'dur.
Tripsin aynı zamanda amino asitlerin sentetik türevlerinin ester ve amid bağlarını parçalayacak şekilde de etki gösterebilir.
EDTA, tripsinin etki ettiği peptit bağlarını gizleyen kalsiyum ve magnezyum iyonlarını nötralize eden bir kenetleme maddesi olarak trypsin çözeltilerine eklenir.
Bu iyonların uzaklaştırılması enzimatik aktiviteyi arttırır.

Diğerlerinin yanı sıra DFP, TLCK, APMSF, AEBSEF ve aprotinin dahil olmak üzere serin proteaz inhibitörleri Tripsin'i inhibe edecektir.

Bileşenler
Tripsin, Lys-lle peptid bağında parçalanan trypsinojenden N-terminal heksapeptidin çıkarılmasıyla üretilen, 223 amino asit kalıntısından oluşan tek zincirli bir polipeptitten oluşur.
Amino asit dizisi 6 disülfür köprüsüyle çapraz bağlanmıştır.
Bu, trypsin'in doğal şeklidir, beta-tripsin.
BETA-tripsin, alfa-tripsin üretmek için Lys-Ser kalıntısında parçalanarak otolize edilebilir.
Tripsin serin proteaz ailesinin bir üyesidir.

Mekanizma
Enzimatik mekanizma diğer serin proteazlarınkine benzer.
Bu enzimler histidin-57, aspartat-102 ve serin-195'ten oluşan katalitik bir üçlü içerir.
Bu katalitik üçlüye daha önce protonların serinden histidin'e ve histidin'den aspartata soyutlanmasını ima eden yük aktarma sistemi deniyordu, ancak NMR tarafından sağlanan kanıtlar sayesinde serin'in sonuçta ortaya çıkan alkoksit formunun proton üzerinde çok daha güçlü bir çekime sahip olacağına inanılıyordu. Histidinin imidazol halkasının yerine, mevcut düşünce, serin ve histidinin her birinin protonda etkili bir şekilde eşit paya sahip olduğunu ve bununla kısa, düşük bariyerli hidrojen bağları oluşturduğunu öne sürüyor.
Bu yollarla aktif bölge serininin nükleofilliği arttırılarak proteoliz sırasında amid karbona saldırısı kolaylaştırılır.
Tripsinin katalize ettiği enzimatik reaksiyon termodinamik olarak olumludur ancak önemli miktarda aktivasyon enerjisi gerektirir ("kinetik olarak olumsuzdur").
Buna ek olarak, tripsin, Gly-193 ve Ser-195'in omurga amid hidrojen atomları tarafından oluşturulan bir "oksianyon deliği" içerir; bu delik, hidrojen bağı yoluyla düzlemsel amid karbonuna nükleofilik saldırıdan sonra amid oksijen üzerinde biriken negatif yükü stabilize eder. serin oksijen, karbonun tetrahedral bir geometri almasına neden olur.
Bu tetrahedral ara maddenin bu şekilde stabilizasyonu, oluşumunun enerji bariyerinin azaltılmasına yardımcı olur ve geçiş durumunun serbest enerjisinin azaltılmasıyla birlikte olur.
Geçiş durumunun tercihli bağlanması, enzim kimyasının önemli bir özelliğidir.

Tripsinin katalitik cebinde (S1) bulunan negatif aspartat kalıntısı (Asp 189), pozitif yüklü lizin ve/veya argininin çekilmesinden ve stabilize edilmesinden sorumludur ve dolayısıyla enzimin spesifikliğinden sorumludur. Bu, her birinin bir C-terminal prolinine bağlandığı durumlar dışında, trypsinin ağırlıklı olarak lizin ve arginin amino asitlerinin karboksil tarafındaki (veya "C-terminal tarafındaki") proteinleri parçaladığı anlamına gelir; ancak büyük ölçekli kütle spektrometresi verileri, bölünmenin daha da fazla meydana geldiğini göstermektedir. prolin ile.
Tripsin bir endopeptidaz olarak kabul edilir, yani bölünme, polipeptitlerin uçlarında bulunan terminal amino asitlerden ziyade polipeptit zinciri içinde meydana gelir.

Tripsin, ince bağırsağın ilk bölümünde bulunan ve uzun amino asit zincirlerini daha küçük parçalara bölerek protein moleküllerinin sindirimini başlatan bir enzimdir.
Tripsin, birçok omurgalının sindirim sisteminde bulunan ve proteinleri hidrolize ettiği PA klan süper ailesinden bir serin proteazdır.
Tripsin ince bağırsakta, pankreas tarafından üretilen trypsinojen olan proenzim formu aktive edildiğinde oluşur.
Tripsin, peptid zincirlerini esas olarak lisin veya arginin amino asitlerinin karboksil tarafında keser.
Tripsin çok sayıda biyoteknolojik işlem için kullanılır.
Proses genel olarak trypsinojen proteolizi veya trypsinizasyon olarak anılır ve trypsin ile sindirilmiş/işlenmiş proteinlerin trypsinlenmiş olduğu söylenir.

Özellikler
İnsan trypsin'in optimal çalışma sıcaklığı yaklaşık 37 °C'dir.
Buna karşılık Atlantik morinası, poikilotherm balıklarının farklı vücut sıcaklıklarında hayatta kalabilmesi için çeşitli türlerde trypsinlere sahiptir.
Morina trypsinleri, aktivite aralığı 4 ila 65 °C (40 ila 150 °F) olan ve 55 °C'de (130 °F) maksimum aktiviteye sahip olan trypsin I'in yanı sıra 2 ila 30 °C aralığındaki trypsin Y'yi içerir ( 36 ila 86 °F) ve 21 °C'de (70 °F) maksimum aktivite.

Bir protein olarak trypsin, kaynağa bağlı olarak çeşitli moleküler ağırlıklara sahiptir.
Örneğin sığır ve domuz kaynaklarından elde edilen trypsin için 23,3 kDa'lık bir moleküler ağırlık rapor edilmiştir.

Tripsin aktivitesi, kimotripsini devre dışı bırakan enzim inhibitörü tosil fenilalanil klorometil keton (TPCK) tarafından etkilenmez.

Tripsin, otolizi önlemek için çok soğuk sıcaklıklarda (-20 ila −80 °C arasında) saklanmalıdır; bu, aynı zamanda, tripsinin pH 3'te depolanması veya indirgeyici metilasyonla değiştirilmiş trypsin kullanılmasıyla da engellenebilir.
PH tekrar pH 8'e ayarlandığında aktivite geri döner.

Klinik önemi
Pankreastaki trypsinojenin proteolitik bölünmesinden kaynaklanan trypsinin aktivasyonu, pankreasın kendi kendine sindirimine neden olan ve pankreatit ile sonuçlanan bir dizi olaya yol açabilir.
Otozomal resesif hastalık olan kistik fibrozun bir sonucu, pankreastan trypsin ve diğer sindirim enzimlerinin taşınmasındaki eksikliktir.
Bu, normalde trypsin ve diğer proteazlar tarafından parçalanan ve daha sonra dışkıyla geçen aşırı kalın mekonyum nedeniyle bağırsak tıkanıklığını (ileus) içeren, mekonyum ileusu adı verilen bozukluğa yol açar.

Uygulamalar
Tripsin pankreasta yüksek miktarda bulunur ve oldukça kolay bir şekilde saflaştırılabilir.
Bu nedenle, trypsin çeşitli biyoteknolojik işlemlerde yaygın olarak kullanılmaktadır.

Bir doku kültürü laboratuvarında, hücrelerin toplanması işlemi sırasında hücre kültürü kabı duvarına yapışan hücreleri yeniden süspanse etmek için trypsin kullanılır.
Bazı hücre türleri, in vitro yetiştirildiğinde tabağın yanlarına ve tabanına yapışır.
Tripsin, kültürlenmiş hücreleri tabağa tutan proteinleri parçalamak için kullanılır, böylece hücreler plakalardan çıkarılabilir.

Tripsin ayrıca disseke edilmiş hücreleri ayrıştırmak için de kullanılabilir (örneğin, hücre sabitleme ve sıralama öncesinde).

Tripsin anne sütündeki kazeini parçalamak için kullanılabilir.
Süt tozu çözeltisine trypsin eklenirse kazeinin parçalanması sütün yarı saydam olmasına neden olur.
Reaksiyon hızı, sütün yarı saydam hale gelmesi için gereken süre kullanılarak ölçülebilir.

Tripsin, proteomik deneyler sırasında, kütle spektrometresi analizi için proteinleri peptitler halinde sindirmek amacıyla biyolojik araştırmalarda yaygın olarak kullanılır, örneğin jel içi sindirim.
Tripsin bunun için özellikle uygundur çünkü çok iyi tanımlanmış bir spesifikliğe sahiptir çünkü yalnızca karbonil grubuna bir arginin veya lizin kalıntısı tarafından katkıda bulunulan peptit bağlarını hidrolize eder.

Tripsin ayrıca mikrobiyal formunda kan pıhtılarını çözmek ve pankreas formundaki iltihabı tedavi etmek için de kullanılabilir.

Yemeğin içinde

Ticari proteaz preparatları genellikle, çoğunlukla trypsin içeren çeşitli proteaz enzimlerinin bir karışımından oluşur.
Bu preparatlar gıda işlemede yaygın olarak kullanılmaktadır:

- hamurun işlenebilirliğini arttırmak için pişirme enzimi olarak
- bitkisel veya hayvansal proteinlerden baharat ve aromaların ekstraksiyonunda ve sos üretiminde.
- Peynir ve süt ürünlerinde aroma oluşumunu kontrol etmek
- balık ürünlerinin dokusunu geliştirmek
- eti yumuşatmak
- biranın soğuk stabilizasyonu sırasında
- proteazların belirli alerjenik proteinleri alerjenik olmayan peptitlere parçaladığı hipoalerjenik gıda üretiminde; örneğin proteazlar, inek sütünden hipoalerjenik bebek maması üretmek için kullanılır, böylece bebeklerde süt alerjisi geliştirme riski azalır.

Tripsin, spesifik olarak lizin ve arginin kalıntılarının karboksilik tarafını parçalayan bir serin proteazdır.
Tripsinin kesin özgüllüğü, protein tanımlaması için gereklidir ve av tüfeği proteomik için peptidlere kadar protein sindirimi için altın standart haline gelmiştir.

Tripsin sindirime yardımcı olan bir enzimdir.
Enzim, belirli bir biyokimyasal reaksiyonu hızlandıran bir proteindir.
Tripsin ince bağırsakta bulunur. Ayrıca mantarlardan, bitkilerden ve bakterilerden de yapılabilir.
Ancak genellikle ticari amaçlı olarak besi hayvanlarının pankreasından yapılır.

Tripsin, sindirim için gerekli enzimlerden yoksun kişilere verilir.

Tripsin ayrıca osteoartrit ve diğer birçok durumun tedavisi için bromelain ve rutin ile kombinasyon halinde verilir, ancak bu diğer kullanımları destekleyen iyi bir bilimsel kanıt yoktur.

Bazı kişiler ölü dokuyu uzaklaştırmak ve iyileşmeyi hızlandırmak için doğrudan yaralara ve ülserlere trypsin uygular.

Tripsin ölü deri hücrelerini (doku) uzaklaştırır ve sağlıklı dokunun büyümesini sağlar.
Tripsin diğer enzimlerle kombinasyon halinde iltihabı ve şişliği azaltır.

Tripsin ölü deri hücrelerini (doku) uzaklaştırır ve sağlıklı dokunun büyümesini sağlar.
Tripsin diğer enzimlerle kombinasyon halinde iltihabı ve şişliği azaltıyor.