AMYLASE

NUMÉRO CAS : 9014-71-5

CE / NUMÉRO DE LISTE : 618-485-8

L'amylase est une enzyme qui catalyse l'hydrolyse de l'amidon (amylum latin) en sucres.
L'amylase est présente dans la salive des humains et de certains autres mammifères, où elle commence le processus chimique de digestion.
Les aliments qui contiennent de grandes quantités d'amidon mais peu de sucre, comme le riz et les pommes de terre, peuvent acquérir un goût légèrement sucré lorsqu'ils sont mâchés car l'amylase dégrade une partie de leur amidon en sucre.
Le pancréas et la glande salivaire fabriquent de l'amylase (alpha amylase) pour hydrolyser l'amidon alimentaire en disaccharides et trisaccharides qui sont convertis par d'autres enzymes en glucose pour fournir de l'énergie au corps.
Les plantes et certaines bactéries produisent également de l'amylase.
Les protéines amylases spécifiques sont désignées par différentes lettres grecques.
Toutes les amylases sont des glycoside hydrolases et agissent sur les liaisons α-1,4-glycosidiques.
L'amylase est une enzyme digestive principalement sécrétée par le pancréas et les glandes salivaires et trouvée dans d'autres tissus à de très faibles niveaux.
L'amylase a été décrite pour la première fois au début des années 1800 et est considérée comme l'une des premières enzymes de l'histoire à être étudiée scientifiquement.
L'amylase est une enzyme digestive principalement sécrétée par les cellules acineuses du pancréas exocrine.
L'amylase est également sécrétée par les glandes salivaires. L'amylase pancréatique est codée par AMY2, et l'amylase salivaire par AMY1, les deux gènes sur le chromosome.
La fonction principale des amylases est d'initier la digestion des polysaccharides complexes, principalement l'amidon, en leurs sucres simples constitutifs.
Cela commence dans la bouche avec l'α-amylase salivaire, qui continue à agir dans l'estomac (elle est protégée chimiquement de l'acide gastrique).
Dans l'intestin grêle, à partir du duodénum, ​​l'amylase pancréatique digère les glucides alimentaires, aidée par l'α-amylase salivaire restante.
L'amidon est principalement composé de deux polymères de glucose : l'amylopectine (75 %) et l'amylose (25 %), et l'action principale de l'amylase est de rompre leurs liaisons internes α1,4.
Cela entraîne la formation d'oligosaccharides, qui sont principalement du maltose, du maltotriose et des dextrines -limites.

L'amylase se trouve dans le liquide intraluminal de l'intestin grêle et, par conséquent, la stase intestinale peut entraîner une absorption anormale de l'enzyme.
Les amylases sont des enzymes qui décomposent l'amidon en molécules de sucre.
L'amylase est la principale forme d'amylase trouvée chez l'homme et d'autres mammifères ainsi qu'une enzyme présente dans les graines ou dans les champignons (la levure de boulanger par exemple).
L'amylase est une métalloenzyme calcique, totalement incapable de fonctionner en l'absence de calcium.
En physiologie humaine, les amylases salivaires et pancréatiques sont des enzymes digestives majeures.
L'amylase commence le processus de digestion de l'amidon.
L'amylase prend les chaînes d'amidon et les brise en morceaux plus petits avec deux ou trois unités de glucose.
Deux types similaires d'amylase sont fabriqués dans votre corps : l'un est sécrété dans la salive, où il commence à décomposer les grains d'amidon lorsque vous mâchez, et l'autre est sécrété par le pancréas, où il termine son travail.
Ensuite, ces petits morceaux sont divisés en unités de glucose individuelles par une collection d'enzymes qui sont attachées aux parois de l'intestin.
Étant donné que l'amylase doit accomplir son travail dans l'environnement désagréable de l'intestin, il s'agit d'une petite enzyme stable et résistante aux conditions défavorables.
L'amylase montrée ici (entrée PDB 1ppi) est produite par le pancréas chez les porcs.
Une petite chaîne de cinq sucres (de couleur jaune) est liée au site actif, qui se trouve dans une grande fente sur l'enzyme.
Les structures des deux enzymes humaines (qui se ressemblent beaucoup) sont disponibles dans les entrées PDB.
En parcourant le PDB, vous trouverez également de nombreuses structures d'amylases et d'autres enzymes de digestion de l'amidon provenant de bactéries et de plantes.

Les amylases (1,4-α-D-glucan-4-glucanohydrolase, EC 3.2.1.1) sont des endoamylases catalysant l'hydrolyse des liaisons glucosidiques - (1→4) de polysaccharides tels que l'amidon, le glycogène, etc.
En général, elles appartiennent à la classe 13 des glycosyl hydrolases.
Les amylases détiennent la plus grande part du marché mondial des enzymes.
Ces endoamylases sont l'une des enzymes les plus importantes pour les applications industrielles et biotechnologiques.
L'amylase détient une application clé dans les industries des détergents, de l'alimentation, du textile, des produits pharmaceutiques et de la boulangerie.
Dans cette revue, nous résumons certaines caractéristiques importantes, le mécanisme et les propriétés physico-chimiques de la famille des amylases.
De plus, les applications et les perspectives d'avenir d'une enzyme d'importance industrielle ayant un potentiel pour des applications biotechnologiques sont discutées en détail.
L'amylase est une enzyme présente dans les bactéries et les tissus animaux qui catalyse le clivage hydrolytique de l'amidon et du glycogène.
Les déterminations de l'activité de l'amylase sérique présentent un intérêt clinique dans le diagnostic de la fonction pancréatique.
La procédure enzymatique présentée est basée sur des modifications de Wallenfels, en utilisant comme substrat le p-Nitrophényl-D-maltoheptaoside (PNPG7) avec le glucose terminal bloqué pour réduire la dégradation spontanée du substrat par la glucosidase et la glycoamylase.
Le test est effectué en mode cinétique avec un temps de latence très court et offre une stabilité beaucoup plus grande que les méthodologies d'amylase précédentes.

L'amylase hydrolyse le p-nitrophényl D-maltoheptaoside (PNPG7) en p-nitrophényl-maltotriose (PNPG3) et en maltotétraose.
La glucoamylase hydrolyse le PNPG3 en p-nitrophénylglycoside (PNPG1) et en glucose.
Ensuite, le PNPG1 est hydrolysé par la glucosidase en glucose et en p-nitrophénol, ce qui produit une couleur jaune.
Le taux d'augmentation de l'absorbance est mesuré à 405 nm et est proportionnel à l'activité amylase dans l'échantillon.
Les amylases, qui appartiennent à la famille 13 des glycoside hydrolases, sont des 1,4-alpha-D-glucane glucane-glucane, qui dégradent à la fois les formes ramifiées et non ramifiées de l'amidon en clivant les liaisons internes alpha-1,4 reliant les monomères de glucose.
Les produits de ces réactions sont le maltose et le maltotriose, qui sont ensuite dégradés en glucose par les maltases.
Un atome de calcium est nécessaire pour se lier à chaque molécule de protéine pour lui permettre de fonctionner, mais un excès de calcium peut inhiber l'activité en se liant aux acides aminés nécessaires à l'activité catalytique de l'enzyme.
L'alpha-amylase est une enzyme de purée majeure qui préoccupe les brasseurs dans leur production de moût fermentescible.
L'amylase digère l'amidon, un grand polymère de glucose, en unités plus petites, l'exposant à une digestion supplémentaire par la bêta-amylase.
Ensemble, ces deux amylases produisent le spectre des sucres du moût essentiels à la fabrication d'une bière.

L'amylase est une endo-enzyme qui digère principalement les liaisons alpha 1 à 4 de l'amidon aux points de la chaîne, et non aux extrémités.
Les amylases sont des enzymes hydrolases importantes qui ont été largement utilisées depuis de nombreuses décennies.
Ces enzymes clivent au hasard les liaisons glycosidiques internes dans les molécules d'amidon pour les hydrolyser et produire des dextrines et des oligosaccharides.
Parmi les amylases, l'α-amylase est la plus demandée en raison de sa large gamme d'applications dans le domaine industriel.
L'amylase peut être produite par des sources végétales ou microbiennes.
La nature omniprésente, la facilité de production et le large spectre d'applications font de l'amylase une enzyme d'importance industrielle.

Pour se concentrer sur l'utilisation de l'amylase dans le brassage, l'amylase est nécessaire pour examiner les besoins d'un moût réussi, en particulier le spectre de sucres requis dans le moût final.
Idéalement, ceux-ci devraient être un équilibre approprié de sucres fermentescibles simples - glucose, maltose et maltotriose - et de plus grandes dextrines non fermentescibles à peu près dans une proportion de 3:1.
Contrairement au vin, où pratiquement tous les sucres sont fermentés, la bière se distingue par ses sucres résiduels qui lui confèrent douceur, corps et sensation en bouche.
Les dextrines y contribuent fortement et confèrent à la bière une grande partie de son caractère.
Une molécule d'amidon est, par essence, un groupe de molécules de glucose liées entre elles.
Les enzymes rompent ces liens. L'alpha amylase contribue à la digestion de l'amidon en rompant les liaisons internes entre les molécules de glucose.

En conséquence, l'amylase ouvre la molécule d'amidon, la divisant en une gamme de tailles intermédiaires.
La bêta-amylase digère en outre ces molécules intermédiaires principalement en maltose - un sucre de deux unités de glucose - mais aussi en glucose lui-même et en maltotriose, une molécule à trois glucoses.
La principale limitation de cette digestion réside dans les liaisons latérales de l'amylopectine d'amidon, qui ne sont digérées ni par l'alpha ni par la bêta-amylase.
Les parties de la molécule d'amidon contenant ces liaisons latérales forment la base des importantes dextrines non fermentescibles produites par brassage.
L'alpha amylase utilisée dans le moût provient du malt, où elle est entièrement produite dans la couche d'aleurone lors du maltage.
Dans la graine d'orge, sa mobilisation est induite afin de digérer les réserves d'amidon de l'endosperme et d'apporter des nutriments à la graine en croissance.
Le malteur arrête cela au moment où les niveaux d'enzymes sont maximaux et sont conservés dans le grain sec prêt à être utilisé dans le brassage.
Les niveaux d'alpha-amylase sont généralement élevés dans le malt pâle mais sont pratiquement nuls dans le malt torréfié en raison de la dégradation par la chaleur.
Les teneurs varient selon la variété de malt et les conditions de maltage.
En général, les orges à six rangs ont des niveaux plus élevés que les orges à deux rangs en raison du fait que les grains sont plus petits avec moins d'albumen en proportion de l'aleurone.

L'amylase n'est pas limitée à l'orge mais est présente dans la plupart des organismes, des bactéries aux humains.
L'amylase salivaire, la ptyaline, est une amylase bien connue qui initie la digestion de l'amidon dans la bouche des mammifères.
Les enzymes ont tendance à avoir des plages de température et de pH spécifiques auxquelles elles seront actives. Cette plage est appelée « optimale ».
L'amylase a une température et un pH optimaux significativement différents de ceux de la bêta-amylase.
Pour l'amylase, l'optimum de température est plus élevé à environ 70 °C par rapport à 60 °C à 65 °C pour la bêta-amylase car l'enzyme peut être stabilisée par des ions calcium.
L'optimum de pH de l'alpha-amylase est également plus élevé à 5,3–5,7 par rapport à 5,1–5,3 pour la bêta-amylase.
Ces différences peuvent entraîner des profils de sucre de moût différents à partir de moûts effectués à différentes températures et sont un moyen de faire varier le caractère de la bière en contrôlant les conditions de moût.
Dans les brasseries traditionnelles, toutes les enzymes nécessaires au brassage sont contenues dans les ingrédients naturels à partir desquels la bière est fabriquée.
Cependant, l'alpha-amylase exogène est disponible sous forme purifiée auprès de fournisseurs d'enzymes et peut avoir des propriétés différentes selon son origine.
Celles-ci sont largement utilisées dans la production de « bières légères ».
Les différences les plus importantes pour les brasseurs sont les tolérances thermiques et de pH.
Les alpha-amylases thermolabiles peuvent être utilisées pour compléter les enzymes du malt ou pour digérer l'amidon d'appoint.
En raison de leur sensibilité à la chaleur, ils seront dénaturés par la pasteurisation.
Cependant, les alpha-amylases tolérantes à la chaleur survivront dans la bière finale, qui peut devenir plus sucrée avec le temps si des dextrines résiduelles sont disponibles pour la digestion en sucres aromatisants.
Les alpha-amylases commerciales peuvent également causer des problèmes si elles sont impures et contiennent de la bêta-amylase et des protéases ou si elles contiennent des toxines provenant de leur croissance bactérienne ou fongique.
Cependant, leur utilisation se développe dans de nombreuses industries alimentaires et continuera à avoir des applications dans le brassage, en particulier si de nouveaux ingrédients sont recherchés pour les futures bières.

L'amylase est le nom donné aux enzymes glycoside hydrolases qui décomposent l'amidon en molécules de maltose.
Bien que les amylases soient désignées par des lettres grecques différentes, elles agissent toutes sur des liaisons α-1,4-glycosidiques.
Sous le nom original de diastase, l'amylase a été la première enzyme à être trouvée et isolée (par Anselme Payen en 1833).
L'amylase est fabriquée par fermentation d'un micro-organisme qui n'est pas présent dans le produit final.
L'amylase catalyse l'hydrolyse de l'amidon en sucres et fonctionne très bien pour décomposer les amidons.
Cela fait de l'amylase un ingrédient polyvalent qui peut être utilisé avec le Spinzall et également dans diverses applications de cuisson.
Le taux d'utilisation de l'amylase dans la boulangerie est de 0,01 à 0,05 % de pourcentage de boulangers.
L'amylase (diastase) se présente sous la forme d'une poudre crème à blanche.
L'amylase est une forme d'amylase qui agit sur l'amidon (amylose et amylopectine) et le décompose en sucres simples tels que le maltose et les dextrines.
De nombreux organismes, y compris les humains, utilisent l'amylase pour rendre l'amidon alimentaire soluble afin qu'il puisse être absorbé pendant la digestion.

La poudre d'amylase (diastase) a des niveaux indétectables (avec la solution de Benedict) de sucres réducteurs à une solution à 0,5% (p/v), de sorte que la progression de la réaction peut être surveillée de deux manières.
Premièrement, en utilisant le test à l'iode pour vérifier la perte du substrat d'amidon.
Deuxièmement, en utilisant la solution de Benedict pour vérifier l'apparition de produits de réaction (sucres).
Amylase, tout membre d'une catégorie d'enzymes qui catalysent la réaction chimique (fractionnement d'un composé par addition d'une molécule d'eau) de l'amidon en molécules de saccharide plus petites comme le maltose (une molécule composée de deux molécules de glucose).
Deux classes d'amylases, notées alpha et bêta, s'opposent au sein de la méthode où elles attaquent les liaisons des molécules d'amidon.
L'amylase est répandue parmi les organismes vivants.
L'utilisation de l'α-amylase dans les industries à base d'amidon est répandue depuis de nombreuses décennies et un certain nombre de sources microbiennes existent pour la production efficace de cette enzyme, mais seules quelques souches choisies de champignons et de bactéries répondent aux facteurs de production commerciale.
La recherche de nouveaux micro-organismes pouvant être utilisés pour la production d'amylase est un processus continu.
Plus récemment, plusieurs auteurs ont donné des pistes sensibles pour développer des techniques de purification d'α-amylase, qui modifient les applications dans les secteurs pharmaceutiques et cliniques qui ont besoin d'amylases de haute pureté.

L'amylase a d'abord été appelée diastaste, mais a ensuite été renommée amylase au début du XXe siècle.
L'amylase est une enzyme qui catalyse l'hydrolyse des liaisons α-1,4-glycosidiques internes dans l'amidon et le glycogène, produisant de telles unités de glucose, de maltose et de maltotriose.
L'amylase est la principale forme d'amylase trouvée chez l'homme et d'autres mammifères.
L'amylase est également sécrétée par de nombreux champignons, et présente dans les graines contenant de l'amidon comme réserve alimentaire.
Les amylases sont parmi les enzymes les plus importantes et sont d'une grande importance pour la biotechnologie, constituant une classe d'enzymes industrielles représentant environ 25% du marché mondial des enzymes, qui ont une application potentielle dans un grand nombre de processus industriels tels que l'alimentation, la fermentation, le textile, industries du papier, des détergents et pharmaceutiques.

Les amylases sont très répandues chez les animaux, les champignons, les plantes et se trouvent également chez les eucaryotes unicellulaires, les bactéries et les archées.
La ptyaline, une α-amylase salivaire (α-1,4-α-D-glucan-4-glucanohydrolase) est l'une des enzymes les plus importantes de la salive.
Les sources fongiques d'-amylase sont confinées aux isolats terrestres, principalement aux espèces d'Aspergillus et à seulement quelques espèces de Penicillium, P. brunneum étant l'une d'entre elles.
La source fongique utilisée principalement pour la production commerciale d'a-amylase sont les souches d'Aspergillus spp. Aspergillus oryzae, A. niger et A. awamori sont les espèces les plus couramment utilisées pour la production commerciale parmi plusieurs autres.
L'amylase peut être produite par différentes espèces de bactéries, mais pour des applications commerciales, l'α-amylase est principalement dérivée du genre Bacillus.
Les amylases produites à partir de Bacillus licheniformis, Bacillus stearothermophilus et Bacillus amyloliquefaciens trouvent une application potentielle dans un certain nombre de procédés industriels tels que les industries alimentaires, de fermentation, textiles et papetières.
Les sources végétales n'avaient pas encore été considérées avec suffisamment d'importance comme source de ces enzymes.
L'amylase dans la structure des protéines garantit que les éléments absorbés dans le corps avec les aliments sont digérés et décomposés dans l'intestin grêle.
L'amylase, responsable de la digestion des glucides, est contenue dans les sécrétions du pancréas, qui agit comme une glande, et est libérée dans l'intestin grêle.
De petites quantités se trouvent également dans l'intestin grêle, le placenta et les ovaires.

L'amylase est une enzyme digestive qui décompose les glucides en plus petits morceaux.
En plus de l'enzyme amylase, qui est sécrétée par production dans le pancréas, une autre forme, l'alpha amylase, est également sécrétée par les glandes salivaires.
Avec le test sanguin effectué dans cette direction, l'amylase est comprise si l'enzyme amylase est dans la plage de référence.
En conséquence, les problèmes possibles qui peuvent survenir dans le pancréas peuvent être compris par sa faible hauteur ou sa hauteur.
Généralement, l'enzyme amylase peut être détectée à la fois par un test sanguin et un test d'urine.
Cependant, pour obtenir des résultats plus précis, l'hémoglobine est ajoutée à la plage de référence et une comparaison est faite avec la formule sanguine.
Il existe de nombreux facteurs différents qui affectent le niveau d'amylase.
Face à d'éventuels problèmes, le diagnostic et l'analyse sont effectués avec des tests sanguins pour le pancréas.

La fonction principale des amylases est d'hydrolyser les liaisons glycosidiques dans les molécules d'amidon, en convertissant les glucides complexes en sucres simples.
Il existe trois classes principales d'enzymes amylases ; Les alpha-, bêta- et gamma-amylases agissent chacune sur différentes parties de la molécule d'hydrate de carbone.
L'amylase peut être trouvée chez les humains, les animaux, les plantes et les microbes.
L'amylase se trouve dans les microbes et les plantes. La gamma-amylase est présente chez les animaux et les plantes.
Cet article se concentrera sur l'amylase et ses applications.
L'amylase est une enzyme dépendante du calcium qui hydrolyse les glucides complexes au niveau des liaisons alpha 1,4 pour former du maltose et du glucose.

L'amylase est filtrée par les tubules rénaux et résorbée (inactivée) par l'épithélium tubulaire.
L'enzyme active n'apparaît pas dans l'urine. De petites quantités d'amylase sont absorbées par les cellules de Kupffer dans le foie.
Chez les chiens sains, 14 % de l'amylase est liée aux globulines. En raison de cette polymérisation, l'amylase canine a des poids moléculaires variables (élevés) et n'est normalement pas filtrée par le rein.
Chez les chiens atteints d'insuffisance rénale, cette amylase polymérisée (macroamylase) se trouve à une concentration plus élevée (de 5 à 62 % de l'activité totale de l'amylase) et contribue à l'hyperamylasémie observée dans ces troubles.
Les enzymes amylases sont un groupe d'hydrolases qui dégradent les glucides complexes en fragments.
L'amylase est produite principalement par le pancréas exocrine où l'enzyme est synthétisée par les cellules acineuses puis sécrétée dans le tractus intestinal par le biais du système des canaux pancréatiques.

Les amylases sont également produites par les glandes salivaires, la muqueuse de l'intestin grêle, les ovaires, le placenta, le foie et les trompes de Fallope. Les isoenzymes pancréatiques et salivaires sont présentes dans le sérum.
L'amylase est largement distribuée dans la nature.
L'amylase est présente dans les plantes et les animaux.
Les céréales, les céréales et leurs farines contiennent naturellement différents types d'amylase.
Dans les céréales, on le trouve dans l'endosperme, le son et le germe.

En 1908, une étude de Wohlgemuth a identifié la présence d'amylase dans l'urine, ce qui a par la suite conduit à l'utilisation de l'amylase comme test de diagnostic en laboratoire.
L'amylase est un test couramment prescrit avec la lipase, en particulier dans le cadre d'une suspicion de pancréatite aiguë.
Les amylases sont une classe d'enzymes qui catalysent l'hydrolyse de l'amidon en sucres tels que le glucose et le maltose.

LES USAGES:

FERMENTATION:

Les amylases sont importantes dans le brassage de la bière et des liqueurs à base de sucres dérivés de l'amidon.
En fermentation, la levure ingère des sucres et excrète de l'éthanol.
Dans la bière et certaines liqueurs, les sucres présents au début de la fermentation ont été produits en « écrasant » des grains ou d'autres sources d'amidon (comme les pommes de terre).
Dans le brassage traditionnel de la bière, l'orge maltée est mélangée à de l'eau chaude pour créer un « moût », qui est maintenu à une température donnée pour permettre aux amylases du grain malté de convertir l'amidon de l'orge en sucres.
Différentes températures optimisent l'activité de l'alpha ou bêta amylase, résultant en différents mélanges de sucres fermentescibles et non fermentescibles.
En sélectionnant la température de la purée et le rapport grain/eau, un brasseur peut modifier la teneur en alcool, la sensation en bouche, l'arôme et la saveur de la bière finie.
Dans certaines méthodes historiques de production de boissons alcoolisées, la conversion de l'amidon en sucre commence par le brasseur qui mâche du grain pour le mélanger à la salive.
Cette pratique continue d'être pratiquée dans la production domestique de certaines boissons traditionnelles, telles que le chhaang dans l'Himalaya, la chicha dans les Andes et le kasiri au Brésil et au Suriname.

ADDITIF POUR FARINE :

Les amylases sont utilisées dans la panification et pour décomposer les sucres complexes, tels que l'amidon (présent dans la farine), en sucres simples.
La levure se nourrit ensuite de ces sucres simples et les convertit en déchets d'éthanol et de dioxyde de carbone.
Cela donne de la saveur et fait lever le pain.
Alors que les amylases se trouvent naturellement dans les cellules de levure, l'amylase met du temps à la levure pour produire suffisamment de ces enzymes pour décomposer des quantités importantes d'amidon dans le pain.
C'est la raison des longues pâtes fermentées comme le levain.
Les techniques modernes de panification ont inclus des amylases (souvent sous la forme d'orge maltée) dans l'améliorant de panification, rendant ainsi le processus plus rapide et plus pratique pour une utilisation commerciale.
L'amylase est souvent répertoriée comme ingrédient sur la farine moulue commercialement. Les boulangers exposés longtemps à la farine enrichie en amylase risquent de développer une dermatite ou de l'asthme.

BIOLOGIE MOLÉCULAIRE:

En biologie moléculaire, la présence d'amylase peut servir de méthode supplémentaire de sélection pour une intégration réussie d'une construction rapporteur en plus de la résistance aux antibiotiques. Comme les gènes rapporteurs sont flanqués de régions homologues du gène de structure de l'amylase, une intégration réussie perturbera le gène de l'amylase et empêchera la dégradation de l'amidon, qui est facilement détectable par coloration à l'iode.

LES USAGES:

Les enzymes amylases sont largement utilisées dans la fabrication du pain pour décomposer les sucres complexes tels que l'amidon (présent dans la farine) en sucres simples. La levure se nourrit ensuite de ces sucres simples et les convertit en déchets d'alcool et de CO2. Cela donne de la saveur et fait lever le pain. Bien que les enzymes amylases se trouvent naturellement dans les cellules de levure, il faut du temps à la levure pour produire suffisamment de ces enzymes pour décomposer des quantités importantes d'amidon dans le pain. C'est la raison pour laquelle les pâtes fermentées longues comme la pâte aigre. Les techniques modernes de panification ont inclus des enzymes amylases dans l'améliorant de panification, rendant ainsi le processus de panification plus rapide et plus pratique pour une utilisation commerciale.

UTILISATIONS INDUSTRIELLES :

L'amylase est utilisée en grande quantité dans la production de sirop de maïs à haute teneur en fructose, un mélange de sucres créés à partir de maïs dont le goût et la douceur sont similaires au saccharose obtenu à partir de betteraves sucrières et de canne à sucre.
Le processus nécessite trois étapes, chacune réalisée par une enzyme différente.
L'amylase effectue la première étape consistant à casser l'amidon en petits morceaux.
Les amylases bactériennes, comme celle illustrée à gauche de l'entrée PDB 2taa , sont généralement utilisées car elles sont faciles à obtenir en grandes quantités.
La deuxième étape est réalisée par une glucoamylase fongique, montrée ici au centre de l'entrée PDB 1dog.
Il brise les petites chaînes en unités de glucose individuelles.
Malheureusement, le glucose n'a pas un goût particulièrement agréable, donc une troisième étape doit être ajoutée.
Ceci est effectué par la glucose isomérase, également connue sous le nom de xylose isomérase, comme indiqué à droite de l'entrée PDB 4xia.
Cette enzyme convertit une partie du glucose en fructose, créant un mélange savoureux qui est utilisé pour tout sucrer, des boissons gazeuses aux barres énergétiques.
Cependant, cet édulcorant bon marché et largement disponible peut présenter certains inconvénients : une recherche rapide sur le WWW révélera un tourbillon de controverses sur le rôle du sirop de maïs à haute teneur en fructose dans l'obésité et le diabète.
Le site actif de l'amylase contient un trio de groupes acides (colorés en blanc et en rouge) qui font l'essentiel du travail.
Dans l'amylase montrée ici (entrée PDB 1ppi), le glutamate 233, l'aspartate 197 et l'aspartate 300 travaillent ensemble pour couper la connexion entre deux sucres dans un amidon

L'amylase contient une courte chaîne de cinq unités de sucre (de couleur jaune et orange) liées dans le site actif. Le site de clivage est représenté en bleu.
Un ion calcium, représenté par la grande sphère rouge en arrière-plan, se trouve à proximité où il stabilise la structure de l'enzyme.
Un ion chlorure, représenté par une sphère verte, est lié sous le site actif dans de nombreuses amylases, où il peut faciliter la réaction.
Les applications les plus répandues des alpha-amylases sont dans l'industrie de l'amidon, qui est utilisée pour l'hydrolyse de l'amidon dans le processus de liquéfaction de l'amidon qui convertit l'amidon en sirops de fructose et de glucose.
La conversion de supermolécule de tout l'amidon comprend la gélatinisation, qui implique la dissolution des granules d'amidon, formant ainsi une suspension visqueuse ; changement de phase, qui implique une réaction chimique partielle et une perte dans le corps; et la saccharification, impliquant l'assemblage d'aldohexose et de disaccharide via n'importe quelle réaction.
Initialement, l'alpha-amylase des eubactéries amyloliquefaciens était utilisée, mais elle a été remplacée par l'enzyme alpha-amylase des eubactéries stearothermophilus ou eubactéries licheniformis.
Les enzymes des espèces d'eubactéries sont un groupe d'intérêt pour les processus biotechnologiques à grande échelle en raison de leur thermostabilité exceptionnelle et puisque des systèmes d'expression économiques sont proposés pour ces enzymes.

UTILISATIONS POUR L'INDUSTRIE DES DÉTERGENTS :

Les industries des détergents sont les premiers clients des enzymes, en termes de volume et de prix.
L'utilisation d'enzymes dans les formulations de détergents améliore la capacité des détergents à se débarrasser des taches tenaces et à créer un détergent sans danger pour l'environnement.
Les amylases sont le deuxième type d'enzymes utilisées dans la formulation de détergents protéiques, et quatre-vingt-dixième de tous les détergents liquides contiennent ces enzymes.
Ces enzymes sont utilisées dans les détergents pour la lessive et le lavage automatique pour dégrader les résidus de féculents comme les pommes de terre, les sauces, la crème anglaise, le chocolat, etc. en dextrines et d'autres oligosaccharides plus petits.
Les amylases ont une activité à des températures plus basses et à une échelle de pH formant une base, maintenant la stabilité requise en dessous des conditions détergentes et donc la stabilité aérophile des amylases est l'un des principaux critères vitaux pour leur utilisation dans les détergents partout où l'environnement du linge est incroyablement oxydant.
L'élimination de l'amidon des surfaces est également importante pour fournir un avantage de blancheur puisque l'amidon peut être un attractif pour de nombreux types de salissures particulaires.
Des exemples d'amylases employées dans le domaine des détergents sont dérivés d'eubactéries ou d'Aspergillus.

UTILISATIONS POUR L'INDUSTRIE ALIMENTAIRE :

Les amylases sont largement utilisées dans le secteur des aliments transformés comme la cuisson, le brassage, la préparation d'aides digestives, la production de gâteaux, de jus de fruits et de sirops d'amidon.
Les amylases sont largement utilisées dans le domaine de la boulangerie.
Ces enzymes peuvent être ajoutées à la pâte à pain pour dégrader l'amidon de la farine en dextrines plus petites, qui sont ensuite fermentées par la levure.
L'ajout d'α-amylase à la pâte entraîne une augmentation de la vitesse de fermentation et la réduction de la viscosité de la pâte, ce qui entraîne des améliorations du volume et de la texture du produit.
De plus, l'amylase génère du sucre supplémentaire dans la pâte, ce qui améliore le goût, la couleur de la croûte et les qualités de grillage du pain.
En plus de générer des composés possibles, les -amylases ont également un effet anti-rassissement dans la cuisson du pain, et elles améliorent la conservation de la douceur des produits de boulangerie, augmentant la durée de conservation de ces produits.
Actuellement, une enzyme maltogénique thermostable d'eubactérie stearothermophilus est utilisée commercialement dans le secteur des boulangeries.
Les amylases sont également utilisées pour la clarification de la bière ou des jus de fruits, ou pour le prétraitement des aliments pour animaux afin d'améliorer la digestibilité des fibres.

UTILISATIONS POUR L'INDUSTRIE TEXTILE :

Les amylases sont utilisées dans l'industrie textile pour le processus de désencollage.
Des agents d'encollage tels que l'amidon sont appliqués sur le fil avant la production du matériau pour garantir une méthode de tissage rapide et sûre.
L'amylase est une taille très attrayante, car l'amylase est bon marché, facilement disponible dans la plupart des régions du monde, et elle peut être retirée assez facilement.
L'amylase est plus tard loin du matériau tissé dans un processus extrêmement humide dans le secteur de la finition textile.
L'amylase implique l'élimination de l'amidon du matériau qui est l'agent de renforcement pour empêcher la rupture du fil de chaîne tout au long du procédé de tissage.
Les amylases enlèvent par sélection les dimensions et n'agressent pas les fibres.
L'amylase provenant d'une véritable tache bactérienne a été utilisée dans les industries textiles pendant très longtemps.

UTILISATIONS POUR L'INDUSTRIE DU PAPIER :

L'utilisation d'amylases dans le secteur des pâtes et papiers est destinée à la modification de l'amidon du papier couché, c'est-à-dire à l'assemblage d'amidon à faible viscosité et à haut poids moléculaire.
Le traitement de revêtement sert à rendre la surface du papier suffisamment lisse et résistante, pour améliorer la qualité d'écriture du papier.
Au cours de cette application, la consistance de l'amidon naturel est juste très élevée pour le format du papier et cela peut être modifié en dégradant partiellement le composé chimique avec des -amylases au cours d'un processus discontinu ou continu.
L'amylase pourrait être un agent de remplissage judicieux pour la finition du papier, améliorant la qualité et l'effaçabilité, en plus d'être un bon revêtement pour le papier.
La taille améliore la rigidité et la résistance du papier.

USAGES MÉDICAUX :

L'amylase a également des applications médicales dans l'utilisation de la thérapie de remplacement des enzymes pancréatiques (PERT).
L'amylase est l'un des composants de Sollpura (liprotamase) pour aider à la décomposition des saccharides en sucres simples.

UTILISATIONS INDUSTRIELLES :

L'amylase est largement utilisée dans divers procédés industriels.
Dans le tissage textile, de l'amidon est ajouté pour l'ourdissage.
Après le tissage, l'amidon est éliminé par l'α-amylase de Bacillus subtilis.
La dextrine, qui est un améliorant de viscosité, une charge ou un ingrédient alimentaire, est fabriquée par la liquéfaction de l'amidon par des bactéries α-amylase.
Les -amylases bactériennes de B. subtilis ou B. licheniformis sont utilisées pour la liquéfaction initiale de l'amidon dans la production de sirop de glucose à haute conversion.
La pancréatite peut être testée en déterminant le taux d'amylases dans le sang, le résultat de cellules productrices d'amylase endommagées ou l'excrétion due à une insuffisance rénale.

L'amylase est utilisée pour la production de malt, car l'enzyme est produite lors de la germination des grains de céréales.
L'amylase est une protéine précurseur qui est clivée pour former l'β-amylase et l'α-amylase après sécrétion.
Les applications les plus répandues des -amylases sont dans l'industrie de l'amidon, qui sont utilisées pour l'hydrolyse de l'amidon dans le processus de liquéfaction de l'amidon qui convertit l'amidon en sirops de fructose et de glucose.
L'utilisation d'enzymes dans les formulations de détergents améliore la capacité des détergents à éliminer les taches tenaces et à rendre le détergent sans danger pour l'environnement.
Les amylases sont le deuxième type d'enzymes utilisées dans la formulation des détergents enzymatiques, et 90 % de tous les détergents liquides contiennent ces enzymes.
Les industries textiles utilisent largement les alpha-amylases pour hydrolyser et solubiliser l'amidon, qui est ensuite éliminé par lavage du tissu pour augmenter la rigidité des produits finis.
Plus de 70 % du pain aux États-Unis, en Russie et dans les pays européens contient de l'alpha amylase.

Les amylases jouent un rôle important dans les produits de boulangerie.
Ces enzymes peuvent être ajoutées à la pâte à pain pour dégrader l'amidon de la farine en dextrines plus petites, qui sont ensuite fermentées par la levure.
L'ajout d'α-amylase à la pâte entraîne une augmentation de la vitesse de fermentation et la réduction de la viscosité de la pâte, ce qui entraîne des améliorations du volume et de la texture du produit.

AUTRES UTILISATIONS:

Un inhibiteur de l'amylase, appelé phaséolamine, a été testé comme une aide alimentaire potentielle.
L'amylase est utilisée pour hydrolyser les liaisons des polysaccharides à liaison , tels que l'amidon et le glycogène.
L'amylase a été utilisée dans diverses études sur les plantes, telles que les études sur la privation de carbone chez Populus tremuloides.
L'amylase, de l'orge, a été utilisée pour étudier comment la pression et la température affectent l'activité catalytique.

L'amylase est un marqueur de poids moléculaire de filtration sur gel qui peut être utilisé dans la chromatographie par filtration sur gel et la chromatographie sur protéines.
Lorsqu'elle est utilisée comme additif alimentaire, l'amylase porte le numéro E E1100 et peut être dérivée du pancréas de porc ou de moisissures.
L'amylase bacillaire est également utilisée dans les détergents pour vêtements et lave-vaisselle pour dissoudre les amidons des tissus et de la vaisselle.
Les travailleurs d'usine qui travaillent avec l'amylase pour l'une des utilisations ci-dessus sont exposés à un risque accru d'asthme professionnel.
Cinq à neuf pour cent des boulangers ont un test cutané positif, et un quart à un tiers des boulangers souffrant de problèmes respiratoires sont hypersensibles à l'amylase.

AVANTAGES:

La fonction principale de l'amylase est la digestion, mais elle peut également jouer un rôle dans d'autres aspects de la santé, peut-être pas directement, mais en tant qu'indicateur.
Une étude a montré que les personnes atteintes du syndrome métabolique sont plus susceptibles d'avoir de faibles niveaux d'amylase sérique.
Une autre étude a montré que les niveaux d'amylase salivaire étaient extrêmement sensibles au stress psychosocial.
Cela signifie que l'amylase pourrait être utilisée à l'avenir comme moyen d'aider à mesurer les niveaux de stress.
L'amylase a un autre rôle petit mais important : le traitement et la digestion des globules blancs morts.
Il existe plusieurs problèmes potentiels qui peuvent entraîner des déficiences ou des déséquilibres enzymatiques.
Certains des plus courants sont les problèmes de pancréas, mais l'alcoolisme et certains médicaments peuvent avoir un impact sur les niveaux d'amylase que vous avez dans votre corps.
De plus, nous commençons naturellement à produire des niveaux inférieurs d'amylase avec l'âge.
Si vous trouvez que manger des féculents vous cause un inconfort excessif, il serait utile de rencontrer votre médecin et de faire vérifier votre taux d'amylase.
Si les enzymes digestives sont faibles ou suspectées d'être faibles, la supplémentation peut être un moyen idéal pour augmenter vos niveaux d'enzymes digestives et conduire à une meilleure santé digestive en général.

La fonction principale de l'amylase est la digestion, mais elle peut également jouer un rôle dans d'autres aspects de la santé, peut-être pas directement, mais en tant qu'indicateur. Une étude a montré que les personnes atteintes du syndrome métabolique sont plus susceptibles d'avoir de faibles niveaux d'amylase sérique.
Une autre étude a montré que les niveaux d'amylase salivaire étaient extrêmement sensibles au stress psychosocial.
Cela signifie que l'amylase pourrait être utilisée à l'avenir comme moyen d'aider à mesurer les niveaux de stress.
L'amylase a un rôle supplémentaire, petit mais important, dans le traitement et la digestion des globules blancs morts.
L'amylase est un élément important de votre santé digestive, mais la meilleure façon d'en tirer le meilleur parti est de la combiner avec d'autres facteurs afin d'obtenir le maximum d'effet.
Une façon de le faire consiste à utiliser des suppléments comme Enzymedica's Chewable Digest.
Naturellement aromatisé à l'orange et édulcoré avec du xylitol sans sucre, il contient des enzymes Thera-blend™ amylase, lipase, cellulase et protéase, qui vous aident à digérer une variété d'aliments différents.
Thera-blend combine plusieurs souches d'enzymes pour obtenir des résultats plus forts et plus rapides.
Il existe un certain nombre de problèmes potentiels pouvant entraîner des déficiences ou des déséquilibres enzymatiques.
Certains des problèmes les plus courants sont les problèmes de pancréas, mais l'alcoolisme et certains médicaments peuvent avoir un impact sur les niveaux d'amylase que vous avez dans votre corps.
De plus, nous commençons naturellement à produire des niveaux inférieurs d'amylase avec l'âge.
Si vous trouvez que manger des féculents vous cause un inconfort excessif, il serait utile de rencontrer votre médecin et de faire vérifier votre taux d'amylase. Être prudent maintenant peut vous éviter des problèmes plus importants plus tard.

UNE FONCTION:

Dans le corps humain, l'amylase fait partie de la digestion avec la dégradation des glucides dans l'alimentation.
Le mécanisme impliqué comprend la catalyse de l'hydrolyse du substrat par un double mécanisme de remplacement, formant un intermédiaire covalent glycosyl-enzyme et hydrolysé par des états de transition de type ion oxocarbénium.
L'un des acides carboxyliques du site actif agit en tant que nucléophile catalytique lors de la formation de l'intermédiaire.
Un second acide carboxylique joue le rôle de catalyseur acide/base, favorisant la stabilisation des états de transition pendant l'hydrolyse.
Les amylases remplissent les fonctions suivantes dans les produits de boulangerie :

-Fournir des sucres fermentescibles et réducteurs.
-Accélérez la fermentation de la levure et augmentez le gazage pour une expansion optimale de la pâte pendant la levée et la cuisson
-Intensifier les saveurs et la couleur de la croûte en améliorant les réactions de brunissement et de caramélisation de Maillard.
-Réduire la viscosité de la pâte/pâte lors de la gélatinisation de l'amidon au four.
-Prolonger la montée/ressort du four et améliorer le volume de produit.
-Agir comme ramollisseur de miettes en inhibant le rassissement.
-Modifier les propriétés de manipulation de la pâte en réduisant l'adhésivité.