АМИЛАЗА

НОМЕР КАС: 9014-71-5

НОМЕР СПИСКА EC /: 618-485-8

Амилаза - это фермент, катализирующий гидролиз крахмала (лат. Amylum) до сахаров.
Амилаза присутствует в слюне человека и некоторых других млекопитающих, где она начинает химический процесс пищеварения.
Пища, содержащая большое количество крахмала, но мало сахара, например рис и картофель, может приобретать слегка сладкий вкус при пережевывании, поскольку амилаза разлагает часть крахмала до сахара.
Поджелудочная железа и слюнная железа вырабатывают амилазу (альфа-амилазу) для гидролиза диетического крахмала в дисахариды и трисахариды, которые другими ферментами превращаются в глюкозу для снабжения организма энергией.
Растения и некоторые бактерии также производят амилазу.
Конкретные белки амилазы обозначаются разными греческими буквами.
Все амилазы являются гликозидгидролазами и действуют на α-1,4-гликозидные связи.
Амилаза - это пищеварительный фермент, который преимущественно секретируется поджелудочной железой и слюнными железами и обнаруживается в других тканях в очень небольших количествах.
Амилаза была впервые описана в начале 1800-х годов и считается одним из первых ферментов в истории, подвергшихся научным исследованиям.
Амилаза - это пищеварительный фермент, который преимущественно секретируется ацинарными клетками экзокринной части поджелудочной железы.
Амилаза также секретируется слюнными железами. Амилаза поджелудочной железы кодируется AMY2, а амилаза слюны - AMY1, оба гена на хромосоме.
Основная функция амилаз - инициировать переваривание сложных полисахаридов, в первую очередь крахмала, до составляющих их простых сахаров.
Это начинается во рту с α-амилазы слюны, которая продолжает работать в желудке (она химически защищена от желудочной кислоты).
В тонкой кишке, начиная с двенадцатиперстной кишки, амилаза поджелудочной железы переваривает пищевые углеводы при помощи остаточной α-амилазы слюны.
Крахмал в основном состоит из двух полимеров глюкозы: амилопектина (75%) и амилозы (25%), и основное действие амилазы заключается в разрыве их внутренних связей α1,4.
Это приводит к образованию олигосахаридов, в первую очередь мальтозы, мальтотриозы и α-предельных декстринов.

Амилаза обнаруживается во внутрипросветной жидкости тонкой кишки, и поэтому застой кишечника может привести к ненормальному всасыванию фермента.
Амилазы - это ферменты, расщепляющие крахмал на молекулы сахара.
Амилаза - это основная форма амилазы, обнаруживаемая у людей и других млекопитающих, а также фермент, присутствующий в семенах или грибах (например, пекарских дрожжах).
Амилаза - это металлофермент кальция, полностью неспособный функционировать в отсутствие кальция.
В физиологии человека амилазы слюны и поджелудочной железы являются основными пищеварительными ферментами.
Амилаза начинает процесс переваривания крахмала.
Амилаза берет цепочки крахмала и разбивает их на более мелкие части с двумя или тремя единицами глюкозы.
В вашем организме вырабатываются два похожих типа амилазы: одна выделяется в слюне, где она начинает расщеплять зерна крахмала, когда вы жуете, а другой выделяется поджелудочной железой, где и завершает свою работу.
Затем эти маленькие кусочки разбиваются на отдельные единицы глюкозы с помощью набора ферментов, которые привязаны к стенкам кишечника.
Поскольку амилаза должна выполнять свою работу в неприятной среде кишечника, это небольшой стабильный фермент, устойчивый к неблагоприятным условиям.
Показанная здесь амилаза (запись PDB 1ppi) вырабатывается поджелудочной железой свиней.
Небольшая цепочка из пяти сахаров (окрашена в желтый цвет) связана в активном центре, который находится в большой щели на ферменте.
Структуры двух человеческих ферментов (которые выглядят очень похожими) доступны в записях PDB.
Просматривая PDB, вы также найдете множество структур амилаз и других ферментов, переваривающих крахмал, из бактерий и растений.

Амилазы (1,4-α-D-глюкан-4-глюканогидролаза, EC 3.2.1.1) представляют собой эндоамилазы, катализирующие гидролиз α- (1 → 4) глюкозидных связей полисахаридов, таких как крахмал, гликоген и т. Д.
В целом они принадлежат к классу 13 гликозилгидролаз.
Амилазы занимают основную долю ферментов на мировом рынке.
Эти эндоамилазы являются одними из наиболее важных ферментов для промышленного и биотехнологического применения.
Амилаза находит ключевое применение в моющей, пищевой, текстильной, фармацевтической и хлебопекарной промышленности.
В этом обзоре мы суммируем некоторые важные особенности, механизмы и физико-химические свойства семейства амилаз.
Кроме того, подробно обсуждаются приложения и будущие перспективы промышленно важного фермента, имеющего потенциал для биотехнологического применения.
Амилаза - это фермент, обнаруженный в тканях бактерий и животных, который катализирует гидролитическое расщепление крахмала и гликогена.
Определение активности амилазы в сыворотке крови представляет клинический интерес для диагностики функции поджелудочной железы.
Представленная ферментативная процедура основана на модификациях Валленфельса с использованием в качестве субстрата п-нитрофенил-D-мальтогептаозида (PNPG7) с блокированной концевой глюкозой для уменьшения спонтанного разложения субстрата глюкозидазой и гликоамилазой.
Тест проводится в кинетическом режиме с очень коротким временем задержки и обеспечивает гораздо большую стабильность, чем предыдущие методики амилазы.

Амилаза гидролизует пара-нитрофенил-D-мальтогептаозид (PNPG7) до пара-нитрофенил-мальтотриозы (PNPG3) и мальтотетраозы.
Глюкоамилаза гидролизует PNPG3 до п-нитрофенилгликозида (PNPG1) и глюкозы.
Затем PNPG1 гидролизуется глюкозидазой до глюкозы и п-нитрофенола, что дает желтый цвет.
Скорость увеличения поглощения измеряется при 405 нм и пропорциональна активности амилазы в образце.
Амилазы, которые принадлежат к семейству 13 гликозидгидролаз, представляют собой 1,4-альфа-D-глюканглюканогидролазы, которые разрушают как разветвленные, так и неразветвленные формы крахмала, расщепляя внутренние альфа-1,4-связи, соединяющие мономеры глюкозы.
Продуктами этих реакций являются мальтоза и мальтотриоза, которые в дальнейшем разлагаются до глюкозы с помощью мальтаз.
Один атом кальция необходим для связывания с каждой белковой молекулой, чтобы позволить ей функционировать, но избыток кальция может подавлять активность, связываясь с аминокислотами, которые необходимы для каталитической активности фермента.
Альфа-амилаза - это главный фермент затора, имеющий решающее значение для пивоваров при производстве сбраживаемого сусла.
Амилаза расщепляет крахмал, большой полимер глюкозы, на более мелкие единицы, подвергая его дальнейшему перевариванию бета-амилазой.
Вместе эти две амилазы производят спектр сахаров сусла, необходимых для производства пива.

Амилаза - это эндофермент, в основном переваривающий альфа-1–4 связи крахмала в точках внутри цепи, а не на концах.
Амилазы представляют собой важные ферменты гидролазы, которые широко используются на протяжении многих десятилетий.
Эти ферменты случайным образом расщепляют внутренние гликозидные связи в молекулах крахмала, чтобы гидролизовать их с образованием декстринов и олигосахаридов.
Среди амилаз наибольшим спросом пользуется а-амилаза благодаря широкому спектру применения в промышленности.
Амилаза может вырабатываться растительными или микробными источниками.
Повсеместное распространение, простота производства и широкий спектр применения делают амилазу промышленно важным ферментом.

Чтобы сосредоточиться на использовании амилазы в пивоварении, необходимо учитывать потребности в успешном заторе, в частности, спектр сахаров, необходимых в конечном сусле.
В идеале это должен быть подходящий баланс простых сбраживаемых сахаров - глюкозы, мальтозы и мальтотриозы - и более крупных неферментируемых декстринов примерно в пропорции 3: 1.
В отличие от вина, в котором ферментируется практически весь сахар, пиво отличается остаточным сахаром, обеспечивающим сладость, консистенцию и ощущение во рту.
Декстрины в значительной степени способствуют этому и придают пиву большую часть его характера.
Молекула крахмала, по сути, представляет собой группу молекул глюкозы, связанных вместе.
Ферменты разрывают эти связи. Альфа-амилаза способствует перевариванию крахмала, разрывая внутренние связи между молекулами глюкозы.

В результате амилаза раскрывает молекулу крахмала, разбивая ее на ряд промежуточных размеров.
Бета-амилаза далее переваривает эти промежуточные молекулы в основном до мальтозы - сахара, состоящего из двух единиц глюкозы, - но также до самой глюкозы и до мальтотриозы с тремя молекулами глюкозы.
Основным ограничением этого переваривания являются боковые связи амилопектина крахмала, которые не перевариваются альфа- или бета-амилазой.
Части молекулы крахмала, содержащие эти боковые связи, образуют основу важных неферментируемых декстринов, получаемых путем затирания.
Альфа-амилаза, используемая в заторе, поступает из солода, где она полностью вырабатывается в алейроновом слое во время соложения.
В семенах ячменя его мобилизация индуцируется для переваривания запасов крахмала в эндосперме и обеспечения питательными веществами растущих семян.
Солодовник останавливает это в тот момент, когда уровни ферментов максимальны и сохраняются в сухом зерне, готовом к использованию для затирания.
Уровни альфа-амилазы обычно высоки в светлом солоде, но практически равны нулю в обжаренном солоде из-за разложения при нагревании.
Уровни варьируются в зависимости от сорта солода и условий соложения.
Как правило, шестирядный ячмень имеет более высокие уровни, чем двухрядный ячмень, из-за того, что зерна меньше и содержат меньше эндосперма по сравнению с алейроном.

Амилаза не ограничивается ячменем, но встречается у большинства организмов, от бактерий до человека.
Амилаза слюны, птиалин, представляет собой хорошо известную амилазу, которая инициирует переваривание крахмала во рту млекопитающих.
Ферменты, как правило, имеют определенные диапазоны температуры и pH, при которых они будут активны - этот диапазон называется «оптимумом».
Амилаза имеет значительно другие оптимальные значения температуры и pH, чем бета-амилаза.
Для амилазы температурный оптимум выше примерно при 70 ° C по сравнению с 60–65 ° C для бета-амилазы, поскольку фермент может быть стабилизирован ионами кальция.
Оптимум pH для альфа-амилазы также выше и составляет 5,3–5,7 по сравнению с 5,1–5,3 для бета-амилазы.
Эти различия могут привести к разным профилям сахара в сусле из затора, проведенного при разных температурах, и являются одним из средств изменения характера пива путем контроля условий затора.
На традиционных пивоварнях все ферменты, необходимые для пивоварения, содержатся в натуральных ингредиентах, из которых производится пиво.
Однако экзогенная альфа-амилаза доступна в очищенной форме от поставщиков ферментов и может иметь различные свойства в зависимости от своего происхождения.
Они широко используются при производстве «светлого пива».
Наиболее важные различия для пивоваров - это допуски по температуре и pH.
Термолабильные альфа-амилазы можно использовать для дополнения солодовых ферментов или для переваривания крахмала.
Из-за их термочувствительности они будут денатурированы пастеризацией.
Однако термостойкие альфа-амилазы сохранятся в готовом пиве, которое со временем может стать слаще, если остаточные декстрины доступны для переваривания в сахара с активным вкусом.
Коммерческие альфа-амилазы также могут вызывать проблемы, если они нечистые и содержат бета-амилазу и протеазы, или если они содержат токсины, вызванные их бактериальным или грибковым ростом.
Тем не менее, их использование растет во многих отраслях пищевой промышленности и по-прежнему будет применяться в пивоварении, особенно если для будущего пива будут использоваться новые ингредиенты.

Амилаза - это название ферментов гликозидгидролазы, которые расщепляют крахмал на молекулы мальтозы.
Хотя амилазы обозначаются разными греческими буквами, все они действуют на α-1,4-гликозидные связи.
Под первоначальным названием диастаза амилаза была первым ферментом, который был обнаружен и выделен (Ансельмом Пайеном в 1833 году).
Амилаза производится ферментацией микроорганизма, которого нет в конечном продукте.
Амилаза катализирует гидролиз крахмала до сахаров и отлично справляется с расщеплением крахмала.
Это делает амилазу универсальным ингредиентом, который можно использовать в Spinzall, а также в различных выпечках.
Коэффициент использования амилазы в выпечке составляет 0,01-0,05% процентного содержания пекарей.
Амилаза (диастаза) поставляется в виде порошка от кремового до белого цвета.
Амилаза - это форма амилазы, которая действует на крахмал (амилозу и амилопектин) и расщепляет его до простых сахаров, таких как мальтоза и декстрины.
Многие организмы, в том числе люди, используют амилазу для превращения диетического крахмала в растворимый, чтобы он мог абсорбироваться во время пищеварения.

Порошок амилазы (диастазы) имеет неопределяемые уровни (с раствором Бенедикта) редуцирующих сахаров в 0,5% растворе (мас. / Об.), Поэтому за ходом реакции можно следить двумя способами.
Во-первых, с помощью йодного теста для проверки потери крахмального субстрата.
Во-вторых, с помощью раствора Бенедикта для проверки появления продукта реакции (сахаров).
Амилаза, любой член категории ферментов, которые катализируют химическую реакцию (расщепление соединения путем добавления молекулы воды) крахмала на более мелкие молекулы сахарида, такие как мальтоза (молекула, состоящая из двух молекул глюкозы).
Два класса амилаз, обозначаемые альфа и бета, расходятся в методе, которым они атакуют связи молекул крахмала.
Амилаза широко распространена среди живых организмов.
Использование α-амилазы в крахмальной промышленности было распространено в течение многих десятилетий, и существует ряд микробных источников для эффективного производства этого фермента, но только несколько выбранных штаммов грибов и бактерий соответствуют факторам для коммерческого производства.
Поиск новых микроорганизмов, которые можно использовать для производства амилазы, - это непрерывный процесс.
Совсем недавно несколько авторов привели разумные доводы в пользу разработки методов очистки α-амилазы, которые изменяют применение в фармацевтических и клинических секторах, где требуются амилазы высокой чистоты.

Первоначально амилаза называлась диастастической, но позже в начале 20 века была переименована в амилазу.
Амилаза - это фермент, который катализирует гидролиз внутренних α-1,4-гликозидных связей в крахмале и гликогене с образованием таких единиц глюкозы, мальтозы и мальтотриозы.
Амилаза - это основная форма амилазы, обнаруживаемая у людей и других млекопитающих.
Амилаза также секретируется многими грибами и присутствует в семенах, содержащих крахмал в качестве пищевого резерва.
Амилазы являются одними из наиболее важных ферментов и имеют большое значение для биотехнологии, составляя класс промышленных ферментов, на долю которых приходится примерно 25% мирового рынка ферментов, которые имеют потенциальное применение в большом количестве промышленных процессов, таких как продукты питания, ферментация, текстиль, бумажная, моющая и фармацевтическая промышленность.

Амилазы широко распространены у животных, грибов, растений, а также у одноклеточных эукариот, бактерий и архей.
Птиалин, α-амилаза слюны (α-1,4-α-D-глюкан-4-глюканогидролаза), является одним из наиболее важных ферментов слюны.
Грибковые источники α-амилазы ограничены наземными изолятами, в основном видами Aspergillus и лишь несколькими видами Penicillium, одним из которых является P. brunneum.
Источником грибов, используемым преимущественно для коммерческого производства α-амилазы, являются штаммы Aspergillus spp. Aspergillus oryzae, A. niger и A. awamori являются наиболее часто используемыми видами для коммерческого производства среди нескольких других.
Амилаза может продуцироваться различными видами бактерий, но для коммерческого применения α-амилаза в основном происходит из рода Bacillus.
Амилазы, полученные из Bacillus licheniformis, Bacillus stearothermophilus и Bacillus amyloliquefaciens, находят потенциальное применение в ряде промышленных процессов, таких как пищевая, ферментационная, текстильная и бумажная промышленность.
Источники растений еще не рассматривались с достаточной значимостью как источник этих ферментов.
Амилаза в структуре белка гарантирует, что элементы, попавшие в организм с пищей, перевариваются и расщепляются в тонком кишечнике.
Амилаза, отвечающая за переваривание углеводов, содержится в секретах поджелудочной железы, которая действует как железа, и попадает в тонкий кишечник.
Небольшие количества также содержатся в тонком кишечнике, плаценте и яичниках.

Амилаза - это пищеварительный фермент, который расщепляет углеводы на более мелкие части.
Помимо фермента амилазы, который секретируется поджелудочной железой, слюнными железами также секретируется другая форма, альфа-амилаза.
Анализ крови, выполненный в этом направлении, позволяет понять, находится ли фермент амилаза в пределах нормы.
Соответственно, возможные проблемы, которые могут возникнуть в поджелудочной железе, можно понять по ее размерам или высоте.
Как правило, фермент амилаза может быть обнаружен как с помощью анализа крови, так и анализа мочи.
Однако для получения более точных результатов гемоглобин добавляется к контрольному диапазону и проводится сравнение с анализом крови.
На уровень амилазы влияет множество различных факторов.
При возможных проблемах диагностика и анализ проводятся вместе с анализом крови на поджелудочную железу.

Основная функция амилаз - гидролиз гликозидных связей в молекулах крахмала, превращая сложные углеводы в простые сахара.
Существует три основных класса ферментов амилазы; Альфа-, бета- и гамма-амилазы, каждая из которых действует на разные части молекулы углеводов.
Амилазу можно найти у людей, животных, растений и микробов.
Амилаза содержится в микробах и растениях. Гамма-амилаза содержится у животных и растений.
Эта статья будет посвящена амилазе и ее применению.
Амилаза - это кальций-зависимый фермент, который гидролизует сложные углеводы по альфа-1,4-связям с образованием мальтозы и глюкозы.

Амилаза фильтруется почечными канальцами и резорбируется (инактивируется) канальцевым эпителием.
Активный фермент в моче не выводится. Небольшие количества амилазы поглощаются купферовскими клетками печени.
У здоровых собак 14% амилазы связано с глобулинами. Из-за этой полимеризации амилаза собак имеет переменную (высокую) молекулярную массу и обычно не фильтруется почками.
У собак с почечной недостаточностью эта полимеризованная (макроамилаза) амилаза обнаруживается в более высоких концентрациях (от 5 до 62% от общей активности амилазы) и вносит свой вклад в гиперамилаземию, наблюдаемую при этих заболеваниях.
Ферменты амилазы представляют собой группу гидролаз, которые расщепляют сложные углеводы на фрагменты.
Амилаза вырабатывается в основном экзокринной железой поджелудочной железы, где фермент синтезируется ацинарными клетками, а затем секретируется в кишечник через систему протоков поджелудочной железы.

Амилазы также продуцируются слюнными железами, слизистой оболочкой тонкой кишки, яичниками, плацентой, печенью и маточными трубами. Изоферменты поджелудочной железы и слюны обнаруживаются в сыворотке крови.
Амилаза широко распространена в природе.
Амилаза присутствует как в растениях, так и в животных.
Зерновые, зерновые и мука из них, естественно, содержат разные типы амилазы.
В злаках он содержится в эндосперме, отрубях и зародышах.

В 1908 году исследование Вольгемута выявило присутствие амилазы в моче, что впоследствии привело к использованию амилазы в качестве диагностического лабораторного теста.
Амилаза - это обычно назначаемый тест наряду с липазой, особенно при подозрении на острый панкреатит.
Амилазы - это класс ферментов, которые катализируют гидролиз крахмала до сахаров, таких как глюкоза и мальтоза.

ИСПОЛЬЗУЕТ:

ФЕРМЕНТАЦИЯ:

Амилазы важны для пивоварения и ликероводочных изделий из сахаров, полученных из крахмала.
При брожении дрожжи поглощают сахар и выделяют этанол.
В пиве и некоторых спиртных напитках сахара, присутствующие в начале брожения, были произведены путем «затирания» зерен или других источников крахмала (например, картофеля).
При традиционном пивоварении солодовый ячмень смешивается с горячей водой для создания «затора», которое поддерживается при заданной температуре, чтобы позволить амилазам в солодовом зерне преобразовать крахмал ячменя в сахара.
Различные температуры оптимизируют активность альфа- или бета-амилазы, что приводит к различным смесям ферментируемых и неферментируемых сахаров.
Выбирая температуру затора и соотношение зерна и воды, пивовар может изменить содержание алкоголя, вкусовые ощущения, аромат и вкус готового пива.
В некоторых исторических методах производства алкогольных напитков превращение крахмала в сахар начинается с того, что пивовар жевает зерно, чтобы смешать его со слюной.
Эта практика по-прежнему практикуется при домашнем производстве некоторых традиционных напитков, таких как чхаанг в Гималаях, чича в Андах и касири в Бразилии и Суринаме.

ДОБАВКА В МУКУ:

Амилазы используются в хлебопечении и для расщепления сложных сахаров, таких как крахмал (содержащийся в муке), на простые сахара.
Затем дрожжи питаются этими простыми сахарами и превращают их в отходы этанола и углекислого газа.
Это придает аромат и заставляет хлеб подниматься.
В то время как амилазы естественным образом содержатся в дрожжевых клетках, амилазе требуется время, чтобы дрожжи вырабатывали достаточно этих ферментов, чтобы расщепить значительное количество крахмала в хлебе.
Это причина того, что тесто долго заброживается, например, на закваске.
Современные методы выпечки хлеба включают амилазы (часто в форме соложеного ячменя) в улучшитель хлеба, что делает процесс более быстрым и более практичным для коммерческого использования.
Амилаза часто указывается в качестве ингредиента коммерчески измельченной муки. Пекари, длительное время употребляющие муку, обогащенную амилазой, подвержены риску развития дерматита или астмы.

МОЛЕКУЛЯРНАЯ БИОЛОГИЯ:

В молекулярной биологии присутствие амилазы может служить дополнительным методом отбора для успешной интеграции репортерной конструкции в дополнение к устойчивости к антибиотикам. Поскольку репортерные гены фланкированы гомологичными областями структурного гена амилазы, успешная интеграция нарушит ген амилазы и предотвратит деградацию крахмала, что легко обнаруживается путем окрашивания йодом.

ИСПОЛЬЗУЕТ:

Ферменты амилазы широко используются в производстве хлеба для расщепления сложных сахаров, таких как крахмал (содержащийся в муке), на простые сахара. Затем дрожжи питаются этими простыми сахарами и превращают их в отходы - спирт и CO2. Это придает аромат и заставляет хлеб подниматься. Хотя ферменты амилазы естественным образом содержатся в дрожжевых клетках, дрожжам требуется время, чтобы произвести достаточное количество этих ферментов, чтобы расщепить значительное количество крахмала в хлебе. Это причина того, что тесто долго сбраживается, например, закваска. Современные методы выпечки хлеба включают ферменты амилазы в улучшитель хлеба, что ускоряет процесс выпечки хлеба и делает его более практичным для коммерческого использования.

ПРОМЫШЛЕННОЕ ИСПОЛЬЗОВАНИЕ:

Амилаза используется в больших количествах в производстве кукурузного сиропа с высоким содержанием фруктозы, смеси сахаров, созданных из кукурузы, которая по вкусу и сладости похожа на сахарозу, полученную из сахарной свеклы и сахарного тростника.
Процесс требует трех этапов, каждый из которых выполняется разными ферментами.
Амилаза выполняет первый шаг по расщеплению крахмала на мелкие кусочки.
Бактериальные амилазы, подобные тем, которые показаны слева от записи PDB 2taa, обычно используются, поскольку их легко получить в больших количествах.
Второй этап выполняется грибковой глюкоамилазой, показанной здесь в центре из записи PDB 1dog.
Он разбивает маленькие цепочки на отдельные единицы глюкозы.
К сожалению, глюкоза не имеет особо приятного вкуса, поэтому необходимо добавить третий шаг.
Это выполняется глюкозоизомеразой, также известной как ксилозоизомераза, как показано справа от записи PDB 4xia.
Этот фермент превращает часть глюкозы во фруктозу, создавая вкусную смесь, которую используют для подслащивания всего, от безалкогольных напитков до энергетических батончиков.
Однако этот дешевый и широко доступный подсластитель может иметь некоторые недостатки: быстрый поиск в Интернете обнаружит вихрь споров о роли кукурузного сиропа с высоким содержанием фруктозы в ожирении и диабете.
Активный центр амилазы содержит три кислотных группы (белые и красные), которые выполняют большую часть работы.
В амилазе, показанной здесь (запись PDB 1ppi), глутамат 233, аспартат 197 и аспартат 300 работают вместе, чтобы расщепить связь между двумя сахарами в крахмале.

Амилаза содержит короткую цепочку из пяти сахарных единиц (желтого и оранжевого цвета), связанных в активном сайте. Сайт расщепления показан синим цветом.
Ион кальция, показанный в виде большой красной сферы на заднем плане, находится поблизости, где он стабилизирует структуру фермента.
Хлорид-ион, показанный в виде зеленой сферы, связан под активным центром во многих амилазах, где он может способствовать реакции.
Наиболее широко альфа-амилазы применяются в крахмальной промышленности, которая используется для гидролиза крахмала в процессе разжижения крахмала, который превращает крахмал в сиропы фруктозы и глюкозы.
Превращение супермолекул всего крахмала включает желатинизацию, которая включает растворение гранул крахмала, в результате чего образуется вязкая суспензия; фазовый переход, включающий частичную химическую реакцию и потерю в организме; и осахаривание, включающее сборку альдогексозы и дисахарида посредством любой реакции.
Первоначально использовалась альфа-амилаза эубактерий amyloliquefaciens, однако она была заменена ферментом альфа-амилазой эубактерий stearothermophilus или eubacteria licheniformis.
Ферменты из видов эубактерий представляют группу интересов для крупномасштабных биотехнологических процессов из-за их исключительной термостабильности и того, что для этих ферментов предлагаются экономичные системы экспрессии.

ПРИМЕНЕНИЕ В МОЮЩЕЙ ПРОМЫШЛЕННОСТИ:

Промышленные предприятия по производству моющих средств являются первыми покупателями ферментов с точки зрения объема и цены.
Использование ферментов в составах моющих средств увеличивает способность моющих средств избавляться от стойких пятен и делает моющее средство экологически безопасным.
Амилазы - это второй тип ферментов, используемых в составе белковых моющих средств, и девяностая часть всех жидких моющих средств содержит эти ферменты.
Эти ферменты используются в моющих средствах для стирки и автоматической промывки для разложения остатков крахмалистых продуктов, таких как картофель, подливы, заварной крем, шоколад и т. Д., До декстринов и альтернативных более мелких олигосахаридов.
Амилазы обладают активностью при более низких температурах и шкале pH, образующих основание, поддерживая требуемую стабильность ниже условий моющего средства, и поэтому аэрофильная стабильность амилаз является одним из важнейших жизненно важных критериев для их использования в моющих средствах, где среда для стирки является невероятно окислительной.
Удаление крахмала с поверхностей также важно для обеспечения преимущества белизны, поскольку крахмал может быть аттрактантом для многих типов твердых частиц почвы.
Примеры амилаз, используемых в производстве моющих средств, происходят из эубактерий или Aspergillus.

ИСПОЛЬЗОВАНИЕ В ПИЩЕВОЙ ПРОМЫШЛЕННОСТИ:

Амилазы широко используются в производстве пищевых продуктов, таких как выпечка, пивоварение, приготовление пищеварительных добавок, производство тортов, фруктовых соков и крахмальных сиропов.
Амилазы широко используются в хлебопекарном деле.
Эти ферменты можно добавлять в хлебное тесто для разложения крахмала в муке на более мелкие декстрины, которые впоследствии ферментируются дрожжами.
Добавление α-амилазы в тесто приводит к увеличению скорости ферментации и снижению вязкости теста, что приводит к улучшению объема и текстуры продукта.
Кроме того, амилаза образует дополнительный сахар в тесте, что улучшает вкус, цвет корочки и жареные качества хлеба.
Помимо образования возможных соединений, α-амилазы также обладают эффектом против черноты при выпечке хлеба и улучшают сохранение мягкости выпечки, увеличивая срок хранения этих продуктов.
В настоящее время термостабильный мальтогенный фермент эубактерии stearothermophilus коммерчески используется в пекарнях.
Амилазы также используются для осветления пива или фруктовых соков или для предварительной обработки кормов для животных с целью улучшения усвояемости клетчатки.

ИСПОЛЬЗОВАНИЕ В ТЕКСТИЛЬНОЙ ПРОМЫШЛЕННОСТИ:

Амилазы используются в текстильной промышленности для измельчения.
Проклеивающие вещества, такие как крахмал, наносятся на пряжу перед производством материала, чтобы обеспечить быстрый и надежный метод ткачества.
Амилаза имеет очень привлекательный размер, потому что амилаза дешевая, легко доступна в большинстве регионов мира и довольно легко удаляется.
Позднее амилаза перестала быть тканым материалом из-за чрезвычайно влажного процесса отделки текстиля.
Амилаза включает удаление крахмала из материала, который является упрочняющим агентом, чтобы предотвратить разрыв нити основы на протяжении всего метода ткачества.
Амилазы уменьшают размер путем выбора и не атакуют волокна.
Амилаза от истинного бактериального окрашивания использовалась в текстильной промышленности довольно долгое время.

ИСПОЛЬЗОВАНИЕ В БУМАЖНОЙ ПРОМЫШЛЕННОСТИ:

Использование амилаз в целлюлозно-бумажной промышленности предназначено для модификации крахмала мелованной бумаги, то есть для сборки крахмала с низкой вязкостью и высоким молекулярным весом.
Обработка покрытия позволяет сделать поверхность бумаги достаточно гладкой и прочной, чтобы улучшить качество письма на бумаге.
Во время этого применения консистенция натурального крахмала очень высока для размера бумаги, и это может быть изменено путем частичного разложения химического соединения α-амилазами во время периодических или непрерывных процессов.
Амилаза может быть разумным наполнителем для отделки бумаги, улучшающим качество и стираемость, а также хорошим покрытием для бумаги.
Размер увеличивает жесткость и прочность бумаги.

МЕДИЦИНСКОЕ ИСПОЛЬЗОВАНИЕ:

Амилаза также имеет медицинское применение при использовании заместительной терапии ферментами поджелудочной железы (PERT).
Амилаза - один из компонентов Sollpura (липротамаза), помогающий расщеплять сахариды на простые сахара.

ВНУТРЕННЕЕ ИСПОЛЬЗОВАНИЕ:

Амилаза широко используется в различных промышленных процессах.
В текстильном ткачестве крахмал добавляется для снования.
После плетения крахмал удаляется α-амилазой Bacillus subtilis.
Декстрин, который является улучшителем вязкости, наполнителем или ингредиентом пищевых продуктов, производится путем разжижения крахмала с помощью бактериальной α-амилазы.
Бактериальные α-амилазы B.subtilis или B.licheniformis используются для начального разжижения крахмала при получении сиропа глюкозы с высокой конверсией.
Панкреатит можно проверить, определив уровень амилаз в крови в результате повреждения клеток, продуцирующих амилазу, или выделения из-за почечной недостаточности.

Амилаза используется для производства солода, так как фермент вырабатывается при прорастании зерен злаков.
Амилаза представляет собой белок-предшественник, который после секреции расщепляется с образованием β-амилазы и α-амилазы.
Наиболее широко α-амилазы применяются в крахмальной промышленности, которые используются для гидролиза крахмала в процессе разжижения крахмала, который превращает крахмал в сиропы фруктозы и глюкозы.
Использование ферментов в составах моющих средств увеличивает способность моющих средств удалять стойкие пятна и делает моющее средство экологически безопасным.
Амилазы - это второй тип ферментов, используемых в составе ферментных моющих средств, и 90% всех жидких моющих средств содержат эти ферменты.
Текстильная промышленность широко использует альфа-амилазы для гидролиза и растворения крахмала, которые затем смываются с ткани для повышения жесткости готовых изделий.
Более 70% хлеба в США, России и странах Европы содержат альфа-амилазу.

Амилазы играют важную роль в хлебобулочных изделиях.
Эти ферменты можно добавлять в хлебное тесто для разложения крахмала в муке на более мелкие декстрины, которые впоследствии ферментируются дрожжами.
Добавление α-амилазы в тесто приводит к увеличению скорости ферментации и снижению вязкости теста, что приводит к улучшению объема и текстуры продукта.

ДРУГИЕ ИСПОЛЬЗОВАНИЯ:

Ингибитор амилазы, называемый фазеоламином, был протестирован как потенциальное диетическое средство.
Амилаза используется для гидролиза α-связей α-связанных полисахаридов, таких как крахмал и гликоген.
Амилаза использовалась в различных исследованиях растений, таких как исследования углеродного голодания у Populus tremuloides.
Амилаза из ячменя использовалась для изучения того, как давление и температура влияют на каталитическую активность.

Амилаза - это маркер молекулярной массы при гель-фильтрации, который можно использовать в гель-фильтрационной хроматографии и хроматографии белков.
При использовании в качестве пищевой добавки амилаза имеет E-номер E1100 и может быть получена из поджелудочной железы свиньи или плесневых грибов.
Бациллярная амилаза также используется в моющих средствах для одежды и посудомоечных машин для растворения крахмала с тканей и посуды.
Заводские рабочие, которые работают с амилазой для любого из вышеперечисленных применений, подвергаются повышенному риску профессиональной астмы.
От пяти до девяти процентов пекарей положительный результат кожной пробы, а от четверти до трети пекарей с проблемами дыхания гиперчувствительны к амилазе.

ПРЕИМУЩЕСТВА:

Основная функция амилазы - пищеварение, но она может играть роль и в других аспектах здоровья, возможно, не напрямую, а как индикатор.
Одно исследование показало, что люди с метаболическим синдромом чаще имеют низкий уровень амилазы в сыворотке крови.
Другое исследование показало, что уровни амилазы в слюне чрезвычайно чувствительны к психосоциальному стрессу.
Это означает, что амилаза может быть использована в будущем как средство измерения уровня стресса.
У амилазы есть еще одна небольшая, но важная роль - обработка и переваривание мертвых лейкоцитов.
Есть несколько потенциальных проблем, которые могут привести к дефициту или дисбалансу ферментов.
Некоторые из наиболее распространенных - это проблемы с поджелудочной железой, но алкоголизм и некоторые лекарст<