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AMYLODEXTRIN

Amylodextrin catalyse l'hydrolyse d'un non substitués à l'unité de glucose liées par un α(1→6) l'obligation pour un α(1→4) le glucose de la chaîne.
Amylodextrin l'activité de l'enzyme chez les mammifères et la levure est dans une chaîne polypeptidique contenant deux centres actifs.

Numéro CAS: 9012-47-9
Numéro CE: 3.2.1.33
Nom IUPAC: (2R,3S,4S,5R,6R)-2-(hydroxymethyl)-6-[(2R,3S,4R,5R,6S)-4,5,6-trihydroxy-2-(hydroxymethyl)oxan-3-yl]oxyoxane-3,4,5-triol
Formule chimique: C12H22O11

Autres noms: alpha-Maltose, le maltose, le 4482-75-1, Thyodene, 9005-84-9, Glcalpha1-4Glca, Glcalpha1-4Glcalpha, alpha-D-Glucopyranose, 4-o-alpha-D-glucopyranosyl-, 15SUG9AD26, (2R,3S,4S,5R,6R)-2-(hydroxymethyl)-6-[(2R,3S,4R,5R,6S)-4,5,6-trihydroxy-2-(hydroxymethyl)oxan-3-yl]oxyoxane-3,4,5-triol, le Maltose solution, 20% dans H2O, alpha-D-Glcp-(1->4)-alpha-D-Glcp, D-(+)-Maltose, Amylodextrin, maltodextrine, 4-O-alpha-D-glucopyranosyl-alpha-D-glucopyranose, (2S,3R,4R,5S,6R)-6-(Hydroxymethyl)-5-(((2R,3R,4S,5S,6R)-3,4,5-trihydroxy-6-(hydroxymethyl)tetrahydro-2H-pyran-2-yl)oxy)tetrahydro-2H-pyran-2,3,4-triol alpha-D-glucopyranosyl-(1->4)-alpha-D-glucopyranose, MFCD00082026, 4-O-alpha-D-Glucopyranosyl-D-glucose, le Maltose, l'alpha, le Maltose alpha-anomer, le Maltose, le .alpha.-, CHEBI:18167, UNII-15SUG9AD26, Amylodextrins, Starkelosung, 1anf, 1urg, Amidon de pomme de terre, Glca1-4Glca, EINECS 232-686-4, de l'IODE INDICATEUR, 1n3w, 1r6z, 2d2v, .ALPHA.-LE MALTOSE, LE SCHEMBL346806, LE MALTOSE .ALPHA.-ANOMER, .alpha.-D-Glucopyranose, 4-O-.alpha.-D-glucopyranosyl-, BDBM23407, HY-N2024B, DTXSID20196313, 9050-36-6, HY-N2024, MFCD00132834, AKOS015896501, AT42487, CS-W019624, de l'AMIDON SOLUBLE (IODE), TÉMOIN CS-0226092, NS00069761, C00897, G72120, Q26914016, (2R,3S,4S,5R,6R)-2-(hydroxymethyl)-6-{[(2R,3S,4R,5R,6S)-4,5,6-trihydroxy-2-(hydroxymethyl)oxan-3-yl]oxy}oxane-3,4,5-triol

Amylodextrin autre activité est similaire à celle de CE 2.4.1.25 (4-α-glucanotransferase), qui agit sur la glycogène phosphorylase limite de dextrine chaînes d'exposer le seul résidus glucose, qui la 6-α-glucosidase activité peut ensuite à l'hydrolyse.
Ensemble, ces deux activités constituent le glycogène ébranchage système.

Réaction: l'Hydrolyse de l' (1→6)-α-D-glucosidiques direction de liens dans la glycogène phosphorylase limite de dextrine
Notes: Ce poste nécessite de production sur mesure et le délai de livraison est entre 5 et 9 semaines.
Nous pouvons produire selon vos spécifications.

Fin produit de l'hydrolyse de l'amylopectine par β-amylase; de plus l'hydrolyse nécessite amylo-1,6-glucosidase, qui attaque les points de ramification.
Identifié par sa couleur, la réaction avec l'iode (amylodextrin devient bleu).
Comparer: achroodextrin, erythrodextrin.

Comme des noms de la différence entre dextrine et de l'amylose est que la dextrine est (glucides) toute une gamme de polymères de glucose, intermédiaire dans la complexité, entre le maltose et de l'amidon, produits par l'hydrolyse enzymatique de l'amidon; utilisé commercialement comme les adhésifs, tandis que l'amylose est (glucides) la forme soluble de l'amidon (la forme insoluble être amylopectine) qui est un polymère linéaire de glucose.

DESCRIPTION DU PRODUIT
Amylodextrin de produit est submergé par la fermentation de Bacillus subtilis suivie de la purification et de la formulation.
Amylodextrin est un thermique stable ébranchage enzyme capable de travailler à un pH faible, et il est largement utilisé dans de brassage, de l'amidon de la transformation du sucre, glutamate monosodique et de l'alcool de fermentation, etc.

MÉCANISME
Pullulanase dérivée est un type de isoamylase qui peuvent sélectivement hydrolyser α-1,6-glucosidiques de liaison dans pullulant, de l'amidon et des oligosaccharides, de ce fait, faire de la fin de l'hydrolyse de l'amidon ramifié possible.
Ensemble avec d'autres enzymes (la glucoamylase, β-Amylase), il accélère la saccharification et de l'augmentation du glucose ou du maltose rendement.

APPLICATION DE LA RECOMMANDATION
La production de Glucose: La posologie recommandée est de 0,35-0,6 L par tonne sèche de l'amidon avec la glucoamylase ensemble dans la saccharification de l'étape.
Le Maltose, sirop: La posologie recommandée est de 1-2 LITRES par tonne de sec d'amidon ensemble avec des champignons de l'Alpha-Amylase peuvent utiliser dans la saccharification de l'étape.
Dans brewhouse: La posologie recommandée est de 0,4-0,8 L de la préparation d'enzyme par tonne du total des matières premières.
Amylodextrin utilisé pour la dégradation de l'amylopectine et de la production de bière sèche.

La posologie doit être optimisé en fonction de chaque application, les matières premières spécifications, produit les attentes et les paramètres de traitement.
Amylodextrin est préférable de commencer le test avec la pratique de volume.

SÉCURITÉ PRÉCAUTIONS DE MANIPULATION
Préparations d'enzymes sont des protéines qui peut provoquer une sensibilisation et provoquer des allergies de type de symptômes chez les personnes sensibles.
Un contact prolongé peut provoquer une irritation mineure de la peau, les yeux ou les muqueuses nasales.
Tout contact direct avec le corps humain doit être évitée.
Si une irritation ou une réaction allergique de la peau ou des yeux développe, veuillez consulter un médecin.

AVERTISSEMENTS
Garder scellé après utilisation à chaque fois pour éviter les infections microbiennes et l'inactivation d'enzymes jusqu'à sa finition.

PACKAGE ET DE STOCKAGE
Package 25kgs/tambour; 1,125 kg/tambour.

Stockage： Conserver fermé dans un endroit sec et frais et d'éviter la lumière directe du soleil.
Légère, la sédimentation est acceptable, car il n'aura pas d'incidence sur les performances du produit.
Durée de vie: 12 mois dans un endroit sec et frais.

Amylo-alpha-1,6-glucosidase (CE 3.2.1.33, amylo-1,6-glucosidase, de dextrine 6-alpha-D-glucosidase, l'amylopectine, le 1,6-glucosidase, de dextrine-1,6-glucosidase, la glycogène phosphorylase-limite de dextrine alpha-1,6-glucohydrolase) est une enzyme avec le nom systématique de glycogène phosphorylase-limite de dextrine 6-alpha-glucohydrolase.
Amylodextrin enzyme catalyse la réaction chimique suivante

L'hydrolyse de (1->6)-alpha-D-glucosidiques direction de liens en glycogène
Amylodextrin enzyme catalyse l'hydrolyse d'un non substitués (1->4)-lié au glucose de la chaîne.

Amylodextrin enzyme catalyse l'hydrolyse d'un non substitués à l'unité de glucose liées par un alpha(1->6) l'obligation pour une alpha(1->4) le glucose de la chaîne.
Amylodextrin l'activité de l'enzyme chez les mammifères et la levure est dans une chaîne polypeptidique contenant deux centres actifs.
Amylodextrin autre activité est similaire à celle de CE 2.4.1.25 (4-alpha-glucanotransferase), qui agit sur la glycogène phosphorylase limite de dextrine chaînes d'exposer le seul résidus glucose, qui la 6-alpha-glucosidase activité peut ensuite à l'hydrolyse.
Ensemble, ces deux activités constituent le glycogène ébranchage système.

Amylo-1,6-glucosidase carence se traduit par l'incapacité à dégrader le glycogène passé sa 1:4/1:6 points de branchement (ainsi appelé debrancher carence).
Seulement environ 10% des réserves de glycogène sont accessibles avant un point de ramification se lève.
Une fois un point de ramification est atteint, la glycogénolyse ne peut pas continuer et d'hypoglycémie en découle.

Élévation des niveaux de lactate ne pas se produire, parce que la glycolyse peut passer complètement sans une accumulation de lactate.
Les dépôts de glycogène dans le foie provoque massive hépatomégalie, associés à d'élévation marquée des enzymes hépatiques avec un retard de croissance.

Parce que la néoglucogenèse peut se produire de manière efficace, l'hypoglycémie n'est pas aussi grave que le GSD-Ia et ne se produit qu'après plus d'un jeûne prolongé.
Il n'est pas un overdrive de counterregulatory hormones et donc la lipolyse n'est pas constamment allumé et l'hyperlipidémie est pas une fonction.
Cétonurie se produit avec un jeûne prolongé.

Les complications à Long terme comprennent une grande faiblesse musculaire et la mort de la cardiomyopathie dilatée chez ceux avec l'activité musculaire.
La cirrhose du foie peut se produire, conduisant à une insuffisance hépatique.

Amylodextrin diagnostic est douteux dans les enfants avec retard de croissance et massive d'une hépatomégalie.
Contrairement aux patients atteints de GSD-Ia, ceux avec GSD-III ont élévation marquée de l'AST et de l'ALT.
Amylodextrin est pas d'élévation de la lactate avec l'hypoglycémie et il y a une augmentation du glucose en réponse à la fed de glucagon test de stimulation, mais pas dans le jeûné glucagon test de stimulation (après 6 à 8 heures de jeûne).

Le diagnostic peut être fait par les enzymatique des études sur la biopsie du foie ou des globules blancs.
En plus des problèmes de foie, d'environ 33% à 50% des patients ont une myopathie entraînant une faiblesse musculaire et une cardiomyopathie.
Ces enfants développent des élévations de la créatine kinase (CK) à partir de 3 ou 4 ans.

Traitement pour la nonmyopathic forme est fréquente alimentation et l'évitement d'une nuit de jeûne par du glucose en continu sonde naso-gastrique d'alimentation ou nocturnes, non cuits, la fécule de maïs thérapie.
Pour ceux à la myopathie, riche en protéines, le régime alimentaire agit comme une source de substrat de la gluconéogenèse et peut empêcher la grave atrophie musculaire et une cardiomyopathie.

Le développement de l'amylo-1,6-glucosidase activité est étudiée dans fœtale de foie de rat.
L'activité de contrôle des fœtus est élevé au jour 17.5, diminue de jour de 17,5 à jour 19.5, puis augmente au cours des prochains jours.
Dans hypophysectomised fœtus, l'augmentation de l'activité est supprimée, mais pas à la baisse.
En outre, si la mère est surrénalectomisés la diminution et l'augmentation sont abolis en hypophysectomised fœtus.

L'hormone de croissance d'administration est très efficace dans la prévention de la diminution de l'activité de l'enzyme, mais cortisol traitement ne l'empêche pas.
Amylodextrin revanche, le cortisol produit une diminution précoce de l'activité chez les foetus intacts.
Ces résultats suggèrent qu'au cours de la vie fœtale, deux la régulation hormonale mécanismes sont impliqués dans la régulation de l'amylo-1,6-glucosidase activité: le cortisol a un effet répressif sur l'activité enzymatique, tandis que l'hormone de croissance agit comme un inducteur.

Dans cette étude, nous avons caractérisé le rôle de amylo-alpha-1,6-glucosidase (Aa16GL) dans la biologie et l'infectiosité de Toxoplasma gondii, à l'aide de Aa16GL déficientes parasites de type I et de l'HR de type II Prugniaud (Pru) des souches.
La localisation subcellulaire de Aa16GL protéine a été caractérisée par un marquage 3 × HA à l'extrémité 3' de la Aa16GL gène du locus endogène.

Immunomarquage de l'exprimé Aa16GL protéine a révélé qu'il est situé dans plusieurs petits cytoplasmique lacrymaux.
Caractérisation fonctionnelle de ΔAa16GL mutants à l'aide de la plaque de dosage, la sortie de dosage et de réplication intracellulaire test a montré que les parasites manque Aa16GL présentent une légère diminution du taux de croissance, mais est resté virulente de la souris.

Bien que PruΔAa16GL tachyzoïtes conservé la capacité de se différencier en bradyzoïtes in vitro, ils ont présenté une légère réduction de leur capacité à former des kystes chez la souris.
Amylodextrin résultats révèlent de nouvelles propriétés de Aa16GL et suggèrent que même si elle n'a pas un rôle important dans la médiation de T. gondii de l'infectiosité, cette protéine peut influencer la formation de kystes de parasites chez la souris.

Amylodextrin gène code pour la glycogène debrancher enzyme est impliquée dans la dégradation du glycogène.
Amylodextrin enzyme a deux indépendants des activités catalytiques qui se produisent à différents endroits de la protéine: un 4-alpha-glucotransferase activité et un amylo-1,6-glucosidase activité.
Des Mutations dans ce gène sont associées à la maladie de stockage du glycogène bien qu'un large éventail de la enzymatique et de la variabilité clinique se produit qui peut être due à tissu-spécifique de l'épissage alternatif.
Alternativement épissés transcrits codant pour les différentes isoformes ont été décrits.

Glycogène ébranchage enzyme (GDE) a deux activités enzymatiques, 4-alpha-glucanotransferase et amylo-alpha-1,6-glucosidase. Produits avec la 6-O-alpha-glucosyl structures formé à partir de la phosphorylase limite de dextrine par le 4-alpha-glucanotransferase activité sont hydrolysé en glucose par l'amylo-alpha-1,6-glucosidase activité.

Ici, nous avons sondé le site actif de l'amylo-alpha-1,6-glucosidase dans de porc, foie de GDE à l'aide de diverses 6-O-alpha-glucosyl-pyridylamino (PA)-maltooligosaccharides, avec des structures (Glcalpha1-4)(m)(Glcalpha1-6)Glcalpha1-4(Glcalpha1-4)(n)GlcPA (GlcPA, 1-désoxy-1-[(2-pyridyl) - amino]-D-glucitol de résidus).

Fluorogène dextrines ont été préparés à partir de 6-O-alpha-glucosyl-alpha, bêta ou gamma-cyclodextrine partielle hydrolyse acide, suivi par marquage fluorescent de la réduction de la fin de résidus des hydrolysats et la séparation par filtration sur gel et HPLC en phase inversée.

De porc, foie de GDE hydrolysé dextrines avec la structure Glcalpha1-4(Glcalpha1-6)Glcalpha1-4Glc au glucose et de la PA-maltooligosaccharides, tandis que d'autres dextrine n'ont pas été hydrolysé.
Amylodextrin, les substrats doivent avoir deux résidus glucosyle prendre en sandwich l'isomaltosyl fraction d'être hydrolysé.
Le taux d'hydrolyse augmenté m a augmenté et a atteint le maximum à m = 4. Les taux étaient les plus élevés lorsque n = 1, mais ne varient pas beaucoup avec les changements dans n.

De la dextrine examiné ,Glcalpha1-4Glcalpha1-4Glcalpha1-4Glcalpha1-4(Glcalpha1-6)Glcalpha1-4Glcalpha1-4GlcPA (6(3)-O-alpha-glucosyl-PA-maltoheptaose) est hydrolysé plus rapidement, ce qui suggère qu'il s'intègre le mieux dans le amylo-alpha-1,6-glucosidase du site actif.
Amylodextrin est probable que le site actif peut accueillir 6(2)-O-alpha-glucosyl-maltohexaose et que les interactions de sept résidus glucosyle avec le site actif de permettre aux plus rapides de l'hydrolyse de l'alpha-1,6-glucosidiques lien de la isomaltosyl de groupement.

Amylodextrin enzyme hydrolyse un non substitués à l'unité de glucose liées par un alpha(1->6) l'obligation pour une alpha(1->4) le glucose de la chaîne.
Amylodextrin l'activité de l'enzyme chez les mammifères et les Saccharomyces cerevisiae est un polypeptide de chaîne contenant deux centres actifs.
Amylodextrin autre activité est similaire à celle de CE 2.4.1.25, qui agit sur la glycogène phosphorylase limite de dextrine chaînes d'exposer le seul résidus glucose, qui la 6-alpha-glucosidase activité peut ensuite hydrolyser.
Ensemble, ces deux activités constituent le glycogène ébranchage système.

La catalyse de la réaction d'hydrolyse de (1->6)-alpha-D-glucosidiques direction de liens dans la glycogène phosphorylase limite de dextrine.
Limite de dextrine est très ramifié de base qui reste après exhaustive de traitement de glycogène avec la glycogène phosphorylase.
Amylodextrin est formé parce que ces enzymes ne peuvent hydrolyser les (1->6) les liaisons glucosidiques présent.

La sélection d'un polymère pour des applications biomédicales est une tâche exigeante, compte tenu de la grande variété des polymères naturels et synthétiques, souvent associée à structurels et de l'hétérogénéité de taille.
Le choix dépend non seulement de la physico-chimiques et les propriétés biochimiques, mais aussi sur la déclaration obligatoire des tests précliniques pour assurer la sécurité.
Amylodextrin malgré la grande disponibilité de polymères biodégradables, l'augmentation de la demande continue de nourrir l'intérêt non seulement dans le développement de nouveaux matériaux, mais aussi dans l'amélioration de la performance de celles déjà existantes. Les polymères naturels sont généralement biodégradables et beaucoup d'entre eux offrent une excellente biocompatibilité.

Amylodextrin polymères peuvent être manipulées pour produire différentes formulations, telles que les gélules, les hydrogels, ou nanogels (hydrogel nanoparticules), réunion spécifi ques des exigences telles que—dans le dernier cas—capacité de chargement, temps de circulation, et de la capacité à s'accumuler dans ciblée sites pathologiques.
L'amidon est la plus répandue et abondante de stockage des glucides dans les plantes, les semences de céréales (riz, le maïs, le blé, l'orge, le sorgho, et autres) qui représente la source la plus importante, suivie par les tubercules (par exemple, la pomme de terre, patate douce, igname), les racines (par exemple, le manioc, le taro), et des graines de haricots et de pois.

La plupart des amidons natifs sont constitués de deux polymères de glucose, appelée amylose et l'amylopectine.
L'Amylose est principalement une chaîne linéaire composé de α-D-glycopyranose résidus encré par α-1,4 liaisons glucosidiques.
L'amylopectine molécule a la même structure que l'amylose, mais, en outre, contient α-1,6 liaisons glucosidiques à la ramification des points.
L'amylopectine est chimiquement similaire à la glycogène (soluble polyglucan à l'accumulation de stockage composé d'animaux, de champignons et de bactéries), également un polymère de glucose composé de α-1,4 liés et α-1,6 chaînes branchées.

Cependant, le glycogène est plus ramifi ed que l'amylopectine.
Les amidons provenant de diverses origines botaniques est légèrement différente de la teneur en amylose, de longueur de chaîne de distribution, le poids moléculaire et le nombre de chaînes par cluster, entre autres.
L'ensemble des caractéristiques moléculaires de l'amidon, cependant, sont plus ou moins les mêmes, tous contenant de 10 à 20% d'amylose et de 80 à 90% d'amylopectine.
Récemment, plusieurs études ont rapporté l'utilisation de l'amidon à des fins biomédicales par conséquent, dans cette entrée, nous n'allons pas aborder ce sujet.
Amylodextrin entrée sera plutôt axé sur les applications biomédicales des dérivés de l'amidon: dextrine

Réaction
L'hydrolyse de l' (1right6)-alpha-D-glucosidiques direction de liens dans la glycogène phosphorylase limite de dextrine
Commentaires:
Amylodextrin enzyme catalyse l'hydrolyse d'un non substitués à l'unité de glucose liées par un α(1→6) l'obligation pour un α(1→4) le glucose de la chaîne.
Amylodextrin l'activité de l'enzyme chez les mammifères et la levure est dans une chaîne polypeptidique contenant deux principes actifs
Amylodextrin autre activité est similaire à celle de CE 2.4.1.25 (4-α-glucanotransferase), qui agit sur la glycogène phosphorylase limite de dextrine chaînes d'exposer le seul résidus glucose, qui la 6-α-glucosidase activité peut ensuite à l'hydrolyse. Ensemble, ces deux activités constituent le glycogène ébranchage système.

Formation de amylo-1,6-glucosidase,4 - a-glucanotransferase (AGL) des mutants.
( A ) AGL mutants forme agrésomes. Les cellules ont été transfectées avec HA-tag AGL construit pendant 12 h, puis 10 m m MG-132 a été inclus

CE 3.2.1.33;
autre nom: dextrine 6‐α‐d‐glucosidase; une enzyme qui catalyse la endohydrolysis de 1,6‐α‐d‐glucoside des liens à des points de ramification dans les chaînes de 1,4‐lié α‐d‐glucose résidus.
L'enzyme humaine a également glycogène ébranchage (4‐α‐glucanotransferase) de l'activité.

Symbole approuvé : AGL
Dénomination approuvée . amylo-alpha-1, 6-glucosidase, 4-alpha glucanotransferase
Locus type : du gène à la protéine produit
HGNC ID :HGNC:321
Symbole de statut: Approuvé

Noms précédents : amylo-1, 6-glucosidase, 4-alpha-glucanotransferase
Alias symboles :GDE
Les noms d'Alias : le glycogène ébranchage enzyme, la glycogénose de type III
La localisation chromosomique : 1p21.2
Les groupes de gènes :Glycoside hydrolases

L'AGL gène code pour la glycogène debrancher enzyme, une grande protéine monomérique avec une masse moléculaire d'environ 160 kD.
L'enzyme a 2 activités catalytiques: amylo-1,6-glucosidase (CE 3.2.1.33) et 4-alpha-glucanotransferase.
Les 2 activités sont déterminées dans le cadre de deux sites catalytiques sur la chaîne polypeptidique et peuvent fonctionner indépendamment les uns des autres.
Les deux activités et de glycogène de liaison sont nécessaires pour terminer la fonction.

Amylo-1,6-glucosidase ou à l'ébranchage enzyme est présente dans les leucocytes des personnes normales.
Amylodextrin activité est de 50 à 100 fois moins que le leucocyte phosphorylase activité.
Dans les leucocytes des patients atteints de la glycogène-le stockage de la maladie due à une carence d'ébranchage enzyme, pas de amylo-1,6-glucosidase est trouvé.

Commentaire:
Cette enzyme catalyse l'hydrolyse d'un non substitués à l'unité de glucose liées par un alpha(1->6) l'obligation pour une alpha(1->4) le glucose de la chaîne.
Amylodextrin l'activité de l'enzyme chez les mammifères et la levure est dans une chaîne polypeptidique contenant deux centres actifs.
Amylodextrin autre activité est similaire à celle de CE 2.4.1.25 (4-alpha-glucanotransferase), qui agit sur la glycogène phosphorylase limite de dextrine chaînes d'exposer le seul résidus glucose, qui la 6-alpha-glucosidase activité peut ensuite à l'hydrolyse.
Ensemble, ces deux activités constituent le glycogène ébranchage système.

Gènes:
HSA: 178(AGL)
PTR: 469392(AGL)
PPS: 100970156(AGL)
EOG: 101124513(AGL)
PON: 100462408(AGL)
NLE: 100607309(AGL)
MCC: 710910(AGL)
MCF: 102141897(AGL)
CSAB: 103224377(AGL)
CATY: 105590153(AGL)

AGL - Glycogène ébranchage de l'enzyme; enzyme Multifonctionnelle agissant en qualité de 1,4-alpha-D-glucane:1,4 - alpha-D-glucane 4-alpha-D-glycosyltransférase et amylo-1,6 - glucosidase dans la dégradation du glycogène; Appartient à la glycogène ébranchage enzyme de la famille

AGL - Glycogène ébranchage enzyme isoforme X1; Dérivés par automatisée de calcul en utilisant une analyse de prédiction de gènes de la méthode: Gnomon.
Preuves à l'appui, comprend une similitude: 10 Protéines, et de 100% de couverture de la annoté de la génomique fonctionnalité par RNAseq alignements

Une enzyme qui catalyse l'hydrolyse du glycogène à des points de branchement dans sa glucose résidus de chaînes; debrancher enzyme.

Phosphorylase et amylo-1,6-glucosidase catalyser la réaction réversible de glucose-1-phosphate en glycogène.
Le tissu mammaire abonde dans les deux enzymes, contrairement à apocrines glandes sudoripares, qui n'en ont aucun.
Amylodextrin suggère que ces deux tissus sont profondément différentes de l'activité métabolique, même si le tissu mammaire a été considérée comme une modification des glandes sudoripares apocrines.

Amylo-alpha-1,6-glucosidase (AGL, CE 3.2.1.33) est l'un des sites catalytiques de la glycogène debrancher enzyme, qui est codée par l'AGL gène.
Amylodextrin autre activité catalytique est et 4-alpha-glucanotransferase (CE 2.4.1.25).
Ces enzymes sont impliquées dans la dégradation du glycogène.
Des Mutations dans les AGL gène sont associées à la maladie de stockage du glycogène.

Les Enzymes de glycogène ébranchage: Amylo-1,6-glucosidase (I) et en oligo-1,4→1,4-glucantransferase (II):
Éditeur Résumé Ce chapitre décrit les spécifiques oligosaccharide substrats pour la séparer de la mesure de chaque activité enzymatique (I et II).
Amylodextrin la nature de la réaction catalysée par le II est démontrée à l'aide de ces substrats.
Les Enzymes I et II de la loi avec phosphorylase à apporter sur le total de la dégradation du glycogène en glucose-1-phosphate et le glucose.
L'amylo-l,6-glucosidase semble agir directement sur un polysaccharide limite de dextrine pour former du glucose à partir de son ultrapériphériques points de branchement.

L'activité distincte de amylo-l,6-glucosidase (I) est mesurée avec certitude que lorsque le substrat est une oligosaccharides ramifiés avec la général des caractéristiques structurelles de la B 5 .
Une limite de dextrine (LD) de glycogène ne peut pas être un substrat spécifique pour (I), que le nombre d'exposés point de ramification de résidus glucose dans le LD n'est pas connue avec certitude. Amylodextrin taux initial de formation de glucose à partir d'un LD peut dépendre uniquement de l'action de (I) et être indépendant de l'action préalable de (II).

Amylodextrin activité enzymatique des Oligo-l,4 → 1,4-glucantransferase (II) consiste en le transfert de terminal maltosyl et, dans une plus large mesure, maltotriosyl résidus de α-l,4-1inkage dans une chaîne α-l,4-1inkage dans un autre.
Les réactifs utilisés, la procédure suivie, et les étapes impliquées dans le processus de purification sont également décrits dans le chapitre

L'AGL gène fournit des instructions pour la fabrication de la glycogène ébranchage de l'enzyme. Cette enzyme est impliquée dans la dégradation d'un sucre complexe, appelé glycogène, qui est une source majeure d'énergie stockée dans le corps. Le glycogène est composé de plusieurs molécules d'un simple sucre appelé glucose. Certaines molécules de glucose sont liés ensemble dans une ligne droite, alors que d'autres se ramifient et forment des chaînes latérales. Le glycogène ébranchage enzyme est impliquée dans la dégradation de ces chaînes latérales. La structure ramifiée de glycogène rend plus compact pour le stockage et permet de briser plus facilement lorsqu'il est nécessaire pour le carburant.

Amylodextrin AGL gène fournit des instructions pour la fabrication de plusieurs versions différentes (isoformes) de la glycogène ébranchage de l'enzyme.
Ces isoformes varient en taille et sont actifs (émis) dans les différents tissus.

Environ 100 mutations dans l'AGL gène ont été à l'origine de glycogénose de type III (également appelé GSDIII ou de la maladie de Cori). La plupart de ces mutations conduisent à un arrêt prématuré du signal dans les instructions pour la fabrication du glycogène ébranchage enzyme, résultant en une enzyme non fonctionnelle.
En conséquence, les chaînes latérales de glycogène molécules ne peuvent pas être supprimés et anormaux, partiellement décomposé glycogène molécules sont stockés à l'intérieur des cellules. Une accumulation anormale de glycogène dommages d'organes et de tissus dans le corps, notamment le foie et les muscles, entraînant les signes et les symptômes de GSDIII.

Des Mutations dans les AGL de gènes peuvent affecter différentes isoformes de l'enzyme, selon l'endroit où les mutations sont situées dans le gène.
Par exemple, des mutations qui se produisent dans une partie de l'AGL du gène de l'exon 3 affecter l'isoforme qui est principalement exprimé dans le foie.
Ces mutations conduisent presque toujours à GSD type IIIb, qui est caractérisé par des problèmes de foie.

Définition: la Catalyse de la réaction d'hydrolyse de (1->6)-alpha-D-glucosidiques direction de liens dans la glycogène phosphorylase limite de dextrine.
Limite de dextrine est très ramifié de base qui reste après exhaustive de traitement de glycogène avec la glycogène phosphorylase.
Amylodextrin est formé parce que ces enzymes ne peuvent hydrolyser les (1->6) les liaisons glucosidiques présent.

Les Classes Parent:
ALLER:0004133 - glycogène ébranchage l'activité de l'enzyme,
ALLER:0090599 - alpha-glucosidase activité

Terme Des Membres:
limite de dextrine α-1,6-glucohydrolase (glgX)Déduit de l'expérience,
glycogène ébranchage enzyme (AGL)

Le dosage du glycogène ébranchage de l'activité par la mesure de la libération de glucose à partir de la phosphorylase limite de dextrine (PLD), a été initialement utilisée pour le dosage de l'activité enzymatique dans les muscles et les tissus du foie.
Les résultats sont corrigés pour la présence de non spécifique glucosidases, par la soustraction de l'activité obtenue avec le glycogène comme substrat.
Lorsque les analyses sont effectuées sur les muscles ou le foie, l'activité obtenue avec le glycogène est très faible et sa nature exacte n'est pas d'importance pratique.
Amylodextrin utilisation généralisée de cellules sanguines et les fibroblastes, dans lequel l'activité de la glycogène est considérable, a invité à un examen de l'apparente constantes cinétiques de cette réaction.

Dans le foie et le muscle le Km apparent pour PLD ont varié de 0,5-2,0 mg/ml, alors que, pour le glycogène a été inférieur d'un ordre de grandeur.
La Vmax de glycogène que le substrat ne doit pas excéder 20% avec le PLD. Dans les leucocytes et les plaquettes, le Km pour le glycogène a été plus élevé que pour les PLD (0,1 et 0,5 mg/ml pour le PLD, 0,4 et 0,8 mg/ml pour le glycogène, dans les plaquettes et les leucocytes, respectivement), et la Vmax pour le PLD a dépassé celle du glycogène par 80%, Dans les fibroblastes le Km pour les deux PLD et le glycogène a été de 1,5-3 mg/ml et les différences dans la Vmax étaient petits.
Ces résultats indiquent que la concentration du substrat doit être variée selon les constantes cinétiques de chaque type de cellule et le point à l'importance de la distinction entre la (faible?) l'activité de la ébranchage de l'enzyme sur glycogène et non spécifique de l'hydrolyse.

Description générale
Nous nous engageons à vous apporter plus Écologique des Produits Alternatifs, qui adhèrent à l'un ou plusieurs des 12 Principes de la Chimie Verte.
Amylodextrin produit a été amélioré pour l'efficacité énergétique et la prévention des déchets lorsque utilisé dans l'hydrolyse de l'amidon de recherche.
Pour plus d'informations, voir l'article dans biofiles.

Application
α-glucosidase est utilisé pour la détermination de l'α-amylase et de la synthèse de divers 1'-O-saccharose et de 1-O-fructose esters.
Amylodextrin a également été utilisé dans la mesure de glycosidases inhibition.
Pour la détermination de l'α-amylase et de la synthèse de divers 1'-O-saccharose et de 1-O-fructose esters

L'emballage
100 unités dans la bouteille en verre
1000 unités en poly bouteille
Vendus sur la base de p-nitrophényl α-D-glucoside unités.

Biochem/physiol Actions
α-glucosidase hydrolyse des glucides, en agissant sur les 1,4-α liens. L'Inhibition de l'α-glucosidase est un éminent cible dans la gestion des non-insulino-dépendant diabète sucré.
L'hydrolyse de terminal non réducteur 1→4-linked D-glucose résidus avec la version de D-glucose.

Définition De L'Unité
Une unité de le libérer 1.0 µmole de D-glucose à partir de p-nitrophényl α-D-glucoside par minute à pH 6,8 à 37 °C.

Note D'Analyse De L'
La protéine déterminée par biuret.

La constante d'affinité de amylo-1,6-glucosidase pour le glucose a été déterminée dans l'hémolyse des érythrocytes obtenus à partir probable hétérozygotes porteurs de glycogénose de type III, et de personnes normales avec les valeurs haute et basse de l'enzyme.
D'un commun Km a été démontrée dans tous les cas, indiquant que la diminution de l'activité enzymatique peut être causée par une réduction de la production de l'enzyme normale (éventuellement coexistent avec une enzyme inactive modification) ou de la présence de noncompetetive inhibiteurs.
Aucune preuve de la modification de la structure de l'enzyme dans une population normale a été obtenue dans cette étude.

Glycogène Ébranchage Système Enzymatique" est un descripteur à la Bibliothèque Nationale de Médecine vocabulaire contrôlé thésaurus MeSH (Medical Subject Headings).
Les descripteurs sont organisés dans une structure hiérarchique, qui permet la recherche à différents niveaux de spécificité.

1,4-alpha-D-Glucane-1,4-alpha-D-glucane 4-alpha-D-glucosyltransférase/dextrine 6 alpha-D-glucanohydrolase.
Amylodextrin système enzymatique ayant à la fois 4-alpha-glucanotransferase (CE 2.4.1.25) et amylo-1,6-glucosidase (CE 3.2.1.33) des activités.
Amylodextrin une transférase il transfère un segment d'un 1,4-alpha-D-glucane d'un nouveau 4-position dans un accepteur, qui peut être de glucose ou d'une autre, le 1,4-alpha-D-glucane.

Amylodextrin une glucosidase elle catalyse la endohydrolysis de 1,6-alpha-D-glucoside des liens à des points de ramification dans les chaînes de 1,4-lié alpha-D-glucose résidus.
Amylo-1,6-glucosidase activité est déficient dans la glycogénose de type III.

Amylo-1,6-glucosidase , ébranchage enzyme (EC 3.2.1.33), un endoglucosidase qui divise 1 → 6-liaisons glycosidiques à la ramification des points de glycogène et l'amylopectine.
Chez les mammifères et la levure, il est associé à une glycosyl-transférase, qui consiste d'abord à enlever tous les résidus glucose au-dessus de la 1 → 6 bond.
Le complexe trouvée dans le muscle ( M, r 237 kDa) se compose de deux sous-unités de la M r de 130 kDa, alors que le complexe trouve dans la levure ( M, r 210 kDa) se compose de trois sous-unités de la M r de 120 kDa, 85 kDa et 70 kDa.

La localisation de la phosphorylase et amylo-1,6-glucosidase activité a été étudié dans les prélèvements chirurgicaux de la peau humaine à partir de la paume, de la sole, de l'aisselle, méat auditif externe, et l'autre représentant les régions du corps.
À quelques exceptions près, ces enzymes sont trouvés dans les cellules qui sont connus pour contenir glycogène normalement.
Amylodextrin épiderme montre une certaine variabilité, mais amylo-1,6-glucosidase est généralement présent dans le stratum spinosum, tout en phosphorylase est trouvé dans les deux stratum basale et le stratum spinosum.

Les quantités relatives des enzymes varie avec l'épaisseur de l'épiderme et à l'âge du donateur.
La croissance des cheveux follicules sont abondantes phosporylase et amylo-1,6-glucosidase dans leurs externe de la racine des gaines, tout en se reposant contient seulement phosphorylase.
Une courte partie de l'épiderme conduit des glandes sudoripares eccrines n'a pas d'activité enzymatique, mais le reste de la conduite et de la portion sécrétrice de la glande est plus riche en phosphorylase que toute autre structure de la peau.

Amylodextrin apocrines glandes sudoripares n'ont ni de l'enzyme dans leur sécrétion des bobines, mais la conduite de ces glandes est riche en phosphorylase.
Le temps des glandes sébacées contenir à la fois des enzymes, mais phosphorylase est plus concentrée dans la zone périphérique de cellules de la glande.
Ni les centres des glandes, ni le sébum contiennent des enzymes.

Sept cas de glycogénose de type III (amylo-1, 6-glucosidase déficit) dans les deux probablement liés à des familles en provenance des Îles Féroé sont présentés.
Le groupe de patients composé de deux paires de frères.
Dans un total de 78 membres des deux familles les histoires de cas ont été obtenus et les examens cliniques, les analyses de amylo-1, 6-glucosidase de l'activité dans les érythrocytes et des leucocytes, des déterminations de globules rouges, de sérum et de l'enzyme de groupes ainsi que des HL-UN types ont été effectuées.
Amylodextrin outre, tous les patients ont été soumis à des études de la fonction hépatique.

La répartition des patients dans ces familles soutient l'hypothèse d'une transmission autosomique récessive.
Les hétérozygotes ne pouvait pas être diagnostiquée avec certitude par les méthodes d'analyse de l'activité enzymatique emploi.
L'incidence de la glycogénose de type III avec amylo-1,6-glucosidase carence a été trouvé pour être élevé dans les Îles Féroé.

Description générale
Nous nous engageons à vous apporter plus Écologique des Produits Alternatifs, qui adhèrent à l'un ou plusieurs des 12 Principes de la Chimie Verte.
Ce produit a été amélioré pour l'efficacité énergétique et la prévention des déchets lorsque utilisé dans l'hydrolyse de l'amidon de recherche.
Pour plus d'informations, voir l'article dans biofiles.

L'emballage
100 unités dans la bouteille en verre
1000 unités en poly bouteille
Vendus sur la base de p-nitrophényl α-D-glucoside unités.

Biochem/physiol Actions
α-glucosidase hydrolyse des glucides, en agissant sur les 1,4-α liens.
L'Inhibition de l'α-glucosidase est un éminent cible dans la gestion des non-insulino-dépendant diabète sucré.
L'hydrolyse de terminal non réducteur 1→4-linked D-glucose résidus avec la version de D-glucose.

Définition De L'Unité
Une unité de le libérer 1.0 µmole de D-glucose à partir de p-nitrophényl α-D-glucoside par minute à pH 6,8 à 37 °C.
Note D'Analyse De L'
La protéine déterminée par biuret.

Une transmission autosomique récessive trouble métabolique en raison du manque d'expression de amylo-1,6-glucosidase (une partie du glycogène ébranchage système enzymatique).
Amylodextrin évolution clinique de la maladie est similaire à celle de la glycogénose de type I, mais plus doux.
Massive hépatomégalie, qui est présent chez les jeunes enfants, diminue et parfois disparaît avec l'âge.
Les niveaux de glycogène avec de courtes branches extérieures sont élevées dans les muscles, le foie, et les érythrocytes.
Six sous-groupes ont été identifiés, avec des sous-groupes de Type IIIa et le Type IIIb être la plus répandue.

Andersen maladie, également appelée Glycogénose de Type Iv, extrêmement rare héréditaire trouble métabolique produite par l'absence de l'enzyme amylo-1:4,1:6-transglucosidase, qui est un médiateur essentiel de la synthèse de glycogène.
Une anomalie de la forme de glycogène, l'amylopectine, est produit et s'accumule dans les tissus de l'organisme, en particulier dans le foie et le cœur.
Les enfants touchés semblent normaux à la naissance, mais ne parviennent pas à s'épanouir et, plus tard, perdre du tonus musculaire, de devenir léthargique.

Amylodextrin du foie et de la rate devenir élargie, et une insuffisance hépatique se produit avant la mort, le plus souvent avant l'âge de trois ans, causée par une insuffisance cardiaque ou des saignements de l'œsophage.
Des greffes de foie ont été couronnée de succès dans le traitement de la maladie.
Foies donnés sont souvent en mesure de produire suffisamment d'enzymes nécessaires pour arrêter l'accumulation anormale de glycogène.
Andersen maladie est transmise selon un mode autosomique récessif trait, comme le sont la plupart des analogues de l'enzyme de défauts.

Une variété d'études fonctionnelles a été utilisée pour documenter la présence de glycogénose de type III et de la distinguer de type I.
Amylodextrin défaut moléculaire au sein de l'activité de amylo-1,6-glucosidase.
Amylodextrin globale de réaction catalyse la production de glucose à partir de la phosphorylase limite de dextrine.
Amylodextrin réactions partielles, transférase et de la glucosidase, semblent se trouver sur une seule chaîne polypeptidique.

L'hépatomégalie, l'hypoglycémie, la fin de la myopathie, le stockage de glycogène dans le foie et les muscles, des taux élevés de transaminases et de la créatine phosphokinase, et les carences de l'activité de la glycogène ébranchage enzyme amylo-1,6-glucosidase.
L'activité de amylo-1,6-glucosidase est quasiment absent dans le foie et les muscles.
Amylodextrin l'histoire de la maladie est impressionnant en ce que la nature du trouble et de l'enzyme défaut a été travaillé dans les études sur l'index patient dans un délai de quelques années, le premier rapport.
Amylodextrin enzyme est indépendante des activités catalytiques, glucosidase et transférase.

Amylodextrin développement de amylo-1,6-glucosidase activité est étudiée dans fœtale de foie de rat.
Amylodextrin de l'activité de contrôle des fœtus est élevé au jour 17.5, diminue de jour de 17,5 à jour 19.5, puis augmente au cours des prochains jours.
Dans hypophysectomised fœtus, l'augmentation de l'activité est supprimée, mais pas à la baisse.
En outre, si la mère est surrénalectomisés la diminution et l'augmentation sont abolis en hypophysectomised fœtus.

L'hormone de croissance d'administration est très efficace dans la prévention de la diminution de l'activité de l'enzyme, mais cortisol traitement ne l'empêche pas.
En revanche, le cortisol produit une diminution précoce de l'activité chez les foetus intacts.
Ces résultats suggèrent qu'au cours de la vie fœtale, deux la régulation hormonale mécanismes sont impliqués dans la régulation de l'amylo-1,6-glucosidase activité: le cortisol a un effet répressif sur l'activité enzymatique, tandis que l'hormone de croissance agit comme un inducteur.

Description: l'Homo sapiens amylo-alpha-1, 6-glucosidase, 4-alpha-glucanotransferase (AGL), de la transcription de la variante 1, l'arnm. (à partir de RefSeq NM_000642)
RefSeq Résumé (NM_000642): Ce gène code pour la glycogène debrancher enzyme est impliquée dans la dégradation du glycogène.
Cette enzyme a deux indépendants des activités catalytiques qui se produisent à différents endroits de la protéine: un 4-alpha-glucotransferase activité et un amylo-1,6-glucosidase activité.
Des Mutations dans ce gène sont associées à la maladie de stockage du glycogène bien qu'un large éventail de la enzymatique et de la variabilité clinique se produit qui peut être due à tissu-spécifique de l'épissage alternatif.
Alternativement épissés transcrits codant pour les différentes isoformes ont été décrits.

La carence de l'amylo-1,6-glucosidase activité a été exprimé en parallèle dans le foie et les fibroblastes de la peau d'un patient souffrant de glycogénose de type III.
Dans les extraits bruts de contrôle de foie et de muscle, amylo-1,6-glucosidase (M. W. 164000) a été identifié par immunoprécipitation; pas de réaction croisée matériel a été retrouvé dans le foie du patient.
Dosage de l'amylo-1,6-glucosidase activité dans des cultures de fibroblastes de la peau de la famille a révélé que moins de 10% de la valeur de contrôle dans le mutant homozygote cellules alors que dans les cellules de la part des parents, l'activité a été réduite de 40 à 60 pour cent de la valeur de contrôle.

L'activité dans les cultures de liquide amniotique cellules a été similaire à celle des fibroblastes de contrôle.
Dans les cultures de liquide amniotique, les cellules obtenues au cours de la mère après la grossesse, la normale amylo-1,6-glucosidase de l'activité mesurée, prédit correctement les résultats de cette grossesse avant la 20e semaine de gestation.

1 définition
L'ébranchage enzyme est une enzyme qui est impliquée dans la dégradation du glycogène au cours de la glycogénolyse.

2 biochimie
L'ébranchage enzyme a deux activités catalytiques et les fonctions que le 4-α-glucanotransferase et amylo-α-1,6-glucosidase.

La glycogène phosphorylase se décompose d'une chaîne linéaire de glycogène avec la libération de glucose-1-phosphate à 4 unités de glucose avant la prochaine 1,6-glycosidiques de la branche.
L'α - (1,4) -> α (1,4) -glucane de l'activité transférase de la ébranchage de l'enzyme puis transfère un trisaccharide unité à partir de 4 unités de glucose à l'autre de la chaîne.
Cette situation expose le point de branchement.
L'amylo-α-1,6-glucosidase de l'activité de l'ébranchage enzyme maintenant hydrolytiquement clive le 1,6-glycosidique des obligations, ce qui libère du glucose.

3 physiopathologie
Diverses mutations dans le gène qui code pour l'ébranchage enzyme sont la cause de Forbes syndrome.
Dans ce glycogénose, l'amylo-α-1,6-glucosidase l'activité est réduite, ce qui conduit à une accumulation de glycogène dans le foie, les reins et le myocarde.

Introduction
La glycogénolyse est la voie biochimique dans lequel le glycogène se décompose en glucose-1-phosphate et du glycogène.
Amylodextrin réaction a lieu dans les hépatocytes et les myocytes.
Amylodextrin processus est sous le règlement de deux enzymes clés: phosphorylase kinase et de la glycogène phosphorylase.

Glucose dans le sang est une source d'énergie pour l'ensemble du corps humain.
Pendant la période de jeûne de l'état, à maintenir la glycémie normale, le foie joue un rôle central dans la production de glucose par l'intermédiaire de la glycogénolyse et la néoglucogenèse.

Le glycogène est un polysaccharide ramifié comprenant des unités de glucose.
Chez les humains,Amylodextrin est la principale forme de stockage du glucose.
Pendant les périodes de besoin, le corps se décompose de glycogène pour produire du glucose.

Les fondamentaux
La glycogénolyse, avec la glycolyse, joue un rôle central dans le métabolisme des glucides.
Amylodextrin est la principale voie de glycogène utilisation.

Moléculaire
Le glycogène est un espace de stockage de polysaccharide composé de D-glucose résidus. Les résidus glucose sont rejoints par α-1,4, qui représentent la plupart des liens, et α-1,6 liens, qui constituent les points de branchement.
Ensemble, ils donnent à la molécule une structure ramifiée.
Les avantages de la très ramifié de la nature sont l'augmentation de la solubilité et de la capacité de concentration d'une molécule plus grande dans un court espace.
La fonction
Le foie décompose en glycogène pour maintenir des niveaux de glucose de sang, tandis que les muscles se décomposent de glycogène pour avoir de l'énergie pour la contraction.

Glycogène ébranchage enzyme est l'un des rares connus protéines possédant deux indépendants des activités catalytiques qui se produisent à des sites distincts sur une seule chaîne polypeptidique.
Amylodextrin deux activités sont transférase et de l'amylo-1,6-glucosidase.
À la fois la ébranchage de l'enzyme et de la phosphorylase de l'enzyme pour l'ensemble de la dégradation du glycogène.

Hormones surrénales, tels que les catécholamines et les glucocorticoïdes, de réglementer la glycogénolyse hépatique. L'adénosine stimule la glycogénolyse hépatique par le biais de la sécrétion de corticostérone par les glandes surrénales.

En répondant à la noradrénaline, par l'intermédiaire d'un cAMP mécanisme dépendant, la glycogénolyse contribue au maintien de la stabilité au cours de l'hypoglycémie.
La glycogénolyse génère de l'énergie sous forme d'ATP, NADH, et la production de lactate.

La glycogénolyse est stimulée par le glucagon, qui est médiée par une augmentation de la concentration intracellulaire de cAMP et Ca+2, qui est médiée soit par l'adénylate cyclase ou de la phospholipase C de la voie.
Le Glucagon active l'adénylate cyclase via GR2 récepteurs.
L'adénylate cyclase convertit l'ATP en ampc, ce qui active la PKA, qui active la glycogénolyse enzymes par ATP-dépendante de la phosphorylation.

Mécanisme
Amylodextrin enzymes clés de la réglementation de la glycogénolyse sont phosphorylase kinase et de la glycogène phosphorylase, à la fois activée par phosphorylation.
Ce seront principalement exprimer dans le foie, le muscle et le cerveau.

Le processus de la glycogénolyse commence dans le muscle en raison de l'activité de l'enzyme l'adényl-cyclase et le cAMP.
le cAMP se lie alors à la phosphorylase kinase et la convertit en sa forme active, qui convertit phosphorylase b à la phosphorylase a, qui a finalement catalyse la dégradation du glycogène.

Amylodextrin processus de dégradation du glycogène peut se produire soit dans le cytosol ou dans les lysosomes.
Dans le cytosol, l'enzyme de la glycogène phosphorylase catalyse la libération de glucose-1-phosphate à partir de l'extrémité de la glycogène branches avec l'utilisation de phosphate inorganique pour cliver α-1,4 obligations.
Après cela, le glucose-1-phosphate peut convertir en glucose-6-phosphate.
Dans le lysosome, l'enzyme de l'acide α-glucosidase dégrade lysosomale glycogène par l'intermédiaire d'une autophagie dépendant de la voie.
Amylodextrin est connu que le dernier processus sert comme une source immédiate d'énergie dans la période néonatale.

Depuis l'enzyme phosphorylase ne peut cliver jusqu'à quatre unités d'un point de branchement, lors de la glycogène phosphorylase atteint un point de branchement qui est de quatre résidus glucose loin, l'enzyme de glycogène ébranchage de l'enzyme de transferts de l'une des branches à l'autre de la chaîne, la formation d'un nouveau α-1,4 bond et laissant une seule unité de glucose au point de branchement, qui est ensuite hydrolysé par α-1,6-glucosidase, formant libre de glucose.

La Signification Clinique
Von Gierke maladie, aussi connu comme glycogénose de type 1A, est une maladie autosomique récessive dans laquelle l'enzyme glucose-6-phosphatase est incomplète, conduisant à une incapacité à briser le glycogène en glucose.
Amylodextrin a une incidence de 1 sur 100 000 naissances vivantes.
Amylodextrin la présentation clinique est caractéristique d'un nourrisson, généralement à l'âge de trois à six mois (bien que l'âge de la présentation est variable), et présentant une hypoglycémie et une hépatomégalie, souvent accompagnée par l'hyperlipidémie, l'hyperuricémie, et acidose lactique.
Un dosage enzymatique et la biopsie du foie confirmer le diagnostic.
Amylodextrin est gérable grâce à un apport alimentaire adéquat en thérapie pour prévenir les complications à long terme.

La maladie de Pompe, aussi connu comme la glycogénose de type II ou de la maltase acide carence, est une maladie autosomique récessive résultant de mutations dans le GAA gène sur le chromosome 17q25, codant pour l'acide alpha-glucosidase, conduisant à lysosomale accumulation de glycogène dans les tissus divers, mais qui touche principalement les muscles cardiaques et squelettiques.
Amylodextrin présentation clinique dépend de la mutation spécifique et le niveau de résidus d'acide alpha-glucosidase activité.

Amylodextrin est classé en fonction de la date de la présentation: classique infantile-l'apparition de la maladie de Pompe, avec un âge de début ≤ 12 mois et l'apparition tardive de la maladie de Pompe, ce qui manifeste tout moment après l'âge de 12 mois.
Le type classique caractéristique démontre une progression rapide de la cardiomyopathie hypertrophique et le ventricule gauche obstruction de l'écoulement, accompagné par une faiblesse musculaire, une hypotonie et une détresse respiratoire.
Le développement moteur est retardée.

Amylodextrin principale cause de décès est cardiaque et de l'insuffisance respiratoire, les plus fréquentes avant l'âge d'un an.
Amylodextrin l'apparition tardive de type manque habituellement atteinte cardiaque; il se présente avec une faiblesse musculaire progresse de profonde faiblesse et une atrophie, finalement, nécessitant un fauteuil roulant.
L'insuffisance respiratoire due à l'implication de la membrane est une complication fréquente.

Cori Maladie: aussi connue comme la glycogénose de type III ou de limiter dextrinosis, est une maladie génétique causée par une mutation dans l'AGL gène dans le chromosome 1p21 codant pour la glycogène ébranchage enzyme (amylo-1,6-glucosidase), conduisant à une faible activité dans la principale enzyme responsable de la dégradation du glycogène.
La caractéristique la présentation clinique est l'hypoglycémie, l'hyperlipidémie, le retard de croissance, et une hépatomégalie.
Amylodextrin peut se subdiviser en de type IIIa, qui présentent une insuffisance hépatique et musculaire de l'implication, qui peut se développer une myopathie et une cardiomyopathie, et le type IIIb, qui est principalement présente avec une maladie du foie.

La maladie de McArdle: aussi connue comme la glycogénose de type V ou myophosphorylase carence, est une maladie autosomique récessive erreur innée du métabolisme du muscle squelettique dans lequel la glycogène phosphorylase activité est affectée, résultant en une incapacité à briser le glycogène.
Amylodextrin résultats de mutations non-sens dans les PYGM-gène sur le chromosome 11, qui code pour la glycogène-phosphorylase (myophosphorylase).
Depuis le glycogène musculaire dérivé du glucose n'est pas disponible au cours de l'exercice, et le glycogène est le principal carburant de l'exercice, l'exercice de l'intolérance qui caractérise le scénario clinique.
L'exercice vigoureux sont souvent la cause de contractures et de rhabdomyolyse accompagné par une myoglobinurie.

La glycogénolyse activé par les catécholamines, comme la noradrénaline, a été impliqué dans la consolidation de la mémoire.
Les chercheurs ont proposé que c'est un facteur important dans le développement de la maladie d'Alzheimer grâce à la chronique de l'atrophie.

Résumé
L'alimentation humaine contient 3 macronutriments qui peuvent être stockées par le corps que l'énergie des glucides (comme l'hydrate de carbone naturel polymère de glycogène, principalement dans le foie et les muscles), des protéines (comme le muscle, le naturel source de protéines de l'organisme) et de lipides (dans les organes et les tissus adipeux).
Il y a au moins 13 glycogénose (GSD) sous-types, dans lequel l'énergie stockée sous forme de glycogène ne peut pas être correctement produites ou en panne.
Le foie GSD sous-types de provoquer le jeûne de l'intolérance (types 0, Ia, Ib, III, VI, IX et XI) ou une insuffisance hépatique (type IV), avec ou sans symptômes musculaires.
Le jeûne induit de faibles concentrations de glucose de sang diminution de l'approvisionnement en énergie par le foie vers les organes comme le cerveau.

Amylodextrin cétosique GSD sous-types 0, III, VI, IX et XI sont associés à jeun cétosique hypoglycémie.
Chez ces patients, la dégradation du glycogène (glycogénolyse) est défectueux.
Leur jeûne intolérance est considéré comme relativement légère par rapport à GSD type I, les patients, dans lequel à la fois la glycogénolyse et de la production de glucose à partir de la non-glucides substances (gluconéogenèse) sont affaiblies.

Amylodextrin est le but de cette communication de présenter un cas d'hépatomégalie dans un Negro fille qui a été par la suite présentée à souffrir de la glycogène-le stockage de la maladie.
Amylodextrin diagnostic de certitude a été faite avec l'aide de la répétition de glucagon, les tests de tolérance au test de tolérance au galactose, microscopiques des tissus examen et biochimiques de l'analyse des tissus.
Ainsi, il a été classé comme un cas de amylo-1.6-glucosidase carence, aussi connu comme Cori de la maladie, depuis Cori1 découvert que ce trouble métabolique et défini ses enzymatique défaut.

MUSCLE de la phosphofructokinase (PFK) carence chez l'homme a d'abord été décrit par Tauri et al1 dans une enquête biochimique en 1965. En 1967, Layzer et al2 ont annoncé de nouveaux biochimiques et immunologiques des études dans une deuxième famille avec cette maladie. Ce trouble peut être considérée comme un quatrième type de muscle glycogenosis3 en plus des lacunes de la phosphorylase, amylo-1,6-glucosidase (debrancher) et amylo-1,4-glucosidase (maltase acide).

Amylodextrin PFK catalyse la conversion du fructose-6-phosphate (F-6-P) et de fructose-1,6-diphosphate (F-1,6-PP); en l'absence de cette enzyme, le glycogène ne peut pas être brisé à l'acide lactique (Fig 1).
Les caractéristiques cliniques de cette maladie sont identiques à phosphorylase musculaire carence (McArdle la maladie) et comprennent des crampes musculaires, une intolérance à l'exercice, d'une contracture à la suite ischémique travail, et une myoglobinurie.