ÜRÜNLER

AMİLODEKSTRİN

Amilodekstrin, bir α(1→6) bağı ile bir α(1→4) glikoz zincirine bağlanan ikame edilmemiş bir glikoz birimini hidrolize eder.
Memelilerde ve mayada bulunan amilodekstrin enzim aktivitesi, iki aktif merkez içeren bir polipeptit zincirindedir.

CAS Numarası: 9012-47-9
EC Numarası: 3.2.1.33
IUPAC Adı: (2R,3S,4S,5R,6R)-2-(hydroxymethyl)-6-[(2R,3S,4R,5R,6S)-4,5,6-trihydroxy-2-(hydroxymethyl)oxan-3-yl]oxyoxane-3,4,5-triol
Kimyasal Formül: C12H22O11

Diğer isimler: alfa-Maltoz, maltoz, 4482-75-1, Tiroden, 9005-84-9, Glcalpha1-4Glca, Glcalpha1-4Glcalpha, alfa-D-Glukopiranoz, 4-o-alfa-D-glukopiranosil -, 15SUG9AD26, (2R,3S,4S,5R,6R)-2-(hidroksimetil) -6 - [(2R,3S,4R,5R,6S)-4,5,6-trihidroksi-2-(hidroksimetil)oksan-3-il]oksioksan-3,4,5-triol, Maltoz çözeltisi, H2o'da %20, alfa-D-Glcp - (1 - >4) - alfa-D- Glcp, D-(+)-Maltoz, Amilodekstrin, maltodekstrin, 4-O-alfa-D-glukopiranosil-alfa-D-glukopiranoz, (2S, 3R,4R, 5S, 6R)-6-(Hidroksimetil)-5 - (((2R,3R,4S,5S,6R)-3,4,5-trihydroxy-6-(hydroxymethyl)tetrahydro-2H-pyran-2-yl)oxy)tetrahydro-2H-pyran-2,3,4-triol, alfa-D-glukopiranosil-(1 - >4) - alfa-D-glukopiranoz, MFCD00082026, 4-O-alfa-D-Glukopiranosil-D-glikoz, Maltoz, alfa -, Maltoz alfa-anomer, Maltoz,.alfa.- CHEBI: 18167, UNII-15SUG9AD26, Amilodekstrinler, Starkelosung, 1anf, 1urg, Patates, Nişastası, Glca1-4Glca, EINECS, 232-686-4, İYOT, GÖSTERGESİ, 1n3w, 1r6z, 2d2v .ALFA.- MALTOZ, SCHEMBL346806, MALTOZ .ALFA.- ANOMER, .alfa.-D-Glukopiranoz, 4-O -.alfa.-D-glukopiranosil-, BDBM23407, HY-N2024B, DTXSID20196313, 9050-36-6, HY-N2024, MFCD00132834, AKOS015896501, AT42487, CS-W019624, NİŞASTA ÇÖZÜNÜR (İYOT GÖSTERGESİ), CS-0226092, NS00069761, C00897, G72120, Q26914016, (2R, 3,S,4,S,5R, 6R)-2-(hydroxymethyl)-6-{[(2R,3S,4R,5R,6S)-4,5,6-trihydroxy-2-(hydroxymethyl)oxan-3-yl]oxy}oxane-3,4,5-triol

Amilodekstrinin diğer aktivitesi, 6-a-glukosidaz aktivitesinin daha sonra hidrolize edebileceği tek glikoz kalıntılarını açığa çıkarmak için glikojen fosforilaz sınırı dekstrin zincirlerine etki eden EC 2.4.1.25'inkine (4-a-glukanotransferaz) benzerdir.
Bu iki aktivite birlikte glikojen ayrıştırma sistemini oluşturur.

Reaksiyon: Glikojen fosforilazdaki (1→6)-α-D-glukozidik dal bağlantılarının hidrolizi dekstrini sınırlar
Notlar: Bu öğe özel üretim gerektirir ve teslim süresi 5-9 hafta arasındadır.
Spesifikasyonlarınıza göre özel üretim yapabiliriz.

Amilopektinin β-amilaz ile hidrolizinin son ürünü; daha fazla hidroliz, dal noktalarına saldıran amilo-1,6-glukozidaz gerektirir.
İyot ile renk reaksiyonu ile tanımlanır (amilodekstrin maviye döner).
Karşılaştır: akrodekstrin, eritrodekstrin.

İsimler olarak dekstrin ve amiloz arasındaki fark, dekstrinin, nişastanın enzimatik hidrolizi ile üretilen, maltoz ve nişasta arasındaki karmaşıklıkta ara madde olan bir dizi glikoz polimerinden herhangi biri (karbonhidrat) olmasıdır; ticari olarak yapıştırıcı olarak kullanılırken, amiloz (karbonhidrat) nişastanın çözünür formudur (çözünmeyen form). amilopektin) doğrusal bir glikoz polimeridir.

ürün açıklaması
Amilodekstrin ürünü, Bacillus subtilis'in suya batırılmış fermantasyonu ve ardından saflaştırma ve formülasyon ile üretilir.
Amilodekstrin, düşük ph'da çalışabilen termal olarak stabil bir ayrıştırma enzimidir ve demleme, nişasta şekeri işleme, monosodyum glutamat ve alkol fermantasyonunda yaygın olarak kullanılır.

mekanizma
Pullulanaz, pullulan, nişasta ve oligosakkaritlerdeki a-1,6-glukozidik bağlantıyı seçici olarak hidrolize edebilen ve böylece dallanmış nişastanın tamamen hidrolizini mümkün kılan bir izoamilaz türüdür.
Diğer enzimlerle (glukoamilaz, β-Amilaz) birlikte sakarifikasyonu hızlandırır ve glikoz veya maltoz verimini arttırır.

BAŞVURU ÖNERİSİ
Glikoz üretimi: Önerilen dozaj, sakarifikasyon aşamasında birlikte glukoamilaz ile birlikte ton kuru nişasta başına 0.35-0.6 L'dir.
Maltoz şurubu: Önerilen dozaj, Mantar Alfa-Amilaz ile birlikte sakarifikasyon aşamasında birlikte kullanılabilen ton kuru nişasta başına 1-2l'dir.
Bira fabrikasında: Önerilen doz, toplam hammadde tonu başına 0.4-0.8 L enzim preparatıdır.
Amilodekstrin, amilopektinin parçalanması ve kuru bira üretimi için kullanılır.

Dozaj, her uygulamaya, hammadde özelliklerine, ürün beklentisine ve işleme parametrelerine göre optimize edilmelidir.
Amilodekstrin, teste uygun hacimle başlamak için daha iyidir.

GÜVENLİ KULLANIM ÖNLEMLERİ
Enzim preparatları, duyarlı bireylerde duyarlılığa neden olabilen ve alerjik tip semptomlara neden olabilen proteinlerdir.
Uzun süreli temas cilt, gözler veya burun mukozasında küçük tahrişe neden olabilir.
İnsan vücudu ile doğrudan temastan kaçınılmalıdır.
Cilt veya gözler için tahriş veya alerjik reaksiyon gelişirse, lütfen bir doktora danışın.

Uyarılar
Mikrobiyal enfeksiyonlardan ve enzimlerin inaktivasyonundan bitene kadar kaçınmak için her kullanımdan sonra kapalı tutun.

PAKETLEME VE DEPOLAMA
Paket 25kgs / tambur; 1,125 kg/tambur.

Depolama: Kuru ve serin bir yerde kapalı tutun ve doğrudan güneş ışığından kaçının.
Ürünün performansını etkilemeyeceği için hafif çökelme kabul edilebilir.
Raf ömrü: Kuru ve serin bir yerde 12 ay.

Amilo-alfa-1,6-glukosidaz (EC 3.2.1.33, amilo-1,6-glukosidaz, dekstrin 6-alfa-D-glukosidaz, amilopektin 1,6-glukosidaz, dekstrin-1,6-glukosidaz, glikojen fosforilaz-limit dekstrin alfa-1,6-glukohidrolaz) sistematik adı glikojen fosforilaz-limit dekstrin 6 olan bir enzimdir- alfa-glukohidrolaz.
Amilodekstrin enzimi aşağıdaki kimyasal reaksiyonu katalize eder

Glikojende (1->6)-alfa-D-glukozidik dal bağlantılarının hidrolizi
Amilodekstrin enzimi, ikame edilmemiş (1->4) bağlantılı bir glikoz zincirini hidrolize eder.

Amilodekstrin enzimi, bir alfa(1->6) bağı ile bir alfa(1->4) glikoz zincirine bağlanan ikame edilmemiş bir glikoz birimini hidrolize eder.
Memelilerde ve mayada bulunan amilodekstrin enzim aktivitesi, iki aktif merkez içeren bir polipeptit zincirindedir.
Amilodekstrinin diğer aktivitesi, 6-alfa-glukosidaz aktivitesinin daha sonra hidrolize edebileceği tek glikoz kalıntılarını açığa çıkarmak için glikojen fosforilaz sınırı dekstrin zincirlerine etki eden EC 2.4.1.25 (4-alfa-glukanotransferaz) aktivitesine benzer.
Bu iki aktivite birlikte glikojen ayrıştırma sistemini oluşturur.

Amilo-1,6-glukozidaz eksikliği, glikojenin 1:4/1:6 dal noktalarını geçememesiyle sonuçlanır (bu nedenle debrancher eksikliği olarak adlandırılır).
Bir dallanma noktası ortaya çıkmadan önce glikojen depolarının yalnızca yaklaşık %10'una erişilebilir.
Bir dal noktasına ulaşıldığında glikojenoliz ilerleyemez ve hipoglisemi ortaya çıkar.

Yüksek laktat seviyeleri oluşmaz çünkü glikoliz laktat birikmeden tamamen ilerleyebilir.
Karaciğerde glikojen birikmesi, gelişememesi ile birlikte karaciğer enzimlerinde belirgin yükselmelerle ilişkili masif hepatomegaliye neden olur.

Glukoneogenez etkili bir şekilde ortaya çıkabileceğinden, hipoglisemi GSD-Ia kadar şiddetli değildir ve ancak daha uzun süreli oruçtan sonra ortaya çıkar.
Karşı düzenleyici hormonların böyle bir aşırı hızı yoktur ve bu nedenle lipoliz sürekli olarak açılmaz ve hiperlipidemi bir özellik değildir.
Ketonüri uzun süreli açlık ile ortaya çıkar.

Uzun süreli komplikasyonlar arasında kas tutulumu olanlarda ciddi kas güçsüzlüğü ve kardiyomiyopatiden ölüm yer alır.
Karaciğer sirozu oluşabilir ve karaciğer yetmezliğine yol açabilir.

Gelişemeyen ve masif hepatomegali olan çocuklarda amilodekstrin tanısı şüphelidir.
GSD-Ia'lı hastaların aksine, GSD-ııı'ü olanlarda belirgin AST ve ALT yükselmesi vardır.
Amilodekstrin, hipoglisemi ile laktatta bir yükselme değildir ve beslenen glukagon stimülasyon testine yanıt olarak glikozda bir artış vardır, ancak açlık glukagon stimülasyon testinde (6 ila 8 saatlik bir oruçtan sonra) yoktur.

Tanı, karaciğer biyopsisi veya beyaz kan hücreleri üzerinde enzimatik çalışmalarla konulabilir.
Karaciğer sorunlarına ek olarak, hastaların yaklaşık %33 ila %50'sinde kas güçsüzlüğü ve kardiyomiyopati ile sonuçlanan bir miyopati vardır.
Bu çocuklar 3 veya 4 yaşından itibaren kreatin kinazda (CK) yükselmeler geliştirir.

Miyopatik olmayan formun tedavisi, sürekli glukoz nazogastrik besleme veya gece pişmemiş mısır nişastası tedavisi ile sık beslenme ve gece aç kalmaktan kaçınmaktır.
Miyopatisi olanlar için yüksek proteinli diyet, glukoneojenik substrat kaynağı görevi görür ve ciddi kas israfını ve kardiyomiyopatiyi önleyebilir.

Fetal sıçan karaciğerinde amilo-1,6-glukozidaz aktivitesinin gelişimi incelenmiştir.
Kontrol fetüslerinin aktivitesi 17.5. günde yüksektir, 17.5.günden 19.5. güne düşer ve sonraki günlerde yükselir.
Hipofizektomize fetüslerde aktivitedeki artış bastırılır ancak azalma olmaz.
Dahası, eğer anne adrenalektomize ise, hipofizektomize fetüslerde azalma ve artış ortadan kalkar.

Büyüme hormonu uygulaması enzim aktivitesindeki azalmayı önlemede oldukça etkilidir ancak kortizol tedavisi bunu engellemez.
Amilodekstrin aksine, kortizol, bozulmamış fetüslerde aktivitede erken bir azalmaya neden olur.
Bu bulgular, fetal yaşam boyunca, amilo-1,6-glukozidaz aktivitesinin düzenlenmesinde iki hormonal düzenleme mekanizmasının rol oynadığını göstermektedir: kortizol, enzimik aktivite üzerinde baskıcı bir etkiye sahipken, büyüme hormonu bir indükleyici görevi görür.

Bu çalışmada, tip I RH ve tip II Prugniaud (Pru) suşlarının Aa16GL eksikliği olan parazitlerini kullanarak amilo-alfa-1,6-glukozidazın (Aa16GL) Toxoplasma gondii'nin biyolojisi ve enfektivitesindeki rolünü karakterize ettik.
Aa16GL proteininin hücre altı lokalizasyonu, Aa16GL gen endojen lokusunun 3' ucuna 3 × HA etiketlenmesiyle karakterize edildi.

Eksprese edilen Aa16GL proteininin immün boyanması, birkaç küçük sitoplazmik punkta bulunduğunu ortaya çıkardı.
ΔAa16GL mutantlarının plak tahlili, çıkış tahlili ve hücre içi replikasyon tahlili kullanılarak fonksiyonel karakterizasyonu, aa16gl'den yoksun parazitlerin büyüme hızında hafif bir azalma gösterdiğini, ancak fareler için öldürücü kaldığını gösterdi.

PruΔAa16GL taşizoitleri, in vitro bradikoitlere farklılaşma yeteneğini korumasına rağmen, farelerde kist oluşturma yeteneklerinde hafif bir azalma sergilediler.
Amilodekstrin bulguları, aa16gl'nin yeni özelliklerini ortaya koyuyor ve T. gondii enfektivitesine aracılık etmede önemli bir rolü olmamasına rağmen, bu proteinin farelerde parazit kistlerinin oluşumunu etkileyebileceğini öne sürüyor.

Amilodekstrin geni, glikojen bozunmasında rol oynayan glikojen çözücü enzimini kodlar.
Amilodekstrin enzimi, protein üzerindeki farklı bölgelerde meydana gelen iki bağımsız katalitik aktiviteye sahiptir: bir 4-alfa-glukotransferaz aktivitesi ve bir amilo-1,6-glukosidaz aktivitesi.
Bu gendeki mutasyonlar glikojen depo hastalığı ile ilişkilidir, ancak dokuya özgü alternatif eklemeden kaynaklanabilecek çok çeşitli enzimatik ve klinik değişkenlikler meydana gelir.
Alternatif olarak, farklı izoformları kodlayan eklenmiş transkriptler tanımlanmıştır.

Glikojen ayrıştırma enzimi (GDE), 4-alfa-glukanotransferaz ve amilo-alfa-1,6-glukosidaz olmak üzere iki enzimatik aktiviteye sahiptir. Fosforilazdan oluşan 6-O-alfa-glukozil yapılara sahip ürünler, 4-alfa-glukanotransferaz aktivitesi ile dekstrini sınırlar, amilo-alfa-1,6-glukozidaz aktivitesi ile glikoza hidrolize edilir.

Burada, çeşitli 6-O-alfa-glukozil-piridilamino (PA)-maltooligosakkaritler kullanarak domuz karaciğeri gde'sinde amilo-alfa-1,6-glukosidazın aktif bölgesini yapılarla araştırdık (Glcalpha1-4)(m)(Glcalpha1-6)Glcalpha1-4(Glcalpha1-4)(n) GlcPA(GlcPA, 1-deoksi-1-[(2-piridil)amino]-D-glukitol kalıntısı).

Florojenik dekstrinler, kısmi asit hidrolizi yoluyla 6-O-alfa-glukozil-alfa -, beta-veya gama-siklodekstrinden hazırlandı, ardından hidrolizatların indirgeyici uç kalıntılarının floresan etiketlenmesi ve jel filtrasyonu ve ters fazlı HPLC ile ayrılması sağlandı.

Domuz karaciğeri GDE, Glcalpha1-4(Glcalpha1-6)Glcalpha1-4Glc yapılı dekstrinleri glikoza ve karşılık gelen PA-maltooligosakkaritlere hidrolize ederken, diğer dekstrinler hidrolize edilmedi.
Amilodekstrin, substratların hidrolize edilmesi için izomaltosil kısmını sıkıştıran iki glukozil kalıntısına sahip olması gerekir.
M arttıkça hidroliz oranı arttı ve m = 4'te maksimuma ulaştı. Oranlar n = 1 olduğunda en yüksekti, ancak n'deki değişikliklerle fazla değişmedi.

İncelenen dekstrinlerden Glcalpha1-4Glcalpha1-4Glcalpha1-4Glcalpha1-4(Glcalpha1-6)Glcalpha1-4Glcalpha1-4GlcPA (6(3)-O-alfa-glukozil-PA-maltoheptaoz) en hızlı hidrolize edilerek amilo-alfa-1,6-glukozidaza en uygun olduğu öne sürüldü aktif site.
Amilodekstrin, aktif bölgenin 6(2)-O-alfa-glukozil-maltoheksoz barındırması ve yedi glukozil kalıntısının aktif bölge ile etkileşimlerinin, izomaltosil kısmının alfa-1,6-glukozidik bağlantısının en hızlı hidrolizine izin vermesi muhtemeldir.

Amilodekstrin enzimi, bir alfa(1->6) bağı ile bir alfa(1->4) glikoz zincirine bağlanan ikame edilmemiş bir glikoz birimini hidrolize eder.
Memelilerde ve Saccharomyces cerevisiae'de bulunan amilodekstrin enzim aktivitesi, iki aktif merkez içeren bir polipeptit zincirindedir.
Amilodekstrinin diğer aktivitesi, 6-alfa-glukosidaz aktivitesinin daha sonra hidrolize edebileceği tek glikoz kalıntılarını açığa çıkarmak için glikojen fosforilaz sınırı dekstrin zincirlerine etki eden EC 2.4.1.25'inkine benzer.
Bu iki aktivite birlikte glikojen ayrıştırma sistemini oluşturur.

Glikojen fosforilazdaki (1->6)-alfa-D-glukozidik dal bağlantılarının hidrolizinin katalizi dekstrini sınırlar.
Limit dekstrin, glikojenin glikojen fosforilaz ile kapsamlı bir şekilde işlenmesinden sonra kalan oldukça dallanmış çekirdektir.
Amilodekstrin, bu enzimlerin mevcut (1->6) glikosidik bağlantıları hidrolize edememesi nedeniyle oluşur.

Biyomedikal uygulamalar için bir polimerin seçimi, genellikle yapısal ve boyut heterojenliği ile ilişkili çok çeşitli mevcut doğal ve sentetik polimerler göz önüne alındığında zorlu bir iştir.
Seçim sadece fizikokimyasal ve biyokimyasal özelliklere değil, aynı zamanda güvenliği sağlamak için zorunlu klinik öncesi testlere de bağlıdır.
Amilodekstrin biyobozunur polimerlerin büyük mevcudiyetine rağmen, artan talep sadece yeni malzemelerin geliştirilmesine değil, aynı zamanda mevcut olanların performansının iyileştirilmesine de ilgi duymaya devam etmektedir. Doğal polimerler genellikle biyolojik olarak parçalanabilir ve birçoğu mükemmel biyouyumluluk sunar.

Amilodekstrin polimerleri, kapsüller, hidrojeller veya nanojeller (hidrojel nanoparçacıkları) gibi farklı formülasyonlar üretmek üzere manipüle edilebilir ve—en son durumda—yükleme kapasitesi, dolaşım süresi ve hedeflenen patolojik bölgelerde birikme yeteneği gibi belirli gereksinimleri karşılar.
Nişasta, bitkilerde, tahıl tohumlarında (pirinç, mısır, buğday, arpa, sorgum ve diğerleri) en önemli kaynağı temsil eden en yaygın ve bol depo karbonhidratıdır, bunu yumrular (örn. Patates, tatlı patates, tatlı patates), kökler (örn., manyok, taro) ve tohumları fasulye ve bezelye.

Doğal nişastaların çoğu, amiloz ve amilopektin adı verilen iki glikoz polimerinden oluşur.
Amiloz esas olarak a-1,4 glikosidik bağlantılarla mürekkeplenmiş a-D-glikopiranoz kalıntılarından oluşan doğrusal bir zincirdir.
Amilopektin molekülü, amiloz ile aynı yapıya sahiptir, ancak ek olarak, dallanma noktalarında a-1,6 glikosidik bağlantılar içerir.
Amilopektin kimyasal olarak glikojene (hayvanlarda, mantarlarda ve bakterilerde bir depolama bileşiği olarak biriken çözünür poliglukan) ve ayrıca a-1,4 bağlantılı ve a-1,6 dallı zincirlerden oluşan bir glikoz polimerine benzer.

Bununla birlikte, glikojen, amilopektinden daha ramifiyedir.
Çeşitli botanik kökenlerden nişastalar, diğerlerinin yanı sıra amiloz içeriği, zincir uzunluğu dağılımı, moleküler ağırlık ve küme başına zincir sayısı bakımından biraz farklılık gösterir.
Bununla birlikte nişastaların genel moleküler özellikleri aşağı yukarı aynıdır ve hepsi %10-20 amiloz ve %80-90 amilopektin içerir.
Son zamanlarda, birkaç inceleme nişastanın biyomedikal amaçlar için kullanıldığını bildirmiştir, bu nedenle bu girişte bu konuyu ele almayacağız.
Amilodekstrin girişi bunun yerine nişasta türevinin biyomedikal uygulamalarına odaklanacaktır: dekstrin

Reaksiyon
Glikojen fosforilazdaki (1 doğru6)-alfa-D-glukozidik dal bağlantılarının hidrolizi dekstrini sınırlar
Yorumlar:
Amilodekstrin enzimi, bir α(1→6) bağı ile bir α(1→4) glikoz zincirine bağlanan ikame edilmemiş bir glikoz birimini hidrolize eder.
Memelilerde ve mayada bulunan amilodekstrin enzim aktivitesi, iki aktif madde içeren bir polipeptit zincirindedir.
Amilodekstrinin diğer aktivitesi, 6-a-glukosidaz aktivitesinin daha sonra hidrolize edebileceği tek glikoz kalıntılarını açığa çıkarmak için glikojen fosforilaz sınırı dekstrin zincirlerine etki eden EC 2.4.1.25'inkine (4-a-glukanotransferaz) benzerdir. Bu iki aktivite birlikte glikojen ayrıştırma sistemini oluşturur.

Amilo-1,6-glukosidaz,4 - a-glukanotransferaz (AGL) mutantlarının oluşumu.
( A) AGL mutantları agresomlar oluşturur. Hücreler, 12 saat boyunca HA etiketli AGL yapıları ile transfekte edildi ve ardından 10 m M MG-132 dahil edildi

AT 3.2.1.33;
diğer adı: dekstrin 6-a-d-glukozidaz; 1,4'e bağlı a‐d‐glikoz kalıntılarının zincirlerinde dallanma noktalarında 1,6‐a‐d‐glukozit bağlantılarının endohidrolizini katalize eden bir enzim.
İnsan enzimi ayrıca glikojen ayrıştırma (4‐a-glukanotransferaz) aktivitesine sahiptir.

Onaylı sembol: AGL
Onaylanmış isim . amilo-alfa-1, 6-glukozidaz, 4-alfa glukanotransferaz
Lokus tipi: protein ürünü olan gen
SGNC NUMARASI: SGNC:321
Sembol durumu: Onaylandı

Önceki isimler: amilo-1, 6-glukosidaz, 4-alfa-glukanotransferaz
Takma ad sembolleri: GDE
Takma adlar: glikojen ayrıştırma enzimi, glikojen depo hastalığı tip III
Kromozomal konum : 1p21. 2
Gen grupları: Glikozit hidrolazlar

AGL geni, moleküler kütlesi yaklaşık 160 kD olan büyük bir monomerik protein olan glikojen debrancher enzimini kodlar.
Enzimin 2 katalitik aktivitesi vardır: amilo-1,6-glukozidaz (EC 3.2.1.33) ve 4-alfa-glukanotransferaz.
2 Aktivite, polipeptit zinciri üzerindeki ayrı katalitik bölgelerde belirlenir ve birbirinden bağımsız olarak işlev görebilir.
Tam işlev için hem aktiviteler hem de glikojen bağlanması gereklidir.

Amilo-1,6-glukozidaz veya debranching enzimi normal kişilerin lökositlerinde bulunur.
Amilodekstrin aktivitesi, lökosit fosforilaz aktivitesinden 50-100 kat daha azdır.
Debranching enzim eksikliğine bağlı glikojen depo hastalığı olan hastaların lökositlerinde amilo-1,6-glukozidaz bulunmaz.

Yorum:
Bu enzim, bir alfa(1->6) bağı ile bir alfa(1->4) glikoz zincirine bağlanan ikame edilmemiş bir glikoz birimini hidrolize eder.
Memelilerde ve mayada bulunan amilodekstrin enzim aktivitesi, iki aktif merkez içeren bir polipeptit zincirindedir.
Amilodekstrinin diğer aktivitesi, 6-alfa-glukosidaz aktivitesinin daha sonra hidrolize edebileceği tek glikoz kalıntılarını açığa çıkarmak için glikojen fosforilaz sınırı dekstrin zincirlerine etki eden EC 2.4.1.25 (4-alfa-glukanotransferaz) aktivitesine benzer.
Bu iki aktivite birlikte glikojen ayrıştırma sistemini oluşturur.

Genler:
HSA: 178 (AGL)
Telefon: 469392 (AGL)
KPSS: 100970156 (AGL)
GGO: 101124513 (AGL)
TELEFON: 100462408 (AGL)
TELEFON: 100607309 (AGL)
MM: 710910 (AGL)
MCF: 102141897 (AGL)
CSAB: 103224377 (AGL)
Telefon: 105590153 (AGL)

AGL-Glikojen ayrıştırma enzimi; 1,4-alfa-D-glukan görevi gören çok işlevli enzim:Glikojen bozunmasında 1,4 - alfa-D-glukan 4-alfa-D-glikosiltransferaz ve amilo-1,6 - glukosidaz; Glikojen ayrıştırma enzim ailesine aittir

AGL-Glikojen ayrıştırma enzimi izoformu X1; Gen tahmin yöntemi kullanılarak otomatik hesaplamalı analizle türetilmiştir: Gnomon.
Destekleyici kanıtlar, aşağıdakilere benzerliği içerir: 10 Protein ve açıklamalı genomik özelliğin RNAseq hizalamalarıyla %100 kapsanması

Glikoz kalıntı zincirlerindeki belirli dal noktalarında glikojenin hidrolizini katalize eden bir enzim; debrancher enzimi.

Fosforilaz ve amilo-1,6-glukosidaz, glikoz-1-fosfatın glikojene geri dönüşümlü reaksiyonunu katalize eder.
Meme dokusu, hiçbiri olmayan apokrin ter bezlerinin aksine, her iki enzimde de bol miktarda bulunur.
Amilodekstrin, meme dokusunun değiştirilmiş bir apokrin ter bezi olduğu düşünülmesine rağmen, bu iki dokunun son derece farklı bir metabolik aktiviteye sahip olduğunu düşündürmektedir.

Amilo-alfa-1,6-glukozidaz (AGL, EC 3.2.1.33), AGL geni tarafından kodlanan glikojen debrancher enziminin katalitik bölgelerinden biridir.
Amilodekstrinin diğer katalitik aktivitesi ve 4-alfa-glukanotransferazdır (EC 2.4.1.25).
Bu enzimler glikojenin parçalanmasında rol oynar.
AGL genindeki mutasyonlar glikojen depo hastalığı ile ilişkilidir.

Glikojen ayrıştırma enzimleri: Amilo-1,6-glukosidaz (I) ve oligo-1,4→1,4-glukantransferaz (II):
Yayıncı Özeti Bu bölüm, her enzimatik aktivitenin (I ve II) ayrı ölçümü için spesifik oligosakkarit substratlarını açıklamaktadır.
II tarafından katalize edilen reaksiyonun amilodekstrin doğası, bu substratlar kullanılarak gösterilmiştir.
Enzimler I ve II, glikojenin glikoz 1-fosfat ve glikoza toplam bozulmasını sağlamak için fosforilaz ile etki eder.
Amilo-l, 6-glukosidaz, en dış dal noktalarından glikoz oluşturmak için doğrudan bir polisakkarit sınırı dekstrin üzerinde etki ediyor gibi görünmektedir.

Amilo-l,6-glukosidazın (I) ayrı aktivitesi, yalnızca kullanılan substrat, B 5'in genel yapısal özelliklerine sahip dallanmış bir oligosakkarit olduğunda kesin olarak ölçülür .
Ld'deki maruz kalan dal noktası glikoz kalıntılarının sayısı kesin olarak bilinmediğinden, glikojenin bir sınır dekstrini (LD) (İ) için spesifik bir substrat olmayabilir. Bir ld'den amilodekstrin başlangıç glikoz oluşum hızı, yalnızca (İ) 'nin etkisine bağlı olabilir ve (İİ)' nin önceki etkisinden bağımsız olabilir.

Oligo-l,4 → 1,4-glukantransferazın (II) amilodekstrin enzimatik aktivitesi, terminal maltosil ve daha büyük ölçüde maltotriyosil kalıntılarının bir zincirdeki a-l, 4-1inkajdan a-l,4-1inkaja transferinden oluşur.diğerinde.
Kullanılan reaktifler, izlenen prosedür ve saflaştırmada yer alan adımlar da bölümde açıklanmıştır

AGL geni, glikojen ayrıştırma enzimini yapmak için talimatlar sağlar. Bu enzim, vücutta depolanan önemli bir enerji kaynağı olan glikojen adı verilen karmaşık bir şekerin parçalanmasında rol oynar. Glikojen, glikoz adı verilen basit bir şekerin birkaç molekülünden oluşur. Bazı glikoz molekülleri düz bir çizgide birbirine bağlanırken, diğerleri dallanır ve yan zincirler oluşturur. Glikojen ayrıştırma enzimi, bu yan zincirlerin parçalanmasında rol oynar. Glikojenin dallı yapısı onu depolama için daha kompakt hale getirir ve yakıt için gerektiğinde daha kolay parçalanmasını sağlar.

Amilodekstrin AGL geni, glikojen ayrıştırma enziminin birkaç farklı versiyonunu (izoformlarını) yapmak için talimatlar sağlar.
Bu izoformlar boyuta göre değişir ve farklı dokularda aktiftir (eksprese edilir).

AGL genindeki yaklaşık 100 mutasyonun glikojen depo hastalığı tip III'e (GSDIII veya Cori hastalığı olarak da adlandırılır) neden olduğu bulunmuştur. Bu mutasyonların çoğu, glikojen ayrıştırma enzimini yapma talimatlarında erken bir durma sinyaline yol açarak işlevsel olmayan bir enzimle sonuçlanır.
Sonuç olarak, glikojen moleküllerinin yan zincirleri çıkarılamaz ve anormal, kısmen parçalanan glikojen molekülleri hücreler içinde depolanır. Anormal glikojen birikmesi vücuttaki organlara ve dokulara, özellikle karaciğere ve kaslara zarar vererek gsdııı'nin belirti ve semptomlarına yol açar.

AGL genindeki mutasyonlar, mutasyonların gende nerede bulunduğuna bağlı olarak enzimin farklı izoformlarını etkileyebilir.
Örneğin, ekson 3 adı verilen AGL geninin bir bölümünde meydana gelen mutasyonlar, esas olarak karaciğerde eksprese edilen izoformu etkiler.
Bu mutasyonlar neredeyse her zaman karaciğer problemleriyle karakterize olan GSD tip IIIb ile sonuçlanır.

Tanım: Glikojen fosforilazdaki (1->6)-alfa-D-glukozidik dal bağlantılarının hidrolizinin katalizi dekstrini sınırlar.
Limit dekstrin, glikojenin glikojen fosforilaz ile kapsamlı bir şekilde işlenmesinden sonra kalan oldukça dallanmış çekirdektir.
Amilodekstrin, bu enzimlerin mevcut (1->6) glikosidik bağlantıları hidrolize edememesi nedeniyle oluşur.

Ana Sınıflar:
GO: 0004133-glikojen ayrıştırıcı enzim aktivitesi,
GİT:0090599-alfa-glukozidaz aktivitesi

Dönem Üyeleri:
deneyden çıkarılan dekstrin α-1,6-glukohidrolazı (glgX)sınırlayın,
glikojen ayrıştırma enzimi (AGL)

Fosforilaz limit dekstrinden (PLD) glikoz salınımının ölçülmesiyle glikojen ayrıştırma aktivitesinin tahlili, başlangıçta kas ve karaciğer dokusunda enzim aktivitesinin tahlili için kullanıldı.
Sonuçlar, substrat olarak glikojen ile elde edilen aktivitenin çıkarılmasıyla spesifik olmayan glukozidazların varlığı için düzeltilir.
Kas veya karaciğer üzerinde tahliller yapıldığında glikojen ile elde edilen aktivite çok düşüktür ve kesin doğası pratik öneme sahip değildir.
Amilodekstrin glikojen üzerindeki aktivitenin önemli olduğu kan hücrelerinin ve fibroblastların yaygın kullanımı, bu reaksiyonun görünen kinetik sabitlerinin incelenmesine neden olmuştur.

Karaciğerde ve kasta PLD için görünen Km 0,5-2,0 mg/ml arasında değişirken, glikojen için bu büyüklük sırasına göre daha düşüktü.
Substrat olarak glikojenli Vmax, pld'dekinin %20'sini geçmedi. Lökositlerde ve trombositlerde glikojen için Km, Pld'ye göre daha yüksekti (sırasıyla trombositlerde ve lökositlerde PLD için 0.1 ve 0.5 mg/ml, glikojen için 0.4 ve 0.8 mg/ml) ve PLD için Vmax, glikojen için %80'i aştı. Fibroblastlarda her iki PLD için Km ve glikojen 1.5-3 mg/ml idi ve Vmax'taki farklılıklar küçüktü.
Bu sonuçlar, substrat konsantrasyonunun her hücre tipinin kinetik sabitlerine göre değiştirilmesi gerektiğini gösterir ve (düşük?) debranching enziminin glikojen ve spesifik olmayan hidroliz üzerindeki aktivitesi.

Genel açıklama
Size Daha Yeşil Kimyanın 12 İlkesinden birine veya daha fazlasına uyan Daha Yeşil Alternatif Ürünler sunmayı taahhüt ediyoruz.
Nişasta hidroliz araştırmalarında kullanıldığında enerji verimliliği ve atıkların önlenmesi için amilodekstrin ürünü geliştirilmiştir.
Daha fazla bilgi için biyofiller bölümündeki makaleye bakın.

Uygulama
a-glukozidaz, a-amilazın belirlenmesi ve çeşitli 1'-O-sukroz ve 1-O-fruktoz esterlerinin sentezi için kullanılır.
Glikozidaz inhibisyonunun ölçülmesinde amilodekstrin de kullanılmıştır.
Α-amilazın belirlenmesi ve çeşitli 1'-O-sukroz ve 1-O-fruktoz esterlerinin sentezi için

Paketleme
cam şişede 100 adet
poli şişede 1000 adet
P-nitrofenil α-D-glukozit birimleri bazında satılır.

Biyokimya / fizyol Eylemleri
α-glukosidaz, 1,4-α bağlantılarına etki ederek karbonhidratları hidrolize eder. Α-glukozidazın inhibisyonu, insüline bağımlı olmayan diabetes mellitusun yönetiminde önemli bir hedeftir.
D-glukoz salınımı ile terminal, indirgeyici olmayan 1→4 bağlantılı D-glukoz kalıntılarının hidrolizi.

Birim Tanımı
Bir ünite, 37 °C'de pH 6.8'de dakikada 1.0 µmol D-glikozu p-nitrofenil α-D-glukozitten kurtaracaktır.

Analiz Notu
Biüret tarafından belirlenen protein.

Glikoz için amilo-1,6-glukozidazın afinite sabiti, glikojen depo hastalığı tip III'ün muhtemel heterozigot taşıyıcılarından ve enzimin yüksek ve düşük değerlerine sahip normal kişilerden elde edilen hemolize eritrositlerde belirlendi.
Her durumda, enzim aktivitesindeki azalmanın, normal enzimin üretimindeki azalmadan (muhtemelen inaktif bir enzim modifikasyonu ile bir arada bulunur) veya rekabetçi olmayan inhibitörlerin varlığından kaynaklanabileceğini gösteren ortak bir Km gösterilmiştir.
Bu çalışmada, normal bir popülasyonda enzimin yapısal modifikasyonları için kanıt elde edilmemiştir.

Glikojen Ayrıştırma Enzim Sistemi", Ulusal Tıp Kütüphanesi'nin kontrollü kelime eş anlamlılar sözlüğü mesh'te (Tıbbi Konu Başlıkları) bir tanımlayıcıdır.
Tanımlayıcılar, çeşitli özgüllük düzeylerinde arama yapılmasını sağlayan hiyerarşik bir yapı içinde düzenlenmiştir.

1,4-alfa-D-Glukan-1,4-alfa-D-glukan 4-alfa-D-glukosiltransferaz/dekstrin 6 alfa-D-glukanohidrolaz.
Hem 4-alfa-glukanotransferaz (EC 2.4.1.25) hem de amilo-1,6-glukosidaz (EC 3.2.1.33) aktivitelerine sahip amilodekstrin enzim sistemi.
Amilodekstrin a transferaz 1,4-alfa-D-glukanın bir segmentini, bir alıcıda glikoz veya başka bir 1,4-alfa-D-glukan olabilen yeni bir 4 konumuna aktarır.

Amilodekstrin a glukozidaz 1,4'e bağlı alfa-D-glikoz kalıntılarının zincirlerinde dallanma noktalarında 1,6-alfa-D-glukozit bağlantılarının endohidrolizini katalize eder.
Glikojen depo hastalığı tip Iıı'te amilo-1,6-glukosidaz aktivitesi eksiktir.

Amilo-1,6-glukosidaz , dallanma enzimi (EC 3.2.1.33), →glikojen ve amilopektinin dallanma noktalarında 1 → 6-glikosidik bağları bölen bir endoglukosidaz.
Memelilerde ve mayada, önce 1 → 6 bağının üzerindeki tüm glikoz kalıntılarını gideren bir glikosil transferaz ile ilişkilidir→.
Kasta bulunan kompleks ( M r 237 kDa), M r 130 kda'nın iki alt biriminden oluşurken, mayada bulunan kompleks (M r 210 kDa), M r 120 kDa, 85 kDa ve 70 kda'nın üç alt biriminden oluşur.

Fosforilaz ve amilo-1,6-glukozidaz aktivitesinin lokalizasyonu, avuç içi, taban, aksilla, dış kulak yolu ve vücudun diğer temsili bölgelerinden insan derisinin cerrahi örneklerinde incelenmiştir.
Birkaç istisna dışında, bu enzimler normal olarak glikojen içerdiği bilinen hücrelerde bulunur.
Amilodekstrin epidermisi bir miktar değişkenlik gösterir, ancak amilo-1,6-glukozidaz genellikle stratum spinozumda bulunurken, fosforilaz hem stratum bazale hem de stratum spinozumda bulunur.

Enzimlerin nispi miktarları epidermisin kalınlığına ve donörün yaşına göre değişir.
Büyüyen saç köklerinin dış kök kılıflarında bol miktarda fosporilaz ve amilo-1,6-glukozidaz bulunurken, dinlenenler sadece fosforilaz içerir.
Ekrin ter bezlerinin epidermal kanalının kısa bir kısmı enzimatik aktiviteye sahip değildir, ancak kanalın geri kalanı ve bezin salgı kısmı fosforilaz bakımından cildin diğer yapılarından daha zengindir.

Amilodekstrin apokrin ter bezlerinin salgı bobinlerinde enzim yoktur, ancak bu bezlerin kanalı fosforilaz açısından zengindir.
Zaman yağ bezleri her iki enzimi de içerir, ancak fosforilaz bezin periferik hücrelerinde daha konsantredir.
Ne bezlerin merkezleri ne de sebum her iki enzimi de içermez.

Faroe Adaları'ndan muhtemelen akraba iki ailede yedi tip glikojenoz III (amilo-1, 6-glukozidaz eksikliği) vakası sunulmuştur.
Hasta grubu iki çift sıb'den oluşuyordu.
İki ailenin toplam 78 üyesinden vaka öyküleri alınmış ve klinik muayeneler, eritrosit ve lökositlerde amilo-1, 6-glukozidaz aktivitesi analizleri, eritrosit, serum ve enzim gruplarının yanı sıra HL-A tiplerinin tayinleri yapılmıştır.
Ek olarak, tüm hastalar karaciğer fonksiyon çalışmalarına tabi tutuldu.

Hastaların bu ailelerdeki dağılımı otozomal resesif kalıtım varsayımını desteklemektedir.
Heterozigotlar, kullanılan enzim aktivite analizi yöntemleri ile kesin olarak teşhis edilememiştir.
Faroe Adaları'nda amilo-1,6-glukozidaz eksikliği olan glikojenoz tip III insidansının yüksek olduğu bulundu.

Genel açıklama
Size Daha Yeşil Kimyanın 12 İlkesinden birine veya daha fazlasına uyan Daha Yeşil Alternatif Ürünler sunmayı taahhüt ediyoruz.
Bu ürün, nişasta hidroliz araştırmalarında kullanıldığında enerji verimliliği ve atıkların önlenmesi için geliştirilmiştir.
Daha fazla bilgi için biyofiller bölümündeki makaleye bakın.

Paketleme
cam şişede 100 adet
poli şişede 1000 adet
P-nitrofenil α-D-glukozit birimleri bazında satılır.

Biyokimya / fizyol Eylemleri
α-glukosidaz, 1,4-α bağlantılarına etki ederek karbonhidratları hidrolize eder.
Α-glukozidazın inhibisyonu, insüline bağımlı olmayan diabetes mellitusun yönetiminde önemli bir hedeftir.
D-glukoz salınımı ile terminal, indirgeyici olmayan 1→4 bağlantılı D-glukoz kalıntılarının hidrolizi.

Birim Tanımı
Bir ünite, 37 °C'de pH 6.8'de dakikada 1.0 µmol D-glikozu p-nitrofenil α-D-glukozitten kurtaracaktır.
Analiz Notu
Biüret tarafından belirlenen protein.

Amilo-1,6-glukozidazın (glikojen ayrıştırma enzim sisteminin bir parçası) eksik ekspresyonuna bağlı otozomal resesif metabolik bir bozukluk.
Hastalığın amilodekstrin klinik seyri, glikojen depo hastalığı tip I'inkine benzer, ancak daha hafiftir.
Küçük çocuklarda görülen masif hepatomegali yaşla birlikte azalır ve zaman zaman kaybolur.
Kısa dış dalları olan glikojen seviyeleri kas, karaciğer ve eritrositlerde yükselir.
Tip IIIa ve Tip IIIb alt gruplarının en yaygın olduğu altı alt grup tanımlanmıştır.

Glikojenoz Tip Iv olarak da adlandırılan Andersen hastalığı, glikojen sentezinin temel bir aracısı olan amilo-1:4,1:6-transglukosidaz enziminin yokluğuyla üretilen son derece nadir kalıtsal metabolik bozukluktur.
Anormal bir glikojen formu olan amilopektin üretilir ve vücut dokularında, özellikle karaciğer ve kalpte birikir.
Etkilenen çocuklar doğumda normal görünürler ancak gelişemezler ve daha sonra kas tonusunu kaybederek uyuşuk hale gelirler.

Amilodekstrin karaciğeri ve dalağı genişler ve ilerleyici karaciğer yetmezliği, kalp yetmezliği veya yemek borusundan kanamanın neden olduğu, genellikle üç yaşından önce ölümden önce ortaya çıkar.
Karaciğer nakillerinin bozukluğun tedavisinde başarılı olduğu kanıtlanmıştır.
Bağışlanan karaciğerler genellikle anormal glikojen birikimlerini durdurmak için gerekli enzimlerden yeterince üretebilir.
Andersen hastalığı, çoğu benzer enzim kusuru gibi otozomal resesif bir özellik olarak bulaşır.

Tip III glikojenozun varlığını belgelemek ve onu tip I'den ayırmak için çeşitli fonksiyonel çalışmalar yapılmıştır.
Amilodekstrin moleküler kusuru, amilo-1,6-glukozidaz aktivitesindedir.
Amilodekstrin genel reaksiyonu, fosforilaz limit dekstrinden glikoz üretimini katalize eder.
Amilodekstrin kısmi reaksiyonları, transferaz ve glukozidaz, tek bir polipeptit zincirinde bulunuyor gibi görünmektedir.

Hepatomegali, hipoglisemi, geç miyopati, glikojenin karaciğer ve kasta depolanması, yüksek transaminazlar ve kreatin fosfokinaz ve glikojen ayrıştırıcı enzim amilo-1,6-glukozidazın eksik aktivitesi.
Karaciğer ve kasta amilo-1,6-glukozidaz aktivitesi neredeyse yoktu.
Hastalığın amilodekstrin öyküsü, bozukluğun doğası ve enzim kusurunun, ilk rapordan sonraki birkaç yıl içinde indeks hastası üzerinde yapılan çalışmalarda çalışılması açısından etkileyicidir.
Amilodekstrin enzimi bağımsız katalitik aktivitelere, glukozidaz ve transferaza sahiptir.

Amilodekstrin fetal sıçan karaciğerinde amilo-1,6-glukozidaz aktivitesinin gelişimi incelenmiştir.
Kontrol fetüslerinin amilodekstrin aktivitesi 17.5. günde yüksektir, 17.5.günden 19.5. güne düşer ve sonraki günlerde yükselir.
Hipofizektomize fetüslerde aktivitedeki artış bastırılır ancak azalma olmaz.
Dahası, eğer anne adrenalektomize ise, hipofizektomize fetüslerde azalma ve artış ortadan kalkar.

Büyüme hormonu uygulaması enzim aktivitesindeki azalmayı önlemede oldukça etkilidir ancak kortizol tedavisi bunu engellemez.
Buna karşılık, kortizol bozulmamış fetüslerde aktivitede erken bir azalmaya neden olur.
Bu bulgular, fetal yaşam boyunca, amilo-1,6-glukozidaz aktivitesinin düzenlenmesinde iki hormonal düzenleme mekanizmasının rol oynadığını göstermektedir: kortizol, enzimik aktivite üzerinde baskıcı bir etkiye sahipken, büyüme hormonu bir indükleyici görevi görür.

Tanım: Homo sapiens amilo-alfa-1, 6-glukozidaz, 4-alfa-glukanotransferaz (AGL), transkript varyantı 1, mRNA. (RefSeq nm_000642'den itibaren)
RefSeq Özeti (NM_000642): Bu gen, glikojen bozunmasında rol oynayan glikojen debrancher enzimini kodlar.
Bu enzimin protein üzerindeki farklı bölgelerde meydana gelen iki bağımsız katalitik aktivitesi vardır: bir 4-alfa-glukotransferaz aktivitesi ve bir amilo-1,6-glukosidaz aktivitesi.
Bu gendeki mutasyonlar glikojen depo hastalığı ile ilişkilidir, ancak dokuya özgü alternatif eklemeden kaynaklanabilecek çok çeşitli enzimatik ve klinik değişkenlikler meydana gelir.
Alternatif olarak, farklı izoformları kodlayan eklenmiş transkriptler tanımlanmıştır.

Amilo-1,6-glukozidaz aktivitesinin eksikliği, tip III glikojenozlu bir hastadan karaciğer ve deri fibroblastlarında paralel olarak eksprese edildi.
Kontrol karaciğeri ve kasının ham ekstraktlarında, immünopresipitasyon ile amilo-1,6-glukozidaz (MW 164000) tanımlandı; Hastanın karaciğerinde çapraz reaksiyona giren materyal bulunamadı.
Etkilenen aileden kültürlenmiş deri fibroblastlarında amilo-1,6-glukozidaz aktivitesinin tahlili, mutant homozigot hücrelerde kontrol değerinin yüzde 10'undan daha azını ortaya çıkarırken, ebeveynlerden gelen hücrelerde aktivite kontrol değerinin yüzde 40-60'ına düşürüldü.

Kültürlenmiş amniyotik sıvı hücrelerindeki aktivite, kontrol fibroblastlarınınkine benzerdi.
Annenin sonraki hamileliği sırasında elde edilen kültürlenmiş amniyotik sıvı hücrelerinde, ölçülen normal amilo-1,6-glukozidaz aktivitesi, gebeliğin 20.haftasından önce bu gebeliğin sonucunu doğru tahmin etti.

1 tanım
Debranching enzimi, glikojenoliz sırasında glikojenin parçalanmasında rol oynayan bir enzimdir.

2 biyokimya
Ayrıştırma enziminin iki katalitik aktivitesi vardır ve 4-a-glukanotransferaz ve amilo-a-1,6-glukosidaz olarak işlev görür.

Glikojen fosforilaz, bir sonraki 1,6-glikosidik daldan önce glikoz-1-fosfatın 4 glikoz birimine salınmasıyla doğrusal bir glikojen zincirini parçalar.
Ayrıştırma enziminin α (1,4) -> α (1,4) -glukan transferaz aktivitesi daha sonra bir trisakkarit birimini kalan 4 glikoz biriminden başka bir zincire aktarır.
Bu, dallanma noktasını ortaya çıkarır.
Debranching enziminin amilo-α-1,6-glukosidaz aktivitesi, şimdi glikozu serbest bırakan 1,6-glikosidik bağı hidrolitik olarak parçalamaktadır.

3 patofizyoloji
Debranching enzimini kodlayan gendeki çeşitli mutasyonlar Forbes sendromunun nedenidir.
Bu glikojen depo hastalığında, amilo-α-1,6-glukozidaz aktivitesi azalır, bu da karaciğerde, böbreklerde ve miyokardda glikojen birikmesine yol açar.

Giriş
Glikojenoliz, glikojenin glikoz-1-fosfat ve glikojene ayrıldığı biyokimyasal yoldur.
Amilodekstrin reaksiyonu hepatositlerde ve miyositlerde gerçekleşir.
Amilodekstrin işlemi iki temel enzimin düzenlenmesi altındadır: fosforilaz kinaz ve glikojen fosforilaz.

Kan şekeri, tüm insan vücudu için bir enerji kaynağıdır.
Açlık durumunda, normal kan şekeri seviyelerini korumak için karaciğer, glikojenoliz ve glukoneogenez yoluyla glikoz üretiminde merkezi bir rol oynar.

Glikojen, glikoz birimlerinden oluşan dallı bir polisakkarittir.
İnsanlarda Amilodekstrin, glikozun ana depolama şeklidir.
İhtiyaç zamanlarında vücut glikoz üretmek için glikojeni parçalar.

Temeller
Glikojenoliz, glikoliz ile birlikte karbonhidrat metabolizmasında merkezi bir rol oynar.
Amilodekstrin, glikojen kullanımının ana yoludur.

Moleküler
Glikojen, D-glikoz kalıntılarından oluşan bir depolama polisakkarididir. Glikoz kalıntıları, bağlantıların çoğunu temsil eden α-1,4 ve dal noktalarını oluşturan α-1,6 bağlantıları ile birleştirilir.
Birlikte moleküle dallı bir yapı kazandırırlar.
Oldukça dallanmış doğanın avantajları, artan çözünürlük ve daha büyük bir molekülü daha kısa bir alanda yoğunlaştırma yeteneğidir.
İşlev
Karaciğer, yeterli kan şekeri seviyelerini korumak için glikojeni parçalarken, kaslar kasılma enerjisini korumak için glikojeni parçalar.

Glikojen ayrıştırma enzimi, tek bir polipeptit zinciri üzerinde ayrı bölgelerde meydana gelen iki bağımsız katalitik aktiviteye sahip bilinen birkaç proteinden biridir.
Amilodekstrinin iki aktivitesi transferaz ve amilo-1,6-glukozidazdır.
Glikojenin tamamen bozunması için hem debranching enzimi hem de fosforilaz enzimi gereklidir.

Katekolaminler ve glukokortikoidler gibi adrenal hormonlar hepatik glikojenolizi düzenler. Adenosin, adrenal bezlerden kortikosteron salgılanması yoluyla hepatik glikojenolizi uyarır.

Norepinefrine cAMP bağımlı bir mekanizma yoluyla yanıt vererek glikojenoliz, hipoglisemi sırasında stabilitenin korunmasına katkıda bulunur.
Glikojenoliz, ATP, NADH ve laktat üretimi şeklinde enerji üretir.

Glikojenoliz, adenilat siklaz veya fosfolipaz C yolunun aracılık ettiği CAMP ve Ca+2'nin hücre içi artışının aracılık ettiği glukagon tarafından uyarılır.
Glukagon, GR2 reseptörleri yoluyla adenilat siklazı aktive eder.
Adenilat siklaz, atp'yi, atp'ye bağımlı fosforilasyon yoluyla glikojenoliz enzimlerini aktive eden pka'yı aktive eden camp'ye dönüştürür.

Mekanizma
Amilodekstrin glikojenolizin anahtar düzenleyici enzimleri, her ikisi de fosforilasyon ile aktive edilen fosforilaz kinaz ve glikojen fosforilazdır.
Bunlar ağırlıklı olarak karaciğer, kas ve beyinde ifade edilecektir.

Glikojenoliz süreci, adenil siklaz ve cAMP enziminin aktivitesine bağlı olarak kasta başlar.
cAMP daha sonra fosforilaz kinaza bağlanır ve onu aktif formuna dönüştürür, bu daha sonra fosforilaz b'yi fosforilaz a'ya dönüştürür ve sonunda glikojenin parçalanmasını katalize eder.

Glikojen parçalanmasının amilodekstrin süreci, sitozolde veya lizozomlarda meydana gelebilir.
Sitozolde, glikojen fosforilaz enzimi, α-1,4 bağlarını parçalamak için inorganik fosfat kullanılarak glikojen dallarının uçlarından glikoz-1-fosfat salınımını katalize eder.
Bundan sonra glikoz-1-fosfat, glikoz-6-fosfata dönüşebilir.
Lizozomda, enzim asidi a-glukozidaz, otofajiye bağlı bir yolla lizozomal glikojeni bozar.
Amilodekstrin, ikinci sürecin yenidoğan döneminde acil bir enerji kaynağı olarak hizmet ettiği bilinmektedir.

Fosforilaz enzimi ancak bir dal noktasından dört birim olana kadar ayrılabildiğinden, glikojen fosforilaz dört glikoz kalıntısı uzaklıktaki bir dal noktasına ulaştığında, glikojen ayrıştırma enzimi dallardan birini başka bir zincire aktararak yeni bir α-1,4 bağı oluşturur ve dalda tek bir glikoz birimi bırakır. daha sonra α-1,6-glukozidaz ile hidrolize edilen ve serbest glikoz oluşturan dallanma noktası.

Klinik Önemi
Glikojen depo hastalığı tip 1A olarak da bilinen Von Gierke hastalığı, glikoz-6-fosfataz enziminin eksik olduğu ve glikojenin glikoza parçalanamamasına yol açan otozomal resesif bir hastalıktır.
Amilodekstrin, 100.000 canlı doğumda 1 insidansa sahiptir.
Amilodekstrin klinik prezentasyonu karakteristik olarak genellikle üç ila altı aylık (sunum yaşı değişken olmasına rağmen), sıklıkla hiperlipidemi, hiperürisemi ve laktik asidozun eşlik ettiği hipoglisemi ve hepatomegali ile başvuran bir bebektir.
Bir enzim tahlili ve karaciğer biyopsisi tanıyı doğrular.
Amilodekstrin, uzun süreli komplikasyonları önlemek için yeterli diyet tedavisi ile yönetilebilir.

Glikojen depo hastalığı tip II veya asit maltaz eksikliği olarak da bilinen Pompe hastalığı, 17q25 kromozomundaki GAA genindeki mutasyonlardan kaynaklanan, asit alfa-glukozidazı kodlayan, çeşitli dokularda lizozomal glikojen birikimine yol açan, ancak çoğunlukla kalp ve iskelet kaslarını etkileyen otozomal resesif bir hastalıktır.
Amilodekstrinin klinik sunumu, spesifik mutasyona ve bunun sonucunda ortaya çıkan artık asit alfa-glukozidaz aktivitesi seviyesine bağlıdır.

Amilodekstrin, sunum zamanlamasına bağlı olarak sınıflandırılır: başlangıç yaşı ≤ 12 ay olan klasik infantil başlangıçlı Pompe hastalığı ve 12 aylıktan sonra herhangi bir zamanda ortaya çıkan geç başlangıçlı Pompe hastalığı.
Klasik tip, kas güçsüzlüğü, hipotoni ve solunum sıkıntısı ile birlikte hızla ilerleyen hipertrofik kardiyomiyopati ve sol ventrikül çıkış tıkanıklığını karakteristik olarak gösterir.
Motor gelişimi gecikmiştir.

Amilodekstrin başlıca ölüm nedeni, en sık bir yaşından önce ortaya çıkan kalp ve solunum yetmezliğidir.
Amilodekstrin geç başlangıçlı tip genellikle kalp tutulumundan yoksundur; derin güçsüzlüğe ve israfa ilerleyen kas güçsüzlüğü ile kendini gösterir ve sonunda tekerlekli sandalye gerektirir.
Diyaframın tutulumuna bağlı solunum yetmezliği yaygın bir komplikasyondur.

Cori Hastalığı: glikojen depo hastalığı tip III veya limit dekstrinoz olarak da bilinir, glikojen ayrıştırma enzimini (amilo-1,6-glukosidaz) kodlayan kromozom 1p21'de bulunan AGL genindeki bir mutasyonun neden olduğu genetik bir hastalıktır ve glikojen bozulmasından sorumlu anahtar enzimde eksik aktiviteye yol açar.
Karakteristik klinik tablo hipoglisemi, hiperlipidemi, büyüme geriliği ve hepatomegalidir.
Amilodekstrin, hepatik ve kas tutulumu ile ortaya çıkan, miyopati ve kardiyomiyopati geliştirebilen tip ıııa'ya ve öncelikle karaciğer hastalığı ile ortaya çıkan tip IIIb olarak alt bölümlere ayrılabilir.

McArdle hastalığı: glikojen depo hastalığı tip V veya miyofosforilaz eksikliği olarak da bilinir, glikojen fosforilaz aktivitesinin etkilendiği ve glikojenin parçalanamamasına neden olan iskelet kası metabolizmasının otozomal resesif doğuştan gelen bir hatasıdır.
Amilodekstrin, kas glikojen fosforilazını (miyofosforilaz) kodlayan kromozom 11 üzerindeki PYGM genindeki saçma mutasyonlardan kaynaklanır.
Egzersiz sırasında kas glikojeninden türetilmiş glikoz kullanılamadığından ve egzersizdeki birincil yakıt glikojen olduğundan, egzersiz intoleransı klinik senaryoyu karakterize eder.
Kuvvetli egzersiz genellikle miyoglobinürinin eşlik ettiği kontraktürlere ve rabdomiyolize neden olur.

Norepinefrin gibi katekolaminler tarafından aktive edilen glikojenoliz, hafıza konsolidasyonunda rol oynamıştır.
Araştırmacılar, kronik atrofi nedeniyle Alzheimer hastalığının gelişiminde önemli bir faktör olduğunu öne sürdüler.

Özet
İnsan diyeti, vücut tarafından enerji olarak depolanabilen 3 makro besin içerir: karbonhidratlar (esas olarak karaciğer ve kasta doğal karbonhidrat polimeri glikojen olarak), protein (kas olarak vücudun doğal protein kaynağı) ve yağ (organlarda ve yağ dokusunda).
Glikojen olarak depolanan enerjinin yeterince üretilemediği veya parçalanamadığı en az 13 glikojen depo hastalığı (GSD) alt tipi vardır.
Karaciğer GSD alt tipleri, kas semptomları olan veya olmayan açlık intoleransına (tip 0, Ia, Ib, III, VI, IX ve XI) veya karaciğer yetmezliğine (tip IV) neden olur.
Açlık kaynaklı düşük kan şekeri konsantrasyonları, karaciğer tarafından beyin gibi organlara verilen enerji arzını azaltır.

Amilodekstrin ketotik GSD alt tipleri 0, III, VI, IX ve XI, açlık ketotik hipoglisemi ile ilişkilidir.
Bu hastalarda glikojenin parçalanması (glikojenoliz) kusurludur.
Açlık intoleransları, hem glikojenolizin hem de karbonhidrat olmayan maddelerden glikoz üretiminin (glukoneogenez) bozulduğu GSD tip I hastalarına kıyasla nispeten hafif kabul edilir.

Amilodekstrin, bu iletişimin amacı, daha sonra glikojen depo hastalığından muzdarip olduğu gösterilen bir Zenci kızda bir hepatomegali vakası sunmaktır.
Tekrarlanan glukagon tolerans testleri, galaktoz tolerans testi, mikroskopik doku muayenesi ve biyokimyasal doku analizi ile amilodekstrin kesin tanısı konuldu.
Bu nedenle, Corı1 bu metabolik bozukluğu keşfettiğinden ve enzimatik kusurunu tanımladığından, Corı hastalığı olarak da bilinen bir amilo-1.6-glukozidaz eksikliği vakası olarak sınıflandırıldı.

İnsandaki kas fosfofruktokinaz (PFK) eksikliği ilk olarak Tauri ve arkadaşları tarafından tanımlanmıştır.11 biyokimyasal bir araştırmada 1965. 1967'de Layzer ve ark. 2, bu hastalığı olan ikinci bir ailede ek biyokimyasal ve immünolojik çalışmalar bildirmiştir. Bu bozukluk, fosforilaz, amilo-1,6-glukozidaz (debrancher) ve amilo-1,4-glukozidaz (asit maltaz) eksikliklerine ek olarak dördüncü tip bir kas glikojenozu olarak kabul edilebilir3.

Amilodekstrin PFK, fruktoz-6-fosfatın (F-6-P) fruktoz-1,6-difosfata (F-1,6-PP) dönüşümünü katalize eder; Bu enzimin yokluğunda glikojen laktik aside parçalanamaz (Şekil 1).
Bu hastalığın klinik özellikleri kas fosforilaz eksikliği (McArdle hastalığı) ile aynıdır ve kas krampları, egzersiz intoleransı, iskemik çalışmayı takiben kontraktür ve miyoglobinüriyi içerir.