ПРОДУКТЫ

АМИЛОДЕКСТРИН

Амилодекстрин гидролизует незамещенную глюкозную единицу, связанную α(1→6) связью с α(1→4) глюкозной цепью.
Активность фермента амилодекстрина, обнаруженного у млекопитающих и дрожжей, проявляется в полипептидной цепи, содержащей два активных центра.

Номер CAS: 9012-47-9
Номер ЕС: 3.2.1.33
Название IUPAC: (2R,3S,4S,5R,6R)-2-(hydroxymethyl)-6-[(2R,3S,4R,5R,6S)-4,5,6-trihydroxy-2-(hydroxymethyl)oxan-3-yl]oxyoxane-3,4,5-triol
Химическая формула: C12H22O11

Другие названия: альфа-мальтоза, maltose, 4482-75-1, Тиоден, 9005-84-9, Glcalpha1-4Glca, Glcalpha1-4Glcalpha, альфа-D-глюкопираноза, 4-o-альфа-D-глюкопиранозил-, 15SUG9AD26, (2R,3S,4S,5R,6R)-2-(hydroxymethyl)-6-[(2R,3S,4R,5R,6S)-4,5,6-trihydroxy-2-(hydroxymethyl)oxan-3-yl]oxyoxane-3,4,5-triol , Раствор мальтозы, 20% в H2O, альфа-D-Glcp-(1->4)-альфа-D-Glcp, D-(+)-мальтоза, Амилодекстрин, мальтодекстрин, 4-O-альфа-D-глюкопиранозил-альфа-D-глюкопираноза, (2S,3R,4R,5S,6R)-6-(Hydroxymethyl)-5-(((2R,3R,4S,5S,6R)-3,4,5-trihydroxy-6-(hydroxymethyl)tetrahydro-2H-pyran-2-yl)oxy)tetrahydro-2H-pyran-2,3,4-triol , альфа-D-глюкопиранозил-(1->4)-альфа-D-глюкопираноза, MFCD00082026, 4-O-альфа-D-Глюкопиранозил-D-глюкоза, Мальтоза, альфа-, альфа-аномер мальтозы, мальтоза, .альфа.-, CHEBI: 18167, UNII-15SUG9AD26, Амилодекстрины, Старкелосунг, 1anf, 1urg, Крахмал из картофеля, Glca1-4Glca, EINECS 232-686-4, ЙОДНЫЙ ИНДИКАТОР, 1n3w, 1r6z, 2d2v, АЛЬФА.-МАЛЬТОЗА, СХЕМА 346806, МАЛЬТОЗА .АЛЬФА.АНОМЕР, альфа.-D-глюкопираноза, 4-O-альфа.-D-глюкопиранозил, BDBM23407, HY-N2024B, DTXSID20196313, 9050-36-6, HY-N2024, MFCD00132834, AKOS015896501, AT42487, CS-W019624, КРАХМАЛ РАСТВОРИМЫЙ (ЙОДНЫЙ ИНДИКАТОР), CS-0226092, NS00069761, C00897 , G72120, Q26914016, (2R,3S,4S,5R,6R)-2-(hydroxymethyl)-6-{[(2R,3S,4R,5R,6S)-4,5,6-trihydroxy-2-(hydroxymethyl)oxan-3-yl]oxy}oxane-3,4,5-triol

Другая активность амилодекстрина аналогична активности ЕС 2.4.1.25 (4-α-глюканотрансферазы), которая воздействует на ограниченные гликогенфосфорилазой декстриновые цепи, обнажая отдельные остатки глюкозы, которые затем могут быть гидролизованы активностью 6-α-глюкозидазы.
Вместе эти два вида деятельности образуют систему удаления гликогена.

Реакция: Гидролиз (1→6)-α-D-глюкозидных разветвленных связей в гликогенфосфорилазе ограничивает выделение декстрина
Примечания: Этот товар требует индивидуального изготовления, а срок выполнения составляет от 5-9 недель.
Мы можем изготовить изделие на заказ в соответствии с вашими спецификациями.

Конечный продукт гидролиза амилопектина β-амилазой; для дальнейшего гидролиза требуется амило-1,6-глюкозидаза, которая воздействует на точки разветвления.
Идентифицируется по его цветовой реакции с йодом (амилодекстрин становится синим).
Сравните: ахрудекстрин, эритродекстрин.

Как существительные разница между декстрином и амилозой заключается в том, что декстрин представляет собой (углевод) любой из ряда полимеров глюкозы, промежуточных по сложности между мальтозой и крахмалом, образующихся в результате ферментативного гидролиза крахмала; коммерчески используется в качестве адгезивов, в то время как амилоза представляет собой (углевод) растворимую форму крахмала (нерастворимой формой является амилопектин), который представляет собой линейный полимер глюкозы.

ОПИСАНИЕ ПРОДУКТА
Продукт с амилодекстрином получают путем ферментации под водой Bacillus subtilis с последующей очисткой и рецептурой.
Амилодекстрин представляет собой термостабильный фермент для удаления ветвей, способный работать при низком рН и широко используемый в пивоварении, переработке крахмалосахаридов, брожении глутаматом натрия и спиртом и т.д.

МЕХАНИЗМ
Пуллуланаза представляет собой тип изоамилазы, которая может избирательно гидролизовать α-1,6-глюкозидную связь в пуллулане, крахмале и олигосахаридах, тем самым делая возможным полный гидролиз разветвленного крахмала.
Вместе с другими ферментами (глюкоамилазой, β-амилазой) ускоряет осахаривание и увеличивает выход глюкозы или мальтозы.

РЕКОМЕНДАЦИИ По ПРИМЕНЕНИЮ
Производство глюкозы: рекомендуемая дозировка составляет 0,35-0,6 л на тонну сухого крахмала вместе с глюкоамилазой на стадии осахаривания.
Мальтозный сироп: Рекомендуемая дозировка составляет 1-2 л на тонну сухого крахмала, который можно использовать вместе с грибковой альфа-амилазой на стадии осахаривания.
В варочном цехе: Рекомендуемая дозировка составляет 0,4-0,8 л ферментного препарата на тонну всего сырья.
Амилодекстрин используется для разложения амилопектина и производства сухого пива.

Дозировка должна быть оптимизирована в зависимости от каждого применения, характеристик сырья, ожидаемого продукта и параметров обработки.
Тест на амилодекстрин лучше начинать с удобного объема.

МЕРЫ ПРЕДОСТОРОЖНОСТИ ПРИ БЕЗОПАСНОМ ОБРАЩЕНИИ
Ферментные препараты - это белки, которые могут вызывать сенсибилизацию и симптомы аллергического типа у восприимчивых людей.
Длительный контакт может вызвать незначительное раздражение кожи, глаз или слизистой оболочки носа.
Следует избегать любого прямого контакта с телом человека.
При появлении раздражения или аллергической реакции на коже или глазах, пожалуйста, обратитесь к врачу.

ПРЕДУПРЕЖДЕНИЯ
Каждый раз после использования храните в закрытом виде, чтобы избежать микробных инфекций и инактивации ферментов.

УПАКОВКА И ХРАНЕНИЕ
Упаковка 25 кг/ бочка; 1,125 кг / бочка.

Хранение： Храните в закрытом виде в сухом и прохладном месте, избегая попадания прямых солнечных лучей.
Небольшое отложение осадка допустимо, поскольку оно не повлияет на эксплуатационные характеристики продукта.
Срок годности: 12 месяцев в сухом и прохладном месте.

Амило-альфа-1,6-глюкозидаза (EC 3.2.1.33, амило-1,6-глюкозидаза, декстрин 6-альфа-D-глюкозидаза, амилопектин,6-глюкозидаза, декстрин-1,6-глюкозидаза, гликогенфосфорилаза-предельная декстрин альфа-1,6-глюкогидролаза) представляет собой фермент с систематическим названием гликогенфосфорилаза-предельная декстрин 6-альфа-глюкогидролаза.
Фермент амилодекстрин катализирует следующую химическую реакцию

Гидролиз (1->6)-альфа-D-глюкозидных разветвленных связей в гликогене
Фермент амилодекстрин гидролизует незамещенную (1-4) связанную цепь глюкозы.

Фермент амилодекстрин гидролизует незамещенную глюкозную единицу, связанную альфа (1-6) связью с альфа (1-4) глюкозной цепью.
Активность фермента амилодекстрина, обнаруженного у млекопитающих и дрожжей, проявляется в полипептидной цепи, содержащей два активных центра.
Другая активность амилодекстрина аналогична активности ЕС 2.4.1.25 (4-альфа-глюканотрансферазы), которая воздействует на ограниченные гликогенфосфорилазой декстриновые цепи, обнажая отдельные остатки глюкозы, которые затем могут быть гидролизованы активностью 6-альфа-глюкозидазы.
Вместе эти два вида деятельности образуют систему удаления гликогена.

Дефицит амило-1,6-глюкозидазы приводит к неспособности расщеплять гликоген после его разветвления в соотношении 1:4/1:6 (отсюда так называемый дефицит дебранчера).
Только примерно 10% запасов гликогена доступны до того, как появится точка перехода.
Как только достигается точка разветвления, гликогенолиз не может продолжаться и наступает гипогликемия.

Повышенного уровня лактата не происходит, поскольку гликолиз может протекать полностью без накопления лактата.
Отложение гликогена в печени вызывает массивную гепатомегалию, связанную с выраженным повышением уровня печеночных ферментов с нарушением их функционирования.

Поскольку глюконеогенез может происходить эффективно, гипогликемия протекает не так тяжело, как GSD-Ia, и возникает только после более длительного голодания.
Здесь нет такого перенапряжения контррегуляторных гормонов, и поэтому липолиз не включается постоянно, а гиперлипидемия не является характерным признаком.
Кетонурия возникает при длительном голодании.

Долгосрочные осложнения включают сильную мышечную слабость и смерть от кардиомиопатии у пациентов с поражением мышц.
Может возникнуть цирроз печени, приводящий к печеночной недостаточности.

Диагноз "Амилодекстрин" является подозрительным у детей с нарушением роста и массивной гепатомегалией.
В отличие от пациентов с GSD-Ia, у пациентов с GSD-III отмечается выраженное повышение АСТ и АЛТ.
Амилодекстрин не вызывает повышения уровня лактата при гипогликемии, и наблюдается повышение уровня глюкозы в ответ на тест стимуляции глюкагоном при приеме пищи, но не в тесте стимуляции глюкагоном натощак (после 6-8-часового голодания).

Диагноз может быть поставлен с помощью ферментативных исследований биопсии печени или лейкоцитов.
В дополнение к проблемам с печенью, примерно у 33-50% пациентов наблюдается миопатия, приводящая к мышечной слабости и кардиомиопатии.
У таких детей повышается уровень креатинкиназы (КФК) с 3-4 лет.

Лечение немиопатической формы заключается в частом кормлении и отказе от ночного голодания путем непрерывного введения глюкозы в назогастрий или ночной терапии сырым кукурузным крахмалом.
Для людей с миопатией высокобелковая диета действует как источник глюконеогенного субстрата и может предотвратить тяжелое истощение мышц и кардиомиопатию.

Изучено развитие активности амило-1,6-глюкозидазы в печени плода крысы.
Активность контрольных плодов высока на 17.5-й день, снижается с 17.5-го по 19.5-й день, а затем повышается в течение следующих дней.
У плодов с гипофизэктомией подавляется повышение активности, но не снижение.
Более того, если матери была проведена адреналэктомия, у гипофизэктомированных плодов уменьшение и увеличение исчезают.

Введение гормона роста довольно эффективно предотвращает снижение активности ферментов, но лечение кортизолом этого не предотвращает.
В отличие от амилодекстрина, кортизол вызывает преждевременное снижение активности у интактных плодов.
Эти данные свидетельствуют о том, что в течение жизни плода в регуляции активности амило-1,6-глюкозидазы участвуют два механизма гормональной регуляции: кортизол оказывает подавляющее действие на ферментативную активность, в то время как гормон роста действует как индуктор.

В этом исследовании мы охарактеризовали роль амило-альфа-1,6-глюкозидазы (Aa16GL) в биологии и инфекционности Toxoplasma gondii, используя Aa16GL-дефицитных паразитов штаммов RH I и Prugniaud II типа (Pru).
Субклеточную локализацию белка Aa16GL характеризовали путем прикрепления метки a3×HA к 3'-концу эндогенного локуса гена Aa16GL.

Иммуноокрашивание экспрессируемого белка Aa16GL показало, что он расположен в нескольких небольших цитоплазматических точках.
Функциональная характеристика мутантов ΔAa16GL с использованием анализа бляшек, анализа выхода и анализа внутриклеточной репликации показала, что паразиты, лишенные Aa16GL, демонстрируют небольшое снижение скорости роста, но остаются вирулентными для мышей.

Хотя тахизоиты PruΔAa16GL сохраняли способность дифференцироваться в брадизоиты in vitro, у мышей наблюдалось небольшое снижение их способности образовывать цисты.
Результаты исследования амилодекстрина раскрывают новые свойства Aa16GL и предполагают, что, хотя он не играет существенной роли в опосредовании инфекционности T. gondii, этот белок может влиять на образование цист паразитов у мышей.

Ген амилодекстрина кодирует фермент, расщепляющий гликоген, который участвует в расщеплении гликогена.
Фермент амилодекстрин обладает двумя независимыми каталитическими активностями, которые проявляются в разных участках белка: активностью 4-альфа-глюкотрансферазы и активностью амило-1,6-глюкозидазы.
Мутации в этом гене связаны с болезнью накопления гликогена, хотя имеет место широкий диапазон ферментативной и клинической вариабельности, которая может быть обусловлена тканеспецифичным альтернативным сплайсингом.
Были описаны альтернативные сплайсированные транскрипты, кодирующие различные изоформы.

Фермент, расщепляющий гликоген (GDE), обладает двумя ферментативными активностями: 4-альфа-глюканотрансферазой и амило-альфа-1,6-глюкозидазой. Продукты с 6-О-альфа-глюкозильными структурами, образованные из фосфорилазы, ограничивают декстрин активностью 4-альфа-глюканотрансферазы и гидролизуются до глюкозы активностью амило-альфа-1,6-глюкозидазы.

Здесь мы исследовали активный сайт амило-альфа-1,6-глюкозидазы в GDE печени свиньи, используя различные 6-О-альфа-глюкозил-пиридиламино (PA)-мальтоолигосахариды со структурами (Glcalpha1-4)(m)(Glcalpha1-6)Glcalpha1-4(Glcalpha1-4)(n)GlcpA (GlcpA, 1-дезокси-1-[(2-пиридил) остаток амино]-D-глюцитола).

Флуорогенные декстрины получали из 6-О-альфа-глюкозил-альфа-, бета- или гамма-циклодекстрина путем частичного кислотного гидролиза с последующим флуоресцентным мечением восстанавливающих остатков гидролизатов и разделением гель-фильтрацией и обращенно-фазовой ВЭЖХ.

GDE из печени свиньи гидролизовал декстрины со структурой Glcalpha1-4(Glcalpha1-6)Glcalpha1-4Glc до глюкозы и соответствующих ПА-мальтоолигосахаридов, тогда как другие декстрины гидролизованы не были.
Амилодекстрин, субстрат, должен содержать два глюкозильных остатка, перекрывающих изомальтозильную часть, подлежащую гидролизу.
Скорость гидролиза увеличивалась с увеличением m и достигала максимума при m=4. Показатели были самыми высокими при n = 1, но не сильно менялись с изменением n.

Из исследованных декстринов Glcalpha1-4Glcalpha1-4Glcalpha1-4Glcalpha1-4Glcalpha1-4(Glcalpha1-6)Glcalpha1-4GlcPA (6(3)-O-альфа-глюкозил-ПА-мальтогептаоза) гидролизовался наиболее быстро, что позволяет предположить, что он наилучшим образом соответствует активному сайту амило-альфа-1,6-глюкозидазы.
Вероятно, что активный центр амилодекстрина содержит 6(2)-О-альфа-глюкозил-мальтогексаозу и что взаимодействия семи глюкозильных остатков с активным центром обеспечивают наиболее быстрый гидролиз альфа-1,6-глюкозидной связи изомальтозильного фрагмента.

Фермент амилодекстрин гидролизует незамещенную глюкозную единицу, связанную альфа (1-6) связью с альфа (1-4) глюкозной цепью.
Активность фермента амилодекстрина, обнаруженного у млекопитающих и Saccharomyces cerevisiae, проявляется в полипептидной цепи, содержащей два активных центра.
Другая активность амилодекстрина аналогична активности ЕС 2.4.1.25, которая воздействует на ограниченные гликогенфосфорилазой декстриновые цепи, обнажая отдельные остатки глюкозы, которые затем могут быть гидролизованы под действием активности 6-альфа-глюкозидазы.
Вместе эти два вида деятельности образуют систему удаления гликогена.

Катализ гидролиза (1->6)-альфа-D-глюкозидных разветвленных связей в гликогенфосфорилазе ограничивает выработку декстрина.
Предельный декстрин представляет собой сильно разветвленное ядро, которое остается после исчерпывающей обработки гликогена гликогенфосфорилазой.
Амилодекстрин образуется потому, что эти ферменты не могут гидролизовать присутствующие (1-6) гликозидные связи.

Выбор полимера для биомедицинских применений является сложной задачей, учитывая большое разнообразие доступных природных и синтетических полимеров, часто связанных со структурной и размерной неоднородностью.
Выбор зависит не только от физико-химических свойств, но и от обязательных доклинических испытаний для обеспечения безопасности.
Амилодекстрин несмотря на широкую доступность биоразлагаемых полимеров, растущий спрос продолжает подпитывать интерес не только к разработке новых материалов, но и к улучшению характеристик существующих. Природные полимеры обычно поддаются биологическому разложению, и многие из них обладают превосходной биосовместимостью.

Полимерами амилодекстрина можно манипулировать для получения различных лекарственных форм, таких как капсулы, гидрогели или наногели (гидрогелевые наночастицы), отвечающих конкретным требованиям, таким как — в последнем случае — нагрузочная способность, время циркуляции и способность накапливаться в целевых патологических участках.
Крахмал является наиболее распространенным и обильным запасаемым углеводом в растениях, наиболее важным источником которого являются семена зерновых культур (рис, кукуруза, пшеница, ячмень, сорго и другие), за которыми следуют клубни (например, картофель, батат, батат), корнеплоды (например, маниока, таро) и семена фасоли и гороха.

Большинство нативных крахмалов состоят из двух полимеров глюкозы, называемых амилозой и амилопектином.
Амилоза представляет собой в основном линейную цепь, состоящую из остатков α-D-гликопиранозы, покрытых α-1,4 гликозидными связями.
Молекула амилопектина имеет ту же структуру, что и амилоза, но, кроме того, содержит α-1,6 гликозидные связи в точках разветвления.
Амилопектин химически подобен гликогену (растворимому полиглюкану, накапливающемуся в качестве запасающего соединения у животных, грибов и бактерий), также являющемуся полимером глюкозы, состоящим из α-1,4 связанных и α-1,6 разветвленных цепей.

Однако гликоген более разветвлен, чем амилопектин.
Крахмалы различного растительного происхождения, среди прочего, незначительно отличаются по содержанию амилозы, распределению по длине цепей, молекулярной массе и количеству цепей в кластере.
Однако общие молекулярные характеристики крахмалов более или менее одинаковы, все они содержат 10-20% амилозы и 80-90% амилопектина.
Недавно в нескольких обзорах сообщалось об использовании крахмала в биомедицинских целях, поэтому в этой статье мы не будем затрагивать эту тему.
Разработка амилодекстрина вместо этого будет сосредоточена на биомедицинском применении производного крахмала - декстрина

Реакция
Гидролиз (1right6)-альфа-D-глюкозидных ответвлений в гликогенфосфорилазе ограничивает выработку декстрина
Комментарии:
Фермент амилодекстрин гидролизует незамещенную глюкозную единицу, связанную α(1→6) связью с α(1→4) глюкозной цепью.
Активность фермента амилодекстрина , обнаруженного у млекопитающих и дрожжей , проявляется в полипептидной цепи , содержащей два активных
Другая активность амилодекстрина аналогична активности ЕС 2.4.1.25 (4-α-глюканотрансферазы), которая воздействует на ограниченные гликогенфосфорилазой декстриновые цепи, обнажая отдельные остатки глюкозы, которые затем могут быть гидролизованы активностью 6-α-глюкозидазы. Вместе эти два вида деятельности составляют систему обезвреживания гликогена.

Образование мутантов амило-1,6-глюкозидазы, 4-α-глюканотрансферазы (AGL).
( А ) мутанты AGL образуют агрессивные формы. Клетки трансфицировали конструкциями AGL, помеченными HA, в течение 12 ч, а затем включали 10 мкм MG-132

ЕС 3.2.1.33;
другое название: декстрин‐6‐α-d-глюкозидаза; фермент, катализирующий эндогидролиз 1,6‐α-d-глюкозидных связей в точках разветвления цепей из 1,4‐связанных остатков α‐d-глюкозы.
Человеческий фермент также обладает активностью по удалению гликогена (4‐α‐глюканотрансфераза).

Утвержденное обозначение : AGL
Утвержденное название . амило-альфа-1,6-глюкозидаза, 4-альфа-глюканотрансфераза
Тип локуса : ген с белковым продуктом
ИДЕНТИФИКАТОР HGNC: HGNC:321
Статус символа: Одобрен

Предыдущие названия : амило-1,6-глюкозидаза, 4-альфа-глюканотрансфераза
Символы псевдонима :GDE
Псевдонимы : фермент, расщепляющий гликоген, болезнь накопления гликогена III типа
Расположение хромосомы : 1p21.2
Группы генов : гликозидгидролазы

Ген AGL кодирует фермент, расщепляющий гликоген, крупный мономерный белок с молекулярной массой приблизительно 160 кД.
Фермент обладает 2 каталитическими активностями: амило-1,6-глюкозидаза (EC 3.2.1.33) и 4-альфа-глюканотрансфераза.
Эти две активности определяются в отдельных каталитических центрах полипептидной цепи и могут функционировать независимо друг от друга.
Для полноценного функционирования необходимы как активность, так и связывание с гликогеном.

Амило-1,6-глюкозидаза, или фермент, разрушающий ветвление, присутствует в лейкоцитах нормальных людей.
Активность амилодекстрина в 50-100 раз меньше активности фосфорилазы лейкоцитов.
В лейкоцитах пациентов с болезнью накопления гликогена из-за дефицита фермента, расщепляющего амило-1,6-глюкозидазу, не обнаружено.

Комментарий:
Этот фермент гидролизует незамещенную глюкозную единицу, связанную альфа-(1-6) связью с альфа- (1-4) глюкозной цепью.
Активность фермента амилодекстрина, обнаруженного у млекопитающих и дрожжей, проявляется в полипептидной цепи, содержащей два активных центра.
Другая активность амилодекстрина аналогична активности ЕС 2.4.1.25 (4-альфа-глюканотрансферазы), которая воздействует на ограниченные гликогенфосфорилазой декстриновые цепи, обнажая отдельные остатки глюкозы, которые затем могут быть гидролизованы активностью 6-альфа-глюкозидазы.
Вместе эти два вида деятельности образуют систему удаления гликогена.

Гены:
HSA: 178 (AGL)
PTR: 469392 (AGL)
PPS: 100970156 (AGL)
GGO: 101124513 (AGL)
PON: 100462408 (AGL)
NLE: 100607309 (AGL)
MCC: 710910 (AGL)
MCF: 102141897 (AGL)
CSAB: 103224377(AGL)
АРТИКУЛ: 105590153 (AGL)

AGL - фермент, расщепляющий гликоген; Многофункциональный фермент, действующий как 1,4-альфа-D-глюкан: 1,4-альфа-D-глюкан, 4-альфа-D-гликозилтрансфераза и амило-1,6-глюкозидаза при расщеплении гликогена; Принадлежит к семейству ферментов, расщепляющих гликоген

AGL - изоформа фермента X1, расщепляющего гликоген; Получена путем автоматизированного компьютерного анализа с использованием метода генного прогнозирования: Gnomon.
Подтверждающие доказательства включают сходство с: 10 белками и 100% покрытие аннотированного геномного признака выравниваниями RNAseq

Фермент, катализирующий гидролиз гликогена в определенных точках разветвления цепей остатков глюкозы; фермент-разветвитель.

Фосфорилаза и амило-1,6-глюкозидаза катализируют обратимую реакцию глюкозо-1-фосфата с образованием гликогена.
Ткань молочной железы изобилует обоими ферментами, в отличие от апокринных потовых желез, в которых их нет.
Амилодекстрин предполагает, что эти две ткани обладают совершенно разной метаболической активностью, хотя ткань молочной железы считается модифицированной апокринной потовой железой.

Амило-альфа-1,6-глюкозидаза (AGL, EC 3.2.1.33) является одним из каталитических участков фермента, расщепляющего гликоген, который кодируется геном AGL.
Другой каталитической активностью обладает амилодекстрин и 4-альфа-глюканотрансфераза (EC 2.4.1.25).
Эти ферменты участвуют в расщеплении гликогена.
Мутации в гене AGL связаны с болезнью накопления гликогена.

Ферменты разветвления гликогена: Амило-1,6-глюкозидаза (I) и олиго-1,4→1,4-глюкантрансфераза (II):
Краткое описание издательства В этой главе описываются конкретные олигосахаридные субстраты для отдельного измерения активности каждого фермента (I и II).
Амилодекстриновая природа реакции, катализируемой II, продемонстрирована с использованием этих субстратов.
Ферменты I и II взаимодействуют с фосфорилазой, вызывая полное разложение гликогена до глюкозо-1-фосфата и глюкозы.
Амило-l,6-глюкозидаза, по-видимому, действует непосредственно на полисахаридный лимитирующий декстрин с образованием глюкозы из самых внешних точек его ответвления.

Отдельная активность амило-l,6-глюкозидазы (I) измеряется с уверенностью только тогда, когда используемый субстрат представляет собой разветвленный олигосахарид с общими структурными особенностями B5 .
Предельный декстрин (LD) гликогена не может быть специфическим субстратом для (I), поскольку количество открытых остатков глюкозы в точке ветвления в LD с уверенностью неизвестно. Начальная скорость образования глюкозы амилодекстрином из LD может зависеть только от действия (I) и не зависеть от предшествующего действия (II).

Ферментативная активность амилодекстрина Олиго-l,4 → 1,4-глюкантрансферазы (II) заключается в переносе концевых мальтозильных и, в большей степени, мальтотриозильных остатков из α-l,4-1 звена в одной цепи в α-l,4-1 звено в другой.
Используемые реагенты, соблюдаемая процедура и этапы очистки также описаны в этой главе

Ген AGL предоставляет инструкции по выработке фермента, расщепляющего гликоген. Этот фермент участвует в расщеплении сложного сахара, называемого гликогеном, который является основным источником запасенной энергии в организме. Гликоген состоит из нескольких молекул простого сахара, называемого глюкозой. Некоторые молекулы глюкозы связаны друг с другом прямой линией, в то время как другие разветвляются и образуют боковые цепи. Фермент, расщепляющий гликоген, участвует в расщеплении этих боковых цепей. Разветвленная структура гликогена делает его более компактным для хранения и позволяет ему легче расщепляться, когда он необходим в качестве топлива.

Ген AGL амилодекстрина предоставляет инструкции по созданию нескольких различных версий (изоформ) фермента, расщепляющего гликоген.
Эти изоформы различаются по размеру и активны (экспрессируются) в разных тканях.

Было обнаружено, что примерно 100 мутаций в гене AGL вызывают болезнь накопления гликогена III типа (также называемую GSDIII или болезнью Кори). Большинство из этих мутаций приводят к преждевременному отключению сигнала в инструкциях по производству фермента, расщепляющего гликоген, в результате чего фермент становится нефункциональным.
В результате боковые цепи молекул гликогена не могут быть удалены, и аномальные, частично расщепленные молекулы гликогена накапливаются внутри клеток. Накопление аномального количества гликогена повреждает органы и ткани по всему организму, особенно печень и мышцы, что приводит к появлению признаков и симптомов GSDIII.

Мутации в гене AGL могут влиять на различные изоформы фермента, в зависимости от того, где расположены мутации в гене.
Например, мутации, которые происходят в части гена AGL, называемой экзоном 3, влияют на изоформу, которая в основном экспрессируется в печени.
Эти мутации почти всегда приводят к GSD типа IIIb, который характеризуется проблемами с печенью.

Определение: Катализ гидролиза (1->6)-альфа-D-глюкозидных разветвленных связей в гликогенфосфорилазе ограничивает выработку декстрина.
Предельный декстрин представляет собой сильно разветвленное ядро, которое остается после исчерпывающей обработки гликогена гликогенфосфорилазой.
Амилодекстрин образуется потому, что эти ферменты не могут гидролизовать присутствующие (1-6) гликозидные связи.

Родительские классы:
GO:0004133 - активность фермента, расщепляющего гликоген,
GO: 0090599 - активность альфа-глюкозидазы

Срочные участники:
ограничение декстрин-α-1,6-глюкогидролазы (glgX), выведенное из эксперимента,
фермент, расщепляющий гликоген (AGL)

Анализ активности по удалению гликогена путем измерения высвобождения глюкозы из декстрина с предельным уровнем фосфорилазы (PLD) первоначально использовался для анализа активности ферментов в мышечной ткани и печени.
Результаты корректируют на наличие неспецифических глюкозидаз путем вычитания активности, полученной с использованием гликогена в качестве субстрата.
Когда анализы проводятся на мышцах или печени, активность, полученная с помощью гликогена, очень низкая, и ее точная природа не имеет практического значения.
Широкое использование амилодекстрина в клетках крови и фибробластах, активность которых в отношении гликогена значительна, побудило изучить очевидные кинетические константы этой реакции.

В печени и мышцах кажущийся Км для PLD колебался в пределах 0,5-2,0 мг/ мл, тогда как для гликогена был на порядок ниже.
Значение Vmax с гликогеном в качестве субстрата не превышало 20% от такового с PLD. В лейкоцитах и тромбоцитах Km для гликогена был выше, чем для PLD (0,1 и 0,5 мг / мл для PLD, 0,4 и 0,8 мг / мл для гликогена в тромбоцитах и лейкоцитах соответственно), а Vmax для PLD превышал этот показатель для гликогена на 80%, в фибробластах Km как для PLD, так и для гликогена составлял 1,5-3 мг/ мл, а различия в Vmax были небольшими.
Эти результаты указывают на то, что концентрацию субстрата следует варьировать в соответствии с кинетическими константами каждого типа клеток, и указывают на важность проведения различия между (низкой?) активностью фермента, расщепляющего гликоген, и неспецифическим гидролизом.

Общее описание
Мы стремимся предлагать вам более экологичные альтернативные продукты, которые соответствуют одному или нескольким из 12 принципов экологически чистой химии.
Продукт с амилодекстрином был усовершенствован для повышения энергоэффективности и предотвращения образования отходов при использовании в исследованиях гидролиза крахмала.
Для получения дополнительной информации смотрите статью в журнале biofiles.

Применение
α-глюкозидаза используется для определения α-амилазы и синтеза различных сложных эфиров 1'-О-сахарозы и 1-О-фруктозы.
Амилодекстрин также использовали для измерения ингибирования гликозидазы.
Для определения α-амилазы и синтеза различных сложных эфиров 1'-О-сахарозы и 1-О-фруктозы

Упаковка
100 штук в стеклянной бутылке
1000 штук в полиэтиленовой бутылке
Продается на основе п-нитрофенил-α-D-глюкозидных звеньев.

Биохимические/физиологические действия
α-глюкозидаза гидролизует углеводы, воздействуя на 1,4-α связи. Ингибирование α-глюкозидазы является важной мишенью при лечении инсулиннезависимого сахарного диабета.
Гидролиз терминальных невосстанавливающихся 1→4-связанных остатков D-глюкозы с высвобождением D-глюкозы.

Определение единицы измерения
Одна установка высвобождает 1,0 мкмоль D-глюкозы из p-нитрофенил α-D-глюкозида в минуту при pH 6,8 при 37 °C.

Аналитическая записка
Определение белка с помощью биурета.

Константу сродства амило-1,6-глюкозидазы к глюкозе определяли в гемолизированных эритроцитах, полученных от вероятных гетерозиготных носителей болезни накопления гликогена III типа и от нормальных людей с высокими и низкими значениями фермента.
Общий Км был продемонстрирован во всех случаях, указывая на то, что снижение активности фермента может быть вызвано снижением продукции нормального фермента (возможно, сосуществующим с неактивной модификацией фермента) или присутствием неконкурентоспособных ингибиторов.
В этом исследовании не было получено никаких доказательств структурных модификаций фермента в нормальной популяции.

Ферментативная система, расщепляющая гликоген" - это дескриптор в тезаурусе контролируемой лексики Национальной медицинской библиотеки MeSH (Рубрики медицинских дисциплин).
Дескрипторы расположены в иерархической структуре, что позволяет осуществлять поиск на различных уровнях специфичности.

1,4-альфа-D-глюкан-1,4-альфа-D-глюкан-4-альфа-D-глюкозилтрансфераза/декстрин-6 альфа-D-глюканогидролаза.
Ферментативная система амилодекстрина, обладающая активностью как 4-альфа-глюканотрансферазы (EC 2.4.1.25), так и амило-1,6-глюкозидазы (EC 3.2.1.33).
Амилодекстринтрансфераза переносит сегмент 1,4-альфа-D-глюкана в новое 4-положение в акцепторе, которым может быть глюкоза или другой 1,4-альфа-D-глюкан.

Амилодекстрин-глюкозидаза катализирует эндогидролиз 1,6-альфа-D-глюкозидных связей в точках разветвления цепей из 1,4-связанных остатков альфа-D-глюкозы.
Недостаточная активность амило-1,6-глюкозидазы наблюдается при болезни накопления гликогена III типа.

Амило-1,6-глюкозидаза, разветвляющий фермент (EC 3.2.1.33), эндоглюкозидаза, расщепляющая 1 → 6-гликозидные связи в точках разветвления гликогена и амилопектина.
У млекопитающих и дрожжей он связан с гликозилтрансферазой, которая сначала удаляет все остатки глюкозы выше связи 1 → 6.
Комплекс, обнаруженный в мышцах (mr 237 кДа), состоит из двух субъединиц по mr 130 кДа, в то время как комплекс, обнаруженный в дрожжах ( mr 210 кДа), состоит из трех субъединиц по mr 120 кДа, 85 кДа и 70 кДа.

Локализация активности фосфорилазы и амило-1,6-глюкозидазы была изучена в хирургических образцах кожи человека с ладони, подошвы, подмышечной впадины, наружного слухового прохода и других характерных областей тела.
За редким исключением, эти ферменты обнаружены в клетках, которые, как известно, в норме содержат гликоген.
Амилодекстриновый эпидермис демонстрирует некоторую вариабельность, но амило-1,6-глюкозидаза обычно присутствует в остистом слое, в то время как фосфорилаза обнаруживается как в базальном, так и в остистом слое.

Относительное количество ферментов варьируется в зависимости от толщины эпидермиса и возраста донора.
Растущие волосяные фолликулы содержат большое количество фосфорилазы и амило-1,6-глюкозидазы во внешних корневых оболочках, в то время как покоящиеся содержат только фосфорилазу.
Короткая часть эпидермального протока эккриновых потовых желез не обладает ферментативной активностью, но остальная часть протока и секреторная часть железы богаче фосфорилазой, чем любая другая структура кожи.

Амилодекстриновые апокринные потовые железы не содержат ни одного фермента в своих секреторных спиралях, но протоки этих желез богаты фосфорилазой.
Время сальные железы содержат оба фермента, но фосфорилаза в большей степени сосредоточена в периферических клетках железы.
Ни центры желез, ни кожное сало не содержат ни того, ни другого фермента.

Представлены семь случаев гликогеноза III типа (дефицит амило-1,6-глюкозидазы) в двух, вероятно, родственных семьях с Фарерских островов.
Группа пациентов состояла из двух пар сибсов.
В общей сложности были получены истории болезни 78 членов двух семей и проведены клинические обследования, анализы активности амило-1,6-глюкозидазы в эритроцитах и лейкоцитах, определение групп эритроцитов, сыворотки и ферментов, а также типов HL-A.
Кроме приема амилодекстрина, все пациенты были подвергнуты исследованиям функции печени.

Распределение пациентов в этих семьях подтверждает предположение об аутосомно-рецессивном наследовании.
Гетерозиготы не могли быть с уверенностью диагностированы с помощью используемых методов анализа активности ферментов.
Было обнаружено, что частота гликогеноза III типа с дефицитом амило-1,6-глюкозидазы высока на Фарерских островах.

Общее описание
Мы стремимся предлагать вам более экологичные альтернативные продукты, которые соответствуют одному или нескольким из 12 принципов экологически чистой химии.
Этот продукт был усовершенствован для повышения энергоэффективности и предотвращения образования отходов при использовании в исследованиях гидролиза крахмала.
Для получения дополнительной информации смотрите статью в журнале biofiles.

Биохимические/физиологические действия
α-глюкозидаза гидролизует углеводы, воздействуя на 1,4-α связи.
Ингибирование α-глюкозидазы является важной мишенью при лечении инсулиннезависимого сахарного диабета.
Гидролиз терминальных невосстанавливающихся 1→4-связанных остатков D-глюкозы с высвобождением D-глюкозы.

Определение единицы измерения
Одна установка высвобождает 1,0 мкмоль D-глюкозы из p-нитрофенил α-D-глюкозида в минуту при pH 6,8 при 37 °C.
Аналитическая записка
Определение белка с помощью биурета.

Аутосомно-рецессивное нарушение обмена веществ, обусловленное недостаточной экспрессией амило-1,6-глюкозидазы (одной из частей ферментативной системы, расщепляющей гликоген).
Клиническое течение заболевания, вызванного амилодекстрином, аналогично течению болезни накопления гликогена I типа, но более мягкое.
Массивная гепатомегалия, которая присутствует у маленьких детей, с возрастом уменьшается, а иногда и вовсе исчезает.
Уровни гликогена с короткими внешними ответвлениями повышены в мышцах, печени и эритроцитах.
Было выделено шесть подгрупп, причем наиболее распространенными являются подгруппы типа IIIa и типа IIIb.

Болезнь Андерсена, также называемая гликогенозом Iv типа, чрезвычайно редкое наследственное нарушение обмена веществ, вызванное отсутствием фермента амило-1:4,1:6-трансглюкозидазы, который является важным медиатором синтеза гликогена.
Аномальная форма гликогена, амилопектин, вырабатывается и накапливается в тканях организма, особенно в печени и сердце.
Пораженные дети при рождении кажутся нормальными, но не развиваются, а позже теряют мышечный тонус, становясь вялыми.

При введении амилодекстрина печень и селезенка увеличиваются, и перед смертью, обычно в возрасте до трех лет, возникает прогрессирующая печеночная недостаточность, вызванная сердечной недостаточностью или кровотечением из пищевода.
Трансплантации печени доказали свою эффективность в лечении этого заболевания.
Донорская печень часто способна вырабатывать достаточное количество ферментов, необходимых для прекращения накопления аномального гликогена.
Болезнь Андерсена передается по аутосомно-рецессивному признаку, как и большинство подобных ферментативных дефектов.

Было проведено множество функциональных исследований, чтобы задокументировать наличие гликогеноза III типа и отличить его от I типа
Молекулярный дефект амилодекстрина заключается в активности амило-1,6-глюкозидазы.
Общая реакция с амилодекстрином катализирует образование глюкозы из декстрина, лимитирующего фосфорилазу.
Частичные реакции с амилодекстрином, трансфераза и глюкозидаза, по-видимому, протекают на одной полипептидной цепи.

Гепатомегалия, гипогликемия, поздняя миопатия, накопление гликогена в печени и мышцах, повышенный уровень трансаминаз и креатинфосфокиназы, недостаточная активность фермента амило-1,6-глюкозидазы, расщепляющего гликоген.
Активность амило-1,6-глюкозидазы практически отсутствовала в печени и мышцах.
История заболевания амилодекстрином впечатляет тем, что природа нарушения и дефект фермента были выяснены в исследованиях на индексном пациенте в течение нескольких лет после первого сообщения.
Фермент амилодекстрин обладает независимой каталитической активностью, глюкозидазной и трансферазной.

Изучено развитие амилодекстрином активности амило-1,6-глюкозидазы в печени плода крысы.
Активность амилодекстрина контрольных плодов высока на 17.5-й день, снижается с 17.5-го по 19.5-й день, а затем повышается в течение следующих дней.
У плодов с гипофизэктомией подавляется повышение активности, но не снижение.
Более того, если матери была проведена адреналэктомия, у гипофизэктомированных плодов уменьшение и увеличение исчезают.

Введение гормона роста довольно эффективно предотвращает снижение активности ферментов, но лечение кортизолом этого не предотвращает.
Напротив, кортизол вызывает преждевременное снижение активности у интактных плодов.
Эти данные свидетельствуют о том, что в течение жизни плода в регуляции активности амило-1,6-глюкозидазы участвуют два механизма гормональной регуляции: кортизол оказывает подавляющее действие на ферментативную активность, в то время как гормон роста действует как индуктор.

Описание: Амило-альфа-1,6-глюкозидаза Homo sapiens, 4-альфа-глюканотрансфераза (AGL), вариант транскрипта 1, мРНК. (из RefSeq NM_000642)
Краткое описание RefSeq (NM_000642): Этот ген кодирует фермент, расщепляющий гликоген, который участвует в расщеплении гликогена.
Этот фермент обладает двумя независимыми каталитическими активностями, которые проявляются в разных участках белка: активностью 4-альфа-глюкотрансферазы и активностью амило-1,6-глюкозидазы.
Мутации в этом гене связаны с болезнью накопления гликогена, хотя имеет место широкий диапазон ферментативной и клинической вариабельности, которая может быть обусловлена тканеспецифичным альтернативным сплайсингом.
Были описаны альтернативные сплайсированные транскрипты, кодирующие различные изоформы.

Дефицит активности амило-1,6-глюкозидазы был выражен параллельно в фибробластах печени и кожи пациента с гликогенозом III типа.
В неочищенных экстрактах контрольной печени и мышц методом иммунопреципитации была идентифицирована амило-1,6-глюкозидаза (M.W. 164000); в печени пациента перекрестно реагирующий материал обнаружен не был.
Анализ активности амило-1,6-глюкозидазы в культивируемых фибробластах кожи из пораженного семейства выявил менее 10% от контрольного значения в мутантных гомозиготных клетках, тогда как в клетках от родителей активность была снижена до 40-60% от контрольного значения.

Активность в культивируемых клетках амниотической жидкости была аналогична активности контрольных фибробластов.
В культивируемых клетках амниотической жидкости, полученных во время последующей беременности матери, измеренная нормальная активность амило-1,6-глюкозидазы правильно предсказала исход этой беременности до 20-й недели беременности.

1 определение
Фермент, расщепляющий гликоген, - это фермент, который участвует в расщеплении гликогена во время гликогенолиза.

2 биохимия
Фермент для удаления ветвей обладает двумя каталитическими активностями и функционирует как 4-α-глюканотрансфераза и амило-α-1,6-глюкозидаза.

Гликогенфосфорилаза расщепляет линейную цепочку гликогена с высвобождением глюкозо-1-фосфата до 4 единиц глюкозы перед следующей 1,6-гликозидной ветвью.
Активность α (1,4) -> α (1,4)-глюкантрансферазы фермента, расщепляющего глюкозу, затем переносит одну трисахаридную единицу из оставшихся 4 глюкозных единиц в другую цепь.
Это раскрывает точку разветвления.
Активность амило-α-1,6-глюкозидазы фермента, удаляющего ветвления, теперь гидролитически расщепляет 1,6-гликозидную связь, которая высвобождает глюкозу.

3 патофизиология
Причиной синдрома Форбса являются различные мутации в гене, кодирующем фермент разветвления.
При этой болезни накопления гликогена снижается активность амило-α-1,6-глюкозидазы, что приводит к накоплению гликогена в печени, почках и миокарде.

Введение
Гликогенолиз - это биохимический путь, при котором гликоген распадается на глюкозо-1-фосфат и гликоген.
Реакция с амилодекстрином происходит в гепатоцитах и миоцитах.
Процесс выработки амилодекстрина регулируется двумя ключевыми ферментами: фосфорилазокиназой и гликогенфосфорилазой.

Уровень глюкозы в крови является источником энергии для всего человеческого организма.
Во время голодания для поддержания нормального уровня глюкозы в крови печень играет центральную роль в выработке глюкозы посредством гликогенолиза и глюконеогенеза.

Гликоген - это разветвленный полисахарид, состоящий из звеньев глюкозы.
У человека амилодекстрин является основной формой хранения глюкозы.
В случае необходимости организм расщепляет гликоген для производства глюкозы.

Основы
Гликогенолиз, наряду с гликолизом, играет центральную роль в углеводном обмене.
Амилодекстрин является основным путем утилизации гликогена.

Молекулярный
Гликоген - это накопительный полисахарид, состоящий из остатков D-глюкозы. Остатки глюкозы соединены α-1,4, которые представляют большую часть связей, и α-1,6-связями, которые образуют точки разветвления.
Вместе они придают молекуле разветвленную структуру.
Преимуществами сильно разветвленной природы являются повышенная растворимость и способность концентрировать более крупную молекулу на более коротком пространстве.
Функция
Печень расщепляет гликоген для поддержания адекватного уровня глюкозы в крови, тогда как мышцы расщепляют гликоген для поддержания энергии для сокращения.

Фермент, расщепляющий гликоген, является одним из немногих известных белков, обладающих двумя независимыми каталитическими активностями, которые проявляются в отдельных участках одной полипептидной цепи.
Двумя активностями амилодекстрина являются трансфераза и амило-1,6-глюкозидаза.
Как разветвляющий фермент, так и фермент фосфорилаза необходимы для полного разложения гликогена.

Гормоны надпочечников, такие как катехоламины и глюкокортикоиды, регулируют печеночный гликогенолиз. Аденозин стимулирует печеночный гликогенолиз за счет секреции кортикостерона надпочечниками.

Реагируя на норадреналин через цАМФ-зависимый механизм, гликогенолиз способствует поддержанию стабильности во время гипогликемии.
При гликогенолизе вырабатывается энергия в виде АТФ, НАДН и лактата.

Гликогенолиз стимулируется глюкагоном, который опосредуется внутриклеточным увеличением цАМФ и Са+2, которое опосредуется либо аденилатциклазным, либо фосфолипазным С-путем.
Глюкагон активирует аденилатциклазу через рецепторы GR2.
Аденилатциклаза преобразует АТФ в ЦАМФ, который активирует PKA, который активирует ферменты гликогенолиза посредством АТФ-зависимого фосфорилирования.

Механизм
Ключевыми регуляторными ферментами гликогенолиза амилодекстрина являются фосфорилазокиназа и гликогенфосфорилаза, которые активируются фосфорилированием.
Они будут преимущественно проявляться в печени, мышцах и головном мозге.

Процесс гликогенолиза запускается в мышцах благодаря активности фермента аденилциклазы и цАМФ.
Затем цАМФ связывается с фосфорилазокиназой и преобразует ее в активную форму, которая затем преобразует фосфорилазу в в фосфорилазу а, которая, наконец, катализирует расщепление гликогена.

Процесс расщепления гликогена амилодекстрином может происходить либо в цитозоле, либо в лизосомах.
В цитозоле фермент гликогенфосфорилаза катализирует высвобождение глюкозо-1-фосфата с концов ветвей гликогена с использованием неорганического фосфата для расщепления α-1,4 связей.
После этого глюкозо-1-фосфат может превратиться в глюкозо-6-фосфат.
В лизосомах кислотный фермент α-глюкозидаза расщепляет лизосомальный гликоген по пути, зависящему от аутофагии.
Известно, что последний процесс выработки амилодекстрина служит непосредственным источником энергии в период новорожденности.

Поскольку фермент фосфорилаза может расщепляться только на расстоянии четырех единиц от точки разветвления, когда гликогенфосфорилаза достигает точки разветвления, которая находится на расстоянии четырех остатков глюкозы, фермент, расщепляющий гликоген, переносит одну из ветвей в другую цепь, образуя новую α-1,4 связь и оставляя единственную глюкозную связь в точке разветвления, которая позже гидролизуется α-1,6-глюкозидазой, образуя свободную глюкозу.

Клиническое значение
Болезнь фон Гирке, также известная как болезнь накопления гликогена типа 1A, представляет собой аутосомно-рецессивное заболевание, при котором фермент глюкозо-6-фосфатаза недостаточен, что приводит к неспособности расщеплять гликоген до глюкозы.
Частота применения амилодекстрина составляет 1 случай на 100 000 живорождений.
Клиническое проявление амилодекстрина характерно для младенцев, обычно в возрасте от трех до шести месяцев (хотя возраст проявления варьируется), с гипогликемией и гепатомегалией, часто сопровождающимися гиперлипидемией, гиперурикемией и лактоацидозом.
Анализ на ферменты и биопсия печени подтверждают диагноз.
С амилодекстрином можно справиться с помощью адекватной диетотерапии для предотвращения долгосрочных осложнений.

Болезнь Помпе, также известная как болезнь накопления гликогена II типа или дефицит кислой мальтазы, представляет собой аутосомно-рецессивное заболевание, возникающее в результате мутаций в гене GAA на хромосоме 17q25, кодирующем кислую альфа-глюкозидазу, приводящее к лизосомальному накоплению гликогена в различных тканях, но в основном поражающее сердце и скелетные мышцы.
Клиническое проявление амилодекстрина зависит от конкретной мутации и результирующего уровня остаточной активности кислой альфа-глюкозидазы.

Амилодекстрин классифицируется в зависимости от сроков проявления: классическая детская болезнь Помпе с возрастом начала менее 12 месяцев и поздняя болезнь Помпе, которая проявляется в любое время после 12-месячного возраста.
Классический тип характерно демонстрирует быстро прогрессирующую гипертрофическую кардиомиопатию и обструкцию оттока из левого желудочка, сопровождающуюся мышечной слабостью, гипотонией и дыхательной недостаточностью.
Задерживается двигательное развитие.

Основной причиной смерти от амилодекстрина является сердечная и дыхательная недостаточность, чаще всего возникающая в возрасте до одного года.
Поздний тип амилодекстрина обычно не затрагивает сердце; он проявляется мышечной слабостью, прогрессирующей до глубокой слабости и истощения, что в конечном итоге требует инвалидного кресла.
Дыхательная недостаточность из-за поражения диафрагмы является распространенным осложнением.

Болезнь Кори: также известная как болезнь накопления гликогена III типа или предельный декстриноз, представляет собой генетическое заболевание, вызванное мутацией в гене AGL, расположенном в хромосоме 1p21, кодирующей фермент, расщепляющий гликоген (амило-1,6-глюкозидазу), приводящей к недостаточной активности ключевого фермента, ответственного за деградацию гликогена.
Характерной клинической картиной является гипогликемия, гиперлипидемия, задержка роста и гепатомегалия.
Амилодекстрин можно разделить на тип IIIa, который проявляется поражением печени и мышц, что может привести к развитию миопатии и кардиомиопатии, и тип IIIb, который в первую очередь проявляется заболеванием печени.

Болезнь Макардла: также известная как болезнь накопления гликогена V типа или дефицит миофосфорилазы, представляет собой аутосомно-рецессивную врожденную ошибку метаболизма скелетных мышц, при которой нарушается активность гликогенфосфорилазы, что приводит к неспособности расщеплять гликоген.
Амилодекстрин образуется в результате бессмысленных мутаций в гене PYGM на хромосоме 11, который кодирует мышечную гликогенфосфорилазу (миофосфорилазу).
Поскольку глюкоза, получаемая из мышечного гликогена, недоступна во время физических нагрузок, а гликоген является основным топливом при физических нагрузках, клинический сценарий характеризуется непереносимостью физических нагрузок.
Интенсивные физические упражнения часто вызывают контрактуры и рабдомиолиз, сопровождающиеся миоглобинурией.

Гликогенолиз, активируемый катехоламинами, такими как норадреналин, участвует в консолидации памяти.
Исследователи предположили, что это важный фактор в развитии болезни Альцгеймера из-за хронической атрофии.

Краткие сведения
Рацион человека содержит 3 макроэлемента, которые могут накапливаться организмом в виде энергии: углеводы (в виде природного углеводного полимера гликогена, в основном в печени и мышцах), белки (в виде мышц, естественного источника белка в организме) и жиры (в органах и жировой ткани).
Существует по меньшей мере 13 подтипов болезни накопления гликогена (БГН), при которых энергия, запасенная в виде гликогена, не может быть адекватно произведена или расщеплена.
Подтипы GSD в печени вызывают непереносимость натощак (типы 0, Ia, Ib, III, VI, IX и XI) или печеночную недостаточность (тип IV) с мышечными симптомами или без них.
Низкие концентрации глюкозы в крови, вызванные голоданием, уменьшают поступление энергии печенью в такие органы, как мозг.

Амилодекстриновые кетотические подтипы GSD 0, III, VI, IX и XI связаны с кетотической гипогликемией натощак.
У этих пациентов нарушен процесс расщепления гликогена (гликогенолиз).
Их непереносимость натощак считается относительно легкой по сравнению с пациентами с ГСД I типа, у которых нарушены как гликогенолиз, так и выработка глюкозы из неуглеводных веществ (глюконеогенез).

Целью данного сообщения является введение амилодекстрина, чтобы представить случай гепатомегалии у негритянской девочки, которая, как впоследствии было показано, страдала от болезни накопления гликогена.
Точный диагноз амилодекстрина был поставлен с помощью повторных тестов на переносимость глюкагона, теста на переносимость галактозы, микроскопического исследования тканей и биохимического анализа тканей.
Таким образом, это было классифицировано как случай дефицита амило-1,6-глюкозидазы, также известного как болезнь Кори, поскольку Cori1 обнаружил это метаболическое нарушение и определил его ферментативный дефект.

Дефицит МЫШЕЧНОЙ фосфофруктокиназы (PFK) у человека был впервые описан Tauri et al1 в ходе биохимического исследования в 1965 году. В 1967 году Layzer и соавт. 2 сообщили о дополнительных биохимических и иммунологических исследованиях во второй семье с этим заболеванием. Это нарушение может рассматриваться как четвертый тип мышечного гликогеноза 3 в дополнение к дефициту фосфорилазы, амило-1,6-глюкозидазы (расщепителя) и амило-1,4-глюкозидазы (кислой мальтазы).

Амилодекстрин PFK катализирует превращение фруктозо-6-фосфата (F-6-P) во фруктозо-1,6-дифосфат (F-1,6-PP); в отсутствие этого фермента гликоген не может расщепляться до молочной кислоты (рис. 1).
Клинические признаки этого заболевания идентичны дефициту мышечной фосфорилазы (болезнь Макардла) и включают мышечные судороги, непереносимость физических нагрузок, контрактуры после ишемической работы и миоглобинурию.