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CELLULASE
bêta-cellotriose = 61788-77-0 = D-(+)-Cellotriose
CAS : 9012-54-8
Numéro de la Communauté européenne (CE) : 232-734-4
Formule moléculaire : C18H32O16
Poids moléculaire : 504,4
Nom IUPAC : (2S,3R,4S,5S,6R)-2-[(2R,3S,4R,5R,6S)-4,5-dihydroxy-2-(hydroxyméthyl)-6-[(2R,3S, 4R,5R,6R)-4,5,6-trihydroxy-2-(hydroxyméthyl)oxan-3-yl]oxyoxan-3-yl]oxy-6-(hydroxyméthyl)oxane-3,4,5-triol
Les cellulases sont des enzymes extrêmement importantes tant sur le plan industriel que dans le monde naturel, car elles jouent un rôle majeur dans le cycle global du carbone en dégradant la cellulose insoluble en sucres solubles.
Les cellulases sont la classe la plus diversifiée d'enzymes qui catalysent l'hydrolyse d'un seul substrat, car il existe sept replis protéiques différents parmi les dix vraies familles de cellulase. Il existe trois types de cellulases, les endoglucanases, les exocellulases et les endoglucanases processives, qui ont différents modes d'action et différentes structures.
En commun avec d'autres enzymes qui hydrolysent les substrats insolubles, la plupart des cellulases contiennent un domaine de liaison au substrat et un domaine catalytique (CD).
Certaines cellulases agissent en synergie sur la cellulose cristalline, l'activité spécifique et le degré d'hydrolyse du mélange étant bien supérieurs à la somme de ces propriétés pour les enzymes agissant seules.
Il existe trois stratégies différentes utilisées par les micro-organismes cellulolytiques pour dégrader la cellulose des parois cellulaires végétales : la sécrétion d'un ensemble synergique de cellulases libres, la production de complexes multienzymatiques appelés cellulosomes et un mécanisme inconnu qui ne nécessite pas de cellulases processives, qui sont des composants majeurs dans les deux autres mécanismes.
La cellulase est l'une des nombreuses enzymes produites principalement par des champignons, des bactéries et des protozoaires qui catalysent la cellulolyse, la décomposition de la cellulose et de certains polysaccharides apparentés.
Le nom cellulase est également utilisé pour tout mélange ou complexe naturel de diverses enzymes de ce type, qui agissent en série ou en synergie pour décomposer la matière cellulosique.
Les cellulases décomposent la molécule de cellulose en monosaccharides ("sucres simples") tels que le bêta-glucose, ou des polysaccharides et oligosaccharides plus courts.
La dégradation de la cellulose est d'une importance économique considérable, car elle rend un constituant majeur des plantes disponible pour la consommation et l'utilisation dans des réactions chimiques.
La réaction spécifique impliquée est l'hydrolyse des liaisons 1,4-bêta-D-glycosidiques dans la cellulose, l'hémicellulose, la lichenine et les bêta-D-glucanes de céréales.
Étant donné que les molécules de cellulose se lient fortement les unes aux autres, la cellulolyse est relativement difficile par rapport à la dégradation d'autres polysaccharides tels que l'amidon.
La plupart des mammifères n'ont qu'une capacité très limitée à digérer par eux-mêmes les fibres alimentaires comme la cellulose.
Chez de nombreux animaux herbivores tels que les ruminants comme les bovins et les moutons et les fermenteurs de l'intestin postérieur comme les chevaux, les cellulases sont produites par des bactéries symbiotiques.
Les cellulases endogènes sont produites par quelques types d'animaux métazoaires, tels que certains termites, escargots et vers de terre.
Récemment, des cellulases ont également été trouvées dans des microalgues vertes (Chlamydomonas reinhardtii, Gonium pectorale et Volvox carteri) et leurs domaines catalytiques (CD) appartenant à la famille GH9 présentent la plus grande homologie de séquence avec les cellulases endogènes métazoaires.
Les cellulases algales sont modulaires, constituées de nouveaux modules putatifs de liaison aux glucides riches en cystéine (CBM), de lieurs riches en proline / sérine (PS) en plus de domaines putatifs de type Ig et inconnus chez certains membres.
La cellulase de Gonium pectorale consistait en deux CD séparés par des lieurs et avec un CBM C-terminal.
Plusieurs types différents de cellulases sont connus, qui diffèrent structurellement et mécaniquement.
Les synonymes, dérivés et enzymes spécifiques associés au nom « cellulase » comprennent l'endo-1,4-bêta-D-glucanase (bêta-1,4-glucanase, bêta-1,4-endoglucane hydrolase, endoglucanase D, 1,4 -(1,3,1,4)-bêta-D-glucane 4-glucanohydrolase), carboxyméthyl cellulase (CMCase), avicelase, celludextrinase, cellulase A, cellulosine AP, cellulase alcaline, cellulase A 3, 9,5 cellulase et pancellase SS .
Les enzymes qui clivent la lignine ont parfois été appelées cellulases, mais cet ancien usage est obsolète; ce sont des enzymes modifiant la lignine.
Cinq types généraux de cellulases basés sur le type de réaction catalysée :
Les endocellulases (EC 3.2.1.4) clivent de manière aléatoire des liaisons internes sur des sites amorphes qui créent de nouvelles extrémités de chaîne.
Les exocellulases ou cellobiohydrolases (EC 3.2.1.91) clivent deux à quatre unités des extrémités des chaînes exposées produites par l'endocellulase, ce qui donne des tétrasaccharides ou des disaccharides, tels que le cellobiose.
Les exocellulases sont en outre classées en type I, qui agit de manière processive à partir de l'extrémité réductrice de la chaîne cellulosique, et en type II, qui agit de manière processive à partir de l'extrémité non réductrice.
Les cellobiases (EC 3.2.1.21) ou les bêta-glucosidases hydrolysent le produit exocellulase en monosaccharides individuels.
Les cellulases oxydatives dépolymérisent la cellulose par des réactions radicalaires, comme par exemple la cellobiose déshydrogénase (accepteur).
Les cellulose phosphorylases dépolymérisent la cellulose en utilisant des phosphates au lieu de l'eau.
L'avicelase a presque exclusivement une activité exo-cellulase, puisque l'avicel est un substrat hautement microcristallin.
Dans les types ci-dessus, il existe également des types progressifs (également appelés processifs) et non progressifs.
La cellulase progressive continuera à interagir avec un seul brin de polysaccharide, la cellulase non progressive interagira une fois puis se désengagera et engagera un autre brin de polysaccharide.
L'action de la cellulase est considérée comme synergique car les trois classes de cellulase peuvent produire beaucoup plus de sucre que l'addition des trois séparément.
Hormis les ruminants, la plupart des animaux (y compris les humains) ne produisent pas de cellulase dans leur corps et ne peuvent décomposer que partiellement la cellulose par fermentation, ce qui limite leur capacité à utiliser l'énergie dans les matières végétales fibreuses.
Les cellulases sont un groupe complexe d'enzymes qui sont sécrétées par un large éventail de micro-organismes, notamment des champignons, des bactéries et des actinomycètes.
Dans le milieu naturel, les interactions synergiques entre les microorganismes cellulolytiques jouent un rôle important dans l'hydrolyse des matériaux polymères lignocellulosiques.
En fait, c'est l'action combinée de trois enzymes majeures qui détermine l'efficacité de ce processus.
Ce sont les exoglucanases, les endoglucanases et la β-glucosidase. Les micro-organismes produisent ces enzymes dans une nature diverse qui détermine leur efficacité dans l'hydrolyse de la cellulose.
Au cours de la réaction de dégradation de la cellulose, l'enzyme cible les liaisons β-1,4 dans sa structure polymère.
C'est un processus écologique essentiel car il recycle la cellulose dans la biosphère.
L'application de ce même scénario à des fins industrielles est identifiée comme un domaine de recherche émergent.
La production de biocarburants, le polissage et la finition des textiles, l'industrie du papier et de la pâte à papier et l'agriculture de style de vie font partie des domaines clés où l'enzyme cellulase présente un potentiel plus large.
La cellulase n'est pas une enzyme unique.
La cellulase est un groupe d'enzymes qui est principalement composé d'endoglucanase et d'exoglucanases dont les cellobiohydrolases et la β-glucosidase.
Les champignons, les bactéries et les actinomycètes sont connus pour être des producteurs efficaces d'enzyme cellulase dans l'environnement naturel.
Ces micro-organismes doivent sécréter des cellulases libres ou liées à la surface cellulaire.
Leur efficacité de production d'enzymes et la composition du complexe enzymatique sont toujours différentes les unes des autres.
Bien que les micro-organismes aérobies et anaérobies produisent ces enzymes, les champignons cellulolytiques aérobies, à savoir Trichoderma viride et T. reesei, sont excessivement étudiés.
L'enzyme rompt les liaisons β-1,4 dans le polymère de cellulose pour libérer des sous-unités de sucre telles que le glucose.
Cette notion est appliquée dans les industries, soit la cellulose est utilisée comme matière première, soit la dégradation de la cellulose est indispensable.
Selon de récents rapports sur le marché des enzymes, les principaux domaines de l'industrie où l'enzyme cellulase est de plus en plus appliquée sont les soins de santé, le textile, les pâtes et papiers, les détergents, les aliments et les boissons.
La large application de la cellulase dans la transformation du café, la vinification et la production de jus de fruits est liée au segment des aliments et des boissons.
Dans d'autres applications industrielles, il est largement utilisé pour produire des détergents à lessive et des agents de nettoyage et de lavage.
La cellulase est également hautement reconnue comme une alternative efficace aux antibiotiques disponibles pour le traitement des biofilms produits par Pseudomonas.
Par conséquent, le potentiel des cellulases pour lutter contre les bactéries résistantes aux antibiotiques est une tendance étonnante qui permettra de surmonter les problèmes du secteur de la santé.
La plupart des cellulases fongiques ont une structure à deux domaines, avec un domaine catalytique et un domaine de liaison à la cellulose, qui sont reliés par un lieur flexible.
Cette structure est adaptée pour travailler sur un substrat insoluble, et elle permet à l'enzyme de diffuser en deux dimensions sur une surface à la manière d'une chenille.
Cependant, il existe également des cellulases (principalement des endoglucanases) dépourvues de domaines de liaison à la cellulose.
La liaison des substrats et la catalyse dépendent de la structure tridimensionnelle de l'enzyme qui résulte du niveau de repliement des protéines.
La séquence d'acides aminés et la disposition de leurs résidus qui se produisent dans le site actif, la position où le substrat se lie, peuvent influencer des facteurs tels que l'affinité de liaison des ligands, la stabilisation des substrats dans le site actif et la catalyse.
La structure du substrat est complémentaire de la structure précise du site actif de l'enzyme.
Des changements dans la position des résidus peuvent entraîner une distorsion d'une ou plusieurs de ces interactions.
Des facteurs supplémentaires tels que la température, le pH et les ions métalliques influencent les interactions non covalentes entre la structure enzymatique.
L'espèce Thermotoga maritima fabrique des cellulases constituées de 2 feuillets bêta (structures protéiques) entourant une région catalytique centrale qui est le site actif.
L'enzyme est classée comme une endoglucanase, qui clive en interne les liaisons β-1,4 -glycosydiques dans les chaînes de cellulose facilitant une dégradation supplémentaire du polymère.
Différentes espèces de la même famille que T. Maritima fabriquent des cellulases avec des structures différentes.
Les cellulases produites par l'espèce Coprinopsis Cinerea se composent de sept brins protéiques sous la forme d'un tunnel fermé appelé barillet bêta/alpha.
Ces enzymes hydrolysent le substrat carboxyméthylcellulose.
La fixation du substrat dans le site actif induit un changement de conformation qui permet la dégradation de la molécule.
Chez de nombreuses bactéries, les cellulases in vivo sont des structures enzymatiques complexes organisées en complexes supramoléculaires, les cellulosomes.
Ils peuvent contenir, mais sans s'y limiter, cinq sous-unités enzymatiques différentes représentant à savoir des endocellulases, des exocellulases, des cellobiases, des cellulases oxydatives et des cellulose phosphorylases où seules les exocellulases et les cellobiases participent à l'hydrolyse réelle de la liaison β(1 → 4).
Le nombre de sous-unités composant les cellulosomes peut également déterminer le taux d'activité enzymatique.
Les cellulases multidomaines sont répandues parmi de nombreux groupes taxonomiques, cependant, les cellulases de bactéries anaérobies, trouvées dans les cellulosomes, ont l'architecture la plus complexe composée de différents types de modules.
Par exemple, Clostridium cellulolyticum produit 13 cellulases modulaires GH9 contenant un nombre et une disposition différents du domaine catalytique (CD), du module de liaison aux glucides (CBM), de la dockerine, du lieur et du domaine de type Ig.
Le complexe cellulase de Trichoderma reesei, par exemple, comprend un composant marqué C1 (57 000 daltons) qui sépare les chaînes de cellulose cristalline, une endoglucanase (environ 52 000 daltons), une exoglucanase (environ 61 000 daltons) et une bêta-glucosidase (76 000 daltons).
De nombreuses séquences "signatures" appelées dockerines et cohésines ont été identifiées dans les génomes de bactéries productrices de cellulosomes.
En fonction de leur séquence d'acides aminés et de leurs structures tertiaires, les cellulases sont divisées en clans et familles.
Les cellulases multimodulaires sont plus efficaces que l'enzyme libre (avec uniquement CD) en raison de la synergie en raison de la proximité étroite entre l'enzyme et le substrat cellulosique.
Les CBM sont impliqués dans la liaison de la cellulose tandis que les lieurs glycosylés offrent une flexibilité au CD pour une activité et une protection contre les protéases plus élevées, ainsi qu'une liaison accrue à la surface de la cellulose.
Comme le substrat natif, la cellulose, est un polymère insoluble dans l'eau, les dosages traditionnels des sucres réducteurs utilisant ce substrat ne peuvent pas être utilisés pour la mesure de l'activité cellulase. Les scientifiques analytiques ont développé un certain nombre de méthodes alternatives.
Méthode DNSA L'activité cellulase a été déterminée en incubant 0,5 ml de surnageant avec 0,5 ml de carboxyméthylcellulose (CMC) à 1 % dans un tampon citrate 0,05 M (pH 4,8) à 50°C pendant 30 minutes.
La réaction a été terminée par l'addition de 3 ml de réactif acide dinitrosalicylique.
L'absorbance a été lue à 540 nm.
Un viscosimètre peut être utilisé pour mesurer la diminution de la viscosité d'une solution contenant un dérivé de cellulose soluble dans l'eau tel que la carboxyméthylcellulose lors de l'incubation avec un échantillon de cellulase.
La diminution de la viscosité est directement proportionnelle à l'activité cellulase.
Bien que de tels dosages soient très sensibles et spécifiques pour l'endo-cellulase (les enzymes cellulases à action exo produisent peu ou pas de changement de viscosité), ils sont limités par le fait qu'il est difficile de définir l'activité dans les unités enzymatiques conventionnelles (micromoles de substrat hydrolysées ou produit fabriqué par minute).
Les cello-oligosaccharides à DP inférieur (DP2-6) sont suffisamment solubles dans l'eau pour agir comme substrats viables pour les enzymes cellulases.
Cependant, comme ces substrats sont eux-mêmes des « sucres réducteurs », ils ne conviennent pas pour une utilisation dans les dosages traditionnels des sucres réducteurs car ils génèrent une valeur « à blanc » élevée.
Cependant, leur hydrolyse médiée par la cellulase peut être surveillée par des méthodes HPLC ou IC pour obtenir des informations précieuses sur les exigences de substrat d'une enzyme cellulase particulière.
Les enzymes cellulases représentent une part importante du marché mondial des enzymes.
Trichoderma reesei est le champignon majeur pour la production industrielle de cellulase.
Son génome code pour 10 cellulases et 16 hémi-cellulases.
Il produit deux exoglucanases (CBH I et CBH II), environ huit endoglucanases (EGI – EGVIII) et sept β-glucosidases (BG I – BG VII).
Les cellulases sont des enzymes inductibles et la régulation de la production de cellulase est finement contrôlée par un mécanisme d'activation et de répression.
La production d'enzyme cellulolytique n'est induite qu'en présence du substrat, et est réprimée lorsque des sucres facilement utilisables sont disponibles.
Cela se produit à l'aide d'une coopération affinée des facteurs de transcription.
Les cellulases hydrolysent la cellulose dans des conditions douces par rapport à l'acide inorganique ou organique.
Généralement, les cellulases comme CBH II consistent en des domaines de noyau et de liaison à la cellulose et un lieur qui lie les deux domaines.
Le domaine central contient un centre actif pour hydrolyser la cellulose de manière catalytique et les sous-sites qui interagissent avec la chaîne cellulosique à proximité du centre actif.
Les domaines de liaison à la cellulose sont constitués d'acides aminés ayant des cycles aromatiques tels que la tyrosine ou le tryptophane, et ces cycles aromatiques des domaines de liaison à la cellulose se fixent aux plaines hydrophobes des chaînes de cellulose par la force de van der Waals.
Le centre actif des domaines centraux des cellulases peut alors attaquer la chaîne cellulosique.
Les sous-sites des domaines centraux peuvent donner une certaine contrainte mécanique à la chaîne de cellulose, et l'un des résidus de glucose de la chaîne de cellulose est forcé d'avoir la forme de bateau instable.
Ainsi, une réduction remarquable de l'énergie d'activation pour hydrolyser la cellulose peut être obtenue.
Les cellulases microbiennes ont un large éventail d'applications potentielles en biotechnologie.
Dans plusieurs applications, ils sont utilisés avec supplément d'hémicellulases, de pectinases, de ligninases et d'enzymes associées.
En plus de la bioénergie lignocellulosique, certaines des applications les plus importantes des cellulases sont dans l'alimentation, la brasserie et le vin, l'alimentation animale, le textile et la blanchisserie, les industries des pâtes et papiers, ainsi que dans l'agriculture et bien d'autres.
Les humains n'ont pas la capacité de digérer les fibres de cellulose, c'est pourquoi une enzyme digestive "Digestin" qui contient de la cellulase a été commercialisée.
Les cellulases ont été appliquées avec succès dans le traitement humide des textiles et la finition des textiles à base de cellulose pour améliorer la qualité finale des produits.
Les cellulases et les polysaccharides microbiens jouent un rôle important dans les processus de fermentation pour produire des boissons alcoolisées, notamment de la bière et du vin.
Les utilisations de cellulases améliorent à la fois la qualité et le rendement des produits fermentés, par conséquent, les cellulases sont complétées pendant le brassage ou la fermentation préliminaire pour hydrolyser le glucane qui aide à réduire la viscosité du moût et à améliorer la filtrabilité.
Dans l'industrie du vin, les cellulases, les hémicellulases et les pectinases ont été adoptées car leur utilisation améliore l'extraction de la couleur, la macération pelliculaire, la clarification et la filtrabilité et enfin la qualité du vin.
Le maltage de l'orge, la préparation du jus de raisin pour la production de vin et plusieurs autres procédés utilisent des cellulases dérivées de T. reesei.
Les cellulases et les hémicellulases sont extrêmement utiles dans l'alimentation animale pour améliorer la valeur alimentaire par le prétraitement de l'ensilage agricole et des grains par des cellulases et des hémicellulases.
L'application de ces enzymes élimine les facteurs antinutritionnels des céréales fourragères, améliore la qualité des aliments et fournit également des enzymes digestives supplémentaires telles que les protéases, les amylases, les glucanases et bien d'autres.
Dans le domaine agricole, pour contrôler diverses maladies et ravageurs des cultures, pour améliorer la croissance des cultures, un mélange de cellulases, d'hémicellulases et de pectinases a été utilisé.
Les champignons cellulolytiques T. reesei jouent un rôle majeur dans l'industrie agricole en facilitant la germination améliorée des graines, la croissance des plantes et, finalement, en améliorant le rendement des cultures.
Les cellulases de Trichoderma reesei sont également largement utilisées dans l'industrie des détergents et la gestion des déchets.
Les cellobiohydrolases et les endocellulases consistent en un peptide signal qui médie la sécrétion, une région charnière riche en résidus Pro, Thr et Ser, un domaine de liaison à la cellulose et un domaine catalytique.
Les protéines N- et O-glycosylées sont présentes respectivement dans le domaine catalytique et la région charnière.
Les cellulases bactériennes et fongiques consistent généralement en deux ou plusieurs domaines fonctionnels et structurels qui sont reliés par un lieur peptidique.
Dans les organismes aérobies, le domaine de liaison à la cellulose se lie à un domaine catalytique, tandis que le domaine de la dockerine se joint au domaine catalytique dans les organismes anaérobies.
Les cellulases fongiques consistent en un module de liaison à la cellulose (CBM) et un domaine catalytique (CD); Le CBM est connecté via une courte région de lieur multisite.
Dans les cellulases fongiques, le domaine de liaison catalytique est composé de moins de 40 résidus d'acides aminés qui comprend également trois résidus aromatiques conservés.
Selon la nomenclature des enzymes de l'Union internationale de biochimie et de biologie moléculaire, les cellulases bactériennes sont regroupées dans EC 3.2.1.4 et sont incluses dans quatorze familles de glycosil hydrolase (GH).
Des taux de croissance plus élevés et une polyvalence génétique des bactéries soulignent les avantages et la pertinence des cellulases bactériennes par rapport aux sources fongiques, bien que de nombreuses cellulases fongiques soient disponibles dans le commerce.
Les usages
La cellulase est utilisée pour la transformation commerciale des aliments dans le café.
Il effectue l'hydrolyse de la cellulose lors du séchage des fèves.
De plus, les cellulases sont largement utilisées dans l'industrie textile et dans les détergents à lessive.
Ils ont également été utilisés dans l'industrie des pâtes et papiers à diverses fins, et ils sont même utilisés pour des applications pharmaceutiques.
La cellulase est utilisée dans la fermentation de la biomasse en biocarburants, bien que ce procédé soit relativement expérimental à l'heure actuelle.
Médicalement, la cellulase est utilisée comme traitement pour les phytobézoards, une forme de bézoard cellulosique trouvé dans l'estomac humain, et elle a montré une efficacité dans la dégradation des biofilms bactériens polymicrobiens en hydrolysant les liaisons glycosidiques β (1-4) dans les exopolysaccharides structurels et matriciels de la substance polymérique extracellulaire (EPS).
L'intérêt pour l'application des cellulases dans l'industrie des pâtes et papiers a considérablement augmenté au cours de la dernière décennie.
Les procédés de réduction en pâte mécanique tels que le raffinage et le broyage de la matière première ligneuse conduisent à des pâtes à haute teneur en fines, en vrac et en rigidité.
En revanche, la réduction en pâte biomécanique utilisant des cellulases a entraîné des économies d'énergie substantielles (20 à 40%) lors du raffinage et des améliorations des propriétés de résistance des feuilles à la main.
Des mélanges de cellulases (endoglucanases I et II) et d'hémicellulases ont également été utilisés pour la biomodification des propriétés des fibres dans le but d'améliorer l'égouttage et la battabilité dans les papeteries avant ou après le battage de la pâte.
Alors que les endoglucanases ont la capacité de diminuer la viscosité de la pâte avec un degré d'hydrolyse inférieur, il a également été rapporté que les cellulases améliorent la capacité de blanchiment de la pâte kraft de résineux, produisant un score de brillance final comparable à celui du traitement à la xylanase.
Les cellulases seules, ou utilisées en combinaison avec des xylanases, sont bénéfiques pour le désencrage de différents types de déchets de papier.
La plupart des applications proposées jusqu'à présent utilisent des cellulases et des hémicellulases pour la libération d'encre de la surface des fibres par hydrolyse partielle de molécules glucidiques.
Il a été postulé que des améliorations dans la déshydratation et le désencrage de diverses pâtes aboutissent au pelage des fibrilles et faisceaux individuels, qui ont une affinité élevée pour l'eau environnante et les particules d'encre.
Les principaux avantages du désencrage enzymatique sont la réduction ou l'élimination de l'utilisation d'alcali, l'amélioration de la brillance des fibres, l'amélioration des propriétés de résistance, l'amélioration de l'exemption et de la propreté de la pâte et la réduction des particules fines dans la pâte.
De plus, le désencrage à l'aide d'enzymes à pH acide empêche également le jaunissement alcalin, simplifie le processus de désencrage, modifie la distribution granulométrique de l'encre et réduit la pollution de l'environnement.
Bien que le désencrage enzymatique puisse réduire le besoin de produits chimiques de désencrage et réduire les impacts environnementaux négatifs de l'industrie du papier, l'utilisation excessive d'enzymes doit être évitée, car une hydrolyse importante des fines pourrait réduire la capacité de liaison des fibres.
Fait intéressant, l'utilisation de cellulases pour améliorer le drainage a également été poursuivie par plusieurs usines dans le but d'augmenter le taux de production.
Les traitements enzymatiques éliminent une partie des fines ou décollent les fibrilles à la surface des fibres et les substances dissoutes et colloïdales, qui causent souvent de graves problèmes de drainage dans les papeteries.
Dans cet aspect, les cellulases ont montré une amélioration considérable de la performance globale des papeteries.
Le traitement enzymatique déstabilise également les extraits lipophiles dans les filtrats et facilite leur fixation aux fibres thermomécaniques de mise en pâte.
Ces enzymes sont également utilisées dans la préparation de carton facilement biodégradable, la fabrication de papier souple, y compris les serviettes en papier et le papier hygiénique, et l'élimination du papier collé.
SYNONYMES :
Cellulase
bêta-cellotriose
(2S,3R,4S,5S,6R)-2-[(2R,3S,4R,5R,6S)-4,5-dihydroxy-2-(hydroxyméthyl)-6-[(2R,3S,4R,5R ,6R)-4,5,6-trihydroxy-2-(hydroxyméthyl)oxan-3-yl]oxyoxan-3-yl]oxy-6-(hydroxyméthyl)oxane-3,4,5-triol
61788-77-0
D-(+)-Cellotriose
Bêta-D-Glucopyranosyl-(1->4)-Bêta-D-Glucopyranosyl-(1->4)-Bêta-D-Glucopyranose
CT3
33404-34-1
CHEBI:41753
ZINC8220386
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W-110244
Q26840894
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