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CoA
Numéro CAS : 85-61-0
Formule chimique : C21H36N7O16P3S
Masse molaire : 767.535
La coenzyme A (CoA, SHCoA, CoASH) est une coenzyme, remarquable pour le rôle de la coenzyme A dans la synthèse et l'oxydation des acides gras, et l'oxydation du pyruvate dans le cycle de l'acide citrique.
Tous les génomes séquencés à ce jour codent pour des enzymes qui utilisent la coenzyme A comme substrat, et environ 4 % des enzymes cellulaires utilisent la coenzyme A (ou un thioester) comme substrat.
Chez l'homme, la biosynthèse de CoA nécessite de la cystéine, du pantothénate (vitamine B5) et de l'adénosine triphosphate (ATP).
Sous forme d'acétyle de coenzyme A, la coenzyme A est une molécule très polyvalente, servant des fonctions métaboliques dans les voies anabolique et catabolique.
L'acétyl-CoA est utilisé dans la régulation post-traductionnelle et la régulation allostérique de la pyruvate déshydrogénase et de la carboxylase pour maintenir et soutenir la partition de la synthèse et de la dégradation du pyruvate.
La coenzyme A est ainsi appelée parce que la coenzyme A a été identifiée par Lipmann et al. (1947) comme cofacteur thermostable pour les réactions d'acétylation, le A signifiant acétylation.
La partie active de la molécule est le groupe thiol terminal, qui est lié de manière covalente via une liaison thioester à des groupes acyle tels que l'acétate ou des acides gras à chaîne plus longue.
Le dérivé CoA est plus soluble dans le milieu aqueux de la cellule et est dit activé car le ΔG d'hydrolyse de la liaison thioester est important et négatif (ex. - 31,5 kJ mol - 1 pour l'acétyl CoA).
Cela facilite alors la formation de liaisons covalentes, telles que le citrate de l'acétyl CoA et l'oxaloacétate dans le cycle de Krebs.
La CoA est impliquée dans d'innombrables réactions du métabolisme central (par exemple, l'oxydation des acides gras et la biosynthèse des glycérolipides et des stérols) ainsi que dans les voies métaboliques secondaires, notamment celles des polycétides, de la synthèse des protéines non ribosomiques, des flavonoïdes et de la lignine.
Chez Escherichia coli, la coenzyme A a été estimée à environ 100 enzymes (plus de 4 % du total) utilisant soit la CoA, soit un ester de CoA comme substrat.
Les ACP ont un rôle beaucoup plus restreint, quoique tout aussi important, dans la synthèse des acides gras, et dans E. coli, les ACP sont la protéine soluble la plus abondante, constituant environ 0,25 % de la protéine soluble totale.
Là encore, les groupes acyle sont attachés via une liaison thioester au thiol terminal.
La transthioestérification est facilement réalisée et cette réactivité est au cœur de la chimie de ces thioesters.
Le pKa du proton alpha est également réduit par la thioestérification, permettant à la chimie de condensation des esters de Claisen de se produire facilement dans les voies de biosynthèse des acides gras.
La coenzyme A (CoA, CoASH ou HSCoA) est le cofacteur clé de la première étape du cycle TCA, responsable du transfert du groupe acétyle de l'oxydation du pyruvate à l'oxaloacétate produisant du citrate.
La coenzyme A est également un cofacteur critique dans le métabolisme des acides gras.
La coenzyme A transporte les acides gras à travers le processus catabolique/d'oxydation dans les mitochondries et transfère les groupes acétyle pendant le processus d'élongation de la synthèse des acides gras dans le cytosol.
La fraction acétyle de l'acétylCoA est liée par une liaison à haute énergie (énergie libre 34,3 kJ/mol) au groupe -SH de la coenzyme A.
La coenzyme A est également un précurseur des stéroïdes et d'autres composés naturels, tels que les terpènes et les acétogénines présents dans les plantes.
Dans la réaction de transfert par l'acétyl CoA du fragment acétyle C2, le groupe carboxyle ou le groupe méthyle peut réagir (réaction électrophile vs nucléophile, respectivement).
L'acétylCoA est préparé par voie enzymatique en faisant réagir la coenzyme A avec du phosphate d'acétyle et de la phosphotransacétylase.
Le produit est purifié par chromatographie échangeuse d'ions.
Plusieurs méthodes de préparation et méthodes de dosage de l'Acetyl CoA et d'autres dérivés de CoA ont été décrites dans la littérature.
La coenzyme A est synthétisée in vivo à partir du pantothénate, de la cystéine et de l'adénosine.
Le pantothénate est phosphorylé, joint à la cystéine, décarboxylé, joint à l'adénosine et phosphorylé à nouveau en position 3 'ribose pour donner la coenzyme A.
La coenzyme A (CoA) est un cofacteur métabolique essentiel synthétisé à partir de la cystéine, du pantothénate et de l'ATP.
Le CoA joue un rôle important dans de nombreuses voies métaboliques, y compris le cycle de l'acide tricarboxylique, ainsi que la synthèse et l'oxydation des acides gras.
L'une des principales fonctions de CoA est le transport et le transfert de groupes acyle.
Les dérivés acylés, par exemple l'acétyl-CoA, sont des intermédiaires critiques dans de nombreuses réactions métaboliques.
Les niveaux de CoA peuvent être modifiés pendant la famine et dans des conditions telles que le cancer, le diabète et l'alcoolisme.
La coenzyme A peut lier l'acétate (acétyl-CoA) ou d'autres acides carboxyliques dans une liaison riche en énergie.
La coenzyme A est le cofacteur de nombreuses acétylations catalysées par des enzymes, par exemple dans le cycle du citrate (cycle de Krebs).
Pour améliorer la sensibilité du dosage de la luciférase, du CoA est ajouté au tampon de dosage à une concentration de 270 μM.
La coenzyme A (CoA, CoASH ou HSCoA) est une coenzyme remarquable pour le rôle de la coenzyme A dans la synthèse et l'oxydation des acides gras et l'oxydation du pyruvate dans le cycle de l'acide citrique.
La coenzyme A est adaptée de la bêta-mercaptoéthylamine, du pantothénate et de l'adénosine triphosphate.
La coenzyme A est également un composé parent pour d'autres produits de transformation, y compris, mais sans s'y limiter, le phénylglyoxylyl-CoA, le tétracosanoyl-CoA et le 6-hydroxyhex-3-énoyl-CoA.
La coenzyme A est synthétisée dans un processus en cinq étapes à partir du pantothénate et de la cystéine.
Dans la première étape, le pantothénate (vitamine B5) est phosphorylé en 4'-phosphopantothénate par l'enzyme pantothénate kinase (PanK, CoaA, CoaX).
Dans la deuxième étape, une cystéine est ajoutée au 4'-phosphopantothénate par l'enzyme phosphopantothénoylcystéine synthétase (PPC-DC, CoaB) pour former la 4'-phospho-N-pantothénoylcystéine (PPC).
Dans la troisième étape, le PPC est décarboxylé en 4'-phosphopantéthéine par la phosphopantothénoylcystéine décarboxylase (CoaC).
Dans la quatrième étape, la 4'-phosphopantéthéine est adénylée pour former du déphospho-CoA par l'enzyme phosphopantéthéine adénylyl transférase (CoaD).
Enfin, le déphospho-CoA est phosphorylé à l'aide d'ATP en coenzyme A par l'enzyme déphosphocoenzyme A kinase (CoaE).
Étant donné que la coenzyme A est, en termes chimiques, un thiol, la coenzyme A peut réagir avec des acides carboxyliques pour former des thioesters, fonctionnant ainsi comme un porteur de groupe acyle.
CoA aide à transférer les acides gras du cytoplasme vers les mitochondries.
Une molécule de coenzyme A portant un groupe acétyle est également appelée acétyl-CoA.
Lorsque la coenzyme A n'est pas attachée à un groupe acyle, la coenzyme A est généralement appelée « CoASH » ou « HSCoA ».
La coenzyme A est également la source du groupe phosphopantéthéine qui est ajouté en tant que groupe prothétique aux protéines telles que les protéines porteuses d'acyle et la formyltétrahydrofolate déshydrogénase.
L'acétyl-CoA est une molécule importante elle-même.
La coenzyme A est le précurseur de l'HMG CoA qui est un composant essentiel dans la synthèse du cholestérol et des cétones.
De plus, la coenzyme A apporte un groupe acétyle à la choline pour produire de l'acétylcholine dans une réaction catalysée par la choline acétyltransférase.
Coenzyme Une tâche principale consiste à transporter les atomes de carbone du groupe acétyle vers le cycle de l'acide citrique pour qu'ils soient oxydés pour la production d'énergie.
La coenzyme A, également connue sous le nom de CoA ou coenzyme A-SH, appartient à la classe des composés organiques connus sous le nom de coenzyme a et dérivés.
Ce sont des dérivés de la vitamine B5 contenant un fragment 4'-phosphopantéthéine attaché à une diphospho-adénosine.
La coenzyme A est un composé basique fort (basé sur son pKa).
La coenzyme A existe dans toutes les espèces vivantes, allant des bactéries aux humains.
La coenzyme A (CoA) est un cofacteur essentiel omniprésent qui joue un rôle central dans le métabolisme des acides carboxyliques, y compris les acides gras à chaîne courte et longue, ainsi que les glucides et les protéines.
Dans la voie métabolique des lipides, la CoA participe à la β-oxydation des acides gras, favorisant le catabolisme des triglycérides (TG).
La coenzyme A fonctionne comme un transporteur de groupe acyle et aide au transfert des acides gras du cytoplasme vers les mitochondries.
Tous les génomes séquencés à ce jour codent pour des enzymes qui utilisent la coenzyme A comme substrat, et environ 4 % des enzymes cellulaires utilisent la coenzyme A (ou un thioester, comme l'acétyl-CoA) comme substrat.
La coenzyme A est l'enzyme métabolique la plus active du corps humain.
La coenzyme A est utilisée comme complément pour le traitement hypothétique de l'acné.
La coenzyme A (CoA) est un dérivé de la vitamine B5 et de la cystéine.
L'un des rôles les plus importants de CoA se présente sous la forme d'acétyl-CoA.
L'acétyl-CoA est produit lorsque le CoA est lié à un groupe acétyle par une liaison thioester.
L'acétyl-CoA joue un rôle clé dans le métabolisme intermédiaire d'organismes allant des archaebactéries aux mammifères.
Certains des rôles majeurs de la coenzyme A incluent le fait d'être un précurseur de réactions anaboliques, la régulation de l'activité enzymatique via des interactions allostériques et la facilitation du transfert d'acétyle vers les protéines.
Les acétyltransférases (NAT) facilitent le transfert d'un groupe acétyle de l'acétyl-CoA au groupe "-amino sur le résidu N-terminal d'une protéine.
Cette acétylation terminale affecte grandement la stabilité et la fonction d'une protéine.
L'abondance d'acétyl-CoA dans les compartiments cellulaires peut changer en fonction de diverses conditions physiologiques et/ou pathologiques.
La recherche a montré que l'acétyl-CoA est impliqué dans certains processus de régulation cellulaire via la capacité de la coenzyme A à contrôler l'équilibre entre les réactions anaboliques et cataboliques.
Plusieurs agents pharmaceutiques ont été et continuent d'être développés pour influencer le métabolisme de l'acétyl-CoA.
Biosynthèse du coenzyme A :
La coenzyme A est naturellement synthétisée à partir du pantothénate (vitamine B5), qui se trouve dans les aliments tels que la viande, les légumes, les céréales, les légumineuses, les œufs et le lait.
Chez l'homme et la plupart des organismes vivants, le pantothénate est une vitamine essentielle qui a diverses fonctions.
Dans certaines plantes et bactéries, dont Escherichia coli, le pantothénate peut être synthétisé de novo et n'est donc pas considéré comme essentiel.
Ces bactéries synthétisent le pantothénate à partir de l'acide aminé aspartate et d'un métabolite dans la biosynthèse de la valine.
Dans tous les organismes vivants, la coenzyme A est synthétisée selon un processus en cinq étapes qui nécessite quatre molécules d'ATP, de pantothénate et de cystéine :
Le pantothénate (vitamine B5) est phosphorylé en 4′-phosphopantothénate par l'enzyme pantothénate kinase (PanK; CoaA; CoaX).
Il s'agit de l'étape engagée dans la biosynthèse de CoA et nécessite de l'ATP.
Une cystéine est ajoutée au 4′-phosphopantothénate par l'enzyme phosphopantothénoylcystéine synthétase (PPCS; CoaB) pour former la 4'-phospho-N-pantothénoylcystéine (PPC).
Cette étape est couplée à l'hydrolyse de l'ATP.
Le PPC est décarboxylé en 4′-phosphopantéthéine par la phosphopantothénoylcystéine décarboxylase (PPC-DC; CoaC)
La 4′-phosphopantéthéine est adénylée (ou plus correctement, AMPylée) pour former du déphospho-CoA par l'enzyme phosphopantéthéine adénylyl transférase (COASY; PPAT; CoaD)
Enfin, la déphospho-CoA est phosphorylée en coenzyme A par l'enzyme déphosphocoenzyme A kinase (COASY, DPCK; CoaE).
Cette dernière étape nécessite ATP.
Les abréviations de la nomenclature des enzymes entre parenthèses représentent respectivement les enzymes de mammifères, d'autres eucaryotes et de procaryotes.
Chez les mammifères, les étapes 4 et 5 sont catalysées par une enzyme bifonctionnelle appelée COASY.
Cette voie est régulée par l'inhibition du produit.
Le CoA est un inhibiteur compétitif de la pantothénate kinase, qui se lie normalement à l'ATP.
La coenzyme A, trois ADP, un monophosphate et un diphosphate sont récoltés à partir de la biosynthèse.
La coenzyme A peut être synthétisée par des voies alternatives lorsque le niveau de coenzyme A intracellulaire est réduit et que la voie de novo est altérée.
Dans ces voies, la coenzyme A doit être fournie par une source externe, telle que la nourriture, afin de produire la 4′-phosphopantéthéine.
Les ectonucléotides pyrophosphates (ENPP) dégradent la coenzyme A en 4′-phosphopantéthéine, une molécule stable dans les organismes.
Les protéines porteuses d'acyle (ACP) (telles que l'ACP synthase et la dégradation de l'ACP) sont également utilisées pour produire la 4'-phosphopantéthéine.
Cette voie permet à la 4'-phosphopantéthéine d'être reconstituée dans la cellule et permet la conversion en coenzyme A via les enzymes, PPAT et PPCK.
Production commerciale de Coenzyme A :
La coenzyme A est produite commercialement par extraction à partir de levure, mais il s'agit d'un processus inefficace (rendements d'environ 25 mg/kg) résultant en un produit coûteux.
Diverses manières de produire du CoA de manière synthétique ou semi-synthétique ont été étudiées bien qu'aucune ne fonctionne actuellement à l'échelle industrielle.
Pharmacologie et Biochimie du Coenzyme A :
Informations sur les métabolites humains :
Emplacements des tissus :
Tissu adipeux
Fibroblastes
Muscle squelettique
Emplacements cellulaires :
Réticulum endoplasmique
Appareil de Golgi
Lysosome
Mitochondries
Noyau
Peroxysome
Voies métaboliques :
Acidurie 2-aminoadipique 2-oxoadipique
Acidurie 2-hydroxyglutrique (formes D et L)
Déficit en complexe 2-cétoglutarate déshydrogénase
Déficit en 2-méthyl-3-hydroxybutryl CoA déshydrogénase
Déficit en 27-hydroxylase
Déficit en 3-hydroxy-3-méthylglutaryl-CoA lyase
Déficit en acide 3-hydroxyisobutyrique déshydrogénase
Acidurie 3-hydroxyisobutyrique
Déficit en 3-méthylcrotonyl coa carboxylase de type I
Acidurie 3-méthylglutaconique de type I
Fonction du coenzyme A :
Synthèse des acides gras :
Étant donné que la coenzyme A est, en termes chimiques, un thiol, la coenzyme A peut réagir avec des acides carboxyliques pour former des thioesters, fonctionnant ainsi comme un porteur de groupe acyle.
La coenzyme A aide au transfert des acides gras du cytoplasme vers les mitochondries.
Une molécule de coenzyme A portant un groupe acyle est également appelée acyl-CoA.
Lorsque la coenzyme A n'est pas attachée à un groupe acyle, la coenzyme A est généralement appelée « CoASH » ou « HSCoA ».
Ce processus facilite la production d'acides gras dans les cellules, qui sont essentiels à la structure de la membrane cellulaire.
La coenzyme A est également la source du groupe phosphopantéthéine qui est ajouté en tant que groupe prosthétique à des protéines telles que la protéine porteuse d'acyle et la formyltétrahydrofolate déshydrogénase.
Production d'énergie:
La coenzyme A est l'une des cinq coenzymes cruciales nécessaires au mécanisme de réaction du cycle de l'acide citrique.
La forme coenzyme A acétyl-coenzyme A est le principal intrant dans le cycle de l'acide citrique et est obtenue à partir de la glycolyse, du métabolisme des acides aminés et de la bêta-oxydation des acides gras.
Ce processus est la principale voie catabolique du corps et est essentiel pour décomposer les éléments constitutifs de la cellule tels que les glucides, les acides aminés et les lipides.
Régulation:
Lorsqu'il y a un excès de glucose, la coenzyme A est utilisée dans le cytosol pour la synthèse des acides gras.
Ce processus est mis en œuvre par la régulation de l'acétyl-CoA carboxylase, qui catalyse l'étape engagée dans la synthèse des acides gras.
L'insuline stimule l'acétyl-CoA carboxylase, tandis que l'épinéphrine et le glucagon inhibent l'activité de la coenzyme A.
Lors de la famine cellulaire, la coenzyme A est synthétisée et transporte les acides gras du cytosol vers les mitochondries.
Ici, l'acétyl-CoA est généré pour l'oxydation et la production d'énergie.
Dans le cycle de l'acide citrique, la coenzyme A agit comme un régulateur allostérique dans la stimulation de l'enzyme pyruvate déshydrogénase.
De nouvelles recherches ont montré que la protéine CoAlation joue un rôle important dans la régulation de la réponse au stress oxydatif.
La coAlation des protéines joue un rôle similaire à la S-glutathionylation dans la cellule et empêche l'oxydation irréversible du groupe thiol de la cystéine à la surface des protéines cellulaires, tout en régulant directement l'activité enzymatique en réponse au stress oxydatif ou métabolique.
Utilisations de la coenzyme A :
En tant que cofacteur essentiel dans les réactions de transfert d'acétyle présentes dans les cellules de mammifères et de nombreux micro-organismes.
La coenzyme A (CoA, CoASH ou HSCoA) est une coenzyme, remarquable pour le rôle de la coenzyme A dans la synthèse et l'oxydation des acides gras, et l'oxydation du pyruvate dans le cycle de l'acide citrique.
Utilisation dans la recherche biologique de la coenzyme A :
La coenzyme A est disponible auprès de divers fournisseurs de produits chimiques sous forme d'acide libre et de sels de lithium ou de sodium.
L'acide libre de la coenzyme A est détectablement instable, avec une dégradation d'environ 5% observée après 6 mois lorsqu'il est stocké à -20 ° C, et une dégradation presque complète après 1 mois à 37 ° C.
Les sels de lithium et de sodium de CoA sont plus stables, avec une dégradation négligeable constatée sur plusieurs mois à différentes températures.
Les solutions aqueuses de coenzyme A sont instables au-dessus de pH 8, avec 31 % d'activité perdue après 24 heures à 25 °C et pH 8.
Les solutions mères de CoA sont relativement stables lorsqu'elles sont congelées à pH 2–6.
La principale voie de perte d'activité de CoA est probablement l'oxydation à l'air de CoA en disulfures de CoA.
Les disulfures mixtes de CoA, tels que le CoA-S – S-glutathion, sont des contaminants couramment notés dans les préparations commerciales de CoA.
Le CoA libre peut être régénéré à partir de disulfure de CoA et de disulfures de CoA mélangés avec des agents réducteurs tels que le dithiothréitol ou le 2-mercaptoéthanol.
Liste non exhaustive des groupements acyles activés par la coenzyme A :
Acétyl-CoA
acyl-CoA gras (forme activée de tous les acides gras ; seuls les esters de CoA sont des substrats pour des réactions importantes telles que la synthèse des mono-, di- et triacylglycérols, la carnitine palmitoyl transférase et l'estérification du cholestérol)
Propionyl-CoA
Butyryl-CoA
Myristoyl-CoA
Crotonyl-CoA
Acétoacétyl-CoA
Coumaroyl-CoA (utilisé dans la biosynthèse des flavonoïdes et des stilbénoïdes)
Benzoyl-CoA
Phénylacétyl-CoA
Acyle dérivé d'acides dicarboxyliques
Malonyl-CoA (important dans l'allongement de la chaîne dans la biosynthèse des acides gras et la biosynthèse des polykétides)
Succinyl-CoA (utilisé dans la biosynthèse de l'hème)
Hydroxyméthylglutaryl-CoA (utilisé dans la biosynthèse des isoprénoïdes)
Pimelyl-CoA (utilisé dans la biosynthèse de la biotine)
Découverte de la structure de la coenzyme A :
La coenzyme A a été identifiée par Fritz Lipmann en 1946, qui a également donné plus tard son nom à la coenzyme A.
La structure de la coenzyme A a été déterminée au début des années 1950 au Lister Institute de Londres, conjointement par Lipmann et d'autres travailleurs de la Harvard Medical School et du Massachusetts General Hospital.
Lipmann avait initialement l'intention d'étudier le transfert d'acétyle chez les animaux, et à partir de ces expériences, il a remarqué un facteur unique qui n'était pas présent dans les extraits enzymatiques mais qui était évident dans tous les organes des animaux.
Il a pu isoler et purifier le facteur du foie de porc et a découvert que la fonction de la coenzyme A était liée à une coenzyme active dans l'acétylation de la choline.
Les travaux avec Beverly Guirard, Nathan Kaplan et d'autres ont déterminé que l'acide pantothénique était un composant central de la coenzyme A.
La coenzyme a été nommée coenzyme A pour signifier "activation de l'acétate".
En 1953, Fritz Lipmann a remporté le prix Nobel de physiologie ou médecine "pour sa découverte de la co-enzyme A et de l'importance de la coenzyme A pour le métabolisme intermédiaire".
Découverte du coenzyme A :
La coenzyme A (CoA) a été découverte par Fritz Lipmann et ses collègues au début des années 1950.
Le coenzyme a d'abord été isolé à partir de grandes quantités d'extrait de foie de porc en tant que facteur requis pour l'acétylation du sulfanilamide, le système de dosage utilisé pour suivre le CoA pendant la purification du coenzyme A.
La découverte de CoA et la caractérisation et la détermination de la structure de la coenzyme A ont conduit Lipmann à recevoir le prix Nobel de physiologie ou de médecine en 1953.
Les découvertes de Lipmann ont ouvert la porte à la découverte d'innombrables rôles de CoA, notamment la découverte par Feodor Lynen que l'acétate actif était l'acétyl-CoA, un intermédiaire clé dans le métabolisme des composés carbonés par tous les organismes.
En 1964, Lynen a reçu le prix Nobel de physiologie ou de médecine pour sa découverte de l'acétyl-CoA et de nombreux systèmes métaboliques que CoA fonctionne.
Nous savons maintenant que le CoA joue un rôle clé dans le métabolisme des glucides, des lipides et des acides aminés.
Identifiants de Coenzyme A :
Numero CAS:
85-61-0 (acide libre)
55672-92-9 (sel de sodium hydraté)
18439-24-2 (sel de lithium)
ChEBI:CHEBI:15346
ChEMBL : ChEMBL1213327
ChemSpider : 6557
DrugBank : DB01992
InfoCard ECHA : 100.001.472
KEGG : C00010
MeSH : Coenzyme+A
PubChem CID : 6816
UNII : SAA04E81UX
InChI :
InChI=1S/C21H36N7O16P3S/c1-21(2,16(31)19(32)24-4-3-12(29)23-5-6-48)8-41-47(38,39)44- 46(36,37)40-7-11-15(43-45(33,34)35)14(30)20(42-11)28-10-27-13-17(22)25-9- 26-18(13)28/h9-11,14-16,20,30-31,48H,3-8H2,1-2H3,(H,23,29)(H,24,32)(H,36 ,37)(H,38,39)(H2,22,25,26)(H2,33,34,35)/t11-,14-,15-,16?,20-/m1/s1 contrôle
Clé : contrôle RGJOEKWQDUBAIZ-DRCCLKDXSA-N
InChI=1/C21H36N7O16P3S/c1-21(2,16(31)19(32)24-4-3-12(29)23-5-6-48)8-41-47(38,39)44- 46(36,37)40-7-11-15(43-45(33,34)35)14(30)20(42-11)28-10-27-13-17(22)25-9- 26-18(13)28/h9-11,14-16,20,30-31,48H,3-8H2,1-2H3,(H,23,29)(H,24,32)(H,36 ,37)(H,38,39)(H2,22,25,26)(H2,33,34,35)/t11-,14-,15-,16?,20-/m1/s1
Clé : RGJOEKWQDUBAIZ-DRCCLKDXBU
SOURIRE : O=C(NCCS)CCNC(=O)C(O)C(C)(C)COP(=O)(O)OP(=O)(O)OC[C@H]3O[C@ @H](n2cnc1c(ncnc12)N)[C@H](O)[C@@H]3OP(=O)(O)O
Propriétés du coenzyme A :
Formule chimique : C21H36N7O16P3S
Masse molaire : 767.535
UV-vis (λmax) : 259,5 nm[1]
Absorbance : ε259 = 16,8 mM−1 cm−1
Poids moléculaire : 767,5
XLogP3 : -5,8
Nombre de donneurs d'obligations hydrogène : 10
Nombre d'accepteurs de liaison hydrogène : 21
Nombre d'obligations rotatives : 18
Masse exacte : 767.11521025
Masse monoisotopique : 767,11521025
Surface polaire topologique : 348 Ų
Nombre d'atomes lourds : 48
Complexité : 1270
Nombre d'atomes isotopiques : 0
Nombre de stéréocentres atomiques définis : 5
Nombre de stéréocentres d'atomes non définis : 0
Nombre de stéréocentres de liaison définis : 0
Nombre de stéréocentres de liaison indéfinis : 0
Nombre d'unités liées par covalence : 1
Le composé est canonisé : Oui
Noms de la coenzyme A :
Nom systématique IUPAC de la coenzyme A :
[(2R,3S,4R,5R)-5-(6-Amino-9H-purin-9-yl)-4-hydroxy-3-(phosphonooxy)tétrahydro-2-furanyl]méthyl
(3R)-3-hydroxy-2,2-diméthyl-4-oxo-4-({3-oxo-3-[(2-sulfanyléthyl)amino]propyl}amino)butyle
dihydrogéno diphosphate
Synonymes de coenzyme A :
coenzyme A
CoASH
85-61-0
CoA-SH
Zeel
CoA
Dépôt-Zeel
HSCoA
Coenzyme A
co-enzyme-A
Coenzyme ASH
UNII-SAA04E81UX
Phosphoteric T-C6
HS-CoA
COENZYME_A
SAA04E81UX
CHEBI:15346
3'-phosphoadénosine-(5')diphospho(4')pantathéine
Coenzyme A hydraté
[[(2R,3S,4R,5R)-5-(6-aminopurine-9-yl)-4-hydroxy-3-phosphonooxyoxolan-2-yl]méthoxy-hydroxyphosphoryle] [(3R)-3-hydroxy-2 Hydrogénophosphate de ,2-diméthyl-4-oxo-4-[[3-oxo-3-(2-sulfanyléthylamino)propyl]amino]butyl]
143180-18-1
Co-A-SH
Lucine
COA réduit
[(2R,3S,4R,5R)-5-(6-amino-9H-purin-9-yl)-4-hydroxy-3-(phosphonooxy)tétrahydrofuran-2-yl]méthyl (3R)-3-hydroxy -4-({3-oxo-3-[(2-sulfanyléthyl)amino]propyl}amino)-2,2-diméthyl-4-oxobutyl dihydrogénodiphosphate
3'-phosphoadénosine 5'-{3-[(3R)-3-hydroxy-2,2-diméthyl-4-oxo-4-({3-oxo-3-[(2-sulfanyléthyl)amino]propyl}amino )butyl] dihydrogène diphosphate}
Aluzime
Coalip
coenzymes A
S-propanoate
coenzyme-A
CoA hydraté
Koenzym A
Acide S-propanoïque
Thiol-CoA
S-propanoate CoA
S-propionate CoA
D-Coenzyme A
Coenzyme A-SH
Adénosine 5'-(dihydrogéno-diphosphate) 3'-(dihydrogénophosphate) P'-[(R)-3-hydroxy-4-[[3-[(2-mercaptoéthyl)amino]-3-oxopropyl]amino]-2 ,2-diméthyl-4-oxobutyl] ester
co-A
EINECS 201-619-0
S-propanoate Coenzyme A
S-propionate Coenzyme A
GTPL3044
CHEMBL1213327
SCHEMBL18180012
CMC2008
ZINC8551087
BDBM50367033
AKOS025310810
DB01992
HY-128851
CS-0100923
C00010
A904100
(((2R,3S,4R,5R)-5-(6-Amino-9H-purin-9-yl)-4-hydroxy-2-(((hydroxy((hydroxy((R))-3-hydroxy- Acide 2,2-diméthyl-3-((2-((2-sulfanyléthyl)carbamoyl)éthyl)carbamoyl)propoxy)phosphoryl)oxy)phosphoryl)oxy)méthyl)oxolan-3-yl)oxy)phosphonique
[(2R,3S,4R,5R)-5-(6-amino-9H-purin-9-yl)-4-hydroxy-3-(phosphonooxy)tétrahydrofuran-2-yl]méthyl (3R)-3-hydroxy -2,2-diméthyl-4-oxo-4-({3-oxo-3-[(2-sulfanyléthyl)amino]propyl}amino)butyldihydrogène diphosphate (nom non préféré)
[(2R,3S,4R,5R)-5-(6-amino-9H-purine-9-yl)-4-hydroxy-3-(phosphonooxy)tétrahydrofuran-2-yl]méthyl 3-hydroxy-4-( Dihydrogénodiphosphate de {3-oxo-3-[(2-sulfanyléthyl)amino]propyl}amino)-2,2-diméthyl-4-oxobutyle
[(2R,3S,4R,5R)-5-(6-aminopurin-9-yl)-4-hydroxy-3-phosphonooxyoxolan-2-yl]méthyl [hydroxy-[(3R)-3-hydroxy-2, Hydrogénophosphate de 2-diméthyl-4-oxo-4-[[3-oxo-3-(2-sulfanyléthylamino)propyl]amino]butoxy]phosphoryle]
9H-purine-6-amine,9-[5-O-[hydroxy[[hydroxy[[(3R)-3-hydroxy-4-[[3-[(2-mercaptoéthyl)amino]-3-oxopropyl]amino ]-2,2-diméthyl-4-oxobutyl]oxy]phosphinyl]oxy]phosphinyl]-3-O-phosphono-bêta-D-ribofuranosyl]-
Adénosine 5'-(dihydrogéno-diphosphate), 3'-(dihydrogénophosphate), P'-[3-hydroxy-4-[[3-[(2-mercaptoéthyl)amino]-3-oxopropyl]amino]-2,2 -diméthyl-4-oxobutyl] ester, (R)-
[(2R,3S,4R,5R)-5-(6-Amino-9H-purin-9-yl)-4-hydroxy-3-(phosphonooxy)tétrahydro-2-furanyl]méthyl (3R)-3-hydroxy -2,2-diméthyl-4-oxo-4-({3-oxo-3-[(2-sulfanyléthyl)amino]propyl}amino)butyldihydrogène diphosphate [Nom ACD/IUPAC]
[(2R,3S,4R,5R)-5-(6-Amino-9H-purin-9-yl)-4-hydroxy-3-(phosphonooxy)tétrahydro-2-furanyl]méthyl (3R)-3-hydroxy -2,2-diméthyl-4-oxo-4-({3-oxo-3-[(2-sulfanyléthyl)amino]propyl}amino)butyldihydrogène diphosphate
[(2R,3S,4R,5R)-5-(6-Amino-9H-purine-9-yl)-4-hydroxy-3-(phosphonooxy)tétrahydro-2-furanyl]méthyl-(3R)-3- hydroxy-2,2-diméthyl-4-oxo-4-({3-oxo-3-[(2-sulfanyléthyl)amino]propyl}amino)butyldihydrogénodiphosphate [Allemand] [Nom ACD/IUPAC]
201-619-0
85-61-0
Adénosine, 5'-O-[hydroxy[[hydroxy[(3R)-3-hydroxy-4-[[3-[(2-mercaptoéthyl)amino]-3-oxopropyl]amino]-2,2-diméthyl-4 -oxobutoxy]phosphinyl]oxy]phosphinyl]-, 3'-(dihydrogénophosphate) [ACD/Nom de l'index]
CoA
CoASH
Coenzyme A
Coenzyme A
coenzyme-A
co-enzyme-A
Dihydrogénodiphosphate de [(2R,3S,4R,5R)-5-(6-amino-9H-purin-9-yl)-4-hydroxy-3-(phosphonooxy)tétrahydro-2-furanyl]méthyle et de (3R) -3-hydroxy-2,2-diméthyl-4-oxo-4-({3-oxo-3-[(2-sulfanyléthyl)amino]pr opyl}amino)butyle [Nom ACD/IUPAC]
HSCoA
HS-CoA
SAA04E81UX
[(2R,3S,4R,5R)-5-(6-amino-9H-purin-9-yl)-4-hydroxy-3-(phosphonooxy)tétrahydrofuran-2-yl]méthyl (3R)-3-hydroxy -4-({3-oxo-3-[(2-sulfanyléthyl)amino]propyl}amino)-2,2-diméthyl-4-oxobutyl dihydrogénodiphosphate
[(2R,3S,4R,5R)-5-(6-amino-9H-purin-9-yl)-4-hydroxy-3-(phosphonooxy)tétrahydrofuran-2-yl]méthyl (3R)-3-hydroxy -4-({3-oxo-3-[(2-sulfanyléthyl)amino]propyl}amino)-2,2-diméthyl-4-oxobutyldihydrogène diphosphateLucina
[(2R,3S,4R,5R)-5-(6-aminopurin-9-yl)-4-hydroxy-3-phosphonooxyoxolan-2-yl]méthyl [hydroxy-[(3R)-3-hydroxy-2, Hydrogénophosphate de 2-diméthyl-4-oxo-4-[[3-oxo-3-(2-sulfanyléthylamino)propyl]amino]butoxy]phosphoryle]
[[(2R,3S,4R,5R)-5-(6-aminopurine-9-yl)-4-hydroxy-3-phosphonooxyoxolan-2-yl]méthoxy-hydroxyphosphoryle] [(3R)-3-hydroxy-2 Hydrogénophosphate de ,2-diméthyl-4-oxo-4-[[3-oxo-3-(2-sulfanyléthylamino)propyl]amino]butyl]
143180-18-1 [RN]
18-CoA-18-oxo-dinor-LTB4
1VU
3'-phosphoadénosine 5'-{3-[(3R)-3-hydroxy-2,2-diméthyl-4-oxo-4-({3-oxo-3-[(2-sulfanyléthyl)amino]propyl}amino )butyl] dihydrogène diphosphate}
3'-phosphoadénosine-(5')diphospho(4')pantathéine
77809 [Beilstein]
9H-purine-6-amine,9-[5-O-[hydroxy[[hydroxy[[(3R)-3-hydroxy-4-[[3-[(2-mercaptoéthyl)amino]-3-oxopropyl]amino ]-2,2-diméthyl-4-oxobutyl]oxy]phosphinyl]oxy]phosphinyl]-3-O-phosphono-β-D-ribofuranosyl]-
acétoacétyl-coenzyme a
Acétyl coenzyme A
ACO
Adénosine 5'-(dihydrogéno-diphosphate) 3'-(dihydrogénophosphate) P'-[(R)-3-hydroxy-4-[[3-[(2-mercaptoéthyl)amino]-3-oxopropyl]amino]-2 ,2-diméthyl-4-oxobutyl] ester
Adénosine 5'-(dihydrogéno-diphosphate), 3'-(dihydrogénophosphate), P'-[3-hydroxy-4-[[3-[(2-mercaptoéthyl)amino]-3-oxopropyl]amino]-2,2 -diméthyl-4-oxobutyl] ester, (R)-
Aluzime
CAA
directeur général
co-A
Coali
Coalip
CoA-SH
Co-A-SH
Coenzyme A|coenzyme A
Coenzyme ASH
co-enzyme-A|CoA
Koenzym A
Lucine
Malonyl-coenzyme A
MFCD06795839
MLC
pCoenzyme ASH
Phosphoteric T-C6
Propionyle coenzyme A
Thiol-CoA
UNII : SAA04E81UX
UNII-SAA04E81UX
