CYSTINE

La cystine est la forme dimère oxydée de l'acide aminé cystéine et a pour formule (SCH2CH(NH2)CO2H)2.
La cystine est un solide blanc légèrement soluble dans l’eau.
La cystine remplit deux fonctions biologiques : un site de réactions redox et une liaison mécanique qui permet aux protéines de conserver leur structure tridimensionnelle.

Numéro CAS : 56-89-3
Numéro CE : 200-296-3
Nom IUPAC : acide (2R)-2-amino-3-[[(2R)-2-amino-2-carboxyéthyl]disulfanyl]propanoïque
Formule chimique : C6H12N2O4S2

Autres noms : DL-CYSTINE, 923-32-0, cystine, 3,3'-disulfanediylbis(acide 2-aminopropanoïque), dicystéine, cystine, acide cystéine, disulfure de cystéine, (H-Cys-OH), acide 2-amino-3-[(2-amino-2-carboxyéthyl)disulfanyl]propanoïque, cystine, L-, NSC13203, MFCD00084652, (-)-cystine, .beta.,.beta.'-dithiodialanine, CHEBI:17376, alanine, 3,3'-dithiobis-, cystine, DL-, acide alpha-diamino-bêta-dithiolactique, 3,3'-dithiobis(acide 2-aminopropanoïque), 3,3'-dithiobis(acide 2-aminopropionique), Disulfure de bis(.beta.-amino-.beta.-carboxyéthyle), C6H12N2O4S2, NSC 13203, 4746-38-7, cistine, zystine, MFCD00064228, NSC-13203, NCGC00164531-01, cystine, (S), alanine, 3'-dithiodi-, DL-cystine, 99 %, alanine, 3'-dithiobis-, DL-cystine, base libre, 90350-38-2, L-3,3'-dithiodialanine, (H-DL-Cys-OH)2, CYSTINE, (L), Cystine_RamanathanGurudeeban, SCHEMBL10224, CHEMBL366563, BDBM86199, .bêta.,.bêta.'-dithiobisalanine, CAS_595, DTXSID50859005, NSC_595, Pharmakon1600-01300099, BCP29195, BBL011587, CAS_67678, NSC_67678, NSC203781, NSC205366, NSC755897, STL163324, AKOS000121517, AKOS016050601, AM81645, CS-W014656, FD21212, MCULE-2293704247, NSC-203781, NSC-205366, NSC-755897, .bêta.,.bêta.'-dicarboxydiéthyldisulfure, Chlorure de 3,7-diamino-5-phénylphénazin, NCGC00164531-02, NCGC00164531-03, AS-66164, K684, SY033311, SY036878, SY038309, disulfure de .beta.,.beta.'-dicarboxydiéthyle, SBI-0207067.P001, DB-052986, FT-0624467, FT-0625453, FT-0627753, FT-0770594, 24645-67-8, (+/-)-3,3'-dithiobis(2-aminopropionique), disulfure de bis(.beta.-amino-.beta.-carboxyéthyle), C-9765, C01420, L-Cystine-1,1 point d'exclamation inversé a-13C2, 923C320, SR-01000872746, DL-Cystine (H-DL-Cys(1)-OH.H-DL-Cys(1)-OH), SR-01000872746-1, Q27102343, Z56346947, L-Cystine ; Acétylcystéine Impureté A ; 3,3'-Dithiodialanine, Acide propanoïque, 3'-dithiobis[2-amino-, [R-(R*,R*)]-, .beta.,.beta.'-Diamino-.beta.,.beta.'-dicarboxydiéthyl disulfure, 5228F255-51E7-421E-8A05-4687B20118CB, Acide 2-amino-3-(2-amino-3-hydroxy-3-oxopropyl)disulfanylpropansé, acide 2-amino-3-[(2-amino-3-hydroxy-3-oxo-propyl)disulfanyl]propanoïque, L-cystine, (-)-cystine, (2R,2'R)-3,3'-disulfanediylbis(2-aminopropansäure), (R,R)-3,3'-Dithiobis(2-aminopropionicacid), 1728094, 213-094-5, 56-89-3, Acide (2R,2'R)-3,3'-disulfanediylbis(2-aminopropanoïque), cistina, cystine, cystine , Cystine (L)-, CYSTINE, L-, Cystine, L- (8CI), cystine, HA2690000, L-(-)-cystine, L-cystine, L-cystine, L-cystéine (9CI), L-dicystéine, MFCD00064228, L-cystéine oxydée, 2-amino-3-(2-amino-2-carboxy-éthyl)disulfanyl-propanoate, 2-amino-3-[(2-amino-2-carboxyéthyl)dithio]propanoate, acide 2-amino-3-[(2-amino-2-carboxyéthyl)dithio]propanoïque, 3,3'-dithiobis[2-amino-[R-(R*,R*)]-propanoate, acide 3,3'-dithiobis[2-amino-[R-(R*,R*)]-propanoïque, b,b'-diamino-b,b'-dicarboxydiéthyl disulfure, Disulfure de bis(b-amino-b-carboxyéthyle), disulfure de bis(b-amino-β-carboxyéthyle), D(+)-3,3'-dithiobis(2-aminopropanoate, acide D(+)-3,3'-dithiobis(2-aminopropanoïque, β,β'-dithiobisalanine, (-)-3,3'-dithiobis(2-aminopropionique), (-)-cystine|cystine|L-dicystéine, (+)-3,3'-dithiobis(2-aminopropionique), acide (2R)-2-amino-3-[(2R)-2-amino-2-carboxyéthyl]disulfanyl-propanoïque, acide (2R)-2-amino-3-[(2R)-2-amino-3-hydroxy-3-céto-propyl]disulfanyl-propionique, Acide (2R)-2-amino-3-[(2R)-2-amino-3-hydroxy-3-oxopropyl]disulfanylpropanoïque, acide (2R)-2-amino-3-[(2R)-2-amino-3-hydroxy-3-oxo-propyl]disulfanylpropanoïque, acide (2R)-2-amino-3-[[(2R)-2-amino-2-carboxyéthyl]disulfanyl]propanoïque, acide (2R)-2-amino-3-[[(2R)-2-amino-2-carboxyéthyl]disulfanyl]propanoïque

La cystine est un acide aminé cristallin contenant du soufre, formé de deux molécules de l'acide aminé cystéine.
La cystine peut être convertie en cystéine par réduction (dans ce cas, l'ajout d'hydrogène).

Découverte en 1810, la cystine n'a été reconnue comme composant des protéines qu'en 1899, lorsque la cystine a été isolée de la corne animale.
La cystine est particulièrement abondante dans les tissus squelettiques et conjonctifs ainsi que dans les cheveux, la corne et la laine.

La cystine est considérée comme l’une des cibles les plus pratiques pour la modification des protéines.
La chaîne latérale sulfhydryle de la cystéine est considérée comme une fraction nucléophile active.

D’une manière générale, les cystines font partie des acides aminés exposés à la surface les moins abondants.
La cystéine est une fraction plus nucléophile par rapport aux amines primaires, ce qui permet des modifications sélectives des cystines par rapport aux lysines.

Cependant, les cystéines exposées à la surface sont rarement présentes à l’extérieur des protéines, car elles intègrent leur chaîne latérale dans la région hydrophobe de la protéine.
Par exemple, une fois que les cystéines se trouvent à la surface des protéines exposées, cela contribue à la formation d’associations disulfures et finalement à l’agrégation des protéines (agglomération).

Ce schéma est essentiel pour la stabilisation des protéines.
Les chimies maléimides sont parmi les approches les plus courantes pour étiqueter la chaîne latérale de la cystéine, car elles réagissent sélectivement avec le groupe thiol.

La réaction du maléimide est stable dans des conditions physiologiques, tandis que les lysines ne réagissent pas dans les mêmes conditions de réaction.
Les thiols sont reconnus en termes oxydatifs pour créer des liaisons disulfures.

Cette réaction oxydative est impliquée dans l'équilibre cystine-cystine, qui est essentiel dans la configuration de la structure 3D des protéines, car les conditions de réaction sont très douces et n'affectent pas la stabilité structurelle.
La réaction est réversible et peut être réalisée par l'ajout de mercaptoéthanol ou de dithiothréitol pour découpler la liaison disulfure.

En 1935, la kératine fut l'une des premières protéines à être modifiée ; la cystéine exposée en surface fut modifiée avec l'iodoacétamide comme réactif de réaction.

De plus, les cystéines terminales de la papaïne, une enzyme protéolytique, ont été modifiées par Clark et Lowe en utilisant un réactif α-bromoacétophénone pour alkyler les cystines, qui à leur tour ont été réduites en glycine et sérine.
La même approche de l’α-bromoacétophénone a été utilisée pour la conjugaison de la flavine à la cystine accessible de la papaïne.

Plusieurs procédures colorimétriques ont été rapportées dans la littérature pour estimer le nombre de groupes thiol dans n'importe quelle protéine.
Cela est dû à la facilité d'oxydation de la chaîne latérale sulfhydryle en utilisant, par exemple, l'acide 5,5 ' -dithiobis(2-nitrobenzoïque) (DTNB), communément appelé réactif d'Ellman.
L'anion thionitrobenzoate coloré a été libéré lorsque chaque groupe thiol a réagi avec le DTNB et a été mesuré par spectrophotométrie à λ412 nm avec ɛ = 1,36 × 104 M− 1 cm− 1 à pH 8.

La capacité de conjuguer des molécules d’intérêt à la cystéine native par la formation de liaisons soufre-soufre peut être exploitée pour concevoir de nouvelles fonctionnalités.
Certaines des chimies importantes qui ont été rapportées dans la littérature sont l'utilisation d'une réaction d'aminométhylation, de l'iodoacétamide et des maléimides.

Un acide aminé cristallin C6H12N2O4S2 qui est répandu dans les protéines (comme les kératines) et qui est une source majeure de soufre métabolique.

Poids moléculaire : 240,3
XLogP3-AA: -6,3
Nombre de donneurs de liaisons hydrogène : 4
Nombre d'accepteurs de liaisons hydrogène : 8
Nombre de liaisons rotatives : 7
Masse exacte : 240,02384922
Masse monoisotopique : 240,02384922

Surface polaire topologique : 177 Ų
Nombre d'atomes lourds : 14
Complexité : 192
Nombre de stéréocentres d'atomes indéfinis : 2
Nombre d'unités liées de manière covalente : 1
Le composé est canonisé : Oui

La cystine est un acide aminé particulièrement remarquable car la cystine est le moins soluble de tous les acides aminés naturels et parce que la cystine précipite hors de la solution dans la maladie génétique de la cystinurie pour former des calculs dans les voies urinaires.
La cystine est le principal composé soufré des protéines.

La cystine est générée par l’union de deux molécules de cystéine et est donc parfois appelée dicystéine.
La cystine est abrégée en Cys-Cys.

Un acide aminé cristallin, C6H12O4N2S2, présent dans la plupart des protéines, en particulier les kératines des cheveux, de la laine et de la corne, et produisant de la cystéine lors de la réduction.
La cystine est un dérivé oxydé de l’acide aminé cystéine présent dans divers produits nutritionnels, traitements contre l’acné et crèmes pour traiter les lésions ou inflammations cervicales.

La L-cystine est la forme stable et oxydée de la L-cystéine.
La cystine est connue comme un acide aminé disulfure car elle est constituée de deux segments de cystéine avec leurs atomes de soufre respectifs fermement liés ensemble.

Le corps peut convertir la L-cystéine en L-cystine et vice versa, cependant la L-cystéine est la plus bioactive des deux.
La L-cystine a un goût fade et peut être prise sous forme de poudre ou de capsule.

La poudre est soluble dans l’eau et pèse environ 4,6 grammes par cuillère à café rase.
Un apport adéquat en vitamine C et B6 doit toujours accompagner toute supplémentation en cystéine ou en cystine.

La cystine est une forme dimérique oxydée de la cystéine.
La cystine est formée en liant deux résidus de cystéine via une liaison disulfure (Cys-SS-Cys) entre les groupes -SH.

La cystine se trouve en concentrations élevées dans les enzymes digestives et dans les cellules du système immunitaire, les tissus squelettiques et conjonctifs, la peau et les cheveux.
Les cheveux et la peau contiennent 10 à 14 % de cystéine.

La cystine est la forme de cystéine préférée pour la synthèse du glutathion dans les cellules impliquées dans le système immunitaire (par exemple les macrophages et les astrocytes).
Les lymphocytes et les neurones préfèrent la cystéine pour la production de glutathion. L'optimisation des niveaux de glutathion dans les macrophages et les astrocytes avec de la cystéine permet à ces cellules de fournir de la cystéine aux lymphocytes et aux neurones directement à la demande.

Pharmacodynamie de la cystine :
La L-cystine est un acide aminé dimérique non essentiel lié de manière covalente formé par l'oxydation de la cystéine.
Deux molécules de cystéine sont reliées entre elles par un pont disulfure pour former la cystine. La cystine est une substance chimique qui se dépose naturellement dans l'urine et qui peut former un calcul (formation minérale dure) lorsqu'elle se dépose dans les reins.

Le composé produit lorsque deux molécules de cystéine sont liées par une liaison disulfure (SS).
La cystine est nécessaire à une bonne utilisation de la vitamine B6 et est également utile dans la guérison des brûlures et des plaies, en décomposant les dépôts de mucus dans des maladies telles que la bronchite ainsi que la fibrose kystique.

La cystéine contribue également à l’apport d’insuline au pancréas, nécessaire à l’assimilation des sucres et des amidons.
La cystine augmente le niveau de glutathion dans les poumons, le foie, les reins et la moelle osseuse, ce qui peut avoir un effet anti-âge sur le corps en réduisant les taches de vieillesse, etc.

Indication de la Cystine :
Il a été affirmé que la L-cystéine avait des propriétés anti-inflammatoires, que la cystéine pouvait protéger contre diverses toxines et que la cystéine pouvait être utile dans l’arthrose et la polyarthrite rhumatoïde.
Des recherches supplémentaires devront être effectuées avant que la L-cystéine puisse être indiquée pour l’une de ces pathologies.
Jusqu’à présent, la plupart des recherches ont été menées sur des modèles animaux.

Mécanisme d'action de la Cystine :
Certaines conditions, par exemple un surdosage en paracétamol, épuisent le glutathion hépatique et soumettent les tissus à un stress oxydatif entraînant une perte d’intégrité cellulaire.
La L-cystine sert de précurseur majeur pour la synthèse du glutathion.

Utilisations de la cystine :
En tant qu’acide aminé non essentiel.
La cystine est utilisée comme arôme, renforçateur de pâte et complément nutritionnel dans les aliments.

Antistatique
Agent antistatique
Ingrédient de parfum
Conditionnement des cheveux
Agent revitalisant pour cheveux
Soins personnels - coiffure et soins capillaires - après-shampooing - sans rinçage Après-shampooings et démêlants quotidiens sans rinçage
Masquage
Adoucissant et revitalisant

Formation et réactions de la cystine :
La cystine est présente dans de nombreux aliments tels que les œufs, la viande, les produits laitiers et les céréales complètes, ainsi que dans la peau, les cornes et les cheveux.
La cystine n’a pas été reconnue comme dérivée de protéines jusqu’à ce qu’elle soit isolée de la corne d’une vache en 1899.

Les cheveux et la peau humains contiennent environ 10 à 14 % de cystine en masse.
La cystine a été découverte en 1810 par William Hyde Wollaston.

Redox :
La cystine est formée à partir de l'oxydation de deux molécules de cystéine, ce qui entraîne la formation d'une liaison disulfure.
En biologie cellulaire, les résidus de cystine (présents dans les protéines) n'existent que dans les organites non réducteurs (oxydants), tels que la voie sécrétoire (réticulum endoplasmique, appareil de Golgi, lysosomes et vésicules) et les espaces extracellulaires (par exemple, la matrice extracellulaire).

Dans des conditions réductrices (dans le cytoplasme, le noyau, etc.), la cystéine est prédominante.
La liaison disulfure est facilement réduite pour donner la thiolcystéine correspondante.

Les thiols typiques pour cette réaction sont le mercaptoéthanol et le dithiothréitol :
(SCH2CH(NH2)CO2H)2 + 2 RSH → 2 HSCH2CH(NH2)CO2H + RSSR

En raison de la facilité de l’échange thiol-disulfure, les avantages nutritionnels et les sources de cystine sont identiques à ceux de la cystéine plus courante.
Les liaisons disulfures se clivent plus rapidement à des températures plus élevées.

Troubles liés à la cystine :
La présence de cystine dans l’urine est souvent révélatrice de défauts de réabsorption des acides aminés.
Des cas de cystinurie ont été signalés chez les chiens.
Chez l’homme, l’excrétion de niveaux élevés de cristaux de cystine peut être le signe d’une cystinose, une maladie génétique rare.

Transport biologique de la cystine :
La cystine sert de substrat à l'antiporteur cystine-glutamate.
Ce système de transport, très spécifique de la cystine et du glutamate, augmente la concentration de cystine à l’intérieur de la cellule.

Dans ce système, la forme anionique de la cystine est transportée en échange de glutamate.
La cystine est rapidement réduite en cystéine.
Les promédicaments à base de cystéine, par exemple l'acétylcystéine, induisent la libération de glutamate dans l'espace extracellulaire.

Compléments nutritionnels pour cheveux à base de cystine :
Les suppléments de cystéine sont parfois commercialisés comme des produits anti-âge avec des allégations d’amélioration de l’élasticité de la peau.
La cystéine est plus facilement absorbée par l’organisme que la cystine, c’est pourquoi la plupart des suppléments contiennent de la cystéine plutôt que de la cystine.
La N-acétylcystéine (NAC) est mieux absorbée que les autres suppléments de cystéine ou de cystine.