Vite Recherche
La superoxyde dismutase est une enzyme importante qui joue un rôle crucial dans la protection des cellules contre le stress oxydatif.
La superoxyde dismutase catalyse la dismutation (ou partition) du radical superoxyde (O₂⁻) en oxygène moléculaire ordinaire (O₂) et en peroxyde d'hydrogène (H₂O₂).
La superoxyde dismutase est un groupe de métalloprotéines de faible poids moléculaire présentes dans toutes les cellules aérobies des plantes, des animaux et des micro-organismes.
Numéro CAS : 9054-89-1
Numéro EINECS : 232-943-0
Synonymes : zidovudine, Azidothymidine, 30516-87-1, 3'-Azido-3'-désoxythymidine, Retrovir, AZT, Thymidine, 3'-azido-3'-désoxy-, Zidovudinum, Composé S, Zidovudina, ZIDOVUDINE [AZT], zidovudin, Trizivir, BW A509U, Zidovudinum [latin], 3'-désoxy-3'-azidothymidine, BWA509U, BW-A509U, ZDV, BW-A-509U, DRG-0004, Azidothymidine (AZT), Aztec, CCRIS 105, 3'-azt, HSDB 6515, 3'-Azidothymidine, UNII-4B9XT59T7S, MFCD00006536, NSC 602670, 1-[(2R,4S,,5S)-4-azido-5-(hydroxyméthyl)oxolan-2-yl]-5- méthylpyrimidine-2,4-dione, 4B9XT59T7S, DTXSID8020127, CHEBI : 10110, BW-A 509U, 1-((2R,4S,5S)-4-AZIDO-5-(HYDROXYMETHYL)TETRAHYDROFURAN-2-YL)-5-METHYLPYRIMIDINE-2,4(1H,3H)-DIONE, 1-[(2R,4S,5S)-4-azido-5-(hydroxymethyl)oxolan-2-yl]-5-methyl-1,2,3,4-tetrahydropyrimidine-2,4-dione, CHEMBL129, NSC-602670, Azitidin, DTXCID60127, MLS000028548, AZT Antiviral, COMBIVIR COMPONENT ZIDOVUDINE, TRIZIVIR COMPONENT ZIDOVUDINE, AZT, Antiviral, Zidovudinum (latin), 1-(3-Azido-2, 3-didésoxy-bêta-D-ribofuranosyl)-5-méthylpyrimidine-2,4-(1H,3H)-dione, AZT (antiviral), zidovudine [USAN :USP :INN :BAN :JAN], NCGC00023945-05, SMR000058351, Zidovudina [espagnol], ZIDOVUDINE (CIRC), ZIDOVUDINE [CIRC], ANTIVIRAL AZT, ZIDOVUDINE (MART.), ZIDOVUDINE [MART.], ZIDOVUDINE (USP-RS), ZIDOVUDINE [USP-RS], Timazid, 399024-19-2, ZIDOVUDINE (IMPURETÉ EP), ZIDOVUDINE [IMPURETÉ EP], ZIDOVUDINE (MONOGRAPHIE EP), ZIDOVUDINE [MONOGRAPHIE EP], ZIDOVUDINE [MONOGRAPHIE EP], ZIDOVUDINE (MONOGRAPHIE USP], Propolis+AZT, 3'-Azido-2',3'-Didéoxythymidine, Zidovudine (USAN :USP :INN :BAN :JAN), Retrovir(TM), AZT & Li & EPO, Retrovir (TN), 3' Azido 3' deoxythymidine, Cpd S, Intron A & AZT, Racemic Liposomal AZT, Liposomal AZT-SN-1, Liposomal AZT-SN-3, Zidovudine+PRO 140, PC-SOD+AZT, 3' Azido 2',3' Dideoxythymidine, AZT & srCD4, AZT & rIFN.alpha.2, AZT & rsT4, rIFN-beta seron & AZT, 3'-Azido-3'-désoxythymidine (SIDA), AZT & EPO, AZT & GM-CSF, AZT & HPA, AZT & sCD4, AZT & SST, zudovidine, aziodothymidine, AZT & Li & GM-CSF, AZT+PRO 140, Met-SDF-1.beta. & AZT, AZT & Li & IL-1, AZT & Li & IL-6, AZT & IL-1, AZT & IL-2, AZT & IL-6, AZT & Interféron-.alpha.-2, AZT & Concanavalin A (ConA), AZT & Interféron lymphoblastoïde, AZT & PM-19, Met-SDF-1.beta. et Zidovudine, 4lhm, 1-(4-Azido-5-hydroxyméthyl-tétrahydro-furan-2-yl)-5-méthyl-1H-pyrimidine-2,4-dione (AZT), 1-(4-Azido-5-hydroxymethyl-tétrahydro-furan-2-yl)-5-methyl-1H-pyrimidine-2,4-dione [AZT], AZT & rsCD4 & rIFN.alpha.A, 3'-azido-3'-désoxythymidine, AZT, DS-4152 & AZT, 1-((2R,4R,5S)-4-azido-5-(hydroxymethyl)tétrahydrofuran-2-yl)-5-méthylpyrimidine-2,4(1H,3H)-dione, 1-[(2R,4S,5S)-4-azido-5-(hydroxymethyl)tétrahydrofuran-2-yl]-5- méthyl-pyrimidine-2,4-dione, 5-méthyl-1-[rac-(2R,4S,5S)-4-azido-5-(hydroxyméthyl)tétrahydrofurane-2-yl]pyrimidine-2,4-dione, AZT et facteur de stimulation des colonies 2, AZT et NP (de PHCA ou HSA), zidovudine ; 1-(3-Azido-2,3-didésoxy-ss-d-érythro-pentofuranosyl)-5-méthylpyrimidine-2,4(1H,3H)-dione ; Zidovudine (GR 63367X) ; BP Zidovudine et Lamivudine Impureté Standard, 1-(3-Azido-2,3-dideoxy-beta-D-ribofuranosyl)thymine, 3''-azido-thymidine, K7 [P Ti2 W10 O40], Zidovudine & IFNL1, Zidovudine & IFNL2, Zidovudine & IFNL3, Zidovudine (Retrovir), Zidovudine (Standard), COMPOUND-S, Spectrum_001348, AZT & CD4(178)-PE 40, AZT & IFN.alpha., Zidovudine & IL-29, ZIDOVUDINE [MI], Zidovudine & IL-28A, Zidovudine & IL-28B, AZT, ZDV, ZIDOVUDINE [DPI], ZIDOVUDINE [JAN], AZT & Interleukin 29, Opera_ID_1602, Prestwick3_000333, Spectrum2_000927, Spectrum3_001507, Spectrum4_000332, Spectrum5_001101, 3'azido-3'deoxythymidine, ZIDOVUDINE [HSDB], ZIDOVUDINE [USAN], 3'-Azido-3'-désoxythymidine & Érythropoïétine, 3'-Azido-3'-désoxythymidine & Sho-Saiko-To, Azidothymidine ; Zidovudine, Interféron AD + 3'-azido-3'-désoxythymidine, AZT et Interleukine 28A, AZT et Interleukine 28B, 3'-Azido-3'-désoxythymidine et Concanavalin A, 3'-Azido-3'-désoxythymidine et Interleukine-1, 3'-Azido-3'-désoxythymidine et Interleukine-2, 3'-Azido-3'-désoxythymidine et Interleukine-6, ZIDOVUDINE [VANDF], 3'-azido-3-désoxythimydine, 3'-azido3'-désoxythymidine, AZT et IFNL1, AZT et IFNL2, AZT et IFNL3, AZT et Interféron lambda-1, AZT et Interféron lambda-2, AZT et Interféron lambda-3, AZT (PHARMACEUTIQUE), ZIDOVUDINE [WHO-DD], ZIDOVUDINE [WHO-IP], 3''-Deoxy-3-Azidothymidine, BSPBio_000365, BSPBio_003153, KBioGR_000703, KBioSS_001828, MLS001055351, MLS001076358, MLS002153202, MLS002222249, Zidovudine et Interleukine 29, DivK1c_000524, SPECTRUM1502109, ZIDOVUDINE [EMA EPAR], 3'-DÉSOXY-3'-AZIDO-THYMIDINE, SPBio_000834, Zidovudine & Interleukine 28A, Zidovudine & Interleukine 28B, AZT & IL-28A, AZT & IL-28B, BPBio1_000403, GTPL4825, Zidovudine (JP18/USP/DCI), 3'-Azido-3'-désoxythymidine et Lithium et érythropoïétine, 3'-Azido-3'-désoxythymidine et Lithium et Interleukine-1, 3'-Azido-3'-désoxythymidine et Lithium et Interleukine-6, 3'-Azido-3'-désoxythymidine et interféron lymphoblastoïde, SCHEMBL14615088, SN-1-dipalmitoylglycérophospho-AZT (dans une vésicule lipidique), SN-3-dipalmitoylglycérophosphospho-AZT (dans une vésicule lipidique), ZIDOVUDINE [LIVRE ORANGE], AZT & IL-29, HMS501K06, KBio1_000524, KBio2_001828, KBio2_004396, KBio2_006964, KBio3_002653, J05AF, Dismutase, superoxyde ; SOD Superoxyde Dismuyase ; rh-SOD1 ; Superoxyde dismutase du sang de porc ; Superoxyde dismutase humaine recombinante (rhSOD) ; SUPEROXYDE DISMUTASE, 20000u/mg ; superoxyde dismutase des érythrocytes bovins* ; Superoxyde dismutase Sources microbiennes*d'Esche.
La superoxyde dismutase est largement présente dans le corps humain, y compris la peau et ses appendices.
N'importe quel type de métalloenzymes antioxydantes présentes dans les bactéries aérobies et facultatitives et dans les eucartes.
Ils catalysent une réaction dans laquelle deux molécules de l'anion superoxyde hautement toxique et hautement réactif sont converties en une molécule de peroxyde d'hydrogène et d'oxygène moléculaire.
Sur la base des cofacteurs métalliques présents dans les sites actifs, la superoxyde dismutase peut être classée en quatre groupes distincts : cuivre-zinc-SOD (Cu, Zn-SOD), SOD de fer (Fe-SOD), SOD de manganèse (Mn-SOD) et SOD de nickel.
L'enzyme peut servir d'agent anti-inflammatoire et peut également prévenir les modifications cellulaires précancéreuses.
La superoxyde dismutase est utilisée dans les cosmétiques et les produits de soins personnels en tant qu'ingrédient anti-âge et antioxydant en raison de sa capacité à réduire les dommages causés par les radicaux libres à la peau, prévenant ainsi les rides, les ridules et les taches de vieillesse, et elle aide également à la cicatrisation des plaies, adoucit le tissu cicatriciel, protège contre les rayons UV et réduit d'autres signes de vieillissement.
Il a été rapporté que la SOD a un lien important avec plusieurs problèmes de santé humaine, notamment les troubles liés aux globules rouges, la fibrose kystique (FK), le syndrome douloureux post-cholécystectomie, la maladie maligne, le syndrome néphrotique sensible aux stéroïdes, la sclérose latérale amyotrophique, l'apoptose neuronale, le sida et le cancer.
Dans de nombreux modèles animaux présentant des lésions d'ischémie-reperfusion myocardique, d'inflammation, d'ischémie-reperfusion cérébrale, etc., les enzymes SOD se sont avérées très efficaces.
De plus, une forte association entre l'activité de la SOD et la maladie d'Alzheimer a été suggérée par certains chercheurs.
Ce processus est essentiel car les radicaux superoxydes sont des espèces réactives de l'oxygène (ROS) qui peuvent causer des dommages importants aux composants cellulaires tels que l'ADN, les protéines et les lipides.
Ils offrent une protection contre les réactions dommageables avec l'anion radical superoxyde (O2-) en catalysant sa disproportion en oxygène et en peroxyde d'hydrogène.
La superoxyde dismutase est la seule enzyme antioxydante qui piège l'anion superoxyde en convertissant ce radical libre en oxygène et en peroxyde d'hydrogène, empêchant ainsi la production de peroxynitrite et d'autres dommages.
La superoxyde dismutase fait l'objet de recherches approfondies et est utilisée dans les applications anti-inflammatoires, antitumorales, de radioprotection et d'antisénilité.
La superoxyde dismutase est une enzyme qui catalyse alternativement la dismutation (ou partition) du radical anionique superoxyde (O−2) en oxygène moléculaire normal (O2) et en peroxyde d'hydrogène (H2O2).
La superoxyde dismutase est un sous-produit du métabolisme de l'oxygène et, si elle n'est pas régulée, elle cause de nombreux types de dommages cellulaires.
Le peroxyde d'hydrogène est également dommageable et est dégradé par d'autres enzymes telles que la catalase.
Ainsi, la superoxyde dismutase est une défense antioxydante importante dans presque toutes les cellules vivantes exposées à l'oxygène. Une exception est Lactobacillus plantarum et les lactobacilles apparentés, qui utilisent le manganèse intracellulaire pour prévenir les dommages causés par l'O−
La superoxyde dismutase aide à neutraliser les radicaux superoxydes, qui sont des sous-produits du métabolisme cellulaire normal, en particulier dans les mitochondries.
En convertissant ces radicaux en molécules moins nocives (oxygène et peroxyde d'hydrogène), la superoxyde dismutase protège les cellules des dommages oxydatifs.
La superoxyde dismutase est essentielle au maintien de la santé cellulaire et à la prévention des maladies liées au stress oxydatif.
Les déséquilibres ou les déficiences dans l'activité de la SOD sont associés à diverses affections, notamment les maladies neurodégénératives (comme la SLA et la maladie de Parkinson), le cancer et les maladies inflammatoires.
En raison de son rôle protecteur contre le stress oxydatif, la superoxyde dismutase a été étudiée pour des applications thérapeutiques potentielles, y compris les traitements des maladies inflammatoires, les lésions d'ischémie-reperfusion et en tant que complément pour atténuer les dommages oxydatifs dans diverses conditions.
Chez les plantes supérieures, les isoenzymes de la superoxyde dismutase ont été localisées dans différents compartiments cellulaires.
La superoxyde dismutase est présente dans les mitochondries et les peroxysomes.
La Fe-Superoxyde Dismutase a été trouvée principalement dans les chloroplastes, mais a également été détectée dans les peroxysomes, et le CuZn-SOD a été localisé dans le cytosol, les chloroplastes, les peroxysomes et l'apoplaste.
Dans les plantes supérieures, la superoxyde dismutase agit comme un antioxydant et protège les composants cellulaires contre l'oxydation par les espèces réactives de l'oxygène (ROS).
Les ROS peuvent se former à la suite de la sécheresse, de blessures, d'herbicides et de pesticides, de l'ozone, de l'activité métabolique des plantes, des carences en nutriments, de la photoinhibition, de la température au-dessus et au-dessous du sol, des métaux toxiques et des rayons UV ou gamma.
Pour être précis, l'O2 moléculaire est réduit en O−2 (un ROS appelé superoxyde) lorsqu'il absorbe un électron excité libéré par les composés de la chaîne de transport d'électrons.
Le superoxyde est connu pour dénaturer les enzymes, oxyder les lipides et fragmenter l'ADN.
Les superoxydes dismutases catalysent la production d'O2 et de H2O2 à partir du superoxyde (O−2), ce qui permet d'obtenir des réactifs moins nocifs.
Lors de l'acclimatation à des niveaux accrus de stress oxydatif, les concentrations de superoxyde dismutase augmentent généralement avec le degré de stress.
La compartimentation des différentes formes de SOD dans toute la plante leur permet de contrer très efficacement le stress.
Il existe trois classes bien connues et étudiées de coenzymes métalliques SOD qui existent dans les plantes.
Tout d'abord, les superoxydes dismutases de Fe se composent de deux espèces, l'un homodimère (contenant 1 à 2 g de Fe) et l'autre tétramère (contenant 2 à 4 g de Fe).
On pense qu'ils sont les métalloenzymes Superoxyde Dismutase les plus anciennes et se trouvent à la fois dans les procaryotes et les eucaryotes.
Les superoxydes dismutases de Fe sont plus abondamment localisées à l'intérieur des chloroplastes végétaux, où elles sont indigènes.
Deuxièmement, les superoxydes dismutases Mn sont constituées d'un homodimère et d'une espèce d'homotétramère contenant chacune un seul atome de Mn(III) par sous-unité.
On les trouve principalement dans les mitochondries et les peroxysomes.
Troisièmement, les superoxydes dismutases Cu-Zn ont des propriétés électriques très différentes de celles des deux autres classes.
Ceux-ci sont concentrés dans le chloroplaste, le cytosol et, dans certains cas, l'espace extracellulaire.
Notez que les superoxydes dismutases Cu-Zn offrent moins de protection que les superoxydes dismutases Fe lorsqu'elles sont localisées dans le chloroplaste.
La superoxyde dismutase est l'une des principales espèces réactives de l'oxygène dans la cellule.
En conséquence, la superoxyde dismutase joue un rôle antioxydant clé.
L'importance physiologique des superoxydes dismutases est illustrée par les pathologies graves évidentes chez les souris génétiquement modifiées pour manquer de ces enzymes.
Les souris dépourvues de Superoxyde Dismutase2 meurent plusieurs jours après la naissance, dans un contexte de stress oxydatif massif.
Les souris dépourvues de Superoxyde Dismutase1 développent un large éventail de pathologies, notamment un carcinome hépatocellulaire, une accélération de la perte de masse musculaire liée à l'âge, une incidence plus précoce de cataractes et une durée de vie réduite.
Les souris dépourvues de Superoxyde Dismutase3 ne présentent pas de défauts évidents et présentent une durée de vie normale, bien qu'elles soient plus sensibles aux lésions hyperoxytiques.
Les souris knock-out de n'importe quelle enzyme Superoxyde Dismutase sont plus sensibles aux effets létaux des composés générateurs de superoxydes, tels que le paraquat et le diquat (herbicides).
Les drosophiles dépourvues de SOD1 ont une durée de vie considérablement raccourcie, tandis que les mouches dépourvues de SOD2 meurent avant la naissance.
L'épuisement de la superoxyde dismutase1 et de la superoxyde dismutase2 dans le système nerveux et les muscles de la drosophile est associé à une réduction de la durée de vie.
L'accumulation de ROS neuronaux et musculaires semble contribuer aux déficiences associées à l'âge.
Lorsque la surexpression de la superoxyde dismutase2 mitochondriale est induite, la durée de vie de la drosophile adulte est prolongée.
Chez les fourmis noires de jardin (Lasius niger), la durée de vie des reines est supérieure d'un ordre de grandeur à celle des ouvrières, bien qu'il n'y ait pas de différence systématique de séquence nucléotidique entre elles.
Le gène Superoxyde Dismutase3 s'est avéré être le plus surexprimé de manière différentielle dans le cerveau des fourmis reines par rapport aux fourmis ouvrières.
Cette découverte soulève la possibilité d'un rôle important de la fonction antioxydante dans la modulation de la durée de vie.
L'inactivation de la superoxyde dismutase chez le ver C. elegans ne provoque pas de perturbations physiologiques majeures.
Cependant, la durée de vie de C. elegans peut être prolongée par des mimétiques de superoxyde/catalase, ce qui suggère que le stress oxydatif est un déterminant majeur du taux de vieillissement.
Les mutations knock-out ou nulles de SOD1 sont très préjudiciables à la croissance aérobie de la levure bourgeonnante Saccharomyces cerevisiae et entraînent une réduction spectaculaire de la durée de vie post-diauxique.
Chez S. cerevisiae de type sauvage, les taux de dommages à l'ADN ont été multipliés par 3 avec l'âge, mais par plus de 5 chez les mutants supprimés pour les gènes SOD1 ou SOD2.
Les niveaux d'espèces réactives de l'oxygène augmentent avec l'âge chez ces souches mutantes et présentent un schéma similaire à celui des dommages à l'ADN qui augmentent avec l'âge.
Ainsi, il semble que la superoxyde dismutase joue un rôle important dans la préservation de l'intégrité du génome pendant le vieillissement chez S. cerevisiae.
Les mutations SOD2 knockout ou nulles provoquent une inhibition de la croissance sur les sources de carbone respiratoires en plus d'une diminution de la durée de vie post-diauxique.
La superoxyde dismutase est obtenue commercialement à partir de phytoplancton marin, de foie bovin, de raifort, de cantaloup et de certaines bactéries.
À des fins thérapeutiques, la superoxyde dismutase est généralement injectée localement.
Il n'y a aucune preuve que l'ingestion d'aliments non protégés riches en Superoxyde Dismutase ou en SOD puisse avoir des effets physiologiques, car toute la SOD ingérée est décomposée en acides aminés avant d'être absorbée.
Cependant, l'ingestion de superoxyde dismutase liée aux protéines de blé pourrait améliorer son activité thérapeutique, du moins en théorie.
La superoxyde dismutase est une classe d'enzymes qui restreignent le système enzymatique biologique des amas oxydants dans le corps, qui peut répondre efficacement au stress oxydatif cellulaire, au métabolisme des lipides, à l'inflammation et à l'oxydation.
Des études publiées ont montré que les enzymes superoxyde dismutase (SOD) pouvaient maintenir un équilibre dynamique entre la production et le piégeage des oxydants biologiques dans le corps et prévenir les effets toxiques des radicaux libres, et se sont révélées efficaces dans des études anti-tumorales, anti-radiations et anti-âge.
La superoxyde dismutase de nickel (Ni-SOD) est une métalloenzyme qui, comme les autres superoxydes dismutases, protège les cellules des dommages oxydatifs en catalysant la disproportion du radical superoxyde cytotoxique (O−2) en peroxyde d'hydrogène et en oxygène moléculaire.
La superoxyde dismutase est une espèce réactive de l'oxygène qui est produite en grande quantité lors de la photosynthèse et de la respiration cellulaire aérobie.
Il y a un intérêt à utiliser la thérapie génique pour augmenter l'expression de SOD dans les maladies où le stress oxydatif joue un rôle critique.
Les niveaux de superoxyde dismutase sont parfois utilisés comme biomarqueur pour évaluer les niveaux de stress oxydatif dans diverses maladies, aidant à la fois au diagnostic et au suivi de l'efficacité du traitement.
température de stockage : -20°C
solubilité : Se dissout facilement à 5 mg/mL dans un tampon de phosphate de potassium 0,05 M, pH 7,8, contenant 0,1 mM d'EDTA.
Forme : Poudre
Couleur : bleu-gris
La superoxyde dismutase est largement étudiée et utilisée pour les applications anti-inflammatoires, antitumorales, de radioprotection et anti-âge.
Les enzymes superoxyde dismutase ont des ions métalliques à leurs sites actifs qui sont essentiels à leur activité catalytique.
Le type d'ion métallique présent (cuivre, zinc, manganèse ou fer) définit l'isoforme spécifique de la superoxyde dismutase.
Catalyse la dismutation des radicaux superoxydes en peroxyde d'hydrogène et en oxygène moléculaire.
Joue un rôle essentiel dans la défense des cellules contre les effets toxiques des radicaux oxygénés.
Entre en compétition avec l'oxyde nitrique (NO) pour l'anion superoxyde (qui réagit avec le NO pour former du peroxynitrite), ce qui favorise l'activité du NO.
Il a également été démontré que la superoxyde dismutase supprime l'apoptose dans les follicules ovariens de rat en culture, les lignées cellulaires neurales et les souris transgéniques.
Irwin Fridovich et Joe McCord de l'Université Duke ont découvert l'activité enzymatique de la superoxyde dismutase en 1968.
Les superoxydes dismutases étaient auparavant connues comme un groupe de métalloprotéines à fonction inconnue ; par exemple, CuZnSOD était connu sous le nom d'érythrocupréine (ou hémopréine, ou cytocuprein) ou d'anti-inflammatoire vétérinaire « Orgotein ».
De même, Brewer (1967) a identifié une protéine qui est devenue plus tard connue sous le nom de superoxyde dismutase comme étant une indophénol oxydase par analyse des protéines de gels d'amidon à l'aide de la technique phénazine-tétrazolium.
Il existe trois grandes familles de superoxyde dismutase, en fonction du repliement protéique et du cofacteur métallique : le type Cu/Zn (qui lie à la fois le cuivre et le zinc), les types Fe et Mn (qui se lient au fer ou au manganèse) et le type Ni (qui lie le nickel).
Le cuivre et le zinc – les plus couramment utilisés par les eucaryotes, y compris les humains.
Les cytosols de pratiquement toutes les cellules eucaryotes contiennent une enzyme superoxyde dismutase avec du cuivre et du zinc (Cu-Zn-SOD).
Par exemple, le Cu-Zn-SOD disponible dans le commerce est normalement purifié à partir de globules rouges bovins.
L'enzyme bovine Cu-Zn est un homodimère de poids moléculaire 32 500.
C'était la première superoxyde dismutase dont la structure cristalline atomique a été résolue, en 1975.
La superoxyde dismutase est un bêta-baril à 8 brins de « clé grecque », dont le site actif est maintenu entre le baril et deux boucles de surface.
Les deux sous-unités sont étroitement liées dos à dos, principalement par des interactions hydrophobes et quelques interactions électrostatiques.
Les ligands du cuivre et du zinc sont six chaînes latérales d'histidine et une d'aspartate ; Une histidine est liée entre les deux métaux.
Fer – De nombreuses bactéries contiennent une forme de l'enzyme avec le fer (Fe-SOD) ; certaines bactéries contiennent du Fe-SOD, d'autres du Mn-SOD, et certaines (comme E. coli) contiennent les deux.
La Fe-Superoxyde Dismutase peut également être trouvée dans les chloroplastes des plantes.
Les structures 3D des superoxydes dismutases homologues Mn et Fe ont la même disposition d'hélices alpha, et leurs sites actifs contiennent le même type et la même disposition de chaînes latérales d'acides aminés.
Ce sont généralement des dimères, mais parfois des tétramères.
Manganèse – Presque toutes les mitochondries, et de nombreuses bactéries, contiennent une forme avec du manganèse (Mn-SOD) : Par exemple, le Mn-SOD trouvé dans les mitochondries humaines.
Les ligands des ions manganèse sont 3 chaînes latérales d'histidine, une chaîne latérale d'aspartate et une molécule d'eau ou ligand hydroxy, selon l'état d'oxydation du Mn (respectivement II et III).
Celui-ci a une structure hexamérique (6 copies) construite à partir de faisceaux à 4 hélices droitiers, chacun contenant des crochets N-terminaux qui chélatent un ion Ni.
Le crochet Ni-hook contient le motif His-Cys-X-X-Pro-Cys-Gly-X-Tyr ; il fournit la plupart des interactions critiques pour la liaison des métaux et la catalyse et constitue donc un diagnostic probable des NiSOD.
Des mutations de la première enzyme superoxyde dismutase (SOD1) peuvent provoquer une sclérose latérale amyotrophique familiale (SLA, une forme de maladie du motoneurone).
L'inactivation de SOD1 provoque un carcinome hépatocellulaire.
L'activité de la superoxyde dismutase a été associée à des maladies pulmonaires telles que le syndrome de détresse respiratoire aiguë (SDRA) ou la bronchopneumopathie chronique obstructive (BPCO).
La superoxyde dismutase n'est pas exprimée dans les cellules de la crête neurale du fœtus en développement.
Par conséquent, des niveaux élevés de radicaux libres peuvent les endommager et induire des anomalies dysraphiques (anomalies du tube neural).
Des mutations de SOD1 peuvent provoquer une SLA familiale (plusieurs preuves montrent également que la SOD1 de type sauvage, dans des conditions de stress cellulaire, est impliquée dans une fraction significative des cas sporadiques de SLA, qui représentent 90% des patients atteints de SLA), par un mécanisme qui n'est actuellement pas compris, mais pas dû à une perte d'activité enzymatique ou à une diminution de la stabilité conformationnelle de la protéine SOD1.
La surexpression de la superoxyde dismutase a été liée aux troubles neuronaux observés dans le syndrome de Down.
Chez les patients atteints de thalassémie, la superoxyde dismutase augmentera comme forme de mécanisme de compensation.
Cependant, au stade chronique, la superoxyde dismutase ne semble pas suffisante et tend à diminuer en raison de la destruction des protéines par la réaction massive d'oxydant-antioxydant.
Les mitochondries sont la principale source de radicaux superoxydes pendant la respiration cellulaire, ce qui rend le Mn-SOD crucial pour la protection de l'intégrité mitochondriale.
La superoxyde dismutase est une défense de première ligne contre le stress oxydatif, un facteur majeur du vieillissement et de la pathogenèse des maladies liées à l'âge.
En atténuant les dommages oxydatifs, la SOD aide à maintenir la fonction et l'intégrité cellulaires.
Une activité déficiente de la superoxyde dismutase peut entraîner l'accumulation de radicaux superoxydes, contribuant à la neurodégénérescence dans des maladies comme la SLA, la maladie de Parkinson et la maladie d'Alzheimer.
Le stress oxydatif est impliqué dans la progression du cancer.
La superoxyde dismutase aide à réduire ce stress, réduisant ainsi potentiellement le risque de cancer.
En réduisant le stress oxydatif, la superoxyde dismutase peut protéger contre les affections cardiovasculaires telles que l'athérosclérose et l'hypertension.
Des mimétiques de la superoxyde dismutase (composés synthétiques qui imitent l'activité de la SOD) sont à l'étude pour traiter les maladies associées au stress oxydatif.
La superoxyde dismutase est également disponible sous forme de complément alimentaire, souvent dérivé de sources naturelles comme les melons ou les bactéries, et est commercialisé pour ses avantages anti-âge et anti-inflammatoires potentiels.
Des recherches sont en cours pour évaluer l'efficacité de la superoxyde dismutase et de ses mimétiques en milieu clinique pour des affections telles que les accidents vasculaires cérébraux, les crises cardiaques et les maladies inflammatoires.
Utilise:
La superoxyde dismutase est utilisée comme un excellent agent thérapeutique pour lutter contre les maladies réactives médiées par les espèces de l'oxygène telles que le cancer, les maladies inflammatoires, la mucoviscidose, l'ischémie, le vieillissement, la polyarthrite rhumatoïde, les maladies neurodégénératives et le diabète.
Cependant, l'enzyme présente certaines limites dans les applications cliniques.
Par conséquent, des conjugués et des mimétiques de superoxyde dismutase ont été développés pour améliorer son efficacité thérapeutique.
La superoxyde dismutase des érythrocytes bovins a été utilisée dans une étude visant à évaluer un modèle cinétique d'inactivation de la superoxyde dismutase induite par les radiations dans des solutions saturées de protoxyde d'azote.
Il catalyse également la dismutation des radicaux superoxydes en peroxyde d'hydrogène et en oxygène moléculaire.
Joue un rôle essentiel dans la défense des cellules contre les effets toxiques des radicaux oxygénés.
Entre en compétition avec l'oxyde nitrique (NO) pour l'anion superoxyde (qui réagit avec le NO pour former du peroxynitrite), ce qui favorise l'activité du NO.
Il a également été démontré que la superoxyde dismutase supprime l'apoptose dans les follicules ovariens de rat en culture, les lignées cellulaires neurales et les souris transgéniques.
La superoxyde dismutase (modifiée par le polyoxyalkylène) est utilisée dans les préparations cosmétiques pour prévenir le dessèchement et le vieillissement de la peau sans provoquer d'irritation.
La superoxyde dismutase supplémentaire a été suggérée comme traitement pour prévenir la dysplasie bronchopulmonaire chez les nourrissons nés prématurément, mais l'efficacité de son traitement n'est pas claire.
La superoxyde dismutase a été utilisée dans le traitement expérimental de l'inflammation chronique dans les affections inflammatoires de l'intestin.
La superoxyde dismutase peut améliorer la néphrotoxicité induite par le cis-platine (études sur les rongeurs).
En tant qu'"orgoteine » ou « ontosein », une superoxyde dismutase purifiée du foie bovin purifiée pharmacologiquement active, elle est également efficace dans le traitement des maladies inflammatoires des voies urinaires chez l'homme.
Pendant un certain temps, le foie bovin SOD a même bénéficié de l'approbation réglementaire dans plusieurs pays européens pour une telle utilisation.
Cette période a été interrompue par des inquiétudes concernant les maladies à prions.
Un agent mimétique de la superoxyde dismutase, TEMPOL, fait actuellement l'objet d'essais cliniques pour la radioprotection et la prévention de la dermatite radio-induite.
TEMPOL et les nitroxides similaires superoxyde dismutase-mimétique présentent une multiplicité d'actions dans les maladies impliquant un stress oxydatif.
La synthèse d'enzymes telles que la superoxyde dismutase, la L-ascorbate oxydase et l'ADN polymérase Delta 1 est initiée chez les plantes avec l'activation de gènes associés aux conditions de stress pour les plantes.
Les conditions de stress les plus courantes peuvent être les blessures, la sécheresse ou la salinité du sol.
Il est possible de limiter ce processus initié par les conditions de forte salinité du sol en administrant de la glutamine exogène aux plantes.
La diminution du niveau d'expression des gènes responsables de la synthèse de la superoxyde dismutase augmente avec l'augmentation de la concentration en glutamine.
La superoxyde dismutase est utilisée dans la recherche pour des maladies telles que la SLA, la maladie de Parkinson et la maladie d'Alzheimer pour atténuer les dommages oxydatifs.
Aide à protéger le cœur et les vaisseaux sanguins contre les dommages oxydatifs, réduisant potentiellement le risque d'athérosclérose et d'hypertension.
Exploré comme traitement d'appoint pour réduire le stress oxydatif chez les patients atteints de cancer, ce qui pourrait améliorer les résultats et réduire les effets secondaires des traitements.
La superoxyde dismutase a des propriétés anti-inflammatoires et est utilisée dans des affections telles que la polyarthrite rhumatoïde et les maladies inflammatoires de l'intestin.
La superoxyde dismutase est incluse dans les formulations de soins de la peau pour sa capacité à réduire le stress oxydatif, qui peut entraîner des signes de vieillissement tels que les rides, les ridules et le relâchement cutané.
La superoxyde dismutase aide à atténuer les dommages causés par les rayons UV, réduisant ainsi le risque de coups de soleil et de lésions cutanées à long terme.
Favorise la cicatrisation et la réparation de la peau en réduisant les dommages oxydatifs et l'inflammation, ce qui le rend bénéfique pour traiter des affections telles que l'eczéma, le psoriasis et l'acné.
Les suppléments de superoxyde dismutase sont commercialisés pour leur capacité à renforcer les défenses antioxydantes de l'organisme, favorisant ainsi la santé et le bien-être en général.
En réduisant le stress oxydatif, la SOD peut aider à renforcer le système immunitaire, améliorant ainsi la résistance aux infections et aux maladies.
Les athlètes peuvent utiliser des suppléments de superoxyde dismutase pour améliorer les performances, réduire le stress oxydatif induit par l'exercice et accélérer la récupération.
La superoxyde dismutase est largement utilisée dans la recherche pour étudier le stress oxydatif et son impact sur divers processus biologiques et maladies.
Il sert de cible dans le développement de médicaments visant à réduire les dommages oxydatifs dans diverses conditions, y compris les maladies neurodégénératives et cardiovasculaires.
La superoxyde dismutase est utilisée dans l'agriculture pour protéger les plantes des dommages oxydatifs causés par les stress environnementaux tels que la sécheresse, la salinité élevée et les attaques d'agents pathogènes.
En médecine vétérinaire, la superoxyde dismutase est utilisée pour améliorer la santé et le bien-être des animaux, en particulier dans la gestion des conditions liées au stress et l'amélioration des réponses immunitaires.
La superoxyde dismutase a été utilisée dans des formulations topiques pour accélérer la cicatrisation des plaies en réduisant le stress oxydatif au site de la plaie, en favorisant une récupération plus rapide et en réduisant le risque d'infection.
La recherche explore l'utilisation de la thérapie génique Superoxide Dismutase pour augmenter les niveaux d'enzyme dans les maladies où le stress oxydatif est un facteur important, offrant potentiellement une nouvelle voie de traitement.
La superoxyde dismutase est utilisée dans l'industrie alimentaire pour prolonger la durée de conservation des produits en réduisant les dommages oxydatifs, préservant ainsi la saveur, la couleur et la valeur nutritionnelle.
La superoxyde dismutase peut réduire les dommages causés par les radicaux libres à la peau, par exemple, pour réduire la fibrose après une radiothérapie pour le cancer du sein.
Les études de ce type doivent toutefois être considérées comme provisoires, car il n'y avait pas de contrôles adéquats dans l'étude, y compris un manque de randomisation, une double insu ou un placebo.
La superoxyde dismutase est connue pour inverser la fibrose, peut-être par dédifférenciation des myofibroblastes en fibroblastes.
Profil de sécurité :
Lorsqu'il est utilisé dans des formulations topiques (comme dans les cosmétiques ou les produits de soin de la peau), certaines personnes peuvent développer des réactions allergiques, notamment des rougeurs, des démangeaisons ou des éruptions cutanées.
Dans de rares cas, l'inhalation de formes en poudre de SOD, en particulier dans les environnements industriels ou de laboratoire, peut entraîner une irritation respiratoire ou des réactions d'hypersensibilité.
Alors que les antioxydants comme la superoxyde dismutase sont bénéfiques en quantités normales, des niveaux excessifs d'antioxydants peuvent parfois interférer avec les processus naturels du corps.
Une utilisation excessive pourrait potentiellement entraver la capacité du corps à combattre les infections ou entraîner des déséquilibres dans les fonctions cellulaires.
De fortes doses de superoxyde dismutase, en particulier sous forme de supplément, peuvent entraîner des problèmes digestifs, tels que des nausées, des ballonnements ou de la diarrhée.
Il existe également un potentiel de toxicité s'il est pris avec d'autres suppléments antioxydants qui pourraient provoquer une sursaturation de l'activité antioxydante dans le corps.
La superoxyde dismutase peut interférer avec les médicaments qui suppriment le système immunitaire, tels que les corticostéroïdes.
Cela pourrait entraîner une réduction de l'efficacité de ces médicaments ou des effets secondaires indésirables.
Étant donné que la superoxyde dismutase a des propriétés antioxydantes, elle pourrait interférer avec certains traitements contre le cancer, tels que la chimiothérapie et la radiothérapie, qui reposent sur le stress oxydatif pour tuer les cellules cancéreuses.
La possibilité que la superoxyde dismutase réduise l'efficacité de ces traitements fait toujours l'objet de recherches en cours.
On craint que des niveaux élevés de superoxyde dismutase puissent interférer avec les médicaments anticoagulants, bien que ce risque ne soit pas bien établi.
