СУПЕРОКСИДДИСМУТАЗА

Супероксиддисмутаза является важным ферментом, который играет решающую роль в защите клеток от окислительного стресса. 
Супероксиддисмутаза катализирует дисмутацию (или разделение) радикала супероксида (O₂⁻) на обычный молекулярный кислород (O₂) и перекись водорода (H₂O₂). 
Супероксиддисмутаза представляет собой группу низкомолекулярных металлопротеинов, присутствующих во всех аэробных клетках растений, животных и микроорганизмов. 

Номер CAS: 9054-89-1
Номер EINECS: 232-943-0

Синонимы: зидовудин, Азидотимидин, 30516-87-1, 3'-Азидо-3'-дезокситимидин, Ретровир, АЗТ, Тимидин, 3'-азидо-3'-дезокси-, Зидовудин, Соединение S, Зидовудина, ЗИДОВУДИН [AZT], зидовудин, Тризивир, BW A509U, Зидовудин [Латиница], 3'-дезоксидин -3'-азидотимидин, BWA509U, BW-A509U, ZDV, BW-A-509U, DRG-0004, Азидотимидин (AZT), Aztec, CCRIS 105, 3'-AZT, HSDB 6515, 3'-азидотимидин, UNII-4B9XT59T7S, MFCD00006536, NSC 602670, 1-[(2R,4S,5S)-4-азидо-5-(гидроксиметил)оксолан-2-ил]-5- метилпиримидин-2,4-дион, 4B9XT59T7S, DTXSID8020127, CHEBI:: 10110, BW-A 509U, 1-((2R,4S,5S)-4-АЗИДО-5-(ГИДРОКСИМЕТИЛ)ТЕТРАГИДРОФУРАН-2-ИЛ)-5-МЕТИЛПИРИМИДИН-2,4(1H,3H)-ДИОН, 1-[(2R,4S,5S)-4-азидо-5-(гидроксиметил)оксолан-2-ил]-5-метил-1,2,3,4-тетрагидропиримидин-2,4-дион, CHEMBL129, НСК-602670, Азитидин, DTXCID60127, MLS000028548, АЗТ Противовирусный, КОМБИВИР КОМПОНЕНТ ЗИДОВУДИН, ТРИЗИВИР КОМПОНЕНТ ЗИДОВУДИН, АЗТ, Противовирусный, Зидовудин (латинский), 1-(3-Азидо-2,  3-дидезокси-бета-D-рибофуранозил)-5-метилпиримидин-2,4-(1H,3H)-дион, AZT (противовирусный), зидовудин [USAN:USP:INN:BAN:JAN], NCGC00023945-05, SMR000058351, зидовудина [испанский], зидовудин (иарк), зидовудин [иарк], противовирусный АЗТ, ЗИДОВУДИН (МАРТ), ЗИДОВУДИН [МАРТ.], ЗИДОВУДИН (USP-RS), ЗИДОВУДИН [USP-RS], ТИМАЗИД, 399024-19-2, ЗИДОВУДИН (ПРИМЕСЬ ВП), ЗИДОВУДИН [ПРИМЕСЬ ВП], ЗИДОВУДИН (ЭП МОНОГРАФИЯ), ЗИДОВУДИН [ЭП МОНОГРАФИЯ], Прополис+АЗТ, 3'-Азидо-2',3'-Дидезокситимидин, Зидовудин (USP:INN:BAN:JAN), Ретровир(TM), AZT & Li & EPO, Ретровир (TN), 3'-Азидо 3' дезокситимидин, Cpd S, Интрон А и AZT, Рацемический липосомальный AZT, Липосомальный AZT-SN-1, Липосомальный AZT-SN-3, Зидовудин+PRO 140, PC-SOD+AZT, 3'-Азидо 2',3' Дидезокситимидин, AZT & srCD4, AZT & rIFN.alpha.2, AZT & rsT4, рИФН-бета серон и AZT,   3'-Азидо-3'-дезокситимидин (СПИД), АЗТ & ЭПО, АЗТ & GM-CSF, AZT & HPA, AZT & sCD4, AZT & SST, зудовидин, азиодотимидин, AZT & Li & GM-CSF, AZT+PRO 140, Met-SDF-1.beta. & AZT, AZT & Li & IL-1, AZT & Li & IL-6, AZT & IL-1, AZT & IL-2, AZT & IL-6, AZT & интерферон-.альфа.-2, AZT & Concanavalin A (ConA), AZT & лимфобластоидный интерферон, AZT & PM-19, Met-SDF-1.beta. & Зидовудин, 4lhm, 1-(4-Азидо-5-гидроксиметил-тетрагидро-фуран-2-ил)-5-метил-1H-пиримидин-2,4-дион (AZT), 1-(4-азидо-5-гидроксиметил-тетрагидро-фуран-2-ил)-5-метил-1H-пиримидин-2,4-дион [AZT], AZT & rsCD4 & rIFN.alpha.A, 3'-азидо-3'-дезокситимидин, AZT, DS-4152 & AZT, 1-((2R,4R,5S)-4-азидо-5-(гидроксиметил)тетрагидрофуран-2-ил)-5-метилпиримидин-2,4(1H,3H)-дион, 1-[(2R,4S,5S)-4-азидо-5-(гидроксиметил)тетрагидрофуран-2-ил]-5- метилпиримидин-2,4-дион, 5-метил-1-[rac-(2R,4S,5S)-4-азидо-5-(гидроксиметил)тетрагидрофуран-2-ил]пиримидин-2,4-дион, AZT и колониестимулирующий фактор 2, AZT и NP (из PHCA или HSA), зидовудин; 1-(3-Азидо-2,3-дидезокси-сс-d-эритро-пентофуранозил)-5-метилпиримидин-2,4(1H,3H)-дион; зидовудин (GR 63367X); BP Zidovudine and Lamivudine Impurity Standard, 1-(3-Azido-2,3-dideoxy-beta-D-ribofuranosyl)thymine, 3''-azido-thymidine, K7 [P Ti2 W10 O40], Zidovudine & IFNL1, Zidovudine & IFNL2, Zidovudine & IFNL3, Zidovudine (Retrovir), Zidovudine (Standard), COMPOUND-S, Spectrum_001348, AZT & CD4(178)-PE 40, AZT & IFN.alpha., Zidovudine & IL-29, ZIDOVUDINE [MI], Zidovudine & IL-28A, Zidovudine & IL-28B, AZT,   ZDV, ZIDOVUDINE [INN], ZIDOVUDINE [JAN], AZT & INTERLEUKIN 29, Opera_ID_1602, Prestwick3_000333, Spectrum2_000927, Spectrum3_001507, Spectrum4_000332, Spectrum5_001101, 3'azido-3'deoxythymidine, ZIDOVUDINE [HSDB], ZIDOVUDINE [USAN], 3'-Azido-3'-дезокситимидин & Erythropoietin, 3'-Azido-3'-дезокситимидин & Sho-Saiko-To, Azidothymidine; Зидовудин, Интерферон AD + 3'-азидо-3'-дезокситимидин, AZT и интерлейкин 28A, AZT и интерлейкин 28B, 3'-азидо-3'-дезокситимидин и конканавалин А, 3'-азидо-3'-дезокситимидин и интерлейкин-1, 3'-азидо-3'-дезокситимидин и интерлейкин-2, 3'-азидо-3'-дезокситимидин и интерлейкин-6, зидовудин [VANDF], 3'-азидо-3-дезокситидидин, 3'-азидо3'-дезокситимидин, AZT & IFNL1, AZT & IFNL2, AZT & IFNL3, AZT и интерферон лямбда-1, AZT и интерферон лямбда-2, AZT & Интерферон лямбда-3, АЗТ (ФАРМАЦЕВТИЧЕСКИЙ), ЗИДОВУДИН [ВОЗ-ДД], ЗИДОВУДИН [ВОЗ-ИП], 3''-дезокси-3-азидотимидин, BSPBio_000365, BSPBio_003153, KBioGR_000703, KBioSS_001828, MLS001055351, MLS001076358, MLS002153202 MLS002222249, , Зидовудин и интерлейкин 29, DivK1c_000524, SPECTRUM1502109, ЗИДОВУДИН [ЭМА ЭПАР], 3'-дезокси-3'-азидо-тимидин, SPBio_000834, Зидовудин и интерлейкин 28А, Зидовудин и интерлейкин 28B, АЗТ И ИЛ-28А, АЗТ И ИЛ-28В, BPBio1_000403, GTPL4825,  зидовудин (JP18/USP/МНН), 3'-азидо-3'-дезокситимидин и литий и эритропоэтин, 3'-азидо-3'-дезокситимидин и литий и интерлейкин-1, 3'-азидо-3'-дезокситимидин и литий и интерлейкин-6, 3'-азидо-3'-дезокситимидин и лимфобластоид интерферон, SCHEMBL14615088, SN-1-дипальмитоилглицерофосфо-AZT (в липидном везикуле), SN-3-дипальмитоилглицерофосфо-AZT (в липидном везикуле), ЗИДОВУДИН [ОРАНЖЕВАЯ КНИГА], AZT & IL-29, HMS501K06, KBio1_000524, KBio2_001828,  KBio2_004396, KBio2_006964, KBio3_002653, J05AF, дисмутаза, супероксид; СОД супероксид дисмуяза; рг-СОД1; Супероксиддисмутаза из свиной крови; Рекомбинантная супероксиддисмутаза человека (рСОД); СУПЕРОКСИДДИСМУТАЗА, 20000 ЕД/мг; супероксиддисмутаза из бычьих*эритроцитов; Микробные источники супероксиддисмутазы* от ESCHE.

Супероксиддисмутаза широко присутствует в организме человека, в том числе на коже и ее придатках.
Любой из видов антиоксидантных металлоферментов, которые встречаются в аэробных и факультативных бактериях и в эукаротах. 
Они катализируют реакцию, в которой две молекулы высокотоксичного, высокореакционноспособного супероксид-аниона превращаются в одну молекулу перекиси водорода и молекулярного кислорода.

Основываясь на металлических кофакторах, присутствующих в активных центрах, супероксиддисмутаза может быть классифицирована на четыре отдельные группы: медь-цинк-сод (Cu, Zn-SOD), железная СОД (Fe-СОД), марганцевая СОД (Mn-СОД) и никелевая СОД. 
Фермент может служить противовоспалительным средством, а также может предотвращать предраковые изменения клеток. 
Супероксиддисмутаза используется в косметике и средствах личной гигиены в качестве антивозрастного ингредиента и антиоксиданта благодаря своей способности уменьшать повреждение кожи свободными радикалами, тем самым предотвращая морщины, тонкие линии и пигментные пятна, а также помогает заживлению ран, смягчает рубцовую ткань, защищает от ультрафиолетовых лучей и уменьшает другие признаки старения.

Сообщалось, что супероксиддисмутаза играет важную роль в нескольких проблемах со здоровьем человека, включая расстройства, связанные с эритроцитами, муковисцидоз (МВ), болевой синдром после холецистэктомии, злокачественное заболевание молочной железы, стероид-чувствительный нефротический синдром, боковой амиотрофический склероз, апоптоз нейронов, СПИД и рак. 
У многих животных моделей с ишемией-реперфузионным повреждением миокарда, воспалением, ишемией-реперфузионным повреждением головного мозга и т.д., ферменты СОД оказались очень эффективными. 
Кроме того, некоторые исследователи предположили сильную связь между активностью СОД и болезнью Альцгеймера.

Этот процесс необходим, потому что супероксидные радикалы являются активными формами кислорода (АФК), которые могут нанести значительный ущерб клеточным компонентам, таким как ДНК, белки и липиды.
Они обеспечивают защиту от повреждающих реакций с анионом супероксидного радикала (O2-) за счет катализа его диспропорционирования на кислород и перекись водорода.
Супероксиддисмутаза является единственным антиоксидантным ферментом, который поглощает супероксид-анион, превращая этот свободный радикал в кислород и перекись водорода, тем самым предотвращая выработку пероксинитритов и дальнейшее повреждение.

Супероксиддисмутаза широко исследуется и используется в противовоспалительных, противоопухолевых целях, радиационной защите и противостарческом здоровье.
Супероксиддисмутаза — фермент, который поочередно катализирует дисмутацию (или разделение) анионного радикала супероксида (O-2) на нормальный молекулярный кислород (O2) и перекись водорода (H2O2). 
Супероксиддисмутаза является побочным продуктом метаболизма кислорода и, если ее не регулировать, вызывает многие виды повреждения клеток.

Перекись водорода также наносит вред и разлагается другими ферментами, такими как каталаза. 
Таким образом, супероксиддисмутаза является важной антиоксидантной защитой почти во всех живых клетках, подвергающихся воздействию кислорода. Одним из исключений является Lactobacillus plantarum и родственные лактобактерии, которые используют внутриклеточный марганец для предотвращения повреждения реактивным O-.
Супероксиддисмутаза помогает нейтрализовать супероксидные радикалы, которые являются побочными продуктами нормального клеточного метаболизма, особенно в митохондриях. 

Превращая эти радикалы в менее вредные молекулы (кислород и перекись водорода), супероксиддисмутаза защищает клетки от окислительного повреждения.
Супероксиддисмутаза имеет решающее значение для поддержания здоровья клеток и предотвращения заболеваний, связанных с окислительным стрессом. 
Дисбаланс или дефицит активности СОД связаны с различными состояниями, включая нейродегенеративные заболевания (такие как БАС и болезнь Паркинсона), рак и воспалительные заболевания.

Благодаря своей защитной роли против окислительного стресса, супероксиддисмутаза была изучена для потенциального терапевтического применения, включая лечение воспалительных заболеваний, ишемических и реперфузионных повреждений, а также в качестве добавки для смягчения окислительного повреждения при различных состояниях.
В высших растениях изоферменты супероксиддисмутазы локализованы в различных клеточных компартментах. 
Супероксиддисмутаза присутствует в митохондриях и пероксисомах. 

Fe-супероксиддисмутаза была обнаружена в основном в хлоропластах, но также была обнаружена в пероксисомах, а CuZn-SOD был локализован в цитозоле, хлоропластах, пероксисомах и апопластах.
В высших растениях супероксиддисмутаза действует как антиоксидант и защищает клеточные компоненты от окисления активными формами кислорода (АФК).
АФК могут образовываться в результате засухи, травм, гербицидов и пестицидов, озона, метаболической активности растений, дефицита питательных веществ, фотоингибирования, температуры над и под землей, токсичных металлов, а также ультрафиолетовых или гамма-лучей.

В частности, молекулярный O2 восстанавливается до O-2 (АФК, называемого супероксидом), когда он поглощает возбужденный электрон, высвобождаемый из соединений цепи переноса электронов. 
Известно, что супероксид денатурирует ферменты, окисляет липиды и фрагментирует ДНК.
Супероксиддисмутазы катализируют производство O2 и H2O2 из супероксида (O-2), что приводит к уменьшению вредных реагентов.

При акклиматизации к повышенным уровням окислительного стресса концентрация супероксиддисмутазы обычно увеличивается с увеличением степени стрессовых условий. 
Разделение различных форм СОД по всему растению позволяет им очень эффективно противодействовать нагрузкам. 
Существуют три хорошо известных и изученных класса металлических коферментов СОД, которые существуют в растениях. 

Во-первых, супероксиддисмутазы Fe состоят из двух видов: одного гомодимера (содержащего 1–2 г Fe) и одного тетрамера (содержащего 2–4 г Fe). 
Они считаются самыми древними металлоферментами супероксиддисмутазы и обнаруживаются как в прокариотах, так и в эукариотах. 
Супероксиддисмутазы Fe наиболее широко локализованы внутри растительных хлоропластов, где они являются местными. 

Во-вторых, супероксиддисмутазы Mn состоят из гомодимера и гомотетрамеров, каждая из которых содержит по одному атому Mn(III) на субъединицу. 
Они обнаруживаются преимущественно в митохондриях и пероксисомах. 
В-третьих, супероксиддисмутазы Cu-Zn обладают электрическими свойствами, сильно отличающимися от электрических свойств двух других классов. 

Они концентрируются в хлоропластах, цитозоле, а в некоторых случаях и во внеклеточном пространстве. 
Обратите внимание, что супероксиддисмутазы Cu-Zn обеспечивают меньшую защиту, чем супероксиддисмутазы Fe, когда они локализованы в хлоропластах.
Супероксиддисмутаза является одной из основных активных форм кислорода в клетке. 

Как следствие, супероксиддисмутаза играет ключевую антиоксидантную роль. 
Физиологическое значение супероксиддисмутаз иллюстрируется тяжелыми патологиями, очевидными у мышей, генетически модифицированных таким образом, чтобы у них отсутствовали эти ферменты. 
Мыши, лишенные супероксиддисмутазы2, умирают через несколько дней после рождения на фоне массивного окислительного стресса.

У мышей, лишенных супероксиддисмутазы1, развивается широкий спектр патологий, включая гепатоцеллюлярную карциному, ускорение возрастной потери мышечной массы, более раннюю заболеваемость катарактой и сокращение продолжительности жизни. 
Мыши, лишенные супероксиддисмутазы3, не демонстрируют каких-либо явных дефектов и демонстрируют нормальную продолжительность жизни, хотя они более чувствительны к гипероксическому повреждению.
Мыши с нокаутом любого фермента супероксиддисмутазы более чувствительны к летальному воздействию супероксид-генерирующих соединений, таких как паракват и дикват (гербициды).

Дрозофилы, лишенные SOD1, имеют резко сокращенную продолжительность жизни, в то время как мухи, лишенные SOD2, умирают до рождения. 
Истощение запасов супероксиддисмутазы1 и супероксиддисмутазы2 в нервной системе и мышцах дрозофилы связано с сокращением продолжительности жизни.
Накопление нейронных и мышечных АФК, по-видимому, способствует возрастным нарушениям. 

Когда индуцируется сверхэкспрессия митохондриальной супероксиддисмутазы2, продолжительность жизни взрослой дрозофилы увеличивается.
У черных садовых муравьев (Lasius niger) продолжительность жизни маток на порядок больше, чем у рабочих, несмотря на отсутствие систематической разницы в нуклеотидных последовательностях между ними.
Было обнаружено, что ген супероксиддисмутазы3 наиболее дифференциально сверхэкспрессируется в мозге королевы и рабочих муравьев. 

Это открытие повышает вероятность важной роли антиоксидантной функции в регулировании продолжительности жизни.
Нокдауны супероксиддисмутазы у червя C. elegans не вызывают серьезных физиологических нарушений. 
Тем не менее, продолжительность жизни C. elegans может быть увеличена с помощью миметиков супероксида/каталазы, что позволяет предположить, что окислительный стресс является основным фактором, определяющим скорость старения.

Нокаутные или нулевые мутации в SOD1 крайне вредны для аэробного роста почковающихся дрожжей Saccharomyces cerevisiae и приводят к резкому сокращению продолжительности жизни после диауксии. 
У дикого типа S. cerevisiae частота повреждения ДНК увеличивалась в 3 раза с возрастом, но более чем в 5 раз у мутантов, удаленных для генов SOD1 или SOD2.
Уровни активных форм кислорода увеличиваются с возрастом у этих мутантных штаммов и демонстрируют аналогичную картину увеличения повреждений ДНК с возрастом. 

Таким образом, представляется, что супероксиддисмутаза играет существенную роль в сохранении целостности генома во время старения у S. cerevisiae. 
Нокаут SOD2 или нулевые мутации вызывают ингибирование роста на респираторных источниках углерода в дополнение к сокращению продолжительности жизни после диаузии.
Супероксиддисмутаза коммерчески получают из морского фитопланктона, печени крупного рогатого скота, хрена, дыни и некоторых бактерий. 

С терапевтической целью супероксиддисмутаза обычно вводится местно. 
Нет никаких доказательств того, что употребление незащищенной супероксиддисмутазы или продуктов, богатых СОД, может иметь какие-либо физиологические эффекты, поскольку вся проглоченная СОД расщепляется на аминокислоты перед всасыванием. 
Тем не менее, прием внутрь супероксиддисмутазы, связанной с белками пшеницы, может улучшить его терапевтическую активность, по крайней мере, в теории.

Супероксиддисмутаза — это класс ферментов, которые ограничивают биологическую систему кластеров окислителей в организме, которая может эффективно реагировать на клеточный окислительный стресс, липидный обмен, воспаление и окисление. 
Опубликованные исследования показали, что ферменты супероксиддисмутазы (СОД) могут поддерживать динамический баланс между производством и поглощением биологических окислителей в организме и предотвращать токсическое воздействие свободных радикалов, а также показали свою эффективность в противоопухолевыми, противорадиационных и антивозрастных исследованиях.
Супероксиддисмутаза никеля (Ni-SOD) представляет собой металлофермент, который, как и другие супероксиддисмутазы, защищает клетки от окислительного повреждения путем катализа диспропорционирования цитотоксического супероксидного радикала (O−2) в перекись водорода и молекулярный кислород. 

Супероксиддисмутаза представляет собой активную форму кислорода, которая образуется в больших количествах во время фотосинтеза и аэробного клеточного дыхания.
Существует интерес к использованию генной терапии для увеличения экспрессии СОД при заболеваниях, где окислительный стресс играет решающую роль.
Уровни супероксиддисмутазы иногда используются в качестве биомаркера для оценки уровня окислительного стресса при различных заболеваниях, помогая как в диагностике, так и в мониторинге эффективности лечения.

Температура хранения: -20°C
Растворимость: Легко растворяется при 5 мг/мл в 0,05 М буфере фосфата калия, pH 7,8, содержащем 0,1 мМ ЭДТА.
Форма: порошок
Цвет: серо-голубой

Супероксиддисмутаза широко изучается и используется для противовоспалительных, противоопухолевых, радиационных и антивозрастных применений.
Ферменты супероксиддисмутазы имеют ионы металлов в своих активных центрах, которые необходимы для их каталитической активности. 
Тип присутствующих ионов металлов (медь, цинк, марганец или железо) определяет конкретную изоформу супероксиддисмутазы.

Катализирует дисмутацию супероксидных радикалов в перекись водорода и молекулярный кислород. 
Играет важнейшую роль в защите клеток от токсического воздействия кислородных радикалов. 
Конкурирует с оксидом азота (NO) за супероксид-анион (который реагирует с NO с образованием пероксинитрита), тем самым СОД способствует активности NO. 

Также было показано, что супероксиддисмутаза подавляет апоптоз в фолликулах яичников культивируемых крыс, линиях нервных клеток и трансгенных мышах.
Ирвин Фридович и Джо Маккорд из Университета Дьюка обнаружили ферментативную активность супероксиддисмутазы в 1968 году.
Супероксиддисмутазы ранее были известны как группа металлопротеинов с неизвестной функцией; Например, CuZnSOD был известен как эритрокупреин (или гемокупреин, или цитокупреин) или как ветеринарный противовоспалительный препарат «Орготеин».

Аналогичным образом, Брюэр (1967) идентифицировал белок, который позже стал известен как супероксиддисмутаза, как индофенолоксидазу, анализируя белки крахмальных гелей с использованием метода феназин-тетразолий.
Существует три основных семейства супероксиддисмутаз, в зависимости от белковой складки и кофактора металла: тип Cu/Zn (который связывает как медь, так и цинк), типы Fe и Mn (которые связывают железо или марганец) и тип Ni (который связывает никель).
Медь и цинк – чаще всего используются эукариотами, в том числе и человеком. 

Цитозоли практически всех эукариотических клеток содержат фермент супероксиддисмутазу с медью и цинком (Cu-Zn-SOD).
Например, Cu-Zn-SOD, доступный в продаже, обычно очищается от эритроцитов крупного рогатого скота. 
Бычий фермент Cu-Zn представляет собой гомодимер с молекулярной массой 32 500. 

Это была первая супероксиддисмутаза, кристаллическая структура которой была раскрыта в 1975 году.
Супероксиддисмутаза представляет собой 8-ниточный бета-ствол «греческого ключа», активный центр которого находится между стволом и двумя поверхностными петлями. 
Эти две субъединицы плотно соединены друг с другом, в основном гидрофобными и некоторыми электростатическими взаимодействиями. 

Лиганды меди и цинка состоят из шести гистидиновых и одной аспартатной боковой цепи; Один гистидин связан между двумя металлами.
Железо – многие бактерии содержат форму фермента с железом (Fe-SOD); некоторые бактерии содержат Fe-SOD, другие Mn-SOD, а некоторые (например, E. coli) содержат и то, и другое. 
Fe-супероксиддисмутаза также может быть обнаружена в хлоропластах растений. 

3D-структуры гомологичных супероксиддисмутаз Mn и Fe имеют одинаковое расположение альфа-спиралей, а их активные центры содержат одинаковый тип и расположение боковых цепей аминокислот. 
Обычно это димеры, но иногда и тетрамеры.
Марганец – почти все митохондрии и многие бактерии содержат форму с марганцем (Mn-SOD): например, Mn-SOD, обнаруженный в митохондриях человека. 

Лиганды ионов марганца представляют собой 3 боковые цепи гистидина, аспартатную боковую цепь и молекулу воды или гидроксилиганд, в зависимости от степени окисления Mn (соответственно II и III).
Он имеет гексамерную (6-копийную) структуру, построенную из правосторонних пучков с 4-спиралью, каждый из которых содержит N-концевые крючки, хелатирующие ион Ni. 
Ni-hook содержит мотив His-Cys-X-X-Pro-Cys-Gly-X-Tyr; он обеспечивает большинство взаимодействий, критически важных для связывания металлов и катализа, и, следовательно, является вероятным диагностическим средством NiSODs.

Мутации в первом ферменте супероксиддисмутазы (SOD1) могут вызвать семейный боковой амиотрофический склероз (БАС, форма заболевания двигательных нейронов).
Инактивация SOD1 вызывает гепатоцеллюлярную карциному.
Активность супероксиддисмутазы связана с заболеваниями легких, такими как острый респираторный дистресс-синдром (ОРДС) или хроническая обструктивная болезнь легких (ХОБЛ).

Супероксиддисмутаза не экспрессируется в клетках нервного гребня развивающегося плода. 
Следовательно, высокий уровень свободных радикалов может привести к их повреждению и вызвать дисрафические аномалии (дефекты нервной трубки).
Мутации в SOD1 могут вызывать семейный БАС (несколько доказательств также показывают, что SOD1 дикого типа в условиях клеточного стресса участвует в значительной доле спорадических случаев БАС, которые составляют 90% пациентов с БАС), механизмом, который в настоящее время не изучен, но не из-за потери ферментативной активности или снижения конформационной стабильности белка SOD1. 

Сверхэкспрессия супероксиддисмутазы была связана с нервными расстройствами, наблюдаемыми при синдроме Дауна.
У пациентов с талассемией супероксиддисмутаза будет увеличиваться в качестве формы компенсационного механизма. 
Однако в хронической стадии супероксиддисмутаза не представляется достаточной и имеет тенденцию к снижению за счет разрушения белков в результате массивной реакции окислитель-антиоксидант.

Митохондрии являются основным источником супероксидных радикалов во время клеточного дыхания, что делает Mn-SOD критически важным для защиты целостности митохондрий.
Супероксиддисмутаза является передовой линией защиты от окислительного стресса, основного фактора старения и патогенеза возрастных заболеваний. 
Смягчая окислительное повреждение, СОД помогает поддерживать клеточную функцию и целостность.

Недостаточная активность супероксиддисмутазы может привести к накоплению супероксидных радикалов, способствуя нейродегенерации при таких заболеваниях, как БАС, болезнь Паркинсона и Альцгеймера.
Окислительный стресс связан с прогрессированием рака. 
Супероксиддисмутаза помогает уменьшить этот стресс, тем самым потенциально снижая риск развития рака.

Снижая окислительный стресс, супероксиддисмутаза может защитить от сердечно-сосудистых заболеваний, таких как атеросклероз и гипертония.
Миметики супероксиддисмутазы (синтетические соединения, имитирующие активность СОД) исследуются для лечения заболеваний, связанных с окислительным стрессом.

Супероксиддисмутаза также доступна в качестве пищевой добавки, часто получаемой из природных источников, таких как дыни или бактерии, и продается благодаря своим потенциальным омолаживающим и противовоспалительным свойствам.
Продолжаются исследования по оценке эффективности супероксиддисмутазы и ее миметиков в клинических условиях при таких состояниях, как инсульт, сердечный приступ и воспалительные заболевания.

Использует:
Супероксиддисмутаза используется в качестве отличного терапевтического средства для борьбы с активными формами кислорода такими заболеваниями, как рак, воспалительные заболевания, муковисцидоз, ишемия, старение, ревматоидный артрит, нейродегенеративные заболевания и диабет. 
Тем не менее, фермент имеет некоторые ограничения в клиническом применении. 
Поэтому были разработаны конъюгаты и миметики супероксиддисмутазы для повышения его терапевтической эффективности.

Супероксиддисмутаза из эритроцитов крупного рогатого скота была использована в исследовании для оценки кинетической модели радиационно-индуцированной инактивации супероксиддисмутазы в растворах, насыщенных закисью азота.
Он также катализирует дисмутацию супероксидных радикалов в перекись водорода и молекулярный кислород. 
Играет важнейшую роль в защите клеток от токсического воздействия кислородных радикалов. 

Конкурирует с оксидом азота (NO) за супероксид-анион (который реагирует с NO с образованием пероксинитрита), тем самым супероксиддисмутаза способствует активности NO.
Также было показано, что супероксиддисмутаза подавляет апоптоз в фолликулах яичников культивируемых крыс, линиях нервных клеток и трансгенных мышах.
Супероксиддисмутаза (полиоксиалкилен-модифицированная) используется в косметических препаратах для предотвращения высыхания и старения кожи, не вызывая раздражения.

Дополнительная супероксиддисмутаза была предложена в качестве лечения для профилактики бронхолегочной дисплазии у младенцев, рожденных недоношенными, однако эффективность его лечения не ясна.
Супероксиддисмутаза использовалась в экспериментальном лечении хронического воспаления при воспалительных заболеваниях кишечника.
Супероксиддисмутаза может улучшать нефротоксичность, вызванную цис-платиной (исследования на грызунах).

Как «Орготеин» или «онтозеин», фармакологически активная очищенная супероксиддисмутаза печени крупного рогатого скота, она также эффективна при лечении воспалительных заболеваний мочевыводящих путей у человека.
Какое-то время СОД для бычьей печени даже имела одобрение регулирующих органов в нескольких европейских странах для такого использования. 
Это было прервано из-за опасений по поводу прионной болезни.

Супероксиддисмутаза-миметик TEMPOL в настоящее время проходит клинические испытания для радиозащиты и предотвращения радиационно-индуцированного дерматита.
TEMPOL и аналогичные супероксиддисмутазы-миметические нитроки демонстрируют множественное действие при заболеваниях, связанных с окислительным стрессом.
Синтез таких ферментов, как супероксиддисмутаза, L-аскорбатоксидаза и ДНК-полимераза Delta 1, инициируется в растениях с активацией генов, связанных со стрессовыми условиями для растений.

Наиболее распространенными стрессовыми условиями могут быть травмы, засуха или засоление почвы. 
Ограничение этого процесса, инициированного условиями сильного засоления почвы, может быть достигнуто путем введения растениям экзогенного глютамина. 
Снижение уровня экспрессии генов, ответственных за синтез супероксиддисмутазы, увеличивается с увеличением концентрации глутамина.

Супероксиддисмутаза используется в исследованиях таких заболеваний, как БАС, болезнь Паркинсона и Альцгеймера, для смягчения окислительного повреждения.
Помогает защитить сердце и кровеносные сосуды от окислительного повреждения, потенциально снижая риск атеросклероза и гипертонии.
Исследован в качестве вспомогательной терапии для снижения окислительного стресса у онкологических больных, потенциально улучшая результаты и уменьшая побочные эффекты лечения.

Супероксиддисмутаза обладает противовоспалительными свойствами и используется при таких состояниях, как ревматоидный артрит и воспалительные заболевания кишечника.
Супероксиддисмутаза входит в состав средств по уходу за кожей за ее способность снижать окислительный стресс, который может привести к появлению признаков старения, таких как морщины, тонкие линии и дряблость кожи.
Супероксиддисмутаза помогает смягчить ущерб от ультрафиолетового излучения, снижая риск солнечных ожогов и долгосрочного повреждения кожи.

Способствует заживлению и восстановлению кожи, уменьшая окислительное повреждение и воспаление, что делает его полезным для лечения таких заболеваний, как экзема, псориаз и акне.
Добавки супероксиддисмутазы продаются за их способность повышать антиоксидантную защиту организма, поддерживая общее состояние здоровья и хорошее самочувствие.
Снижая окислительный стресс, СОД может помочь укрепить иммунную систему, повышая устойчивость к инфекциям и болезням.

Спортсмены могут использовать добавки супероксиддисмутазы для повышения производительности, снижения окислительного стресса, вызванного физическими упражнениями, и ускорения восстановления.
Супероксиддисмутаза широко используется в исследованиях по изучению окислительного стресса и его влияния на различные биологические процессы и заболевания.
Он служит мишенью при разработке препаратов, направленных на снижение окислительного повреждения при различных состояниях, включая нейродегенеративные и сердечно-сосудистые заболевания.

Супероксиддисмутаза используется в сельском хозяйстве для защиты растений от окислительного повреждения, вызванного экологическими стрессами, такими как засуха, высокая соленость и атаки патогенов.
В ветеринарии супероксиддисмутаза используется для улучшения здоровья и благополучия животных, особенно для лечения стрессовых состояний и усиления иммунных реакций.
Супероксиддисмутаза используется в составах для местного применения для ускорения заживления ран за счет снижения окислительного стресса в области раны, способствуя более быстрому восстановлению и снижению риска инфекции.

Исследования изучают использование генной терапии супероксиддисмутазой для повышения уровня фермента при заболеваниях, где окислительный стресс является значительным фактором, потенциально предлагая новые возможности для лечения.
Супероксиддисмутаза используется в пищевой промышленности для продления срока годности продуктов за счет снижения окислительного повреждения, тем самым сохраняя вкус, цвет и пищевую ценность.

Супероксиддисмутаза может уменьшить повреждение кожи свободными радикалами, например, уменьшить фиброз после облучения при раке молочной железы. 
Однако исследования такого рода следует рассматривать как предварительные, поскольку в исследовании не было адекватного контроля, включая отсутствие рандомизации, двойного ослепления или плацебо.
Известно, что супероксиддисмутаза обращает вспять фиброз, возможно, за счет дедифференцировки миофибробластов обратно в фибробласты.

Профиль безопасности:
При использовании в составах для местного применения (например, в косметике или средствах по уходу за кожей) у некоторых людей могут развиться аллергические реакции, включая покраснение, зуд или сыпь.
В редких случаях вдыхание порошкообразных форм СОД, особенно в промышленных или лабораторных условиях, может привести к респираторному раздражению или реакциям гиперчувствительности.
В то время как антиоксиданты, такие как супероксиддисмутаза, полезны в нормальных количествах, чрезмерный уровень антиоксидантов иногда может мешать естественным процессам в организме. 

Чрезмерное употребление может потенциально препятствовать способности организма бороться с инфекциями или привести к дисбалансу клеточных функций.
Высокие дозы супероксиддисмутазы, особенно в форме добавок, могут привести к проблемам с пищеварением, таким как тошнота, вздутие живота или диарея. 
Существует также потенциальная токсичность при приеме с другими антиоксидантными добавками, которая может вызвать перенасыщение антиоксидантной активности в организме.

Супероксиддисмутаза может взаимодействовать с лекарствами, подавляющими иммунную систему, такими как кортикостероиды. 
Это может привести к снижению эффективности этих препаратов или нежелательным побочным эффектам.
Поскольку супероксиддисмутаза обладает антиоксидантными свойствами, она может мешать некоторым методам лечения рака, таким как химиотерапия и облучение, которые основаны на окислительном стрессе для уничтожения раковых клеток. 

Потенциал супероксиддисмутазы для снижения эффективности этих методов лечения до сих пор является предметом продолжающихся исследований.
Существуют некоторые опасения, что высокий уровень супероксиддисмутазы может влиять на прием разжижающих кровь препаратов, хотя этот риск не очень хорошо установлен.